MyoD - MyoD

MYOD1
Protein MYOD1 PDB 1mdy.png
Dostupné struktury
PDBHledání ortologu: PDBe RCSB
Identifikátory
AliasyMYOD1, MYF3, MYOD, PUM, bHLHc1, myogenní diferenciace 1
Externí IDOMIM: 159970 MGI: 97275 HomoloGene: 7857 Genové karty: MYOD1
Umístění genu (člověk)
Chromozom 11 (lidský)
Chr.Chromozom 11 (lidský)[1]
Chromozom 11 (lidský)
Genomické umístění pro MYOD1
Genomické umístění pro MYOD1
Kapela11p15.1Start17,719,571 bp[1]
Konec17,722,136 bp[1]
Exprese RNA vzor
PBB GE MYOD1 206657 s na fs.png
Další údaje o referenčních výrazech
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

4654

17927

Ensembl

ENSG00000129152

ENSMUSG00000009471

UniProt

P15172

P10085

RefSeq (mRNA)

NM_002478

NM_010866

RefSeq (protein)

NP_002469

NP_034996

Místo (UCSC)Chr 11: 17,72 - 17,72 MbChr 7: 46,38 - 46,38 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

MyoD, také známý jako protein pro stanovení myoblastů 1[5], je protein u zvířat, která hraje hlavní roli při regulaci svalová diferenciace. MyoD, který byl objeven v laboratoři Harold M. Weintraub,[6] patří do rodiny proteinů známých jako myogenní regulační faktory (MRF).[7] Tyto bHLH (základní šroubovice smyčka šroubovice) transkripční faktory působí postupně v myogenní diferenciaci. Členové rodiny obratlovců MRF zahrnují MyoD1, Myf5, myogenin, a MRF4 (Myf6). v zvířata bez obratlovců se obvykle nachází jediný protein MyoD.

MyoD je jedním z prvních markerů myogenního závazku. MyoD je v klidu vyjádřen na extrémně nízkých a v podstatě nedetekovatelných úrovních satelitní buňky, ale exprese MyoD se aktivuje v reakci na cvičení nebo poškození svalové tkáně. Účinek MyoD na satelitní buňky je závislý na dávce; vysoká MyoD exprese potlačuje buněčnou obnovu, podporuje terminální diferenciaci a může vyvolat apoptózu. Ačkoli MyoD označuje závazek myoblastů, vývoj svalů není dramaticky odstraněn u myších mutantů bez genu MyoD. To je pravděpodobně způsobeno funkční redundancí z Myf5 a / nebo Mrf4. Nicméně kombinace MyoD a Myf5 je pro úspěch zásadní myogeneze.[8][9]

Dějiny

MyoD byl klonován funkčním testem na tvorbu svalů popsaným v Cell v roce 1987 Davisem, Weintraubem a Lassarem. Poprvé byl popsán jako jaderný fosfoprotein v roce 1988 Tapscottem, Davisem, Thayerem, Chengem, Weintraubem a Lassarem v Věda. Vědci exprimovali komplementární DNA (cDNA) myšího proteinu MyoD v různých buněčných liniích (fibroblasty a adipoblast ) a zjistili, že MyoD je převedl na myogenní buňky.[6][10] V následujícím roce provedl stejný výzkumný tým několik testů, aby určil jak strukturu, tak funkci proteinu, čímž potvrdil svůj původní návrh, že aktivní místo proteinu sestává z helixové smyčky helix (nyní označované jako základní šroubovice smyčka šroubovice ) pro dimerizaci a základní místo před touto oblastí bHLH usnadnilo vazbu DNA, jakmile se stalo dimer bílkovin.[11] MyoD je od té doby aktivní oblastí výzkumu, protože je stále relativně málo známo o mnoha aspektech jeho funkce.

Funkce

Funkce MyoD ve vývoji je spáchat mezoderm buněk do linie kosterního myoblastu a poté regulovat tento pokračující stav. MyoD může také regulovat opravu svalů. MyoD mRNA hladiny jsou také hlášeny jako zvýšené ve stárnutí kosterního svalstva.

