Transferase - Transferase

A transferáza je někdo ze třídy enzymy které provádějí převod konkrétních funkční skupiny (např methyl nebo glykosyl skupina) od jednoho molekula (nazývá se dárce) jinému (nazývá se příjemce).[2] Jsou zapojeni do stovek různých biochemické cesty v celé biologii a jsou nedílnou součástí některých nejdůležitějších životních procesů.
Transferázy se účastní nesčetných reakcí v buňce. Tři příklady těchto reakcí jsou aktivita koenzym A (CoA) transferáza, která přenáší estery thiolu,[3] akce N-acetyltransferáza, který je součástí metabolické dráhy tryptofan,[4] a regulace pyruvátdehydrogenáza (PDH), který převádí pyruvát na acetyl CoA.[5] Transferázy se také používají během překladu. V tomto případě je aminokyselinový řetězec funkční skupina přenesená a peptidyltransferáza. Přenos zahrnuje odstranění pěstování aminokyselina řetěz z tRNA molekula v Stránka z ribozom a jeho následné přidání k aminokyselině připojené k tRNA v P-stránka.[6]
Mechanicky by enzym, který katalyzoval následující reakci, byl transferáza:
Ve výše uvedené reakci by X byl dárce a Y by byl akceptor.[7] „Skupina“ je funkční skupina přenesená v důsledku aktivity transferázy. Dárcem je často a koenzym.
Dějiny
Některé z nejdůležitějších objevů souvisejících s transferázami se objevily již ve 30. letech. Nejstarší objevy aktivity transferázy se vyskytly v jiných klasifikacích enzymy, počítaje v to beta-galaktosidáza, proteáza a kyselina / báze fosfatáza. Před zjištěním, že jednotlivé enzymy jsou schopny takového úkolu, se věřilo, že dva nebo více enzymů přijalo přenosy funkčních skupin.[8]

Transaminace, nebo převod amin (nebo NH2) skupina z aminokyseliny na a keto kyselina podle aminotransferáza (také známý jako "transamináza"), byl poprvé zaznamenán v roce 1930 Dorothy M. Needham, po pozorování zmizení kyselina glutamová přidáno do svalu holubího prsu.[9] Toto dodržování bylo později ověřeno objevením jeho reakčního mechanismu Braunsteinem a Kritzmannem v roce 1937.[10] Jejich analýza ukázala, že tuto reverzibilní reakci lze aplikovat na jiné tkáně.[11] Toto tvrzení bylo ověřeno uživatelem Rudolf Schoenheimer pracuje s radioizotopy tak jako stopovací látky v roce 1937.[12][13] To by zase připravilo půdu pro možnost, že podobné přenosy byly primárním prostředkem k produkci většiny aminokyselin prostřednictvím přenosu aminokyselin.[14]
Další takový příklad výzkumu časné transferázy a pozdější reklasifikace zahrnoval objev uridyltransferázy. V roce 1953 enzym UDP-glukóza pyrofosforyláza Ukázalo se, že je to transferáza, když se zjistilo, že může reverzibilně produkovat UTP a G1P z UDP-glukóza a organický pyrofosfát.[15]
Dalším příkladem historického významu týkajícího se transferázy je objev mechanismu katecholamin členění podle katechol-O-methyltransferáza. Tento objev byl velkou částí důvodu Julius Axelrod 1970 Nobelova cena za fyziologii nebo medicínu (sdíleno s Sir Bernard Katz a Ulf von Euler ).[16]
Klasifikace transferáz pokračuje dodnes a často se objevují nové.[17][18] Příkladem toho je Pipe, sulfotransferáza zapojená do dorzálně-ventrálního vzorování Drosophilia.[19] Zpočátku nebyl přesný mechanismus Pipe znám kvůli nedostatku informací o jeho substrátu.[20] Výzkum katalytické aktivity Pipe eliminoval pravděpodobnost, že bude glykosaminoglykanem heparan sulfát.[21] Další výzkum ukázal, že Pipe se zaměřuje na ovariální struktury pro sulfataci.[22] Pipe je v současné době klasifikován jako Drosophilia heparan sulfát 2-O-sulfotransferáza.[23]
Nomenklatura
Systematické názvy transferáz je konstruováno ve formě „donor: akceptorová grouptransferáza“.[24] Například methylamin: L-glutamát N-methyltransferáza by byl standardní konvencí pojmenování pro transferázu methylamin-glutamát N-methyltransferáza, kde methylamin je dárce, L-glutamát je akceptor a methyltransferáza je seskupení kategorií ES. Stejnou akci transferázy lze ilustrovat takto:
- methylamin + L-glutamát NH3 + N-methyl-L-glutamát[25]
Pro transferázy se však častěji používají jiná přijímaná jména a často se tvoří jako „akceptorová grouptransferáza“ nebo „dárcovská grouptransferáza“. Například a DNA methyltransferáza je transferáza, která katalyzuje přenos a methyl skupina do a DNA akceptor. V praxi se mnoho molekul nepoužívá pomocí této terminologie kvůli častějším běžným názvům.[26] Například, RNA polymeráza je moderní běžný název toho, co bylo dříve známé jako RNA nukleotidyltransferáza, jakési nukleotidyltransferáza že převádí nukleotidy na 3´ konec růstu RNA pramen.[27] V systému klasifikace EC je přijatým názvem pro RNA polymerázu RNA polymeráza zaměřená na DNA.[28]
Klasifikace
Popsány primárně na základě typu přenesené biochemické skupiny, lze transferázy rozdělit do deseti kategorií (na základě Číslo ES klasifikace).[29] Tyto kategorie zahrnují více než 450 různých jedinečných enzymů.[30] V systému číslování EC byly transferázy klasifikovány jako EC2. Vodík není považován za funkční skupinu, pokud jde o cíle transferázy; místo toho je přenos vodíku zahrnut pod oxidoreduktázy,[30] kvůli úvahám o elektronovém přenosu.
