MAPKAPK2 - MAPKAPK2
MAP kináza aktivovaná protein kináza 2 je enzym že u lidí je kódován MAPKAPK2 gen.[5][6]
Funkce
Tento gen kóduje člena rodiny proteinových kináz Ser / Thr. Tato kináza je regulována přímou fosforylací pomocí p38 MAP kináza. Ve spojení s kinázou p38 MAP je známo, že je tato kináza zapojena do mnoha buněčných procesů včetně stresu a zánětlivých reakcí, exportu jader, regulace genové exprese a buněčné proliferace. Ukázalo se, že protein HSP27 tepelného šoku je jedním ze substrátů této kinázy in vivo. Pro tento gen byly nalezeny dvě varianty transkriptu kódující dvě různé izoformy.[7]
Viz také
- SB 203580, potlačuje aktivaci MAPKAPK2
Interakce
MAPKAPK2 bylo prokázáno komunikovat s:
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000162889 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000016528 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ Zu YL, Wu F, Gilchrist A, Ai Y, Labadia ME, Huang CK (červen 1994). "Primární struktura lidské MAP kinázy aktivované proteinové kinázy 2". Biochem Biophys Res Commun. 200 (2): 1118–24. doi:10.1006 / bbrc.1994.1566. PMID 8179591.
- ^ Stokoe D, Caudwell B, Cohen PT, Cohen P (únor 1994). „Substrátová specificita a struktura mitogenem aktivované proteinové kinázy (MAP) aktivované proteinové kinázy-2“. Biochem J.. 296 (Pt 3): 843–9. doi:10.1042 / bj2960843. PMC 1137771. PMID 8280084.
- ^ „Entrez Gene: MAPKAPK2 mitogenem aktivovaná proteinkináza aktivovaná proteinkináza 2“.
- ^ A b Rane MJ, Coxon PY, Powell DW, Webster R, Klein JB, Pierce W, Ping P, McLeish KR (únor 2001). „Aktivace p38 kinázy závislá na MAPKAPK-2 funguje jako 3-fosfoinositid-dependentní kináza-2 pro Akt v lidských neutrofilech“. J. Biol. Chem. 276 (5): 3517–23. doi:10,1074 / jbc.M005953200. PMID 11042204.
- ^ Janknecht R (listopad 2001). "Specifická buněčná inhibice transkripčního faktoru ETS ER81 mitogenem aktivovanou protein kinázou aktivovanou protein kinázou 2". J. Biol. Chem. 276 (45): 41856–61. doi:10,1074 / jbc.M106630200. PMID 11551945.
- ^ A b Yannoni YM, Gaestel M, Lin LL (duben 2004). "P66 (ShcA) interaguje s MAPKAP kinázou 2 a reguluje její aktivitu". FEBS Lett. 564 (1–2): 205–11. doi:10.1016 / S0014-5793 (04) 00351-5. PMID 15094067.
- ^ Dondelinger Y, Delanghe T, Rojas-Rivera D, Priem D, Delvaeye T, Bruggeman I, Van Herreweghe F, Vandenabeele P, Bertrand MJ (říjen 2017). „Fosforylace MK2 RIPK1 reguluje smrt buněk zprostředkovanou TNF“. Přírodní buněčná biologie. 19 (10): 1237–1247. doi:10.1038 / ncb3608. PMID 28920952.
Další čtení
- Kapopara PR, von Felden J, Soehnlein O, Wang Y, Napp LC, Sonnenschein K, Wollert KC, Schieffer B, Gaestel M, Bauersachs J, Bavendiek U (2014). „Nedostatek MAPK-aktivované proteinkinázy 2 (MK2) zabraňuje nežádoucí remodelaci a podporuje endoteliální hojení po poranění tepen.“ Tromb. Haemost. 112 (6): 1–13. doi:10.1160 / TH14-02-0174. PMID 25120198.
- Ben-Levy R, Hooper S, Wilson R, Paterson HF, Marshall CJ (1999). „Jaderný export proteinové kinázy p38 aktivované stresem zprostředkovaný jejím substrátem MAPKAP kináza-2“. Curr. Biol. 8 (19): 1049–57. doi:10.1016 / S0960-9822 (98) 70442-7. PMID 9768359.
- Stokoe D, Engel K, Campbell DG, Cohen P, Gaestel M (1992). „Identifikace MAPKAP kinázy 2 jako hlavního enzymu odpovědného za fosforylaci proteinů tepelného šoku malých savců“. FEBS Lett. 313 (3): 307–13. doi:10.1016/0014-5793(92)81216-9. PMID 1332886.
- Vulliet PR, Woodgett JR, Cohen P (1984). „Fosforylace tyrosinhydroxylázy multiproteinkinázou závislou na kalmodulinu“. J. Biol. Chem. 259 (22): 13680–3. PMID 6150037.
- Engel K, Schultz H, Martin F, Kotlyarov A, Plath K, Hahn M, Heinemann U, Gaestel M (1995). "Konstitutivní aktivace mitogenem aktivované proteinové kinázy aktivované proteinové kinázy 2 mutací fosforylačních míst a motivem A-šroubovice". J. Biol. Chem. 270 (45): 27213–21. doi:10.1074 / jbc.270.45.27213. PMID 7592979.