Jednou z hlavních akcí MyoD je odebrání buněk z buněčný cyklus (Stůj proliferace pro zastavení terminálního buněčného cyklu v diferencovaných myocytech) zvýšením transkripce p21 a myogenin. MyoD je inhibován cyklin dependentními kinázami (CDK ). CDK jsou zase inhibovány p21. MyoD tedy dopředně zvyšuje svou vlastní aktivitu v buňce.

Trvalá exprese MyoD je nezbytná pro zachování exprese genů souvisejících se svaly.[12]

MyoD je také důležitým efektorem pro fenotyp rychlých svalových vláken (typy IIA, IIX a IIB).[13][14]

Mechanismy

MyoD je transkripční faktor a může také řídit chromatin remodelace prostřednictvím vazby na DNA motiv známý jako E-box. O MyoD je známo, že má vazebné interakce se stovkami svalových genů promotéři a povolit myoblast proliferace. I když to není zcela pochopeno, předpokládá se, že MyoD nyní funguje jako hlavní kontrolér myogeneze v asociaci spínačů zapnutí / vypnutí zprostředkovaných KAP1 (protein spojený s KRAB [Krüppel-like associated box]) fosforylace.[15] KAP1 je lokalizován na svalových genech v myoblastech spolu s MyoD i Mef2 (faktor zvyšující transkripci myocytů). Zde slouží jako lešení a rekrutuje koaktivátory p300 a LSD1, kromě několika corepressorů, které zahrnují G9a a Histon deacetyláza HDAC1. Důsledkem náboru tohoto koaktivátoru / korektoru je umlčení podpory oblastí na svalových genech. Když kináza MSK1 fosforyluje KAP1, uvolní se jádrové kompresory dříve vázané na skelet, což umožní MyoD a Mef2 aktivovat transkripci.[16]

Jakmile je MyoD „hlavní ovladač“ aktivní, SETDB1 je vyžadováno k udržení MyoD exprese v buňce. Setdb1 se zdá být nezbytný k udržení exprese MyoD a také genů, které jsou specifické pro svalové tkáně, protože snížení exprese Setdb1 vede k výraznému zpoždění diferenciace a stanovení myoblastů.[17] V Setdb1 vyčerpaných myoblastech, které jsou léčeny exogenním MyoD, je myoblastická diferenciace úspěšně obnovena. V jednom modelu akce Setdb1 na MyoD potlačuje Setdb1 inhibitor MyoD. Tento neidentifikovaný inhibitor pravděpodobně působí kompetitivně proti MyoD během typické buněčné proliferace. Důkazem tohoto modelu je, že snížení Setdb1 vede k přímé inhibici diferenciace myoblastů, která může být způsobena uvolněním neznámého inhibitoru MyoD.

Možná cesta Stdb1 / MyoD.
Důkazy naznačují, že Setdb1 inhibuje represor MyoD, a to je mechanismus, kterým je exprese MyoD udržována v diferencovaných myoblastech.

Bylo také prokázáno, že MyoD spolupracuje s gen potlačující nádor, Retinoblastom (pRb) způsobit zastavení buněčného cyklu v terminálně diferencovaných myoblastech.[18] To se děje prostřednictvím regulace Cyklin, Cyklin D1. Zastavení buněčného cyklu (ve kterém by myoblasty naznačovaly závěr myogeneze) závisí na kontinuální a stabilní represi D1 cyklinu. Jak MyoD, tak pRb jsou nezbytné pro represi cyklinu Dl, ale místo přímého působení na cyklin D1 působí na Fra-1, který je bezprostředně před cyklinem Dl. MyoD a pRb jsou oba nezbytné pro represi Fra-1 (a tedy cyklinu D1), protože samotný MyoD nebo pRb sám o sobě nestačí k vyvolání represi cyklinu D1 a tím k zastavení buněčného cyklu. V intronice zesilovač Fra-1 byla objevena dvě konzervovaná vazebná místa MyoD. U intronového zesilovače Fra-1 existuje kooperativní účinek MyoD a pRb, který potlačuje zesilovač, a proto potlačuje cyklin D1 a nakonec vede k zastavení buněčného cyklu pro terminálně diferencované myoblasty.[19]

