Estrogenový receptor alfa - Estrogen receptor alpha
Estrogenový receptor alfa (ERα), také známý jako NR3A1 (podrodina jaderného receptoru 3, skupina A, člen 1), je jedním ze dvou hlavních typů estrogenový receptor, a jaderný receptor který je aktivován pohlavním hormonem estrogen. U lidí je ERα kódován gen ESR1 (EStrogenový receptor 1).[5][6][7]
Struktura
Estrogenový receptor (ER) je a ligand -aktivováno transkripční faktor složený z několika domén důležité pro vazbu hormonů, Vazba DNA, a aktivace z transkripce.[8] Alternativní sestřih vede k několika ESR1 mRNA přepisy, které se primárně liší svými 5 nepřeložených nepřekládaných oblastí. Přeložené receptory vykazují menší variabilitu.[9][10]
Ligandy
Agonisté
Neselektivní
- Endogenní estrogeny (např., estradiol, estron, estriol, estetrol )
- Přírodní estrogeny (např., konjugované koňské estrogeny )
- Syntetický estrogeny (např., ethinylestradiol, diethylstilbestrol )
Selektivní
Agonisté ERα selektivní nad ERβ zahrnout:
- Propylpyrazoletriol (PPT)
- 16α-LE2 (Cpd1471)
- 16α-IE2
- ERA-63 (ORG-37663)
- SKF-82 958 - také a D1jako receptor plný agonista
- (R, R) -tetrahydrochrysen ((R, R) -THC) - ve skutečnosti není selektivní vůči ERβ, ale spíše antagonista místo agonisty ERβ
Smíšený
- Fytoestrogeny (např., kumestrol, daidzein, genistein, miroestrol )
- Selektivní modulátory estrogenových receptorů (např., tamoxifen, klomifen, raloxifen )
Antagonisté
Neselektivní
- Antiestrogeny (např., fulvestrant, ICI-164384, ethamoxytrifetol )
Selektivní
Antagonisté ERα selektivní vůči ERβ zahrnují:
- Methylpiperidinopyrazol (MPP)
Spřízněnosti
Ligand | Ostatní jména | Relativní vazebné afinity (RBA,%)A | Absolutní vazebné afinity (K.i, nM)A | Akce | ||
---|---|---|---|---|---|---|
ERα | ERβ | ERα | ERβ | |||
Estradiol | E2; 17p-estradiol | 100 | 100 | 0.115 (0.04–0.24) | 0.15 (0.10–2.08) | Estrogen |
Estrone | E1; 17-Ketoestradiol | 16.39 (0.7–60) | 6.5 (1.36–52) | 0.445 (0.3–1.01) | 1.75 (0.35–9.24) | Estrogen |
Estriol | E3; 16a-OH-17p-E2 | 12.65 (4.03–56) | 26 (14.0–44.6) | 0.45 (0.35–1.4) | 0.7 (0.63–0.7) | Estrogen |
Estetrol | E4; 15a, 16a-Di-OH-17p-E2 | 4.0 | 3.0 | 4.9 | 19 | Estrogen |
Alfatradiol | 17α-estradiol | 20.5 (7–80.1) | 8.195 (2–42) | 0.2–0.52 | 0.43–1.2 | Metabolit |
16-Epiestriol | 16p-hydroxy-17p-estradiol | 7.795 (4.94–63) | 50 | ? | ? | Metabolit |
17-Epiestriol | 16a-hydroxy-17a-estradiol | 55.45 (29–103) | 79–80 | ? | ? | Metabolit |
16,17-epiestriol | 16p-Hydroxy-17a-estradiol | 1.0 | 13 | ? | ? | Metabolit |
2-hydroxyestradiol | 2-OH-E2 | 22 (7–81) | 11–35 | 2.5 | 1.3 | Metabolit |
2-methoxyestradiol | 2-MeO-E2 | 0.0027–2.0 | 1.0 | ? | ? | Metabolit |
4-hydroxyestradiol | 4-OH-E2 | 13 (8–70) | 7–56 | 1.0 | 1.9 | Metabolit |
4-methoxyestradiol | 4-MeO-E2 | 2.0 | 1.0 | ? | ? | Metabolit |
2-hydroxyestron | 2-OH-E1 | 2.0–4.0 | 0.2–0.4 | ? | ? | Metabolit |
2-methoxyestron | 2-MeO-E1 | <0.001–<1 | <1 | ? | ? | Metabolit |
4-hydroxyestron | 4-OH-E1 | 1.0–2.0 | 1.0 | ? | ? | Metabolit |
4-methoxyestron | 4-MeO-E1 | <1 | <1 | ? | ? | Metabolit |
16α-hydroxyestron | 16a-OH-El; 17-Ketoestriol | 2.0–6.5 | 35 | ? | ? | Metabolit |
2-hydroxyestriol | 2-OH-E3 | 2.0 | 1.0 | ? | ? | Metabolit |
4-methoxyestriol | 4-MeO-E3 | 1.0 | 1.0 | ? | ? | Metabolit |
Estradiol sulfát | E2S; Estradiol 3-sulfát | <1 | <1 | ? | ? | Metabolit |
Estradiol disulfát | Estradiol 3,17p-disulfát | 0.0004 | ? | ? | ? | Metabolit |
Estradiol 3-glukuronid | E2-3G | 0.0079 | ? | ? | ? | Metabolit |
Estradiol 17β-glukuronid | E2-17G | 0.0015 | ? | ? | ? | Metabolit |
Estradiol 3-gluc. 17p-sulfát | E2-3G-17S | 0.0001 | ? | ? | ? | Metabolit |
Estrone sulfát | E1S; Estrone 3-sulfát | <1 | <1 | >10 | >10 | Metabolit |
Estradiol benzoát | EB; Estradiol 3-benzoát | 10 | ? | ? | ? | Estrogen |
Estradiol 17β-benzoát | E2-17B | 11.3 | 32.6 | ? | ? | Estrogen |
Estrone methylether | Estron 3-methylether | 0.145 | ? | ? | ? | Estrogen |
ent-Estradiol | 1-estradiol | 1.31–12.34 | 9.44–80.07 | ? | ? | Estrogen |
Equilin | 7-dehydroestron | 13 (4.0–28.9) | 13.0–49 | 0.79 | 0.36 | Estrogen |
Ekvilenin | 6,8-didehydroestron | 2.0–15 | 7.0–20 | 0.64 | 0.62 | Estrogen |
17p-dihydroekvilin | 7-dehydro-17p-estradiol | 7.9–113 | 7.9–108 | 0.09 | 0.17 | Estrogen |
17α-dihydroekvilin | 7-dehydro-17a-estradiol | 18.6 (18–41) | 14–32 | 0.24 | 0.57 | Estrogen |
17p-dihydroekvilenin | 6,8-didehydro-17p-estradiol | 35–68 | 90–100 | 0.15 | 0.20 | Estrogen |
17α-dihydroekvilenin | 6,8-didehydro-17a-estradiol | 20 | 49 | 0.50 | 0.37 | Estrogen |
Δ8-Estradiol | 8,9-dehydro-17p-estradiol | 68 | 72 | 0.15 | 0.25 | Estrogen |
Δ8-Estrone | 8,9-dehydroestron | 19 | 32 | 0.52 | 0.57 | Estrogen |
Ethinylestradiol | EE; 17α-Ethynyl-17β-E2 | 120.9 (68.8–480) | 44.4 (2.0–144) | 0.02–0.05 | 0.29–0.81 | Estrogen |
Mestranol | EE 3-methylether | ? | 2.5 | ? | ? | Estrogen |
Moxestrol | RU-2858; Llp-methoxy-EE | 35–43 | 5–20 | 0.5 | 2.6 | Estrogen |
Methylestradiol | 17a-methyl-17p-estradiol | 70 | 44 | ? | ? | Estrogen |
Diethylstilbestrol | DES; Stilbestrol | 129.5 (89.1–468) | 219.63 (61.2–295) | 0.04 | 0.05 | Estrogen |
Hexestrol | Dihydrodiethylstilbestrol | 153.6 (31–302) | 60–234 | 0.06 | 0.06 | Estrogen |
Dienestrol | Dehydrostilbestrol | 37 (20.4–223) | 56–404 | 0.05 | 0.03 | Estrogen |
Benzestrol (B2) | – | 114 | ? | ? | ? | Estrogen |
Chlorotrianisen | TACE | 1.74 | ? | 15.30 | ? | Estrogen |
Trifenyletylen | TPE | 0.074 | ? | ? | ? | Estrogen |
Trifenylbromethylen | TPBE | 2.69 | ? | ? | ? | Estrogen |
Tamoxifen | ICI-46 474 | 3 (0.1–47) | 3.33 (0.28–6) | 3.4–9.69 | 2.5 | SERM |
Afimoxifen | 4-hydroxytamoxifen; 4-OHT | 100.1 (1.7–257) | 10 (0.98–339) | 2.3 (0.1–3.61) | 0.04–4.8 | SERM |
Toremifen | 4-chlorotamoxifen; 4-CT | ? | ? | 7.14–20.3 | 15.4 | SERM |
Klomifen | MRL-41 | 25 (19.2–37.2) | 12 | 0.9 | 1.2 | SERM |
Cyklofenil | F-6066; Sexovid | 151–152 | 243 | ? | ? | SERM |
Nafoxidin | U-11 000A | 30.9–44 | 16 | 0.3 | 0.8 | SERM |
