Červen dimerizační protein - Jun dimerization protein

JDP2
Identifikátory
AliasyJDP2JUNDM2, Jun dimerization protein 2
Externí IDOMIM: 608657 MGI: 1932093 HomoloGene: 12787 Genové karty: JDP2
Umístění genu (člověk)
Chromozom 14 (lidský)
Chr.Chromozom 14 (lidský)[1]
Chromozom 14 (lidský)
Genomické umístění pro JDP2
Genomické umístění pro JDP2
Kapela14q24.3Start75,427,716 bp[1]
Konec75,474,111 bp[1]
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

122953

81703

Ensembl

ENSG00000140044

ENSMUSG00000034271

UniProt

Q8WYK2

P97875

RefSeq (mRNA)

NM_001135047
NM_001135048
NM_001135049
NM_130469

NM_001205052
NM_001205053
NM_030887

RefSeq (protein)

NP_001128519
NP_001128520
NP_001128521
NP_569736

NP_001191981
NP_001191982
NP_112149

Místo (UCSC)Chr 14: 75,43 - 75,47 MbChr 12: 85,6 - 85,64 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

Červnový dimerizační protein 2 (JUNDM2) je a protein že u lidí je kódován JDP2 gen.[5][6][7] Jun dimerizační protein je členem AP-1 rodina transkripční faktory.[5]

JDP 2 byl nalezen systémem náboru Sos,[je zapotřebí objasnění ] dimerizovat pomocí c-červen potlačit aktivaci zprostředkovanou AP-1.[5] To bylo později identifikováno hybrid kvasinek-dva systém, ke kterému se vázat aktivační transkripční faktor 2 (ATF2) k potlačování transkripční aktivace zprostředkované ATF.[8] Reguluje JDP2 12-0-tetradekanoylforbol-13-acetát (TPA) prvek odpovědi (TRE) - a tábor -responsive element (CRE) -dependent transcription.[9]

Gen JDP2 je lokalizován na lidském chromozomu 14q24.3 (46,4 kb, 75,427,715 bp až 75,474,111 bp) a myším chromozomu 12 (39 kb, 85,599,105 bp na 85,639,878 bp),[10][11] který je umístěn na přibližně 250 kbp v lokusu Fos-JDP2-BATF.[12] Alternativní sestřih JDP2 generuje alespoň dva izoformy.[12][13] Protein JDP2 má 163 aminokyselin, patří do rodiny základní leucinový zip (bZIP) a vykazuje vysokou homologii s ATF3 doména bZIP.[5][14] Doména bZIP zahrnuje aminokyseliny od pozice 72 do 135, základní motiv od pozice 74 do 96 a leucinový zip od 100 do 128. Molekulová hmotnost kanonického JDP2 je 18 704 Da. The histon -vazebná oblast se nachází od polohy 35 do 72 a inhibice histon acetyltransferáza (INHAT) region je z pozice 35 na 135,[15] který je umístěn před doménou vázající DNA.

JDP2 je vyjádřen všudypřítomně, ale je detekován hlavně v mozeček, mozek, plíce a varlata.[16][17] JDP2 polymorfismus jednoho nukleotidu (SNP) byl zjištěn v japonských, korejských a nizozemských kohortách a je spojen se zvýšeným rizikem intrakraniální aneuryzma.[18]

Posttranskripční a posttranslační úpravy

Fosforylace z threonin (Thr) zbytek v poloze 148 je zprostředkován c-Jun N-terminální kinázou (MAPK8; JNK1 ) a p38 MAPK.[19][20] Fosforylovaný ATF2 inhibuje tvorbu s JDP2 in vitro[21] zatímco fosforylovaný JDP2 podléhá proteosomální degradaci.[22] Obsahuje domnělý SUMO modifikace lysin (Lys) zbytek v poloze 65,[11] a získává protein 1 vázající interferonový regulační faktor 2 (IRF2BP1 ), který funguje jako E3 ligáza.[23] Fosforylace Thr v poloze 148 je detekována v reakci na různé stresové podmínky, jako je UV záření, oxidační stres a léčba anisomycinem, nebo JDP2 je také regulován jinými kinázami, jako je p38 MAPK[20] a proteinovou kinázu podobnou doublecortinu.[24] Polyubikvitinace proteinu JDP2 je indukována IRF2BP1.[23] JDP2 zobrazuje aktivitu vázající histon a aktivitu histon-chaperon.[25][26] a inhibice p300 / CBP indukované acetylace histonu (INHAT).[25][26] JDP2 rekrutuje histonové deacetylázy HDAC1 a HDAC2,[27][28] HDAC6[27] a HDAC3.[29] JDP2 má INHAT aktivitu[15] a inhibuje methylace histonu in vitro.[30]