- Lavoie JN, Lambert H, Hickey E, Weber LA, Landry J (1995). „Modulace buněčné termorezistence a stability aktinových vláken doprovází změny vyvolané fosforylací v oligomerní struktuře proteinu tepelného šoku 27“. Mol. Buňka. Biol. 15 (1): 505–16. doi:10.1128 / MCB.15.1.505. PMC 232001. PMID 7799959.
- Sutherland C, Alterio J, Campbell DG, Le Bourdellès B, Mallet J, Haavik J, Cohen P (1993). „Fosforylace a aktivace lidské tyrosinhydroxylázy in vitro mitogenem aktivovanou proteinovou (MAP) kinázou a MAP-kinázou aktivovanou kinázou 1 a 2“. Eur. J. Biochem. 217 (2): 715–22. doi:10.1111 / j.1432-1033.1993.tb18297.x. PMID 7901013.
- Knauf U, Jakob U, Engel K, Buchner J, Gaestel M (1994). „Fosforylace malého proteinu tepelného šoku Hsp25 vyvolaná MAPKAP kinázou 2 vyvolaná stresem a mitogeny není nezbytná pro vlastnosti chaperonu a buněčnou termorezistenci.“. EMBO J.. 13 (1): 54–60. doi:10.1002 / j.1460-2075.1994.tb06234.x. PMC 394778. PMID 7905823.
- Freshney NW, Rawlinson L, Guesdon F, Jones E, Cowley S, Hsuan J, Saklatvala J (1994). „Interleukin-1 aktivuje novou kaskádu proteinových kináz, která vede k fosforylaci Hsp27“. Buňka. 78 (6): 1039–49. doi:10.1016 / 0092-8674 (94) 90278-X. PMID 7923354.
- Rivera VM, Miranti CK, Misra RP, Ginty DD, Chen RH, Blenis J, Greenberg ME (1993). „Kináza indukovaná růstovým faktorem fosforyluje faktor odezvy séra v místě, které reguluje jeho aktivitu vázání DNA“. Mol. Buňka. Biol. 13 (10): 6260–73. doi:10,1128 / mcb.13.10.6260. PMC 364685. PMID 8413226.
- Beyaert R, Cuenda A, Vanden Berghe W, Plaisance S, Lee JC, Haegeman G, Cohen P, Fiers W (1996). „Cesta proteinu kinázy aktivovaná mitogenem p38 / RK reguluje reakci syntézy interleukinu-6 na faktor nekrózy nádoru“. EMBO J.. 15 (8): 1914–23. doi:10.1002 / j.1460-2075.1996.tb00542.x. PMC 450110. PMID 8617238.
- Ben-Levy R, Leighton IA, Doza YN, Attwood P, Morrice N, Marshall CJ, Cohen P (1996). "Identifikace nových fosforylačních míst potřebných pro aktivaci MAPKAP kinázy-2". EMBO J.. 14 (23): 5920–30. doi:10.1002 / j.1460-2075.1995.tb00280.x. PMC 394711. PMID 8846784.
- Tan Y, Rouse J, Zhang A, Cariati S, Cohen P, Comb MJ (1997). „FGF a stres regulují CREB a ATF-1 cestou zahrnující p38 MAP kinázu a MAPKAP kinázu-2“. EMBO J.. 15 (17): 4629–42. doi:10.1002 / j.1460-2075.1996.tb00840.x. PMC 452194. PMID 8887554.
- Huang CK, Zhan L, Ai Y, Jongstra J (1997). „LSP1 je hlavním substrátem pro mitogenem aktivovanou proteinkinázu aktivovanou proteinkinázou 2 v lidských neutrofilech“. J. Biol. Chem. 272 (1): 17–9. doi:10.1074 / jbc.272.1.17. PMID 8995217.
- Krump E, Sanghera JS, Pelech SL, Furuya W, Grinstein S (1997). „Chemotaktický peptid N-formyl-met-leu-phe aktivace p38 mitogenem aktivované protein kinázy (MAPK) a MAPK aktivované protein kinázy-2 v lidských neutrofilech“. J. Biol. Chem. 272 (2): 937–44. doi:10.1074 / jbc.272.2.937. PMID 8995385.
- Engel K, Kotlyarov A, Gaestel M (1998). „Jaderný export MAPKAP kinázy 2 citlivý na leptomycin B je regulován fosforylací“. EMBO J.. 17 (12): 3363–71. doi:10.1093 / emboj / 17.12.3363. PMC 1170674. PMID 9628873.
- Craxton A, Shu G, Graves JD, Saklatvala J, Krebs EG, Clark EA (1998). „p38 MAPK je vyžadován pro expresi a proliferaci genů vyvolaných CD40 v B lymfocytech“. J. Immunol. 161 (7): 3225–36. PMID 9759836.
- Heidenreich O, Neininger A, Schratt G, Zinck R, Cahill MA, Engel K, Kotlyarov A, Kraft R, Kostka S, Gaestel M, Nordheim A (1999). „MAPKAP kináza 2 fosforyluje sérový faktor odpovědi in vitro a in vivo“. J. Biol. Chem. 274 (20): 14434–43. doi:10.1074 / jbc.274.20.14434. PMID 10318869.
![]() | Tento článek o gen na lidský chromozom 1 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |