Twist transkripční faktor - Twist transcription factor

TWIST1
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	2MJV
Identifikátory
Aliasy	TWIST1, twist rodina bHLH transkripční faktor 1, ACS3, BPES2, BPES3, CRS, CRS1, SCS, TWIST, bHLHa38, CSO, SWCOS
Externí ID	OMIM: 601622 MGI: 98872 HomoloGene: 402 Genové karty: TWIST1
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 7 (lidský)
Konec	19,117,636 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 12 (myš)
Konec	33,959,829 bp
Exprese RNA vzor
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• Vazba DNA; • aktivita dimerizace bílkovin; • aktivita homodimerizace proteinu; • specifické vazby na proteinovou doménu; • GO: 0001131, GO: 0001151, GO: 0001130, GO: 0001204 Aktivita transkripčního faktoru vázajícího DNA; • vazba transkripčního faktoru; • vazba transkripčního faktoru bHLH; • Vazba e-boxu; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • aktivita heterodimerizace proteinu; • GO: 0001200, GO: 0001133, GO: 0001201 Aktivita transkripčního faktoru vázajícího DNA, specifická pro RNA polymerázu II;
Buněčná složka	• buněčné jádro; • nukleoplazma;
Biologický proces	• pozitivní regulace transkripce regulační oblasti vázání DNA; • morfogeneze embryonálního kostního systému; • pozitivní regulace beta-oxidace mastných kyselin; • vývoj patra; • diferenciace buněk; • pozitivní regulace motility buněk; • regulace transkripce, DNA-šablony; • negativní regulace molekulární funkce; • zkostnatění; • rytmický proces; • pozitivní regulace proliferace epiteliálních buněk; • negativní regulace vývoje pruhované svalové tkáně; • regulace mineralizace kostí; • morfogeneze aortální chlopně; • negativní regulace buněčné diferenciace; • migrace buněk srdečního nervového hřebenu zapojená do morfogeneze výtokového traktu; • buněčná odpověď na stimul růstového faktoru; • pozitivní regulace produkce chemotaktického proteinu-1 monocytů; • vývoj svalových orgánů; • embryonální číslice morfogeneze; • negativní regulace apoptotického procesu; • migrace neuronů; • v embryonálním vývoji dělohy; • negativní regulace transkripce z promotoru RNA polymerázy II; • morfogeneze vnějšího ucha; • vývoj očních víček v oku kamerového typu; • morfogeneze mitrální chlopně; • pozitivní regulace transkripce templátu DNA, iniciace; • pozitivní regulace přechodu z epitelu na mezenchym; • negativní regulace aktivity sekvenčně specifického transkripčního faktoru vázajícího DNA; • transkripce, chráněná DNA; • negativní regulace diferenciace osteoblastů; • pozitivní regulace angiogeneze; • morfogeneze zadní končetiny; • negativní regulace signalizace fosfatidylinositol 3-kinázy; • morfogeneze kraniálního stehu; • odontogeneze; • morfogeneze endokardiálního polštáře; • negativní regulace opravy dvouvláknového zlomu; • vývoj mnohobuněčných organismů; • vývoj buněk nervového hřebenu srdce podílející se na morfogenezi výtokového traktu; • negativní regulace histonové fosforylace; • uzavření neurální trubice; • pozitivní regulace genové exprese; • negativní regulace reakce poškození DNA, transdukce signálu mediátorem třídy p53; • negativní regulace vývoje tkáně kosterního svalstva; • embryonální morfogeneze končetin; • negativní regulace aktivity odpojovače oxidativní fosforylace; • diferenciace osteoblastů; • pozitivní regulace produkce faktoru nekrózy nádorů; • buněčná proliferace podílející se na vývoji srdeční chlopně; • embryonální kraniální kostra morfogeneze; • negativní regulace produkce faktoru nekrózy nádorů; • negativní regulace signální dráhy receptoru aktivovaného proliferátorem peroxisomu; • pozitivní regulace endokardiálního polštáře k mezenchymálnímu přechodu podílejícímu se na tvorbě srdeční chlopně; • negativní regulace acetylace histonů; • embryonální tvorba očí typu kamery; • vývoj kostí; • embryonální přední končetiny morfogeneze; • buněčná odpověď na hypoxii; • pozitivní regulace transkripce z promotoru RNA polymerázy II; • negativní regulace buněčné senescence; • embryonální morfogeneze zadní končetiny; • negativní regulace transkripce, chráněná DNA; • cytokiny zprostředkovanou signální cestu;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	7291
	22160
	ENSG00000122691
	ENSMUSG00000035799
	Q15672
	P26687
	NM_000474
	NM_011658
	NP_000465
	NP_035788
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Protein související s kroucením 1 (TWIST1) také známý jako protein třídy A základní šroubovice – smyčka – šroubovice 38 (bHLHa38) je základní šroubovice-smyčka-šroubovice transkripční faktor že u lidí je kódován TWIST1 gen.^[5]^[6]

