Přepis indukovatelný poškození DNA 3 - DNA damage-inducible transcript 3

DDIT3
Identifikátory
AliasyDDIT3, CEBPZ, CHOP, CHOP-10, CHOP10, GADD153, transkript 3 indukovatelný poškození DNA, transkript 3 indukovatelný poškození DNA, C / EBPzeta, AltDDIT3
Externí IDOMIM: 126337 MGI: 109247 HomoloGene: 3012 Genové karty: DDIT3
Umístění genu (člověk)
Chromozom 12 (lidský)
Chr.Chromozom 12 (lidský)[1]
Chromozom 12 (lidský)
Genomická poloha pro DDIT3
Genomická poloha pro DDIT3
Kapela13q13.3Start57,516,588 bp[1]
Konec57,521,737 bp[1]
Exprese RNA vzor
PBB GE DDIT3 209383 at fs.png
Další údaje o referenčních výrazech
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

1649

13198

Ensembl

ENSG00000175197

ENSMUSG00000025408

UniProt

P35638

P35639

RefSeq (mRNA)

NM_001290183
NM_007837

RefSeq (protein)

NP_001277112
NP_031863

Místo (UCSC)Chr 12: 57,52 - 57,52 MbChr 10: 127,29 - 127,3 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

Přepis indukovatelný poškození DNA 3, také známý jako C / EBP homologní protein (CHOP), je pro-apoptotický transkripční faktor který je kódován DDIT3 gen.[5][6] Je členem Rodina CCAAT / enhancer-binding protein (C / EBP) z Vazba na DNA transkripční faktory.[6] Protein funguje jako dominantní negativní inhibitor tvorbou heterodimery s ostatními členy C / EBP, což brání jejich vazebné aktivitě DNA. Protein je zahrnut v adipogeneze a erytropoéza, a má důležitou roli v buňce stres Odezva.[6]

Struktura

Je známo, že C / EBP proteiny jsou konzervované C-terminál struktura, základní doména leucinového zipu (bZIP), který je nezbytný pro tvorbu homodimerů nebo heterodimerů schopných vázat DNA s jinými proteiny nebo členy rodiny proteinů C / EBP.[7] CHOP je relativně malý protein (29 kDa), který se liší od většiny proteinů C / EBP několika substitucemi aminokyselin, což ovlivňuje jeho schopnost vázat DNA.[8]

CHOP proteinová struktura vytvořená pomocí PyMOL

Regulace a funkce

Vzhledem k různým regulačním interakcím proti proudu a proti proudu hraje CHOP důležitou roli v ER stres -indukovaný apoptóza způsobené řadou podnětů, jako jsou patogenní mikrobiální nebo virové infekce hladovění aminokyselin, mitochondriální stres, neurologická onemocnění a neoplastický nemoci.

Za normálních fyziologických podmínek je CHOP všudypřítomně přítomen na velmi nízkých úrovních.[9] Nicméně, pod ohromující ER stres podmínek, výraz CHOP prudce stoupá spolu s aktivací apoptotické cesty v široké škále buněk.[8] Tyto procesy jsou regulovány hlavně třemi faktory: protein kináza RNA podobná endoplazmatické retikulum kinázy (VYZDOBIT), aktivační transkripční faktor 6 (ATF6) a inositol vyžadující protein 1 (IRE1α)[10][11]

Upstream regulační cesty

V době ER stres, CHOP je indukován hlavně aktivací integrovaná stresová reakce cesty následnou následnou fosforylací faktoru iniciace translace, eukaryotický iniciační faktor 2α (eIF2α) a indukce transkripčního faktoru, aktivačního transkripčního faktoru 4 (ATF4 ),[12] který konverguje k promotéři cílových genů, včetně CHOP.

Integrovanou stresovou reakci, a tedy expresi CHOP, lze vyvolat

Při stresu ER aktivovaný transmembránový protein ATF6 translokuje se do jádra a interaguje s prvky reakce ATF / cAMP a prvky reakce na stres ER,[17] vazba promotorů a indukce transkripce několika genů zapojených do rozvinutá proteinová odpověď (včetně CHOP, XBP1 a další).[18][19] Tím pádem, ATF6 aktivuje transkripci CHOP i XBP-1, zatímco XBP-1 může také upregulovat expresi CHOP.[20]

ER stres také stimuluje aktivitu IRE1α transmembránového proteinu.[21] Po aktivaci IRE1α spojuje introny mRNA XBP-1 za vzniku zralého a aktivního proteinu XBP-1,[22] který zvyšuje regulaci CHOP výrazu[23][24][25] IRE1α také stimuluje aktivaci apoptotická signální kináza-1 (ASK1), který pak aktivuje následné kinázy, Jun-N-terminální kináza (JNK) a p38 mitogenem aktivovaná protein kináza (p38 MAPK ),[26] které se účastní apoptóza indukce spolu s CHOP.[27] The Rodina kináz P38 MAP fosforyluje Ser78 a Ser81 z CHOP, což indukuje apoptózu buněk.[28] Výzkumné studie navíc zjistily, že JNK inhibitory mohou potlačit upregulaci CHOP, což naznačuje JNK aktivace se také podílí na modulaci úrovní CHOP.[29]

