Izomeráza - Isomerase

Izomerázy jsou obecnou třídou enzymy které převádějí molekulu z jedné izomer jinému. Izomerázy usnadňují intramolekulární přesmyky, při nichž se vazby lámou a tvoří. Obecná forma takové reakce je následující:

A – B → B – A

Je jen jeden Podklad čímž se získá jeden produkt. Tento produkt má stejné molekulární vzorec jako substrát, ale liší se vazbou vazeb nebo prostorovým uspořádáním. Izomerázy katalyzují reakce napříč mnoha biologickými procesy, například v glykolýza a metabolismus sacharidů.

Izomerizace

Příklady izomerů
zig-zag models of hexane and four isomers
Strukturní izomery hexanu
zig-zag model of cis-2-butene vs trans-2-butene
Cis-2-buten a trans-2-buten
projection of D-glucose and D-mannose
Epimery: D-glukóza a D-manóza

Izomerázy katalyzovat změny v rámci jedné molekuly.[1] Převádějí jeden izomer na jiný, což znamená, že konečný produkt má stejný molekulární vzorec, ale jinou fyzickou strukturu. Izomery samy o sobě existují v mnoha odrůdách, ale lze je obecně klasifikovat jako strukturní izomery nebo stereoizomery. Strukturní izomery mají odlišné uspořádání vazeb a / nebo odlišné vzájemné propojení vazeb, jako v případě hexan a jeho čtyři další izomerní formy (2-methylpentan, 3-methylpentan, 2,2-dimethylbutan, a 2,3-dimethylbutan ).

Stereoizomery mají stejné uspořádání jednotlivých vazeb a stejnou konektivitu, ale trojrozměrné uspořádání vázaných atomů se liší. Například, 2-buten existuje ve dvou izomerních formách: cis-2-buten a trans-2-buten.[2] Subkategorie izomeráz obsahujících racemázy, epimerázy a cis-trans izomery jsou příklady enzymů katalyzujících interkonverzi stereoizomerů. Intramolekulární lyázy, oxidoreduktázy a transferázy katalyzují interkonverzi strukturních izomerů.

Prevalence každého izomeru v přírodě částečně závisí na izomerační energie, rozdíl v energii mezi izomery. Izomery blízké energii se mohou snadno přeměňovat a jsou často vidět ve srovnatelných poměrech. Izomerační energie, například pro přeměnu ze stáje cis izomer na méně stabilní trans izomer je větší než u reverzní reakce, což vysvětluje, proč v nepřítomnosti izomeráz nebo vnějšího zdroje energie, jako je ultrafialová radiace daná cis izomer má tendenci být přítomen ve větším množství než trans izomer. Izomerázy mohou zvyšovat rychlost reakce snížením izomerační energie.[3]

Výpočet izomerázy kinetika z experimentálních údajů může být obtížnější než u jiných enzymů, protože použití experimenty s inhibicí produktu je nepraktické.[4] To znamená, že izomerizace není nevratná reakce protože reakční nádoba bude obsahovat jeden substrát a jeden produkt, což je typický zjednodušený model pro výpočet kinetika reakce nedrží. Při určování krok určující rychlost při vysokých koncentracích v jedné izomerizaci. Místo toho může narušení stopovače překonat tyto technické obtíže, pokud existují dvě formy nevázaného enzymu. Tato technika používá výměna izotopů nepřímo měřit interkonverze volného enzymu mezi jeho dvěma formami. Radioaktivně značený substrát a produkt šířit způsobem závislým na čase. Když systém dosáhne rovnováha přidání neoznačeného substrátu to narušuje nebo vyvažuje. Jakmile se znovu vytvoří rovnováha, sledují se radioaktivně značený substrát a produkt, aby se určily energetické informace.[5]

Nejranější použití této techniky objasnilo kinetiku a mechanismus základem akce fosfoglukomutáza, upřednostňující model nepřímého převodu fosfát s jedním středně pokročilí a přímý převod glukóza.[6] Tato technika byla poté přijata ke studiu profilu prolin racemase a jeho dva stavy: forma, která izomerizuje L-prolin a druhý pro D-prolin. Při vysokých koncentracích se ukázalo, že přechodový stav v této interkonverzi je rychlost omezující a že tyto enzymové formy se mohou lišit právě v protonace na kyselé a základní skupiny z Aktivní stránky.[5]

