MAP2K1 - MAP2K1
Mitogenem aktivovaná proteinová kináza s dvojí specificitou kináza 1 je enzym že u lidí je kódován MAP2K1 gen.[5][6]
Funkce
Protein kódovaný tímto genem je členem rodiny proteinových kináz s dvojí specificitou, která působí jako a kináza aktivovaná mitogenem aktivovanou proteinovou (MAP) kinázou. MAP kinázy, také známé jako kinázy regulované extracelulárním signálem (ERK), jednají jako integrační bod pro více biochemických signálů. Tento protein kináza leží před MAP kinázy a stimuluje enzymatickou aktivitu MAP kináz po aktivaci širokou škálou extra- a intracelulárních signálů. Jako základní součást Dráha přenosu signálu kinázy MAP, tato kináza je zapojena do mnoha buněčných procesů, jako je proliferace, diferenciace, regulace transkripce a rozvoj.[7]
Redukční dělení buněk
The genomy z diploidní organismy v přirozených populacích jsou vysoce polymorfní pro vložení a vypuštění. V době redukční dělení buněk dvouřetězcové zlomy (DSB), které se tvoří v takových polymorfních oblastech, musí být opraveny inter-výměna sesterských chromatid, spíše než výměna mezi homology. Studie rekombinace na molekulární úrovni během začínající kvasinkové meiózy ukázaly, že rekombinační události iniciované DSB v oblastech, které nemají odpovídající sekvence v homolog jsou účinně opraveny rekombinací mezi sesterskými chromatidy.[8] K této rekombinaci dochází se stejným načasováním jako interhomologická rekombinace, ale se sníženým (2 až 3násobným) výtěžkem molekul kloubu.
MAP2K1 je také známý jako MEK1 (viz Mitogenem aktivovaná protein kináza ). MEK1 je meiotická kináza asociovaná s osou chromozomu, o které se předpokládá, že zpomaluje, ale ne úplně blokuje, sestra chromatid rekombinace. Ztráta MEK1 umožňuje opravu mezi sestrami DSB a také mezi sestrami Křižovatka Holliday meziprodukty zvyšovat. I přes normální aktivitu MEK1 při snižování rekombinace mezi sesterskými chromatidy k takové rekombinaci stále dochází často během normální začínající kvasinkové meiózy (i když ne tak často jako během mitóza ) a až jedna třetina všech rekombinačních událostí je mezi sesterskými chromatidami.[8]
Interakce
MAP2K1 bylo prokázáno komunikovat s C-Raf,[9] Fosfatidylethanolamin vázající protein 1,[9] MAP2K1IP1,[10][11] GRB10,[12] MAPK3,[11][13][14][15][16] MAPK8IP3,[17][18] MAPK1[9][10][19][20][21][22] MP1,[11] a MAP3K1.[23]
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000169032 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000004936 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ Rampoldi L, Zimbello R, Bortoluzzi S, Tiso N, Valle G, Lanfranchi G, Danieli GA (březen 1998). "Chromozomální lokalizace čtyř MAPK signálních kaskádových genů: MEK1, MEK3, MEK4 a MEKK5". Cytogenet Cell Genet. 78 (3–4): 301–3. doi:10.1159/000134677. PMID 9465908.
- ^ Zheng CF, Guan KL (červen 1993). „Klonování a charakterizace dvou odlišných kináz aktivátorů kinázy aktivovaných lidským extracelulárním signálem, MEK1 a MEK2“. J Biol Chem. 268 (15): 11435–9. PMID 8388392.
- ^ "Entrez Gene: MAP2K1 mitogenem aktivovaná protein kináza 1".
- ^ A b Goldfarb T, Lichten M (2010). „Časté a efektivní použití sesterského chromatidu pro opravu zlomení dvouřetězcových DNA během začínající kvasinkové meiózy“. PLoS Biol. 8 (10): e1000520. doi:10.1371 / journal.pbio.1000520. PMC 2957403. PMID 20976044.
