Manosový receptor - Mannose receptor

Makrofágový manózový receptor
Identifikátory
SymbolMMR
Membranome56
receptor manózy, C typ 1
Identifikátory
SymbolMRC1
Alt. symbolyCD206
Gen NCBI4360
HGNC7228
OMIM153618
RefSeqNM_002438
UniProtP22897
Další údaje
MístoChr. 10 p13
receptor manózy, C typ 2
Identifikátory
SymbolMRC2
Alt. symbolyCD280
Gen NCBI9902
HGNC16875
RefSeqNM_006039
UniProtQ9UBG0
Další údaje
MístoChr. 17 q23

The receptor manózy (Clesk Differentiation 206, CD206) je Lektin typu C. primárně přítomné na povrchu makrofágy, nezralý dendritické buňky a jaterní sinusové endoteliální buňky, ale je také exprimován na povrchu kožních buněk, jako jsou lidské dermální fibroblasty a keratinocyty.[1][2] Je to první člen rodiny endocytických receptorů, která zahrnuje Endo180 (CD280), M-typ PLA2R, a DEC-205 (CD205).[3]

Receptor rozpoznává terminál manóza, N-acetylglukosamin a fukóza zbytky na glykany připojené k proteinům [4] našel na povrchu některých mikroorganismy, hraje roli v obou vrozený a adaptivní imunitní systémy. Mezi další funkce patří vylučování glykoproteinů z oběhu, včetně sulfátovaných glykoprotein hormony a glykoproteiny uvolněné v reakci na patologické Události.[5] Receptor manózy se nepřetržitě recykluje mezi plazmatická membrána a endozomální přihrádky v Clathrin -závislým způsobem.[6]

Struktura

Organizace domény

The extracellular portion of the mannose receptor contains an N-terminal cystein-rich domain, a fibronectin type II domain and 8 C-type carbohydrate recognition domains. This is followed by a transmembrane region and a short cytoplasmic C-terminal tail
Organizace domény receptoru manózy, převzato z Úvod do glykobiologie.[7]

Receptor manózy je typu I. transmembránový protein, s extracelulárním N-konec a intracelulární C-konec. Nejprve je syntetizován jako neaktivní předchůdce, ale je proteolyticky štěpený do aktivní formy v Golgiho aparát.[8] Extracelulární část receptoru se skládá z 8 po sobě jdoucích domén rozpoznávání sacharidů typu C (CRD) nejblíže plazmatické membráně, následovaných jednou fibronektin typu II opakující se doména a N-terminál cystein - bohatá doména. Cytoplazmatický ocas není schopen signální transdukce izolovaně, protože postrádá příslušné signální motivy.[9]

N-koncová doména bohatá na cysteiny

N-koncová doména bohatá na cysteiny je homologní do ricin B řetězec a váže se na sulfátované cukerné skupiny, se zvláště vysokou afinitou k N-Acetylgalaktosamin a galaktóza zbytky sulfatované na pozicích 3 a 4 jejich pyranóza prsteny.[10]

Mezi další ligandy patří chondroitin sulfáty A a B, stejně jako sulfátované LewisX a LewisA struktur.[6] Receptor manózy je jediným členem rodiny, ve které je tato doména funkční.[5]

Pymol image of the mannose receptor N-terminal cystein-rich domain bound to its sulphated N-Acetylgalactosamine ligand. The sulphated ligand fits snugly into a pocket on the surface of the cysteine-rich domain
Manosový receptor N-koncová doména bohatá na cysteiny (růžová) se navázala na svou sulfatovanou N-Acetylgalaktosaminový ligand (azurový). PBD ID: 1DQO

Fibronektin typu II opakovaná doména

Opakovaná doména fibronektinu typu II je zachována mezi všemi členy rodiny receptorů manózy. Kolageny I-IV váží tuto oblast s vysokou afinitou, zatímco kolagen V se váže jen slabě. Prostřednictvím této domény receptor manózy internalizuje kolagen v makrofágech a jaterní sinusové buňky, nezávisle na lektinové aktivitě receptoru.[9] Spolu s N-koncovou doménou bohatou na cystein je tato doména nejvíce konzervovaná mezi myšmi a lidmi (92%).[8]

