Protein tepelného šoku 90 kDa alfa (cytosolický), člen A1 - Heat shock protein 90kDa alpha (cytosolic), member A1
Protein tepelného šoku HSP 90-alfa je protein že u lidí je kódován HSP90AA1 gen.[4][5]
Funkce
Gen, HSP90AA1, kóduje lidský stresem indukovatelný 90-kDa protein tepelného šoku alfa (Hsp90A). Doplněna konstitutivně exprimovaným paralogem Hsp90B, který sdílí více než 85% identitu aminokyselinové sekvence, je exprese Hsp90A zahájena, když buňka zažívá proteotoxický stres. Jakmile jsou exprimovány dimery Hsp90A, fungují jako molekulární chaperony, které vážou a skládají další proteiny do svých funkčních trojrozměrných struktur. Tato schopnost molekulárního chaperoningu Hsp90A je poháněna cyklem strukturních přeskupení poháněných hydrolýzou ATP. Současný výzkum Hsp90A se zaměřuje na jeho roli jako lékového cíle díky jeho interakci s velkým množstvím proteinů podporujících nádor a jeho roli při adaptaci na buněčný stres.
Genová struktura
Lidský HSP90AA1 je kódován na vlákně komplementu chromozomu 14q32.33 a zabírá přes 59 kbp. Několik pseudogenů HSP90AA1 existuje v celém lidském genomu umístěných na chromosomech 3, 4, 11 a 14.[6] Gen HSP90AA1 kóduje dva odlišné transkripty mRNA iniciované ze samostatných počátečních míst transkripce (TSS). V současné době nebyly ověřeny žádné varianty sestřihu mRNA HSP90AA1. Varianta transkriptu 1 (TV1, NM_001017963.2) kóduje zřídka pozorovanou 854 aminokyselinovou izoformu 1 Hsp90A (NP_001017963) z 3 887 bp transkriptu mRNA obsahujícího 12 exonů zahrnujících 59 012 bp. Varianta transkriptu 1 je umístěna přímo vedle genu WDR20, který je kódován na opačném kódujícím řetězci. Varianta transkriptu 2 (TV2, NM_005348.3) kóduje dobře studovanou 732 aminokyselinovou izoformu 2 (NP_005339) z transkriptu mRNA o délce 3 366 bp obsahujícího 11 exonů o délce 6 438 bp. DYNC1H1 kóduje genový produkt na druhé straně HSP90AA1, o kterém se shodou okolností zjistilo, že interaguje s Hsp90A. Hsp90A TV1 a TV2 jsou identické, s výjimkou dalších 112 aminokyselin na N-konci izoformy 1 kódovaných jeho prvními 2 exony. Funkce rozšířené N-terminální domény na izoformě 1 není v současné době známa. Tyto informace byly získány jak z NCBI Gene, tak z UCSC Genome Browser.
Výraz
Přes sdílení podobné aminokyselinové sekvence je exprese Hsp90A regulována jiným způsobem než Hsp90B. Hsp90A je stresem indukovatelná izoforma, zatímco Hsp90B je exprimován konstitutivně. Několik prvků tepelného šoku (HSE) je umístěno před Hsp90A, což umožňuje jeho indukovatelnou expresi. Hladiny RNA měřené v buněčných liniích shromážděných od pacientů s rakovinou i v normální tkáni lze nalézt v The Human Protein Atlas.
Promotér
Transkripce genu HSP90AA1 se v současné době chápe jako indukovaná stresem prostřednictvím vazby hlavního transkripčního faktoru (TF) HSF1 na promotor HSP90AA1.[7] Několik zaměřených studií promotoru HSP90AA1 spolu s rozsáhlou globální analýzou lidského genomu však naznačuje, že expresi genu HSP90AA1 regulují různé další transkripční komplexy. Savčí HSP90AA1 spolu s expresí genu HSP90AB1 byla nejprve charakterizována v transformovaných myších buňkách, kde bylo prokázáno, že HSP90AB1 je za normálních podmínek konstitutivně exprimován 2,5krát vyšší než HSP90AA1. Po tepelném šoku se však exprese HSP90AA1 zvýšila 7,0krát, zatímco HSP90AB1 se zvýšila pouze 4,5krát.[8] Podrobná analýza promotoru HSP90AA1 ukazuje, že v rámci 1200 bp od počátečního místa transkripce jsou 2 prvky tepelného šoku (HSE).[9][10] Distální HSE je nutný pro indukci tepelného šoku a proximální HSE funguje jako permisivní enhancer. Tento model je podporován analýzou ChIP-SEQ buněk za normálních podmínek, kde je HSF1 vázán na proximální HSE a není detekován na distálním HSE. Bylo také zjištěno, že protoonkogen MYC indukuje expresi genu HSP90AA1 a váže se proximálně na TSS, jak bylo ověřeno ChIP-SEQ. Vyčerpání exprese Hsp90A naznačuje, že HSP90AA1 je vyžadován pro transformaci řízenou MYC.[11] V buňkách rakoviny prsu indukuje růstový hormon prolaktin expresi HSP90AA1 prostřednictvím STAT5.[12] NF-kB nebo RELA také indukuje expresi HSP90AA1, což možná vysvětluje schopnost přežití transkripce řízené NF-kB.[13] Naopak se zjistilo, že STAT1, proto-tumor supresor, inhibuje stresem indukovanou expresi HSP90AA1.[14] Kromě těchto zjištění ChIP-SEQ analýza lidského genomu naznačuje, že alespoň 85 jedinečných TF se váže na stopy RNA polymerázy II (POLR2A) spojené s promotorovými oblastmi, které řídí expresi obou variant transkriptu HSP90AA1.[15][16][17][18] To naznačuje, že exprese genu HSP90AA1 může být vysoce regulovaná a komplexní.
Interactome
V kombinaci se předpokládá, že Hsp90A a Hsp90B interagují s 10% eukaryotického proteomu.[19] U lidí to představuje síť zhruba 2 000 interagujících proteinů. V současné době bylo experimentálně zdokumentováno více než 725 interakcí pro HSP90A i Hsp90B.[20][21] Toto připojení umožňuje Hsp90 fungovat jako síťový rozbočovač propojující různé sítě interakce proteinů. V rámci těchto sítí se Hsp90 primárně specializuje na udržování a regulaci proteinů zapojených do přenosu signálu nebo zpracování informací. Patří mezi ně transkripční faktory, které iniciují genovou expresi, kinázy, které přenášejí informace posttranslační úpravou jiných proteinů, a E3-ligázy, které cílí na proteiny pro degradaci prostřednictvím proteosomu. Nedávná studie využívající metodu LUMIER skutečně ukázala, že lidský Hsp90B interaguje se 7% všech transkripčních faktorů, 60% všech kináz a 30% všech E3-ligáz.[22] Další studie ukázaly, že Hsp90 interaguje s různými strukturálními proteiny, ribozomálními složkami a metabolickými enzymy.[23][24] Bylo také zjištěno, že Hsp90 interaguje s velkým počtem virových proteinů, včetně těch z HIV a EBOLA.[25][26] To nemluvě o četných co-chaperonech, které modulují a řídí aktivitu HSP90.[27] Několik studií se zaměřilo na rozlišení jedinečných proteinových interakcí mezi Hsp90A a HSP90B.[28][29] Práce provedená na vejcích a kvasnicích Xenopus ukázala, že Hsp90A a Hsp90B se liší co-chaperonem a interakcí s klientem.[30][31] Málo se však rozumí jedinečným funkcím delegovaným na každý lidský paralog. Laboratoř Picard agregovala všechna dostupná data interakce Hsp90 na web Hsp90Int.DB.[32] Genová ontologická analýza interspomů Hsp90A a Hsp90B naznačuje, že každý paralog je spojen s jedinečnými biologickými procesy, molekulárními funkcemi a buněčnými složkami.