Raloxifen | – | 41.2 (7.8–69) | 5.34 (0.54–16) | 0.188–0.52 | 20.2 | SERM |
Arzoxifen | LY-353 381 | ? | ? | 0.179 | ? | SERM |
Lasofoxifen | CP-336 156 | 10.2–166 | 19.0 | 0.229 | ? | SERM |
Ormeloxifen | Centchroman | ? | ? | 0.313 | ? | SERM |
Levormeloxifen | 6720-CDRI; NNC-460 020 | 1.55 | 1.88 | ? | ? | SERM |
Ospemifen | Deaminohydroxytoremifen | 2.63 | 1.22 | ? | ? | SERM |
Bazedoxifen | – | ? | ? | 0.053 | ? | SERM |
Etacstil | GW-5638 | 4.30 | 11.5 | ? | ? | SERM |
ICI-164 384 | – | 63.5 (3.70–97.7) | 166 | 0.2 | 0.08 | Antiestrogen |
Fulvestrant | ICI-182 780 | 43.5 (9.4–325) | 21.65 (2.05–40.5) | 0.42 | 1.3 | Antiestrogen |
Propylpyrazoletriol | PPT | 49 (10.0–89.1) | 0.12 | 0.40 | 92.8 | Agonista ERα |
16α-LE2 | 16α-lakton-17p-estradiol | 14.6–57 | 0.089 | 0.27 | 131 | Agonista ERα |
16α-Iodo-E2 | 16a-jod-17p-estradiol | 30.2 | 2.30 | ? | ? | Agonista ERα |
Methylpiperidinopyrazol | MPP | 11 | 0.05 | ? | ? | Antagonista ERα |
Diarylpropionitril | DPN | 0.12–0.25 | 6.6–18 | 32.4 | 1.7 | Agonista ERp |
8β-VE2 | 8p-Vinyl-17p-estradiol | 0.35 | 22.0–83 | 12.9 | 0.50 | Agonista ERp |
Prinaberel | ERB-041; WAY-202 041 | 0.27 | 67–72 | ? | ? | Agonista ERp |
ERB-196 | WAY-202,196 | ? | 180 | ? | ? | Agonista ERp |
Erteberel | SERBA-1; 500 500 LY | ? | ? | 2.68 | 0.19 | Agonista ERp |
SERBA-2 | – | ? | ? | 14.5 | 1.54 | Agonista ERp |
Coumestrol | – | 9.225 (0.0117–94) | 64.125 (0.41–185) | 0.14–80.0 | 0.07–27.0 | Xenoestrogen |
Genistein | – | 0.445 (0.0012–16) | 33.42 (0.86–87) | 2.6–126 | 0.3–12.8 | Xenoestrogen |
Equol | – | 0.2–0.287 | 0.85 (0.10–2.85) | ? | ? | Xenoestrogen |
Daidzein | – | 0.07 (0.0018–9.3) | 0.7865 (0.04–17.1) | 2.0 | 85.3 | Xenoestrogen |
Biochanin A | – | 0.04 (0.022–0.15) | 0.6225 (0.010–1.2) | 174 | 8.9 | Xenoestrogen |
Kaempferol | – | 0.07 (0.029–0.10) | 2.2 (0.002–3.00) | ? | ? | Xenoestrogen |
Naringenin | – | 0.0054 (<0.001–0.01) | 0.15 (0.11–0.33) | ? | ? | Xenoestrogen |
8-Prenylnaringenin | 8-PN | 4.4 | ? | ? | ? | Xenoestrogen |
Quercetin | – | <0.001–0.01 | 0.002–0.040 | ? | ? | Xenoestrogen |
Ipriflavon | – | <0.01 | <0.01 | ? | ? | Xenoestrogen |
Miroestrol | – | 0.39 | ? | ? | ? | Xenoestrogen |
Deoxymiroestrol | – | 2.0 | ? | ? | ? | Xenoestrogen |
β-sitosterol | – | <0.001–0.0875 | <0.001–0.016 | ? | ? | Xenoestrogen |
Resveratrol | – | <0.001–0.0032 | ? | ? | ? | Xenoestrogen |
a-Zearalenol | – | 48 (13–52.5) | ? | ? | ? | Xenoestrogen |
p-zearalenol | – | 0.6 (0.032–13) | ? | ? | ? | Xenoestrogen |
Zeranol | a-Zearalanol | 48–111 | ? | ? | ? | Xenoestrogen |
Taleranol | p-Zearalanol | 16 (13–17.8) | 14 | 0.8 | 0.9 | Xenoestrogen |
Zearalenon | ZEN | 7.68 (2.04–28) | 9.45 (2.43–31.5) | ? | ? | Xenoestrogen |
Zearalanon | ZAN | 0.51 | ? | ? | ? | Xenoestrogen |
Bisfenol A | BPA | 0.0315 (0.008–1.0) | 0.135 (0.002–4.23) | 195 | 35 | Xenoestrogen |
Endosulfan | EDS | <0.001–<0.01 | <0.01 | ? | ? | Xenoestrogen |
Kepone | Chlordekon | 0.0069–0.2 | ? | ? | ? | Xenoestrogen |
o, p '-DDT | – | 0.0073–0.4 | ? | ? | ? | Xenoestrogen |
p, p '-DDT | – | 0.03 | ? | ? | ? | Xenoestrogen |
Methoxychlor | p, p '-Dimethoxy-DDT | 0.01 (<0.001–0.02) | 0.01–0.13 | ? | ? | Xenoestrogen |
HPTE | Hydroxychlor; p, p '-OH-DDT | 1.2–1.7 | ? | ? | ? | Xenoestrogen |
Testosteron | T; 4-Androstenolone | <0.0001–<0.01 | <0.002–0.040 | >5000 | >5000 | Androgen |
Dihydrotestosteron | DHT; 5α-Androstanolone | 0.01 (<0.001–0.05) | 0.0059–0.17 | 221–>5000 | 73–1688 | Androgen |
Nandrolon | 19-nortestosteron; 19-NT | 0.01 | 0.23 | 765 | 53 | Androgen |
Dehydroepiandrosteron | DHEA; Prasterone | 0.038 (<0.001–0.04) | 0.019–0.07 | 245–1053 | 163–515 | Androgen |
5-Androstendiol | A5; Androstendiol | 6 | 17 | 3.6 | 0.9 | Androgen |
4-Androstendiol | – | 0.5 | 0.6 | 23 | 19 | Androgen |
4-Androstendion | A4; Androstendion | <0.01 | <0.01 | >10000 | >10000 | Androgen |
3α-Androstandiol | 3α-Adiol | 0.07 | 0.3 | 260 | 48 | Androgen |
3β-Androstandiol | 3β-Adiol | 3 | 7 | 6 | 2 | Androgen |
Androstandion | 5α-Androstandion | <0.01 | <0.01 | >10000 | >10000 | Androgen |
Etiocholanedion | 5β-Androstandion | <0.01 | <0.01 | >10000 | >10000 | Androgen |
Methyltestosteron | 17α-methyltestosteron | <0.0001 | ? | ? | ? | Androgen |
Ethinyl-3α-androstandiol | 17a-Ethynyl-3a-adiol | 4.0 | <0.07 | ? | ? | Estrogen |
Ethinyl-3β-androstandiol | 17a-Ethynyl-3p-adiol | 50 | 5.6 | ? | ? | Estrogen |
Progesteron | P4; 4-Pregnendion | <0.001–0.6 | <0.001–0.010 | ? | ? | Progestogen |
Norethisteron | SÍŤ; 17α-Ethynyl-19-NT | 0.085 (0.0015–<0.1) | 0.1 (0.01–0.3) | 152 | 1084 | Progestogen |
Norethynodrel | 5 (10) -Norethisteron | 0.5 (0.3–0.7) | <0.1–0.22 | 14 | 53 | Progestogen |
Tibolon | 7α-Methylnorethynodrel | 0.5 (0.45–2.0) | 0.2–0.076 | ? | ? | Progestogen |
Δ4-Tibolon | 7α-methylnorethisteron | 0.069–<0.1 | 0.027–<0.1 | ? | ? | Progestogen |
3α-hydroxytibolon | – | 2.5 (1.06–5.0) | 0.6–0.8 | ? | ? | Progestogen |
3β-hydroxytibolon | – | 1.6 (0.75–1.9) | 0.070–0.1 | ? | ? | Progestogen |
Poznámky pod čarou: A = (1) Vazebná afinita hodnoty mají formát „medián (rozsah)“ (# (# - #)), „rozsah“ (# - #) nebo „hodnota“ (#) v závislosti na dostupných hodnotách. Úplné sady hodnot v rozmezí najdete v kódu Wiki. (2) Vazebné afinity byly stanoveny pomocí studií vytěsnění u různých typů in-vitro systémy s označeno estradiol a člověk ERα a ERβ proteiny (s výjimkou hodnot ERp od Kuiper et al. (1997), které jsou krysí ERp). Zdroje: Viz stránka šablony. |
Distribuce a funkce tkání
ERα hraje roli ve fyziologickém vývoji a funkci celé řady orgánové systémy v různé míře, včetně reprodukční, centrální nervový, kosterní, a kardiovaskulární systémy.[11] Proto je ERα široce exprimován v celém těle, včetně děloha a vaječník, mužské reprodukční orgány, prsní žláza, kost, srdce, hypotalamus, hypofýza, játra, plíce, ledviny, slezina, a tukové tkáň.[11][12][13] Vývoj a funkce těchto tkání je narušen zvířecí modely chybí aktivní geny ERα, jako je ERα knockout myš (ERKO), poskytující předběžné pochopení funkce ERα u konkrétních cílová orgány.[11][14]
