TGF beta 2 - TGF beta 2

TGFB2
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1TFG, 2TGI, 4KXZ
Identifikátory
Aliasy	TGFB2, LDS4, TGF-beta2, transformující růstový faktor beta 2, G-TSF
Externí ID	OMIM: 190220 MGI: 98726 HomoloGene: 2432 Genové karty: TGFB2
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 1 (lidský)
Konec	218,444,619 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 1 (myš)
Konec	186,705,989 bp
Exprese RNA vzor
	; ; ; ;
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• vazba na beta receptor transformujícího růstového faktoru typu II; • vazba na receptory; • vazba na receptor beta transformujícího růstového faktoru typu III; • aktivita cytokinů; • vazba transformujícího růstového faktoru beta na receptory; • aktivita růstového faktoru; • aktivita homodimerizace proteinu; • vazba amyloid-beta; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • aktivita heterodimerizace proteinu;
Buněčná složka	• extracelulární oblast; • extracelulární matrix; • lumen destiček alfa granule; • extracelulární; • axon; • tělo neuronových buněk; • extracelulární matrix obsahující kolagen;
Biologický proces	• vývoj očí; • regulace produkce transformačního růstového faktoru beta2; • reakce na progesteron; • buněčná smrt; • kardioblastová diferenciace; • pozitivní regulace procesu biosyntézy integrinu; • fosforylace bílkovin; • pozitivní regulace kontrakce srdce; • pozitivní regulace neuronového apoptotického procesu; • angiogeneze; • negativní regulace proliferace epiteliálních buněk; • rozpad děložní stěny; • negativní regulace aktivity alkalické fosfatázy; • negativní regulace produkce makrofágových cytokinů; • pozitivní regulace buněčné adheze zprostředkované integrinem; • buněčná proliferace; • signální dráha transformujícího růstového faktoru beta receptoru; • negativní regulace buněčné proliferace; • pozitivní regulace stresem aktivované kaskády MAPK; • organizace spojení buňka-buňka; • vnější apoptotická signální cesta; • organizace kolagenových vláken; • pozitivní regulace migrace epiteliálních buněk; • chemotaxe neutrofilů; • pozitivní regulace buněčného růstu; • reakce na zranění; • negativní regulace buněčného růstu; • pozitivní regulace diferenciace kardioblastů; • migrace gliových buněk; • hojení ran; • pozitivní regulace osifikace; • proliferace buněk srdečního svalu; • pozitivní regulace přechodu z epitelu na mezenchym; • odontogeneze; • pozitivní regulace načasování katagenu; • pozitivní regulace imunitní odpovědi; • regulace cytotoxicity závislé na komplementu; • pozitivní regulace sekrece bílkovin; • přechod mezi epitelem a mezenchymem; • vývoj embryonálního zažívacího traktu; • reakce na hypoxii; • signalizace buňka-buňka; • pozitivní regulace fosforylace proteinu SMAD s omezenou cestou; • morfogeneze srdce; • degranulace krevních destiček; • morfogeneze slinných žláz; • generace neuronů; • negativní regulace imunitní odpovědi; • zástava buněčného