Bylo prokázáno, že protein tepelného šoku 90 kDa alfa (cytosolický), člen A1 komunikovat s:
- AHSA1,[33]
- AKT1,[34][35][36]
- AR,[37][38]
- C-Raf,[39][40]
- CDC37,[41][42]
- DAP3,[43]
- EPRS,[44]
- ERN1,[45]
- ESR1[46][47]
- FKBP5,[48]
- GNA12,[49]
- GUCY1B3,[50]
- HER2 / neu,[51][52]
- HSF1,[46][53]
- Poskok,[54][55]
- NOS3,[50][56][57]
- NR3C1,[43][58][59][60][61][62][63]
- P53,[64][65][66]
- PIM1,[67]
- PPARA,[68]
- SMYD3,[69]
- STK11,[70]
- TGFBR1,[71]
- TGFBR2,[71] a
- TERT.[34][35]
Posttranslační úpravy
Posttranslační úpravy mají velký dopad na regulaci Hsp90. Fosforylace, acetylace, S-nitrosylace, oxidace a ubikvitinace jsou způsoby, kterými je Hsp90 modifikován za účelem modulování jeho mnoha funkcí. Souhrn těchto stránek najdete na PhosphoSitePlus.[72] Mnoho z těchto míst je mezi Hsp90A a Hsp90B konzervováno. Existuje však několik rozdílů mezi těmito dvěma, které umožňují provádění specifických funkcí Hsp90A.
Ukázalo se, že fosforylace Hsp90 ovlivňuje jeho vazbu na klienty, co-chaperony a nukleotidy.[73][74][75][76][77][78] Ukázalo se, že dochází ke specifické fosforylaci zbytků Hsp90A. Tato jedinečná fosforylační místa signalizují Hsp90A pro funkce, jako je sekrece, umožňují mu lokalizovat oblasti poškození DNA a interagovat se specifickými kokaperony.[73][76][79][80] K hyperacetylaci dochází také u Hsp90A, což vede k jeho sekreci a zvýšené invazivitě rakoviny.[81]
Klinický význam
Exprese Hsp90A také koreluje s prognózou onemocnění. Zvýšené hladiny Hsp90A lze nalézt u leukémie, rakoviny prsu a pankreatu, stejně jako u pacientů s chronickou obstrukční plicní nemocí (CHOPN).[82][83][84][85][86] V lidských T-buňkách je exprese HSP90AA1 zvýšena cytokiny IL-2, IL-4 a IL-13.[87] HSP90 je vedle dalších konzervovaných chaperonů a co-chaperonů, které interagují za účelem ochrany proteostázy, potlačován ve stárnoucích lidských mozcích. Bylo zjištěno, že tato represe se dále zhoršuje v mozcích pacientů s neurodegenerativními chorobami na počátku věku, jako je Alzheimerova nebo Huntingtonova choroba.[88]
Rakovina
Během posledních dvou desetiletí se HSP90 ukázal jako zajímavý cíl ve válce proti rakovině. HSP90 interaguje a podporuje řadu proteinů, které podporují onkogenezi, čímž se odlišuje Hsp90 jako látka umožňující rakovinu, protože je považována za nezbytnou pro maligní transformaci a progresi. Navíc jsou prostřednictvím svých rozsáhlých interaktomů oba paralogy spojeny s každým znakem rakoviny.[89][90] Gen HSP90AA1 se však podle The Cancer Genome Atlas (TCGA) u většiny nádorů nemění. V současné době je zjištěno, že rakovina močového měchýře má největší počet změn následovaných rakovinou pankreatu.[91][92] To nemusí být překvapením, protože celkové hladiny exprese Hsp90 jsou udržovány na tak vysoké úrovni ve srovnání s většinou všech ostatních proteinů v buňce.,[93] proto další zvyšování hladin Hsp90 nemusí poskytovat žádnou výhodu pro růst rakoviny. Sekvenování celého genomu napříč všemi typy nádorů a buněčnými liniemi rakoviny navíc ukazuje, že v otevřeném čtecím rámci HSP90AA1 je v současné době 115 různých mutací. Účinky těchto mutací na funkci HSP90A však zůstávají neznámé. Je pozoruhodné, že v řadě nádorů je gen HSP90AA1 homozygotně odstraněn, což naznačuje, že tyto nádory mohou mít sníženou hladinu malignity. To je podporováno srovnávací analýzou celého genomu 206 pacientů s rakovinou žaludku, u nichž byla hlášena ztráta HSP90AA1, skutečně spojená s příznivými výsledky po samotné operaci.[94] To podporuje možnost, že absence Hsp90A v nádorových biopsiích může sloužit jako biomarker pro pozitivní klinické výsledky.[95][96]Biologicky se Hsp90A liší od Hsp90B v tom, že se v současné době chápe, že Hsp90A funguje jako vylučované extracelulární činidlo při hojení a zánětu kromě svých intracelulárních rolí. Tyto dva procesy jsou často uneseny rakovinou, což umožňuje maligní buněčnou motilitu, metastázy a extravazi.[97] Současný výzkum rakoviny prostaty naznačuje, že extracelulární Hsp90A přenáší signály, které podporují chronický zánět fibroblastů spojených s rakovinou. Předpokládá se, že toto přeprogramování extracelulárního prostředí obklopujícího buňky maligního adenokarcinomu stimuluje progresi rakoviny prostaty. Extracelulární HSP90A indukuje zánět prostřednictvím aktivace transkripčních programů NF-kB (RELA) a STAT3, které zahrnují prozánětlivé cytokiny IL-6 a IL-8.[98] Shodou okolností NF-κB také indukuje expresi Hsp90A.,[13] tedy poskytuje model, kde by se nově exprimovaný Hsp90A vylučoval také ze stimulovaného fibroblastu, čímž by se vytvořily pozitivní autokrinní a parakrinní zpětnovazební smyčky vedoucí k zánětlivé bouři v místě malignity. Tento koncept vyžaduje další pozornost, protože může vysvětlovat korelaci zvýšených hladin Hsp90A v plazmě pacientů s pokročilým stadiem malignity.[79]
Inhibitory Hsp90
Hsp90 je využíván rakovinnými buňkami k podpoře aktivovaných onkoproteinů, včetně mnoha kináz a transkripčních faktorů. Tito klienti jsou často mutováni, amplifikováni nebo translokováni v malignitě a Hsp90 pracuje na tlumení těchto buněčných stresů vyvolaných maligní transformací.[89][90] Inhibice Hsp90 vede k degradaci nebo nestabilitě mnoha jejích klientských proteinů.[99] Hsp90 se tak stal atraktivním cílem pro léčbu rakoviny. Stejně jako u všech ATPáz je ATP vazba a hydrolýza nezbytná pro funkci chaperoningu Hsp90 in vivo. Inhibitory Hsp90 interferují s tímto cyklem v jeho raných stádiích nahrazením ATP, což vede k regulované ubikvitinaci a proteazomu zprostředkované degradaci většiny klientských proteinů.[100][101] Kapsa vázající nukleotidy jako taková zůstává nejvhodnější pro generování inhibitoru.[102][103][104][105][106][107][108][109][110][111][112][113][114][115][116] K dnešnímu dni existuje 23 aktivních onkologických studií s inhibitory Hsp90 a 13 inhibitorů HSP90 v současné době prochází klinickým hodnocením u pacientů s rakovinou, z nichž 10 se na kliniku dostalo v posledních několika letech.[117]Zatímco N-koncová kapsa vázající nukleotidy Hsp90 je nejčastěji studována a tedy cílována, nedávné studie naznačují, že druhé ATP vazebné místo je umístěno na Hsp90 C-konci.[118][119][120][121][122] Cílení na tuto oblast vedlo ke specificky sníženým interakcím hormonů Hsp90 a bylo prokázáno, že ovlivňuje vazbu nukleotidů Hsp90.[123][124] Přestože žádný z C-terminálních inhibitorů Hsp90 dosud na kliniku nevstoupil, představuje použití obou N- a C-terminálních inhibitorů Hsp90 vzrušující novou strategii pro chemoterapii. Ačkoli mnoho z výše zmíněných inhibitorů sdílí stejný Hsp90 vazebné místo (buď N- nebo C-terminální), bylo prokázáno, že některá z těchto léků přednostně přistupují k odlišným populacím Hsp90, které se liší rozsahem jejich posttranslační modifikace.[125][126] Ačkoli žádný publikovaný inhibitor dosud nerozlišoval mezi Hsp90A a Hsp90B, nedávná studie ukázala, že fosforylace konkrétního zbytku na Hsp90 N-konci může poskytnout specifičnost izoformy k vazbě inhibitoru.,[126] čímž poskytuje další úroveň regulace pro optimální cílení Hsp90.