Funkce

Fenotypy genového knockoutu a transgenních myší

Gen knockout myši mají kratší ocas, jsou menší, mají nízký neutrofily počet.[16][31] a buněčnou proliferaci a zavázat se k zastavení buněčného cyklu kvůli represi AP-1.[16] Myši TransgenicJDP2 vykazují dilataci síní[32] a hypertrofie myokardu.[33]

Tvorba dimerů a interagující molekuly

JDP2 funguje jako přepis aktivátor nebo represor v závislosti na členu proteinu leucinového zipu, se kterým je spojen. JDP2 tvoří homodimer nebo heterodimer s c-červen, ČERVEN, KOLO, Fra2, ATF2.[5][8][27] a působí jako obecný represor. Na druhou stranu JDP2 tvoří stabilní heterodimer s CHOP10 zvýšit transkripci závislou na TRE, ale ne na CRE.[34][35] Kromě toho bylo prokázáno, že JDP2 je přímo spojen s receptor progesteronu (PR) a funkčně funguje jako a koaktivátor transkripce genu zprostředkovaného PR závislou na progesteronu.[36][37][38] Jiné proteiny, jako je protein-1 vázající interferonový regulační faktor-2 (IRF2BP1 ).[23] CCAAT / protein vázající zesilovač gamma (C / EBPγ),[39] HDAC3 a HDAC6[27][29] Bylo také prokázáno, že se sdružují s JDP2.

Buněčná diferenciace

JDP2 hraje roli v buněčné diferenciaci v několika systémech. Mimomaternicový výraz JDP2 inhibuje kyselina retinová -indukovaná diferenciace F9 buněk[29] a diferenciace adipocytů.[40] Naproti tomu JDP2 indukuje diferenciaci terminálních svalových buněk v C2 myoblastech a snižuje tumorigenicitu rhabdomyosarkom buňky a obnovila jejich schopnost diferenciace na myotubu.[41] Rovněž se uvádí, že JDP2 hraje důležitou roli v diferenciaci osteoklastů zprostředkovanou RANK.[42] Dále se JDP2 účastní diferenciace neutrofilů[31] a transkripční faktor Tbx3 zprostředkovaná osteoklastogeneze[43] pro obranu hostitele a homeostázu kostí.[31] Mapování methylomu naznačuje, že JDP2 hraje roli v diferenciaci buněčných progenitorů megakaryocyty.[44]

Regulace buněčného cyklu a signalizace p53

JDP2 indukuje buněčný cyklus zatknout cyklin D,[41] p53 a cyklin A[16] transkripce zvýšením JUNB, JUND a Fra2 a snížením c-JUN ztrátou p27kip1.[45] JDP2 downregulates p53 transkripce, která podporuje leukemogenezi.[46] Myší protein p53 negativně reguluje promotor JDP2 v buňkách F9[47] jako součást autoregulačního obvodu JDP2˗p53. Naproti tomu myši s JDP2 knockoutem vykazují downregulaci proteinů p53 a p21.[16]

Apoptóza a stárnutí

Zdá se, že JDP2 je zapojen do inhibice apoptóza. Vyčerpání JDP2 indukuje buněčnou smrt podobně jako apoptóza.[48] Studie také prokázala, že UV záření indukuje expresi JDP2, která zase reguluje expresi p53, a tím chrání buňky před programovanou smrtí buněk zprostředkovanou UV zářením.[49] Nadměrná exprese JDP2 specifická pro srdce chrání kardiomyocyty před hypertrofickým růstem a apoptózou indukovanou TGFβ.[50] V dalších nastaveních se ukázalo, že JDP2 hraje důležitou roli v regulaci buněk stárnutí. Myší embryonální fibroblasty s deficitem JDP2 jsou rezistentní na replikativní stárnutí pomocí náboru polycomb -represivní komplexy (PRC1 a PRC2 ) organizátorům v p16Ink4a místo.[25][30]

Oxidační stres a antioxidační reakce

Zvýšená akumulace intracelulárního reaktivní formy kyslíku (ROS) a 8-oxo-dGuo, jeden z hlavních produktů oxidace DNA, a snížená exprese několika transkriptů podílejících se na metabolismu ROS v MEF s nedostatkem Jdp2 tvrdí, že JDP2 je povinen udržovat hladinu ROS pod kontrolou.[17][51][52] Kromě toho se JDP2 váže přímo na základní sekvenci prvku reagujícího na antioxidanty (ARE), s nímž se spojuje Nrf2 a MafK (Nrf2 – MafK) prostřednictvím základních domén leucinového zipu a zvyšuje aktivitu DNA vazebného komplexu Nrf2 – MafK k ARE a transkripci genů závislých na ARE, jako je například HO1 a NQO1.[52] Proto JDP2 funguje jako nedílná součást komplexu Nrf2 – MafK k modulaci antioxidačních a detoxikačních programů.