cyklu; • buněčná morfogeneze; • pozitivní regulace buněčné proliferace; • pozitivní regulace signalizace fosfatidylinositol 3-kinázy; • migrace buněk; • aktivace aktivity proteinkinázy; • pozitivní regulace buněčného dělení; • reakce na drogu; • srdeční epiteliální k mezenchymálnímu přechodu; • Signální dráha BMP; • vývoj buněk; • vývoj kosterního systému; • vývoj ledvin; • uzavření neurální trubice; • vývoj vlasového folikulu; • morfogeneze septum odtokového traktu; • morfogeneze membránového septa; • morfogeneze srdeční chlopně; • morfogeneze atrioventrikulární chlopně; • morfogeneze plicní chlopně; • morfogeneze endokardiálního polštáře; • morfogeneze pravé srdeční komory; • komorová trabekula morfogeneze myokardu; • fúze endokardiálního polštáře; • morfogeneze síňového septa primum; • vývoj nervové sítnice; • vývoj srdce; • vývoj mužských pohlavních žláz; • krvetvorba; • embryonální morfogeneze končetin; • morfogeneze vlasových folikulů; • vzestupná morfogeneze aorty; • proces biosyntézy dopaminu; • pozitivní regulace buněčného cyklu; • negativní regulace přenosu signálu proteinu Ras; • dělení somatických kmenových buněk; • vývoj neuronů; • vývoj vnitřního ucha; • vývoj dělohy; • fosforylace proteinu SMAD s omezenou cestou; • morfogeneze komorového septa; • morfogeneze síňového septa; • morfogeneze arterie hltanu; • regulace apoptotického procesu podílejícího se na morfogenezi výtokového traktu; • substantia propria vývoje rohovky; • vývoj kosterního systému lebky; • negativní regulace přechodu mezi epitelem a mezenchymem zapojená do tvorby endokardiálního polštáře; • pozitivní regulace přechodu mezi epitelem a mezenchymem zapojená do tvorby endokardiálního polštáře; • regulace aktivity receptoru; • negativní regulace genové exprese; • negativní regulace angiogeneze; • pozitivní regulace signální dráhy Notch; • Transdukce signálu proteinu SMAD; • pozitivní regulace transkripce pri-miRNA z promotoru RNA polymerázy II; • vývoj embryí končící narozením nebo líhnutím vajec; • regulace načasování katagenu; • vývoj sekundárního patra; • regulace buněčné proliferace; • regulace apoptotického procesu; • regulace MAPK kaskády;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	7042
	21808
	ENSG00000092969
	ENSMUSG00000039239
	P61812
	P27090
	NM_003238; NM_001135599
	NM_009367; NM_001329107
	NP_001129071; NP_003229
	NP_001316036; NP_033393
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Transformující růstový faktor-beta 2 (TGF-β2) je vylučovaný protein známý jako a cytokin která vykonává mnoho buněčných funkcí a má během ní zásadní roli embryonální vývoj (alternativní názvy: Potlačující faktor T-buněk odvozený od glioblastomu, G-TSF, inhibitor růstu buněk BSC-1, polyergin, cetermin). Je to extracelulární glykosylovaný protein. Je známo, že potlačuje účinky interleukin závislý T-buňka nádory. Existují dvě pojmenované izoformy tohoto proteinu, které vytvořil alternativní sestřih stejné gen.