EC číslo | Příklady | Skupina (skupiny) převedena |
---|---|---|
ES 2.1 | methyltransferáza a formyltransferáza | singl-uhlík skupiny |
EC 2.2 | transketolasa a transaldoláza | aldehyd nebo keton skupiny |
EC 2.3 | acyltransferáza | acyl skupiny nebo skupiny, které se stanou alkyl skupiny během přenosu |
EC 2.4 | glykosyltransferáza, hexosyltransferáza, a pentosyltransferáza | glykosyl skupiny, stejně jako hexózy a pentózy |
EC 2.5 | riboflavin syntáza a chlorofyl syntáza | alkyl nebo aryl skupiny jiné než methylové |
EC 2.6 | transamináza, a oximinotransferáza | dusíkatý skupiny |
EC 2.7 | fosfotransferáza, polymeráza, a kináza | fosfor -obsahující skupiny; podtřídy jsou založeny na akceptoru (např. alkohol, karboxyl, atd.) |
EC 2.8 | sulfurtransferáza a sulfotransferáza | síra -obsahující skupiny |
EC 2.9 | selenotransferáza | selen -obsahující skupiny |
EC 2.10 | molybden-transferáza a wolframentransferáza | molybden nebo wolfram |
Reakce
EC 2.1: jednoduché uhlíkové transferázy

EC 2.1 zahrnuje enzymy, které přenášejí jednouhlíkové skupiny. Tuto kategorii tvoří převody methyl, hydroxymethyl, formyl, karboxy, karbamoyl a amidoskupiny.[31] Karbamoyltransferázy například přenášejí karbamoylovou skupinu z jedné molekuly na druhou.[32] Karbamoylové skupiny se řídí vzorcem NH2CO.[33] v ATCase takový převod se píše jako karbamoyl fosfát + L-aspartát L-karbamoyl aspartát + fosfát.[34]
EC 2.2: aldehydové a ketontransferázy

Enzymy, které přenášejí aldehydové nebo ketonové skupiny a jsou zahrnuty do EC 2.2. Tato kategorie se skládá z různých transketoláz a transaldoláz.[35] Transaldolasa, jmenovec aldehydových transferáz, je důležitou součástí dráhy pentózofosfátu.[36] Reakce, kterou katalyzuje, spočívá v přenosu funkční skupiny dihydroxyacetonu na glyceraldehyd-3-fosfát (také známý jako G3P). Reakce je následující: sedoheptulosa 7-fosfát + glyceraldehyd 3-fosfát erythrose 4-fosfát + fruktóza 6-fosfát.[37]
EC 2.3: acyltransferázy
Klíčovými aspekty EC 2.3 jsou přenos acylových skupin nebo acylových skupin, které se během přenosu stávají alkylovými skupinami. Dále tato kategorie také rozlišuje mezi amino-acylovými a neamino-acylovými skupinami. Peptidyltransferáza je ribozym který usnadňuje tvorbu peptidové vazby v době překlad.[38] Jako aminoacyltransferáza katalyzuje přenos peptidu na aminoacyl-tRNA po této reakci: peptidyl-tRNAA + aminoacyl-tRNAB tRNAA + peptidyl aminoacyl-tRNAB.[39]
EC 2.4: glykosyl, hexosyl a pentosyl transferázy
EC 2.4 zahrnuje enzymy, které se přenášejí glykosyl skupiny, stejně jako ty, které přenášejí hexózu a pentózu. Glykosyltransferáza je podkategorií EC 2.4 transferáz, kterých se účastní biosyntéza z disacharidy a polysacharidy převodem monosacharidy na jiné molekuly.[40] Příkladem prominentní glykosyltransferázy je laktóza syntáza což je dimer s dvěma proteinové podjednotky. Jeho primární činností je vyrábět laktóza z glukóza a UDP-galaktóza.[41] K tomu dochází následující cestou: UDP-β-D-galaktóza + D-glukóza UDP + laktóza.[42]
EC 2.5: alkyl a aryl transferázy
EC 2.5 se týká enzymů, které přenášejí alkylové nebo arylové skupiny, ale nezahrnuje methylové skupiny. To je na rozdíl od funkčních skupin, které se po přenosu stanou alkylovými skupinami, protože jsou zahrnuty v EC 2.3. EC 2.5 má v současné době pouze jednu podtřídu: alkyl a aryl transferázy.[43] Cysteinsyntáza například katalyzuje tvorbu kyselin octových a cystein od O.3-acetyl-L-serin a sirovodík: O3-acetyl-L-serin + H2S L-cystein + acetát.[44]
EC 2.6: dusíkaté transferázy

Seskupení v souladu s převodem dusíkatý skupin je EC 2.6. To zahrnuje enzymy jako transamináza (také známý jako "aminotransferáza") a velmi malý počet oximinotransferázy a další enzymy přenášející skupinu dusíku. EC 2.6 dříve zahrnuto amidinotransferáza ale od té doby byla překlasifikována na podkategorii EC 2.1 (enzymy přenášející jeden uhlík).[45] V případě aspartát transamináza, na které může jednat tyrosin, fenylalanin, a tryptofan, reverzibilně přenáší amino skupina z jedné molekuly na druhou.[46]
Například reakce probíhá v následujícím pořadí: L-aspartát + 2-oxoglutarát oxaloacetát + L-glutamát.[47]
EC 2.7: fosfor transferázy
Zatímco EC 2.7 obsahuje enzymy, které se přenášejí fosfor - obsahující skupiny, zahrnuje také nukleotidyltransferázy.[48] Podkategorie fosfotransferáza je rozdělena do kategorií na základě typu skupiny, která převod přijímá.[24] Skupiny klasifikované jako akceptory fosfátů zahrnují: alkoholy, karboxylové skupiny, dusíkaté skupiny a fosfátové skupiny.[29] Dalšími složkami této podtřídy transferáz jsou různé kinázy. Prominentní kináza je cyklin-dependentní kináza (nebo CDK), který zahrnuje podskupinu proteinové kinázy. Jak naznačuje jejich název, CDK jsou silně závislé na konkrétních cyklin molekuly pro aktivace.[49] Jakmile je komplex CDK-cyklin kombinován, je schopen provést svou funkci v buněčném cyklu.[50]
Reakce katalyzovaná CDK je následující: ATP + cílový protein ADP + fosfoprotein.[51]
EC 2.8: sirné transferázy

Na přenos skupin obsahujících síru se vztahuje EC 2.8 a dělí se na podkategorie sulfurtransferázy, sulfotransferázy a CoA-transferázy a také na enzymy, které přenášejí alkylthioskupiny.[53] Specifickou skupinou sulfotransferáz jsou ty, které používají PAPS jako dárce sulfátové skupiny.[54] V rámci této skupiny je alkoholsulfotransferáza který má širokou schopnost cílení.[55] Díky tomu je alkoholsulfotransferáza známá také pod několika jinými jmény, včetně „hydroxysteroid sulfotransferázy“, „steroidní sulfokinázy“ a „estrogensulfotransferázy“.[56] Pokles jeho aktivity souvisí s onemocněním jater člověka.[57] Tato transferáza působí prostřednictvím následující reakce: 3'-fosfoadenylylsulfát + alkohol adenosin 3 ', 5'-bisfosfát + alkylsulfát.[58]