Nomenklatura

Obecně platí, že „názvy izomeráz se tvoří jako“Podklad izomeráza “(například enoyl CoA izomeráza ), nebo jako „Podklad typ izomerázy" (například, fosfoglukomutáza )."[7]

Klasifikace

Enzymem katalyzované reakce mají každá jedinečně přiřazené klasifikační číslo. Izomerázou katalyzované reakce mají své vlastní ES kategorie: EC 5.[8] Izomerázy se dále dělí do šesti podtříd:

Racemázy, epimerázy

Tato kategorie (EC 5.1) zahrnuje (racemázy ) a epimerázy ). Tyto izomerázy se invertují stereochemie na cíl chirální uhlík. Racemasy působí na molekuly s jedním chirálním uhlíkem pro inverzi stereochemie, zatímco epimerázy cílí na molekuly s více chirálními uhlíky a působí na jeden z nich. Molekula s pouze jedním chirálním uhlíkem má dva enantiomerní formy, jako např serin mající izoformy D-serin a L-serin, které se liší pouze v absolutní konfigurace o chirálním uhlíku. Molekula s více chirálními uhlíky má dvě formy na každém chirálním uhlíku. Izomerace na jednom chirálním uhlíku několika výtěžků epimery, které se navzájem liší v absolutní konfiguraci pouze na jednom chirálním uhlíku.[2] Například D-glukóza a D-manóza se liší v konfiguraci pouze na jednom chirálním uhlíku. Tato třída se dále člení podle skupiny, na kterou enzym působí:

Racemázy a epimerázy:
EC čísloPopisPříklady
ES 5.1.1Působení na aminokyseliny a derivátyalanin racemáza, methionin racemáza
ES 5.1.2Působení na hydroxykyseliny a derivátylaktát racemáza, vinná epimeráza
ES 5.1.3Působí na sacharidy a derivátyribulóza-fosfát 3-epimeráza, UDP-glukóza-4-epimeráza
EC 5.1.99Působení na jiné sloučeninymethylmalonyl CoA epimeráza, hydantoin racemáza

Cis-trans izomerázy

Tato kategorie (EC 5.2) zahrnuje enzymy, které katalyzují izomerizaci cis-trans izomery. Alkenes a cykloalkany může mít cis-trans stereoizomery. Tyto izomery se nerozlišují absolutní konfigurace ale spíše polohou skupin substituentů vzhledem k referenční rovině, napříč dvojnou vazbou nebo vzhledem ke kruhové struktuře. Cis izomery mají skupiny substituentů na stejné straně a trans izomery mají skupiny na opačných stranách.[2]

Tato kategorie není dále členěna. Všechny položky v současné době zahrnují:

Konverze zprostředkovaná peptidylprolyl izomerázou (PPIáza).
Cis-trans izomerázy:
EC čísloPříklady
EC 5.2.1.1Maleát izomeráza
EC 5.2.1.2Maleylacetoacetát izomeráza
EC 5.2.1.4Maleylpyruvát-izomeráza
EC 5.2.1.5Linoleátová izomeráza
EC 5.2.1.6Furylfuramid izomeráza
EC 5.2.1.8Peptidylprolyl izomeráza
EC 5.2.1.9Farnesol 2-izomeráza
EC 5.2.1.102-chlor-4-karboxymethylenbut-2-en-l, 4-olid izomeráza
EC 5.2.1.12Zeta-karoten izomeráza
EC 5.2.1.13Prolykopen izomeráza
EC 5.2.1.14Beta-karoten izomeráza