Děloha a vaječník
ERα je nezbytný pro zrání ženský reprodukční fenotyp. V nepřítomnosti ERα se u myši ERKO vyvine dospělý člověk děloha, což naznačuje, že ERα nemusí zprostředkovat počáteční růst dělohy.[11][12] ERα však hraje roli při završení tohoto vývoje a následné funkci tkáně.[14] Je známo, že aktivace ERα spouští proliferace buněk v děloze.[13] The děloha ženských myší ERKO je hypoplastický, což naznačuje, že ERα zprostředkovává mitóza a diferenciace v děloze v reakci na estrogen stimulace.[12]
Podobně, prepubertální samice ERKO myší se vyvíjejí vaječníky které jsou téměř k nerozeznání od těch jejich divoký typ protějšky. Jak však myši ERKO dospívají, postupně vykazují abnormální stav ovariální fenotyp v obou fyziologie a funkce.[12][14] Konkrétně se samice ERKO myší vyvíjejí zvětšené vaječníky obsahující hemoragický folikulární cysty, které také chybí corpus luteum, a proto ne ovulovat.[11][12][14] Tento dospělý ovariální fenotyp naznačuje, že při absenci ERα estrogen již není schopen hrát negativní zpětná vazba na hypotalamus, což má za následek chronicky zvýšené LH úrovně a konstantní ovariální stimulace.[12] Tyto výsledky identifikují klíčovou roli ERα v EU hypotalamus, kromě své role v estrogen - řízené zrání theca a intersticiální buňky z vaječník.[12]
Mužské reprodukční orgány
ERα je obdobně zásadní při zrání a údržbě mužský reprodukční fenotyp, jako jsou samci ERKO myší neplodný a představují podměrečné testy.[11][14] Integrita struktury varlat myší ERKO, jako je semenonosné tubuly z testy a Semenovitý epitel, časem klesá.[11][12] Kromě toho reprodukční výkon mužských myší ERKO brání abnormalitám u sexuální fyziologie a chování, např. postižené spermatogeneze a ztráta intromise a ejakulační odpovědi.[11][12]
Prsní žláza
Estrogen Je známo, že stimulace ERα stimuluje proliferace buněk v prsní tkáni.[13] ERα je považována za zodpovědnou za pubertální vývoj dospělých fenotyp zprostředkováním prsní žláza reakce na estrogeny.[14] Tato role je v souladu s abnormalitami ženských myší ERKO: epiteliální vývody ženských myší ERKO nedokáže růst nad rámec svých před pubertou délka a laktační struktury se nevyvíjejí.[12] Výsledkem je, že funkce prsní žláza —Včetně obou laktace a vydání prolaktin —Jsou velmi narušeny u myší ERKO.[14]
Kost
Ačkoli jeho výraz v kost je střední, je známo, že ERα odpovídá za údržbu celistvost kostí.[13][14] Předpokládá se, že estrogen stimulace ERα může spustit uvolnění růstové faktory, jako epidermální růstový faktor nebo růstový faktor podobný inzulínu-1, které zase regulují vývoj kostí a údržba.[14][12] V souladu s tím samci a samice myší ERKO vykazují sníženou kost délka a velikost.[14][12]
Mozek
Estrogen Zdá se, že signalizace prostřednictvím ERα je odpovědná za různé aspekty vývoj centrálního nervu, jako synaptogeneze a synaptická přestavba.[14] V mozku se ERα nachází v hypotalamus, a preoptická oblast, a obloukovité jádro, se kterými byly spojeny všechny tři reprodukční chování a maskulinizace z myší mozek Zdá se, že probíhá prostřednictvím funkce ERα.[11][14] Dále studie na modelech psychopatologie a neurodegenerativní onemocnění státy to naznačují estrogenové receptory zprostředkovat neuroprotektivní role estrogen v mozku.[11][13] Nakonec se zdá, že ERα zprostředkovává Pozitivní zpětná vazba účinky estrogen na sekreci mozku GnRH a LH, mimochodem zvyšující se výraz kisspeptin v neuronech obloukovité jádro a anteroventrální periventrikulární jádro.[15][16] Ačkoli to naznačují klasické studie negativní zpětná vazba účinky estrogen také operují prostřednictvím ERα, samičích myší, kterým chybí ERα kisspeptin -vyjadřující neurony nadále vykazují určitý stupeň negativní zpětná vazba Odezva.[17]
Klinický význam
Syndrom necitlivosti na estrogen je velmi vzácný stav charakterizovaný vadným ERα, který je necitlivý na estrogeny.[18][19][20][21] Bylo pozorováno, že klinický obraz ženy zahrnuje nepřítomnost vývoj prsou a další ženy sekundární sexuální charakteristiky v puberta, hypoplastický děloha, primární amenorea, zvětšené multicystické vaječníky a související nižší bolest břicha, mírné hyperandrogenismus (projevuje se jako cystické akné ) a zpožděno zrání kostí stejně jako zvýšená míra kostní obrat.[21] Bylo hlášeno, že klinický obraz u muže zahrnuje nedostatek uzávěr epifýzy, vysoký vzrůst, osteoporóza a chudý životaschopnost spermií.[20] Oba jedinci byli zcela necitliví na léčbu exogenním estrogenem, a to i při vysokých dávkách.[20][21]
Genetické polymorfismy v genu kódujícím ERα byly spojeny s rakovina prsu u žen, gynekomastie u mužů[22][23] a dysmenorea.[24]
Koaktivátory
Koaktivátory ER-α zahrnují:
- SRC-1[25][26]
- AIB1 - zesíleno v prsu 1[27]
- BCAS3 - Posílená sekvence karcinomu prsu 3[28]
- PELP-1 - bílkovina bohatá na prolin, kyselinu glutamovou a leucin 1[29]
Interakce
Bylo prokázáno, že estrogenový receptor alfa komunikovat s:
- AKAP13[30]
- AHR[31][32]
- BRCA1[33][34][35][36]
- CAV1[37]
- CCNC[38]
- CDC25B[39]
- CEBPB[40][41]
- COBRA1[42]
- COUP-TFI[43]
- CREBBP[36][44]
- CRSP3[38]
- Cyklin D1[45]
- DDX17[46]
- DDX5[46][47]
- DNTTIP2[48]
- EP300[36][38][49]
- ESR2[50][51]
- FOXO1[52]
- GREB1[53]
- GTF2H1[54]
- HSP90AA1[55][56]
- ISL1[57]
- JARID1A[58]
- MVP[59]
- MED1[38][60]
- MED12[38]
- MED14[38]
- MED16[38]
- MED24[38][60]
- MED6[38]
- MGMT[61]
- MNAT1[62]
- MTA1[63][64]
- NCOA6[65][66]
- NCOA1[38][44][46][67][68]
- NCOA2[46][60][69][70][71]
- NCOA3[46][72][73]
- NRIP1[74][75][76]
- PDLIM1[77]
- POU4F1[78]
- POU4F2[78]
- PRDM2[79]
- PRMT2[80]
- RBM39[81]
- RNF12[77]
- SAFB[82][83]
- SAFB2[84]
- SHC1[85]
- SHP[86][87]
- 4[67][88]
- SMARCE1[89]
- SRA1[46]
- Src[61][90][91][92]
- TR2[93]
- TR4[94]
- TDG[95]
- TRIM24[75][96] a
- XBP1.[97]
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000091831 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000019768 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Entrez Gene: ESR1 estrogen receptor 1“.