Funkce

Základní transkripční faktory helix-loop-helix (bHLH) byly zahrnuty do stanovení a diferenciace buněčné linie. Protein kódovaný tímto genem je a transkripční faktor bHLH a sdílí podobnost s dalším transkripčním faktorem bHLH, Dermo1 (a.k.a. TWIST2 ). Nejsilnější exprese této mRNA je v placentární tkáni; u dospělých tkáně odvozené od mezodermy exprimují tuto mRNA přednostně.^[7]

Twist1 je myšlenka regulovat osteogenní linie.^[8]

Klinický význam

Mutace v genu TWIST1 jsou spojeny s Saethre – Chotzenův syndrom,^[9]^[10] rakovina prsu,^[11] a Sézaryho syndrom.^[12]

Jako onkogen

Twist hraje zásadní roli v metastázování rakoviny. Nadměrný výraz Twistu nebo methylace jeho promotér je běžné v metastatické karcinomy. Cílení na Twist má tedy velký příslib jako terapeutik proti rakovině.^[13] Ve spolupráci s N-Myc, Twist-1 funguje jako onkogen u několika druhů rakoviny včetně neuroblastom.^[11]^[14]

Twist je aktivován řadou signální transdukce cesty, včetně Akt, převodník signálu a aktivátor transkripce 3 (STAT3 ), mitogenem aktivovaná protein kináza, Ras, a Wnt signalizace. Aktivovaný Twist upregulates N-kadherin a downregulates E-kadherin, což jsou charakteristické znaky EMT. Kromě toho hraje Twist důležitou roli v některých fyziologických procesech podílejících se na metastázách, jako je angiogeneze, invadopodie, extravazace a chromozomální nestabilita. Twist také chrání rakovinné buňky před apoptotickou smrtí. Kromě toho je Twist zodpovědný za udržování rakovinných kmenových buněk a rozvoj odolnosti vůči chemoterapii.^[13]^[15] Twist1 je rozsáhle studován pro svou roli při rakovině hlavy a krku.^[16] Zde a u epiteliálního karcinomu vaječníků bylo prokázáno, že Twist1 je zapojen do vyhýbání se apoptóze, což činí nádorové buňky rezistentními vůči chemoterapeutickým lékům na bázi platiny, jako je cisplatina.^[15]^[17] Kromě toho se ukázalo, že Twist1 je exprimován za podmínek hypoxie, což odpovídá pozorování, že hypoxické buňky méně reagují na chemoterapeutická léčiva.^[16]

Dalším procesem, na kterém se Twist 1 podílí, je metastáza nádoru. Základní mechanismus není zcela pochopen, ale byl zapojen do upregulace matricové metaloproteinázy^[18] a inhibice TIMP.^[19]

V poslední době si cílení na Twist získalo zájem jako cíl pro rakovinová terapeutika. Inaktivace Twistu pomocí malá interferující RNA nebo chemoterapeutické byl prokázán přístup in vitro. Kromě toho bylo také identifikováno několik inhibitorů, které jsou antagonistické k upstream nebo downstream molekulám signálních drah Twist.^[13]

Interakce

Bylo prokázáno, že transkripční faktor Twist komunikovat s EP300,^[20] TCF3^[21] a PCAF.^[20]