Intramolekulární oxidoreduktázy

Tato kategorie (EC 5.3) zahrnuje intramolekulární oxidoreduktázy. Tyto izomerázy katalyzují přenos elektrony z jedné části molekuly do druhé. Jinými slovy, katalyzují oxidace jedné části molekuly a současné redukci další části.[8] Podkategorie této třídy jsou:

reakce katalyzovaná fosforibosylanthranilát isomerázou
Intramolekulární oxidoreduktázy:
EC čísloPopisPříklady
EC 5.3.1Interkonverze aldóz a ketózTriose-fosfát izomeráza, Ribose-5-fosfát izomeráza
ES 5.3.2Interkonverze keto- a enollových skupinFenylpyruvát tautomeráza, Oxaloacetát tautomeráza
EC 5.3.3Transpozice dvojitých dluhopisů C = CSteroidní delta-izomeráza, L-dopachrom izomeráza
EC 5.3.4Transpozice dluhopisů SSProtein disulfid-izomeráza
EC 5,3,99Ostatní intramolekulární oxidoreduktázyProstaglandin-D syntáza, Allen-oxid cykláza

Intramolekulární transferázy

Tato kategorie (EC 5.4) zahrnuje intramolekulární transferázy (mutázy ). Tyto izomerázy katalyzují přenos funkční skupiny z jedné části molekuly do druhé.[8] Fosfotransferázy (EC 5.4.2) byly kategorizovány jako transferázy (EC 2.7.5) s regenerací dárců do roku 1983.[9] Tuto podtřídu lze rozdělit podle funkční skupiny, kterou enzym přenáší:

reakce katalyzovaná fosfoenolpyruvát mutázou
Intramolekulární transferázy:
EC čísloPopisPříklady
ES 5.4.1Přenos acylových skupinLysolecithin acylmutáza, Precorrin-8X methylmutáza
ES 5.4.2Fosfotransferázy (fosfomutázy)Fosfoglukomutáza, Fosfopentomutáza
EC 5.4.3Přenos aminoskupinBeta-lysin 5,6-aminomutáza, Tyrosin 2,3-aminomutáza
EC 5.4.4Přenos hydroxyskupin(hydroxyamino) benzen mutáza, Isochorismát syntáza
EC 5,99Přenos dalších skupinMethylaspartát mutáza, Chorismát mutáza

Intramolekulární lyázy

Tato kategorie (EC 5,5) zahrnuje intramolekulární lyázy. Tyto enzymy katalyzují „reakce, při nichž lze skupinu považovat za vyloučenou z jedné části molekuly, přičemž zanechává dvojnou vazbu, zatímco zůstává kovalentně připojený k molekule. “[8] Některé z těchto katalyzovaných reakcí zahrnují rozbití kruhové struktury.

Tato kategorie není dále členěna. Všechny položky v současné době zahrnují:

reakce katalyzovaná ent-kopalyldifosfát syntázou
Intramolekulární lyázy:
EC čísloPříklady
ES 5.5.1.1Mukonát cykloizomeráza
ES 5.5.1.23-karboxy-cis, cis-mukonát cykloizomeráza
ES 5.5.1.3Tetrahydroxypteridin-cykloizomeráza
ES 5.5.1.4Inositol-3-fosfát syntáza
ES 5.5.1.5Karboxy-cis, cis-mukonát cykláza
ES 5.5.1.6Chalcon izomeráza
ES 5.5.1.7Chloromukonát cykloizomeráza
ES 5.5.1.8(+) - bornyldifosfát syntáza
ES 5.5.1.9Cycloeucalenol cykloisomerase
ES 5.5.1.10Alfa-pinen-oxid decykláza
ES 5.5.1.11Dichloromukonát cykloizomeráza
ES 5.5.1.12Kopalyldifosfát syntáza
ES 5.5.1.13Ent-kopalyldifosfát syntáza
ES 5.5.1.14Syn-kopalyldifosfát syntáza
ES 5.5.1.15Terpentedienyl-difosfát syntáza
ES 5.5.1.16Halimadienyl-difosfát syntáza
ES 5.5.1.17(S) -beta-makrokarpenová syntáza
ES 5.5.1.18Lykopen epsilon-cykláza
ES 5.5.1.19Lykopen beta-cykláza
ES 5.5.1.20Prosolanapyron-III cykloizomeráza
EC 5.5.1.n1D-ribóza pyranáza

Mechanismy isomeráz

Expanze a kontrakce prstenců prostřednictvím tautomerů

Izomerace glukóza-6-fosfátu glukóza-6-fosfát izomerázou

Klasickým příkladem otevření a kontrakce kruhu je izomerizace glukóza (an aldehyd se šestičlenným kroužkem) až fruktóza (A keton s pětičlenným kroužkem). Konverze D-glukóza-6-fosfátu na D-fruktóza-6-fosfát je katalyzována glukóza-6-fosfát izomeráza, intramolekulární oxidoreduktáza. Celková reakce zahrnuje otevření kruhu za vzniku aldózy acidobazická katalýza a následná tvorba cis-endiolového meziproduktu. Poté se vytvoří ketóza a kruh se znovu uzavře.

