Hanes – Woolfův děj - Hanes–Woolf plot
v biochemie, a Hanes – Woolfův děj je grafické znázornění kinetika enzymů ve kterém je poměr počáteční koncentrace substrátu [S] k rychlost reakce proti je vynesen proti [S]. Je založen na přeskupení Michaelis – Mentenova rovnice je uvedeno níže:
![{[S] přes v} = {[S] přes V_ {max}} + {K_ {m} přes V_ {max}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/6cfabea4f5fe6b4c2e6533f824b5f15aefc18218)
kde K.m je Michaelis – Mentenova konstanta a PROTImax je maximální rychlost reakce.
J B S Haldane uvedla, že tato metoda byla způsobena Barnet Woolf.[1] Používal ho také Charles Samuel Hanes, i když Woolfa ani nezmíní, ani cituje.[2] Hanes poukázal na to, že použití lineární regrese k určení kinetických parametrů z tohoto typu lineární transformace je chybné, protože generuje nejlepší shodu mezi pozorovanými a vypočítanými hodnotami 1 /proti, spíše než proti.
Rovnici lze odvodit z rovnice Michaelis – Menten takto:
![v = {{V _ {{max}} [S]} nad {K_ {m} + [S]}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/894c0d8d1c3e9feaf46e8d0f89ae8b7a5cdfc501)
invertovat a vynásobit [S]:
![{[S] nad v} = {{[S] (K_ {m} + [S])} nad {V _ {{max}} [S]}} = {{K_ {m} + [S]} nad {V_ {max}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/68233dfb6d5bc6c3fd52e849e5eb2a46e9e0edda)
Uspořádání:
![{[S] přes v} = {1 přes V_ {max}} [S] + {K_ {m} přes V_ {max}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/3bb781047fcb26179df1b93d6d8c0cde115a59b4)
Jak je zřejmé z rovnice, perfektní data poskytnou přímku sklonu 1 /PROTImax, a y-intercept of K.m/PROTImax a X-rozsah -K.m.
Stejně jako jiné techniky, které linearizují rovnici Michaelis – Menten, byl historicky použit Hanes – Woolfův graf pro rychlé stanovení důležitých kinetických parametrů K.m, PROTImax a PROTImax/K.m, ale bylo nahrazeno nelineární regrese metody, které jsou výrazně přesnější a již nejsou výpočetně nepřístupné. Zůstává však užitečné jako prostředek k grafickému zobrazení dat.
Jednou z nevýhod přístupu Hanes – Woolf je, že ani jeden ordinovat ani úsečka zastupovat nezávislé proměnné: oba jsou závislé na koncentraci substrátu. Výsledkem je typické měřítko dobré shody, korelační koeficient R, není použitelné.
Viz také
Reference
- ^ Haldane, J. B. S. (20. dubna 1957). "Grafické metody v chemii enzymů". Příroda. 179 (832). doi:10.1038 / 179832b0.
- ^ Hanes, CS (1932). „Studie na rostlinných amylázách: Vliv koncentrace škrobu na rychlost hydrolýzy amylázou vyklíčeného ječmene“. Biochemical Journal. 26 (5): 1406–1421. PMC 1261052. PMID 16744959.