- ^ Walter P, Green S, Greene G, Krust A, Bornert JM, Jeltsch JM, Staub A, Jensen E, Scrace G, Waterfield M (prosinec 1985). "Klonování lidského estrogenového receptoru cDNA". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 82 (23): 7889–93. Bibcode:1985PNAS ... 82,7889W. doi:10.1073 / pnas.82.23.7889. PMC 390875. PMID 3865204.
- ^ Greene GL, Gilna P, Waterfield M, Baker A, Hort Y, Shine J (březen 1986). "Sekvence a exprese komplementární DNA lidského estrogenového receptoru". Věda. 231 (4742): 1150–4. Bibcode:1986Sci ... 231.1150G. doi:10.1126 / science.3753802. PMID 3753802.
- ^ Dahlman-Wright K, Cavailles V, Fuqua SA, Jordan VC, Katzenellenbogen JA, Korach KS, Maggi A, Muramatsu M, Parker MG, Gustafsson JA (prosinec 2006). „International Union of Pharmacology. LXIV. Estrogen receptors“. Pharmacol. Rev. 58 (4): 773–81. doi:10.1124 / pr.58.4.8. PMID 17132854. S2CID 45996586.
- ^ "Entrez Gene: inhibitor vazby diazepamu DBI (modulátor receptoru GABA, protein vázající acyl-koenzym A)" ".
- ^ Kos M, Reid G, Denger S, Gannon F (prosinec 2001). "Minireview: genomová organizace oblasti lidského promotoru genu ERalpha". Mol. Endokrinol. 15 (12): 2057–63. doi:10.1210 / mě. 15.12.2057. PMID 11731608.
- ^ A b C d E F G h i j Bondesson M, Hao R, Lin CY, Williams C, Gustafsson JÅ (únor 2015). „Signalizace estrogenového receptoru během vývoje obratlovců“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - regulační mechanismy genů. 1849 (2): 142–51. doi:10.1016 / j.bbagrm.2014.06.005. PMC 4269570. PMID 24954179.
- ^ A b C d E F G h i j k l Curtis Hewitt S, Couse JF, Korach KS (2000). „Transkripce a transaktivace estrogenového receptoru: myši s knockoutovaným estrogenovým receptorem: co jejich fenotypy odhalují o mechanismech působení estrogenu“. Výzkum rakoviny prsu. 2 (5): 345–52. doi:10,1186 / bcr79. PMC 138656. PMID 11250727.
- ^ A b C d E Paterni I, Granchi C, Katzenellenbogen JA, Minutolo F (listopad 2014). „Estrogenové receptory alfa (ERα) a beta (ERβ): ligandy selektivní k podtypům a klinický potenciál“. Steroidy. 90: 13–29. doi:10.1016 / j.steroids.2014.06.012. PMC 4192010. PMID 24971815.
- ^ A b C d E F G h i j k l Lee HR, Kim TH, Choi KC (červen 2012). „Funkce a fyziologické role dvou typů estrogenových receptorů, ERα a ERβ, identifikovaných myší s knockoutem estrogenového receptoru“. Výzkum laboratorních zvířat. 28 (2): 71–6. doi:10.5625 / lar.2012.28.2.71. PMC 3389841. PMID 22787479.
- ^ Clarkson J (duben 2013). "Účinky estradiolu na kisspeptinové neurony během puberty". Frontiers in Neuroendocrinology. 34 (2): 120–31. doi:10.1016 / j.yfrne.2013.02.002. PMID 23500175. S2CID 26118271.
- ^ Moenter SM, Chu Z, Christian CA (březen 2009). „Neurobiologické mechanismy, které jsou základem negativní a pozitivní zpětnovazební regulace estradiolu, hormonálních neuronů uvolňujících gonadotropin“. Journal of Neuroendocrinology. 21 (4): 327–33. doi:10.1111 / j.1365-2826.2009.01826.x. PMC 2738426. PMID 19207821.
- ^ Plant TM (srpen 2015). „60 LET NEUROENDOCRINOLOGIE: Osa hypotalamo-hypofýza-gonádová“. The Journal of Endocrinology. 226 (2): T41–54. doi:10.1530 / JOE-15-0113. PMC 4498991. PMID 25901041.
- ^ Jameson JL, De Groot LJ (únor 2015). Endokrinologie: dospělí a dětští. Elsevier Health Sciences. str. 238–. ISBN 978-0-323-32195-2.
- ^ Korach KS, Couse JF, Curtis SW, Washburn TF, Lindzey J, Kimbro KS, Eddy EM, Migliaccio S, Snedeker SM, Lubahn DB, Schomberg DW, Smith EP (1996). "Narušení genu pro receptor estrogenu: molekulární charakterizace a experimentální a klinické fenotypy". Nedávný pokrok ve výzkumu hormonů. 51: 159–86, diskuse 186–8. PMID 8701078.
- ^ A b C Smith EP, Boyd J, Frank GR, Takahashi H, Cohen RM, Specker B, Williams TC, Lubahn DB, Korach KS (říjen 1994). "Estrogenová rezistence způsobená mutací v genu pro estrogenový receptor u člověka". The New England Journal of Medicine. 331 (16): 1056–61. doi:10.1056 / NEJM199410203311604. PMID 8090165.
- ^ A b C Quaynor SD, Stradtman EW, Kim HG, Shen Y, Chorich LP, Schreihofer DA, Layman LC (červenec 2013). „Zpožděná puberta a estrogenová rezistence u ženy s variantou estrogenového receptoru α“. The New England Journal of Medicine. 369 (2): 164–71. doi:10.1056 / NEJMoa1303611. PMC 3823379. PMID 23841731.
- ^ Jahandoost S, Farhanghian P, Abbasi S (2017). "Účinky receptorů sexuálních proteinů a polymorfismů pohlavních steroidních hormonů na riziko rakoviny prsu". J Natl Med Assoc. 109 (2): 126–138. doi:10.1016 / j.jnma.2017.02.003. PMID 28599754.
- ^ Eren E, Edgunlu T, Korkmaz HA, Cakir ED, Demir K, Cetin ES, Celik SK (2014). „Genetické varianty receptorů estrogenu beta a leptinu mohou u dospívajících způsobit gynekomastii“. Gen. 541 (2): 101–6. doi:10.1016 / j.gene.2014.03.013. PMID 24625355.
- ^ Woo HY, Kim KH, Lim SW (2009). „Estrogenový receptor 1, glutathion S-transferáza P1, glutathion S-transferáza M1 a glutathion S-transferáza T1 geny s dysmenoreou u korejských adolescentek“. Korean J Lab Med. 30 (1): 76–83. doi:10,3343 / kjlm.2010.30.1.76. PMID 20197727.
- ^ Shang Y, Brown M (2002). "Molekulární determinanty pro tkáňovou specificitu SERM". Věda. 295 (5564): 2465–8. Bibcode:2002Sci ... 295.2465S. doi:10.1126 / science.1068537. PMID 11923541. S2CID 30634073.
- ^ Smith CL, O'Malley BW (2004). „Funkce Coregulatoru: klíč k pochopení tkáňové specificity selektivních modulátorů receptorů“. Endocr Rev. 25 (1): 45–71. doi:10.1210 / er.2003-0023. PMID 14769827.
- ^ Anzick SL, Kononen J, Walker RL, Azorsa DO, Tanner MM, Guan XY, Sauter G, Kallioniemi OP, Trent JM, Meltzer PS (1997). „AIB1, koaktivátor steroidních receptorů amplifikovaný u rakoviny prsu a vaječníků“. Věda. 277 (5328): 965–8. doi:10.1126 / science.277.5328.965. PMID 9252329.
- ^ Gururaj AE, Peng S, Vadlamudi RK, Kumar R (srpen 2007). „Estrogen indukuje expresi BCAS3, nového koaktivátoru estrogenového receptoru-alfa, prostřednictvím proteinu-1 (PELP1) bohatého na prolin, kyselinu glutamovou a leucin.“ Mol. Endokrinol. 21 (8): 1847–60. doi:10.1210 / me.2006-0514. PMID 17505058.
- ^ Vadlamudi RK, Wang RA, Mazumdar A, Kim Y, Shin J, Sahin A, Kumar R (2001). "Molekulární klonování a charakterizace PELP1, nového lidského regulátoru estrogenového receptoru alfa". J. Biol. Chem. 276 (41): 38272–9. doi:10,1074 / jbc.M103783200. PMID 11481323.
