Fukosyltransferáza 3 - Fucosyltransferase 3

FUT3
Identifikátory
Aliasy	FUT3, CD174, FT3B, FucT-III, LE, Les, Fukosyltransferáza 3, fukosyltransferáza 3 (Lewisova krevní skupina)
Externí ID	HomoloGene: 128031 Genové karty: FUT3
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 19 (lidský)
Konec	5,851,474 bp
Exprese RNA vzor
	; ; ; ;
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• aktivita transferázy; • aktivita alfa- (1-> 3) -fukosyltransferázy; • aktivita fukosyltransferázy; • aktivita transferázy, přenos glykosylových skupin; • Aktivita 3-galaktosyl-N-acetylglukosaminidu 4-alfa-L-fukosyltransferáza;
Buněčná složka	• integrální součást membrány; • Golgiho cisterna membrána; • Golgiho aparát; • extracelulární exosom; • membrána; • Golgiho membrána;
Biologický proces	• rozpoznávání buňka-buňka; • oligosacharidový biosyntetický proces; • glykosylace proteinů; • makromolekulová glykosylace; • fukosylace; • ceramidový metabolický proces;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	2525
	n / a
	ENSG00000171124
	n / a
	P21217
	n / a
	NM_000149; NM_001097639; NM_001097640; NM_001097641; NM_001374740
	n / a
NP_000140; NP_001091108; NP_001091109; NP_001091110; NP_001361669;
	NP_001369673; NP_001369674; NP_001369675; NP_001369676; NP_001369677; NP_001369678; NP_001369679
	n / a
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka

Galaktosid 3 (4) -L-fukosyltransferáza je enzym že u lidí je kódován FUT3 gen.^[3]^[4]^[5]

Funkce

The Systém histo-krevní skupiny Lewis zahrnuje soubor fukosylovaných glykosfingolipidů, které jsou syntetizovány exokrinními epiteliálními buňkami a cirkulují v tělesných tekutinách. Glykosfingolipidy fungují v embryogenezi, diferenciaci tkání, metastázování nádorů, zánětu a adhezi bakterií. Sekundárně jsou absorbovány do červených krvinek, což vede k jejich Lewisovu fenotypu. Tento gen je členem rodiny fukosyltransferáz, která katalyzuje přidání fukózy k prekurzorovým polysacharidům v posledním kroku biosyntézy Lewisova antigenu. Kóduje enzym s aktivitou alfa (1,3) -fukosyltransferázy a alfa (1,4) -fukosyltransferázy. Mutace v tomto genu jsou zodpovědné za většinu fenotypů negativních na Lewisův antigen. Pro tento gen bylo nalezeno několik alternativně sestřižených variant kódujících stejný protein.^[5]

Viz také

Shluk diferenciace

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000171124 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Kukowska-Latallo JF, Larsen RD, Nair RP, Lowe JB (srpen 1990). „Klonovaná lidská cDNA určuje expresi embryonálního antigenu specifického pro myší fázi a Lewisovy krevní skupiny alfa (1,3 / 1,4) fukosyltransferázy.“. Geny a vývoj. 4 (8): 1288–303. doi:10,1101 / gad. 4.8.1288. PMID 1977660.
^ Weston BW, Nair RP, Larsen RD, Lowe JB (únor 1992). „Izolace nového lidského genu alfa (1,3) fukosyltransferázy a molekulární srovnání s genem alfa (1,3 / 1,4) fukosyltransferázy lidské Lewisovy krevní skupiny. Syntenické, homologní, alelické geny kódující enzymy s odlišnými specifičnostmi akceptorového substrátu“ . The Journal of Biological Chemistry. 267 (6): 4152–60. PMID 1740457.
^ ^A ^b „Entrez Gene: FUT3 fukosyltransferáza 3 (galaktosid 3 (4) -L-fukosyltransferáza, Lewisova krevní skupina)“.