- ^ A b C Yeung, K; Janosch P; McFerran B; Rose D W; Mischak H; Sedivy J M; Kolch W (květen 2000). „Mechanismus potlačení dráhy kinázy regulované signálem Raf / MEK / extracelulárním signálem pomocí proteinu inhibitoru kinázy Raf“. Mol. Buňka. Biol. SPOJENÉ STÁTY. 20 (9): 3079–85. doi:10.1128 / MCB.20.9.3079-3085.2000. PMC 85596. PMID 10757792.
- ^ A b Wunderlich, W; Fialka I; Teis D; Alpi A; Pfeifer A; Parton R G; Lottspeich F; Huber L A (únor 2001). „Nový 14kilodaltonový protein interaguje s mitogenem aktivovanou proteinovou kinázovou kostrou Mp1 na pozdní endozomální / lyzozomální kompartment“. J. Cell Biol. Spojené státy. 152 (4): 765–76. doi:10.1083 / jcb.152.4.765. PMC 2195784. PMID 11266467.
- ^ A b C Schaeffer, HJ; Catling A D; Eblen ST; Collier LS; Krauss A; Weber M J (září 1998). „MP1: vazebný partner MEK, který zvyšuje enzymatickou aktivaci kaskády MAP kinázy“. Věda. SPOJENÉ STÁTY. 281 (5383): 1668–71. Bibcode:1998Sci ... 281.1668S. doi:10.1126 / science.281.5383.1668. PMID 9733512.
- ^ Nantel, A; Mohammad-Ali K; Sherk J; Posner B I; Thomas D Y (duben 1998). „Interakce adaptačního proteinu Grb10 s kinázami Raf1 a MEK1“. J. Biol. Chem. SPOJENÉ STÁTY. 273 (17): 10475–84. doi:10.1074 / jbc.273.17.10475. PMID 9553107.
- ^ Marti, A; Luo Z; Cunningham C; Ohta Y; Hartwig J; Stossel T P; Kyriakis J M; Avruch J (leden 1997). „Aktin-vazebný protein-280 váže stresově aktivovaný protein kinázový (SAPK) aktivátor SEK-1 a je nezbytný pro aktivaci SAPK v tumorových nekrotických faktorech alfa v melanomových buňkách.“. J. Biol. Chem. SPOJENÉ STÁTY. 272 (5): 2620–8. doi:10.1074 / jbc.272.5.2620. PMID 9006895.
- ^ Butch, E R; Guan KL (únor 1996). "Charakterizace mutantů aktivačního místa ERK1 a účinek na rozpoznávání MEK1 a MEK2". J. Biol. Chem. SPOJENÉ STÁTY. 271 (8): 4230–5. doi:10.1074 / jbc.271.8.4230. PMID 8626767.
- ^ Yung, Y; Yao Z; Hanoch T; Seger R (květen 2000). „ERK1b, 46-kDa izoforma ERK, která je odlišně regulována MEK“. J. Biol. Chem. SPOJENÉ STÁTY. 275 (21): 15799–808. doi:10,1074 / jbc.M910060199. PMID 10748187.
- ^ Zheng, CF; Guan KL (listopad 1993). "Vlastnosti MEK, kináz, které fosforylují a aktivují extracelulární signálně regulované kinázy". J. Biol. Chem. SPOJENÉ STÁTY. 268 (32): 23933–9. PMID 8226933.
- ^ Kuboki, Y; Ito M; Takamatsu N; Yamamoto Ki; Shiba T; Yoshioka K (prosinec 2000). "Lešení protein v c-Jun NH2-terminální signální dráhy kinázy potlačuje extracelulární signální dráhy regulované kinázou". J. Biol. Chem. SPOJENÉ STÁTY. 275 (51): 39815–8. doi:10,1074 / jbc.C000403200. PMID 11044439.
- ^ Ito, M; Yoshioka K; Akechi M; Yamashita S; Takamatsu N; Sugiyama K; Hibi M; Nakabeppu Y; Shiba T; Yamamoto K I (listopad 1999). „JSAP1, novinka Jun-N-Terminal Protein Kinase (JNK) - vázající protein, který funguje jako faktor lešení v signální cestě JNK“. Mol. Buňka. Biol. SPOJENÉ STÁTY. 19 (11): 7539–48. doi:10.1128 / mcb.19.11.7539. PMC 84763. PMID 10523642.
