BMPR1A - BMPR1A

BMPR1A
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	3QB4, 1ES7, 1REW, 2GOO, 2H62, 2H64, 2K3G, 2QJ9, 2QJA, 2QJB, 3NH7
Identifikátory
Aliasy	BMPR1A, 10q23del, ACVRLK3, ALK3, CD292, SKR5, kostní morfogenetický proteinový receptor typu 1A
Externí ID	OMIM: 601299 MGI: 1338938 HomoloGene: 20911 Genové karty: BMPR1A
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 10 (lidský)
Konec	86,932,838 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 14 (myš)
Konec	34,503,341 bp
Exprese RNA vzor
	; ;
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• aktivita transferázy; • vazba nukleotidů; • aktivita proteinkinázy; • aktivita homodimerizace proteinu; • vazba kovových iontů; • kinázová aktivita; • aktivita proteinové serin / threoninkinázy; • aktivita transmembránového receptorového proteinu serin / threonin kináza; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • GO: 0001200, GO: 0001133, GO: 0001201 Aktivita transkripčního faktoru vázajícího DNA, specifická pro RNA polymerázu II; • SMAD vazba; • ATP vazba; • Aktivita BMP receptoru; • aktivita receptoru aktivovaného růstovým faktorem beta; • aktivita receptoru beta transformujícího růstového faktoru, typ I.; • vazba růstového faktoru;
Buněčná složka	• integrální součást membrány; • Komplex receptoru HFE-transferin; • membrána; • buněčná membrána; • tělo neuronových buněk; • dendrit; • Caveola; • vnější strana plazmatické membrány; • integrální součást plazmatické membrány; • receptorový komplex; • povrch buňky;
Biologický proces	• somitogeneze; • proces specifikace vzoru; • vývoj patra; • diferenciace buněk; • vývoj hypofýzy; • vývoj endodermu; • diferenciace chondrocytů; • vývoj buněk neurální lišty; • laterální vývoj mezodermu; • vývoj plic; • pozitivní regulace mineralizace kostí; • vývoj embryonálních orgánů; • paraxiální mezodermová strukturní organizace; • pozitivní regulace proliferace epiteliálních buněk; • fosforylace; • negativní regulace neurogeneze; • pozitivní regulace fosforylace proteinu SMAD s omezenou cestou; • tvorba mezodermu; • vývoj ektodermu; • embryonální číslice morfogeneze; • morfogeneze srdce; • buněčná odpověď na stimul BMP; • v embryonálním vývoji dělohy; • Signální dráha BMP; • morfogeneze zadní končetiny; • vývoj nervového systému; • specifikace hřbetní / břišní osy; • regulace specifikace osudu laterálních mezodermálních buněk; • udržování populace kmenových buněk; • odontogeneze zubu obsahujícího dentin; • Mullerianova regrese potrubí; • tvorba endokardiálního polštáře; • fosforylace bílkovin; • pozitivní regulace transkripce, chráněná DNA; • vývoj srdce; • vývoj chrupavky; • pozitivní regulace diferenciace osteoblastů; • vývojový růst; • transmembránový receptorový protein serin / threonin kinázová signální dráha; • pozitivní regulace proliferace mezenchymálních buněk; • tvorba srdce; • neurální deska vzor specifikace; • embryonální morfogeneze; • vývoj mezendodermu; • imunitní odpověď; • regulace buněčné senescence; • neurální ploténka mediolaterální regionalizace; • tvorba hřbetní / břišní struktury; • signální dráha transformujícího růstového faktoru beta receptoru; • pozitivní regulace importu proteinu SMAD do jádra; • specifikace předního / zadního vzoru; • paraxiální vývoj mezodermu; • pozitivní regulace transkripce pri-miRNA z promotoru RNA polymerázy II; • negativní regulace migrace buněk hladkého svalstva; • Signální dráha BMP zapojená do vývoje srdce; • regulace apoptotického procesu buněk srdečního svalu; • morfogeneze septum odtokového traktu; • morfogeneze výtokového traktu; • vývoj systému srdečního vedení; • morfogeneze mitrální chlopně; • morfogeneze trikuspidální chlopně; • morfogeneze endokardiálního polštáře; • morfogeneze pravé srdeční komory; • komorová trabekula morfogeneze myokardu; • komorová kompaktní morfogeneze myokardu; • morfogeneze hřbetní aorty; • pozitivní regulace transkripce z promotoru RNA polymerázy II; • regulace proliferace buněk srdečního svalu; • pozitivní regulace proliferace buněk srdečního svalu; • morfogeneze arterie hltanu; • pozitivní regulace vývoje srdeční komory; • pozitivní regulace proliferace buněk hladkého svalstva cév; • vláknitý prsten morfogeneze srdce; • regulace diferenciace buněk neurální lišty;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	657
	12166
	ENSG00000107779
	ENSMUSG00000021796
	P36894
	P36895
	NM_004329
	NM_009758
	NP_004320
	NP_033888
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