EC 2.9: seleniumtransferázy
EC 2.9 zahrnuje enzymy, které se přenášejí selen -obsahující skupiny.[59] Tato kategorie obsahuje pouze dvě transferázy, a proto je jednou z nejmenších kategorií transferáz. Selenocysteinsyntáza, která byla do klasifikačního systému přidána poprvé v roce 1999, převádí seryl-tRNA (Sec UCA) na selenocysteyl-tRNA (Sec UCA).[60]
EC 2.10: kovové transferázy
Kategorie EC 2.10 zahrnuje enzymy, které se přenášejí molybden nebo wolfram -obsahující skupiny. Od roku 2011 však byl přidán pouze jeden enzym: molybdopterin molybdotransferáza.[61] Tento enzym je součástí biosyntézy MoCo v Escherichia coli.[62] Reakce, kterou katalyzuje, je následující: adenylyl-molybdopterin + molybdenan kofaktor molybdenu + AMP.[63]
Role v histo-krevní skupině
A a B transferázy jsou základem člověka ABO krevní skupina Systém. A i B transferázy jsou glykosyltransferázy, což znamená, že přenášejí molekulu cukru na H-antigen.[64] To umožňuje H-antigenu syntetizovat glykoprotein a glykolipid konjugáty známé jako A / B antigeny.[64] Celým názvem A transferázy je alfa 1-3-N-acetylgalaktosaminyltransferáza[65] a jeho funkcí v buňce je přidání N-acetylgalaktosaminu k H-antigenu za vzniku A-antigenu.[66]:55 Celým názvem B transferázy je alfa 1-3-galaktosyltransferáza,[65] a jeho funkcí v buňce je přidat a galaktóza molekula na H-antigen, čímž se vytvoří B-antigen.[66]
Je možné pro Homo sapiens mít některý ze čtyř různých krevní skupiny: Typ A (exprimujte antigeny A), Typ B (exprimujte antigeny B), Typ AB (exprimujte antigeny A i B) a Typ O (exprimujte ani antigeny A ani B).[67] Gen pro A a B transferázy je lokalizován na chromozom 9.[68] Gen obsahuje sedm exony a šest introny[69] a samotný gen je dlouhý přes 18 kb.[70] Alely pro A a B transferázy jsou extrémně podobné. Výsledné enzymy se liší pouze ve 4 aminokyselinových zbytcích.[66] Odlišné zbytky jsou umístěny v polohách 176, 235, 266 a 268 v enzymech.[66]:82–83
Nedostatky

.
Transferase nedostatky jsou kořenem mnoha běžných nemoci. Nejběžnějším výsledkem deficitu transferázy je nahromadění a buněčný produkt.
Nedostatek SCOT
Sukcinyl-CoA: 3-ketokyselina CoA nedostatek transferázy (nebo Nedostatek SCOT ) vede k nahromadění ketony.[71]Ketony jsou vytvářeny štěpením tuků v těle a jsou důležitým zdrojem energie.[72] Neschopnost využít ketony vede k přerušovanému ketoacidóza, které se obvykle projeví nejdříve v kojeneckém věku.[72] U nemocných se objevuje nevolnost, zvracení, neschopnost krmit a dýchací potíže.[72] V extrémních případech může ketoacidóza vést ke kómatu a smrti.[72] Nedostatek je způsoben mutace v genu OXCT1.[73] Léčba se většinou spoléhá na kontrolu stravy pacienta.[74]
Nedostatek CPT-II
Karnitin palmitoyltransferáza II nedostatek (také známý jako Nedostatek CPT-II ) vede k přebytku dlouhého řetězce mastné kyseliny jako tělo postrádá schopnost transportovat mastné kyseliny do mitochondrie ke zpracování jako zdroj paliva.[75] Toto onemocnění je způsobeno poruchou genu CPT2.[76] Tento nedostatek se bude u pacientů projevovat jedním ze tří způsobů: smrtelná novorozenecká, těžká infantilní hepatocardiomuskulární a myopatická forma.[76] Myopatická je nejméně závažná forma deficitu a může se projevit kdykoli v životě pacienta.[76] Další dvě formy se objevují v kojeneckém věku.[76] Běžnými příznaky smrtelné novorozenecké formy a těžkých infantilních forem jsou selhání jater, srdeční problémy, záchvaty a smrt.[76] Myopatická forma je charakterizována bolestí a slabostí svalů po intenzivním cvičení.[76] Léčba obecně zahrnuje dietní úpravy a doplňky karnitinu.[76]
Galaktosemie
Galaktosemie vyplývá z neschopnosti zpracovat galaktózu, a jednoduchý cukr.[77] K tomuto nedostatku dochází, když gen pro galaktóza-1-fosfát uridylyltransferáza (GALT) má libovolný počet mutací, což vede k nedostatku v množství produkovaného GALT.[78][79] Existují dvě formy galaktosémie: klasická a Duarte.[80] Duarte galaktosemie je obecně méně závažná než klasická galaktosémie a je způsobena nedostatkem galaktokináza.[81] Galaktosemie způsobuje, že kojenci nejsou schopni zpracovat cukry v mateřském mléce, což vede k zvracení a anorexie do dnů po narození.[81] Většina příznaků onemocnění je způsobena nahromaděním galaktóza-1-fosfát v těle.[81] Mezi běžné příznaky patří selhání jater, sepse, nerost a mentální postižení, mimo jiné.[82] Nahromadění druhé toxické látky, galaktitol, se vyskytuje v očních čočkách a způsobuje šedý zákal.[83] V současné době je jedinou dostupnou léčbou včasná diagnostika, po které následuje dodržování stravy bez laktózy a předepisování antibiotik pro případné infekce.[84]
Nedostatky cholin acetyltransferázy
Cholin acetyltransferáza (také známý jako ChAT nebo CAT) je důležitý enzym, který produkuje neurotransmiter acetylcholin.[85] Acetylcholin se podílí na mnoha neuropsychických funkcích, jako je paměť, pozornost, spánek a vzrušení.[86][87][88] Enzym má globulární tvar a skládá se z jediného řetězce aminokyselin.[89] Funkce ChAT pro přenos acetylová skupina z acetyl koenzymu A do cholin v synapse z nerv buňky a existuje ve dvou formách: rozpustná a vázaná na membránu.[89] Gen ChAT je lokalizován na chromozom 10.[90]
Alzheimerova choroba
Snížený výraz ChAT je jedním z charakteristických znaků Alzheimerova choroba.[91] Pacienti s Alzheimerovou chorobou vykazují 30 až 90% snížení aktivity v několika oblastech mozku, včetně temporální lalok, temenní lalok a čelní lalok.[92] Avšak nedostatek ChAT se nepovažuje za hlavní příčinu tohoto onemocnění.[89]
