PRKAA2 - PRKAA2

PRKAA2
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	2H6D, 2LTU, 2YZA, 3AQV, 4CFE, 4CFF, 4ZHX, 5EZV
Identifikátory
Aliasy	PRKAA2, AMPK, AMPK2, AMPKa2, PRKAA, protein kináza AMP aktivovaná katalytická podjednotka alfa 2
Externí ID	OMIM: 600497 MGI: 1336173 HomoloGene: 4551 Genové karty: PRKAA2
EC číslo	2.7.11.27
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 1 (lidský)
Konec	56,715,335 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 4 (myš)
Konec	105,109,890 bp
Exprese RNA vzor
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• aktivita transferázy; • vazba nukleotidů; • aktivita proteinkinázy; • [acetyl-CoA karboxyláza aktivita kinázy]; • Aktivita proteinkinázy aktivovaná AMP; • aktivita histon-serinkinázy; • vazba chromatinu; • vazba kovových iontů; • kinázová aktivita; • aktivita proteinové serin / threoninkinázy; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • [hydroxymethylglutaryl-CoA reduktáza (NADPH) aktivita kinázy]; • aktivita proteinu serin / threonin / tyrosin kináza; • ATP vazba;
Buněčná složka	• cytoplazma; • cytosol; • nukleoplazma; • komplex proteinkináz aktivovaný nukleotidy; • buněčné jádro; • Golgiho aparát; • jaderná skvrna; • Stresová granule; • axon; • dendrit; • tělo neuronových buněk;
Biologický proces	• karnitinový člun; • metabolický proces steroidů; • GO: 0007243 transdukce intracelulárního signálu; • buněčná odpověď na hladovění glukózy; • proces biosyntézy sterolů; • proces biosyntézy lipidů; • regulace transkripce, DNA-šablony; • homeostáza glukózy; • pozitivní regulace autofagie; • fosforylace; • rytmický proces; • metabolismus lipidů; • reakce na stres; • negativní regulace apoptotického procesu; • metabolický proces cholesterolu; • Wnt signální cesta; • regulace procesu biosyntézy mastných kyselin; • metabolický proces mastných kyselin; • transkripce, chráněná DNA; • buněčná odpověď na stimul prostaglandinu E.; • autofagie; • fosforylace bílkovin; • negativní regulace TOR signalizace; • pozitivní regulace makroautofagie; • buněčná odpověď na lék; • proces biosyntézy mastných kyselin; • homeostáza mastných kyselin; • regulace cirkadiánního rytmu; • zástava buněčného cyklu; • buněčná odpověď na hladinu živin; • regulace genové exprese; • proces biosyntézy cholesterolu; • reakce na svalovou aktivitu; • pozitivní regulace glykolytického procesu; • makroautofagie; • signální transdukce; • proces biosyntézy steroidů; • regulace přenosu signálu mediátorem třídy p53; • histon-serinová fosforylace; • regulace makroautofagie; • organizace chromatinu; • negativní regulace genové exprese; • buněčná odpověď na oxidační stres; • regulace sestavy granulí napětí; • regulace organizace mikrotubulárního cytoskeletu; • buněčná odpověď na iont vápníku; • buněčná odpověď na stimul glukózy; • energetická homeostáza; • pozitivní regulace lokalizace buněčných proteinů; • negativní regulace deacetylace tubulinu; • pozitivní regulace acetylace peptidyl-lysinu;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	5563
	108079
	ENSG00000162409
	ENSMUSG00000028518
	P54646
	Q8BRK8
	NM_006252
	NM_178143; NM_001356568
	NP_006243
	NP_835279; NP_001343497
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Katalytická podjednotka alfa-2 aktivovaná 5'-AMP je enzym že u lidí je kódován PRKAA2 gen.^[5]^[6]