Jaderné přeprogramování

JDP2, u kterého bylo prokázáno, že reguluje Wnt signální cesta a zabránit produkci ROS,[16][17] může hrát roli v přeprogramování buněk. Studie skutečně prokázala, že DAOY meduloblastom buňky lze úspěšně přeprogramovat pomocí JDP2 a definovaného faktoru ŘÍJEN 4 stát se indukované pluripotentní kmenové buňky (iPSC) podobné buňky. Tyto buňky podobné iPSC exprimovaly vlastnosti podobné kmenovým buňkám včetně alkalická fosfatáza aktivita a některé markery kmenových buněk, včetně SSEA3, SSEA4 a Tra-1-60.[17] Později další studie také ukázala, že JDP2 může nahradit Oct4 pro generování iPSC Klf4, Sox2 a Moje C (KSM) nebo KS[je zapotřebí objasnění ] ze somatických buněk.[53] Navíc ukázali, že JDP2 zakotvuje pět faktorů, které nejsou Yamanaka (ID1, JHDM1B, LRH1, SALL4, a GLIS1 ) k přeprogramování myších embryonálních fibroblastů na iPSC.

Onkogen nebo tumor supresorový gen

JDP2 může působit jako meč s dvojitým ostřím tumorigeneze. Uvádí se, že JDP2 inhibuje transformaci buněk závislou na Ras v Buňky NIH3T3 a vývoj nádoru u xenograftů transplantovaných do SCID myši.[45] Konstitutivní vyjádření JDP2 v systému Windows rhabdomyosarkom buňky snížily své tumorigenní vlastnosti.[41] Na druhé straně JDP2 indukuje částečnou onkogenní transformaci kuřecích embryonálních fibroblastů.[9] Studie využívající analýzu virové inzerční mutageneze s vysokou výkonností také odhalily, že JDP2 funguje jako onkogen.[6][12][13][46][54][55] JDP2-transgenní myši vykazují potenciaci rakoviny jater, vyšší úmrtnost a zvyšují počet a velikost nádorů, zvláště když je exprese JDP2 ve fázi propagace.[56]

Značky rakoviny a nemocí

JDP2 ukazuje genovou amplifikaci karcinom dlaždicových buněk hlavy a krku.[57] U karcinomu pankreatu downregulace JDP2 koreluje s metastázami lymfatických uzlin a vzdálenými metastázami a je silně spojena s dobou přežití po operaci, což naznačuje, že JDP2 může sloužit jako biomarker předpovědět prognózu pacientů s rakovinou pankreatu.[58] Nadměrná exprese JDP2 navíc obrátí přechod z epitelu na mezenchym (EMT) indukovaný společnou léčbou s TGF-β1 a EGF v lidské pankreatu BxPC-3 buňky, což naznačuje, že JDP2 může být molekulárním cílem pro intervenci karcinomu pankreatu.[59] Dále se ukázalo, že úroveň exprese genu JDP2 po akutní infarkt myokardu (AMI) je vysoce specifický a citlivý biomarker pro predikci srdečního selhání.[60]

Cíle JDP2 a geny regulované JDP2

JDP2 se podílí na modulaci genové exprese. Například JDP2 reguluje MyoD genová exprese s c-Jun[41] a gen pro galektin-7.[61] JDP2 je funkčně spojen s HDAC3 a působí jako represor k inhibici regulace aminokyselin u KOTLETA transkripce.[34] JDP2 a ATF3 se podílejí na náboru HDAC do ATF3 promotorová oblast vedoucí k transkripční represi ATF3.[27] JDP2 inhibuje promotor okamžitého časného genu viru Epstein-Barr (EBV) BZLF1 pro regulaci latentně-lytického spínače EBV infekce.[62]

Interakce

Ukázalo se, že JDP2 (gen) komunikovat s Aktivace transkripčního faktoru 2.[21]