- ^ Rubino D, Driggers P, Arbit D, Kemp L, Miller B, Coso O, Pagliai K, Gray K, Gutkind S, Segars J (květen 1998). "Charakterizace Brx, nového člena rodiny Dbl, který moduluje působení estrogenových receptorů". Onkogen. 16 (19): 2513–26. doi:10.1038 / sj.onc.1201783. PMID 9627117. S2CID 20906586.
- ^ Wormke M, Stoner M, Saville B, Walker K, Abdelrahim M, Burghardt R, Safe S (březen 2003). „Arylový uhlovodíkový receptor zprostředkovává degradaci estrogenového receptoru α aktivací proteazomů“. Mol. Buňka. Biol. 23 (6): 1843–55. doi:10.1128 / MCB.23.6.1843-1855.2003. PMC 149455. PMID 12612060.
- ^ Klinge CM, Kaur K, Swanson HI (leden 2000). „Arylový uhlovodíkový receptor interaguje s estrogenovými receptory alfa a osiřelými receptory COUP-TFI a ERRalpha1“. Oblouk. Biochem. Biophys. 373 (1): 163–74. doi:10.1006 / abbi.1999.1552. PMID 10620335.
- ^ Zheng L, Annab LA, Afshari CA, Lee WH, Boyer TG (srpen 2001). „BRCA1 zprostředkovává transkripční represi estrogenového receptoru nezávislou na ligandu“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 98 (17): 9587–92. Bibcode:2001PNAS ... 98,9587Z. doi:10.1073 / pnas.171174298. PMC 55496. PMID 11493692.
- ^ Fan S, Ma YX, Wang C, Yuan RQ, Meng Q, Wang JA, Erdos M, Goldberg ID, Webb P, Kushner PJ, Pestell RG, Rosen EM (leden 2001). "Role přímé interakce při inhibici aktivity estrogenových receptorů BRCA1". Onkogen. 20 (1): 77–87. doi:10.1038 / sj.onc.1204073. PMID 11244506. S2CID 24657209.
- ^ Kawai H, Li H, Chun P, Avraham S, Avraham HK (říjen 2002). „Přímá interakce mezi BRCA1 a estrogenovým receptorem reguluje transkripci a sekreci vaskulárního endoteliálního růstového faktoru (VEGF) v buňkách rakoviny prsu“. Onkogen. 21 (50): 7730–9. doi:10.1038 / sj.onc.1205971. PMID 12400015. S2CID 32740995.
- ^ A b C Fan S, Ma YX, Wang C, Yuan RQ, Meng Q, Wang JA, Erdos M, Goldberg ID, Webb P, Kushner PJ, Pestell RG, Rosen EM (leden 2002). „p300 moduluje BRCA1 inhibici aktivity estrogenového receptoru“. Cancer Res. 62 (1): 141–51. PMID 11782371.
- ^ Schlegel A, Wang C, Pestell RG, Lisanti MP (říjen 2001). "Aktivace estrogenového receptoru alfa nezávislá na ligandu jesolinolin-1". Biochem. J. 359 (Pt 1): 203–10. doi:10.1042/0264-6021:3590203. PMC 1222136. PMID 11563984.
- ^ A b C d E F G h i j Kang YK, Guermah M, Yuan CX, Roeder RG (březen 2002). „Komplex koaktivátoru TRAP / Mediator interaguje přímo s estrogenovými receptory α a β prostřednictvím podjednotky TRAP220 a přímo zvyšuje funkci estrogenového receptoru in vitro“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 99 (5): 2642–7. Bibcode:2002PNAS ... 99,2642K. doi:10.1073 / pnas.261715899. PMC 122401. PMID 11867769.
- ^ Ma ZQ, Liu Z, Ngan ES, Tsai SY (prosinec 2001). „Cdc25B funguje jako nový koaktivátor pro steroidní receptory“. Mol. Buňka. Biol. 21 (23): 8056–67. doi:10.1128 / MCB.21.23.8056-8067.2001. PMC 99972. PMID 11689696.
- ^ Boruk M, Savory JG, Haché RJ (listopad 1998). „AF-2-dependentní potenciace CCAAT zesilovače vázajícího protein beta zprostředkovaná transkripční aktivace glukokortikoidovým receptorem“. Mol. Endokrinol. 12 (11): 1749–63. doi:10.1210 / oprava.12.11.0191. PMID 9817600.
- ^ Stein B, Yang MX (září 1995). „Represe promotoru interleukinu-6 estrogenovým receptorem je zprostředkována NF-kappa B a C / EBP beta“. Mol. Buňka. Biol. 15 (9): 4971–9. doi:10.1128 / MCB.15.9.4971. PMC 230744. PMID 7651415.
- ^ Aiyar SE, Sun JL, Blair AL, Moskaluk CA, Lu YZ, Ye QN, Yamaguchi Y, Mukherjee A, Ren DM, Handa H, Li R (září 2004). „Útlum transkripce zprostředkované estrogenovým receptorem α prostřednictvím estrogenem stimulovaného náboru negativního elongačního faktoru“. Genes Dev. 18 (17): 2134–46. doi:10.1101 / gad.1214104. PMC 515291. PMID 15342491.
- ^ Métivier R, Gay FA, Hübner MR, Flouriot G, Salbert G, Gannon F, Kah O, Pakdel F (červenec 2002). „Tvorba komplexu hERα – COUP-TFI zvyšuje hERα AF-1 prostřednictvím fosforylace Ser118 pomocí MAPK“. EMBO J.. 21 (13): 3443–53. doi:10.1093 / emboj / cdf344. PMC 126093. PMID 12093745.
- ^ A b Sheppard HM, Harries JC, Hussain S, Bevan C, Heery DM (leden 2001). „Analýza rozhraní pro interakci steroidního receptoru koaktivátoru 1 (SRC1) -REB vazebného proteinu a jeho význam pro funkci SRC1“. Mol. Buňka. Biol. 21 (1): 39–50. doi:10.1128 / MCB.21.1.39-50.2001. PMC 86566. PMID 11113179.
- ^ Zwijsen RM, Wientjens E, Klompmaker R, van der Sman J, Bernards R, Michalides RJ (únor 1997). „CDK-nezávislá aktivace estrogenového receptoru cyklinem D1“. Buňka. 88 (3): 405–15. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 81879-6. hdl:1874/21074. PMID 9039267. S2CID 16492666.
- ^ A b C d E F Watanabe M, Yanagisawa J, Kitagawa H, Takeyama K, Ogawa S, Arao Y, Suzawa M, Kobayashi Y, Yano T, Yoshikawa H, Masuhiro Y, Kato S (březen 2001). „Podrodina proteinů DEAD-box vázajících RNA působí jako koaktivátor estrogenového receptoru α prostřednictvím N-terminální aktivační domény (AF-1) s RNA koaktivátorem, SRA“. EMBO J.. 20 (6): 1341–52. doi:10.1093 / emboj / 20.6.1341. PMC 145523. PMID 11250900.
- ^ Endoh H, Maruyama K, Masuhiro Y, Kobayashi Y, Goto M, Tai H, Yanagisawa J, Metzger D, Hashimoto S, Kato S (srpen 1999). „Čištění a identifikace p68 RNA helikázy působící jako transkripční koaktivátor specifický pro aktivační funkci 1 lidského estrogenového receptoru α“. Mol. Buňka. Biol. 19 (8): 5363–72. doi:10.1128 / MCB.19.8.5363. PMC 84379. PMID 10409727.
- ^ Bu H, Kashireddy P, Chang J, Zhu YT, Zhang Z, Zheng W, Rao SM, Zhu YJ (duben 2004). „ERBP, nový protein vázající estrogenový receptor zvyšující aktivitu estrogenového receptoru“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 317 (1): 54–9. doi:10.1016 / j.bbrc.2004.02.179. ISSN 0006-291X. PMID 15047147.
- ^ Fajas L, Egler V, Reiter R, Hansen J, Kristiansen K, Debril MB, Miard S, Auwerx J (prosinec 2002). „Komplex retinoblastom-histon-deacetyláza 3 inhibuje diferenciaci PPARgamma a adipocytů“. Dev. Buňka. 3 (6): 903–10. doi:10.1016 / S1534-5807 (02) 00360-X. PMID 12479814.
- ^ Ogawa S, Inoue S, Watanabe T, Hiroi H, Orimo A, Hosoi T, Ouchi Y, Muramatsu M (únor 1998). „Kompletní primární struktura lidského estrogenového receptoru beta (hER beta) a jeho heterodimerizace s ER alfa in vivo a in vitro“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 243 (1): 122–6. doi:10.1006 / bbrc.1997.7893. ISSN 0006-291X. PMID 9473491.