Glukóza-6-fosfát se nejprve váže na Aktivní stránky izomerázy. Izomeráza otevírá kruh: jeho Jeho388 zbytek protonuje kyslík na glukózovém kruhu (a tím rozbíjí vazbu O5-C1) ve spojení s Lys518 deprotonace C1 hydroxyl kyslík. Prsten se otevírá a tvoří přímý řetěz aldose s kyselým C2 protonem. Vazba C3-C4 se otáčí a Glu357 (s pomocí His388) depronuje C2 za vzniku dvojné vazby mezi C1 a C2. A cis-endiol vznikne meziprodukt a kyslík C1 je protonován katalytickým zbytkem, doprovázený deprotonací kyslíku endiol C2. Přímý řetěz ketóza je vytvořen. K uzavření fruktózového kruhu dojde k obrácení otevření kruhu a ketóza je protonována.[10]

Epimerizace

Konverze ribulóza-5-fosfátu na xylulózu-5-fosfát

Příklad epimerizace lze nalézt v Calvinově cyklu, kdy je D-ribulóza-5-fosfát přeměněn na D-xylulóza-5-fosfát ribulóza-fosfát 3-epimeráza. Podklad a produkt se liší pouze v stereochemie na třetím uhlíku v řetězci. Základní mechanismus zahrnuje deprotonaci třetího uhlíku za vzniku reaktivního izolovat středně pokročilí. Aktivní místo enzymu obsahuje dvě Asp zbytky. Poté, co se substrát váže na enzym, první Asp deprotonuje třetí uhlík z jedné strany molekuly. To ponechává rovinnou sp2-hybridizovaný středně pokročilí. Druhý Asp je umístěn na opačné straně aktivní strany a protonuje molekulu, čímž účinně přidává proton ze zadní strany. Tyto spojené kroky invertují stereochemii na třetím uhlíku.[11]

Intramolekulární přenos

Navrhovaný mechanismus pro chorismát mutasu. Clark, T., Stewart, J. D. a Ganem, B. Inhibitory analogu přechodného stavu chlorismát mutázy. Tetrahedron 46 (1990) 731–748. © IUBMB 2001

Chorismát mutáza je intramolekulární transferáza a katalyzuje přeměnu chorismát na prefenovat, používaný jako předchůdce pro L-tyrosin a L-fenylalanin v některých rostlinách a bakteriích. Tato reakce je a Claisenův přesmyk které mohou pokračovat s izomerázou nebo bez ní, ačkoli se rychlost zvyšuje 106 složte za přítomnosti chorismát mutázy. Reakce prochází a židle přechodový stav se substrátem v trans-diaxiální poloze.[12] Experimentální důkazy naznačují, že izomeráza se selektivně váže na přechodový stav křesla, i když přesný mechanismus katalýza není známo. Předpokládá se, že tato vazba stabilizuje přechodový stav prostřednictvím elektrostatických účinků, což odpovídá dramatickému zvýšení reakční rychlosti v přítomnosti mutázy nebo po přidání konkrétně umístěného kationtu do aktivního místa.[13]

Intramolekulární oxidoredukce

Konverze pomocí IPP izomerázy

Isopentenyl-difosfát delta izomeráza typu I (také známý jako IPP izomeráza) je vidět v cholesterol syntéza a zejména katalyzuje přeměnu isopentenyl difosfát (IPP) do dimethylallyldifosfát (DMAPP). V této izomerační reakci je stabilní dvojná vazba uhlík-uhlík přeskupena nahoře a vytváří vysoce elektrofilní allylický izomer. IPP izomeráza katalyzuje tuto reakci stereoselektivní antarafacial transpozice jediného protonu. The dvojná vazba je protonován na C4 za vzniku terciáře karbokace meziprodukt na C3. Sousední uhlík, C2, je deprotonován z opačné strany za vzniku dvojné vazby.[14] Ve skutečnosti je dvojná vazba posunuta.