Poznámky
Verze tohoto článku z roku 2015 byla aktualizována externím odborníkem na základě modelu dvojího publikace. Korespondence akademický recenzent článek byl publikován v Gen a lze jej citovat jako: Abbey D Zuehlke; Kristin Beebe; Len Neckers; Thomas Prince (1. října 2015), „Regulace a funkce lidského genu HSP90AA1“, Gen, 570 (1): 8–16, doi:10.1016 / J.GENE.2015.06.018, ISSN 0378-1119, PMC 4519370, PMID 26071189, Wikidata Q28646043 |
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000080824 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ Hickey E, Brandon SE, Smale G, Lloyd D, Weber LA (červen 1989). „Sekvence a regulace genu kódujícího lidský protein tepelného šoku 89 kilodaltonů“. Molekulární a buněčná biologie. 9 (6): 2615–26. doi:10.1128 / MCB.9.6.2615. PMC 362334. PMID 2527334.
- ^ Chen B, Piel WH, Gui L, Bruford E, Monteiro A (prosinec 2005). „Rodina genů HSP90 v lidském genomu: pohledy na jejich divergenci a vývoj“. Genomika. 86 (6): 627–37. doi:10.1016 / j.ygeno.2005.08.012. PMID 16269234.
- ^ Ozawa K, Murakami Y, Eki T, Soeda E, Yokoyama K (únor 1992). "Mapování genové rodiny pro lidský protein tepelného šoku 90 alfa na chromozomy 1, 4, 11 a 14". Genomika. 12 (2): 214–20. doi:10.1016/0888-7543(92)90368-3. PMID 1740332.
- ^ .Ciocca DR, Arrigo AP, Calderwood SK (leden 2013). „Proteiny tepelného šoku a faktor tepelného šoku 1 v karcinogenezi a vývoji nádoru: aktualizace“. Archivy toxikologie. 87 (1): 19–48. doi:10.1007 / s00204-012-0918-z. PMC 3905791. PMID 22885793.
- ^ Ullrich SJ, Moore SK, Appella E (duben 1989). „Transkripční a translační analýza myších 84- a 86-kDa proteinů tepelného šoku“. The Journal of Biological Chemistry. 264 (12): 6810–6. PMID 2708345.
- ^ Zhang SL, Yu J, Cheng XK, Ding L, Heng FY, Wu NH, Shen YF (únor 1999). "Regulace lidské genové exprese hsp90alpha". FEBS Dopisy. 444 (1): 130–5. doi:10.1016 / s0014-5793 (99) 00044-7. PMID 10037161.
- ^ Sreedhar AS, Kalmár E, Csermely P, Shen YF (březen 2004). "Hsp90 izoformy: funkce, exprese a klinický význam". FEBS Dopisy. 562 (1–3): 11–5. doi:10.1016 / s0014-5793 (04) 00229-7. PMID 15069952.
- ^ Teng SC, Chen YY, Su YN, Chou PC, Chiang YC, Tseng SF, Wu KJ (duben 2004). „Přímá aktivace transkripce HSP90A pomocí c-Myc přispívá k transformaci vyvolané c-Myc“ (PDF). The Journal of Biological Chemistry. 279 (15): 14649–55. doi:10,1074 / jbc.M308842200. PMID 14724288.
- ^ Perotti C, Liu R, Parusel CT, Böcher N, Schultz J, Bork P, Pfitzner E, Groner B, Shemanko CS (2008). „Protein 90-alfa-tepelného šoku, cílový gen prolaktinu-STAT5 identifikovaný v buňkách rakoviny prsu, se podílí na regulaci apoptózy“. Výzkum rakoviny prsu. 10 (6): R94. doi:10.1186 / bcr2193. PMC 2656886. PMID 19014541.
- ^ A b Ammirante M, Rosati A, Gentilella A, Festa M, Petrella A, Marzullo L, Pascale M, Belisario MA, Leone A, Turco MC (únor 2008). „Aktivita promotoru alfa hsp90 je regulována transkripčními faktory NF-kappa B“. Onkogen. 27 (8): 1175–8. doi:10.1038 / sj.onc.1210716. PMID 17724475.
- ^ Chen XS, Zhang Y, Wang JS, Li XY, Cheng XK, Zhang Y, Wu NH, Shen YF (listopad 2007). "Různorodé účinky Stat1 na regulaci genu hsp90alpha pod tepelným šokem". Journal of Cellular Biochemistry. 102 (4): 1059–66. doi:10.1002 / jcb.21342. PMID 17427945.
- ^ Wang J, Zhuang J, Iyer S, Lin XY, Greven MC, Kim BH, Moore J, Pierce BG, Dong X, Virgil D, Birney E, Hung JH, Weng Z (leden 2013). „Factorbook.org: databáze založená na Wiki pro data transkripce vázající faktor generovaná konsorciem ENCODE“. Výzkum nukleových kyselin. 41 (Problém s databází): D171–6. doi:10.1093 / nar / gks1221. PMC 3531197. PMID 23203885.
- ^ Rosenbloom KR, Sloan CA, Malladi VS, Dreszer TR, Learned K, Kirkup VM, Wong MC, Maddren M, Fang R, Heitner SG, Lee BT, Barber GP, Harte RA, Diekhans M, Long JC, Wilder SP, Zweig AS , Karolchik D, Kuhn RM, Haussler D, Kent WJ (leden 2013). „Data ENCODE v prohlížeči UCSC Genome: aktualizace 5. roku“. Výzkum nukleových kyselin. 41 (Problém s databází): D56–63. doi:10.1093 / nar / gks1172. PMC 3531152. PMID 23193274.
- ^ Euskirchen GM, Rozowsky JS, Wei CL, Lee WH, Zhang ZD, Hartman S, Emanuelsson O, Stolc V, Weissman S, Gerstein MB, Ruan Y, Snyder M (červen 2007). "Mapování oblastí vázajících transkripční faktor v savčích buňkách pomocí ChIP: srovnání technologií založených na poli a sekvenování". Výzkum genomu. 17 (6): 898–909. doi:10,1101 / gr. 5583007. PMC 1891348. PMID 17568005.
- ^ Hudson ME, Snyder M (prosinec 2006). „Vysokorychlostní metody zjišťování regulačních prvků“. Biotechniky. 41 (6): 673–681. doi:10.2144/000112322. PMID 17191608.
- ^ Zhao R, Davey M, Hsu YC, Kaplanek P, Tong A, Parsons AB, Krogan N, Cagney G, Mai D, Greenblatt J, Boone C, Emili A, Houry WA (březen 2005). "Navigace v chaperonové síti: integrativní mapa fyzických a genetických interakcí zprostředkovaných hsp90 chaperonem". Buňka. 120 (5): 715–27. doi:10.1016 / j.cell.2004.12.024. PMID 15766533.
- ^ Echeverría PC, Bernthaler A, Dupuis P, Mayer B, Picard D (2011). „Interakční síť předpovídaná z veřejných dat jako nástroj pro zjišťování: aplikace na molekulární chaperonový stroj Hsp90“. PLOS ONE. 6 (10): e26044. doi:10.1371 / journal.pone.0026044. PMC 3195953. PMID 22022502.
- ^ Dupuis. "Hsp90 PPI databáze".
- ^ Taipale M, Tucker G, Peng J, Krykbaeva I, Lin ZY, Larsen B, Choi H, Berger B, Gingras AC, Lindquist S (červenec 2014). „Kvantitativní chaperonová interakční síť odhaluje architekturu homeostázových cest buněčných proteinů“. Buňka. 158 (2): 434–48. doi:10.1016 / j.cell.2014.05.039. PMC 4104544. PMID 25036637.
- ^ Falsone SF, Gesslbauer B, Tirk F, Piccinini AM, Kungl AJ (listopad 2005). "Proteomický snímek interakčního proteinu 90 lidského tepelného šoku". FEBS Dopisy. 579 (28): 6350–4. doi:10.1016 / j.febslet.2005.10.020. PMID 16263121.
- ^ Skarra DV, Goudreault M, Choi H, Mullin M, Nesvizhskii AI, Gingras AC, Honkanen RE (duben 2011). „Kvantitativní proteomika bez štítků a SAINT analýza umožňují interaktomové mapování lidské fosfatázy Ser / Thr proteinu 5“. Proteomika. 11 (8): 1508–16. doi:10,1002 / pm. 201000770. PMC 3086140. PMID 21360678.
