MAP2K3 - MAP2K3

MAP2K3
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1LEZ
Identifikátory
Aliasy	MAP2K3, MAPKK3, MEK3, MKK3, PRKMK3, SAPKK-2, SAPKK2, mitogenem aktivovaná proteinkináza kináza 3
Externí ID	OMIM: 602315 MGI: 1346868 HomoloGene: 56430 Genové karty: MAP2K3
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 17 (lidský)
Konec	21,315,232 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 11 (myš)
Konec	60,952,811 bp
Genová ontologie
Molekulární funkce	• ATP vazba; • aktivita protein tyrosinkinázy; • aktivita proteinkinázy; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • kinázová aktivita; • vazba nukleotidů; • aktivita transferázy; • Aktivita kinázy MAP kinázy; • vazba protein kinázy; • aktivita proteinové serin / threoninkinázy;
Buněčná složka	• nukleoplazma; • cytosol; • membrána; • cytoplazma;
Biologický proces	• Kaskáda MAPK; • fosforylace bílkovin; • pozitivní regulace transkripce, chráněná DNA; • peptidyl-tyrosin fosforylace; • fosforylace; • signální transdukce; • pozitivní regulace aktivity proteinkinázy; • proteolýza v jiném organismu; • aktivace aktivity MAPK; • zánětlivá reakce; • regulace procesu biosyntézy cytokinů; • kontrakce srdečního svalu; • regulace mitotického buněčného cyklu; • signální transdukce fosforylací proteinů; • stresem aktivovaná signální kaskáda proteinkinázy; • aktivace aktivity proteinkinázy; • regulace apoptotického procesu; • buněčná odpověď na stimul vaskulárního endoteliálního růstového faktoru; • kaskáda p38MAPK; • pozitivní regulace migrace endotelových buněk krevních cév;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	5606
	26397
	ENSG00000034152
	ENSMUSG00000018932
	P46734
	O09110
	NM_002756; NM_145109; NM_145110; NM_001316332
	NM_008928
	NP_001303261; NP_002747; NP_659731
	NP_032954
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Mitogenem aktivovaná proteinová kináza s dvojí specificitou kináza 3 je enzym že u lidí je kódován MAP2K3 gen.^[5]

Protein kódovaný tímto genem je proteinová kináza s dvojí specificitou, která patří do rodiny kinázových kináz MAP. Tato kináza je aktivována mitogenním a environmentálním stresem a účastní se signální kaskády zprostředkované MAP kinázou. Fosforyluje a tím aktivuje MAPK14 / p38-MAPK. Tato kináza může být aktivována inzulinem a je nezbytná pro expresi transportéru glukózy. Bylo zjištěno, že exprese onkogenu RAS vede k akumulaci aktivní formy této kinázy, což tedy vede ke konstitutivní aktivaci MAPK14 a uděluje onkogenní transformaci primárních buněk. Inhibice této kinázy se podílí na patogenezi Yersinia pseudotuberculosis. Pro tento gen bylo hlášeno několik alternativně sestřižených variant transkriptu, které kódují odlišné izoformy.^[6]

Interakce

Bylo prokázáno, že MAP2K3 komunikovat s TAOK2^[7] a PLCB2.^[8]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000034152 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000018932 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Rampoldi L, Zimbello R, Bortoluzzi S, Tiso N, Valle G, Lanfranchi G, Danieli GA (březen 1998). "Chromozomální lokalizace čtyř MAPK signálních kaskádových genů: MEK1, MEK3, MEK4 a MEKK5". Cytogenet Cell Genet. 78 (3–4): 301–3. doi:10.1159/000134677. PMID 9465908.
^ "Entrez Gene: MAP2K3 mitogenem aktivovaná protein kináza 3".
^ Chen, Z; Cobb M H (květen 2001). „Regulace dráhy kinázy mitogenem aktivovaného proteinu (MAP) reagující na stres pomocí TAO2“. J. Biol. Chem. 276 (19): 16070–5. doi:10,1074 / jbc.M100681200. ISSN 0021-9258. PMID 11279118.
^ Barr, Alastair J; Majoránka Robin; Xu Jing; Snyderman Ralph (duben 2002). „Fosfolipáza C-beta 2 interaguje s mitogenem aktivovanou proteinkinázou kinázou 3“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 293 (1): 647–52. doi:10.1016 / S0006-291X (02) 00259-0. ISSN 0006-291X. PMID 12054652.