Signalizace Wnt může ovlivnit MyoD

Ukázalo se, že signalizace Wnt ze sousedních tkání indukuje buňky v somitech, které přijímají tyto signály Wnt k expresi Pax3 a Pax7 navíc myogenní regulační faktory, počítaje v to Myf5 a MyoD. Konkrétně Wnt3a může přímo vyvolat výraz MyoD pomocí cis-prvek interakce s distálním zesilovačem a prvkem odezvy Wnt.[20]. Wnt1 z dorální neurální trubice a Wnt6 /Wnt7a z povrchu ektoderm byly také zapojeny do podpory myogeneze u somita; tyto signály mohou působit primárně prostřednictvím Myoda.

V typických dospělých svalech v klidovém stavu (absence fyziologického stresu) jsou specifické proteiny rodiny Wnt, které jsou exprimovány Wnt5a, Wnt5b, Wnt7a a Wnt4. Když dojde ke zranění svalu (což vyžaduje regeneraci), jsou výrazy Wnt5a, Wnt5b a Wnt7a zvýšeny. Jakmile sval dokončí opravu, zvýší se také Wnt7b a Wnt3a. Toto modelování exprese signalizace Wnt při opravě svalových buněk indukuje diferenciaci progenitorových buněk, což snižuje počet dostupných satelitních buněk. Wnt hraje klíčovou roli v regulaci satelitních buněk a stárnutí kosterního svalstva a také v regeneraci. Je známo, že Wnts aktivují expresi Myf5 a MyoD pomocí Wnt1 a Wnt7a. Funkce Wnt4, Wnt5 a Wnt6 zvyšují expresi obou regulačních faktorů, ale na jemnější úrovni. Navíc MyoD zvyšuje Wnt3a, když myoblasty procházejí diferenciací. Je třeba ještě objasnit, zda je MyoD aktivován Wnt prostřednictvím přímého cílení cis-regulace nebo nepřímými fyziologickými cestami.[21]

Koaktivátory a represory

IFRD1 je pozitivním kofaktorem MyoD, protože spolupracuje s MyoD při indukci transkripční aktivity MEF2C (přemístěním HDAC4 z MEF2C); navíc IFRD1 také potlačuje transkripční aktivitu NF-kB, o kterém je známo, že inhibuje akumulaci MyoD mRNA.[22][23]

NFATc1 je transkripční faktor, který reguluje složení typu vlákna a přechod z rychlého do pomalého škubání vyplývající z aerobního cvičení vyžaduje expresi NFATc1. Exprese MyoD je klíčovým transkripčním faktorem ve vláknech s rychlým škubáním, který je inhibován NFATc1 v typech oxidačních vláken. NFATc1 pracuje na inhibici MyoD fyzickou interakcí s aktivační doménou N-terminálu MyoD, což má za následek inhibovaný nábor nezbytného transkripčního koaktivátoru p300. NFATc1 fyzicky narušuje interakci mezi MyoD a p300. Tím se stanoví molekulární mechanismus, kterým typy vláken přecházejí in vivo cvičením s protichůdnými rolemi pro NFATc1 a MyoD. NFATc1 řídí tuto rovnováhu fyzickou inhibicí MyoD u typů svalových vláken s pomalým škubáním.[24]

Nábor transkripčních faktorů MyoD.
MyoD pracuje s přechodným zástupným proteinem, který funguje tak, že brání jiným transkripčním faktorům ve vazbě na DNA a také zachovává neaktivní konformaci pro DNA. Jakmile je zástupný symbol odstraněn (nebo případně deaktivován), nezbytné transkripční faktory se mohou volně vázat a zahájit nábor RNA polymerázy II a zahájit aktivní transkripci RNA.