Úloha isomerázy při onemocnění člověka

Isomeráza hraje roli při lidských onemocněních. Nedostatky tohoto enzymu mohou způsobit poruchy u lidí.

Nedostatek fosfohexóza-izomerázy

Nedostatek fosfohexózové izomerázy (PHI) je také známý jako nedostatek fosfoglukózy izomerázy nebo Nedostatek glukózo-6-fosfát izomerázy, a je dědičným nedostatkem enzymů. PHI je druhý nejčastější erthoenzyopatie v glykolýza kromě nedostatek pyruvátkinázy a je spojena s nesférocytickou hemolytickou anémií různé závažnosti.[15][16] Toto onemocnění je zaměřeno na glukózo-6-fosfátový protein. Tento protein se nachází v sekreci některých rakovinných buněk.[17] PHI je výsledkem dimerního enzymu, který katalyzuje reverzibilní interkonverzi fruktóza-6-fosfátu a gluóza-6-fosfátu.[15]

PHI je velmi vzácné onemocnění, v literatuře je dosud hlášeno pouze 50 případů.[15]

Diagnóza je stanovena na základě klinického obrazu ve spojení s biochemickými studiemi odhalujícími nedostatek GPI erytrocytů (mezi 7 a 60% normálu) a identifikací mutace v genu GPI molekulární analýzou.[15]

Nedostatek fosfohexózo-izomerázy může vést ke stavu označovanému jako hemolytický syndrom. Stejně jako u lidí, hemolytický syndrom, který je charakterizován sníženým počtem erytrocytů, nižším hematokritem, nižším hemoglobin u homozygotních mutantů se výlučně projevil vyšší počet retikulocytů a plazmatická koncentrace bilirubinu, stejně jako zvýšené indexy jater a sleziny.[16]

Nedostatek triosefosfát izomerázy

Onemocnění označované jako nedostatek triosefosfát-izomerázy (TPI) je závažná autozomálně recesivní dědičná multisystémová porucha glykolytický metabolismus.[18] Je charakterizována hemolytickou anémií a neurodegenerací a je způsobena anaerobní metabolickou dysfunkcí. Tato dysfunkce je výsledkem missense mutace, která ovlivňuje kódovaný protein TPI.[19] Nejběžnější mutací je substituce genu Glu104Asp, který produkuje nejzávažnější fenotyp, a je zodpovědný za přibližně 80% klinického nedostatku TPI.[18]

Nedostatek TPI je velmi vzácný, v literatuře je uveden méně než 50 případů.[20] Protože jde o autozomálně recesivní dědičné onemocnění, má nedostatek TPI u heterozygotních rodičů 25% riziko recidivy.[18][20] Jedná se o vrozené onemocnění, které se nejčastěji vyskytuje u hemolytické anémie a projevuje se žloutenkou.[18] Většina pacientů s TPI pro mutaci Glu104Asp nebo heterozygotních pro nulovou alelu TPI a Glu104Asp má střední délku života od dětství do raného dětství. Pacienti s TPI s jinými mutacemi obecně vykazují delší délku života. K dnešnímu dni existují pouze dva případy jedinců s TPI žijících ve věku nad 6 let. Tyto případy zahrnují dva bratry z Maďarska, jednoho, u kterého se neurologické příznaky nevyvinuly do 12 let, a staršího bratra, který nemá neurologické příznaky trpí pouze anémií.[21]

Jedinci s TPI vykazují zjevné příznaky po 6–24 měsících věku. Mezi tyto příznaky patří: dystonie, třes, dyskineze, příznaky pyramidového traktu, kardiomyopatie a postižení spinálních motorických neuronů.[18] Pacienti také vykazují časté bakteriální infekce dýchacího systému.[18]