- ^ Low JS, Fassati A (srpen 2014). „Hsp90: chaperon pro HIV-1“. Parazitologie. 141 (9): 1192–202. doi:10.1017 / S0031182014000298. PMID 25004926.
- ^ Smith DR, McCarthy S, Chrovian A, Olinger G, Stossel A, Geisbert TW, Hensley LE, Connor JH (srpen 2010). „Inhibice proteinu 90 tepelného šoku snižuje replikaci viru Ebola“. Antivirový výzkum. 87 (2): 187–94. doi:10.1016 / j.antiviral.2010.04.015. PMC 2907434. PMID 20452380.
- ^ Li J, Soroka J, Buchner J (březen 2012). „Chaperonový stroj Hsp90: konformační dynamika a regulace pomocí co-chaperonů“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - výzkum molekulárních buněk. 1823 (3): 624–35. doi:10.1016 / j.bbamcr.2011.09.003. PMID 21951723.
- ^ Gano JJ, Simon JA (únor 2010). „Proteomické vyšetření komplexů HSP90 závislých na ligandu odhalilo CHORDC1 jako nový protein interagující s HSP90 závislým na ADP“. Molekulární a buněčná proteomika. 9 (2): 255–70. doi:10,1074 / mcp.M900261-MCP200. PMC 2830838. PMID 19875381.
- ^ Hartson SD, Matts RL (březen 2012). „Přístupy k definování proteomu závislého na Hsp90“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - výzkum molekulárních buněk. 1823 (3): 656–67. doi:10.1016 / j.bbamcr.2011.08.013. PMC 3276727. PMID 21906632.
- ^ Taherian A, Krone PH, Ovsenek N (únor 2008). "Srovnání interakcí Hsp90alpha a Hsp90beta s kochaperony a substráty". Biochemie a buněčná biologie. 86 (1): 37–45. doi:10.1139 / o07-154. PMID 18364744.
- ^ Gong Y, Kakihara Y, Krogan N, Greenblatt J, Emili A, Zhang Z, Houry WA (2009). „Atlas interakcí chaperon-protein v Saccharomyces cerevisiae: důsledky pro dráhy skládání proteinů v buňce“. Molekulární biologie systémů. 5: 275. doi:10.1038 / msb.2009.26. PMC 2710862. PMID 19536198.
- ^ „Hsp90Int.db“. picard.ch/Hsp90Int/index.php.
- ^ Panaretou B, Siligardi G, Meyer P, Maloney A, Sullivan JK, Singh S, Millson SH, Clarke PA, Naaby-Hansen S, Stein R, Cramer R, Mollapour M, Workman P, Piper PW, Pearl LH, Prodromou C ( Prosince 2002). "Aktivace aktivity ATPázy hsp90 stresově regulovaným kochaperonem aha1" (PDF). Molekulární buňka. 10 (6): 1307–18. doi:10.1016 / S1097-2765 (02) 00785-2. PMID 12504007.
- ^ A b Haendeler J, Hoffmann J, Rahman S, Zeiher AM, Dimmeler S (únor 2003). „Regulace aktivity telomerázy a antiapoptotické funkce interakcí protein-protein a fosforylací“. FEBS Dopisy. 536 (1–3): 180–6. doi:10.1016 / S0014-5793 (03) 00058-9. PMID 12586360.
- ^ A b Kawauchi K, Ihjima K, Yamada O (květen 2005). „IL-2 zvyšuje transkripční a posttranslační aktivitu lidské telomerázy na reverzní transkriptázu prostřednictvím fosfatidylinositol 3'-kinázy / Akt, proteinu 90 tepelného šoku a savčího cíle rapamycinu v transformovaných NK buňkách“. Journal of Immunology. 174 (9): 5261–9. doi:10,4049 / jimmunol. 174,9,5261. PMID 15843522.
- ^ Sato S, Fujita N, Tsuruo T (září 2000). "Modulace aktivity Akt kinázy vazbou na Hsp90". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 97 (20): 10832–7. doi:10.1073 / pnas.170276797. PMC 27109. PMID 10995457.
- ^ Veldscholte J, Berrevoets CA, Brinkmann AO, Grootegoed JA, Mulder E (březen 1992). „Antiandrogeny a mutovaný androgenní receptor buněk LNCaP: rozdílné účinky na vazebnou afinitu, interakci proteinu tepelného šoku a aktivaci transkripce“. Biochemie. 31 (8): 2393–9. doi:10.1021 / bi00123a026. PMID 1540595.
- ^ Nemoto T, Ohara-Nemoto Y, Ota M (září 1992). „Sdružení proteinu tepelného šoku 90 kDa neovlivňuje schopnost androgenového receptoru vázat ligand“. The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology. 42 (8): 803–12. doi:10.1016 / 0960-0760 (92) 90088-Z. PMID 1525041.
- ^ Stancato LF, Chow YH, Hutchison KA, Perdew GH, Jove R, Pratt WB (říjen 1993). „Raf existuje v nativním heterocomplexu s hsp90 a p50, který lze rekonstituovat v bezbuněčném systému“. The Journal of Biological Chemistry. 268 (29): 21711–6. PMID 8408024.
- ^ Dogan T, Harms GS, Hekman M, Karreman C, Oberoi TK, Alnemri ES, Rapp UR, Rajalingam K (prosinec 2008). „X-vázané a buněčné IAP modulují stabilitu C-RAF kinázy a pohyblivost buněk“. Přírodní buněčná biologie. 10 (12): 1447–55. doi:10.1038 / ncb1804. PMID 19011619.
- ^ Roe SM, Ali MM, Meyer P, Vaughan CK, Panaretou B, Piper PW, Prodromou C, Pearl LH (leden 2004). "Mechanismus regulace Hsp90 proteinově specifickým kochaperonem p50 (cdc37)". Buňka. 116 (1): 87–98. doi:10.1016 / S0092-8674 (03) 01027-4. PMID 14718169.
- ^ Silverstein AM, Grammatikakis N, Cochran BH, Chinkers M, Pratt WB (srpen 1998). „p50 (cdc37) se váže přímo na katalytickou doménu Raf, stejně jako na místo na hsp90, které topologicky sousedí s vazebným místem pro tetratrikopeptidové opakování“. The Journal of Biological Chemistry. 273 (32): 20090–5. doi:10.1074 / jbc.273.32.20090. PMID 9685350.
- ^ A b Hulkko SM, Wakui H, Zilliacus J (srpen 2000). „Proapoptotický protein spojený se smrtí 3 (DAP3) interaguje s glukokortikoidovým receptorem a ovlivňuje jeho funkci.“. The Biochemical Journal. 349 (3): 885–93. doi:10.1042 / bj3490885. PMC 1221218. PMID 10903152.
- ^ Kang J, Kim T, Ko YG, Rho SB, Park SG, Kim MJ, Kwon HJ, Kim S (říjen 2000). "Protein tepelného šoku 90 zprostředkovává interakce protein-protein mezi lidskými aminoacyl-tRNA syntetázami". The Journal of Biological Chemistry. 275 (41): 31682–8. doi:10,1074 / jbc.M909965199. PMID 10913161.
- ^ Marcu MG, Doyle M, Bertolotti A, Ron D, Hendershot L, Neckers L (prosinec 2002). „Protein 90 tepelného šoku moduluje rozvinutou proteinovou reakci stabilizací IRE1alpha“. Molekulární a buněčná biologie. 22 (24): 8506–13. doi:10.1128 / MCB.22.24.8506-8513.2002. PMC 139892. PMID 12446770.
- ^ A b Nair SC, Toran EJ, Rimerman RA, Hjermstad S, Smithgall TE, Smith DF (prosinec 1996). „Cesta multi-chaperonových interakcí společných pro různé regulační proteiny: estrogenový receptor, Fes tyrosin kináza, transkripční faktor tepelného šoku Hsf1 a aryl-uhlovodíkový receptor“. Stres buněk a chaperony. 1 (4): 237–50. doi:10.1379 / 1466-1268 (1996) 001 <0237: APOMCI> 2.3.CO; 2. PMC 376461. PMID 9222609.