Další čtení

Ben-Levy R, Hooper S, Wilson R a kol. (1999). „Jaderný export proteinové kinázy p38 aktivované stresem zprostředkovaný jejím substrátem MAPKAP kináza-2“. Curr. Biol. 8 (19): 1049–57. doi:10.1016 / S0960-9822 (98) 70442-7. PMID 9768359. S2CID 15627349.
Doza YN, Cuenda A, Thomas GM a kol. (1995). „Aktivace homologu MAP kinázy RK vyžaduje fosforylaci Thr-180 a Tyr-182 a oba zbytky jsou fosforylovány v chemicky stresovaných buňkách KB“. FEBS Lett. 364 (2): 223–8. doi:10.1016 / 0014-5793 (95) 00346-B. PMID 7750576. S2CID 25025858.
Dérijard B, Raingeaud J, Barrett T a kol. (1995). „Nezávislé cesty přenosu signálu lidskou MAP-kinázou definované izoformami MEK a MKK“. Věda. 267 (5198): 682–5. Bibcode:1995Sci ... 267..682D. doi:10.1126 / science.7839144. PMID 7839144. S2CID 9153074.
Maruyama K, Sugano S (1994). „Oligo-capping: jednoduchá metoda k nahrazení struktury cap eukaryotických mRNA oligoribonukleotidy“. Gen. 138 (1–2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
Zheng CF, Guan KL (1993). "Vlastnosti MEK, kináz, které fosforylují a aktivují extracelulární signálně regulované kinázy". J. Biol. Chem. 268 (32): 23933–9. PMID 8226933.
Raingeaud J, Whitmarsh AJ, Barrett T a kol. (1996). „Exprese genu regulovaného MKK3 a MKK6 je zprostředkována signální transdukční cestou proteinu kinázy aktivovanou p38.“. Mol. Buňka. Biol. 16 (3): 1247–55. doi:10,1128 / mcb.16.3.1247. PMC 231107. PMID 8622669.
Stein B, Brady H, Yang MX a kol. (1996). „Klonování a charakterizace MEK6, nového člena mitogenem aktivované kinázy kinázy proteinu“. J. Biol. Chem. 271 (19): 11427–33. doi:10.1074 / jbc.271.19.11427. PMID 8626699.
Moriguchi T, Toyoshima F, Gotoh Y a kol. (1996). "Čištění a identifikace hlavního aktivátoru pro p38 z osmoticky šokovaných buněk. Aktivace mitogenem aktivované proteinkinázy kinázy 6 osmotickým šokem, faktorem nekrózy nádoru alfa a H2O2". J. Biol. Chem. 271 (43): 26981–8. doi:10.1074 / jbc.271.43.26981. PMID 8900184.
Han J, Wang X, Jiang Y a kol. (1997). "Identifikace a charakterizace převládající izoformy lidského MKK3". FEBS Lett. 403 (1): 19–22. doi:10.1016 / S0014-5793 (97) 00021-5. PMID 9038352. S2CID 5714052.
Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K a kol. (1997). "Konstrukce a charakterizace cDNA knihovny obohacené o celou délku a 5'-end". Gen. 200 (1–2): 149–56. doi:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID 9373149.
Hutchison M, Berman KS, Cobb MH (1998). „Izolace TAO1, protein kinázy, která aktivuje MEK ve stresem aktivovaných proteinových kinázách“. J. Biol. Chem. 273 (44): 28625–32. doi:10.1074 / jbc.273.44.28625. PMID 9786855.
Chan-Hui PY, Weaver R (1999). „Lidská mitogenem aktivovaná protein kináza kináza zprostředkuje stresem vyvolanou aktivaci mitogenem aktivovaných proteinových kináz“. Biochem. J. 336 (Pt 3): 599–609. doi:10.1042 / bj3360599. PMC 1219910. PMID 9841871.
Chen Z, Hutchison M, Cobb MH (1999). "Izolace proteinové kinázy TAO2 a identifikace její mitogenem aktivované proteinové kinázy / extracelulární signálně regulované vazebné domény kinázové kinázy". J. Biol. Chem. 274 (40): 28803–7. doi:10.1074 / jbc.274.40.28803. PMID 10497253.
Kurata S (2000). „Selektivní aktivace kaskády p38 MAPK a mitotická zástava způsobená nízkou úrovní oxidačního stresu“. J. Biol. Chem. 275 (31): 23413–6. doi:10,1074 / jbc.C000308200. PMID 10856288.
Majka M, Ratajczak J, Kowalska MA, Ratajczak MZ (2000). „Vazba stromálního derivátu faktoru 1alfa (SDF-1alfa) na chemokinový receptor CXCR4 v normálních lidských megakaryoblastech, ale nikoli v krevních destičkách, indukuje fosforylaci mitogenem aktivované protein kinázy p42 / 44 (MAPK), transkripčního faktoru ELK-1 a serin / threonin kinázy AKT ". Eur. J. Haematol. 64 (3): 164–72. doi:10.1034 / j.1600-0609.2000.90112.x. PMID 10997882. S2CID 207549349.
Fleming Y, Armstrong CG, Morrice N a kol. (2001). „Synergická aktivace stresem aktivovaných proteinových kináz 1 / c-Jun N-terminálních kináz (SAPK1 / JNK) izoforem mitogenem aktivovaných proteinových kináz 4 (MKK4) a MKK7“. Biochem. J. 352 Pt 1 (Pt 1): 145–54. doi:10.1042/0264-6021:3520145. PMC 1221441. PMID 11062067.
Venter JC, Adams MD, Myers EW a kol. (2001). „Sekvence lidského genomu“. Věda. 291 (5507): 1304–51. Bibcode:2001Sci ... 291.1304V. doi:10.1126 / science.1058040. PMID 11181995.
Chen Z, Cobb MH (2001). „Regulace dráhy kinázy mitogenem aktivovaného proteinu (MAP) reagující na stres pomocí TAO2“. J. Biol. Chem. 276 (19): 16070–5. doi:10,1074 / jbc.M100681200. PMID 11279118.