The kostní morfogenetický proteinový receptor, typ IA také známý jako BMPR1A je protein který je u lidí kódován BMPR1A gen. BMPR1A byl také označen jako CD292 (shluk diferenciace 292).^[5]

Funkce

Receptory kostního morfogenetického proteinu (BMP) jsou rodinou transmembránových serin / threonin kinázy které zahrnují receptory typu I BMPR1A (tento protein) a BMPR1B a receptor typu II BMPR2. Tyto receptory také úzce souvisejí s receptory aktivinu, ACVR1 a ACVR2. Ligandy těchto receptorů jsou členy TGF beta nadčeleď. TGF-beta a aktiviny transdukují své signály tvorbou heterodimerních komplexů se 2 různými typy receptorů serin (threonin) kinázy: receptory typu I s asi 50-55 kD a receptory typu II s asi 70-80 kD. Receptory typu II vážou ligandy v nepřítomnosti receptorů typu I, ale pro signalizaci vyžadují své příslušné receptory typu I, zatímco receptory typu I vyžadují pro vazbu ligandu své příslušné receptory typu II.^[5]

BMP potlačuje Signalizace WNT udržovat stabilní populace kmenových buněk. BMPR1A nulové myši zemřely v embryonální den 8,0 bez mezoderm specifikace, což prokazuje jeho zásadní roli v systému Windows gastrulace.^[6] Bylo prokázáno, že v experimentech využívajících dominantní negativní kuřecí embrya BMPR1A hraje roli BMPR1A apoptóza a adipocyt rozvoj.^[6] Použitím konstitutivně aktivních forem BMPR1A bylo prokázáno, že BMPR1A hraje roli v diferenciace buněk.^[6] Signály transdukované receptorem BMPR1A nejsou pro osteoblast tvorba nebo šíření; BMPR1A je však pro extracelulární matrix depozice osteoblasty.^[6] V kuřecím embryu se receptory BMPR1A nacházejí v nízkých hladinách v končetinových pupenech mezenchymu, odlišné umístění od BMPR1B, podporující odlišné role, které hrají v osteogenezi.^[7]

Ligandy

Agonisté: BMP2, BMP4, BMP6, BMP7, GDF6
Antagonisté: Člun ze dřeva, Chordin

Nemoci

BMPR1A, SMAD4 a PTEN jsou zodpovědní za syndrom juvenilní polypózy, juvenilní střevní polypóza a Cowdenova choroba.

Interakce

Bylo prokázáno, že BMPR1A komunikovat s:

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000107779 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000021796 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ ^A ^b "Entrez Gene: BMPR1A kostní morfogenetický proteinový receptor, typ IA".
^ ^A ^b ^C ^d Mishina Y, Starbuck MW, Gentile MA, Fukuda T, Kasparcova V, Seedor JG, Hanks MC, Amling M, Pinero GJ, Harada S, Behringer RR (2004). „Signalizace receptoru kostního morfogenetického proteinu typu IA reguluje postnatální funkci osteoblastů a remodelaci kostí“. J. Biol. Chem. 279 (26): 27560–6. doi:10,1074 / jbc.M404222200. PMID 15090551.
^ Yoon BS, Ovchinnikov DA, Yoshii I, Mishina Y, Behringer RR, Lyons KM (2005). „Bmpr1a a Bmpr1b mají překrývající se funkce a jsou nezbytné pro chondrogenezu in vivo“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 102 (14): 5062–7. doi:10.1073 / pnas.0500031102. PMC 555995. PMID 15781876.
^ Nickel J, Dreyer MK, Kirsch T, Sebald W (2001). „Krystalová struktura BMP-2: komplex BMPR-IA a tvorba antagonistů BMP-2“. J Bone Joint Surg Am. 83-A Suppl 1 (Pt 1): S7–14. PMID 11263668.
^ Kirsch T, Nickel J, Sebald W (únor 2000). "Izolace rekombinantní BMP receptorové IA ektodomény a jejího komplexu 2: 1 s BMP-2". FEBS Lett. 468 (2–3): 215–9. doi:10.1016 / s0014-5793 (00) 01214-x. PMID 10692589. S2CID 30068719.
^ Kirsch T, Nickel J, Sebald W (červenec 2000). „Antagonisté BMP-2 vycházejí ze změn v nízkoafinitním vazebném epitopu pro receptor BMPR-II.“. EMBO J.. 19 (13): 3314–24. doi:10.1093 / emboj / 19.13.3314. PMC 313944. PMID 10880444.
^ Gilboa L, Nohe A, Geissendörfer T, Sebald W, Henis YI, Knaus P (březen 2000). „Komplexy kostních morfogenetických proteinových receptorů na povrchu živých buněk: nový způsob oligomerace pro receptory serin / threonin kinázy“. Mol. Biol. Buňka. 11 (3): 1023–35. doi:10.1091 / mbc.11.3.1023. PMC 14828. PMID 10712517.
^ Nishanian TG, Waldman T (říjen 2004). „Interakce nádorového supresoru BMPR-IA s vývojově relevantním spojovacím faktorem“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 323 (1): 91–7. doi:10.1016 / j.bbrc.2004.08.060. PMID 15351706.
^ Kurozumi K, Nishita M, Yamaguchi K, Fujita T, Ueno N, Shibuya H (duben 1998). "BRAM1, molekula spojená s receptorem BMP zapojená do signalizace BMP". Geny buňky. 3 (4): 257–64. doi:10.1046 / j.1365-2443.1998.00186.x. PMID 9663660. S2CID 29818690.