- ^ Lee MO, Kim EO, Kwon HJ, Kim YM, Kang HJ, Kang H, Lee JE (únor 2002). „Radicicol potlačuje transkripční funkci estrogenového receptoru potlačením stabilizace receptoru proteinem tepelného šoku 90“. Molekulární a buněčná endokrinologie. 188 (1–2): 47–54. doi:10.1016 / S0303-7207 (01) 00753-5. PMID 11911945.
- ^ Nair SC, Rimerman RA, Toran EJ, Chen S, Prapapanich V, Butts RN, Smith DF (únor 1997). "Molekulární klonování lidského FKBP51 a srovnání interakcí imunofilinu s Hsp90 a progesteronovým receptorem". Molekulární a buněčná biologie. 17 (2): 594–603. doi:10.1128 / MCB.17.2.594. PMC 231784. PMID 9001212.
- ^ Vaiskunaite R, Kozasa T, Voyno-Yasenetskaya TA (prosinec 2001). „Interakce mezi podjednotkou G alfa heterotrimerního proteinu G (12) a Hsp90 je vyžadována pro signalizaci G alfa (12)“. The Journal of Biological Chemistry. 276 (49): 46088–93. doi:10,1074 / jbc.M108711200. PMID 11598136.
- ^ A b Venema RC, Venema VJ, Ju H, Harris MB, Snead C, Jilling T, Dimitropoulou C, Maragoudakis ME, Catravas JD (srpen 2003). „Nové komplexy guanylátcyklázy s proteinem 90 tepelného šoku a syntázou oxidu dusnatého“. American Journal of Physiology. Fyziologie srdce a oběhu. 285 (2): H669–78. doi:10.1152 / ajpheart.01025.2002. PMID 12676772.
- ^ Xu W, Mimnaugh E, Rosser MF, Nicchitta C, Marcu M, Yarden Y, Neckers L (únor 2001). „Citlivost zralého Erbb2 na geldanamycin je dána jeho kinázovou doménou a je zprostředkována chaperonovým proteinem Hsp90“. The Journal of Biological Chemistry. 276 (5): 3702–8. doi:10,1074 / jbc.M006864200. PMID 11071886.
- ^ Jeong JH, An JY, Kwon YT, Li LY, Lee YJ (říjen 2008). "Quercetinem indukovaná ubikvitinace a down-regulace Her-2 / neu". Journal of Cellular Biochemistry. 105 (2): 585–95. doi:10.1002 / jcb.21859. PMC 2575035. PMID 18655187.
- ^ Hu Y, Mivechi NF (květen 2003). „HSF-1 interaguje s proteinem 1 vázajícím Ral v komplexu multiproteinů reagujících na stres s HSP90 in vivo“. The Journal of Biological Chemistry. 278 (19): 17299–306. doi:10,1074 / jbc.M300788200. PMID 12621024.
- ^ Scheufler C, Brinker A, Bourenkov G, Pegoraro S, Moroder L, Bartunik H, Hartl FU, Moarefi I (duben 2000). "Struktura komplexů TPR doména-peptid: kritické prvky při sestavování multichaperonového stroje Hsp70-Hsp90". Buňka. 101 (2): 199–210. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 80830-2. PMID 10786835.
- ^ Johnson BD, Schumacher RJ, Ross ED, Toft DO (únor 1998). „Hop moduluje interakce Hsp70 / Hsp90 při skládání proteinů“. The Journal of Biological Chemistry. 273 (6): 3679–86. doi:10.1074 / jbc.273.6.3679. PMID 9452498.
- ^ Harris MB, Ju H, Venema VJ, Blackstone M, Venema RC (září 2000). "Role proteinu tepelného šoku 90 v uvolňování endoteliálního oxidu dusnatého stimulovaného bradykininem". Obecná farmakologie. 35 (3): 165–70. doi:10.1016 / S0306-3623 (01) 00104-5. PMID 11744239.
- ^ Stepp DW, Ou J, Ackerman AW, Welak S, Klick D, Pritchard KA (srpen 2002). „Nativní LDL a minimálně oxidovaný LDL diferenčně regulují superoxidový anion ve vaskulárním endotelu in situ“. American Journal of Physiology. Fyziologie srdce a oběhu. 283 (2): H750–9. doi:10.1152 / ajpheart.00029.2002. PMID 12124224.
- ^ Jibard N, Meng X, Leclerc P, Rajkowski K, Fortin D, Schweizer-Groyer G, Catelli MG, Baulieu EE, Cadepond F (březen 1999). „Vymezení dvou oblastí v proteinu tepelného šoku 90 kDa (Hsp90) schopném interagovat s receptorem glukokortikosteroidů (GR)“. Experimentální výzkum buněk. 247 (2): 461–74. doi:10.1006 / excr.1998.4375. PMID 10066374.
- ^ Kanelakis KC, Shewach DS, Pratt WB (září 2002). "Nukleotidové vazebné stavy hsp70 a hsp90 během postupných kroků v procesu sestavování glukokortikoidního receptoru. Heterokomplexu hsp90". The Journal of Biological Chemistry. 277 (37): 33698–703. doi:10,1074 / jbc.M204164200. PMID 12093808.
- ^ Hecht K, Carlstedt-Duke J, Stierna P, Gustafsson J, Brönnegârd M, Wikström AC (říjen 1997). „Důkazy, že beta-izoforma lidského glukokortikoidního receptoru nepůsobí jako fyziologicky významný represor“. The Journal of Biological Chemistry. 272 (42): 26659–64. doi:10.1074 / jbc.272.42.26659. PMID 9334248.
- ^ de Castro M, Elliot S, Kino T, Bamberger C, Karl M, Webster E, Chrousos GP (září 1996). „Beta-izoforma lidského glukokortikoidového receptoru (hGR beta), která neváže ligand: hladiny ve tkáních, mechanismus účinku a potenciální fyziologická role“. Molekulární medicína (Cambridge, Massachusetts). 2 (5): 597–607. doi:10.1007 / BF03401643. PMC 2230188. PMID 8898375.
- ^ van den Berg JD, Smets LA, van Rooij H (únor 1996). „Transformace glukokortikoidového receptoru bez agonistů v lidských buňkách B-lymfomu“. The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology. 57 (3–4): 239–49. doi:10.1016/0960-0760(95)00271-5. PMID 8645634.
- ^ Stancato LF, Silverstein AM, Gitler C, Groner B, Pratt WB (duben 1996). „Použití thiolově specifického derivatizačního činidla N-jodacetyl-3- [125I] jodotyrosinu k prokázání konformačních rozdílů mezi nenavázanou doménou a doménou vázající doménu hormonu glukokortikoidového hormonu vázajícího se na receptor.. The Journal of Biological Chemistry. 271 (15): 8831–6. doi:10.1074 / jbc.271.15.8831. PMID 8621522.
- ^ Wang C, Chen J (leden 2003). „Fosforylace a vazba hsp90 zprostředkovávají stabilizaci tepelného šoku p53“. The Journal of Biological Chemistry. 278 (3): 2066–71. doi:10,1074 / jbc.M206697200. PMID 12427754.
- ^ Akakura S, Yoshida M, Yoneda Y, Horinouchi S (květen 2001). „Role Hsc70 v regulaci nukleocytoplazmatického transportu teplotně citlivého p53 (p53Val-135)“. The Journal of Biological Chemistry. 276 (18): 14649–57. doi:10,1074 / jbc.M100200200. PMID 11297531.
- ^ Peng Y, Chen L, Li C, Lu W, Chen J (listopad 2001). „Inhibice MDM2 hsp90 přispívá ke stabilizaci mutantního p53“. The Journal of Biological Chemistry. 276 (44): 40583–90. doi:10,1074 / jbc.M102817200. PMID 11507088.
- ^ Mizuno K, Shirogane T, Shinohara A, Iwamatsu A, Hibi M, Hirano T (březen 2001). "Regulace Pim-1 pomocí Hsp90". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 281 (3): 663–9. doi:10.1006 / bbrc.2001.4405. PMID 11237709.
- ^ Sumanasekera WK, Tien ES, Turpey R, Vanden Heuvel JP, Perdew GH (únor 2003). „Důkazy, že receptor alfa aktivovaný proliferátorem peroxisomu je v komplexu s proteinem tepelného šoku 90 kDa a proteinem 2 spojeným s virem hepatitidy B X“. The Journal of Biological Chemistry. 278 (7): 4467–73. doi:10,1074 / jbc.M211261200. PMID 12482853.