Viz také

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000122691 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000035799 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Bourgeois P, Stoetzel C, Bolcato-Bellemin AL, Mattei MG, Perrin-Schmitt F (prosinec 1996). „Lidský gen H-twist je lokalizován na 7p21 a kóduje protein B-HLH, který je na 96% podobný jeho myšímu protějšku M-twist“. Savčí genom. 7 (12): 915–7. doi:10,1007 / s003359900269. PMID 8995765. S2CID 42710079.
^ Dollfus H, Kumaramanickavel G, Biswas P, Stoetzel C, Quillet R, Denton M, Maw M, Perrin-Schmitt F (červenec 2001). „Identifikace nové mutace TWIST (7p21) s variabilními projevy očních víček podporuje lokální homogenitu BPES na 3q22“. Journal of Medical Genetics. 38 (7): 470–2. doi:10,1136 / jmg. 38.7.470. PMC 1757180. PMID 11474656.
^ „Entrez Gene: TWIST1 twist homolog 1 (acrocephalosyndactyly 3; Saethre – Chotzen syndrom) (Drosophila)“.
^ Lee MS, Lowe GN, Strong DD, Wergedal JE, Glackin CA (prosinec 1999). „TWIST, základní transkripční faktor helix – smyčka – helix, může regulovat lidskou osteogenní linii“. Journal of Cellular Biochemistry. 75 (4): 566–77. doi:10.1002 / (SICI) 1097-4644 (19991215) 75: 4 <566 :: AID-JCB3> 3.0.CO; 2-0. PMID 10572240.
^ Kress W, Schropp C, Lieb G, Petersen B, Büsse-Ratzka M, Kunz J, Reinhart E, Schäfer WD, Prodáno J, Hoppe F, Pahnke J, Trusen A, Sörensen N, Krauss J, Collmann H (leden 2006) . „Saethre-Chotzenův syndrom způsobený mutacemi genu TWIST 1: funkční diferenciace od syndromu Muenkeho koronální synostózy“. European Journal of Human Genetics. 14 (1): 39–48. doi:10.1038 / sj.ejhg.5201507. PMID 16251895.
^ Howard TD, Paznekas WA, Green ED, Chiang LC, Ma N, Ortiz de Luna RI, Garcia Delgado C, Gonzalez-Ramos M, Kline AD, Jabs EW (leden 1997). „Mutace v TWIST, základním transkripčním faktoru helix-loop-helix, v Saethre-Chotzenově syndromu“. Genetika přírody. 15 (1): 36–41. doi:10.1038 / ng0197-36. PMID 8988166. S2CID 35360537.
^ ^A ^b Martin TA, Goyal A, Watkins G, Jiang WG (červen 2005). "Exprese transkripčních faktorů hlemýžď, slimák a kroucení a jejich klinický význam u lidské rakoviny prsu". Annals of Surgical Oncology. 12 (6): 488–96. doi:10.1245 / ASO.2005.04.010. PMID 15864483. S2CID 19102926.
^ van Doorn R, Dijkman R, Vermeer MH, Out-Luiting JJ, van der Raaij-Helmer EM, Willemze R, Tensen CP (srpen 2004). „Aberantní exprese receptoru tyrosinkinázy EphA4 a zkroucení transkripčního faktoru u Sézaryho syndromu identifikované analýzou genové exprese“. Výzkum rakoviny. 64 (16): 5578–86. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-04-1253. PMID 15313894.
^ ^A ^b ^C Khan MA, Chen HC, Zhang D, Fu J (říjen 2013). „Twist: molekulární cíl v léčbě rakoviny“. Biologie nádorů. 34 (5): 2497–506. doi:10.1007 / s13277-013-1002-x. PMID 23873099. S2CID 498698.
^ Puisieux A, Valsesia-Wittmann S, Ansieau S (leden 2006). „Zkrocení přežití a progrese rakoviny“. British Journal of Cancer. 94 (1): 13–7. doi:10.1038 / sj.bjc.6602876. PMC 2361066. PMID 16306876.
^ ^A ^b Roberts CM, Tran MA, Pitruzzello MC, Wen W, Loeza J, Dellinger TH, Mor G, Glackin CA (2016). „TWIST1 podporuje rezistenci na cisplatinu a přežití buněk v modelu rakoviny vaječníků prostřednictvím upregulace signalizace GAS6, L1CAM a Akt“. Vědecké zprávy. 6: 37652. Bibcode:2016NatSR ... 637652R. doi:10.1038 / srep37652. PMC 5120297. PMID 27876874.
^ ^A ^b Wu KJ, Yang MH (prosinec 2011). „Epiteliálně-mezenchymální přechod a rakovinová stopka: spojení Twist1-Bmi1“. Zprávy o biologických vědách. 31 (6): 449–55. doi:10.1042 / BSR20100114. PMID 21919891. S2CID 16648243.
^ Zhuo WL, Wang Y, Zhuo XL, Zhang YS, Chen ZT (květen 2008). „Krátká interferující RNA namířená proti TWIST, novému transkripčnímu faktoru se zinkovým prstem, zvyšuje citlivost buněk A549 na cisplatinu prostřednictvím MAPK / mitochondriální dráhy“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 369 (4): 1098–102. doi:10.1016 / j.bbrc.2008.02.143. PMID 18331824.
^ Zhao XL, Sun T, Che N, Sun D, Zhao N, Dong XY, Gu Q, Yao Z, Sun BC (březen 2011). "Podpora metastázování hepatocelulárního karcinomu aktivací matrix metaloproteinázy pomocí epiteliálně-mezenchymálního přechodového regulátoru Twist1". Journal of Cellular and Molecular Medicine. 15 (3): 691–700. doi:10.1111 / j.1582-4934.2010.01052.x. PMC 3922390. PMID 20219012.
^ Okamura H, Yoshida K, Haneji T (červenec 2009). „Negativní regulace TIMP1 je zprostředkována transkripčním faktorem TWIST1“. International Journal of Oncology. 35 (1): 181–6. doi:10,3892 / ijo_00000327. PMID 19513566.
^ ^A ^b Hamamori Y, Sartorelli V, Ogryzko V, Puri PL, Wu HY, Wang JY, Nakatani Y, Kedes L (únor 1999). „Regulace histon acetyltransferáz p300 a PCAF pomocí proteinu bHLH twist a adenovirového onkoproteinu E1A“. Buňka. 96 (3): 405–13. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 80553-X. PMID 10025406. S2CID 15808193.
^ El Ghouzzi V, Legeai-Mallet L, Aresta S, Benoist C, Munnich A, de Gunzburg J, Bonaventure J (březen 2000). „Mutace Saethre-Chotzen způsobují degradaci proteinu TWIST nebo zhoršenou nukleární polohu“. Lidská molekulární genetika. 9 (5): 813–9. doi:10,1093 / hmg / 9,5,813. PMID 10749989.