Amyotrofická laterální skleróza (ALS nebo Lou Gehrigova choroba)
Pacienti s ALS vykazují výrazný pokles aktivity ChAT v motorických neuronech v mícha a mozek.[93] Nízké hladiny aktivity ChAT jsou časnou známkou onemocnění a jsou zjistitelné dlouho předtím, než motorické neurony začnou umírat. To lze dokonce zjistit dříve, než je pacient symptomatické.[94]
Huntingtonova choroba
Pacienti s Huntington také vykazují výrazný pokles produkce ChAT.[95] Ačkoli konkrétní příčina snížené produkce není jasná, předpokládá se, že smrt středně velkých motorických neuronů s ostny dendrity vede k nižším úrovním produkce ChAT.[89]
Schizofrenie
Pacienti se schizofrenií také vykazují snížené hladiny ChAT, lokalizované na mezopontinní segment mozku[96] a nucleus accumbens,[97] o kterém se předpokládá, že koreluje se sníženou kognitivní funkcí u těchto pacientů.[89]
Syndrom náhlého úmrtí kojenců (SIDS)
Nedávné studie to ukázaly SIDS kojenci vykazují sníženou hladinu ChAT v obou hypotalamus a striatum.[89] Děti SIDS také vykazují méně neuronů schopných produkovat ChAT v systému vagus.[98] Tyto vady dřeně by mohly vést k neschopnosti ovládat to podstatné autonomní funkce, jako je kardiovaskulární a respirační systémy.[98]
Vrozený myastenický syndrom (CMS)
CMS je skupina nemocí, které se vyznačují vadami v neuromuskulární přenos což vede k opakovaným záchvatům apnoe (neschopnost dýchat), která může být fatální.[99] Nedostatek ChAT se podílí na myastheniaových syndromech, kde nastává problém s přechodem presynapticky.[100] Tyto syndromy jsou charakterizovány neschopností pacientů resyntetizovat acetylcholin.[100]
Využití v biotechnologii
Terminální transferázy
Terminální transferázy jsou transferázy, které lze použít k označení DNA nebo k produkci plazmidové vektory.[101] Dosahuje obou těchto úkolů přidáním deoxynukleotidy ve formě šablony do po proudu konec nebo 3' konec existující molekuly DNA. Terminální transferáza je jednou z mála DNA polymeráz, které mohou fungovat bez RNA primeru.[101]
Glutathiontransferázy
Rodina glutathiontransferáz (GST) je extrémně rozmanitá, a proto ji lze použít pro řadu biotechnologických účelů. Rostliny používají glutathiontransferázy jako prostředek k oddělení toxických kovů od zbytku buňky.[102] Tyto glutathiontransferázy lze použít k vytvoření biosenzory k detekci kontaminantů, jako jsou herbicidy a insekticidy.[103] Glutathiontransferázy se také používají v transgenních rostlinách ke zvýšení odolnosti vůči biotickému i abiotickému stresu.[103] Glutathiontransferázy jsou v současné době zkoumány jako cíle pro protinádorové léky kvůli jejich roli v odolnost vůči lékům.[103] Dále byly zkoumány geny glutathiontransferázy kvůli jejich schopnosti předcházet oxidační poškození a prokázaly zlepšenou odolnost v transgenní kultigeny.[104]
Gumové transferázy
V současné době jediný dostupný komerční zdroj přírodního guma je Hevea rostlina (Hevea brasiliensis). Přírodní kaučuk je lepší než syntetická guma v řadě komerčních použití.[105] Vyvíjí se úsilí o produkci transgenních rostlin schopných syntetizovat přírodní kaučuk, včetně tabák a slunečnice.[106] Tato snaha je zaměřena na sekvenování podjednotek komplexu enzymu kaučukové transferázy za účelem transfekce těchto genů do jiných rostlin.[106]
Membránové asociované transferázy
Mnoho transferáz se spojuje s biologické membrány tak jako proteiny periferní membrány nebo ukotven k membránám prostřednictvím jediného transmembránová spirála,[107] například četné glykosyltransferázy v Golgiho aparát. Některé další mají více rozpětí transmembránové proteiny například jisté oligosacharyltransferázy nebo mikrozomální glutathion S-transferáza z Rodina MAPEG.
Reference
- ^ „EC 2.7.7 Nukleotidyltransferázy“. Nomenklatura enzymů. Doporučení. Výbor pro nomenklaturu Mezinárodní unie pro biochemii a molekulární biologii (NC-IUBMB). Citováno 4. října 2020.
- ^ "Transferase". Genetická domácí reference. Národní institut zdraví. Citováno 4. listopadu 2013.
- ^ Moore SA, Jencks WP (září 1982). "Modelové reakce pro CoA transferázu zahrnující přenos thiolu. Tvorba anhydridu z thiolesterů a karboxylových kyselin". The Journal of Biological Chemistry. 257 (18): 10882–92. PMID 6955307.
- ^ Wishart D. „Metabolismus tryptofanu“. Databáze malých molekul. Katedra počítačů a biologických věd, University of Alberta. Citováno 4. listopadu 2013.
- ^ Herbst EA, MacPherson RE, LeBlanc PJ, Roy BD, Jeoung NH, Harris RA, Peters SJ (leden 2014). „Pyruvátdehydrogenáza kináza-4 přispívá k recirkulaci glukoneogenních prekurzorů během regenerace glykogenu po cvičení“. American Journal of Physiology. Regulační, integrační a srovnávací fyziologie. 306 (2): R102–7. doi:10.1152 / ajpregu.00150.2013. PMC 3921314. PMID 24305065.
- ^ Watson, James D. Molekulární biologie genu. Upper Saddle River, NJ: Pearson, 2013. Tisk.
- ^ Boyce S, Tipton KF (2005). "Klasifikace a nomenklatura enzymů". eLS. doi:10.1038 / npg.els.0003893. ISBN 978-0470016176. Chybějící nebo prázdný
| název =
(Pomoc) - ^ Morton RK (červenec 1953). "Transferázová aktivita hydrolytických enzymů". Příroda. 172 (4367): 65–8. Bibcode:1953Natur.172 ... 65M. doi:10.1038 / 172065a0. PMID 13072573. S2CID 4180213.
- ^ Needham, Dorothy M (1930). „Kvantitativní studie kyseliny jantarové ve svalu: Kyseliny glutamové a asparagové jako prekurzory“. Biochem J.. 24 (1): 208–27. doi:10.1042 / bj0240208. PMC 1254374. PMID 16744345.