Poznámky

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000140044 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000034271 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ A b C d E Aronheim A, Zandi E, Hennemann H, Elledge SJ, Karin M (červen 1997). „Izolace represoru AP-1 novou metodou detekce interakcí protein-protein“. Molekulární a buněčná biologie. 17 (6): 3094–102. doi:10,1128 / mcb.17.6.3094. PMC  232162. PMID  9154808.
  6. ^ A b Stewart M, Mackay N, Hanlon L, Blyth K, Scobie L, Cameron E, Neil JC (červen 2007). „Inzerční mutageneze odhaluje progresivní geny a kontrolní body v lymfomech MYC / Runx2“. Výzkum rakoviny. 67 (11): 5126–33. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-07-0433. PMC  2562448. PMID  17545590.
  7. ^ „Entrez Gene: JDP2 jun dimerization protein 2“.
  8. ^ A b Jin C, Ugai H, Song J, Murata T, Nili F, Sun K, Horikoshi M, Yokoyama KK (leden 2001). „Identifikace myšího dimerizačního proteinu Jun 2 jako nového represoru ATF-2“. FEBS Dopisy. 489 (1): 34–41. doi:10.1016 / s0014-5793 (00) 02387-5. PMID  11231009. S2CID  43837367.
  9. ^ A b Blazek E, Wasmer S, Kruse U, Aronheim A, Aoki M, Vogt PK (duben 2003). „Částečná onkogenní transformace kuřecích embryonálních fibroblastů pomocí Jun dimerization protein 2, negativní regulátor transkripce závislé na TRE a CRE“. Onkogen. 22 (14): 2151–9. doi:10.1038 / sj.onc.1206312. PMID  12687017.
  10. ^ GeneCard pro JDP2
  11. ^ A b Univerzální přístupové číslo zdroje bílkovin Q8WYK2 na UniProt.
  12. ^ A b C Rasmussen MH, Sørensen AB, Morris DW, Dutra JC, Engelhard EK, Wang CL, Schmidt J, Pedersen FS (červenec 2005). „Nádorově specifická provirová inzerční mutageneze lokusu Fos / Jdp2 / Batf“. Virologie. 337 (2): 353–64. doi:10.1016 / j.virol.2005.04.027. PMID  15913695.
  13. ^ A b Rasmussen MH, Wang B, Wabl M, Nielsen AL, Pedersen FS (srpen 2009). „Aktivace alternativních promotorů Jdp2 a funkčních proteinových izoforem v lymfomech T-buněk retrovirovou inzerční mutagenezí“. Výzkum nukleových kyselin. 37 (14): 4657–71. doi:10.1093 / nar / gkp469. PMC  2724284. PMID  19502497.
  14. ^ Weidenfeld-Baranboim K, Hasin T, Darlyuk I, Heinrich R, Elhanani O, Pan J, Yokoyama KK, Aronheim A (duben 2009). „Všudypřítomně exprimovaný inhibitor bZIP, JDP2, potlačuje transkripci svého homologního okamžitého raného genového protějšku, ATF3“. Výzkum nukleových kyselin. 37 (7): 2194–203. doi:10.1093 / nar / gkp083. PMC  2673429. PMID  19233874.
  15. ^ A b Jin C, Kato K, Chimura T, Yamasaki T, Nakade K, Murata T, Li H, Pan J, Zhao M, Sun K, Chiu R, Ito T, Nagata K, Horikoshi M, Yokoyama KK (duben 2006). "Regulace acetylace histonů a sestavení nukleosomů transkripčním faktorem JDP2". Přírodní strukturní a molekulární biologie. 13 (4): 331–8. doi:10.1038 / nsmb1063. PMID  16518400. S2CID  21957070.
  16. ^ A b C d E F Pan J, Nakade K, Huang YC, Zhu ZW, Masuzaki S, Hasegawa H, Murata T, Yoshiki A, Yamaguchi N, Lee CH, Yang WC, Tsai EM, Obata Y, Yokoyama KK (listopad 2010). „Potlačení progrese buněčného cyklu pomocí dimerizačního proteinu Jun 2 (JDP2) zahrnuje downregulaci cyklinu-A2“. Onkogen. 29 (47): 6245–56. doi:10.1038 / dne 2010.355. PMC  3007677. PMID  20802531.
  17. ^ A b C d Chiou SS, Wang SS, Wu DC, Lin YC, Kao LP, Kuo KK, Wu CC, Chai CY, Lin CL, Lee CY, Liao YM, Wuputra K, Yang YH, Wang SW, Ku CC, Nakamura Y, Saito S , Hasegawa H, Yamaguchi N, Miyoshi H, Lin CS, Eckner R, Yokoyama KK (26. července 2013). „Kontrola oxidačního stresu a tvorba indukovaných pluripotentních buněk podobných kmenovým buňkám pomocí dimerizačního proteinu Jun 2“. Rakoviny. 5 (3): 959–84. doi:10,3390 / rakoviny 5030959. PMC  3795374. PMID  24202329.