Další čtení

Seto ML, Lee SJ, Sze RW, Cunningham ML (prosinec 2001). „Další TWIST na Baller-Geroldův syndrom“. American Journal of Medical Genetics. 104 (4): 323–30. doi:10,1002 / ajmg.10065. PMID 11754069.
Brueton LA, van Herwerden L, Chotai KA, Winter RM (říjen 1992). "Mapování genu pro kraniosynostózu: důkazy o vazbě syndromu Saethre-Chotzen na distální chromozom 7p". Journal of Medical Genetics. 29 (10): 681–5. doi:10,1136 / jmg.29.10.681. PMC 1016122. PMID 1433226.
Bianchi DW, Cirillo-Silengo M, Luzzatti L, Greenstein RM (červen 1981). "Intersticiální delece krátkého ramene chromozomu 7 bez kraniosynostózy". Klinická genetika. 19 (6): 456–61. doi:10.1111 / j.1399-0004.1981.tb02064.x. PMID 7296937. S2CID 25464482.
Rose CS, King AA, Summers D, Palmer R, Yang S, Wilkie AO, Reardon W, Malcolm S, Winter RM (Aug 1994). „Lokalizace genetického lokusu pro Saethre-Chotzenův syndrom do oblasti 6 cM chromozomu 7 pomocí čtyř případů se zjevně vyváženými translokacemi na 7p21.2“. Lidská molekulární genetika. 3 (8): 1405–8. doi:10,1093 / hmg / 3,8,1405. PMID 7987323.
Maw M, Kar B, Biswas J, Biswas P, Nancarrow D, Bridges R, Kumaramanickavel G, Denton M, Badrinath SS (prosinec 1996). „Spojení syndromu blefarofimózy ve velkém indickém rodokmenu s chromozomem 7p“. Lidská molekulární genetika. 5 (12): 2049–54. doi:10,1093 / hmg / 5.12.2049. PMID 8968762.
el Ghouzzi V, Le Merrer M, Perrin-Schmitt F, Lajeunie E, Benit P, Renier D, Bourgeois P, Bolcato-Bellemin AL, Munnich A, Bonaventure J (leden 1997). "Mutace genu TWIST v Saethre-Chotzenově syndromu". Genetika přírody. 15 (1): 42–6. doi:10.1038 / ng0197-42. PMID 8988167. S2CID 22140671.
Wang SM, Coljee VW, Pignolo RJ, Rotenberg MO, Cristofalo VJ, Sierra F (březen 1997). „Klonování lidského twist genu: jeho exprese je zachována v dospělých tkáních odvozených z mezodermu“. Gen. 187 (1): 83–92. doi:10.1016 / S0378-1119 (96) 00727-5. PMID 9073070.
Krebs I, Weis I, Hudler M, Rommens JM, Roth H, Scherer SW, Tsui LC, Füchtbauer EM, Grzeschik KH, Tsuji K, Kunz J (červenec 1997). „Translokační lomové mapy 5 kb 3 'od TWIST u pacienta postiženého Saethre-Chotzenovým syndromem“. Lidská molekulární genetika. 6 (7): 1079–86. doi:10,1093 / hmg / 6,7.1079. PMID 9215678.
Rose CS, Patel P, Reardon W, Malcolm S, Winter RM (srpen 1997). „Gen TWIST, i když nebyl narušen u pacientů Saethre-Chotzen se zjevně vyváženými translokacemi 7p21, je mutován v rodinných a sporadických případech“. Lidská molekulární genetika. 6 (8): 1369–73. doi:10,1093 / hmg / 6.8.1369. PMID 9259286.