- ^ Hamamoto R, Furukawa Y, Morita M, Iimura Y, Silva FP, Li M, Yagyu R, Nakamura Y (srpen 2004). „SMYD3 kóduje histonmethyltransferázu zapojenou do proliferace rakovinných buněk“. Přírodní buněčná biologie. 6 (8): 731–40. doi:10.1038 / ncb1151. PMID 15235609.
- ^ Boudeau J, Deak M, Lawlor MA, Morrice NA, Alessi DR (březen 2003). „Protein 90 tepelného šoku a Cdc37 interagují s LKB1 a regulují jeho stabilitu“. The Biochemical Journal. 370 (Pt 3): 849–57. doi:10.1042 / BJ20021813. PMC 1223241. PMID 12489981.
- ^ A b Wrighton KH, Lin X, Feng XH (červenec 2008). "Kritická regulace signalizace TGFbeta pomocí Hsp90". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 105 (27): 9244–9. doi:10.1073 / pnas.0800163105. PMC 2453700. PMID 18591668.
- ^ Hornbeck PV, Zhang B, Murray B, Kornhauser JM, Latham V, Skrzypek E (leden 2015). „PhosphoSitePlus, 2014: mutace, PTM a rekalibrace“. Výzkum nukleových kyselin. 43 (Problém s databází): D512–20. doi:10.1093 / nar / gku1267. PMC 4383998. PMID 25514926.
- ^ A b Muller P, Ruckova E, Halada P, Coates PJ, Hrstka R, Lane DP, Vojtěšek B (červen 2013). „C-koncová fosforylace Hsp70 a Hsp90 reguluje alternativní vazbu na co-chaperony CHIP a HOP k určení rovnováhy skládání / degradace buněčných proteinů“. Onkogen. 32 (25): 3101–10. doi:10.1038 / dne 2012.314. PMID 22824801.
- ^ Mollapour M, Tsutsumi S, Truman AW, Xu W, Vaughan CK, Beebe K, Konstantinova A, Vourganti S, Panaretou B, Piper PW, Trepel JB, Prodromou C, Pearl LH, Neckers L (březen 2011). „Fosforylace threoninu 22 tlumí interakci Hsp90 s kochaperony a ovlivňuje jeho aktivitu chaperonu“. Molekulární buňka. 41 (6): 672–81. doi:10.1016 / j.molcel.2011.02.011. PMC 3062913. PMID 21419342.
- ^ Mollapour M, Tsutsumi S, Neckers L (červen 2010). „Fosforylace Hsp90, Wee1 a buněčný cyklus“. Buněčný cyklus. 9 (12): 2310–6. doi:10,4161 / cc.9.12.12054. PMID 20519952.
- ^ A b Quanz M, Herbette A, Sayarath M, de Koning L, Dubois T, Sun JS, Dutreix M (březen 2012). „Protein tepelného šoku 90α (Hsp90α) je fosforylován v reakci na poškození DNA a hromadí se v opravných ložiscích“. The Journal of Biological Chemistry. 287 (12): 8803–15. doi:10.1074 / jbc.M111.320887. PMC 3308794. PMID 22270370.
- ^ Zhao YG, Gilmore R, Leone G, Coffey MC, Weber B, Lee PW (srpen 2001). „Fosforylace Hsp90 souvisí s jeho chaperonační funkcí. Sestavení proteinu pro připojení reovirových buněk“. The Journal of Biological Chemistry. 276 (35): 32822–7. doi:10,1074 / jbc.M105562200. PMID 11438552.
- ^ Xu W, Mollapour M, Prodromou C, Wang S, Scroggins BT, Palchick Z, Beebe K, Siderius M, Lee MJ, Couvillon A, Trepel JB, Miyata Y, Matts R, Neckers L (srpen 2012). „Dynamická fosforylace tyrosinu moduluje cyklování chaperonového stroje HSP90-P50 (CDC37) -AHA1“. Molekulární buňka. 47 (3): 434–43. doi:10.1016 / j.molcel.2012.05.015. PMC 3418412. PMID 22727666.
- ^ A b Wang X, Song X, Zhuo W, Fu Y, Shi H, Liang Y, Tong M, Chang G, Luo Y (prosinec 2009). "Regulační mechanismus sekrece Hsp90alpha a jeho funkce při malignitě nádoru". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 106 (50): 21288–93. doi:10.1073 / pnas.0908151106. PMC 2795546. PMID 19965370.
- ^ Lei H, Venkatakrishnan A, Yu S, Kazlauskas A (březen 2007). „Translokace Hsp90 alfa závislá na proteinkináze A zhoršuje aktivitu endoteliální syntázy oxidu dusnatého při vysoké hladině glukózy a cukrovce“. The Journal of Biological Chemistry. 282 (13): 9364–71. doi:10,1074 / jbc.M608985200. PMID 17202141.
- ^ Yang Y, Rao R, Shen J, Tang Y, Fiskus W, Nechtman J, Atadja P, Bhalla K (červen 2008). "Role acetylace a extracelulárního umístění proteinu 90 šoku tepelného šoku v invazi nádorových buněk". Výzkum rakoviny. 68 (12): 4833–42. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-08-0644. PMC 2665713. PMID 18559531.
- ^ Yufu Y, Nishimura J, Nawata H (1992). "Vysoká konstitutivní exprese proteinu tepelného šoku 90 alfa v lidských buňkách akutní leukémie". Výzkum leukémie. 16 (6–7): 597–605. doi:10.1016 / 0145-2126 (92) 90008-u. PMID 1635378.
- ^ Tian WL, He F, Fu X, Lin JT, Tang P, Huang YM, Guo R, Sun L (červen 2014). "Vysoká exprese proteinu tepelného šoku 90 alfa a jeho význam v lidských buňkách akutní leukémie". Gen. 542 (2): 122–8. doi:10.1016 / j.gene.2014.03.046. PMID 24680776.
- ^ Jameel A, Skilton RA, Campbell TA, Chander SK, Coombes RC, Luqmani YA (únor 1992). "Klinický a biologický význam HSP89 alfa u lidské rakoviny prsu". International Journal of Cancer. 50 (3): 409–15. doi:10.1002 / ijc.2910500315. PMID 1735610.
- ^ Gress TM, Müller-Pillasch F, Weber C, Lerch MM, Friess H, Büchler M, Beger HG, Adler G (leden 1994). "Diferenciální exprese proteinů tepelného šoku v karcinomu pankreatu". Výzkum rakoviny. 54 (2): 547–51. PMID 8275493.
- ^ Hacker S, Lambers C, Hoetzenecker K, Pollreisz A, Aigner C, Lichtenauer M, Mangold A, Niederpold T, Zimmermann M, Taghavi S, Klepetko W, Ankersmit HJ (2009). „Zvýšené HSP27, HSP70 a HSP90 alfa u chronické obstrukční plicní nemoci: markery imunitní aktivace a destrukce tkáně“. Klinická laboratoř. 55 (1–2): 31–40. PMID 19350847.
- ^ Metz K, Ezernieks J, Sebald W, Duschl A (duben 1996). "Interleukin-4 upregulates the heat shock protein Hsp90alpha and enhances transcription of a reporter gene coupled to a single heat shock element". FEBS Dopisy. 385 (1–2): 25–8. doi:10.1016/0014-5793(96)00341-9. PMID 8641459.
- ^ Brehme M, Voisine C, Rolland T, Wachi S, Soper JH, Zhu Y, Orton K, Villella A, Garza D, Vidal M, Ge H, Morimoto RI (2014). "A conserved chaperome sub-network safeguards protein homeostasis in aging and neurodegenerative disease". Cell Rep. 9 (3): 1135–1150. doi:10.1016/j.celrep.2014.09.042. PMC 4255334. PMID 25437566.
- ^ A b Workman P, Burrows F, Neckers L, Rosen N (Oct 2007). "Drugging the cancer chaperone HSP90: combinatorial therapeutic exploitation of oncogene addiction and tumor stress". Annals of the New York Academy of Sciences. 1113: 202–16. doi:10.1196/annals.1391.012. PMID 17513464.