  18. ^ Krischek B, Tajima A, Akagawa H, Narita A, Ruigrok Y, Rinkel G, Wijmenga C, Feigl GC, Kim CJ, Hori T, Tatagiba M, Kasuya H, Inoue I (srpen 2010). „Sdružení genu Jun dimerization protein 2 s intrakraniálními aneuryzmaty v japonských a korejských kohortách ve srovnání s nizozemskou kohortou“. Neurovědy. 169 (1): 339–43. doi:10.1016 / j.neuroscience.2010.05.002. PMID  20452405. S2CID  28550508.
  19. ^ Katz S, Heinrich R, Aronheim A (říjen 2001). „AP-1 represor, JDP2, je bona fide substrátem pro c-Jun N-koncovou kinázu“. FEBS Dopisy. 506 (3): 196–200. doi:10.1016 / s0014-5793 (01) 02907-6. PMID  11602244. S2CID  43077117.
  20. ^ A b Katz S, Aronheim A (prosinec 2002). „Diferenciální cílení proteinových kináz aktivovaných stresovým mitogenem na dimerizační protein c-Jun 2“. The Biochemical Journal. 368 (Pt 3): 939–45. doi:10.1042 / BJ20021127. PMC  1223036. PMID  12225289.
  21. ^ A b Murata T, Shinozuka Y, Obata Y, Yokoyama KK (květen 2008). „Fosforylace dvou eukaryotických transkripčních faktorů, Jun dimerizačního proteinu 2 a aktivačního transkripčního faktoru 2, v Escherichia coli Jun N-terminální kinázou 1“. Analytická biochemie. 376 (1): 115–21. doi:10.1016 / j.ab.2008.01.038. PMID  18307971.
  22. ^ Weidenfeld-Baranboim K, Koren L, Aronheim A (červen 2011). „Fosforylace JDP2 na threonin-148 c-Jun N-koncovou kinázou cílí na proteosomální degradaci“. The Biochemical Journal. 436 (3): 661–9. doi:10.1042 / BJ20101031. PMID  21463260. S2CID  11422858.
  23. ^ A b C Kimura M (srpen 2008). „IRF2-binding protein-1 is JDP2 ubikvitinová ligáza a inhibitor ATF2-dependentní transkripce“. FEBS Dopisy. 582 (19): 2833–7. doi:10.1016 / j.febslet.2008.07.033. PMID  18671972. S2CID  5226333.
  24. ^ Nagamine T, Nomada S, Onouchi T, Kameshita I, Sueyoshi N (březen 2014). „Jaderná translokace proteinkinázy podobné doublecortinu a fosforylace transkripčního faktoru JDP2“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 446 (1): 73–8. doi:10.1016 / j.bbrc.2014.02.075. PMID  24582561.
  25. ^ A b C Huang YC, Saito S, Yokoyama KK (říjen 2010). „Histonový chaperon Jun dimerizační protein 2 (JDP2): role v buněčné stárnutí a stárnutí“. Kaohsiung Journal of Medical Sciences. 26 (10): 515–31. doi:10.1016 / S1607-551X (10) 70081-4. PMID  20950777.
  26. ^ A b Pan J, Jin C, Murata T, Yokoyama KK (2003). „Sekvenčně specifický transkripční faktor, JDP2 interaguje s histonem a inhibuje p300 zprostředkovanou acetylaci histonu“. Výzkum nukleových kyselin. Doplněk. 3 (3): 305–6. doi:10.1093 / nass / 3.1.305. PMID  14510502.
  27. ^ A b C d E Darlyuk-Saadon I, Weidenfeld-Baranboim K, Yokoyama KK, Hai T, Aronheim A (2012). „BZIP represorové proteiny, c-Jun dimerizační protein 2 a aktivující transkripční faktor 3, získávají více členů HDAC do promotoru ATF3“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - regulační mechanismy genů. 1819 (11–12): 1142–53. doi:10.1016 / j.bbagrm.2012.09.005. PMC  3551276. PMID  22989952.
  28. ^ Heideman MR, Wilting RH, Yanover E, Velds A, de Jong J, Kerkhoven RM, Jacobs H, Wessels LF, Dannenberg JH (březen 2013). „Potlačení nádoru závislé na dávce histonovými deacetylázami 1 a 2 prostřednictvím regulace spolupracujících genů c-Myc a funkce p53“. Krev. 121 (11): 2038–50. doi:10.1182 / krev-2012-08-450916. PMC  3596963. PMID  23327920.
  29. ^ A b C Jin C, Li H, Murata T, Sun K, Horikoshi M, Chiu R, Yokoyama KK (červenec 2002). „JDP2, represor AP-1, rekrutuje komplex histon-deacetylázy 3, aby inhiboval diferenciaci F9 buněk indukovanou kyselinou retinovou“. Molekulární a buněčná biologie. 22 (13): 4815–26. doi:10.1128 / mcb.22.13.4815-4826.2002. PMC  133911. PMID  12052888.