- ^ Poelzl G, Kasai Y, Mochizuki N, Shaul PW, Brown M, Mendelsohn ME (březen 2000). „Specifická asociace estrogenového receptoru β s proteinem kontrolního bodu sestavy vřetenového buněčného cyklu, MAD2“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 97 (6): 2836–9. Bibcode:2000PNAS ... 97.2836P. doi:10.1073 / pnas.050580997. PMC 16016. PMID 10706629.
- ^ Schuur ER, Loktev AV, Sharma M, Sun Z, Roth RA, Weigel RJ (září 2001). "Ligand-dependentní interakce estrogenového receptoru-alfa s členy rodiny transkripčních faktorů vidlice". J. Biol. Chem. 276 (36): 33554–60. doi:10,1074 / jbc.M105555200. PMID 11435445. S2CID 11652289.
- ^ Deschênes J, Bourdeau V, White JH, Mader S (červen 2007). „Regulace transkripce GREB1 estrogenovým receptorem alfa prostřednictvím multipartitního zesilovače rozloženého na 20 kb upstream lemujících sekvencí“. J. Biol. Chem. 282 (24): 17335–17339. doi:10,1074 / jbc.C700030200. PMID 17463000. S2CID 24262059.
- ^ Chen D, Riedl T, Washbrook E, Pace PE, Coombes RC, Egly JM, Ali S (červenec 2000). „Aktivace estrogenového receptoru alfa fosforylací S118 zahrnuje interakci závislou na ligandu s TFIIH a účast CDK7.“ Mol. Buňka. 6 (1): 127–37. doi:10.1016 / S1097-2765 (00) 00014-9. PMID 10949034.
- ^ Nair SC, Toran EJ, Rimerman RA, Hjermstad S, Smithgall TE, Smith DF (prosinec 1996). „Cesta multi-chaperonových interakcí společných pro různé regulační proteiny: estrogenový receptor, Fes tyrosin kináza, transkripční faktor tepelného šoku Hsf1 a arylový uhlovodíkový receptor“. Chaperony buněčného stresu. 1 (4): 237–50. doi:10.1379 / 1466-1268 (1996) 001 <0237: APOMCI> 2.3.CO; 2. PMC 376461. PMID 9222609.
- ^ Lee MO, Kim EO, Kwon HJ, Kim YM, Kang HJ, Kang H, Lee JE (únor 2002). „Radicicol potlačuje transkripční funkci estrogenového receptoru potlačením stabilizace receptoru proteinem tepelného šoku 90“. Mol. Buňka. Endokrinol. 188 (1–2): 47–54. doi:10.1016 / S0303-7207 (01) 00753-5. PMID 11911945. S2CID 37933406.
- ^ Gay F, Anglade I, Gong Z, Salbert G (říjen 2000). "LIM / homeodoménový proteinový ostrůvek-1 moduluje funkce estrogenových receptorů". Mol. Endokrinol. 14 (10): 1627–48. doi:10.1210 / me.14.10.1627. PMID 11043578.
- ^ Chan SW, Hong W (červenec 2001). „Protein vázající retinoblastom 2 (Rbp2) potencuje transkripci zprostředkovanou receptorem jaderného hormonu“. J. Biol. Chem. 276 (30): 28402–12. doi:10,1074 / jbc.M100313200. PMID 11358960. S2CID 22993127.
- ^ Abbondanza C, Rossi V, Roscigno A, Gallo L, Belsito A, Piluso G, Medici N, Nigro V, Molinari AM, Moncharmont B, Puca GA (červen 1998). „Interakce úschovných částic s estrogenovým receptorem v buňce rakoviny prsu MCF-7“. J. Cell Biol. 141 (6): 1301–10. doi:10.1083 / jcb.141.6.1301. PMC 2132791. PMID 9628887.
- ^ A b C Kitagawa H, Fujiki R, Yoshimura K, Mezaki Y, Uematsu Y, Matsui D, Ogawa S, Unno K, Okubo M, Tokita A, Nakagawa T, Ito T, Ishimi Y, Nagasawa H, Matsumoto T, Yanagisawa J, Kato S (Červen 2003). „WINAC-remodelační komplex WINAC se zaměřuje na jaderný receptor na promotory a je narušen Williamsovým syndromem“. Buňka. 113 (7): 905–17. doi:10.1016 / S0092-8674 (03) 00436-7. PMID 12837248. S2CID 18686879.
- ^ A b Teo AK, Oh HK, Ali RB, Li BF (říjen 2001). „Modifikovaný lidský DNA reparační enzym O6-methylguanin-DNA methyltransferáza je negativním regulátorem transkripce zprostředkované estrogenovými receptory po poškození alkylační DNA“. Mol. Buňka. Biol. 21 (20): 7105–14. doi:10.1128 / MCB.21.20.7105-7114.2001. PMC 99886. PMID 11564893.
- ^ Talukder AH, Mishra SK, Mandal M, Balasenthil S, Mehta S, Sahin AA, Barnes CJ, Kumar R (březen 2003). „MTA1 interaguje s MAT1, cyklin-dependentním kinázovým aktivujícím kinázovým komplexním faktorem prstencového prstu, a reguluje funkce transaktivace estrogenového receptoru“. J. Biol. Chem. 278 (13): 11676–85. doi:10,1074 / jbc.M209570200. PMID 12527756. S2CID 25527041.
- ^ Kumar R, Wang RA, Mazumdar A, Talukder AH, Mandal M, Yang Z, Bagheri-Yarmand R, Sahin A, Hortobagyi G, Adam L, Barnes CJ, Vadlamudi RK (srpen 2002). „Přirozeně se vyskytující varianta MTA1 izoluje estrogenový receptor alfa v cytoplazmě“. Příroda. 418 (6898): 654–7. Bibcode:2002 Natur.418..654K. doi:10.1038 / nature00889. PMID 12167865. S2CID 4355677.
- ^ Mazumdar A, Wang RA, Mishra SK, Adam L, Bagheri-Yarmand R, Mandal M, Vadlamudi RK, Kumar R (leden 2001). "Transkripční represe estrogenového receptoru pomocí korepresoru proteinu 1 spojeného s metastázami". Nat. Cell Biol. 3 (1): 30–7. doi:10.1038/35050532. PMID 11146623. S2CID 23477845.
- ^ Lee SK, Anzick SL, Choi JE, Bubendorf L, Guan XY, Jung YK, Kallioniemi OP, Kononen J, Trent JM, Azorsa D, Jhun BH, Cheong JH, Lee YC, Meltzer PS, Lee JW (listopad 1999). „Jaderný faktor, ASC-2, jako rakovinou zesílený transkripční koaktivátor nezbytný pro ligand-dependentní transaktivaci jadernými receptory in vivo.“ J. Biol. Chem. 274 (48): 34283–93. doi:10.1074 / jbc.274.48.34283. PMID 10567404. S2CID 36982011.
- ^ Ko L, Cardona GR, Iwasaki T, Bramlett KS, Burris TP, Chin WW (leden 2002). "Ser-884 sousedící s motivem LXXLL koaktivátoru TRBP definuje selektivitu pro ER a TR". Mol. Endokrinol. 16 (1): 128–40. doi:10.1210 / opravit.16.1.0755. PMID 11773444.
- ^ A b DiRenzo J, Shang Y, Phelan M, Sif S, Myers M, Kingston R, Brown M (říjen 2000). „BRG-1 je přijímán k promotorům reagujícím na estrogen a spolupracuje s faktory podílejícími se na acetylaci histonu“. Mol. Buňka. Biol. 20 (20): 7541–9. doi:10.1128 / MCB.20.20.7541-7549.2000. PMC 86306. PMID 11003650.
- ^ Kalkhoven E, Valentine JE, Heery DM, Parker MG (leden 1998). „Izoformy koaktivátoru steroidních receptorů 1 se liší svou schopností potencovat transkripci estrogenovým receptorem“. EMBO J.. 17 (1): 232–43. doi:10.1093 / emboj / 17.1.232. PMC 1170374. PMID 9427757.
- ^ Wärnmark A, Treuter E, Gustafsson JA, Hubbard RE, Brzozowski AM, Pike AC (červen 2002). „Interakce transkripčních zprostředkujících peptidů nukleárního receptoru s faktorem 2 s vazebným místem koaktivátoru estrogenového receptoru alfa“. J. Biol. Chem. 277 (24): 21862–8. doi:10,1074 / jbc.M200764200. PMID 11937504. S2CID 45251979.
- ^ He B, Wilson EM (březen 2003). „Elektrostatická modulace v náboru steroidních receptorů motivů LXXLL a FXXLF“. Mol. Buňka. Biol. 23 (6): 2135–50. doi:10.1128 / MCB.23.6.2135-2150.2003. PMC 149467. PMID 12612084.