Cesty po proudu

Indukce apoptózy cestou závislou na mitochondriích

Jako transkripční faktor může CHOP regulovat expresi mnoha antiapoptotických a pro-apoptotický geny, včetně genů kódujících Rodina BCL2 bílkoviny, GADD34 a TRB-3.[30][31] V apoptotické cestě indukované CHOP reguluje CHOP expresi Rodina proteinů BCL2, který zahrnuje antiapoptotické proteiny (BCL2, BCL-XL, MCL-1, a BCL-W ) a pro-apoptotické proteiny (BAK, BAX, BOK, BIM, PUMA a další).[32][33]

Při stresu ER může CHOP fungovat buď jako a transkripční aktivátor nebo represor. Tvoří se heterodimery s dalšími transkripčními faktory rodiny C / EBP prostřednictvím interakcí s doménami bZIP k inhibici exprese genů reagujících na transkripční faktory rodiny C / EBP při současném zvýšení exprese dalších genů obsahujících specifickou 12–14 bp cis- působící prvek.[34] CHOP může downregulate výrazy antiapoptotické BCL2 proteiny, a upregulate exprese proapoptotických proteinů (exprese BIM, BAK a BAX).[35][36] Příčiny oligomerizace BAX-BAK cytochrom c a faktor indukující apoptózu (AIF) uvolnění z mitochondrií, které nakonec způsobí buněčná smrt.[37]

TRB3 pseudokináza je upregulován transkripčním faktorem indukovatelným stresem ER, ATF4-CHOP.[38] CHOP interaguje s TRB3, což přispívá k indukci apoptózy.[39][40][41] Exprese TRB3 má proapoptotickou kapacitu.[42][43] Proto CHOP také reguluje apoptózu zvýšením regulace exprese genu TRB3.

Indukce apoptózy cestou Death-Receptor Pathway

Receptor smrti zprostředkovaná apoptóza nastává aktivací ligandů smrti (Fas, TNF a TRAIL) a receptory smrti. Po aktivaci receptorový protein Fas-asociovaný protein smrti, formuláře smrtící signální komplex, který aktivuje downstream kaspasová kaskáda vyvolat apoptóza.[44]

Souhrn CHOP upstream a downstream drah

Dráha PERK-ATF4-CHOP může vyvolat apoptóza vazbou na receptory smrti a zesílení výrazu receptor smrti 4 (DR4) a DR5. CHOP také interaguje s fosforylovaným transkripčním faktorem ČERVEN za vzniku komplexu, který se váže na promotorovou oblast DR4 v buňkách rakoviny plic.[44] N-terminální doména CHOP interaguje s fosforylovanou ČERVEN vytvořit komplex, který reguluje výraz DR4 a DR5.[44] CHOP také reguluje expresi výrazu DR5 vazbou na 5'-oblast genu DR5.[45]

Za dlouhodobých stresových podmínek ER bude aktivace dráhy PERK-CHOP povolena DR5 hladiny bílkovin stoupat, což urychluje tvorbu smrtící signální komplex (DISC) a aktivuje se kaspáza-8,[46] vedoucí k apoptóza[47]

Indukce apoptózy jinými následnými cestami

Kromě toho CHOP také zprostředkovává apoptózu zvyšováním exprese ERO1α (ER reduktáza)[10] gen, který katalyzuje produkci H2O2 v ER. Vysoce oxidovaný stav ER vede k úniku H2O2 do cytoplazmy, což indukuje produkci reaktivní formy kyslíku (ROS) a řada apoptotických a zánětlivé reakce.[10][48][49][50]

The nadměrná exprese CHOP může vést k buněčný cyklus zastavit a vést k buněčné apoptóze. Současně může apoptóza vyvolaná CHOP také vyvolat buněčnou smrt inhibicí exprese regulační protein buněčného cyklu, p21. The protein p21 inhibuje Fáze G1 buněčného cyklu a reguluje aktivitu pre-apoptotických faktorů. Identifikovaný vztah CHOP-p21 může hrát roli při změně buněčného stavu z adaptace na stres ER směrem k pre-apoptotické aktivitě.[51]