Další čtení

Clark DA, Coker R (1998). "Transformující růstový faktor-beta (TGF-beta)". Int. J. Biochem. Cell Biol. 30 (3): 293–8. doi:10.1016 / S1357-2725 (97) 00128-3. PMID 9611771.
Wick W, Platten M, Weller M (2002). „Invaze gliomových buněk: regulace aktivity metaloproteinázy pomocí TGF-beta“. J. Neurooncol. 53 (2): 177–85. doi:10.1023 / A: 1012209518843. PMID 11716069. S2CID 21461718.
Bissell DM (2002). „Chronické poškození jater, TGF-beta a rakovina“. Experimentální a molekulární medicína. 33 (4): 179–90. doi:10.1038 / emm.2001.31. PMID 11795478.
Kalluri R, Neilson EG (2004). "Epiteliální-mezenchymální přechod a jeho důsledky pro fibrózu". J. Clin. Investovat. 112 (12): 1776–84. doi:10.1172 / JCI20530. PMC 297008. PMID 14679171.
Daopin S, Piez KA, Ogawa Y, Davies DR (1992). „Krystalová struktura transformujícího růstového faktoru-beta 2: neobvyklý záhyb pro nadrodinu“. Věda. 257 (5068): 369–73. Bibcode:1992Sci ... 257..369D. doi:10.1126 / science.1631557. PMID 1631557.
Schlunegger MP, Grütter MG (1992). „Neobvyklý rys odhalený krystalovou strukturou při rozlišení 2,2 lidského transformujícího růstového faktoru-beta 2“. Příroda. 358 (6385): 430–4. doi:10.1038 / 358430a0. PMID 1641027. S2CID 4239431.
Noma T, Glick AB, Geiser AG a kol. (1992). "Molekulární klonování a struktura promotoru genu lidského transformujícího růstového faktoru-beta 2". Faktory růstu. 4 (4): 247–55. doi:10.3109/08977199109043910. PMID 1764261.
Bodmer S, Podlisny MB, Selkoe DJ a kol. (1990). „Transformující růstový faktor-beta vázaný na rozpustné deriváty beta amyloidního prekurzorového proteinu Alzheimerovy choroby“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 171 (2): 890–7. doi:10.1016 / 0006-291X (90) 91229-L. PMID 2119582.
Webb NR, Madisen L, Rose TM, Purchio AF (1989). „Strukturální a sekvenční analýza klonů cDNA TGF-beta 2 předpovídá dva různé prekurzorové proteiny produkované alternativním sestřihem mRNA“. DNA. 7 (7): 493–7. doi:10.1089 / dna.1.1988.7.493. PMID 2850146.
Madisen L, Webb NR, Rose TM a kol. (1988). "Transformující růstový faktor-beta 2: klonování cDNA a sekvenční analýza". DNA. 7 (1): 1–8. doi:10.1089 / dna.1988.7.1. PMID 3162414.
Barton DE, Foellmer BE, Du J a kol. (1989). „Chromozomální mapování genů pro transformaci růstových faktorů beta 2 a beta 3 u člověka a myši: disperze rodiny genů TGF-beta“. Oncogene Res. 3 (4): 323–31. PMID 3226728.
de Martin R, Haendler B, Hofer-Warbinek R a kol. (1988). „Doplňková DNA pro supresorový faktor T buněk odvozených z lidského glioblastomu, nový člen rodiny genů transformujícího růstového faktoru-beta“. EMBO J.. 6 (12): 3673–7. PMC 553836. PMID 3322813.
Marquardt H, Lioubin MN, Ikeda T (1987). "Kompletní aminokyselinová sekvence lidského transformujícího růstového faktoru typu beta 2". J. Biol. Chem. 262 (25): 12127–31. PMID 3476488.
Philip A, Bostedt L, Stigbrand T, O'Connor-McCourt MD (1994). "Vazba transformujícího růstového faktoru-beta (TGF-beta) na protein těhotenské zóny (PZP). Srovnání s interakcí TGF-beta-alfa 2-makroglobulin". Eur. J. Biochem. 221 (2): 687–93. doi:10.1111 / j.1432-1033.1994.tb18781.x. PMID 7513640.
Lin HY, Moustakas A, Knaus P a kol. (1995). "Rozpustná exoplazmatická doména beta-receptoru transformujícího růstového faktoru typu II (TGF). Heterogenně glykosylovaný protein s vysokou afinitou a selektivitou pro ligandy TGF-beta". J. Biol. Chem. 270 (6): 2747–54. doi:10.1074 / jbc.270.6.2747. PMID 7852346.
Hildebrand A, Romarís M, Rasmussen LM a kol. (1994). „Interakce malých intersticiálních proteoglykanů biglykan, dekrin a fibromodulin s transformujícím růstovým faktorem beta“. Biochem. J. 302. (Pt 2) (2): 527–34. doi:10.1042 / bj3020527. PMC 1137259. PMID 8093006.
López-Casillas F, Payne HM, Andres JL, Massagué J (1994). „Betaglycan může působit jako duální modulátor přístupu TGF-beta k signálním receptorům: mapování vazebných míst ligandu a míst připojení GAG“. J. Cell Biol. 124 (4): 557–68. doi:10.1083 / jcb.124.4.557. PMC 2119924. PMID 8106553.
Fromigué O, Marie PJ, Lomri A (1998). „Kostní morfogenetický protein-2 a transformující růstový faktor-beta2 interagují za účelem modulace proliferace a diferenciace stromálních buněk lidské kostní dřeně“. J. Cell. Biochem. 68 (4): 411–26. doi:10.1002 / (SICI) 1097-4644 (19980315) 68: 4 <411 :: AID-JCB2> 3.0.CO; 2-T. PMID 9493905.
Mori T, Kawara S, Shinozaki M a kol. (1999). „Role a interakce růstového faktoru pojivové tkáně s transformujícím růstovým faktorem-beta při perzistentní fibróze: myší model fibrózy“. J. Cell. Physiol. 181 (1): 153–9. doi:10.1002 / (SICI) 1097-4652 (199910) 181: 1 <153 :: AID-JCP16> 3.0.CO; 2-K. PMID 10457363.

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000092969 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000039239 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000092969 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000039239 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[1]

[2]

[3]

[4]