- ^ Fenne IS, Hoang T, Hauglid M, Sagen JV, Lien EA, Mellgren G (září 2008). „Nábor proteinu 1 interagujícího s koaktivátorem glukokortikoidového receptoru do transkripčního komplexu estrogenového receptoru je regulován 3 ', 5'-cyklickou adenosin-5'-monofosfát-dependentní proteinovou kinázou“. Endokrinologie. 149 (9): 4336–45. doi:10.1210 / en.2008-0037. PMID 18499756.
- ^ Wong CW, Komm B, Cheskis BJ (červen 2001). "Strukturně-funkční vyhodnocení souhry ER alfa a beta s koaktivátory rodiny SRC. Selektivní ligandy ER". Biochemie. 40 (23): 6756–65. doi:10.1021 / bi010379h. PMID 11389589.
- ^ Tikkanen MK, Carter DJ, Harris AM, Le HM, Azorsa DO, Meltzer PS, Murdoch FE (listopad 2000). „Endogenně exprimovaný estrogenový receptor a koaktivátor AIB1 interagují v buňkách lidské rakoviny prsu MCF-7“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 97 (23): 12536–40. Bibcode:2000PNAS ... 9712536T. doi:10.1073 / pnas.220427297. PMC 18799. PMID 11050174.
- ^ Cavaillès V, Dauvois S, L'Horset F, Lopez G, Hoare S, Kushner PJ, Parker MG (srpen 1995). „Jaderný faktor RIP140 moduluje transkripční aktivaci estrogenovým receptorem“. EMBO J.. 14 (15): 3741–51. doi:10.1002 / j.1460-2075.1995.tb00044.x. PMC 394449. PMID 7641693.
- ^ A b Thénot S, Henriquet C, Rochefort H, Cavaillès V (květen 1997). "Diferenciální interakce jaderných receptorů s domnělým lidským transkripčním koaktivátorem hTIF1". J. Biol. Chem. 272 (18): 12062–8. doi:10.1074 / jbc.272.18.12062. PMID 9115274. S2CID 32098587.
- ^ L'Horset F, Dauvois S, Heery DM, Cavaillès V, Parker MG (listopad 1996). „RIP-140 interaguje s více jadernými receptory prostřednictvím dvou odlišných míst“. Mol. Buňka. Biol. 16 (11): 6029–36. doi:10.1128 / MCB.16.11.6029. PMC 231605. PMID 8887632.
- ^ A b Johnsen SA, Güngör C, Prenzel T, Riethdorf S, Riethdorf L, Taniguchi-Ishigaki N, Rau T, Tursun B, Furlow JD, Sauter G, Scheffner M, Pantel K, Gannon F, Bach I (leden 2009). „Regulace transkripce závislé na estrogenu pomocí LIM Cofactors CLIM a RLIM u rakoviny prsu“. Cancer Res. 69 (1): 128–36. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-08-1630. PMC 2713826. PMID 19117995.
- ^ A b Budhram-Mahadeo V, Parker M, Latchman DS (únor 1998). „Faktory transkripce POU Brn-3a a Brn-3b interagují s estrogenovým receptorem a diferenciálně regulují transkripční aktivitu prostřednictvím prvku odpovědi na estrogen.“. Mol. Buňka. Biol. 18 (2): 1029–41. doi:10.1128 / mcb.18.2.1029. PMC 108815. PMID 9448000.
- ^ Abbondanza C, Medici N, Nigro V, Rossi V, Gallo L, Piluso G, Belsito A, Roscigno A, Bontempo P, Puca AA, Molinari AM, Moncharmont B, Puca GA (březen 2000). „Protein RIZ interagující s retinoblastomem RIZ je následným efektorem působení estrogenu“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 97 (7): 3130–5. doi:10.1073 / pnas.050015697. PMC 16204. PMID 10706618.
- ^ Qi C, Chang J, Zhu Y, Yeldandi AV, Rao SM, Zhu YJ (srpen 2002). "Identifikace protein arginin methyltransferázy 2 jako koaktivátoru pro estrogenový receptor alfa". J. Biol. Chem. 277 (32): 28624–30. doi:10,1074 / jbc.M201053200. PMID 12039952. S2CID 25844266.
- ^ Jung DJ, Na SY, Na DS, Lee JW (leden 2002). „Molekulární klonování a charakterizace CAPER, nového koaktivátoru aktivujícího receptory proteinu-1 a estrogenu“. J. Biol. Chem. 277 (2): 1229–34. doi:10,1074 / jbc.M110417200. PMID 11704680. S2CID 39443808.
- ^ Townson SM, Kang K, Lee AV, Oesterreich S (červen 2004). "Strukturně-funkční analýza estrogenového receptoru alfa korektorového vazebného faktoru B1: identifikace silné transkripční represivní domény". J. Biol. Chem. 279 (25): 26074–81. doi:10,1074 / jbc.M313726200. PMID 15066997.
- ^ Oesterreich S, Zhang Q, Hopp T, Fuqua SA, Michaelis M, Zhao HH, Davie JR, Osborne CK, Lee AV (březen 2000). „Estrogenový receptor vázaný na tamoxifen (ER) silně interaguje s proteinem jaderné matrice HET / SAF-B, novým inhibitorem transaktivace zprostředkované ER“. Mol. Endokrinol. 14 (3): 369–81. doi:10.1210 / oprava.14.3.0432. PMID 10707955.
- ^ Townson SM, Dobrzycka KM, Lee AV, Air M, Deng W, Kang K, Jiang S, Kioka N, Michaelis K, Oesterreich S (květen 2003). „SAFB2, nový homolog připojovacího faktoru lešení a jádrový receptor estrogenového receptoru“. J. Biol. Chem. 278 (22): 20059–68. doi:10,1074 / jbc.M212988200. PMID 12660241. S2CID 36827119.
- ^ Song RX, McPherson RA, Adam L, Bao Y, Shupnik M, Kumar R, Santen RJ (leden 2002). "Spojení rychlého působení estrogenu s aktivací MAPK prostřednictvím asociace ERalpha-Shc a aktivace Shc dráhy". Mol. Endokrinol. 16 (1): 116–27. doi:10.1210 / me.16.1.116. PMID 11773443.
- ^ Seol W, Hanstein B, Brown M, Moore DD (říjen 1998). "Inhibice působení estrogenového receptoru na osiřelý receptor SHP (krátký heterodimerový partner)". Mol. Endokrinol. 12 (10): 1551–7. doi:10.1210 / me.12.10.1551. PMID 9773978.
- ^ Klinge CM, Jernigan SC, Risinger KE (březen 2002). „Agonistická aktivita tamoxifenu je inhibována krátkým heterodimerním partnerem pro vzácný jaderný receptor v lidských buňkách rakoviny endometria“. Endokrinologie. 143 (3): 853–67. doi:10.1210 / en.143.3.853. PMID 11861507.
- ^ Ichinose H, Garnier JM, Chambon P, Losson R (březen 1997). „Interakce závislá na ligandu mezi estrogenovým receptorem a lidskými homology SWI2 / SNF2“. Gen. 188 (1): 95–100. doi:10.1016 / S0378-1119 (96) 00785-8. PMID 9099865.
- ^ Belandia B, Orford RL, Hurst HC, Parker MG (srpen 2002). "Cílení komplexů remodelace SWI / SNF chromatinu na geny reagující na estrogen". EMBO J.. 21 (15): 4094–103. doi:10.1093 / emboj / cdf412. PMC 126156. PMID 12145209.
- ^ Migliaccio A, Castoria G, Di Domenico M, de Falco A, Bilancio A, Lombardi M, Barone MV, Ametrano D, Zannini MS, Abbondanza C, Auricchio F (říjen 2000). „Steroidem indukovaný androgenní receptor – estradiolový receptor β – Src komplex spouští proliferaci buněk rakoviny prostaty“. EMBO J.. 19 (20): 5406–17. doi:10.1093 / emboj / 19.20.5406. PMC 314017. PMID 11032808.
- ^ Kim HJ, Yi JY, Sung HS, Moore DD, Jhun BH, Lee YC, Lee JW (září 1999). „Activating Signal Cointegrator 1, nový transkripční koaktivátor jaderných receptorů a jeho cytosolická lokalizace za podmínek deprivace séra“. Mol. Buňka. Biol. 19 (9): 6323–32. doi:10,1128 / mcb.19,9.6323. PMC 84603. PMID 10454579.
- ^ Slentz-Kesler K, Moore JT, Lombard M, Zhang J, Hollingsworth R, Weiner MP (říjen 2000). "Identifikace lidského genu Mnk2 (MKNK2) prostřednictvím interakce proteinu s estrogenovým receptorem beta". Genomika. 69 (1): 63–71. doi:10,1006 / geno.2000.6299. PMID 11013076.