Tento protein související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000034152 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000018932 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid9465908-5] Rampoldi L, Zimbello R, Bortoluzzi S, Tiso N, Valle G, Lanfranchi G, Danieli GA (březen 1998). "Chromozomální lokalizace čtyř MAPK signálních kaskádových genů: MEK1, MEK3, MEK4 a MEKK5". Cytogenet Cell Genet. 78 (3–4): 301–3. doi:10.1159/000134677. PMID 9465908.

[entrez-6] "Entrez Gene: MAP2K3 mitogenem aktivovaná protein kináza 3".

[pmid11279118-7] Chen, Z; Cobb M H (květen 2001). „Regulace dráhy kinázy mitogenem aktivovaného proteinu (MAP) reagující na stres pomocí TAO2“. J. Biol. Chem. 276 (19): 16070–5. doi:10,1074 / jbc.M100681200. ISSN 0021-9258. PMID 11279118.

[pmid12054652-8] Barr, Alastair J; Majoránka Robin; Xu Jing; Snyderman Ralph (duben 2002). „Fosfolipáza C-beta 2 interaguje s mitogenem aktivovanou proteinkinázou kinázou 3“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 293 (1): 647–52. doi:10.1016 / S0006-291X (02) 00259-0. ISSN 0006-291X. PMID 12054652.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

Enzymy
Aktivita	Aktivní stránky Závazný web Katalytická triáda Oxyanionový otvor Enzymová promiskuita Katalyticky dokonalý enzym Koenzym Kofaktor Enzymatická katalýza
Nařízení	Alosterická regulace Spolupráce Inhibitor enzymu Aktivátor enzymu
Klasifikace	EC číslo Nadčeleď enzymů Rodina enzymů Seznam enzymů
Kinetika	Kinetika enzymů Eadie – Hofsteeův diagram Hanes – Woolfův děj Lineweaver – Burkův graf Kinetika Michaelis – Menten
Typy	EC1 Oxidoreduktázy (seznam ) EC2 Transferázy (seznam ) EC3 Hydrolázy (seznam ) EC4 Lyázy (seznam ) EC5 Izomerázy (seznam ) EC6 Ligázy (seznam ) EC7 Translocases (seznam )