Další čtení

Liu F, Ventura F, Doody J, Massagué J (1995). „Lidský receptor typu II pro kostní morfogenní proteiny (BMP): rozšíření modelu receptoru dvou kináz na BMP“. Mol. Buňka. Biol. 15 (7): 3479–86. doi:10,1128 / mcb.15.7.3479. PMC 230584. PMID 7791754.
ten Dijke P, Ichijo H, Franzén P, Schulz P, Saras J, Toyoshima H, Heldin CH, Miyazono K (1993). „Kinázy podobné receptoru aktivinu: nová podtřída receptorů na buněčném povrchu s předpokládanou aktivitou serin / threonin kinázy“. Onkogen. 8 (10): 2879–87. PMID 8397373.
Ishidou Y, Kitajima I, Obama H, Maruyama I, Murata F, Imamura T, Yamada N, ten Dijke P, Miyazono K, Sakou T (1996). "Zvýšená exprese receptorů typu I pro kostní morfogenetické proteiny během tvorby kosti". J. Bone Miner. Res. 10 (11): 1651–9. doi:10,1002 / jbmr. 5650101107. PMID 8592941. S2CID 33345688.
Yamada N, Kato M, ten Dijke P, Yamashita H, Sampath TK, Heldin CH, Miyazono K, Funa K (1996). "Receptor kostního morfogenetického proteinu typu IB je postupně exprimován v maligních gliomových nádorech". Br. J. Cancer. 73 (5): 624–9. doi:10.1038 / bjc.1996.108. PMC 2074358. PMID 8605097.
Nishitoh H, Ichijo H, Kimura M, Matsumoto T, Makishima F, Yamaguchi A, Yamashita H, Enomoto S, Miyazono K (1996). „Identifikace receptorů serin / threoninkinázy typu I a typu II pro růstový / diferenciační faktor-5“. J. Biol. Chem. 271 (35): 21345–52. doi:10.1074 / jbc.271.35.21345. PMID 8702914.
Wu X, Robinson CE, Fong HW, Gimble JM (1996). „Analýza nativního myšího kostního morfogenetického proteinu receptoru serin threoninkinázy typu I (ALK-3)“. J. Cell. Physiol. 168 (2): 453–61. doi:10.1002 / (SICI) 1097-4652 (199608) 168: 2 <453 :: AID-JCP24> 3.0.CO; 2-2. PMID 8707881.
Erlacher L, McCartney J, Piek E, ten Dijke P, Yanagishita M, Oppermann H, Luyten FP (1998). „Morfogenetické proteiny odvozené z chrupavky a osteogenní protein-1 odlišně regulují osteogenezi“. J. Bone Miner. Res. 13 (3): 383–92. doi:10.1359 / jbmr.1998.13.3.383. PMID 9525338. S2CID 25307046.
Zhang D, Mehler MF, Song Q, Kessler JA (1998). „Vývoj kostních morfogenetických proteinových receptorů v nervovém systému a možné role v regulaci exprese trkC“. J. Neurosci. 18 (9): 3314–26. doi:10.1523 / JNEUROSCI.18-09-03314.1998. PMC 6792660. PMID 9547239.
Ide H, Saito-Ohara F, Ohnami S, Osada Y, Ikeuchi T, Yoshida T, Terada M (1998). "Přiřazení genů BMPR1A a BMPR1B k lidskému chromozomu 10q22.3 a 4q23 → q24 byin situ hybridizací a radiačním hybridním mapováním ping". Cytogenet. Cell Genet. 81 (3–4): 285–6. doi:10.1159/000015048. PMID 9730621. S2CID 46751090.
Souchelnytskyi S, Nakayama T, Nakao A, Morén A, Heldin CH, Christian JL, ten Dijke P (1998). „Fyzická a funkční interakce myší a Xenopus Smad7 s kostními morfogenetickými proteinovými receptory a receptory transformujícího růstového faktoru-beta“. J. Biol. Chem. 273 (39): 25364–70. doi:10.1074 / jbc.273.39.25364. PMID 9738003.
You L, Kruse FE, Pohl J, Völcker HE (1999). "Kostní morfogenetické proteiny a růstové a diferenciační faktory v lidské rohovce". Investovat. Oftalmol. Vis. Sci. 40 (2): 296–311. PMID 9950587.
Aström AK, Jin D, Imamura T, Röijer E, Rosenzweig B, Miyazono K, ten Dijke P, Stenman G (1999). "Chromozomální lokalizace tří lidských genů kódujících receptory kostního morfogenetického proteinu". Mamm. Genom. 10 (3): 299–302. doi:10,1007 / s003359900990. PMID 10051328. S2CID 19132542.
Ebisawa T, Tada K, Kitajima I, Tojo K, Sampath TK, Kawabata M, Miyazono K, Imamura T (2000). "Charakterizace kostních morfogenetických signálních drah proteinu-6 při diferenciaci osteoblastů". J. Cell Sci. 112 (20): 3519–27. PMID 10504300.
Kim IY, Lee DH, Ahn HJ, Tokunaga H, Song W, Devereaux LM, Jin D, Sampath TK, Morton RA (2000). "Exprese kostních morfogenetických proteinových receptorů typu-IA, -IB a -II koreluje s nádorovým stupněm v lidských tkáních rakoviny prostaty". Cancer Res. 60 (11): 2840–4. PMID 10850425.
Kirsch T, Sebald W, Dreyer MK (2000). „Krystalová struktura ektodoménového komplexu BMP-2-BRIA“. Nat. Struct. Biol. 7 (6): 492–6. doi:10.1038/75903. PMID 10881198. S2CID 19403233.
Wan M, Shi X, Feng X, Cao X (2001). "Transkripční mechanismy exprese genu pro osteoprotegrin v kostech morfogenetickým proteinem". J. Biol. Chem. 276 (13): 10119–25. doi:10,1074 / jbc.M006918200. PMID 11139569.