Za většiny podmínek se CHOP může přímo vázat na promotéři z po proudu příbuzné geny. Za určitých podmínek však může CHOP spolupracovat s jinými transkripční faktory ovlivnit apoptózu. Nedávné studie to ukázaly Athanogen spojený s Bcl-2 5 (Bag5) je nadměrně vyjádřen v rakovina prostaty a inhibuje apoptózu vyvolanou ER stresem. Nadměrná exprese 5. taška vede ke snížení CHOP a BAX výraz a zvýšil Bcl-2 genová exprese.[52] Taška5 nadměrná exprese inhibovala apoptózu vyvolanou ER stresem v rozvinutá proteinová odpověď potlačováním VYZDOBIT -eIF2 -ATF4 a posílení IRE1 -Xbp1 aktivita.[53]

Obecně platí, že navazující cíle CHOP regulují aktivaci apoptotických drah, je však třeba ještě objevit mechanismy molekulární interakce za těmito procesy.

Interakce

Bylo prokázáno, že transkript 3 indukovatelný poškozením DNA komunikovat s [proteiny]:

Klinický význam

Role v mikrobiální infekci

V buňkách infikovaných CHOP byly identifikovány dráhy apoptózy indukované CHOP

Vzhledem k tomu, že CHOP hraje důležitou roli při indukci apoptózy během infekce, je důležitým cílem pro další výzkum, který pomůže prohloubit současné chápání patogeneze a potenciálně poskytnout příležitost pro vynález nového terapeutický přístupy. Například, inhibitory malých molekul CHOP exprese může působit jako terapeutické možnosti prevence ER stresu a mikrobiálních infekcí. Výzkum ukázal, že malé molekulové inhibitory dráhy PERK-eIF2α jsou omezené Virus PCV2 replikace.[60]

Role v jiných nemocech

Regulace exprese CHOP hraje důležitou roli u metabolických onemocnění a u některých druhů rakoviny prostřednictvím své funkce při zprostředkování apoptózy. Regulace exprese CHOP by mohla být potenciálním přístupem k ovlivnění rakovinných buněk indukcí apoptózy.[51][29][44][69] Ve střevním epitelu bylo prokázáno, že CHOP je downregulován za zánětlivých podmínek (u zánětlivých onemocnění střev a experimentálních modelů kolitidy). V této souvislosti se zdá, že CHOP spíše reguluje buněčný cyklus než apoptotické procesy.[70]

Mutace nebo fúze CHOP (např. S FUS tvořit FUS-CHOP ) může způsobit Myxoidní liposarkom.[49]