- ^ Snell EE, Jenkins WT (prosinec 1959). "Mechanismus transaminační reakce". Časopis buněčné a srovnávací fyziologie. 54 (S1): 161–177. doi:10.1002 / jcp.1030540413. PMID 13832270.
- ^ Braunstein AE, Kritzmann MG (1937). „Tvorba a rozklad aminokyselin intermolekulárním přenosem aminoskupiny“. Příroda. 140 (3542): 503–504. Bibcode:1937Natur.140R.503B. doi:10.1038 / 140503b0. S2CID 4009655.
- ^ Schoenheimer R (1949). Dynamický stav složek těla. Hafner Publishing Co Ltd. ISBN 978-0-02-851800-8.
- ^ Guggenheim KY (listopad 1991). „Rudolf Schoenheimer a koncept dynamického stavu složek těla“. The Journal of Nutrition. 121 (11): 1701–4. doi:10.1093 / jn / 121.11.1701. PMID 1941176.
- ^ Hird FJ, Rowsell EV (září 1950). "Další transaminace přípravkem nerozpustných částic z krysích jater". Příroda. 166 (4221): 517–8. Bibcode:1950Natur.166..517H. doi:10.1038 / 166517a0. PMID 14780123. S2CID 4215187.
- ^ Munch-Petersen A, Kalckar HM, Cutolo E, Smith EE (prosinec 1953). „Uridyltransferázy a tvorba uridin-trifosfátu; enzymatická produkce uridin-trifosfátu: pyrofosforolýza uridin-difosfoglukózy“. Příroda. 172 (4388): 1036–7. Bibcode:1953 Natur.172.1036M. doi:10.1038 / 1721036a0. PMID 13111246. S2CID 452922.
- ^ „Fyziologie nebo medicína 1970 - tisková zpráva“. Nobelprize.org. Nobel Media AB. Citováno 5. listopadu 2013.
- ^ Lambalot RH, Gehring AM, Flugel RS, Zuber P, LaCelle M, Marahiel MA, Reid R, Khosla C, Walsh CT (listopad 1996). „Nová nadrodina enzymů - fosfopantetheinyltransferázy“. Chemie a biologie. 3 (11): 923–36. doi:10.1016 / S1074-5521 (96) 90181-7. PMID 8939709.
- ^ Wongtrakul J, Pongjaroenkit S, Leelapat P, Nachaiwieng W, Prapanthadara LA, Ketterman AJ (březen 2010). „Exprese a charakterizace tří nových glutathiontransferáz, epsilon (AcGSTE2-2), omega (AcGSTO1-1) a theta (AcGSTT1-1) z Anopheles cracens (Diptera: Culicidae), významného thajského vektoru malárie“. Journal of Medical Entomology. 47 (2): 162–71. doi:10.1603 / me09132. PMID 20380296. S2CID 23558834.
- ^ Sen J, Goltz JS, Stevens L, Stein D (listopad 1998). „Prostorově omezená exprese dýmky ve vaječné komoře Drosophila definuje embryonální dorzálně-ventrální polaritu“. Buňka. 95 (4): 471–81. doi:10.1016 / s0092-8674 (00) 81615-3. PMID 9827800. S2CID 27722532.
- ^ Moussian B, Roth S (listopad 2005). "Tvorba dorzoventrální osy v embryu Drosophila - formování a transdukce morfogenního gradientu". Aktuální biologie. 15 (21): R887–99. doi:10.1016 / j.cub.2005.10.026. PMID 16271864. S2CID 15984116.
- ^ Zhu X, Sen J, Stevens L, Goltz JS, Stein D (září 2005). „Aktivita proteinu drosophila ve vaječníku a v embryonální slinné žláze nevyžaduje glykosaminoglykany heparan sulfátu“. Rozvoj. 132 (17): 3813–22. doi:10.1242 / dev.01962. PMID 16049108.
- ^ Zhang Z, Stevens LM, Stein D (červenec 2009). „Sulfatace složek skořápky Pipe definuje dorzálně-ventrální polaritu v embryu Drosophila“. Aktuální biologie. 19 (14): 1200–5. doi:10.1016 / j.cub.2009.05.050. PMC 2733793. PMID 19540119.
- ^ Xu D, Song D, Pedersen LC, Liu J (březen 2007). "Mutační studie heparan sulfát 2-O-sulfotransferázy a chondroitin sulfátu 2-O-sulfotransferázy". The Journal of Biological Chemistry. 282 (11): 8356–67. doi:10,1074 / jbc.M608062200. PMID 17227754.
- ^ A b „Úvod EC 2“. School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Výbor pro nomenklaturu Mezinárodní unie pro biochemii a molekulární biologii (NC-IUBMB). Citováno 5. listopadu 2013.
- ^ Shaw WV, Tsai L, Stadtman ER (únor 1966). "Enzymatická syntéza kyseliny N-methylglutamové". The Journal of Biological Chemistry. 241 (4): 935–45. PMID 5905132.
- ^ Nižší S. „Pojmenování chemických látek“. Virtuální učebnice Chem1 General Chemistry. Citováno 13. listopadu 2013.
- ^ Hausmann R. Uchopit podstatu života: historie molekulární biologie. Dordrecht: Springer. str. 198–199. ISBN 978-90-481-6205-5.
- ^ „EC 2.7.7.6“. Nomenklatura enzymů IUBMB. Výbor pro nomenklaturu Mezinárodní unie pro biochemii a molekulární biologii (NC-IUBMB). Citováno 12. listopadu 2013.
- ^ A b „Nomenklatura transferázy EC2“. School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Výbor pro nomenklaturu Mezinárodní unie pro biochemii a molekulární biologii (NC-IUBMB). Citováno 4. listopadu 2013.
- ^ A b "Transferase". Encyklopedie Britannica. Encyklopedie Britannica, Inc.. Citováno 28. července 2016.
- ^ „EC 2.1.3: Karboxy- a karbamoyltransferázy“. School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Výbor pro nomenklaturu Mezinárodní unie pro biochemii a molekulární biologii (NC-IUBMB). Citováno 25. listopadu 2013.
- ^ "karbamoyltransferáza". Svobodný slovník. Farlex, Inc.. Citováno 25. listopadu 2013.
- ^ „karbamoylová skupina (CHEBI: 23004)“. ChEBI: Databáze a ontologie chemických entit biologického zájmu. Evropská laboratoř molekulární biologie. Citováno 25. listopadu 2013.