externí odkazy

GeneReviews / NCBI / NIH / UW vstup na syndrom juvenilní polypózy
BMPR1A + protein, + člověk v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
Člověk BMPR1A umístění genomu a BMPR1A stránka s podrobnostmi o genu v UCSC Genome Browser.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000107779 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000021796 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[entrez-5] A ^b "Entrez Gene: BMPR1A kostní morfogenetický proteinový receptor, typ IA".

[BMPR1A_Ost-6] A ^b ^C ^d Mishina Y, Starbuck MW, Gentile MA, Fukuda T, Kasparcova V, Seedor JG, Hanks MC, Amling M, Pinero GJ, Harada S, Behringer RR (2004). „Signalizace receptoru kostního morfogenetického proteinu typu IA reguluje postnatální funkci osteoblastů a remodelaci kostí“. J. Biol. Chem. 279 (26): 27560–6. doi:10,1074 / jbc.M404222200. PMID 15090551.

[BMPR1A/B_role-7] Yoon BS, Ovchinnikov DA, Yoshii I, Mishina Y, Behringer RR, Lyons KM (2005). „Bmpr1a a Bmpr1b mají překrývající se funkce a jsou nezbytné pro chondrogenezu in vivo“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 102 (14): 5062–7. doi:10.1073 / pnas.0500031102. PMC 555995. PMID 15781876.

[pmid11263668-8] Nickel J, Dreyer MK, Kirsch T, Sebald W (2001). „Krystalová struktura BMP-2: komplex BMPR-IA a tvorba antagonistů BMP-2“. J Bone Joint Surg Am. 83-A Suppl 1 (Pt 1): S7–14. PMID 11263668.

[pmid10692589-9] Kirsch T, Nickel J, Sebald W (únor 2000). "Izolace rekombinantní BMP receptorové IA ektodomény a jejího komplexu 2: 1 s BMP-2". FEBS Lett. 468 (2–3): 215–9. doi:10.1016 / s0014-5793 (00) 01214-x. PMID 10692589. S2CID 30068719.

[pmid10880444-10] Kirsch T, Nickel J, Sebald W (červenec 2000). „Antagonisté BMP-2 vycházejí ze změn v nízkoafinitním vazebném epitopu pro receptor BMPR-II.“. EMBO J.. 19 (13): 3314–24. doi:10.1093 / emboj / 19.13.3314. PMC 313944. PMID 10880444.

[pmid10712517-11] Gilboa L, Nohe A, Geissendörfer T, Sebald W, Henis YI, Knaus P (březen 2000). „Komplexy kostních morfogenetických proteinových receptorů na povrchu živých buněk: nový způsob oligomerace pro receptory serin / threonin kinázy“. Mol. Biol. Buňka. 11 (3): 1023–35. doi:10.1091 / mbc.11.3.1023. PMC 14828. PMID 10712517.

[pmid15351706-12] Nishanian TG, Waldman T (říjen 2004). „Interakce nádorového supresoru BMPR-IA s vývojově relevantním spojovacím faktorem“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 323 (1): 91–7. doi:10.1016 / j.bbrc.2004.08.060. PMID 15351706.

[pmid9663660-13] Kurozumi K, Nishita M, Yamaguchi K, Fujita T, Ueno N, Shibuya H (duben 1998). "BRAM1, molekula spojená s receptorem BMP zapojená do signalizace BMP". Geny buňky. 3 (4): 257–64. doi:10.1046 / j.1365-2443.1998.00186.x. PMID 9663660. S2CID 29818690.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