Hamamori Y, Wu HY, Sartorelli V, Kedes L (listopad 1997). „Základní doména myogenních bazických proteinů helix-loop-helix (bHLH) je novým cílem přímé inhibice jiným proteinem bHLH, Twist“. Molekulární a buněčná biologie. 17 (11): 6563–73. doi:10.1128 / mcb.17.11.6563. PMC 232510. PMID 9343420.
Gripp KW, Stolle CA, Celle L, McDonald-McGinn DM, Whitaker LA, Zackai EH (leden 1999). „TWIST genová mutace u pacienta s radiální aplázií a kraniosynostózou: další důkazy o heterogenitě Baller-Geroldova syndromu“. American Journal of Medical Genetics. 82 (2): 170–6. doi:10.1002 / (SICI) 1096-8628 (19990115) 82: 2 <170 :: AID-AJMG14> 3.0.CO; 2-X. PMID 9934984.
Hamamori Y, Sartorelli V, Ogryzko V, Puri PL, Wu HY, Wang JY, Nakatani Y, Kedes L (únor 1999). „Regulace histon acetyltransferáz p300 a PCAF pomocí proteinu bHLH twist a adenovirového onkoproteinu E1A“. Buňka. 96 (3): 405–13. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 80553-X. PMID 10025406. S2CID 15808193.
Kunz J, Hudler M, Fritz B (srpen 1999). „Identifikace mutace posunu snímků v genu TWIST v rodině postižené Robinow-Soraufovým syndromem“. Journal of Medical Genetics. 36 (8): 650–2. doi:10,1136 / jmg. 36.8.650 (neaktivní 12. 10. 2020). PMC 1762975. PMID 10465122.CS1 maint: DOI neaktivní od října 2020 (odkaz)
Maestro R, Dei Tos AP, Hamamori Y, Krasnokutsky S, Sartorelli V, Kedes L, Doglioni C, Beach DH, Hannon GJ (září 1999). „Twist je potenciální onkogen, který inhibuje apoptózu“. Geny a vývoj. 13 (17): 2207–17. doi:10.1101 / gad.13.17.2207. PMC 317004. PMID 10485844.
El Ghouzzi V, Legeai-Mallet L, Aresta S, Benoist C, Munnich A, de Gunzburg J, Bonaventure J (březen 2000). „Mutace Saethre-Chotzen způsobují degradaci proteinu TWIST nebo zhoršenou nukleární polohu“. Lidská molekulární genetika. 9 (5): 813–9. doi:10,1093 / hmg / 9,5,813. PMID 10749989.
Lee MS, Lowe G, Flanagan S, Kuchler K, Glackin CA (listopad 2000). „Human Dermo-1 má podobné vlastnosti jako zkroucení v časném vývoji kostí“. Kost. 27 (5): 591–602. doi:10.1016 / S8756-3282 (00) 00380-X. PMID 11062344.
Dollfus H, Kumaramanickavel G, Biswas P, Stoetzel C, Quillet R, Denton M, Maw M, Perrin-Schmitt F (červenec 2001). „Identifikace nové mutace TWIST (7p21) s variabilními projevy očních víček podporuje lokální homogenitu BPES na 3q22“. Journal of Medical Genetics. 38 (7): 470–2. doi:10,1136 / jmg. 38.7.470. PMC 1757180. PMID 11474656.
Elanko N, Sibbring JS, Metcalfe KA, Clayton-Smith J, Donnai D, Temple IK, Wall SA, Wilkie AO (prosinec 2001). „Průzkum TWIST pro mutace v kraniosynostóze odhalil polyglycinový trakt s variabilní délkou u asymptomatických jedinců“. Lidská mutace. 18 (6): 535–41. doi:10,1002 / humu.1230. PMID 11748846. S2CID 45021510.