- ^ Reichard P, Hanshoff G (1956). "Aspartát karbamyl transferáza z Escherichia coli" (PDF). Acta Chemica Scandinavica. 10: 548–566. doi:10,3891 / acta.chem.scand.10-0548.
- ^ „ENZYME třída 2.2.1“. ExPASy: Portál zdrojů bioinformatiky. Švýcarský institut pro bioinformatiku. Citováno 25. listopadu 2013.
- ^ „Cesta fosfátu pentózy“. Poznámky k molekulární biochemii II. Program biochemie a biofyziky na Renssalaer Polytechnic Institute. Citováno 25. listopadu 2013.
- ^ „EC 2.2.1.2 Transaldoláza“. Databáze enzymových struktur. Evropská laboratoř molekulární biologie. Citováno 25. listopadu 2013.
- ^ Voorhees RM, Weixlbaumer A, Loakes D, Kelley AC, Ramakrishnan V (květen 2009). „Pohledy na stabilizaci substrátu ze snímků centra peptidyltransferázy intaktního 70S ribozomu“. Přírodní strukturní a molekulární biologie. 16 (5): 528–33. doi:10.1038 / nsmb.1577. PMC 2679717. PMID 19363482.
- ^ „ENZYME entry: EC 2.3.2.12“. ExPASy: Portál zdrojů bioinformatiky. Švýcarský institut pro bioinformatiku. Citováno 26. listopadu 2013.
- ^ „Klíčové slovo glykosyltransferáza“. UniProt. Konsorcium UniProt. Citováno 26. listopadu 2013.
- ^ Fitzgerald DK, Brodbeck U, Kiyosawa I, Mawal R, Colvin B, Ebner KE (duben 1970). „Alfa-laktalbumin a reakce laktózy syntetázy“. The Journal of Biological Chemistry. 245 (8): 2103–8. PMID 5440844.
- ^ „ENZYME entry: EC 2.4.1.22“. ExPASy: Portál zdrojů bioinformatiky. Švýcarský institut pro bioinformatiku. Citováno 26. listopadu 2013.
- ^ „EC 2,5“. IntEnz. Evropská laboratoř molekulární biologie. Citováno 26. listopadu 2013.
- ^ Qabazard B, Ahmed S, Li L, Arlt VM, Moore PK, Stürzenbaum SR (2013). „Stárnutí C. elegans je modulováno sirovodíkem a sulfhydrylázou / cysteinsyntázou cysl-2“. PLOS ONE. 8 (11): e80135. Bibcode:2013PLoSO ... 880135Q. doi:10.1371 / journal.pone.0080135. PMC 3832670. PMID 24260346.
- ^ „EC 2.6.2“. Nomenklatura enzymů IUBMB. Výbor pro nomenklaturu Mezinárodní unie pro biochemii a molekulární biologii (NC-IUBMB). Citováno 28. listopadu 2013.
- ^ Kirsch JF, Eichele G, Ford GC, Vincent MG, Jansonius JN, Gehring H, Christen P (duben 1984). „Mechanismus působení aspartátaminotransferázy navržený na základě jeho prostorové struktury“. Journal of Molecular Biology. 174 (3): 497–525. doi:10.1016/0022-2836(84)90333-4. PMID 6143829.
- ^ „Enzyme entry: 2.6.1.1“. ExPASy: Portál zdrojů bioinformatiky. Švýcarský institut pro bioinformatiku. Citováno 28. listopadu 2013.
- ^ „EC 2.7“. School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Výbor pro nomenklaturu Mezinárodní unie pro biochemii a molekulární biologii (NC-IUBMB). Citováno 4. prosince 2013.
- ^ Yee A, Wu L, Liu L, Kobayashi R, Xiong Y, Hall FL (leden 1996). "Biochemická charakterizace lidské cyklin-dependentní proteinkinázy aktivující kinázu. Identifikace p35 jako nové regulační podjednotky". The Journal of Biological Chemistry. 271 (1): 471–7. doi:10.1074 / jbc.271.1.471. PMID 8550604. S2CID 20348897.
- ^ Lewis R (2008). Lidská genetika: koncepty a aplikace (8. vydání). Boston: McGraw-Hill / Higher Education. p.32. ISBN 978-0-07-299539-8.
- ^ „ENZYME Entry: EC 2.7.11.22“. ExPASy: Portál zdrojů bioinformatiky. Švýcarský institut pro bioinformatiku. Citováno 4. prosince 2013.
- ^ "1aqy Summary". Proteinová datová banka v Evropě přináší strukturu biologii. Evropský institut pro bioinformatiku. Citováno 11. prosince 2013.
- ^ „Přenesení skupin obsahujících síru EC 2.8“. School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Výbor pro nomenklaturu Mezinárodní unie pro biochemii a molekulární biologii (NC-IUBMB). Citováno 11. prosince 2013.
- ^ Negishi M, Pedersen LG, Petrotchenko E, Shevtsov S, Gorokhov A, Kakuta Y, Pedersen LC (červen 2001). "Struktura a funkce sulfotransferáz". Archivy biochemie a biofyziky. 390 (2): 149–57. doi:10.1006 / abbi.2001.2368. PMID 11396917.
- ^ „Přenesení skupin obsahujících síru EC 2.8“. School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Výbor pro nomenklaturu Mezinárodní unie pro biochemii a molekulární biologii (NC-IUBMB). Citováno 11. prosince 2013.
- ^ „Enzym 2.8.2.2“. Kegg: DBGET. Centrum pro bioinformatiku na Kyoto University. Citováno 11. prosince 2013.
- ^ Ou Z, Shi X, Gilroy RK, Kirisci L, Romkes M, Lynch C, Wang H, Xu M, Jiang M, Ren S, Gramignoli R, Strom SC, Huang M, Xie W (leden 2013). „Regulace lidské hydroxysteroid sulfotransferázy (SULT2A1) pomocí RORα a RORγ a její potenciální význam pro lidská onemocnění jater“. Molekulární endokrinologie. 27 (1): 106–15. doi:10.1210 / me.2012-1145. PMC 3545217. PMID 23211525.
- ^ Sekura RD, Marcus CJ, Lyon ES, Jakoby WB (květen 1979). "Stanovení sulfotransferáz". Analytická biochemie. 95 (1): 82–6. doi:10.1016 / 0003-2697 (79) 90188-x. PMID 495970.
- ^ „EC 2.9.1“. School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Výbor pro nomenklaturu Mezinárodní unie pro biochemii a molekulární biologii (NC-IUBMB). Citováno 11. prosince 2013.
- ^ Forchhammer K, Böck A (duben 1991). "Selenocysteinsyntáza z Escherichia coli. Analýza reakční sekvence". The Journal of Biological Chemistry. 266 (10): 6324–8. PMID 2007585.