Histon-deacetyltransferáza p300 funguje s MyoD v interakci, která je nezbytná pro generování myotube z fibroblastů, která je zprostředkována MyoD. Nábor p300 je proces omezující rychlost při přeměně fibroblastů na myotubu.[25] Kromě p300 je také známo, že MyoD získává Set7, H3K4me1, H3K27ac, a RNAP II na zesilovač, který je vázán, a to umožňuje aktivaci svalového genu, který je specifický pro daný stav a je stanoven náborem MyoD. Endogenní p300 je však nezbytný pro fungování MyoD tím, že funguje jako základní koaktivátor. MyoD se asociativně váže na oblast zesilovače ve spojení s místním „domnělým pionýrským faktorem“, který pomáhá vytvořit a udržovat oba ve specifické a neaktivní konformaci. Po odstranění nebo inaktivaci na zástupném proteinu navázaném na zesilovač je povolen nábor další skupiny transkripčních faktorů, které pomáhají pozitivně regulovat aktivitu zesilovače, což vede k tomu, že komplex MyoD-transkripční faktor zesilovač získá transkripčně aktivní stav .

Interakce

MyoD bylo prokázáno komunikovat s:

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000129152 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000009471 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ „P15172 (MYOD1_HUMAN)“. UniProtKB. Citováno 17. července 2019.
  6. ^ A b Davis RL, Weintraub H, Lassar AB (prosinec 1987). "Exprese jedné transfektované cDNA konvertuje fibroblasty na myoblasty". Buňka. 51 (6): 987–1000. doi:10.1016 / 0092-8674 (87) 90585-X. PMID  3690668. S2CID  37741454.
  7. ^ "Entrez Gene: MYOD1 myogenní diferenciace 1".
  8. ^ Rudnicki MA, Schnegelsberg PN, Stead RH, Braun T, Arnold HH, Jaenisch R (prosinec 1993). "MyoD nebo Myf-5 je vyžadován pro tvorbu kosterního svalstva." Buňka. 75 (7): 1351–1359. doi:10.1016 / 0092-8674 (93) 90621-V. PMID  8269513. S2CID  27322641.
  9. ^ Hinits Y, Williams VC, Sweetman D, Donn, TM, Ma TP, Moens CB, Hughes SM (říjen 2011). „Vadný vývoj lebky a skeletu, letální smrt larev a haploinsufficiency u myodské mutantní zebrafish“. Dev. Biol. 358 (1): 102–112. doi:10.1016 / j.ydbio.2011.07.015. PMC  3360969. PMID  21798255.
  10. ^ Tapscott SJ, Davis RL, Thayer MJ, Cheng PF, Weintraub H, Lassar AB (říjen 1988). „MyoD1: jaderný fosfoprotein vyžadující oblast homologie Myc k přeměně fibroblastů na myoblasty“. Věda. 242 (4877): 405–511. Bibcode:1988Sci ... 242..405T. doi:10.1126 / science.3175662. PMID  3175662.
  11. ^ Davis RL, Cheng PF, Lassar AB, Thayer M, Tapscott S, Weintraub H (1989). „MyoD a achaete-scute: 4-5 aminokyselin odlišuje myogenezi od neurogeneze“. Symposia princezny Takamatsu. 20: 267–278. PMID  2562185.
  12. ^ Fong, A; Tapscott, S (říjen 2014). „Programování a přeprogramování kosterních svalů“. Aktuální názor na genetiku a vývoj. 23 (5): 568–573. doi:10.1016 / j.gde.2013.05.002. PMC  3775946. PMID  23756045.
  13. ^ Hughes SM, Koishi K, Rudnicki M, Maggs AM (leden 1997). „Protein MyoD se odlišně hromadí v rychlých a pomalých vláknech kosterního svalstva a vyžaduje se pro normální vyvážení typu vlákniny u hlodavců“. Mech Dev. 61 (1–2): 151–163. doi:10.1016 / S0925-4773 (96) 00631-4. PMID  9076685. S2CID  17769090.