TPI je detekován nedostatkem enzymatické aktivity a hromaděním dihyroxyaceton fosfátu (DHAP), který je toxickým substrátem, v erytrocytech.[18][20] To lze zjistit pomocí fyzického vyšetření a řady laboratorních prací. Při detekci jsou obecně patrné myopatické změny ve svalech a chronická axonální neuropatie nalezená v nervech.[18] Diagnózu TPI lze potvrdit molekulární genetikou.[18] K detekci TPI v prenatální diagnostice lze použít analýzu DNA choriových klků nebo analýzu červených krvinek plodu.[18]

Léčba pro TPI není konkrétní, ale liší se podle různých případů. Vzhledem k rozsahu příznaků, které TPI způsobuje, může být k poskytnutí léčby jedinci zapotřebí tým specialistů. Tento tým specialistů by se skládal z pediatrů, kardiologů, neurologů a dalších zdravotnických pracovníků, kteří mohou vypracovat komplexní akční plán.[22]

K léčbě TPI lze přijmout také podpůrná opatření, jako jsou transfuze červených krvinek v případech těžké anémie. V některých případech může odstranění anémie (splenektomie) zlepšit anémii. Neexistuje žádná léčba, která by zabránila progresivnímu neurologickému poškození jiných nehematologických klinických projevů onemocnění.[23]

Průmyslové aplikace

Zdaleka nejběžnější použití isomeráz v průmyslových aplikacích je v cukr výrobní. Glukóza isomeráza (také známá jako xylóza izomeráza ) katalyzuje přeměnu D-xylóza a D-glukóza do D-xylóza a D-fruktóza. Jako většina isomeráz cukru, izomeráza glukózy katalyzuje vzájemnou přeměnu aldózy a ketózy.[24]

Konverze glukózy na fruktózu je klíčovou složkou kukuřičný sirup s vysokým obsahem fruktózy Výroba. Izomerizace je specifičtější než starší chemické metody výroby fruktózy, což má za následek vyšší výtěžek fruktózy a č vedlejší produkty.[24] Fruktóza vyrobená z této izomerační reakce je čistší bez zbytkových příchutí kontaminanty. Kukuřičný sirup s vysokým obsahem fruktózy je preferován mnoha výrobci cukrovinek a sody kvůli vysoké sladicí síle fruktózy (dvakrát vyšší než u sacharózy)[25]), jeho relativně nízké náklady a jeho neschopnost krystalizovat. Fruktóza se také používá jako sladidlo pro použití u diabetici.[24] Mezi hlavní problémy použití glukózoizomerázy patří její inaktivace při vyšších teplotách a požadavek na vysokou pH (mezi 7,0 a 9,0) v reakčním prostředí. Mírně vysoké teploty, nad 70 ° C, zvyšují výtěžek fruktózy alespoň o polovinu v kroku izomerace.[26] Enzym vyžaduje a dvojmocný kation jako Spol2+ a Mg2+ pro špičkovou aktivitu další náklady pro výrobce. Glukózoizomeráza má také mnohem vyšší afinitu k xylóze než k glukóze, což vyžaduje pečlivě kontrolované prostředí.[24]

Izomerizace xylózy na xylulózu má své vlastní komerční aplikace, o které je zájem biopaliva se zvýšil. Tato reakce je často vidět přirozeně v bakterie které se živí rozpadající se rostlinnou hmotou. Jeho nejběžnějším průmyslovým využitím je výroba ethanol, dosažené kvašení z xylóza. Použití hemicelulóza jako zdrojový materiál je velmi běžný. Hemicelulóza obsahuje xylan, ze kterého se skládá xylóza v β (1,4) vazby.[27] Použití glukózoizomerázy velmi účinně přeměňuje xylózu na xylulózu, na kterou lze poté reagovat fermentací droždí. Celkově byl rozsáhlý výzkum v genetickém inženýrství investován do optimalizace izomerázy glukózy a usnadnění jejího zotavení z průmyslových aplikací pro opětovné použití.