- ^ Hu YC, Shyr CR, Che W, Mu XM, Kim E, Chang C (září 2002). "Potlačení transkripce zprostředkované estrogenovým receptorem a buněčného růstu interakcí s TR2 osiřelým receptorem". J. Biol. Chem. 277 (37): 33571–9. doi:10,1074 / jbc.M203531200. PMID 12093804. S2CID 21803067.
- ^ Shyr CR, Hu YC, Kim E, Chang C (duben 2002). „Modulace transaktivace zprostředkované estrogenovým receptorem sirotkovým receptorem TR4 v buňkách MCF-7“. J. Biol. Chem. 277 (17): 14622–8. doi:10,1074 / jbc.M110051200. PMID 11844790. S2CID 9875107.
- ^ Chen D, Lucey MJ, Phoenix F, Lopez-Garcia J, Hart SM, Losson R, Buluwela L, Coombes RC, Chambon P, Schär P, Ali S (říjen 2003). „T: G nesoulad specifická tymin-DNA glykosyláza potencuje transkripci genů regulovaných estrogenem přímou interakcí s estrogenovým receptorem alfa“. J. Biol. Chem. 278 (40): 38586–92. doi:10,1074 / jbc.M304286200. PMID 12874288. S2CID 41922647.
- ^ Thénot S, Bonnet S, Boulahtouf A, Margeat E, Royer CA, Borgna JL, Cavaillès V (prosinec 1999). „Vliv vazby ligandu a DNA na interakci mezi lidským transkripčním zprostředkujícím faktorem 1alfa a estrogenovými receptory“. Mol. Endokrinol. 13 (12): 2137–50. doi:10.1210 / mě. 13.12.2137. PMID 10598587.
- ^ Ding L, Yan J, Zhu J, Zhong H, Lu Q, Wang Z, Huang C, Ye Q (září 2003). „Aktivace estrogenového receptoru α nezávislá na ligandu XBP-1“. Nucleic Acids Res. 31 (18): 5266–74. doi:10.1093 / nar / gkg731. PMC 203316. PMID 12954762.
- ^ Dhamad, AE; Zhou, Z; Zhou, J; Du, Y (2016). „Systematická proteomická identifikace proteinů tepelného šoku (Hsp), které interagují s estrogenovým receptorem alfa (ERα) a biochemická charakterizace interakce ERα-Hsp70“. PLOS ONE. 11 (8): e0160312. Bibcode:2016PLoSO..1160312D. doi:10.1371 / journal.pone.0160312. PMC 4970746. PMID 27483141.
Další čtení
- McDonnell DP, Norris JD (2002). "Spojení a regulace receptoru lidského estrogenu". Věda. 296 (5573): 1642–4. Bibcode:2002Sci ... 296.1642M. doi:10.1126 / science.1071884. PMID 12040178. S2CID 30428909.
- Simoncini T, Fornari L, Mannella P, Varone G, Caruso A, Liao JK, Genazzani AR (2003). "Nové netranskripční mechanismy pro signalizaci estrogenových receptorů v kardiovaskulárním systému. Interakce estrogenového receptoru alfa s fosfatidylinositol 3-OH kinázou". Steroidy. 67 (12): 935–9. doi:10.1016 / S0039-128X (02) 00040-5. PMID 12398989. S2CID 42656927.
- Lannigan DA (2003). "Fosforylace estrogenových receptorů". Steroidy. 68 (1): 1–9. doi:10.1016 / S0039-128X (02) 00110-1. PMID 12475718. S2CID 23163361.
- Herrington DM (2003). „Role estrogenového receptoru-alfa ve farmakogenetice působení estrogenu“. Curr. Opin. Lipidol. 14 (2): 145–50. doi:10.1097/00041433-200304000-00005. PMID 12642782. S2CID 74820004.
- Tanaka Y, Sasaki M, Kaneuchi M, Fujimoto S, Dahiya R (2004). „Polymorfismy alfa receptoru estrogenu a karcinom ledvinových buněk - možné riziko“. Mol. Buňka. Endokrinol. 202 (1–2): 109–16. doi:10.1016 / S0303-7207 (03) 00071-6. PMID 12770739. S2CID 34059244.
- Ali S, Coombes RC (2004). "Estrogenový receptor alfa u lidské rakoviny prsu: výskyt a význam". Journal of Mammary Gland Biology and Neoplasia. 5 (3): 271–81. doi:10.1023 / A: 1009594727358. PMID 14973389. S2CID 23500213.
- Olsson H (2004). "Obsah estrogenových receptorů v maligních nádorech prsu u mužů - přehled". Journal of Mammary Gland Biology and Neoplasia. 5 (3): 283–7. doi:10.1023 / A: 1009546811429. PMID 14973390. S2CID 7342455.
- Surmacz E, Bartucci M (2005). „Role estrogenového receptoru alfa při modulování signalizace a funkce receptoru IGF-I u rakoviny prsu“. J. Exp. Clin. Cancer Res. 23 (3): 385–94. PMID 15595626.
- Evinger AJ, Levin ER (2005). "Požadavky na lokalizaci a funkci alfa membrány estrogenového receptoru". Steroidy. 70 (5–7): 361–3. doi:10.1016 / j.steroids.2005.02.015. PMID 15862818. S2CID 54297122.
- Wang CL, Tang XY, Chen WQ, Su YX, Zhang CX, Chen YM (2007). „Sdružení polymorfismů estrogenového receptoru alfa genu s minerální hustotou kostí u čínských žen: metaanalýza“. Osteoporóza mezinárodní. 18 (3): 295–305. doi:10.1007 / s00198-006-0239-2. PMID 17089081. S2CID 11168531.
- Keaveney M, Klug J, Gannon F (1992). "Sekvenční analýza 5 'ohraničující oblasti genu pro lidský estrogenový receptor". DNA sekv. 2 (6): 347–58. doi:10.3109/10425179209020816. PMID 1476547.
- Piva R, Gambari R, Zorzato F, Kumar L, del Senno L (1992). "Analýza upstream sekvencí genu pro lidský estrogenový receptor". Biochem. Biophys. Res. Commun. 183 (3): 996–1002. doi:10.1016 / S0006-291X (05) 80289-X. PMID 1567414.
- Reese JC, Katzenellenbogen BS (1992). "Characterization of a temperature-sensitive mutation in the hormone binding domain of the human estrogen receptor. Studies in cell extracts and intact cells and their implications for hormone-dependent transcriptional activation". J. Biol. Chem. 267 (14): 9868–73. PMID 1577818.
- Dotzlaw H, Alkhalaf M, Murphy LC (1992). "Characterization of estrogen receptor variant mRNAs from human breast cancers". Mol. Endokrinol. 6 (5): 773–85. doi:10.1210/me.6.5.773. PMID 1603086.
- Keaveney M, Klug J, Dawson MT, Nestor PV, Neilan JG, Forde RC, Gannon F (1991). "Evidence for a previously unidentified upstream exon in the human oestrogen receptor gene". J. Mol. Endokrinol. 6 (1): 111–5. doi:10.1677/jme.0.0060111. PMID 2015052.
- Reese JC, Katzenellenbogen BS (1991). "Mutagenesis of cysteines in the hormone binding domain of the human estrogen receptor. Alterations in binding and transcriptional activation by covalently and reversibly attaching ligands". J. Biol. Chem. 266 (17): 10880–7. PMID 2040605.
- Schwabe JW, Neuhaus D, Rhodes D (1991). "Solution structure of the DNA-binding domain of the oestrogen receptor". Příroda. 348 (6300): 458–61. doi:10.1038/348458a0. PMID 2247153. S2CID 4349385.
- Tora L, Mullick A, Metzger D, Ponglikitmongkol M, Park I, Chambon P (1989). "The cloned human oestrogen receptor contains a mutation which alters its hormone binding properties". EMBO J.. 8 (7): 1981–6. doi:10.1002/j.1460-2075.1989.tb03604.x. PMC 401066. PMID 2792078.
- Ponglikitmongkol M, Green S, Chambon P (1989). "Genomic organization of the human oestrogen receptor gene". EMBO J.. 7 (11): 3385–8. doi:10.1002/j.1460-2075.1988.tb03211.x. PMC 454836. PMID 3145193.
- Greene GL, Gilna P, Waterfield M, Baker A, Hort Y, Shine J (1986). "Sequence and expression of human estrogen receptor complementary DNA". Věda. 231 (4742): 1150–4. Bibcode:1986Sci...231.1150G. doi:10.1126/science.3753802. PMID 3753802.
externí odkazy
- FactorBook ERalpha_a
- Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: P03372 (Estrogen receptor) at the PDBe-KB.
Tento článek včlení text z United States National Library of Medicine, který je v veřejná doména.