- ^ A b Trepel J, Mollapour M, Giaccone G, Neckers L (Aug 2010). "Targeting the dynamic HSP90 complex in cancer". Recenze přírody. Rakovina. 10 (8): 537–49. doi:10.1038/nrc2887. PMC 6778733. PMID 20651736.
- ^ Gao J, Aksoy BA, Dogrusoz U, Dresdner G, Gross B, Sumer SO, Sun Y, Jacobsen A, Sinha R, Larsson E, Cerami E, Sander C, Schultz N (Apr 2013). "Integrative analysis of complex cancer genomics and clinical profiles using the cBioPortal". Vědecká signalizace. 6 (269): pl1. doi:10.1126/scisignal.2004088. PMC 4160307. PMID 23550210.
- ^ Cerami E, Gao J, Dogrusoz U, Gross BE, Sumer SO, Aksoy BA, Jacobsen A, Byrne CJ, Heuer ML, Larsson E, Antipin Y, Reva B, Goldberg AP, Sander C, Schultz N (May 2012). "The cBio cancer genomics portal: an open platform for exploring multidimensional cancer genomics data". Objev rakoviny. 2 (5): 401–4. doi:10.1158/2159-8290.CD-12-0095. PMC 3956037. PMID 22588877.
- ^ Finka A, Goloubinoff P (Sep 2013). "Proteomic data from human cell cultures refine mechanisms of chaperone-mediated protein homeostasis". Stres buněk a chaperony. 18 (5): 591–605. doi:10.1007/s12192-013-0413-3. PMC 3745260. PMID 23430704.
- ^ Buffart TE, Carvalho B, van Grieken NC, van Wieringen WN, Tijssen M, Kranenbarg EM, Verheul HM, Grabsch HI, Ylstra B, van de Velde CJ, Meijer GA (2012). "Losses of chromosome 5q and 14q are associated with favorable clinical outcome of patients with gastric cancer". Onkolog. 17 (5): 653–62. doi:10.1634/theoncologist.2010-0379. PMC 3360905. PMID 22531355.
- ^ Gallegos Ruiz MI, Floor K, Roepman P, Rodriguez JA, Meijer GA, Mooi WJ, Jassem E, Niklinski J, Muley T, van Zandwijk N, Smit EF, Beebe K, Neckers L, Ylstra B, Giaccone G (5 March 2008). "Integration of gene dosage and gene expression in non-small cell lung cancer, identification of HSP90 as potential target". PLOS ONE. 3 (3): e0001722. doi:10.1371/journal.pone.0001722. PMC 2254495. PMID 18320023.
- ^ Cheng Q, Chang JT, Geradts J, Neckers LM, Haystead T, Spector NL, Lyerly HK (17 April 2012). "Amplification and high-level expression of heat shock protein 90 marks aggressive phenotypes of human epidermal growth factor receptor 2 negative breast cancer". Výzkum rakoviny prsu. 14 (2): R62. doi:10.1186/bcr3168. PMC 3446397. PMID 22510516.
- ^ Eustace BK, Sakurai T, Stewart JK, Yimlamai D, Unger C, Zehetmeier C, Lain B, Torella C, Henning SW, Beste G, Scroggins BT, Neckers L, Ilag LL, Jay DG (Jun 2004). "Functional proteomic screens reveal an essential extracellular role for hsp90 alpha in cancer cell invasiveness". Přírodní buněčná biologie. 6 (6): 507–14. doi:10.1038/ncb1131. PMID 15146192.
- ^ Bohonowych JE, Hance MW, Nolan KD, Defee M, Parsons CH, Isaacs JS (Apr 2014). "Extracellular Hsp90 mediates an NF-κB dependent inflammatory stromal program: implications for the prostate tumor microenvironment". Prostata. 74 (4): 395–407. doi:10.1002/pros.22761. PMC 4306584. PMID 24338924.
- ^ Blagg BS, Kerr TD (May 2006). "Hsp90 inhibitors: small molecules that transform the Hsp90 protein folding machinery into a catalyst for protein degradation". Recenze lékařského výzkumu. 26 (3): 310–38. doi:10.1002/med.20052. PMID 16385472.
- ^ Eleuteri AM, Cuccioloni M, Bellesi J, Lupidi G, Fioretti E, Angeletti M (Aug 2002). "Interaction of Hsp90 with 20S proteasome: thermodynamic and kinetic characterization". Proteiny. 48 (2): 169–77. doi:10.1002/prot.10101. PMID 12112686.
- ^ Theodoraki MA, Caplan AJ (Mar 2012). "Quality control and fate determination of Hsp90 client proteins". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - výzkum molekulárních buněk. 1823 (3): 683–8. doi:10.1016/j.bbamcr.2011.08.006. PMC 3242914. PMID 21871502.
- ^ Whitesell L, Mimnaugh EG, De Costa B, Myers CE, Neckers LM (Aug 1994). "Inhibition of heat shock protein HSP90-pp60v-src heteroprotein complex formation by benzoquinone ansamycins: essential role for stress proteins in oncogenic transformation". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 91 (18): 8324–8. doi:10.1073/pnas.91.18.8324. PMC 44598. PMID 8078881.
- ^ Prodromou C, Roe SM, O'Brien R, Ladbury JE, Piper PW, Pearl LH (Jul 1997). "Identification and structural characterization of the ATP/ADP-binding site in the Hsp90 molecular chaperone". Buňka. 90 (1): 65–75. doi:10.1016/s0092-8674(00)80314-1. PMID 9230303.
- ^ Stebbins CE, Russo AA, Schneider C, Rosen N, Hartl FU, Pavletich NP (duben 1997). „Krystalová struktura komplexu Hsp90-geldanamycin: cílení na chaperon proteinu protinádorovým činidlem“. Buňka. 89 (2): 239–50. doi:10.1016 / s0092-8674 (00) 80203-2. PMID 9108479.
- ^ Grenert JP, Sullivan WP, Fadden P, Haystead TA, Clark J, Mimnaugh E, Krutzsch H, Ochel HJ, Schulte TW, Sausville E, Neckers LM, Toft DO (Sep 1997). "The amino-terminal domain of heat shock protein 90 (hsp90) that binds geldanamycin is an ATP/ADP switch domain that regulates hsp90 conformation". The Journal of Biological Chemistry. 272 (38): 23843–50. doi:10.1074/jbc.272.38.23843. PMID 9295332.
- ^ Sharma SV, Agatsuma T, Nakano H (May 1998). "Targeting of the protein chaperone, HSP90, by the transformation suppressing agent, radicicol". Onkogen. 16 (20): 2639–45. doi:10.1038/sj.onc.1201790. PMID 9632140.
- ^ Schulte TW, Akinaga S, Soga S, Sullivan W, Stensgard B, Toft D, Neckers LM (Jun 1998). "Antibiotic radicicol binds to the N-terminal domain of Hsp90 and shares important biologic activities with geldanamycin". Stres buněk a chaperony. 3 (2): 100–8. doi:10.1379/1466-1268(1998)003<0100:arbttn>2.3.co;2. PMC 312953. PMID 9672245.
- ^ Banerji U, Walton M, Raynaud F, Grimshaw R, Kelland L, Valenti M, Judson I, Workman P (Oct 2005). "Pharmacokinetic-pharmacodynamic relationships for the heat shock protein 90 molecular chaperone inhibitor 17-allylamino, 17-demethoxygeldanamycin in human ovarian cancer xenograft models". Klinický výzkum rakoviny. 11 (19 Pt 1): 7023–32. doi:10.1158/1078-0432.CCR-05-0518. PMID 16203796.
- ^ Chiosis G, Tao H (Nov 2006). "Purine-scaffold Hsp90 inhibitors". IDrugs: The Investigational Drugs Journal. 9 (11): 778–82. PMID 17096299.
- ^ Eccles SA, Massey A, Raynaud FI, Sharp SY, Box G, Valenti M, Patterson L, de Haven Brandon A, Gowan S, Boxall F, Aherne W, Rowlands M, Hayes A, Martins V, Urban F, Boxall K, Prodromou C, Pearl L, James K, Matthews TP, Cheung KM, Kalusa A, Jones K, McDonald E, Barril X, Brough PA, Cansfield JE, Dymock B, Drysdale MJ, Finch H, Howes R, Hubbard RE, Surgenor A, Webb P, Wood M, Wright L, Workman P (Apr 2008). "NVP-AUY922: a novel heat shock protein 90 inhibitor active against xenograft tumor growth, angiogenesis, and metastasis". Výzkum rakoviny. 68 (8): 2850–60. doi:10.1158/0008-5472.CAN-07-5256. PMID 18413753.
