VE-kadherin - VE-cadherin - Wikipedia
Cadherin 5, typ 2 nebo VE-kadherin (vaskulární endoteliální kadherin) také známý jako CD144 (Clesk Differentiation 144), je typ kadherin. Je zakódován člověkem gen CDH5.[5]
Funkce
VE-kadherin je klasický kadherin z nadrodiny kadherinů a gen se nachází v klastru šesti kadherinů v oblasti na dlouhém rameni chromozomu 16, která se podílí na ztrátě heterozygotních příhod u rakoviny prsu a prostaty. Kódovaný protein je adheze buněk k buňkám závislá na vápníku glykoprotein složený z pěti extracelulárních repetice kadherinu, transmembránové oblasti a vysoce konzervované cytoplazmatický ocas. Funguje jako klasický kadherin tím, že poskytuje buňkám schopnost adherovat homofilním způsobem, protein může hrát důležitou roli v biologii endoteliálních buněk prostřednictvím kontroly soudržnosti a organizace mezibuněčných spojů.[6]
Integrita mezibuněčných spojů je hlavním určujícím činitelem propustnosti endotel a na bázi VE-kadherinu adherens křižovatka je považována za zvláště důležitou. Je známo, že je VE-kadherin nezbytný pro udržení omezující endoteliální bariéry - rané studie využívající blokující protilátky proti VE-kadherinu zvyšovaly permeabilitu monovrstvy v kultivovaných buňkách[7] a vedlo k intersticiálnímu edému a krvácení in vivo.[8] Nedávná studie to ukázala TNFAIP3 (A20, duálníubikvitin editační enzym) je nezbytný pro stabilitu a expresi VE-kadherinu. Deubikvitináza Ukázalo se, že funkce A20 odstraňuje ubikvitinové řetězce z VE-kadherinu, čímž zabraňovala ztrátě exprese VE-kadherinu na spojích endoteliálních adherentů. [9]
VE-kadherin je nepostradatelný pro správný vaskulární vývoj - existují dva transgenní myší modely deficitu VE-kadherinu, oba embryonální letální kvůli vaskulárním defektům.[10][11] Další studie využívající jeden z těchto modelů to odhalily vaskulogeneze došlo, rodící se cévy se zhroutily nebo rozložily bez přítomnosti VE-kadherinu.[12] Proto byl učiněn závěr, že VE-kadherin slouží k udržování nově vytvořených plavidel.
Interakce
Bylo prokázáno, že VE-kadherin komunikovat s:
- Beta-katenin[13][14]
- Plakoglobin[13][14]
- PTPRB[15]
- Catenin (protein související s kadherinem), alfa 1[13][14]
- CTNND1[16][17]
- PTPmu (PTPRM )[18]
- PTPrho (PTPRT )[19]
Jako biomarker
VE-Cadherin může sloužit jako a biomarker pro ozáření.[20]
Viz také
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000179776 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000031871 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ Suzuki S, Sano K, Tanihara H (duben 1991). „Rozmanitost rodiny kadherinů: důkazy o osmi nových kadherinech v nervové tkáni“. Cell Regul. 2 (4): 261–70. doi:10,1091 / mbc. 2.4.461. PMC 361775. PMID 2059658.
- ^ "Entrez Gene: CDH5 kadherin 5, typ 2, VE-kadherin (vaskulární epitel)" ".
- ^ Corada M, Liao F, Lindgren M, Lampugnani MG, Breviario F, Frank R, Muller WA, Hicklin DJ, Bohlen P, Dejana E (březen 2001). „Monoklonální protilátky zaměřené na různé oblasti extracelulární domény vaskulárního endotelu kadherinu ovlivňují adhezi a shlukování proteinu a modulují endoteliální permeabilitu“. Krev. 97 (6): 1679–84. doi:10.1182 / krev.V97.6.1679. PMID 11238107.
- ^ Corada M, Zanetta L, Orsenigo F, Breviario F, Lampugnani MG, Bernasconi S, Liao F, Hicklin DJ, Bohlen P, Dejana E (srpen 2002). „Monoklonální protilátka proti vaskulárnímu endotelu-kadherinu inhibuje angiogenezi tumoru bez vedlejších účinků na permeabilitu endotelu.“. Krev. 100 (3): 905–11. doi:10.1182 / krev.V100.3.905. PMID 12130501.
- ^ Soni D, Wang DM, Regmi SC, Mittal M, Vogel SM, Schlüter D, Tiruppathi C (květen 2018). „Funkce deubikvitinázy A20 udržuje a opravuje endoteliální bariéru po poranění plic“. Objev buněčné smrti. 4 (60): 60. doi:10.1038 / s41420-018-0056-3. PMC 5955943. PMID 29796309.
- ^ Carmeliet P, Lampugnani MG, Moons L, Breviario F, Compernolle V, Bono F, Balconi G, Spagnuolo R, Oosthuyse B, Dewerchin M, Zanetti A, Angellilo A, Mattot V, Nuyens D, Lutgens E, Clotman F, de Ruiter MC, Gittenberger-de Groot A, Poelmann R, Lupu F, Herbert JM, Collen D, Dejana E (červenec 1999). „Cílený nedostatek nebo cytosolické zkrácení genu VE-kadherinu u myší zhoršuje přežití endotelu zprostředkované VEGF a angiogenezi“. Buňka. 98 (2): 147–57. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 81010-7. PMID 10428027. S2CID 2668221.