Další čtení

Cameron HS, Szczepaniak D, Weston BW (srpen 1995). "Exprese genů lidského chromozomu 19p alfa (1,3) -fukosyltransferázy v normálních tkáních. Alternativní sestřih, polyadenylace a izoformy". The Journal of Biological Chemistry. 270 (34): 20112–22. doi:10.1074 / jbc.270.34.20112. PMID 7650030.
Reguigne-Arnould I, Couillin P, Mollicone R, Fauré S, Fletcher A, Kelly RJ, Lowe JB, Oriol R (1995). „Relativní polohy dvou shluků lidských alfa-L-fukosyltransferáz v 19q (FUT1-FUT2) a 19p (FUT6-FUT3-FUT5) v rámci mikrosatelitní genetické mapy chromozomu 19“. Cytogenetika a genetika buněk. 71 (2): 158–62. doi:10.1159/000134098. PMID 7656588.
Nishihara S, Nakazato M, Kudo T, Kimura H, Ando T, Narimatsu H (leden 1993). „Lidský gen alfa-1,3-fukosyltransferázy (FucT-VI) je lokalizován na pouhých 13 kb 3 'od genu pro fukosyltransferázu (FucT-III) typu Lewis na chromozomu 19“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 190 (1): 42–6. doi:10.1006 / bbrc.1993.1008. PMID 7916594.
Nishihara S, Narimatsu H, Iwasaki H, Yazawa S, Akamatsu S, Ando T, Seno T, Narimatsu I (listopad 1994). „Molekulárně genetická analýza systému lidské histo-krevní skupiny člověka“. The Journal of Biological Chemistry. 269 (46): 29271–8. PMID 7961897.
Mollicone R, Reguigne I, Kelly RJ, Fletcher A, Watt J, Chatfield S, Aziz A, Cameron HS, Weston BW, Lowe JB (srpen 1994). „Molekulární základ pro nedostatek genu Lewisovy alfa (1,3 / 1,4) -fukosyltransferázy (FUT3) nalezený v Lewis-negativních indonéských rodokmenech“. The Journal of Biological Chemistry. 269 (33): 20987–94. PMID 8063716.
Koda Y, Kimura H, Mekada E (listopad 1993). „Analýza genů Lewisovy fukosyltransferázy z lidské žaludeční sliznice Lewisových pozitivních a negativních jedinců“. Krev. 82 (9): 2915–9. doi:10,1182 / krev. V82.9.2915.2915. PMID 8219240.
Elmgren A, Rydberg L, Larson G (říjen 1993). „Genotypová heterogenita mezi Lewisovými negativními jedinci“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 196 (2): 515–20. doi:10.1006 / bbrc.1993.2280. PMID 8240322.
Nishihara S, Yazawa S, Iwasaki H, Nakazato M, Kudo T, Ando T, Narimatsu H (říjen 1993). „Alfa (1,3 / 1,4) fukosyltransferázový (FucT-III) gen je inaktivován jedinou aminokyselinovou substitucí u jedinců negativních na Lewisovu histo-krevní skupinu“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 196 (2): 624–31. doi:10.1006 / bbrc.1993.2295. PMID 8240337.
Elmgren A, Börjeson C, Svensson L, Rydberg L, Larson G (1996). „Sekvenování DNA a screening bodových mutací v lidském genu Lewis (FUT3) umožňuje molekulární genotypizaci systému lidské krevní skupiny Lewis“. Vox Sanguinis. 70 (2): 97–103. doi:10.1111 / j.1423-0410.1996.tb01300.x. PMID 8801770.
Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (září 1996). „Normalizace a odčítání: dva přístupy k usnadnění objevování genů“. Výzkum genomu. 6 (9): 791–806. doi:10,1101 / gr. 6.9.791. PMID 8889548.
Orntoft TF, Vestergaard EM, Holmes E, Jakobsen JS, Grunnet N, Mortensen M, Johnson P, Bross P, Gregersen N, Skorstengaard K, Jensen UB, Bolund L, Wolf H (prosinec 1996). „Vliv mutací genu Lewisovy alfa1-3 / 4-L-fukosyltransferázy (FUT3) na aktivitu enzymu, fenotypizaci erytrocytů a hladinu cirkulujícího nádorového markeru sialyl-Lewis a“. The Journal of Biological Chemistry. 271 (50): 32260–8. doi:10.1074 / jbc.271.50.32260. PMID 8943285.
Elmgren A, Mollicone R, Costache M, Börjeson C, Oriol R, Harrington J, Larson G (srpen 1997). „Význam jednotlivých bodových mutací, T202C a C314T, v lidském genu Lewis (FUT3) pro expresi Lewisových antigenů lidskou alfa (1,3 / 1,4) -fukosyltransferázou, Fuc-TIII“. The Journal of Biological Chemistry. 272 (35): 21994–8. doi:10.1074 / jbc.272.35.21994. PMID 9268337.
Pang H, Liu Y, Koda Y, Soejima M, Jia J, Schlaphoff T, Du Toit ED, Kimura H (červen 1998). "Pět nových missense mutací genu Lewis (FUT3) v afrických (Xhosa) a kavkazských populacích v Jižní Africe". Genetika člověka. 102 (6): 675–80. doi:10,1007 / s004390050760. PMID 9703429. S2CID 12651016.
Nishihara S, Hiraga T, Ikehara Y, Iwasaki H, Kudo T, Yazawa S, Morozumi K, Suda Y, Narimatsu H (duben 1999). "Molekulární chování mutantních Lewisových enzymů in vivo". Glykobiologie. 9 (4): 373–82. doi:10.1093 / glycob / 9.4.373. PMID 10089211.
Yazawa S, Tanaka S, Nishimura T, Miyanaga K, Kochibe N (1999). "Plazmatický nedostatek alfa1,3-fukosyltransferázy u schizofrenie". Experimentální a klinická imunogenetika. 16 (3): 125–30. doi:10.1159/000019104. PMID 10394050. S2CID 85281056.
Holmes EH, Yen TY, Thomas S, Joshi R, Nguyen A, Long T, Gallet F, Maftah A, Julien R, Macher BA (srpen 2000). "Lidské alfa 1,3 / 4 fukosyltransferázy. Charakterizace vysoce konzervovaných cysteinových zbytků a N-vázaných glykosylačních míst". The Journal of Biological Chemistry. 275 (32): 24237–45. doi:10,1074 / jbc.M000888200. PMID 10816554.
Grahn A, Elmgren A, Aberg L, Svensson L, Jansson PA, Lönnroth P, Larson G (říjen 2001). „Stanovení genových mutací Lewis FUT3 pomocí PCR pomocí sekvenčně specifických primerů umožňuje efektivní genotypizaci klinických vzorků“. Lidská mutace. 18 (4): 358–9. doi:10,1002 / humu.1204. PMID 11668626. S2CID 33547478.
Roos C, Kolmer M, Mattila P, Renkonen R (únor 2002). „Složení proteomu Drosophila melanogaster podílejícího se na metabolismu fukosylovaného glykanu“. The Journal of Biological Chemistry. 277 (5): 3168–75. doi:10,1074 / jbc.M107927200. PMID 11698403.