Proteiny: shluky diferenciace (viz také seznam lidských klastrů diferenciace )
1–50	CD1 a-c 1A 1B 1D 1E CD2 CD3 y δ ε CD4 CD5 CD6 CD7 CD8 A CD9 CD10 CD11 A b C d CD13 CD14 CD15 CD16 A B CD18 CD19 CD20 CD21 CD22 CD23 CD24 CD25 CD26 CD27 CD28 CD29 CD30 CD31 CD32 A B CD33 CD34 CD35 CD36 CD37 CD38 CD39 CD40 CD41 CD42 A b C d CD43 CD44 CD45 CD46 CD47 CD48 CD49 A b C d E F CD50
51–100	CD51 CD52 CD53 CD54 CD55 CD56 CD57 CD58 CD59 CD61 CD62 E L P CD63 CD64 A B C CD66 A b C d E F CD68 CD69 CD70 CD71 CD72 CD73 CD74 CD78 CD79 A b CD80 CD81 CD82 CD83 CD84 CD85 A d E h j k CD86 CD87 CD88 CD89 CD90 CD91 - CD92 CD93 CD94 CD95 CD96 CD97 CD98 CD99 CD100
101–150	CD101 CD102 CD103 CD104 CD105 CD106 CD107 A b CD108 CD109 CD110 CD111 CD112 CD113 CD114 CD115 CD116 CD117 CD118 CD119 CD120 A b CD121 A b CD122 CD123 CD124 CD125 CD126 CD127 CD129 CD130 CD131 CD132 CD133 CD134 CD135 CD136 CD137 CD138 CD140b CD141 CD142 CD143 CD144 CD146 CD147 CD148 CD150
151–200	CD151 CD152 CD153 CD154 CD155 CD156 A b C CD157 CD158 (A d E i k ) CD159 A C CD160 CD161 CD162 CD163 CD164 CD166 CD167 A b CD168 CD169 CD170 CD171 CD172 A b G CD174 CD177 CD178 CD179 A b CD180 CD181 CD182 CD183 CD184 CD185 CD186 CD191 CD192 CD193 CD194 CD195 CD196 CD197 CDw198 CDw199 CD200
201–250	CD201 CD202b CD204 CD205 CD206 CD207 CD208 CD209 CDw210 A b CD212 CD213a 1 2 CD217 CD218 (A b ) CD220 CD221 CD222 CD223 CD224 CD225 CD226 CD227 CD228 CD229 CD230 CD233 CD234 CD235 A b CD236 CD238 CD239 CD240CE CD240D CD241 CD243 CD244 CD246 CD247 - CD248 CD249
251–300	CD252 CD253 CD254 CD256 CD257 CD258 CD261 CD262 CD263 CD264 CD265 CD266 CD267 CD268 CD269 CD271 CD272 CD273 CD274 CD275 CD276 CD278 CD279 CD280 CD281 CD282 CD283 CD284 CD286 CD288 CD289 CD290 CD292 CDw293 CD294 CD295 CD297 CD298 CD299
301–350	CD300A CD301 CD302 CD303 CD304 CD305 CD306 CD307 CD309 CD312 CD314 CD315 CD316 CD317 CD318 CD320 CD321 CD322 CD324 CD325 CD326 CD328 CD329 CD331 CD332 CD333 CD334 CD335 CD336 CD337 CD338 CD339 CD340 CD344 CD349 CD350

Enzymy
Aktivita	Aktivní stránky Závazný web Katalytická triáda Oxyanionový otvor Enzymová promiskuita Katalyticky dokonalý enzym Koenzym Kofaktor Enzymatická katalýza
Nařízení	Alosterická regulace Spolupráce Inhibitor enzymu Aktivátor enzymu
Klasifikace	EC číslo Nadčeleď enzymů Rodina enzymů Seznam enzymů
Kinetika	Kinetika enzymů Eadie – Hofsteeův diagram Hanes – Woolfův děj Lineweaver – Burkův graf Kinetika Michaelis – Menten
Typy	EC1 Oxidoreduktázy (seznam ) EC2 Transferázy (seznam ) EC3 Hydrolázy (seznam ) EC4 Lyázy (seznam ) EC5 Izomerázy (seznam ) EC6 Ligázy (seznam ) EC7 Translocases (seznam )