Domény rozpoznávání sacharidů typu C (CRD)

8 tandemových CRD v extracelulární oblasti receptoru manózy sdílí mezi sebou pouze 30% homologii. Každý z nich obsahuje alespoň některé z aminokyselina zbytky nezbytné pro Ca2+ a vazba ligandu, společná pro funkční CRD typu C. Pouze CRD 4 a 5 obsahují všechny zbytky potřebné pro vazbu cukru, tvořící a proteáza -odolné jádro vázající ligand. Nejběžnějším ligandem jsou terminální zbytky manózy, ale N-acetylglukosamin a fukóza se také vážou.[8]

Hlavní interakce mezi CRD-4 a jeho cukrovým ligandem je přímá ligace ke konzervovanému Ca2+ v místě vázajícím cukr, podobným způsobem jako mechanismus vazby lektin vázající mannan (MBL). Čtvrtina z energie zdarma vazby cukru je spojeno s hydrofobními stohovacími interakcemi vytvořenými mezi jednou stranou cukrového kruhu a postranním řetězcem konzervované tyrosin zbytek ve vazebném místě, který není v MBL vidět. Navzdory podobnostem ve vazbě manózy mezi receptorem manózy a MBL tyto rozdíly naznačují, že vazba manózy receptorem manózy vyvinul odděleně od ostatních lektinů typu C.[11]

Jednotlivě CRD váží manózu pouze se slabou afinitou. Předpokládá se, že vysoce afinitní vazba je výsledkem shlukování více CRD. Toto shlukování umožňuje vázání multivalentní, rozvětvené ligandy, jako je například vysoce manóza N-vázané oligosacharidy.[12]

Konformace

Bylo navrženo, že receptor manózy může existovat alespoň ve dvou různých strukturách konformace. Každá CRD typu C je oddělena linkerovými oblastmi 10-20 aminokyselin, které obsahují řadu prolin zbytky, jejichž cyklický postranní řetězec je poměrně tuhý a upřednostňuje konformaci, ve které je N-koncová doména bohatá na cystein rozšířena co nejdále od plazmatické membrány.[13]

Alternativně je mohou interakce mezi sousedními CRD udržovat v těsné vzájemné blízkosti a způsobit ohnutí extracelulární oblasti receptoru, čímž se N-koncová doména bohatá na N na terminál dostane do těsného kontaktu s CRD. To by umístilo CRD 4 a 5 nejdále od membrány, aby se maximalizovala jejich interakce s potenciálními ligandy. Rezistence na proteolýzu prokázaná CRD 4 a 5 naznačuje, že mezi těmito dvěma doménami dochází k fyzickým interakcím, což podporuje existenci této konformace ve tvaru písmene U.[13]

Předpokládá se, že přechody mezi těmito dvěma konformacemi probíhají způsobem závislým na pH, který reguluje selektivitu ligandu a uvolňování během endocytózy. Předpokládá se, že nižší, kyselější pH časných endozomů je odpovědné za uvolňování ligandu.[13]

Proteolytické zpracování

Funkční, rozpustná forma receptoru manózy je produkována proteolytickým štěpením formy vázané na membránu metaloproteázy nachází se v extracelulárním prostředí.[14][15]

Rozpustný protein se skládá z celé extracelulární oblasti receptoru a může se podílet na transportu mannosylovaných proteinů z míst zánět.[9] Ukázalo se, že vylučování receptoru manózy z makrofágů je po rozpoznání zvýšeno plísňový patogeny jako Candida albicans a Aspergillus fumigatus, což naznačuje, že rozpustná forma může hrát roli při rozpoznávání houbových patogenů. Tímto způsobem by rovnováha mezi membránově vázaným a rozpustným receptorem manózy mohla ovlivnit cílení houbových patogenů v průběhu infekce.[16]