externí odkazy

Antigen CD174 + v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000171124 - Ensembl, Květen 2017

[2] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid1977660-3] Kukowska-Latallo JF, Larsen RD, Nair RP, Lowe JB (srpen 1990). „Klonovaná lidská cDNA určuje expresi embryonálního antigenu specifického pro myší fázi a Lewisovy krevní skupiny alfa (1,3 / 1,4) fukosyltransferázy.“. Geny a vývoj. 4 (8): 1288–303. doi:10,1101 / gad. 4.8.1288. PMID 1977660.

[pmid1740457-4] Weston BW, Nair RP, Larsen RD, Lowe JB (únor 1992). „Izolace nového lidského genu alfa (1,3) fukosyltransferázy a molekulární srovnání s genem alfa (1,3 / 1,4) fukosyltransferázy lidské Lewisovy krevní skupiny. Syntenické, homologní, alelické geny kódující enzymy s odlišnými specifičnostmi akceptorového substrátu“ . The Journal of Biological Chemistry. 267 (6): 4152–60. PMID 1740457.

[entrez-5] A ^b „Entrez Gene: FUT3 fukosyltransferáza 3 (galaktosid 3 (4) -L-fukosyltransferáza, Lewisova krevní skupina)“.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

Proteiny: shluky diferenciace (viz také seznam lidských klastrů diferenciace )
1–50	CD1 a-c 1A 1B 1D 1E CD2 CD3 y δ ε CD4 CD5 CD6 CD7 CD8 A CD9 CD10 CD11 A b C d CD13 CD14 CD15 CD16 A B CD18 CD19 CD20 CD21 CD22 CD23 CD24 CD25 CD26 CD27 CD28 CD29 CD30 CD31 CD32 A B CD33 CD34 CD35 CD36 CD37 CD38 CD39 CD40 CD41 CD42 A b C d CD43 CD44 CD45 CD46 CD47 CD48 CD49 A b C d E F CD50
51–100	CD51 CD52 CD53 CD54 CD55 CD56 CD57 CD58 CD59 CD61 CD62 E L P CD63 CD64 A B C CD66 A b C d E F CD68 CD69 CD70 CD71 CD72 CD73 CD74 CD78 CD79 A b CD80 CD81 CD82 CD83 CD84 CD85 A d E h j k CD86 CD87 CD88 CD89 CD90 CD91 - CD92 CD93 CD94 CD95 CD96 CD97 CD98 CD99 CD100
101–150	CD101 CD102 CD103 CD104 CD105 CD106 CD107 A b CD108 CD109 CD110 CD111 CD112 CD113 CD114 CD115 CD116 CD117 CD118 CD119 CD120 A b CD121 A b CD122 CD123 CD124 CD125 CD126 CD127 CD129 CD130 CD131 CD132 CD133 CD134 CD135 CD136 CD137 CD138 CD140b CD141 CD142 CD143 CD144 CD146 CD147 CD148 CD150
151–200	CD151 CD152 CD153 CD154 CD155 CD156 A b C CD157 CD158 (A d E i k ) CD159 A C CD160 CD161 CD162 CD163 CD164 CD166 CD167 A b CD168 CD169 CD170 CD171 CD172 A b G CD174 CD177 CD178 CD179 A b CD180 CD181 CD182 CD183 CD184 CD185 CD186 CD191 CD192 CD193 CD194 CD195 CD196 CD197 CDw198 CDw199 CD200
201–250	CD201 CD202b CD204 CD205 CD206 CD207 CD208 CD209 CDw210 A b CD212 CD213a 1 2 CD217 CD218 (A b ) CD220 CD221 CD222 CD223 CD224 CD225 CD226 CD227 CD228 CD229 CD230 CD233 CD234 CD235 A b CD236 CD238 CD239 CD240CE CD240D CD241 CD243 CD244 CD246 CD247 - CD248 CD249
251–300	CD252 CD253 CD254 CD256 CD257 CD258 CD261 CD262 CD263 CD264 CD265 CD266 CD267 CD268 CD269 CD271 CD272 CD273 CD274 CD275 CD276 CD278 CD279 CD280 CD281 CD282 CD283 CD284 CD286 CD288 CD289 CD290 CD292 CDw293 CD294 CD295 CD297 CD298 CD299
301–350	CD300A CD301 CD302 CD303 CD304 CD305 CD306 CD307 CD309 CD312 CD314 CD315 CD316 CD317 CD318 CD320 CD321 CD322 CD324 CD325 CD326 CD328 CD329 CD331 CD332 CD333 CD334 CD335 CD336 CD337 CD338 CD339 CD340 CD344 CD349 CD350