externí odkazy

GeneReviews / NCBI.NIH.UW záznam o Saethre – Chotzenově syndromu
Twist + transkripce + faktor v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)

Tento článek včlení text z United States National Library of Medicine, který je v veřejná doména.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000122691 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000035799 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid8995765-5] Bourgeois P, Stoetzel C, Bolcato-Bellemin AL, Mattei MG, Perrin-Schmitt F (prosinec 1996). „Lidský gen H-twist je lokalizován na 7p21 a kóduje protein B-HLH, který je na 96% podobný jeho myšímu protějšku M-twist“. Savčí genom. 7 (12): 915–7. doi:10,1007 / s003359900269. PMID 8995765. S2CID 42710079.

[pmid11474656-6] Dollfus H, Kumaramanickavel G, Biswas P, Stoetzel C, Quillet R, Denton M, Maw M, Perrin-Schmitt F (červenec 2001). „Identifikace nové mutace TWIST (7p21) s variabilními projevy očních víček podporuje lokální homogenitu BPES na 3q22“. Journal of Medical Genetics. 38 (7): 470–2. doi:10,1136 / jmg. 38.7.470. PMC 1757180. PMID 11474656.

[entrez-7] „Entrez Gene: TWIST1 twist homolog 1 (acrocephalosyndactyly 3; Saethre – Chotzen syndrom) (Drosophila)“.

[pmid10572240-8] Lee MS, Lowe GN, Strong DD, Wergedal JE, Glackin CA (prosinec 1999). „TWIST, základní transkripční faktor helix – smyčka – helix, může regulovat lidskou osteogenní linii“. Journal of Cellular Biochemistry. 75 (4): 566–77. doi:10.1002 / (SICI) 1097-4644 (19991215) 75: 4 <566 :: AID-JCB3> 3.0.CO; 2-0. PMID 10572240.

[Kress_2006-9] Kress W, Schropp C, Lieb G, Petersen B, Büsse-Ratzka M, Kunz J, Reinhart E, Schäfer WD, Prodáno J, Hoppe F, Pahnke J, Trusen A, Sörensen N, Krauss J, Collmann H (leden 2006) . „Saethre-Chotzenův syndrom způsobený mutacemi genu TWIST 1: funkční diferenciace od syndromu Muenkeho koronální synostózy“. European Journal of Human Genetics. 14 (1): 39–48. doi:10.1038 / sj.ejhg.5201507. PMID 16251895.

[Howard_1997-10] Howard TD, Paznekas WA, Green ED, Chiang LC, Ma N, Ortiz de Luna RI, Garcia Delgado C, Gonzalez-Ramos M, Kline AD, Jabs EW (leden 1997). „Mutace v TWIST, základním transkripčním faktoru helix-loop-helix, v Saethre-Chotzenově syndromu“. Genetika přírody. 15 (1): 36–41. doi:10.1038 / ng0197-36. PMID 8988166. S2CID 35360537.

[pmid15864483-11] A ^b Martin TA, Goyal A, Watkins G, Jiang WG (červen 2005). "Exprese transkripčních faktorů hlemýžď, slimák a kroucení a jejich klinický význam u lidské rakoviny prsu". Annals of Surgical Oncology. 12 (6): 488–96. doi:10.1245 / ASO.2005.04.010. PMID 15864483. S2CID 19102926.