Glukózoizomeráza je schopna katalyzovat izomerizaci řady dalších cukrů, včetně D-ribóza, D-přidělit a L-arabinóza. Nejúčinnější substráty jsou substráty podobné glukóze a xylóze rovníkový hydroxyl skupiny na třetím a čtvrtém uhlíku.[28] Současný model mechanismu glukózoizomerázy je model a hydridový posun na základě Rentgenová krystalografie a izotopové výměnné studie.[24]

Membránové isomerázy

Některé izomerázy se sdružují s biologické membrány tak jako proteiny periferní membrány nebo ukotven prostřednictvím jednoho transmembránová spirála,[29] například isomerázy s thioredoxinová doména a jisté prolylizomerázy.

Reference

  1. ^ Nomenklatura enzymů, doporučení Výboru pro nomenklaturu Mezinárodní unie pro biochemii z roku 1978 o nomenklatuře a klasifikaci enzymů. New York: Academic Press. 1979. ISBN  9780323144605.
  2. ^ A b C McNaught AD (1997). Kompendium chemické terminologie (2. vyd.). Oxford: Blackwell Scientific Publications. ISBN  978-0-9678550-9-7.
  3. ^ Whitesell JK, Fox MA (2004). Organická chemie (3. vyd.). Sudbury, Massachusetts: Jones a Bartlett. str. 220–222. ISBN  978-0-7637-2197-8.
  4. ^ Cornish-Bowden A (2013-02-22). Základy kinetiky enzymů (4. vydání). Weinheim: Wiley-VCH. 238–241. ISBN  978-3-527-66548-8.
  5. ^ A b Fisher LM, Albery WJ, Knowles JR (květen 1986). „Energetika prolin racemázy: experimenty s perturbací stopovací látky využívající [14C] prolin, které měří míru interkonverze dvou forem volného enzymu“. Biochemie. 25 (9): 2538–42. doi:10.1021 / bi00357a038. PMID  3521737.
  6. ^ Britton HG, Clarke JB (listopad 1968). „Mechanismus reakce fosfoglukomutázy. Studie fosfoglukomutázy králičího svalu technikami toku“. The Biochemical Journal. 110 (2): 161–80. doi:10.1042 / bj1100161. PMC  1187194. PMID  5726186.
  7. ^ Bruice PY (2010). Základní organická chemie (2. vyd.). Upper Saddle River, N.J .: Prentice Hall. ISBN  978-0-321-59695-6.
  8. ^ A b C d Webb EC (1992). Nomenklatura enzymů 1992: doporučení Výboru pro nomenklaturu Mezinárodní unie pro biochemii a molekulární biologii k nomenklatuře a klasifikaci enzymů (6. vydání). San Diego: Publikováno pro Mezinárodní unii biochemie a molekulární biologie od Academic Press. ISBN  978-0-12-227164-9.
  9. ^ Seznam enzymů třídy 5 - izomerázy (PDF). Výbor pro nomenklaturu Mezinárodní unie pro biochemii a molekulární biologii (NC-IUBMB). 2010.
  10. ^ Solomons JT, Zimmerly EM, Burns S, Krishnamurthy N, Swan MK, Krings S, Muirhead H, Chirgwin J, Davies C (září 2004). „Krystalová struktura myší fosfoglukózoisomerázy v rozlišení 1,6 A a její komplex s 6-fosfátem glukózy odhaluje katalytický mechanismus otevírání cukrového kruhu.“ Journal of Molecular Biology. 342 (3): 847–60. doi:10.1016 / j.jmb.2004.07.085. PMID  15342241.
  11. ^ Terada T, Mukae H, Ohashi K, Hosomi S, Mizoguchi T, Uehara K (duben 1985). „Charakterizace enzymu, který katalyzuje izomerizaci a epimerizaci D-erythrosa-4-fosfátu“. European Journal of Biochemistry / FEBS. 148 (2): 345–51. doi:10.1111 / j.1432-1033.1985.tb08845.x. PMID  3987693.
  12. ^ Bugg T (2012). „Kapitola 10: Izomerázy“. Úvod do chemie enzymů a koenzymů (3. vyd.). Wiley. ISBN  978-1-118-34896-3.