  14. ^ Ehlers ML, Celona B, Black BL (září 2014). „NFATc1 řídí typ vláken kosterního svalstva a je negativním regulátorem aktivity MyoD“. Zprávy buněk. 8 (6): 1639–1648. doi:10.1016 / j.celrep.2014.08.035. PMC  4180018. PMID  25242327.
  15. ^ Singh K, Cassano M, Planet E, Sebastian S, Jang SM, Sohi G, Faralli H, Choi J, Youn HD, Dilworth FJ, Trono D (březen 2015). „Přepínač fosforylace KAP1 řídí funkci MyoD během diferenciace kosterního svalstva“. Geny a vývoj. 29 (5): 513–525. doi:10.1101 / gad.254532.114. PMC  4358404. PMID  25737281.
  16. ^ Buckingham, M; Rigby, P (únor 2014). „Génové regulační sítě a transkripční mechanismy, které řídí myogenezi“. Vývojová buňka. 28 (3): 225–238. doi:10.1016 / j.devcel.2013.12.020. PMID  24525185.
  17. ^ Song YJ, Choi JH, Lee H (únor 2015). „Setdb1 je vyžadován pro myogenní diferenciaci buněk C2C12 Myoblast pomocí údržby výrazu MyoD“. Molekuly a buňky. 38 (4): 362–372. doi:10.14348 / molcells.2015.2291. PMC  4400312. PMID  25715926.
  18. ^ Rajabi HN, Takahashi C, Ewen ME (srpen 2014). „Protein retinoblastomu a MyoD fungují společně, aby provedly represi Fra-1 a následně cyklinu D1 během zástavy terminálního buněčného cyklu spojené s myogenezí“. The Journal of Biological Chemistry. 289 (34): 23417–23427. doi:10,1074 / jbc.M113,532572. PMC  4156083. PMID  25006242.
  19. ^ Milewska, M; Grabiec, K; Grzelkowska-Kowalczyk, K (květen 2014). „[Interakce signálních drah proliferace a diferenciace v myogenezi]“. Postepy Hig Med Dosw. 68: 516–526. doi:10.5604/17322693.1101617. PMID  24864103.
  20. ^ Pan YC, Wang XW, Teng HF, Wu YJ, Chang HC, Chen SL (únor 2015). „Signální dráhy Wnt3a aktivují expresi MyoD zaměřením cis-elementů uvnitř i vně jeho distálního zesilovače“. Zprávy o biologických vědách. 35 (2): 1–12. doi:10.1042 / BSR20140177. PMC  4370097. PMID  25651906.
  21. ^ Motohashi, N .; Asakura, Atsushi (leden 2014). „Heterogenita svalových satelitních buněk a samoobnovení“. Hranice v buněčné a vývojové biologii. 2 (1): 1. doi:10.3389 / fcell.2014.00001. PMC  4206996. PMID  25364710.
  22. ^ Micheli L, Leonardi L, Conti F, Buanne P, Canu N, Caruso M, Tirone F (březen 2005). „PC4 koaktivuje MyoD uvolněním histon-deacetylázy zprostředkovanou inhibici faktoru 2C zesilujícího myocyty“. Mol. Buňka. Biol. 25 (6): 2242–59. doi:10.1128 / MCB.25.6.2242-2259.2005. PMC  1061592. PMID  15743821.
  23. ^ Micheli L, Leonardi L, Conti F, Maresca G, Colazingari S, Mattei E, Lira SA, Farioli-Vecchioli S, Caruso M, Tirone F (únor 2011). „PC4 / Tis7 / IFRD1 stimuluje regeneraci kosterního svalstva a podílí se na diferenciaci myoblastů jako regulátor MyoD a NF-kappaB“. J. Biol. Chem. 286 (7): 5691–707. doi:10.1074 / jbc.M110.162842. PMC  3037682. PMID  21127072.
  24. ^ Federace, A; Bradner, J; Meissner, A (březen 2014). „Použití malých molekul při přeprogramování somatických buněk“. Trendy v buněčné biologii. 24 (3): 179–187. doi:10.1016 / j.tcb.2013.09.011. PMC  3943685. PMID  24183602.