  30. ^ A b Nakade K, Pan J, Yamasaki T, Murata T, Wasylyk B, Yokoyama KK (duben 2009). „JDP2 (Jun Dimerization Protein 2) -deficitní myší embryonální fibroblasty jsou rezistentní na replikační stárnutí“. The Journal of Biological Chemistry. 284 (16): 10808–17. doi:10,1074 / jbc.M808333200. PMC  2667768. PMID  19233846.
  31. ^ A b C Maruyama K, Fukasaka M, Vandenbon A, Saitoh T, Kawasaki T, Kondo T, Yokoyama KK, Kidoya H, Takakura N, Standley D, Takeuchi O, Akira S (prosinec 2012). „Transkripční faktor Jdp2 reguluje homeostázu kostí a antibakteriální imunitu regulací diferenciace osteoklastů a neutrofilů“. Imunita. 37 (6): 1024–36. doi:10.1016 / j.immuni.2012.08.022. PMID  23200825.
  32. ^ Kehat I, Heinrich R, Ben-Izhak O, Miyazaki H, Gutkind JS, Aronheim A (červen 2006). „Inhibice transkripce základním leucinovým zipem je hlavním mediátorem dilatace síní“. Kardiovaskulární výzkum. 70 (3): 543–54. doi:10.1016 / j.cardiores.2006.02.018. PMID  16631626.
  33. ^ Kehat I, Hasin T, Aronheim A (říjen 2006). „Role transkripce zprostředkované proteinem základního leucinového zipu při fyziologické a patologické hypertrofii myokardu“. Annals of the New York Academy of Sciences. 1080 (1): 97–109. Bibcode:2006NYASA1080 ... 97 tis. doi:10.1196 / annals.1380.009. PMID  17132778.
  34. ^ A b Chérasse Y, Chaveroux C, Jousse C, Maurin AC, Carraro V, Parry L, Fafournoux P, Bruhat A (duben 2008). "Role represoru JDP2 v aminokyselinově regulované transkripci CHOP". FEBS Dopisy. 582 (10): 1537–41. doi:10.1016 / j.febslet.2008.03.050. PMID  18396163. S2CID  8438516.
  35. ^ Weidenfeld-Baranboim K, Bitton-Worms K, Aronheim A (červen 2008). „Aktivace transkripce závislá na TRE asociací JDP2-CHOP10“. Výzkum nukleových kyselin. 36 (11): 3608–19. doi:10.1093 / nar / gkn268. PMC  2441799. PMID  18463134.
  36. ^ Hill KK, Roemer SC, Jones DN, Churchill ME, Edwards DP (září 2009). „Ko-aktivátor receptoru progesteronu (JDP2) zprostředkovává aktivitu prostřednictvím interakce se zbytky v karboxyl-terminálním prodloužení domény vázající DNA“. The Journal of Biological Chemistry. 284 (36): 24415–24. doi:10,1074 / jbc.M109,003244. PMC  2782034. PMID  19553667.
  37. ^ Wardell SE, Boonyaratanakornkit V, Adelman JS, Aronheim A, Edwards DP (srpen 2002). „Jun dimerization protein 2 funguje jako progesteronový receptor N-terminální doménový koaktivátor“. Molekulární a buněčná biologie. 22 (15): 5451–66. doi:10.1128 / mcb.22.15.5451-5466.2002. PMC  133955. PMID  12101239.
  38. ^ Edwards DP, Wardell SE, Boonyaratanakornkit V (prosinec 2002). "Progesteronový receptor interagující s regulačními proteiny a komunikovat s buněčnými signálními cestami". The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology. 83 (1–5): 173–86. doi:10.1016 / s0960-0760 (02) 00265-0. PMID  12650714. S2CID  22258908.
  39. ^ Broder YC, Katz S, Aronheim A (říjen 1998). „Náborový systém ras, nový přístup ke studiu interakcí protein-protein“. Aktuální biologie. 8 (20): 1121–4. doi:10.1016 / s0960-9822 (98) 70467-1. PMID  9778531. S2CID  16085672.
  40. ^ Nakade K, Pan J, Yoshiki A, Ugai H, Kimura M, Liu B, Li H, Obata Y, Iwama M, Itohara S, Murata T, Yokoyama KK (srpen 2007). „JDP2 potlačuje diferenciaci adipocytů regulací acetylace histonu“. Buněčná smrt a diferenciace. 14 (8): 1398–405. doi:10.1038 / sj.cdd.4402129. PMID  17464331.
  41. ^ A b C d Ostrovsky O, Bengal E, Aronheim A (říjen 2002). "Indukce terminální diferenciace pomocí c-Jun dimerizačního proteinu JDP2 v C2 myoblastech a buňkách rhabdomyosarkomu". The Journal of Biological Chemistry. 277 (42): 40043–54. doi:10,1074 / jbc.M205494200. PMID  12171923.