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000175197 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000025408 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ Papathanasiou MA, Kerr NC, Robbins JH, McBride OW, Alamo I, Barrett SF a kol. (Únor 1991). „Indukce genu gadd45 v kultivovaných lidských buňkách ionizujícím zářením: nedostatečné zprostředkování proteinovou kinázou C“. Molekulární a buněčná biologie. 11 (2): 1009–16. doi:10.1128 / MCB.11.2.1009. PMC  359769. PMID  1990262.
  6. ^ A b C „Entrez Gene: DDIT3 DNA-damage-inducible transcript 3“.
  7. ^ Ubeda M, Wang XZ, Zinszner H, Wu I, Habener JF, Ron D (duben 1996). „Stresem indukovaná vazba transkripčního faktoru CHOP na nový kontrolní prvek DNA“. Molekulární a buněčná biologie. 16 (4): 1479–89. doi:10.1128 / MCB.16.4.1479. PMC  231132. PMID  8657121.
  8. ^ A b Yao Y, Lu Q, Hu Z, Yu Y, Chen Q, Wang QK (červenec 2017). „Nekanonická dráha reguluje signalizaci stresu ER a blokuje apoptózu vyvolanou stresem ER a srdeční selhání.“. Příroda komunikace. 8 (1): 133. Bibcode:2017NatCo ... 8..133Y. doi:10.1038 / s41467-017-00171-w. PMC  5527107. PMID  28743963.
  9. ^ Ron D, Habener JF (březen 1992). „CHOP, nový vývojově regulovaný jaderný protein, který dimerizuje s transkripčními faktory C / EBP a LAP a funguje jako dominantní negativní inhibitor genové transkripce“. Geny a vývoj. 6 (3): 439–53. doi:10,1101 / gad.6.3.439. PMID  1547942.
  10. ^ A b C Li G, Mongillo M, Chin KT, Harding H, Ron D, Marks AR, Tabas I (září 2009). „Role ERO1-alfa zprostředkované stimulace aktivity receptoru inositol 1,4,5-trifosfátu v apoptóze vyvolané stresem v endoplazmatickém retikulu“. The Journal of Cell Biology. 186 (6): 783–92. doi:10.1083 / jcb.200904060. PMC  2753154. PMID  19752026.
  11. ^ Oyadomari S, Mori M (duben 2004). "Role CHOP / GADD153 ve stresu endoplazmatického retikula". Buněčná smrt a diferenciace. 11 (4): 381–9. doi:10.1038 / sj.cdd.4401373. PMID  14685163.
  12. ^ Yoshida H (únor 2007). "ER stres a nemoci". FEBS Journal. 274 (3): 630–58. doi:10.1111 / j.1742-4658.2007.05639.x. PMID  17288551. S2CID  25715028.
  13. ^ Ayaub EA, Kolb PS, Mohammed-Ali Z, Tat V, Murphy J, Bellaye PS, Shimbori C, Boivin FJ, Lai R, Lynn EG, Lhoták Š, Bridgewater D, Kolb MR, Inman MD, Dickhout JG, Austin RC, Zeptejte se K. (srpen 2016). „GRP78 a CHOP modulují apoptózu makrofágů a rozvoj plicní fibrózy vyvolané bleomycinem“. The Journal of Pathology. 239 (4): 411–25. doi:10,1002 / cesta. 4738. PMID  27135434.
  14. ^ Lucke-Wold BP, Turner RC, Logsdon AF, Nguyen L, Bailes JE, Lee JM a kol. (Březen 2016). „Stres endoplazmatického retikula implikovaný v chronické traumatické encefalopatii“. Journal of Neurosurgery. 124 (3): 687–702. doi:10.3171 / 2015.3.JNS141802. PMID  26381255.
  15. ^ Kropski JA, Blackwell TS (leden 2018). „Stres endoplazmatického retikula v patogenezi fibrotické choroby“. The Journal of Clinical Investigation. 128 (1): 64–73. doi:10,1172 / JCI93560. PMC  5749533. PMID  29293089.
  16. ^ Rozpedek W, Pytel D, Mucha B, Leszczynska H, ​​Diehl JA, Majsterek I (2016). „Role signální dráhy PERK / eIF2α / ATF4 / CHOP v progresi nádoru během stresu endoplazmatického retikula“. Současná molekulární medicína. 16 (6): 533–44. doi:10.2174/1566524016666160523143937. PMC  5008685. PMID  27211800.
  17. ^ Sano R, Reed JC (prosinec 2013). „Mechanismy buněčné smrti vyvolané stresem ER“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - výzkum molekulárních buněk. 1833 (12): 3460–3470. doi:10.1016 / j.bbamcr.2013.06.028. PMC  3834229. PMID  23850759.
  18. ^ Senkal CE, Ponnusamy S, Bielawski J, Hannun YA, Ogretmen B (leden 2010). „Antiapoptotické role ceramid-syntázy-6 generované C16-ceramidem prostřednictvím selektivní regulace ramene ATF6 / CHOP v dráhách ER-stres-reakce“. FASEB Journal. 24 (1): 296–308. doi:10.1096 / fj.09-135087. PMC  2797032. PMID  19723703.