Glykosylace

Receptor manózy je silně glykosylovaný a jeho N-vázaná glykosylační místa jsou mezi myšmi a lidmi vysoce konzervovaná, což naznačuje důležitou roli pro toto posttranslační modifikace. Přítomnost někoho kyselina sialová zbytky na N-vázaných glykanech receptoru manózy jsou důležité pro jeho roli ve vazbě jak na sulfátované, tak na mannosylované glykoproteiny. Sialylace reguluje multimerizaci receptoru, o kterém je známo, že ovlivňuje vazbu na sulfátované glykoproteiny. Je také známo, že terminální zbytky kyseliny sialové jsou potřebné pro vazbu na mannosylované glykany. Absence kyseliny sialové snižuje schopnost receptorů vázat a internalizovat mannosylované glykany, ale neovlivňuje její lokalizaci na plazmatické membráně ani její endocytickou aktivitu.[9][17]

Funkce

Fagocytóza patogenů

Řada patogenních mikroorganismů, včetně C. albicans,[15][18] Pneumocystis carinii[19][20] a Leishmania donovani[21][22] zobrazují glykany na svých površích s koncovými zbytky manózy, které jsou rozpoznávány CRD typu C receptoru manózy, čímž působí jako marker sebe-sebe. Po rozpoznání receptor internalizuje vázaný patogen a transportuje ho do lysosomů pro degradaci prostřednictvím fagocytární cesta. Tímto způsobem působí receptor manózy jako a receptor pro rozpoznávání vzoru. Přítomnost di-aromatického sekvenčního motivu FENTLY (Phe-Glu-Asn-Thr-Leu-Tyr) v cytoplazmatickém konci receptoru je pro jeho internalizaci zprostředkovanou klatrinem zásadní.[6] To dokládají důkazy, že Buňky Cos-1 transfekované receptorem manózy bez jeho C-koncového ocasu nejsou schopny endocytózy C. albicans a P. carinii.[6]

Překvapivě receptor manózy knockout myši nevykazují zvýšenou náchylnost k infekci, což naznačuje, že receptor není pro fagocytózu nezbytný. Jeho zapojení však nelze odmítnout, protože to mohou kompenzovat jiné mechanismy. Například infekce knockoutovaných myší P. carinii vedlo ke zvýšenému náboru makrofágů do místa infekce. Kromě toho jsou na povrchu fagocytujících buněk přítomny další receptory, jako např DC-SIGN SIGNR1 a Endo180 vykazují podobnou schopnost vázat ligand jako manosový receptor, a proto je pravděpodobné, že v jeho nepřítomnosti jsou tyto proteiny schopné kompenzovat a indukovat fagocytózu.[6]

Předpokládá se také, že schopnost receptoru manózy napomáhat internalizaci patogenu usnadňuje infekci Mycobacterium tuberculosis a Mycobacterium leprae. Tyto bakterie pobývají a množí se v makrofágech, čímž zabraňují tvorbě fagolysozomu, aby nedocházelo k degradaci. Zprostředkováním jejich vstupu do makrofágu tedy blokování receptoru manózy pomáhá těmto patogenům infikovat a růst v jejich cílové buňce.[6][23]

Klatrinem zprostředkovaná endocytóza

CRD oblasti receptoru manózy na jaterních sinusových endoteliálních buňkách odstraňují množství odpadního materiálu od rozpustných makromolekul po velké částice.[24] Patří mezi ně lysozomální enzymy,[25] kolagenové α ‐ řetězce,[26] C-koncové propeptidy prokolagenu typu I,[27] a tkáňový plazminogenový aktivátor.[28] Vazebné studie naznačují, že každá jaterní sinusová endoteliální buňka exprimuje povrchovou zásobu 20 000 - 25 000 receptorů manózy. Receptor manózy na jaterních sínusoidních endoteliálních buňkách je rychle se recyklující receptor s Ke (endocytotická rychlostní konstanta) 4,12 min-1, což odpovídá poločasu 10 s pro povrchový komplex komplexů receptor-ligand.[29]