[van_Doorn_2004-12] van Doorn R, Dijkman R, Vermeer MH, Out-Luiting JJ, van der Raaij-Helmer EM, Willemze R, Tensen CP (srpen 2004). „Aberantní exprese receptoru tyrosinkinázy EphA4 a zkroucení transkripčního faktoru u Sézaryho syndromu identifikované analýzou genové exprese“. Výzkum rakoviny. 64 (16): 5578–86. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-04-1253. PMID 15313894.

[pmid23873099-13] A ^b ^C Khan MA, Chen HC, Zhang D, Fu J (říjen 2013). „Twist: molekulární cíl v léčbě rakoviny“. Biologie nádorů. 34 (5): 2497–506. doi:10.1007 / s13277-013-1002-x. PMID 23873099. S2CID 498698.

[pmid16306876-14] Puisieux A, Valsesia-Wittmann S, Ansieau S (leden 2006). „Zkrocení přežití a progrese rakoviny“. British Journal of Cancer. 94 (1): 13–7. doi:10.1038 / sj.bjc.6602876. PMC 2361066. PMID 16306876.

[Roberts_2016-15] A ^b Roberts CM, Tran MA, Pitruzzello MC, Wen W, Loeza J, Dellinger TH, Mor G, Glackin CA (2016). „TWIST1 podporuje rezistenci na cisplatinu a přežití buněk v modelu rakoviny vaječníků prostřednictvím upregulace signalizace GAS6, L1CAM a Akt“. Vědecké zprávy. 6: 37652. Bibcode:2016NatSR ... 637652R. doi:10.1038 / srep37652. PMC 5120297. PMID 27876874.

[pmid21919891-16] A ^b Wu KJ, Yang MH (prosinec 2011). „Epiteliálně-mezenchymální přechod a rakovinová stopka: spojení Twist1-Bmi1“. Zprávy o biologických vědách. 31 (6): 449–55. doi:10.1042 / BSR20100114. PMID 21919891. S2CID 16648243.

[pmid18331824-17] Zhuo WL, Wang Y, Zhuo XL, Zhang YS, Chen ZT (květen 2008). „Krátká interferující RNA namířená proti TWIST, novému transkripčnímu faktoru se zinkovým prstem, zvyšuje citlivost buněk A549 na cisplatinu prostřednictvím MAPK / mitochondriální dráhy“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 369 (4): 1098–102. doi:10.1016 / j.bbrc.2008.02.143. PMID 18331824.

[pmid20219012-18] Zhao XL, Sun T, Che N, Sun D, Zhao N, Dong XY, Gu Q, Yao Z, Sun BC (březen 2011). "Podpora metastázování hepatocelulárního karcinomu aktivací matrix metaloproteinázy pomocí epiteliálně-mezenchymálního přechodového regulátoru Twist1". Journal of Cellular and Molecular Medicine. 15 (3): 691–700. doi:10.1111 / j.1582-4934.2010.01052.x. PMC 3922390. PMID 20219012.

[pmid19513566-19] Okamura H, Yoshida K, Haneji T (červenec 2009). „Negativní regulace TIMP1 je zprostředkována transkripčním faktorem TWIST1“. International Journal of Oncology. 35 (1): 181–6. doi:10,3892 / ijo_00000327. PMID 19513566.

[pmid10025406-20] A ^b Hamamori Y, Sartorelli V, Ogryzko V, Puri PL, Wu HY, Wang JY, Nakatani Y, Kedes L (únor 1999). „Regulace histon acetyltransferáz p300 a PCAF pomocí proteinu bHLH twist a adenovirového onkoproteinu E1A“. Buňka. 96 (3): 405–13. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 80553-X. PMID 10025406. S2CID 15808193.

[pmid10749989-21] El Ghouzzi V, Legeai-Mallet L, Aresta S, Benoist C, Munnich A, de Gunzburg J, Bonaventure J (březen 2000). „Mutace Saethre-Chotzen způsobují degradaci proteinu TWIST nebo zhoršenou nukleární polohu“. Lidská molekulární genetika. 9 (5): 813–9. doi:10,1093 / hmg / 9,5,813. PMID 10749989.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]