  19. ^ Xu W, Gao L, Li T, Zheng J, Shao A, Zhang J (září 2018). „Apelin-13 zmírňuje časná poranění mozku po subarachnoidálním krvácení potlačením endoplazmatického retikula stresem zprostředkovanou apoptózu a narušení bariéry krevního mozku: možná účast na dráze ATF6 / CHOP“. Neurovědy. 388: 284–296. doi:10.1016 / j.neuroscience.2018.07.023. PMID  30036660. S2CID  51711178.
  20. ^ Yoshida H, Okada T, Haze K, Yanagi H, Yura T, Negishi M, Mori K (září 2000). „ATF6 aktivovaný proteolýzou se váže v přítomnosti NF-Y (CBF) přímo na cis-působící prvek odpovědný za savčí rozvinutou proteinovou reakci“. Molekulární a buněčná biologie. 20 (18): 6755–67. doi:10.1128 / mcb.20.18.6755-6767.2000. PMC  86199. PMID  10958673.
  21. ^ Han D, Lerner AG, Vande Walle L, Upton JP, Xu W, Hagen A a kol. (Srpen 2009). „Režimy aktivace IRE1alfa kinázy řídí alternativní výstupy endoribonukleázy k určení divergentních buněčných osudů“. Buňka. 138 (3): 562–75. doi:10.1016 / j.cell.2009.07.017. PMC  2762408. PMID  19665977.
  22. ^ Yoshida H, Matsui T, Yamamoto A, Okada T, Mori K (prosinec 2001). „XBP1 mRNA je indukována ATF6 a spojována IRE1 v reakci na stres ER za vzniku vysoce aktivního transkripčního faktoru“. Buňka. 107 (7): 881–91. doi:10.1016 / s0092-8674 (01) 00611-0. PMID  11779464. S2CID  9460062.
  23. ^ Hetz C, Martinon F, Rodriguez D, Glimcher LH (říjen 2011). „Rozvinutá proteinová odezva: integrace stresových signálů prostřednictvím stresového senzoru IRE1α“. Fyziologické recenze. 91 (4): 1219–43. doi:10.1152 / physrev.00001.2011. hdl:10533/135654. PMID  22013210.
  24. ^ Yang Y, Liu L, Naik I, Braunstein Z, Zhong J, Ren B (2017). „Homologní protein transkripčního faktoru C / EBP ve zdraví a nemocech“. Hranice v imunologii. 8: 1612. doi:10.3389 / fimmu.2017.01612. PMC  5712004. PMID  29230213.
  25. ^ Kim I, Xu W, Reed JC (prosinec 2008). „Buněčná smrt a stres endoplazmatického retikula: význam nemoci a terapeutické příležitosti“. Recenze přírody. Objev drog. 7 (12): 1013–30. doi:10.1038 / nrd2755. PMID  19043451. S2CID  7652866.
  26. ^ Wang XZ, Ron D (květen 1996). "Stresem indukovaná fosforylace a aktivace transkripčního faktoru CHOP (GADD153) p38 MAP kinázou". Věda. 272 (5266): 1347–9. Bibcode:1996Sci ... 272.1347W. doi:10.1126 / science.272.5266.1347. PMID  8650547. S2CID  20439571.
  27. ^ Ron D, Hubbard SR (leden 2008). "Jak IRE1 reaguje na stres ER". Buňka. 132 (1): 24–6. doi:10.1016 / j.cell.2007.12.017. PMID  18191217. S2CID  15705605.
  28. ^ Sari FR, Widyantoro B, Thandavarayan RA, Harima M, Lakshmanan AP, Zhang S a kol. (2011). „Útlum CHOP-zprostředkované apoptózy myokardu u tlakově přetížených dominantních negativních p38α mitogenem aktivovaných proteinových kinázových myší“. Buněčná fyziologie a biochemie. 27 (5): 487–96. doi:10.1159/000329970. PMID  21691066.
  29. ^ A b Guo X, Meng Y, Sheng X, Guan Y, Zhang F, Han Z a kol. (Leden 2017). „Tunicamycin zvyšuje lidské buňky rakoviny tlustého střeva na TRAIL indukovanou apoptózu upregulací DR5 zprostředkovanou JNK-CHOP a inhibicí dráhy EGFR“. Protirakovinné léky. 28 (1): 66–74. doi:10.1097 / CAD.0000000000000431. PMID  27603596. S2CID  3570039.
  30. ^ Bromati CR, Lellis-Santos C, Yamanaka TS, Nogueira TC, Leonelli M, Caperuto LC a kol. (Leden 2011). „UPR indukuje přechodný výbuch apoptózy na ostrůvcích potkanů ​​v časném kojení prostřednictvím snížené fosforylace AKT prostřednictvím stimulace exprese TRB3 ATF4 / CHOP“. American Journal of Physiology. Regulační, integrační a srovnávací fyziologie. 300 (1): R92-100. doi:10.1152 / ajpregu.00169.2010. PMID  21068199.