Na rozdíl od makrofágů, které používají receptory manózy k fagocytóze částic> 200 nm, zprostředkuje receptor manózy na jaterních sinusových endoteliálních buňkách klatrinem zprostředkovanou endocytózu makromolekul a nanočástic <200 nm.[24]

Prezentace antigenu

Receptor manózy může také hrát roli v absorpci a prezentaci antigenu nezralými dendritickými buňkami v adaptivním imunitním systému. Po navázání na receptor jsou mannosylované antigeny internalizovány a transportovány do endocytických oddílů v buňce pro naložení na Hlavní komplex histokompatibility (MHC) molekuly nebo jiné příbuzné molekuly prezentující antigen. Nepřímým příkladem toho je zpracování glykolipid antigen lipoarabinomannan, odvozený od Mykobakterie. Lipoarabinomannan (LAM) je prezentován T buňkám v komplexu s CD1b, ale je také schopen vázat se na receptor manózy. Od přítomnosti mannan, alternativní ligand, inhibuje proliferaci T buněk závislou na LAM, předpokládá se, že receptor váže extracelulární LAM, internalizuje ji a poté transportuje do endocytických vezikul, které mají být zavedeny na CD1b.[8]

Zralé dendritické buňky a makrofágy používají receptor manózy pro prezentaci antigenu jiným způsobem. Štěpený rozpustný receptor se váže na cirkulující antigeny a směruje je do efektorových buněk lymfoidní orgány prostřednictvím své domény bohaté na cysteiny, čímž aktivuje adaptivní imunitní systém.[8]

Intracelulární signalizace

Cytoplazmatický konec manózového receptoru neobsahuje žádné signální motivy, přesto se ukázalo, že receptor je nezbytný pro produkci pro- i protizánětlivých látek. cytokiny, což naznačuje pasivnější roli receptoru při fagocytóze patogenů.[6][8] To naznačuje, že receptoru manózy pomáhají další receptory buněčného povrchu za účelem spuštění signalizační kaskády. Ukázalo se například, že Buňky HEK 293 kotransfekované lidským receptorem manózy a člověkem Mýtný receptor 2 cDNA jsou schopni vylučovat IL-8 v reakci na P. carinii infekce, zatímco u pacientů transfekovaných pouze jedním z těchto receptorů nedošlo.[30] Je možné, že tyto dva receptory tvoří na buněčném povrchu komplex, který usnadňuje přenos signálu při patogenní expozici.

Řešení zánětu

Další klíčovou rolí receptoru manózy je regulace hladin molekul uvolňovaných do oběhu během zánětlivé reakce. V reakci na patologické jevy glykoproteiny včetně lysozomálních hydrolázy, aktivátor tkáňového plazminogenu a neutrofily myeloperoxidáza jsou uvolňovány na pomoc v boji proti jakýmkoli napadajícím mikroorganismům. Jakmile hrozba ustoupí, mohou tyto glykoproteiny poškozovat hostitelské tkáně, takže jejich hladiny v oběhu musí být přísně kontrolovány.[6]

Oligosacharidy s vysokým obsahem manózy přítomné na povrchu těchto glykoproteinů označují jejich přechodnou povahu, protože jsou nakonec rozpoznány receptorem manózy a odstraněny z oběhu. Myši s knockoutovaným receptorem manózy jsou méně schopné tyto proteiny vyčistit a vykazují zvýšené koncentrace řady lysozomálních hydroláz v krvi.[5]

V souladu s touto funkcí je receptor manózy exprimován při nízkých hladinách během zánětu a při vysokých hladinách během řešení zánětu, aby se zajistilo, že zánětlivá činidla jsou odstraněna z oběhu pouze ve vhodnou dobu.[5]