  25. ^ Sartorelli, V; Huang, J; Hamamori, Y; Kedes, L (únor 1997). „Molekulární mechanismy myogenní koaktivace pomocí p300: přímá interakce s aktivační doménou MyoD a s boxem MADS MEF2C“. Molekulární buněčná biologie. 17 (2): 1010–1026. doi:10.1128 / mcb.17.2.1010. PMC  231826. PMID  9001254.
  26. ^ Bengal E, Ransone L, Scharfmann R, Dwarki VJ, Tapscott SJ, Weintraub H, Verma IM (únor 1992). "Funkční antagonismus mezi proteiny c-Jun a MyoD: přímá fyzická asociace". Buňka. 68 (3): 507–19. doi:10.1016 / 0092-8674 (92) 90187-h. PMID  1310896. S2CID  44966899.
  27. ^ Polesskaya A, Naguibneva I, Duquet A, Bengal E, Robin P, Harel-Bellan A (srpen 2001). „Interakce mezi acetylovaným MyoD a bromodoménou CBP a / nebo p300“. Mol. Buňka. Biol. 21 (16): 5312–20. doi:10.1128 / MCB.21.16.5312-5320.2001. PMC  87255. PMID  11463815.
  28. ^ A b Sartorelli V, Huang J, Hamamori Y, Kedes L (únor 1997). „Molekulární mechanismy myogenní koaktivace pomocí p300: přímá interakce s aktivační doménou MyoD a s boxem MADS MEF2C“. Mol. Buňka. Biol. 17 (2): 1010–26. doi:10.1128 / mcb.17.2.1010. PMC  231826. PMID  9001254.
  29. ^ Kong Y, Flick MJ, Kudla AJ, Konieczny SF (srpen 1997). „Protein Muscle LIM podporuje myogenezi zvýšením aktivity MyoD“. Mol. Buňka. Biol. 17 (8): 4750–60. doi:10,1128 / mcb.17.8.4750. PMC  232327. PMID  9234731.
  30. ^ Zhang JM, Zhao X, Wei Q, Paterson BM (prosinec 1999). „Přímá inhibice aktivity kinázy G (1) cdk působením MyoD podporuje odnětí buněčného cyklu myoblastů a terminální diferenciaci“. EMBO J.. 18 (24): 6983–93. doi:10.1093 / emboj / 18.24.6983. PMC  1171761. PMID  10601020.
  31. ^ Zhang JM, Wei Q, Zhao X, Paterson BM (únor 1999). „Vazba buněčného cyklu a myogeneze prostřednictvím interakce MyoD závislé na cyklinu D1 s cdk4“. EMBO J.. 18 (4): 926–33. doi:10.1093 / emboj / 18.4.926. PMC  1171185. PMID  10022835.
  32. ^ Reynaud EG, Leibovitch MP, Tintignac LA, Pelpel K, Guillier M, Leibovitch SA (červen 2000). "Stabilizace MyoD přímou vazbou na p57 (Kip2)". J. Biol. Chem. 275 (25): 18767–76. doi:10,1074 / jbc.M907412199. PMID  10764802.
  33. ^ Lau P, Bailey P, Dowhan DH, Muscat GE (leden 1999). „Exogenní exprese dominantního negativního vektoru RORalpha1 ve svalových buňkách narušuje diferenciaci: RORalpha1 přímo interaguje s p300 a myoD“. Nucleic Acids Res. 27 (2): 411–20. doi:10.1093 / nar / 27.2.411. PMC  148194. PMID  9862959.
  34. ^ Puri PL, Iezzi S, Stiegler P, Chen TT, Schiltz RL, Muscat GE, Giordano A, Kedes L, Wang JY, Sartorelli V (říjen 2001). „Histonové deacetylázy třídy I postupně interagují s MyoD a pRb během kosterní myogeneze“. Mol. Buňka. 8 (4): 885–97. doi:10.1016 / s1097-2765 (01) 00373-2. PMID  11684023.
  35. ^ A b Mal A, Sturniolo M, Schiltz RL, Ghosh MK, Harter ML (duben 2001). „Role histon-deacetylázy HDAC1 při modulování transkripční aktivity MyoD: inhibice myogenního programu“. EMBO J.. 20 (7): 1739–53. doi:10.1093 / emboj / 20.7.1739. PMC  145490. PMID  11285237.