- ^ Sanz-Moreno, Victoria; Casar Berta; Crespo Piero (květen 2003). „Izoforma p38α Mxi2 se váže na extracelulární signálně regulovanou kinázu 1 a 2 mitogenem aktivovanou proteinkinázu a reguluje její jadernou aktivitu udržováním jejích úrovní fosforylace.“. Mol. Buňka. Biol. Spojené státy. 23 (9): 3079–90. doi:10.1128 / MCB.23.9.3079-3090.2003. PMC 153192. PMID 12697810.
- ^ Robinson, Fred L; Whitehurst Angelique W; Raman Malavika; Cobb Melanie H (duben 2002). „Identifikace nových bodových mutací v ERK2, které selektivně narušují vazbu na MEK1“. J. Biol. Chem. Spojené státy. 277 (17): 14844–52. doi:10,1074 / jbc.M107776200. PMID 11823456.
- ^ Xu Be, Be; Stippec S; Robinson FL; Cobb M H (červenec 2001). „Hydrofobní i nabité zbytky v MEK1 i ERK2 jsou důležité pro jejich správné ukotvení“. J. Biol. Chem. Spojené státy. 276 (28): 26509–15. doi:10,1074 / jbc.M102769200. PMID 11352917.
- ^ Chen, Z; Cobb M H (květen 2001). „Regulace dráhy kinázy mitogenem aktivovaného proteinu (MAP) reagující na stres pomocí TAO2“. J. Biol. Chem. Spojené státy. 276 (19): 16070–5. doi:10,1074 / jbc.M100681200. PMID 11279118.
- ^ Karandikar, M; Xu S; Cobb M H (prosinec 2000). „MEKK1 váže raf-1 a kaskádové komponenty ERK2“. J. Biol. Chem. SPOJENÉ STÁTY. 275 (51): 40120–7. doi:10,1074 / jbc.M005926200. PMID 10969079.
Další čtení
- Wu J, Michel H, Rossomando A, Haystead T, Shabanowitz J, Hunt DF, Sturgill TW (1992). "Renaturace a částečné peptidové sekvenování mitogenem aktivovaného aktivátoru proteinové kinázy (MAP kinázy) z králičího kosterního svalu". Biochem. J. 285 (3): 701–5. doi:10.1042 / bj2850701. PMC 1132850. PMID 1379797.
- Rossomando AJ, Dent P, Sturgill TW, Marshak DR (1994). „Mitogenem aktivovaná protein kináza 1 (MKK1) je negativně regulována threoninovou fosforylací“. Mol Cell Biol. 14 (3): 1594–602. PMC 358518. PMID 8114697.
- Seger R, Krebs EG (1995). Msgstr "Signální kaskáda MAPK". FASEB J. 9 (9): 726–35. doi:10.1096 / fasebj.9.9.7601337. PMID 7601337.
- Joseph AM, Kumar M, Mitra D (2005). „Nef:„ nezbytný a vynucující faktor “při infekci HIV“. Curr. HIV Res. 3 (1): 87–94. doi:10.2174/1570162052773013. PMID 15638726.
- Tanaka S, Nakamura K, Takahasi N, Suda T (2006). „Role RANKL ve fyziologické a patologické kostní resorpci a terapeutika zaměřená na signální systém RANKL-RANK“. Immunol. Rev. 208: 30–49. doi:10.1111 / j.0105-2896.2005.00327.x. PMID 16313339.
- Sporák V, Verhasselt B (2006). "Modelování brzlíkových účinků HIV-1 Nef". Curr. HIV Res. 4 (1): 57–64. doi:10.2174/157016206775197583. PMID 16454711.
- Galabova-Kovacs G, Kolbus A, Matzen D a kol. (2006). „ERK a další: poznatky z podmíněných knockoutů B-Raf a Raf-1“. Buněčný cyklus. 5 (14): 1514–8. doi:10,4161 / cc. 5.14.2981. PMID 16861903.