  42. ^ Kawaida R, Ohtsuka T, Okutsu J, Takahashi T, Kadono Y, Oda H, Hikita A, Nakamura K, Tanaka S, Furukawa H (duben 2003). „Jun dimerization protein 2 (JDP2), člen rodiny AP-1 transkripčního faktoru, zprostředkovává diferenciaci osteoklastů indukovanou RANKL“. The Journal of Experimental Medicine. 197 (8): 1029–35. doi:10.1084 / jem.20021321. PMC  2193879. PMID  12707301.
  43. ^ Yao C, Yao GQ, Sun BH, Zhang C, Tommasini SM, Insogna K (březen 2014). „Transkripční faktor T-box 3 reguluje expresi Jun 2 dimerizačního proteinu 2 závislého na faktoru 1 a hraje důležitou roli v osteoklastogenezi.“. The Journal of Biological Chemistry. 289 (10): 6775–90. doi:10.1074 / jbc.M113.499210. PMC  3945339. PMID  24394418.
  44. ^ Ji H, Ehrlich LI, Seita J, Murakami P, Doi A, Lindau P, Lee H, Aryee MJ, Irizarry RA, Kim K, Rossi DJ, Inlay MA, Serwold T, Karsunky H, Ho L, Daley GQ, Weissman IL , Feinberg AP (září 2010). „Komplexní mapa methylomu závazku linie od hematopoetických předků“. Příroda. 467 (7313): 338–42. Bibcode:2010Natur.467..338J. doi:10.1038 / nature09367. PMC  2956609. PMID  20720541.
  45. ^ A b Heinrich R, Livne E, Ben-Izhak O, Aronheim A (únor 2004). „Dimerizační protein c-Jun 2 inhibuje buněčnou transformaci a působí jako tumor supresorový gen“. The Journal of Biological Chemistry. 279 (7): 5708–15. doi:10,1074 / jbc.M307608200. PMID  14627710.
  46. ^ A b van der Weyden L, Rust AG, McIntyre RE, CD Robles-Espinoza, del Castillo Velasco-Herrera M, Strogantsev R, Ferguson-Smith AC, McCarthy S, Keane TM, Arends MJ, Adams DJ (leden 2013). „Jdp2 downregulates Trp53 transkripce to podpora leukaemogenesis in the context of Trp53 heterozygosity“. Onkogen. 32 (3): 397–402. doi:10.1038 / dne 2012.56. PMC  3550594. PMID  22370638.
  47. ^ Xu Y, Jin C, Liu Z, Pan J, Li H, Zhang Z, Bi S, Yokoyama KK (srpen 2014). "Klonování a charakterizace myšího promotoru genu JDP2 odhalily negativní regulaci pomocí p53". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 450 (4): 1531–6. doi:10.1016 / j.bbrc.2014.07.034. PMID  25026555.
  48. ^ Lerdrup M, Holmberg C, Dietrich N, Shaulian E, Herdegen T, Jäättelä M, Kallunki T (srpen 2005). „Vyčerpání represoru AP-1 JDP2 indukuje buněčnou smrt podobně jako apoptóza“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - výzkum molekulárních buněk. 1745 (1): 29–37. doi:10.1016 / j.bbamcr.2005.06.008. PMID  16026868.
  49. ^ Piu F, Aronheim A, Katz S, Karin M (květen 2001). „AP-1 represorový protein JDP-2: inhibice UV zprostředkované apoptózy prostřednictvím p53 down-regulace“. Molekulární a buněčná biologie. 21 (9): 3012–24. doi:10.1128 / MCB.21.9.3012-3024.2001. PMC  86930. PMID  11287607.
  50. ^ Hill C, Würfel A, Heger J, Meyering B, Schlüter KD, Weber M, Ferdinandy P, Aronheim A, Schulz R, Euler G (červenec 2013). „Inhibice signalizace AP-1 zvýšenou expresí JDP2 chrání kardiomyocyty před hypertrofií a indukcí apoptózy“. Kardiovaskulární výzkum. 99 (1): 121–8. doi:10.1093 / cvr / cvt094. PMID  23612584.
  51. ^ Wang SW, Lee JK, Ku CC, Chiou SS, Steve Lin CL, Ho MF, Wu DC, Yokoyama KK (2011). „Jun dimerization protein 2 in oxygen restrictions; control of senescence“. Současný farmaceutický design. 17 (22): 2278–89. doi:10.2174/138161211797052394. PMID  21736542.
  52. ^ A b Tanigawa S, Lee CH, Lin CS, Ku CC, Hasegawa H, Qin S, Kawahara A, Korenori Y, Miyamori K, Noguchi M, Lee LH, Lin YC, Steve Lin CL, Nakamura Y, Jin C, Yamaguchi N, Eckner R, Hou DX, Yokoyama KK (14. listopadu 2013). „Jun dimerizační protein 2 je kritickou složkou komplexu Nrf2 / MafK regulujícího reakci na homeostázu ROS“. Buněčná smrt a nemoc. 4 (11): e921. doi:10.1038 / cddis.2013.448. PMC  3847324. PMID  24232097.