  13. ^ Kast P, Grisostomi C, Chen IA, Li S, Krengel U, Xue Y, Hilvert D (listopad 2000). „Strategicky umístěný kation je zásadní pro účinnou katalýzu chorismát mutázou“. The Journal of Biological Chemistry. 275 (47): 36832–8. doi:10,1074 / jbc.M006351200. PMID  10960481.
  14. ^ Zheng W, Sun F, Bartlam M, Li X, Li R, Rao Z (březen 2007). „Krystalová struktura lidské isopentenyldifosfát izomerázy při rozlišení 1,7 A odhaluje její katalytický mechanismus při biosyntéze isoprenoidů“. Journal of Molecular Biology. 366 (5): 1447–58. doi:10.1016 / j.jmb.2006.12.055. PMID  17250851.
  15. ^ A b C d Kugler W, Lakomek M (březen 2000). "Nedostatek glukóza-6-fosfát izomerázy". Osvědčené postupy a výzkum společnosti Baillière. Klinická hematologie. 13 (1): 89–101. doi:10.1053 / beha.1999.0059. PMID  10916680.
  16. ^ A b Merkle S, Pretsch W (1993). „Nedostatek glukózo-6-fosfát izomerázy spojený s nesférocytickou hemolytickou anémií u myší: zvířecí model pro lidskou nemoc“ (PDF). Krev. 81 (1): 206–13. PMID  8417789.
  17. ^ Krone W, Schneider G, Schulz D, Arnold H, Blume KG (1. ledna 1970). „Detekce deficitu fosfohexózo-izomerázy v lidských fibroblastových kulturách“. Humangenetik. 10 (3): 224–30. doi:10.1007 / BF00295784. PMID  5475507.
  18. ^ A b C d E F G h i j Orosz PF. „Nedostatek trióza-fosfát-izomerázy“. Orphanet. Citováno 14. listopadu 2013.
  19. ^ Celotto AM, Frank AC, Seigle JL, Palladino MJ (listopad 2006). Drosophila model lidské zděděné glykolytické enzymopatie s nedostatkem triosefosfát izomerázy. Genetika. 174. s. 1237–46. doi:10.1534 / genetika.106.063206. PMC  1667072. PMID  16980388.
  20. ^ A b C Oláh J, Orosz F, Keserü GM, Kovári Z, Kovács J, Hollán S, Ovádi J (duben 2002). „Nedostatek triosefosfát-izomerázy: neurodegenerativní choroba nesprávného skládání“ (PDF). Transakce biochemické společnosti. 30 (2): 30–8. doi:10.1042 / bst0300030. PMID  12023819. Archivovány od originál (PDF) dne 03.12.2013. Citováno 2013-11-27.
  21. ^ Hollán S, Fujii H, Hirono A, Hirono K, Karro H, Miwa S, Harsányi V, Gyódi E, Inselt-Kovács M (listopad 1993). „Dědičný nedostatek triosefosfát-izomerázy (TPI): dva těžce postižení bratři, jeden s neurologickými příznaky a jeden bez nich.“ Genetika člověka. 92 (5): 486–90. doi:10.1007 / bf00216456. PMID  8244340.
  22. ^ „Nedostatek triosefosfát-izomerázy“. NORD. Citováno 14. prosince 2013.
  23. ^ "Nedostatek triosa fosfát izomerázy -TPI" (PDF). Citováno 26. listopadu 2013.
  24. ^ A b C d E Bhosale SH, Rao MB, Deshpande VV (červen 1996). „Molekulární a průmyslové aspekty izomerázy glukózy“. Mikrobiologické recenze. 60 (2): 280–300. PMC  239444. PMID  8801434.
  25. ^ Baker S (1976). „Čisté fruktózové sirupy“. Procesní biochemie. 11: 20–25.
  26. ^ Antrim RL, Colilla W, Schnyder BJ (1979). "Výroba glukózoizomerázy u vysoce fruktózových sirupů". Aplikovaná biochemie a bioinženýrství. 2: 97–155.
  27. ^ Wang PY, Shopsis C, Schneider H (květen 1980). "Fermentace pentózy kvasinkami". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 94 (1): 248–54. doi:10.1016 / s0006-291x (80) 80213-0. PMID  6446306.
  28. ^ Chen WP (srpen – září 1980). "Glukóza izomeráza". Procesní biochemie. 15: 36–41.
  29. ^ Superrodiny jednoprůchodových transmembránových lyáz v Membranomová databáze

externí odkazy