Clearance glykoproteinových hormonů

N-terminální doména manózového receptoru bohatá na cysteiny hraje důležitou roli v rozpoznávání sulfatovaných glykoproteinových hormonů a jejich vylučování z oběhu.[8]

Glykoproteinové hormony jako např lutropin, který během uvolnění spustí vajíčko ovulace, musí stimulovat své receptory pulzy, aby se jim vyhnuly desenzibilizace receptoru. Glykany na jejich povrchu jsou zakončeny sulfátováním N-Acetylgalaktosamin (GalNAc), což z nich dělá ligandy pro ricinovou homologní doménu manózového receptoru bohatou na cystein. Tato značka zajišťuje cyklus uvolňování, stimulace a odstraňování z oběhu.[7]

Vyřazené myši postrádající enzym potřebný k přidání sulfátované krycí struktury GalNAc vykazují delší poločasy lutropinu, což má za následek zvýšenou aktivaci receptoru a estrogen Výroba. Samice knockoutovaných myší dosáhnou pohlavní dospělosti rychleji než jejich protějšky divokého typu, mají delší říje a produkovat více vrhů. Sulfátovaná značka GalNAc je tedy velmi důležitá při regulaci sérových koncentrací určitých glykoproteinových hormonů.[7]

Typy

Lidé exprimují dva typy receptorů manózy, každý kódovaný vlastním genem:

GenProteinAlternativní názvy
MRC1Makrofágový manózový receptor 1Manosový receptor typu C 1,
13členná rodina lektinových domén typu C (CLEC13D),
CD206, MMR
MRC2Makrofágový manózový receptor 2Manosový receptor typu C 2,
Protein asociovaný s receptorem aktivátoru plazminogenu typu urokinázy,
CD280

Aplikace ve zdraví a nemoci

Selektivní internalizační vlastnosti receptoru manózy naznačují řadu potenciálních aplikací ve zdraví a nemoci. Manipulací s glykosylací důležitých bioaktivní proteiny do vysoce mannosylovaného stavu, jejich sérové ​​hladiny mohly být přísně regulovány a mohly by být cíleny specificky na buňky exprimující receptor manózy. Existuje také potenciál pro použití receptoru manózy jako cíle pro zlepšenou aktivaci makrofágů a prezentaci antigenu.[5][8][31]

MRC2 /Endo180[32] komunikuje s Basigin / CD147 prostřednictvím své čtvrté Lektin typu C. doménu za vzniku molekuly epiteliálně-mezenchymální přechod potlačující komplex, který při narušení vede k indukci invazivní prostaty epitelová buňka chování spojené s chudými rakovina prostaty přežití.[33] Zvýšené bazální membrána tuhost kvůli jeho glykace může také spustit Endo180 -závislá invaze prostaty epitelové buňky a tento bio-mechanický mechanismus je spojen se špatným rakovina prostaty přežití.[34] Bylo navrženo, že stabilizace Endo180-CD147 epiteliálně-mezenchymální přechod potlačující komplex a cílení na nekomplexovanou formu Endo180 v invazivních buňkách může mít terapeutický přínos v prevenci progrese rakoviny a metastáza.[35]