- ^ Kummar S, Gutierrez ME, Gardner ER, Chen X, Figg WD, Zajac-Kaye M, Chen M, Steinberg SM, Muir CA, Yancey MA, Horneffer YR, Juwara L, Melillo G, Ivy SP, Merino M, Neckers L, Steeg PS, Conley BA, Giaccone G, Doroshow JH, Murgo AJ (Jan 2010). "Phase I trial of 17-dimethylaminoethylamino-17-demethoxygeldanamycin (17-DMAG), a heat shock protein inhibitor, administered twice weekly in patients with advanced malignancies". European Journal of Cancer. 46 (2): 340–7. doi:10.1016/j.ejca.2009.10.026. PMC 2818572. PMID 19945858.
- ^ Lancet JE, Gojo I, Burton M, Quinn M, Tighe SM, Kersey K, Zhong Z, Albitar MX, Bhalla K, Hannah AL, Baer MR (Apr 2010). "Phase I study of the heat shock protein 90 inhibitor alvespimycin (KOS-1022, 17-DMAG) administered intravenously twice weekly to patients with acute myeloid leukemia". Leukémie. 24 (4): 699–705. doi:10.1038/leu.2009.292. PMID 20111068.
- ^ Pacey S, Wilson RH, Walton M, Eatock MM, Hardcastle A, Zetterlund A, Arkenau HT, Moreno-Farre J, Banerji U, Roels B, Peachey H, Aherne W, de Bono JS, Raynaud F, Workman P, Judson I (Mar 2011). "A phase I study of the heat shock protein 90 inhibitor alvespimycin (17-DMAG) given intravenously to patients with advanced solid tumors". Klinický výzkum rakoviny. 17 (6): 1561–70. doi:10.1158/1078-0432.CCR-10-1927. PMC 3060938. PMID 21278242.
- ^ Jhaveri K, Modi S (2012). "HSP90 inhibitors for cancer therapy and overcoming drug resistance". Current Challenges in Personalized Cancer Medicine. Pokroky ve farmakologii. 65. pp. 471–517. doi:10.1016/B978-0-12-397927-8.00015-4. ISBN 9780123979278. PMID 22959035.
- ^ Jego G, Hazoumé A, Seigneuric R, Garrido C (May 2013). "Targeting heat shock proteins in cancer". Dopisy o rakovině. 332 (2): 275–85. doi:10.1016/j.canlet.2010.10.014. PMID 21078542.
- ^ Taldone T, Ochiana SO, Patel PD, Chiosis G (Nov 2014). "Selective targeting of the stress chaperome as a therapeutic strategy". Trendy ve farmakologických vědách. 35 (11): 592–603. doi:10.1016/j.tips.2014.09.001. PMC 4254259. PMID 25262919.
- ^ Neckers L, Trepel JB (Jan 2014). "Stressing the development of small molecules targeting HSP90". Klinický výzkum rakoviny. 20 (2): 275–7. doi:10.1158/1078-0432.CCR-13-2571. PMID 24166908.
- ^ Csermely P, Schnaider T, Soti C, Prohászka Z, Nardai G (Aug 1998). "The 90-kDa molecular chaperone family: structure, function, and clinical applications. A comprehensive review". Farmakologie a terapeutika. 79 (2): 129–68. doi:10.1016/s0163-7258(98)00013-8. PMID 9749880.
- ^ Marcu MG, Chadli A, Bouhouche I, Catelli M, Neckers LM (Nov 2000). "The heat shock protein 90 antagonist novobiocin interacts with a previously unrecognized ATP-binding domain in the carboxyl terminus of the chaperone". The Journal of Biological Chemistry. 275 (47): 37181–6. doi:10.1074/jbc.M003701200. PMID 10945979.
- ^ Garnier C, Lafitte D, Tsvetkov PO, Barbier P, Leclerc-Devin J, Millot JM, Briand C, Makarov AA, Catelli MG, Peyrot V (Apr 2002). "Binding of ATP to heat shock protein 90: evidence for an ATP-binding site in the C-terminal domain". The Journal of Biological Chemistry. 277 (14): 12208–14. doi:10.1074/jbc.M111874200. PMID 11805114.
- ^ Soti C, Vermes A, Haystead TA, Csermely P (Jun 2003). "Comparative analysis of the ATP-binding sites of Hsp90 by nucleotide affinity cleavage: a distinct nucleotide specificity of the C-terminal ATP-binding site". European Journal of Biochemistry / FEBS. 270 (11): 2421–8. doi:10.1046/j.1432-1033.2003.03610.x. PMID 12755697.
- ^ Matts RL, Dixit A, Peterson LB, Sun L, Voruganti S, Kalyanaraman P, Hartson SD, Verkhivker GM, Blagg BS (Aug 2011). "Elucidation of the Hsp90 C-terminal inhibitor binding site". ACS Chemická biologie. 6 (8): 800–7. doi:10.1021/cb200052x. PMC 3164513. PMID 21548602.
- ^ Sreedhar AS, Soti C, Csermely P (Mar 2004). "Inhibition of Hsp90: a new strategy for inhibiting protein kinases". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bílkoviny a proteomika. 1697 (1–2): 233–42. doi:10.1016/j.bbapap.2003.11.027. PMID 15023364.
- ^ Rosenhagen MC, Sōti C, Schmidt U, Wochnik GM, Hartl FU, Holsboer F, Young JC, Rein T (Oct 2003). "The heat shock protein 90-targeting drug cisplatin selectively inhibits steroid receptor activation". Molekulární endokrinologie (Baltimore, MD). 17 (10): 1991–2001. doi:10.1210/me.2003-0141. PMID 12869591.
- ^ Moulick K, Ahn JH, Zong H, Rodina A, Cerchietti L, Gomes DaGama EM, Caldas-Lopes E, Beebe K, Perna F, Hatzi K, Vu LP, Zhao X, Zatorska D, Taldone T, Smith-Jones P, Alpaugh M, Gross SS, Pillarsetty N, Ku T, Lewis JS, Larson SM, Levine R, Erdjument-Bromage H, Guzman ML, Nimer SD, Melnick A, Neckers L, Chiosis G (Nov 2011). "Affinity-based proteomics reveal cancer-specific networks coordinated by Hsp90". Přírodní chemická biologie. 7 (11): 818–26. doi:10.1038/nchembio.670. PMC 3265389. PMID 21946277.
- ^ A b Beebe K, Mollapour M, Scroggins B, Prodromou C, Xu W, Tokita M, Taldone T, Pullen L, Zierer BK, Lee MJ, Trepel J, Buchner J, Bolon D, Chiosis G, Neckers L (Jul 2013). "Posttranslational modification and conformational state of heat shock protein 90 differentially affect binding of chemically diverse small molecule inhibitors". Cílový cíl. 4 (7): 1065–74. doi:10.18632/oncotarget.1099. PMC 3759666. PMID 23867252.
Další čtení
- Csermely P, Schnaider T, Soti C, Prohászka Z, Nardai G (Aug 1998). "The 90-kDa molecular chaperone family: structure, function, and clinical applications. A comprehensive review". Farmakologie a terapeutika. 79 (2): 129–68. doi:10.1016/S0163-7258(98)00013-8. PMID 9749880.
- Young JC, Moarefi I, Hartl FU (Jul 2001). "Hsp90: a specialized but essential protein-folding tool". The Journal of Cell Biology. 154 (2): 267–73. doi:10.1083/jcb.200104079. PMC 2150759. PMID 11470816.
- Hamblin AD, Hamblin TJ (Dec 2005). "Functional and prognostic role of ZAP-70 in chronic lymphocytic leukaemia". Znalecký posudek na terapeutické cíle. 9 (6): 1165–78. doi:10.1517/14728222.9.6.1165. PMID 16300468.
- Lattouf JB, Srinivasan R, Pinto PA, Linehan WM, Neckers L (Nov 2006). "Mechanisms of disease: the role of heat-shock protein 90 in genitourinary malignancy". Nature Clinical Practice Urology. 3 (11): 590–601. doi:10.1038/ncpuro0604. PMID 17088927.