  31. ^ Campos G, Schmidt-Heck W, Ghallab A, Rochlitz K, Pütter L, Medinas DB a kol. (Červen 2014). „Transkripční faktor CHOP, ústřední součást transkripční regulační sítě indukované po intoxikaci CC14 v myších játrech, není rozhodujícím mediátorem hepatotoxicity.“ Archivy toxikologie. 88 (6): 1267–80. doi:10.1007 / s00204-014-1240-8. PMID  24748426. S2CID  17713296.
  32. ^ Ghosh AP, Klocke BJ, Ballestas ME, Roth KA (2012-06-28). „CHOP potenciálně spolupracuje s FOXO3a v neuronálních buňkách při regulaci exprese PUMA a BIM v reakci na stres ER“. PLOS ONE. 7 (6): e39586. Bibcode:2012PLoSO ... 739586G. doi:10.1371 / journal.pone.0039586. PMC  3386252. PMID  22761832.
  33. ^ Galehdar Z, Swan P, Fuerth B, Callaghan SM, Park DS, Cregan SP (prosinec 2010). „Neuronální apoptóza indukovaná stresem z endoplazmatického retikula je regulována ATF4-CHOP-zprostředkovanou indukcí BUM-2 homologie 3-pouze člena PUMA“. The Journal of Neuroscience. 30 (50): 16938–48. doi:10.1523 / JNEUROSCI.1598-10.2010. PMC  6634926. PMID  21159964.
  34. ^ Ubeda M, Wang XZ, Zinszner H, Wu I, Habener JF, Ron D (duben 1996). „Stresem indukovaná vazba transkripčního faktoru CHOP na nový kontrolní prvek DNA“. Molekulární a buněčná biologie. 16 (4): 1479–89. doi:10.1128 / mcb.16.4.1479. PMC  231132. PMID  8657121.
  35. ^ Iurlaro R, Muñoz-Pinedo C (červenec 2016). "Buněčná smrt vyvolaná stresem z endoplazmatického retikula". FEBS Journal. 283 (14): 2640–52. doi:10.1111 / febs.13598. PMID  26587781.
  36. ^ Tsukano H, Gotoh T, Endo M, Miyata K, Tazume H, Kadomatsu T a kol. (Říjen 2010). „Endoplazmatické retikulum stres-C / EBP homologní apoptóza zprostředkovaná proteinovou cestou v makrofázích přispívá k nestabilitě aterosklerotických plaků“. Arterioskleróza, trombóza a vaskulární biologie. 30 (10): 1925–32. doi:10.1161 / ATVBAHA.110.206094. PMID  20651282.
  37. ^ Tuzlak S, Kaufmann T, Villunger A (říjen 2016). „Zjišťování významu mitochondriální apoptózy pro vývoj obratlovců a homeostázu postnatální tkáně“. Geny a vývoj. 30 (19): 2133–2151. doi:10,1101 / gad.289298.116. PMC  5088563. PMID  27798841.
  38. ^ Morse E, Schroth J, You YH, Pizzo DP, Okada S, Ramachandrarao S, et al. (Listopad 2010). „TRB3 je stimulován v diabetických ledvinách, regulován ER stresovým markerem CHOP a je supresorem podocytů MCP-1“. American Journal of Physiology. Fyziologie ledvin. 299 (5): F965-72. doi:10.1152 / ajprenal.00236.2010. PMC  2980398. PMID  20660016.
  39. ^ Kopecka J, Salaroglio IC, Righi L, Libener R, Orecchia S, Grosso F a kol. (Červen 2018). „Ztráta C / EBP-β LIP zvyšuje rezistenci na cisplatinu u maligního mezoteliomu pleury“. Rakovina plic. 120: 34–45. doi:10.1016 / j.lungcan.2018.03.022. PMID  29748013.
  40. ^ Zhang P, Sun Q, Zhao C, Ling S, Li Q, Chang YZ, Li Y (březen 2014). „HDAC4 chrání buňky před apoptózou vyvolanou stresem ER prostřednictvím interakce s ATF4“. Mobilní signalizace. 26 (3): 556–63. doi:10.1016 / j.cellsig.2013.11.026. PMID  24308964.
  41. ^ Ohoka N, Yoshii S, Hattori T, Onozaki K, Hayashi H (březen 2005). „TRB3, nový gen vyvolávající stres ER, je indukován cestou ATF4-CHOP a podílí se na buněčné smrti“. Časopis EMBO. 24 (6): 1243–55. doi:10.1038 / sj.emboj.7600596. PMC  556400. PMID  15775988.
  42. ^ Du K, Herzig S, Kulkarni RN, Montminy M (červen 2003). "TRB3: kmenový homolog, který inhibuje aktivaci Akt / PKB inzulínem v játrech". Věda. 300 (5625): 1574–7. Bibcode:2003Sci ... 300.1574D. doi:10.1126 / science.1079817. PMID  12791994. S2CID  43360696.
  43. ^ Li Y, Zhu D, Hou L, Hu B, Xu M, Meng X (leden 2018). „TRB3 zvrací rezistenci na chemoterapii a zprostředkovává přeslech mezi stresem z endoplazmatického retikula a signálními cestami AKT v buňkách lidského hepatocelulárního karcinomu MHCC97H“. Onkologické dopisy. 15 (1): 1343–1349. doi:10.3892 / ol.2017.7361. PMC  5769383. PMID  29391905.