Reference

  1. ^ Szolnoky G, Bata-Csörgö Z, Kenderessy AS, Kiss M, Pivarcsi A, Novák Z, Nagy Newman K, Michel G, Ruzicka T, Maródi L, Dobozy A, Kemény L (srpen 2001). „Receptor vázající manózu je exprimován na lidských keratinocytech a zprostředkovává usmrcení Candida albicans". Journal of Investigative Dermatology. 117 (2): 205–13. doi:10.1046 / j.1523-1747.2001.14071.x. PMID  11511295.
  2. ^ Sheikh H, Yarwood H, Ashworth A, Isacke CM (březen 2000). „Endo180, endocytový recyklační glykoprotein související s makrofágovým manózovým receptorem, je exprimován na fibroblastech, endoteliálních buňkách a makrofágech a funguje jako lektinový receptor.“ Journal of Cell Science. 113 (6): 1021–32. PMID  10683150.
  3. ^ East L, Isacke CM (2002). "Rodina receptoru manózy". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Obecné předměty. 1572 (2–3): 364–86. doi:10.1016 / S0304-4165 (02) 00319-7. PMID  12223280.
  4. ^ Schlesinger PH, Doebber TW, Mandell BF, White R, DeSchryver C, Rodman JS, Miller MJ, Stahl P (1978). "Plazmatická clearance glykoproteinů s terminální manózou a N-acetylglukosaminem jaterními neparenchymálními buňkami. Studie s beta-glukuronidázou, N-acetyl-β-D-glukosaminidázou, ribonukleázou B a agalakto-orosomukoidem". Biochemical Journal. 176 (1): 103–9. doi:10.1042 / bj1760103. PMC  1186209. PMID  728098.
  5. ^ A b C d E Lee SJ, Evers S, Roeder D, Parlow AF, Risteli J, Risteli L, Lee YC, Feizi T, Langen H, Nussenzweig MC (2002). „Regulace homeostázy glykoproteinů v séru zprostředkovaná receptorem manózy“. Věda. 295 (5561): 1898–901. Bibcode:2002Sci ... 295.1898L. doi:10.1126 / science.1069540. PMID  11884756. S2CID  31432874.
  6. ^ A b C d E F G h Gazi U, Martinez-Pomares L (2009). "Vliv receptoru manózy na imunitní odpovědi hostitele". Imunobiologie. 214 (7): 554–61. doi:10.1016 / j.imbio.2008.11.004. PMID  19162368.
  7. ^ A b C Taylor M, Drickamer K (2011). Úvod do glykobiologie. Oxford University Press. ISBN  978-0-19-956911-3.
  8. ^ A b C d E F G h Stahl PD, Ezekowitz RA (1998). „Receptor manózy je receptor pro rozpoznávání vzorů zapojený do obrany hostitele“. Aktuální názor na imunologii. 10 (1): 50–5. doi:10.1016 / S0952-7915 (98) 80031-9. PMID  9523111.
  9. ^ A b C d Martinez-Pomares L (2012). "Receptor manózy". Journal of Leukocyte Biology. 92 (6): 1177–86. doi:10.1189 / jlb.0512231. PMID  22966131. S2CID  27512588.
  10. ^ Fiete DJ, Beranek MC, Baenziger JU (březen 1998). „Doména receptoru„ manózy “bohatá na cysteiny zprostředkovává GalNAc-4-SO4 vazba". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 95 (5): 2089–93. Bibcode:1998PNAS ... 95.2089F. doi:10.1073 / pnas.95.5.2089. PMC  19259. PMID  9482843.
  11. ^ Mullin NP, Hitchen PG, Taylor ME (1997). „Mechanismus Ca2+ a monosacharid vázající se na doménu rozpoznávání sacharidů typu C makrofágového manózového receptoru ". Journal of Biological Chemistry. 272 (9): 5668–81. doi:10.1074 / jbc.272.9.5668. PMID  9038177.
  12. ^ Weis WI, Drickamer K (1996). "Strukturní základ rozpoznávání lektin-sacharidy". Roční přehled biochemie. 65: 441–73. doi:10.1146 / annurev.bi.65.070196.002301. PMID  8811186.