  53. ^ Liu J, Han Q, Peng T, Peng M, Wei B, Li D, Wang X, Yu S, Yang J, Cao S, Huang K, Hutchins AP, Liu H, Kuang J, Zhou Z, Chen J, Wu H , Guo L, Chen Y, Chen Y, Li X, Wu H, Liao B, He W, Song H, Yao H, Pan G, Chen J, Pei D (červenec 2015). „Onkogen c-Jun brání přeprogramování somatických buněk“. Přírodní buněčná biologie. 17 (7): 856–67. doi:10.1038 / ncb3193. PMID  26098572. S2CID  24437051.
  54. ^ Hwang HC, Martins CP, Bronkhorst Y, Randel E, Berns A, Fero M, Clurman BE (srpen 2002). „Identifikace onkogenů spolupracujících se ztrátou p27Kip1 inzerční mutagenezí a vysoce výkonnou analýzou inzerčního místa“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 99 (17): 11293–8. Bibcode:2002PNAS ... 9911293H. doi:10.1073 / pnas.162356099. PMC  123250. PMID  12151601.
  55. ^ Rasmussen MH, Ballarín-González B, Liu J, Lassen LB, Füchtbauer A, Füchtbauer EM, Nielsen AL, Pedersen FS (duben 2010). „Antisense transkripce v gammaretrovirech jako mechanismus inzerční aktivace hostitelských genů“. Journal of Virology. 84 (8): 3780–8. doi:10.1128 / JVI.02088-09. PMC  2849499. PMID  20130045.
  56. ^ Bitton-Worms K, Pikarsky E, Aronheim A (9. března 2010). „AP-1 represorový protein, JDP2, potencuje hepatocelulární karcinom u myší“. Molekulární rakovina. 9: 54. doi:10.1186/1476-4598-9-54. PMC  2841123. PMID  20214788.
  57. ^ Järvinen AK, Autio R, Kilpinen S, Saarela M, Leivo I, Grénman R, Mäkitie AA, Monni O (červen 2008). "Analýzy počtu čipů a genové exprese na mikročipu buněčných linií karcinomu dlaždicových buněk hlavy a krku, jazyka a hrtanu". Geny, chromozomy a rakovina. 47 (6): 500–9. doi:10,1002 / gcc.20551. PMID  18314910.
  58. ^ Yuanhong X, Feng X, Qingchang L, Jianpeng F, Zhe L, Kejian G (2009). „Downregulace AP-1 represoru JDP2 je spojena s metastázami tumoru a špatnou prognózou u pacientů s karcinomem pankreatu“. Mezinárodní žurnál biologických markerů. 25 (3): 136–40. doi:10.1177/172460081002500303. PMID  20677166. S2CID  208044673.
  59. ^ Liu Z, Du R, Long J, Dong A, Fan J, Guo K, Xu Y (říjen 2012). „JDP2 inhibuje přechod epitelu k mezenchymu v buňkách BxPC3 s ​​rakovinou pankreatu“. Biologie nádorů. 33 (5): 1527–34. doi:10.1007 / s13277-012-0404-5. PMID  22535371. S2CID  15934564.
  60. ^ Maciejak A, Kiliszek M, Michalak M, Tulacz D, Opolski G, Matlak K, Dobrzycki S, Segiet A, Gora M, Burzynska B (2015). „Profilování genové exprese odhaluje potenciální prognostické biomarkery spojené s progresí srdečního selhání“. Genomová medicína. 7 (1): 26. doi:10.1186 / s13073-015-0149-z. PMC  4432772. PMID  25984239.
  61. ^ Barkan B, Cox AD, Kloog Y (únor 2013). „Inhibice Ras zvyšuje galektin-7 na úkor galektinu-1 k senzibilizaci buněk na apoptózu“. Cílový cíl. 4 (2): 256–68. doi:10,18632 / oncotarget.844. PMC  3712571. PMID  23530091.
  62. ^ Murata T, Noda C, Saito S, Kawashima D, Sugimoto A, Isomura H, Kanda T, Yokoyama KK, Tsurumi T (červen 2011). „Zapojení dimerizačního proteinu Jun 2 (JDP2) do udržování latence viru Epstein-Barr“. The Journal of Biological Chemistry. 286 (25): 22007–16. doi:10.1074 / jbc.M110.199836. PMC  3121345. PMID  21525011.

Další čtení

  • Lerdrup M, Holmberg C, Dietrich N, Shaulian E, Herdegen T, Jäättelä M, Kallunki T (srpen 2005). „Vyčerpání represoru AP-1 JDP2 indukuje buněčnou smrt podobně jako apoptóza“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - výzkum molekulárních buněk. 1745 (1): 29–37. doi:10.1016 / j.bbamcr.2005.06.008. PMID  16026868.

externí odkazy