Funkce

The protein kódovaný tímto genem je katalytickou podjednotkou AMP-aktivovaná protein kináza (AMPK). AMPK je heterotrimer skládající se z alfa katalytické podjednotky a nekatalytických beta a gama podjednotek. AMPK je důležitý enzym snímající energii, který sleduje stav buněčné energie. V reakci na buněčné metabolické stresy se aktivuje AMPK, a tedy fosforyláty a deaktivuje acetyl-CoA karboxyláza (ACC) a beta-hydroxy beta-methylglutaryl-CoA reduktáza (HMGCR ), klíčové enzymy podílející se na regulaci de novo biosyntéza z mastné kyseliny a cholesterol. Studie myšího protějšku naznačují, že tato katalytická podjednotka může ovládat celé tělo inzulín citlivost a je nezbytná pro udržení homeostázy energie myokardu během ischemie.^[6]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000162409 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000028518 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Aguan K, Scott J, viz CG, Sarkar NH (prosinec 1994). „Charakterizace a chromozomální lokalizace lidského homologu genu kódujícího proteinovou kinázu aktivovaného potkáním AMP: hlavní regulátor metabolismu lipidů u savců“. Gen. 149 (2): 345–50. doi:10.1016/0378-1119(94)90174-0. PMID 7959015.
^ ^A ^b „Entrez Gene: PRKAA2 protein kinase, AMP-activated, alpha 2 katalytic subunit“.

Další čtení

Hardie DG, MacKintosh RW (1995). „AMP aktivovaná protein kináza - archetypální proteinová kináza?“. BioEssays. 14 (10): 699–704. doi:10,1002 / bies. 950141011. PMID 1365882.
Hardie DG (1992). „Regulace metabolismu mastných kyselin a cholesterolu pomocí AMP-aktivované proteinkinázy“. Biochim. Biophys. Acta. 1123 (3): 231–8. doi:10.1016 / 0005-2760 (92) 90001-c. PMID 1536860.
Carling D (2004). „Kaskáda proteinkinázy aktivovaná AMP - sjednocující systém pro řízení energie“. Trends Biochem. Sci. 29 (1): 18–24. doi:10.1016 / j.tibs.2003.11.005. PMID 14729328.
Beri RK, Marley AE, viz CG, Sopwith WF, Aguan K, Carling D, Scott J, Carey F (1995). "Molekulární klonování, exprese a chromozomální lokalizace lidské AMP-aktivované proteinové kinázy". FEBS Lett. 356 (1): 117–21. doi:10.1016/0014-5793(94)01247-4. PMID 7988703.
Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (1997). „Normalizace a odčítání: dva přístupy k usnadnění objevování genů“. Genome Res. 6 (9): 791–806. doi:10,1101 / gr. 6.9.791. PMID 8889548.
Vavvas D, Apazidis A, Saha AK, Gamble J, Patel A, Kemp BE, Witters LA, Ruderman NB (1997). „Změny vyvolané kontrakcí v acetyl-CoA karboxyláze a 5'-AMP-aktivované kináze v kosterním svalu“. J. Biol. Chem. 272 (20): 13255–61. doi:10.1074 / jbc.272.20.13255. PMID 9148944.
Stapleton D, Woollatt E, Mitchelhill KI, Nicholl JK, Fernandez CS, Michell BJ, Witters LA, Power DA, Sutherland GR, Kemp BE (1997). "Rodina izoenzymů proteinových kináz aktivovaných AMP: struktura podjednotky a umístění chromozomů". FEBS Lett. 409 (3): 452–6. doi:10.1016 / S0014-5793 (97) 00569-3. PMID 9224708.
Stein SC, Woods A, Jones NA, Davison MD, Carling D (2000). „Regulace proteinu kinázy aktivované AMP fosforylací“. Biochem. J. 345 (3): 437–43. doi:10.1042/0264-6021:3450437. PMC 1220775. PMID 10642499.
da Silva Xavier G, Leclerc I, Salt IP, Doiron B, Hardie DG, Kahn A, Rutter GA (2000). „Role AMP-aktivované proteinové kinázy v regulaci exprese genů beta buněk ostrůvků pomocí glukózy“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 97 (8): 4023–8. doi:10.1073 / pnas.97.8.4023. PMC 18135. PMID 10760274.
Mu J, Brozinick JT, Valladares O, Bucan M, Birnbaum MJ (2001). „Role pro AMP-aktivovanou proteinkinázu v kontrakci a hypoxii regulovaném transportu glukózy v kosterním svalu.“ Mol. Buňka. 7 (5): 1085–94. doi:10.1016 / S1097-2765 (01) 00251-9. PMID 11389854.
Minokoshi Y, Kim YB, Peroni OD, Fryer LG, Müller C, Carling D, Kahn BB (2002). „Leptin stimuluje oxidaci mastných kyselin aktivací proteinkinázy aktivované AMP“. Příroda. 415 (6869): 339–43. doi:10.1038 / 415339a. PMID 11797013.
Dubbelhuis PF, Meijer AJ (2002). „Signalizace závislá na jaterních aminokyselinách je pod kontrolou proteinkinázy závislé na AMP“. FEBS Lett. 521 (1–3): 39–42. doi:10.1016 / S0014-5793 (02) 02815-6. PMID 12067722.
Esumi H, Izuishi K, Kato K, Hashimoto K, Kurashima Y, Kishimoto A, Ogura T, Ozawa T (2002). „Léčba hypoxií a oxidem dusnatým propůjčuje toleranci vůči hladovění glukózy způsobem závislým na 5'-AMP-aktivované proteinkináze“. J. Biol. Chem. 277 (36): 32791–8. doi:10,1074 / jbc.M112270200. PMID 12091379.
Nielsen JN, Mustard KJ, Graham DA, Yu H, MacDonald CS, Pilegaard H, Goodyear LJ, Hardie DG, Richter EA, Wojtaszewski JF (2003). "5'-AMP aktivovaná aktivita proteinkinázy a podjednotková exprese v cvičeném lidském kosterním svalu". J. Appl. Physiol. 94 (2): 631–41. doi:10.1152 / japplphysiol.00642.2002. PMID 12391032.
Wojtaszewski JF, Mourtzakis M, Hillig T, Saltin B, Pilegaard H (2002). „Disociace aktivity AMPK a fosforylace ACCbeta v lidském svalu během prodlouženého cvičení“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 298 (3): 309–16. doi:10.1016 / S0006-291X (02) 02465-8. PMID 12413941.
Hallows KR, McCane JE, Kemp BE, Witters LA, Foskett JK (2003). „Regulace hradlování kanálů pomocí AMP-aktivované proteinkinázy moduluje aktivitu regulátoru transmembránové vodivosti cystické fibrózy v plicních submukózních buňkách“. J. Biol. Chem. 278 (2): 998–1004. doi:10,1074 / jbc.M210621200. PMID 12427743.
Zong H, Ren JM, Young LH, Pypaert M, Mu J, Birnbaum MJ, Shulman GI (2003). „AMP kináza je vyžadována pro mitochondriální biogenezi v kosterním svalu v reakci na chronickou energetickou deprivaci“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (25): 15983–7. doi:10.1073 / pnas.252625599. PMC 138551. PMID 12444247.