  13. ^ A b C Llorca O (2008). "Rozšířené a ohnuté konformace rodiny receptorů manózy". Buněčné a molekulární biologické vědy. 65 (9): 1302–10. doi:10.1007 / s00018-007-7497-9. PMID  18193159. S2CID  5038725.
  14. ^ Jordens R, Thompson A, Amons R, Koning F (1999). "Lidské dendritické buňky vylučují funkční rozpustnou formu receptoru manózy". Mezinárodní imunologie. 11 (11): 1775–80. doi:10.1093 / intimm / 11.11.1775. PMID  10545481.
  15. ^ A b Martínez-Pomares L, Mahoney JA, Káposzta R, Linehan SA, Stahl PD, Gordon S (1998). „Funkční rozpustná forma receptoru myší manózy je produkována makrofágy in vitro a je přítomna v myším séru“. Journal of Biological Chemistry. 273 (36): 23376–80. doi:10.1074 / jbc.273.36.23376. PMID  9722572.
  16. ^ Gazi U, Rosas M, Singh S, Heinsbroek S, Haq I, Johnson S, Brown GD, Williams DL, Taylor PR, Martinez-Pomares L (2011). „Rozpoznávání plísní zvyšuje vylučování receptoru manózy prostřednictvím zapojení dectinu-1“. Journal of Biological Chemistry. 286 (10): 7822–9. doi:10,1074 / jbc.M110.185025. PMC  3048669. PMID  21205820.
  17. ^ Su Y, Bakker T, Harris J, Tsang C, Brown GD, Wormald MR, Gordon S, Dwek RA, Rudd PM, Martinez-Pomares L (2005). „Glykosylace ovlivňuje lektinové aktivity makrofágového manózového receptoru“. Journal of Biological Chemistry. 280 (38): 32811–20. doi:10,1074 / jbc.M503457200. PMID  15983039.
  18. ^ Maródi L, Korchak HM, Johnston RB (1991). "Mechanismy obrany hostitele proti Candida druh. I. Fagocytóza monocyty a makrofágy odvozenými od monocytů “. Journal of Immunology. 146 (8): 2783–9. PMID  1901885.
  19. ^ Ezekowitz RA, Williams DJ, Koziel H, Armstrong MY, Warner A, Richards FF, Rose RM (1991). „Přijměte Pneumocystis carinii zprostředkovaný makrofágovým manózovým receptorem ". Příroda. 351 (6322): 155–8. doi:10.1038 / 351155a0. PMID  1903183. S2CID  1763804.
  20. ^ O'Riordan DM, Standing JE, Limper AH (1995). "Pneumocystis carinii glykoprotein A váže makrofágové manózové receptory ". Infekce a imunita. 63 (3): 779–84. doi:10.1128 / IAI.63.3.779-784.1995. PMC  173070. PMID  7868247.
  21. ^ Chakraborty R, Chakraborty P, Basu MK (1998). „Makrofágový manosyl fukosylový receptor: jeho role při invazi virulentní a avirulentní L. donovani promastigotes ". Zprávy o biologických vědách. 18 (3): 129–42. doi:10.1023 / A: 1020192512001. PMID  9798785. S2CID  4903749.
  22. ^ Chakraborty P, Ghosh D, Basu MK (2001). „Modulace makrofágového manózového receptoru ovlivňuje příjem virulentní a avirulentní Leishmania donovani promastigotes ". Parazitologický časopis. 87 (5): 1023–7. doi:10.1645 / 0022-3395 (2001) 087 [1023: MOMMRA] 2.0.CO; 2. PMID  11695359.
  23. ^ Kang PB, Azad AK, Torrelles JB, Kaufman TM, Beharka A, Tibesar E, DesJardin LE, Schlesinger LS (2005). „Receptor lidské makrofágové manózy řídí biogenezi fagozomů zprostředkovanou lipoarabinomannanem zprostředkovanou Mycobacterium tuberculosis“. Journal of Experimental Medicine. 202 (7): 987–99. doi:10.1084 / jem.20051239. PMC  2213176. PMID  16203868.