- ^ „EC 2.10.1“. School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Výbor pro nomenklaturu Mezinárodní unie pro biochemii a molekulární biologii (NC-IUBMB). Citováno 11. prosince 2013.
- ^ Nichols JD, Xiang S, Schindelin H, Rajagopalan KV (leden 2007). „Mutační analýza Escherichia coli MoeA: mapa dvou funkčních aktivit na rozštěp aktivního místa“. Biochemie. 46 (1): 78–86. doi:10.1021 / bi061551q. PMC 1868504. PMID 17198377.
- ^ Wünschiers R, Jahn M, Jahn D, Schomburg I, Peifer S, Heinzle E, Burtscher H, Garbe J, Steen A, Schobert M, Oesterhelt D, Wachtveitl J, Chang A (2010). „Kapitola 3: Metabolismus“. In Michal G, Schomburg D (eds.). Biochemické cesty: Atlas biochemie a molekulární biologie (2. vyd.). Oxford: Wiley-Blackwell. p. 140. doi:10.1002 / 9781118657072.ch3. ISBN 9780470146842.
- ^ A b Nishida C, Tomita T, Nishiyama M, Suzuki R, Hara M, Itoh Y, Ogawa H, Okumura K, Nishiyama C (2011). „B-transferáza se substitucí Pro234Ser získává aktivitu AB-transferázy“. Bioscience, biotechnologie a biochemie. 75 (8): 1570–5. doi:10,1271 / bbb.110276. PMID 21821934.
- ^ A b "ABO ABO krevní skupina (transferáza A, alfa 1-3-N-acetylgalaktosaminyltransferáza; transferáza B, alfa 1-3-galaktosyltransferáza) [Homo sapiens (člověk)]" ". NCBI. Citováno 2. prosince 2013.
- ^ A b C d Datta SP, Smith GH, Campbell PN (2000). Oxfordský slovník biochemie a molekulární biologie (Rev. ed.). Oxford: Oxford Univ. Lis. ISBN 978-0-19-850673-7.
- ^ O'Neil D. "ABO krevní skupiny". Lidská krev: Úvod do jejích složek a typů. Oddělení behaviorálních věd, Palomar College. Citováno 2. prosince 2013.
- ^ „Krevní skupina ABO (transferáza A, alfa 1-3-N-acetylgalaktosaminyltransferáza; transferáza B, alfa 1-3-galaktosyltransferáza)“. GeneCards: The Human Gene Compendium. Weizmann Institute of Science. Citováno 2. prosince 2013.
- ^ Moran, Lawrence (2007-02-22). „Human ABO Gene“. Citováno 2. prosince 2013.
- ^ Kidd, Kenneth. "Krevní skupina ABO (transferáza A, alfa 1-3-N-acetylgalaktosaminyltransferáza; transferáza B, alfa 1-3-galaktosyltransferáza)" ". Citováno 2. prosince 2013.
- ^ "Sukcinyl-CoA: nedostatek 3-ketokyselinové CoA transferázy". Genetická domácí reference. Národní institut zdraví. Citováno 4. listopadu 2013.
- ^ A b C d "SUCCINYL-CoA: NEDOSTATEK TRANSFERASOVÉHO PŘENOSU 3-OXOKYSELIN". OMIM. Citováno 22. listopadu 2013.
- ^ "Nedostatek SCOT". NIH. Citováno 22. listopadu 2013.
- ^ "Nedostatek sukcinyl-CoA 3-oxokyseliny transferázy" (PDF). Vylezte na Národní informační centrum. Citováno 22. listopadu 2013.
- ^ „Nedostatek karnitin plamitoyltransferázy I“. Genetická domácí reference. Národní institut zdraví. Citováno 4. listopadu 2013.
- ^ A b C d E F G Weiser, Thomas (1993). „Nedostatek karnitinpalmitoyltransferázy II“. NIH. Citováno 22. listopadu 2013.
- ^ "Galaktosemie". Genetická domácí reference. Národní institut zdraví. Citováno 4. listopadu 2013.
- ^ Dobrowolski SF, Banas RA, Suzow JG, Berkley M, Naylor EW (únor 2003). „Analýza běžných mutací v genu galaktosa-1-fosfát uridyltransferázy: nové testy ke zvýšení citlivosti a specificity screeningu galaktosemie u novorozenců“. The Journal of Molecular Diagnostics. 5 (1): 42–7. doi:10.1016 / S1525-1578 (10) 60450-3. PMC 1907369. PMID 12552079.
- ^ Murphy M, McHugh B, Tighe O, Mayne P, O'Neill C, Naughten E, Croke DT (červenec 1999). „Genetický základ galaktosemie s nedostatkem transferázy v Irsku a populační historie irských kočovníků“. European Journal of Human Genetics. 7 (5): 549–54. doi:10.1038 / sj.ejhg.5200327. PMID 10439960. S2CID 22402528.
- ^ Mahmood U, Imran M, Naik SI, Cheema HA, Saeed A, Arshad M, Mahmood S (listopad 2012). "Detekce běžných mutací v genu GALT prostřednictvím ARMS". Gen. 509 (2): 291–4. doi:10.1016 / j.gene.2012.08.010. PMID 22963887.
- ^ A b C „Galaktosemie“. NORD. Citováno 22. listopadu 2013.
- ^ Berry GT (2000). „Klasická galaktosemie a klinické varianty galaktosemie“. GeneReviews [Internet]. PMID 20301691.
- ^ Bosch AM (srpen 2006). "Klasická galaktosemie byla znovu navštívena". Journal of Inherited Metabolic Disease. 29 (4): 516–25. doi:10.1007 / s10545-006-0382-0. PMID 16838075. S2CID 16382462.
- ^ Karadag N, Zenciroglu A, Eminoglu FT, Dilli D, Karagol BS, Kundak A, Dursun A, Hakan N, Okumus N (2013). "Přehled literatury a výsledek klasické galaktosémie diagnostikované v novorozeneckém období". Klinická laboratoř. 59 (9–10): 1139–46. doi:10,7754 / klin.lab.2013.121235. PMID 24273939.
- ^ Strauss WL, Kemper RR, Jayakar P, Kong CF, Hersh LB, Hilt DC, Rabin M (únor 1991). "Gen humánní cholin acetyltransferázy se mapuje na oblast 10q11-q22.2 hybridizací in situ". Genomika. 9 (2): 396–8. doi:10.1016 / 0888-7543 (91) 90273-H. PMID 1840566.