Tento článek o gen na lidský chromozom 1 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000162409 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000028518 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid7959015-5] Aguan K, Scott J, viz CG, Sarkar NH (prosinec 1994). „Charakterizace a chromozomální lokalizace lidského homologu genu kódujícího proteinovou kinázu aktivovaného potkáním AMP: hlavní regulátor metabolismu lipidů u savců“. Gen. 149 (2): 345–50. doi:10.1016/0378-1119(94)90174-0. PMID 7959015.

[entrez-6] A ^b „Entrez Gene: PRKAA2 protein kinase, AMP-activated, alpha 2 katalytic subunit“.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

Enzymy
Aktivita	Aktivní stránky Závazný web Katalytická triáda Oxyanionový otvor Enzymová promiskuita Katalyticky dokonalý enzym Koenzym Kofaktor Enzymatická katalýza
Nařízení	Alosterická regulace Spolupráce Inhibitor enzymu Aktivátor enzymu
Klasifikace	EC číslo Nadčeleď enzymů Rodina enzymů Seznam enzymů
Kinetika	Kinetika enzymů Eadie – Hofsteeův diagram Hanes – Woolfův děj Lineweaver – Burkův graf Kinetika Michaelis – Menten
Typy	EC1 Oxidoreduktázy (seznam ) EC2 Transferázy (seznam ) EC3 Hydrolázy (seznam ) EC4 Lyázy (seznam ) EC5 Izomerázy (seznam ) EC6 Ligázy (seznam ) EC7 Translocases (seznam )