  44. ^ A b C d Li T, Su L, Lei Y, Liu X, Zhang Y, Liu X (duben 2015). „Proteiny DDIT3 a KAT2A regulují expresi TNFRSF10A a TNFRSF10B v apoptóze zprostředkované stresem v endoplazmatickém retikulu v lidských buňkách rakoviny plic“. The Journal of Biological Chemistry. 290 (17): 11108–18. doi:10,1074 / jbc.M115,645333. PMC  4409269. PMID  25770212.
  45. ^ Chen P, Hu T, Liang Y, Li P, Chen X, Zhang J a kol. (Srpen 2016). „Inhibice neddylace aktivuje cestu vnější apoptózy v ose ATF4-CHOP-DR5 v lidských buňkách rakoviny jícnu“. Klinický výzkum rakoviny. 22 (16): 4145–57. doi:10.1158 / 1078-0432.CCR-15-2254. PMID  26983464.
  46. ^ Lu M, Lawrence DA, Marsters S, Acosta-Alvear D, Kimmig P, Mendez AS a kol. (Červenec 2014). „Protichůdné signály rozložené proteinové reakce se sbíhají na receptoru smrti 5 ke kontrole apoptózy“. Věda. 345 (6192): 98–101. Bibcode:2014Sci ... 345 ... 98L. doi:10.1126 / science.1254312. PMC  4284148. PMID  24994655.
  47. ^ Elmore S (červen 2007). „Apoptóza: přehled programované buněčné smrti“. Toxikologická patologie. 35 (4): 495–516. doi:10.1080/01926230701320337. PMC  2117903. PMID  17562483.
  48. ^ Marciniak SJ, Yun CY, Oyadomari S, Novoa I, Zhang Y, Jungreis R a kol. (Prosinec 2004). „CHOP indukuje smrt podporou syntézy a oxidace bílkovin ve stresovaném endoplazmatickém retikulu“. Geny a vývoj. 18 (24): 3066–77. doi:10.1101 / gad.1250704. PMC  535917. PMID  15601821.
  49. ^ A b Panagopoulos I, Höglund M, Mertens F, Mandahl N, Mitelman F, Aman P (únor 1996). "Fúze genů EWS a CHOP v myxoidním liposarkomu". Onkogen. 12 (3): 489–94. PMID  8637704.
  50. ^ Li G, Scull C, Ozcan L, Tabas I (prosinec 2010). „NADPH oxidáza spojuje stres endoplazmatického retikula, oxidační stres a aktivaci PKR k vyvolání apoptózy“. The Journal of Cell Biology. 191 (6): 1113–25. doi:10.1083 / jcb.201006121. PMC  3002036. PMID  21135141.
  51. ^ A b Mkrtchian S (červen 2015). „Cílení na rozvinutou proteinovou reakci u rakoviny a cukrovky“. Rakovina související s endokrinním systémem. 22 (3): C1-4. doi:10.1530 / ERC-15-0106. PMID  25792543.
  52. ^ Gupta MK, Tahrir FG, Knezevic T, White MK, Gordon J, Cheung JY a kol. (Srpen 2016). „Interakce s partnerem GRP785 reaguje na stres ER a chrání kardiomyocyty před stresem vyvolanou apoptózou“. Journal of Cellular Biochemistry. 117 (8): 1813–21. doi:10.1002 / jcb.25481. PMC  4909508. PMID  26729625.
  53. ^ Bruchmann A, Roller C, Walther TV, Schäfer G, Lehmusvaara S, Visakorpi T a kol. (Březen 2013). „Athanogen 5 spojený s Bcl-2 (Bag5) je nadměrně exprimován u rakoviny prostaty a inhibuje apoptózu vyvolanou ER-stresem.“. Rakovina BMC. 13: 96. doi:10.1186/1471-2407-13-96. PMC  3598994. PMID  23448667.
  54. ^ Chen BP, Wolfgang CD, Hai T (březen 1996). „Analýza ATF3, transkripčního faktoru vyvolaného fyziologickými stresy a modulovaného gadd153 / Chop10“. Molekulární a buněčná biologie. 16 (3): 1157–68. doi:10.1128 / MCB.16.3.1157. PMC  231098. PMID  8622660.
  55. ^ A b C Ubeda M, Vallejo M, Habener JF (listopad 1999). „Zlepšení CHOP genové transkripce interakcemi s proteiny komplexu Jun / Fos AP-1“. Molekulární a buněčná biologie. 19 (11): 7589–99. doi:10.1128 / MCB.19.11.7589. PMC  84780. PMID  10523647.
  56. ^ Hattori T, Ohoka N, Hayashi H, Onozaki K (duben 2003). „C / EBP homologní protein (CHOP) reguluje transkripci IL-6 zachycením negativní regulační izoformy NF-IL6“. FEBS Dopisy. 541 (1–3): 33–9. doi:10.1016 / s0014-5793 (03) 00283-7. PMID  12706815. S2CID  43792576.
  57. ^ Fawcett TW, Eastman HB, Martindale JL, Holbrook NJ (červen 1996). „Fyzická a funkční asociace mezi GADD153 a CCAAT / protein vázající enhancer beta během buněčného stresu“. The Journal of Biological Chemistry. 271 (24): 14285–9. doi:10.1074 / jbc.271.24.14285. PMID  8662954.