- ^ Braida D, Ponzoni L, Martucci R, Sparatore F, Gotti C, Sala M (květen 2014). „Role neuronálních nikotinových acetylcholinových receptorů (nAChR) při učení a paměti u zebrafish“. Psychofarmakologie. 231 (9): 1975–85. doi:10.1007 / s00213-013-3340-1. PMID 24311357. S2CID 8707545.
- ^ Kámen TW (září 1972). "Cholinergní mechanismy v somatosenzorické mozkové kůře krysy". The Journal of Physiology. 225 (2): 485–99. doi:10.1113 / jphysiol.1972.sp009951. PMC 1331117. PMID 5074408.
- ^ Guzman MS, De Jaeger X, Drangova M, Prado MA, Gros R, Prado VF (březen 2013). "Mice with selective elimination of striatal acetylcholine release are lean, show altered energy homeostasis and changed sleep/wake cycle". Journal of Neurochemistry. 124 (5): 658–69. doi:10.1111/jnc.12128. PMID 23240572. S2CID 22798872.
- ^ A b C d E F Oda Y (Nov 1999). "Choline acetyltransferase: the structure, distribution and pathologic changes in the central nervous system" (PDF). Pathology International. 49 (11): 921–37. doi:10.1046/j.1440-1827.1999.00977.x. PMID 10594838. S2CID 23621617.
- ^ "Choline O-Acetyltransferase". GeneCards: The Human Gene Compendium. Weizmann Institute of Science. Citováno 5. prosince 2013.
- ^ Szigeti C, Bencsik N, Simonka AJ, Legradi A, Kasa P, Gulya K (May 2013). "Long-term effects of selective immunolesions of cholinergic neurons of the nucleus basalis magnocellularis on the ascending cholinergic pathways in the rat: a model for Alzheimer's disease" (PDF). Bulletin výzkumu mozku. 94: 9–16. doi:10.1016/j.brainresbull.2013.01.007. PMID 23357177. S2CID 22103097.
- ^ González-Castañeda RE, Sánchez-González VJ, Flores-Soto M, Vázquez-Camacho G, Macías-Islas MA, Ortiz GG (Mar 2013). "Neural restrictive silencer factor and choline acetyltransferase expression in cerebral tissue of Alzheimer's Disease patients: A pilot study". Genetics and Molecular Biology. 36 (1): 28–36. doi:10.1590/S1415-47572013000100005. PMC 3615522. PMID 23569405.
- ^ Rowland LP, Shneider NA (May 2001). "Amyotrophic lateral sclerosis". The New England Journal of Medicine. 344 (22): 1688–700. doi:10.1056/NEJM200105313442207. PMID 11386269.
- ^ Casas C, Herrando-Grabulosa M, Manzano R, Mancuso R, Osta R, Navarro X (Mar 2013). "Early presymptomatic cholinergic dysfunction in a murine model of amyotrophic lateral sclerosis". Brain and Behavior. 3 (2): 145–58. doi:10.1002/brb3.104. PMC 3607155. PMID 23531559.
- ^ Smith R, Chung H, Rundquist S, Maat-Schieman ML, Colgan L, Englund E, Liu YJ, Roos RA, Faull RL, Brundin P, Li JY (Nov 2006). "Cholinergic neuronal defect without cell loss in Huntington's disease". Lidská molekulární genetika. 15 (21): 3119–31. doi:10.1093/hmg/ddl252. PMID 16987871.
- ^ Karson CN, Casanova MF, Kleinman JE, Griffin WS (Mar 1993). "Choline acetyltransferase in schizophrenia". American Journal of Psychiatry. 150 (3): 454–9. doi:10.1176/ajp.150.3.454. PMID 8434662.
- ^ Mancama D, Mata I, Kerwin RW, Arranz MJ (Oct 2007). "Choline acetyltransferase variants and their influence in schizophrenia and olanzapine response". American Journal of Medical Genetics Part B. 144B (7): 849–53. doi:10.1002/ajmg.b.30468. PMID 17503482. S2CID 6882521.
- ^ A b Mallard C, Tolcos M, Leditschke J, Campbell P, Rees S (Mar 1999). "Reduction in choline acetyltransferase immunoreactivity but not muscarinic-m2 receptor immunoreactivity in the brainstem of SIDS infants". Journal of Neuropathology and Experimental Neurology. 58 (3): 255–64. doi:10.1097/00005072-199903000-00005. PMID 10197817.
- ^ Engel AG, Shen XM, Selcen D, Sine S (Dec 2012). "New horizons for congenital myasthenic syndromes". Annals of the New York Academy of Sciences. 1275 (1): 54–62. Bibcode:2012NYASA1275...54E. doi:10.1111/j.1749-6632.2012.06803.x. PMC 3546605. PMID 23278578.
- ^ A b Maselli RA, Chen D, Mo D, Bowe C, Fenton G, Wollmann RL (Feb 2003). "Choline acetyltransferase mutations in myasthenic syndrome due to deficient acetylcholine resynthesis". Muscle & Nerve. 27 (2): 180–7. doi:10.1002/mus.10300. PMID 12548525. S2CID 10373463.
- ^ A b Bowen, R. "Terminal Transferase". Biotechnology and Genetic Engineering. Colorado State University. Citováno 10. listopadu 2013.
- ^ Kumar B, Singh-Pareek SL, Sopory SK (2008). "Chapter 23: Glutathione Homeostasis and Abiotic Stresses in Plants: Physiological, Biochemical and Molecular Approaches". In Kumar A, Sopory S (eds.). Recent advances in plant biotechnology and its applications : Prof. Dr. Karl-Hermann Neumann commemorative volume. Nové Dillí: I.K. International Pub. Dům. ISBN 9788189866099.
- ^ A b C Chronopoulou EG, Labrou NE (2009). "Glutathione transferases: emerging multidisciplinary tools in red and green biotechnology". Nedávné patenty na biotechnologii. 3 (3): 211–23. doi:10.2174/187220809789389135. PMID 19747150.
- ^ Sytykiewicz H (2011). "Expression patterns of glutathione transferase gene (GstI) in maize seedlings under juglone-induced oxidative stress". International Journal of Molecular Sciences. 12 (11): 7982–95. doi:10.3390/ijms12117982. PMC 3233451. PMID 22174645.
- ^ Shintani D. "What is Rubber?". Elastomics. University of Nevada, Reno. Citováno 23. listopadu 2013.
- ^ A b "Development of Domestic Natural Rubber-Producing Industrial Crops Through Biotechnology". USDA. Citováno 23. listopadu 2013.
- ^ Superfamilies of single-pass transmembrane transferases v Membranomová databáze