TGF beta receptor 2 - TGF beta receptor 2
Transformující růstový faktor, beta receptor II (70/80 kDa) je TGF beta receptor. TGFBR2 je jeho člověk gen.
Je to gen potlačující nádor.[4]
Funkce
Tento gen kóduje člena serin / threonin protein kináza rodina a podrodina receptoru TGFB. Kódovaný protein je transmembránový protein, který má doménu proteinkinázy, tvoří heterodimerní komplex s jiným receptorovým proteinem a váže TGF-beta. Tento komplex receptor / ligand fosforyluje proteiny, které poté vstupují do jádra a regulují transkripci podmnožiny genů souvisejících s buněčnou proliferací. Mutace v tomto genu byly spojeny s Marfanův syndrom, Syndrom aneuryzmatu aorty Loeys-Deitz, Osler-Weber-Rendu syndrom a vývoj různých typů nádorů. Alternativně byly charakterizovány sestřihové varianty transkriptu kódující různé izoformy.[5]
Interakce
Ukázalo se, že TGF beta receptor 2 komunikovat s:
Architektura domény
Ektodoména transformujícího růstového faktoru beta receptoru 2 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
krystalová struktura vazebné domény ligandu receptoru lidského tgf-beta typu II | |||||||||
Identifikátory | |||||||||
Symbol | ecTbetaR2 | ||||||||
Pfam | PF08917 | ||||||||
InterPro | IPR015013 | ||||||||
|
TGF beta receptor 2 se skládá z a C-terminál doména proteinkinázy a N-terminál ektodoména. Ektodoména se skládá z kompaktu složit obsahující devět beta-řetězců a jeden spirála stabilizována sítí šesti nitrových řetězců disulfidové vazby. The skládací topologie zahrnuje centrální pětvláknové antiparalelní beta-list, osm zbytků dlouhý ve svém středu, pokrytý druhou vrstvou sestávající ze dvou segmentů dvouvláknové antiparalelní beta-listy (beta1-beta4, beta3-beta9).[16]
Viz také
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000163513 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ "TGFBR2 - transformující růstový faktor, beta receptor II (70 / 80kDa) - Genetics Home Reference". Citováno 2008-09-07.
- ^ „Entrez Gene: TGFBR2 transformující růstový faktor, beta receptor II (70 / 80kDa)“.
- ^ Yao D, Ehrlich M, Henis YI, Leof EB (listopad 2002). „Transformující receptory růstového faktoru-beta interagují s AP2 přímou vazbou na podjednotku beta2“. Molekulární biologie buňky. 13 (11): 4001–12. doi:10.1091 / mbc.02-07-0104. PMC 133610. PMID 12429842.
- ^ Liu JH, Wei S, Burnette PK, Gamero AM, Hutton M, Djeu JY (leden 1999). "Funkční asociace TGF-beta receptoru II s cyklinem B". Onkogen. 18 (1): 269–75. doi:10.1038 / sj.onc.1202263. PMID 9926943.
- ^ A b Barbara NP, Wrana JL, Letarte M (leden 1999). „Endoglin je doplňkový protein, který interaguje s komplexem signálních receptorů několika členů nadrodiny transformujícího růstového faktoru-beta“. The Journal of Biological Chemistry. 274 (2): 584–94. doi:10.1074 / jbc.274.2.584. PMID 9872992.
- ^ Guerrero-Esteo M, Sanchez-Elsner T, Letamendia A, Bernabeu C (srpen 2002). „Extracelulární a cytoplazmatické domény endoglinu interagují s receptory I a II transformujícího růstového faktoru beta“. The Journal of Biological Chemistry. 277 (32): 29197–209. doi:10,1074 / jbc.M111991200. PMID 12015308.
- ^ Wrighton KH, Lin X, Feng XH (červenec 2008). "Kritická regulace signalizace TGFbeta pomocí Hsp90". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 105 (27): 9244–9. doi:10.1073 / pnas.0800163105. PMC 2453700. PMID 18591668.
- ^ Datta PK, Chytil A, Gorska AE, Moses HL (prosinec 1998). „Identifikace STRAP, nového proteinu domény WD při transformaci signalizace růstového faktoru-beta“. The Journal of Biological Chemistry. 273 (52): 34671–4. doi:10.1074 / jbc.273.52.34671. PMID 9856985.
- ^ Datta PK, Moses HL (květen 2000). „STRAP a Smad7 synergizují při inhibici signalizace beta transformujícího růstového faktoru“. Molekulární a buněčná biologie. 20 (9): 3157–67. doi:10,1128 / mcb.20.9.3157-3167.2000. PMC 85610. PMID 10757800.
- ^ Kawabata M, Chytil A, Moses HL (březen 1995). „Klonování nového receptoru serin / threonin kinázy typu II prostřednictvím interakce s receptorem růstového faktoru beta typu I“. The Journal of Biological Chemistry. 270 (10): 5625–30. doi:10.1074 / jbc.270.10.5625. PMID 7890683.
- ^ Razani B, Zhang XL, Bitzer M, von Gersdorff G, Böttinger EP, poslanec Lisanti (březen 2001). „Caveolin-1 reguluje signalizaci transformujícího růstového faktoru (TGF) -beta / SMAD prostřednictvím interakce s receptorem TGF-beta typu I“. The Journal of Biological Chemistry. 276 (9): 6727–38. doi:10,1074 / jbc.M008340200. PMID 11102446.
- ^ De Crescenzo G, Pham PL, Durocher Y, O'Connor-McCourt MD (květen 2003). „Vazba transformačního růstového faktoru-beta (TGF-beta) na extracelulární doménu receptoru TGF-beta typu II: zachycení receptoru na povrchu biosenzoru pomocí nového záchytného systému s vinutou cívkou ukazuje, že avidita významně přispívá k vazbě s vysokou afinitou“. Journal of Molecular Biology. 328 (5): 1173–83. doi:10.1016 / s0022-2836 (03) 00360-7. PMID 12729750.
- ^ A b Hart PJ, Deep S, Taylor AB, Shu Z, Hinck CS, Hinck AP (březen 2002). "Krystalová struktura lidské ektodomény TbetaR2 - komplex TGF-beta3". Přírodní strukturní biologie. 9 (3): 203–8. doi:10.1038 / nsb766. PMID 11850637. S2CID 13322593.
- ^ Rotzer D, Roth M, Lutz M, Lindemann D, Sebald W, Knaus P (únor 2001). „Signalizace TGF-beta2 nezávislá na receptoru TGF-beta2 prostřednictvím TbetaRII-B, alternativně sestřiženého receptoru TGF-beta typu II“. Časopis EMBO. 20 (3): 480–90. doi:10.1093 / emboj / 20.3.480. PMC 133482. PMID 11157754.