  58. ^ Ubeda M, Habener JF (říjen 2003). „Fosforylace transkripčního faktoru CHOP kaseinkinázou 2 inhibuje transkripční aktivaci“. The Journal of Biological Chemistry. 278 (42): 40514–20. doi:10,1074 / jbc.M306404200. PMID  12876286.
  59. ^ Cui K, Coutts M, Stahl J, Sytkowski AJ (březen 2000). „Nová interakce mezi transkripčním faktorem CHOP (GADD153) a ribozomálním proteinem FTE / S3a moduluje erytropoézu“. The Journal of Biological Chemistry. 275 (11): 7591–6. doi:10.1074 / jbc.275.11.7591. PMID  10713066.
  60. ^ A b Zhou Y, Qi B, Gu Y, Xu F, Du H, Li X, Fang W (únor 2016). „Porcine Circovirus 2 nasazuje PERK Pathway a GRP78 pro svou vylepšenou replikaci v buňkách PK-15“. Viry. 8 (2): 56. doi:10,3390 / v8020056. PMC  4776210. PMID  26907328.
  61. ^ Ma R, Yang L, Niu F, Buch S (leden 2016). „HIV Tat zprostředkovaná indukce mikrovaskulární apoptózy endoteliálních buněk lidského mozku zahrnuje stres endoplazmatického retikula a mitochondriální dysfunkci“. Molekulární neurobiologie. 53 (1): 132–142. doi:10.1007 / s12035-014-8991-3. PMC  4787264. PMID  25409632.
  62. ^ Shah A, Vaidya NK, Bhat HK, Kumar A (leden 2016). „HIV-1 gp120 indukuje programovanou buněčnou smrt typu 1 prostřednictvím ER stresu s využitím dráhy IRE1α, JNK a AP-1“. Vědecké zprávy. 6: 18929. Bibcode:2016NatSR ... 618929S. doi:10.1038 / srep18929. PMC  4703964. PMID  26740125.
  63. ^ Liao Y, Fung TS, Huang M, Fang SG, Zhong Y, Liu DX (červenec 2013). „Upregulace CHOP / GADD153 během infekce virem bronchitidy infekční bronchitidou moduluje apoptózu omezením aktivace extracelulární signální dráhy regulované kinázy“. Journal of Virology. 87 (14): 8124–34. doi:10.1128 / JVI.00626-13. PMC  3700216. PMID  23678184.
  64. ^ Lim YJ, Choi JA, Choi HH, Cho SN, Kim HJ, Jo EK a kol. (2011). „Apoptóza zprostředkovaná endoplazmatickým retikulem v makrofázích přispívá k přežití Mycobacterium tuberculosis“. PLOS ONE. 6 (12): e28531. Bibcode:2011PLoSO ... 628531L. doi:10.1371 / journal.pone.0028531. PMC  3237454. PMID  22194844.
  65. ^ Seimon TA, Kim MJ, Blumenthal A, Koo J, Ehrt S, Wainwright H a kol. (Září 2010). "Indukce ER stresu v makrofágech tuberkulózních granulomů". PLOS ONE. 5 (9): e12772. Bibcode:2010PLoSO ... 512772S. doi:10.1371 / journal.pone.0012772. PMC  2939897. PMID  20856677.
  66. ^ Akazawa Y, Isomoto H, Matsushima K, Kanda T, Minami H, Yamaghchi N a kol. (2013). „Stres endoplazmatického retikula přispívá k apoptóze vyvolané Helicobacter pylori VacA“. PLOS ONE. 8 (12): e82322. Bibcode:2013PLoSO ... 882322A. doi:10.1371 / journal.pone.0082322. PMC  3862672. PMID  24349255.
  67. ^ Lee SY, Lee MS, Cherla RP, Tesh VL (březen 2008). „Shiga toxin 1 indukuje apoptózu prostřednictvím stresové reakce endoplazmatického retikula v lidských monocytických buňkách“. Buněčná mikrobiologie. 10 (3): 770–80. doi:10.1111 / j.1462-5822.2007.01083.x. PMID  18005243. S2CID  29450691.
  68. ^ Park JY, Jeong YJ, Park SK, Yoon SJ, Choi S, Jeong DG a kol. (Říjen 2017). „Shiga toxiny vyvolávají apoptózu a stres ER v buňkách lidského sítnicového pigmentového epitelu“. Toxiny. 9 (10): 319. doi:10,3390 / toxiny9100319. PMC  5666366. PMID  29027919.
  69. ^ Wang HQ, Du ZX, Zhang HY, Gao DX (červenec 2007). „Různá indukce GRP78 a CHOP jako prediktor citlivosti na inhibitory proteazomu v buňkách rakoviny štítné žlázy“. Endokrinologie. 148 (7): 3258–70. doi:10.1210 / en.2006-1564. PMID  17431003.
  70. ^ Waldschmitt N, Berger E, Rath E, Sartor RB, Weigmann B, Heikenwalder M a kol. (Listopad 2014). „Homologní protein C / EBP inhibuje opravu tkání v reakci na poranění střeva a je nepřímo regulován chronickým zánětem“. Slizniční imunologie. 7 (6): 1452–66. doi:10.1038 / mi.2014.34. PMID  24850428.

Další čtení

externí odkazy

Tento článek včlení text z United States National Library of Medicine, který je v veřejná doména.