  24. ^ A b Sørensen, KK; Simon-Santamaria, J; McCuskey, RS; Smedsrød, B (20. září 2015). „Jaterní sinusové endoteliální buňky“. Komplexní fyziologie. 5 (4): 1751–74. doi:10.1002 / cphy.c140078. PMID  26426467.
  25. ^ Elvevold, K; Simon-Santamaria, J; Hasvold, H; McCourt, P; Smedsrød, B; Sørensen, KK (prosinec 2008). „Jaterní sinusové endoteliální buňky závisí na náboru lysozomálních enzymů zprostředkovaných receptorem manózy pro normální schopnost degradace“. Hepatologie. 48 (6): 2007–15. doi:10.1002 / hep.22527. PMID  19026003. S2CID  29069000.
  26. ^ Malovic, já; Sørensen, KK; Elvevold, KH; Nedredal, GI; Paulsen, S; Erofeev, AV; Smedsrød, BH; McCourt, PA (červen 2007). „Receptor manózy na sinusových endoteliálních buňkách jaterních jater je hlavním denaturovaným receptorem pro clearance kolagenu“. Hepatologie. 45 (6): 1454–61. doi:10,1002 / hep.21639. PMID  17518370. S2CID  26022255.
  27. ^ Smedsrød, B; Melkko, J; Risteli, L; Risteli, J (15. října 1990). „Cirkulující C-koncový propeptid prokolagenu typu I je vylučován hlavně prostřednictvím receptoru manózy v jaterních endoteliálních buňkách“. The Biochemical Journal. 271 (2): 345–50. doi:10.1042 / bj2710345. PMC  1149560. PMID  2241919.
  28. ^ Smedsrød, B; Einarsson, M; Pertoft, H (16. června 1988). „Tkáňový aktivátor plazminogenu je endocytován receptory manózy a galaktózy jaterních buněk potkana“. Trombóza a hemostáza. 59 (3): 480–4. doi:10.1055 / s-0038-1647519. PMID  2847350.
  29. ^ Magnusson, S; Berg, T (1. února 1989). „Extrémně rychlá endocytóza zprostředkovaná receptorem manózy sinusových endoteliálních jaterních buněk potkana“. The Biochemical Journal. 257 (3): 651–6. doi:10.1042 / bj2570651. PMC  1135637. PMID  2930475.
  30. ^ Tachado SD, Zhang J, Zhu J, Patel N, Cushion M, Koziel H (2007). „Uvolňování IL-8 zprostředkované Pneumocystis makrofágy vyžaduje koexpresi manózových receptorů a TLR2“. Journal of Leukocyte Biology. 81 (1): 205–11. doi:10.1189 / jlb.1005580. PMID  17020928. S2CID  15056895.
  31. ^ Chang CF, Wan J, Li Q, Renfroe SC, Heller NM, Wang J (červenec 2017). „Alternativní aktivace zkosené mikroglie / makrofágy podporují rozlišení hematomu při experimentálním intracerebrálním krvácení“. Neurobiologie nemocí. 103: 54–69. doi:10.1016 / j.nbd.2017.03.016. PMC  5540140. PMID  28365213.
  32. ^ "WikiGenes: MRC2 - manosový receptor C, typ 2 Homo sapiens".
  33. ^ Rodriguez-Teja M, Gronau JH, Minamidate A, Darby S, Gaughan L, Robson C a kol. (Březen 2015). „Výsledek přežití a potlačení EMT zprostředkované interakcí lektinových domén Endo180 a CD147“. Výzkum molekulární rakoviny. 13 (3): 538–47. doi:10.1158 / 1541-7786.MCR-14-0344-T. PMID  25381222.
  34. ^ Rodriguez-Teja M, Gronau JH, Breit C, Zhang YZ, Minamidate A, Caley MP a kol. (Březen 2015). „Základní membrána modifikovaná AGE spolupracuje s Endo180 na podpoře invazivity epiteliálních buněk a snížení přežití rakoviny prostaty“ (PDF). The Journal of Pathology. 235 (4): 581–92. doi:10,1002 / cesta.4485. PMID  25408555. S2CID  40735796.
  35. ^ Sturge J (březen 2016). „Endo180 na špici léčby rakoviny kostí a dále“. The Journal of Pathology. 238 (4): 485–8. doi:10,1002 / cesta. 4673. PMC  4819699. PMID  26576691.

externí odkazy