  36. ^ Garkavtsev I, Kozin SV, Chernova O, Xu L, Winkler F, Brown E, Barnett GH, Jain RK (březen 2004). "Kandidátní tumor supresorový protein ING4 reguluje růst mozkových nádorů a angiogenezi". Příroda. 428 (6980): 328–32. Bibcode:2004 Natur.428..328G. doi:10.1038 / nature02329. PMID  15029197. S2CID  4427531.
  37. ^ A b C Langlands K, Yin X, Anand G, Prochownik EV (srpen 1997). „Diferenciální interakce id proteinů s transkripčními faktory bazická spirála-smyčka-spirála“. J. Biol. Chem. 272 (32): 19785–93. doi:10.1074 / jbc.272.32.19785. PMID  9242638.
  38. ^ Finkel T, Duc J, Fearon ER, Dang CV, Tomaselli GF (leden 1993). „Detekce a modulace in vivo interakcí helix-loop-helix protein-protein“. J. Biol. Chem. 268 (1): 5–8. PMID  8380166.
  39. ^ Gupta K, Anand G, Yin X, Grove L, Prochownik EV (březen 1998). „Mmip1: nový protein leucinového zipu, který ruší potlačující účinky členů rodiny Mad na c-myc“. Onkogen. 16 (9): 1149–59. doi:10.1038 / sj.onc.1201634. PMID  9528857.
  40. ^ McLoughlin P, Ehler E, Carlile G, Licht JD, Schäfer BW (říjen 2002). „Protein DRAL / FHL2 obsahující pouze LIM interaguje s a je jádrovým represorem proteinu zinkových prstů promyelocytární leukémie“. J. Biol. Chem. 277 (40): 37045–53. doi:10,1074 / jbc.M203336200. PMID  12145280.
  41. ^ Ling MT, Chiu YT, Lee TK, Leung SC, Fung MK, Wang X, Wong KF, Wong YC (září 2008). "Id-1 indukuje degradaci proteinu HBX závislou na proteazomu". J. Mol. Biol. 382 (1): 34–43. doi:10.1016 / j.jmb.2007.06.020. PMID  18674781.
  42. ^ Chen CM, Kraut N, Groudine M, Weintraub H (září 1996). „I-mf, nový myogenní represor, interaguje s členy rodiny MyoD“. Buňka. 86 (5): 731–41. doi:10.1016 / s0092-8674 (00) 80148-8. PMID  8797820. S2CID  16252710.
  43. ^ Lenormand JL, Benayoun B, Guillier M, Vandromme M, poslanec Leibovitch, Leibovitch SA (únor 1997). „Mos aktivuje myogenní diferenciaci podporou heterodimerizace proteinů MyoD a E12“. Mol. Buňka. Biol. 17 (2): 584–93. doi:10,1128 / mcb.17.2.584. PMC  231783. PMID  9001211.
  44. ^ Gu W, Schneider JW, Condorelli G, Kaushal S, Mahdavi V, Nadal-Ginard B (únor 1993). „Interakce myogenních faktorů a proteinu retinoblastomu zprostředkovává svalové buňky a diferenciaci“. Buňka. 72 (3): 309–24. doi:10.1016 / 0092-8674 (93) 90110-c. PMID  8381715. S2CID  21581966.
  45. ^ Froeschlé A, Alric S, Kitzmann M, Carnac G, Auradé F, Rochette-Egly C, Bonnieu A (červenec 1998). „Receptory kyseliny retinové a proteiny b-HLH ve svalech: partneři v myogenezi vyvolané retinoidy“. Onkogen. 16 (26): 3369–78. doi:10.1038 / sj.onc.1201894. PMID  9692544.
  46. ^ Kataoka Y, Matsumura I, Ezoe S, Nakata S, Takigawa E, Sato Y, Kawasaki A, Yokota T, Nakajima K, Felsani A, Kanakura Y (listopad 2003). „Reciproční inhibice mezi MyoD a STAT3 v regulaci růstu a diferenciace myoblastů“. J. Biol. Chem. 278 (45): 44178–87. doi:10,1074 / jbc.M304884200. PMID  12947115.
  47. ^ Maleki SJ, Royer CA, Hurlburt BK (červen 1997). „Heterodimery MyoD-E12 a homodimery MyoD-MyoD jsou stejně stabilní“. Biochemie. 36 (22): 6762–7. doi:10,1021 / bi970262m. PMID  9184158.

externí odkazy