- ^ Gory-Fauré S, Prandini MH, Pointu H, Roullot V, Pignot-Paintrand I, Vernet M, Huber P (květen 1999). "Role vaskulárního endotelu-kadherinu ve vaskulární morfogenezi". Rozvoj. 126 (10): 2093–102. PMID 10207135.
- ^ Crosby CV, Fleming PA, Argraves WS, Corada M, Zanetta L, Dejana E, Drake CJ (duben 2005). „VE-kadherin není nutný pro tvorbu rodících se krevních cév, ale působí proti jejich rozložení“. Krev. 105 (7): 2771–6. doi:10.1182 / krev-2004-06-2244. PMID 15604224.
- ^ A b C Lewalle JM, Bajou K, Desreux J, Mareel M, Dejana E, Noël A, Foidart JM (prosinec 1997). „Alteration of interendothelial adherens junctions following tumor cell-endotehelial cell in vitro“. Exp. Cell Res. 237 (2): 347–56. doi:10.1006 / excr.1997.3799. PMID 9434630.
- ^ A b C Shasby DM, Ries DR, Shasby SS, Winter MC (červen 2002). „Histamin stimuluje fosforylaci spojovacích proteinů adherenů a mění jejich vazbu na vimentin“. Dopoledne. J. Physiol. Lung Cell Mol. Physiol. 282 (6): L1330–8. doi:10.1152 / ajplung.00329.2001. PMID 12003790.
- ^ Nawroth R, Poell G, Ranft A, Kloep S, Samulowitz U, Fachinger G, Golding M, Shima DT, Deutsch U, Vestweber D (září 2002). „Ektodomény VE-PTP a VE-kadherin interagují, aby usnadnily regulaci fosforylace a kontaktů buněk“. EMBO J.. 21 (18): 4885–95. doi:10.1093 / emboj / cdf497. PMC 126293. PMID 12234928.
- ^ Ferber A, Yaen C, Sarmiento E, Martinez J (březen 2002). „Octapeptid v juxtamembránové doméně VE-kadherinu je důležitý pro vazbu p120ctn a buněčnou proliferaci“. Exp. Cell Res. 274 (1): 35–44. doi:10.1006 / excr.2001.5436. PMID 11855855.
- ^ Lampugnani MG, Corada M, Andriopoulou P, Esser S, Risau W, Dejana E (září 1997). "Buněčný soutok reguluje tyrosinovou fosforylaci adherenových spojovacích složek v endoteliálních buňkách". J. Cell Sci. 110 (17): 2065–77. PMID 9378757.
- ^ Sui XF, Kiser TD, Hyun SW, Angelini DJ, Del Vecchio RL, Young BA, Hasday JD, Romer LH, Passaniti A, Tonks NK, Goldblum SE (2005). „Receptorový protein tyrosin fosfatáza mikro reguluje paracelulární dráhu v lidských plicních mikrovaskulárních endoteliích“. Jsem J. Pathol. 166 (4): 1247–58. doi:10.1016 / s0002-9440 (10) 62343-7. PMC 1602370. PMID 15793303.
- ^ Besco JA, Hooft van Huijsduijnen R, Frostholm A, Rotter A (2006). "Intracelulární substráty mozkem obohaceného receptorového proteinu tyrosin fosfatázy rho (RPTPrho / PTPRT)". Brain Res. 1116 (1): 50–7. doi:10.1016 / j.brainres.2006.07.122. PMID 16973135. S2CID 23343123.
- ^ Hérodin F, Voir D, Vilgrain I, Courçon M, Drouet M, Boittin FX (červen 2016). „Rozpustný vaskulární endoteliální kadherin jako nový biomarker ozáření u vysoce ozářených paviánů s ochranou kostní dřeně“. Fyzika zdraví. 110 (6): 598–605. doi:10.1097 / HP.0000000000000481. PMID 27115227. S2CID 3314728.
Další čtení
- Lampugnani MG, Resnati M, Raiteri M, Pigott R, Pisacane A, Houen G, Ruco LP, Dejana E (1992). „Nový endoteliálně specifický membránový protein je markerem kontaktů mezi buňkami“. J. Cell Biol. 118 (6): 1511–22. doi:10.1083 / jcb.118.6.1511. PMC 2289607. PMID 1522121.
- Suzuki S, Sano K, Tanihara H (1991). „Rozmanitost rodiny kadherinů: důkazy o osmi nových kadherinech v nervové tkáni“. Cell Regul. 2 (4): 261–70. doi:10,1091 / mbc. 2.4.461. PMC 361775. PMID 2059658.
- Breviario F, Caveda L, Corada M, Martin-Padura I, Navarro P, Golay J, Introna M, Gulino D, Lampugnani MG, Dejana E (1995). "Funkční vlastnosti lidského vaskulárního endoteliálního kadherinu (7B4 / kadherin-5), kadherinu specifického pro endotel". Arterioskler. Tromb. Vasc. Biol. 15 (8): 1229–39. doi:10.1161 / 01.ATV.15.8.1229. PMID 7627717.
- Ali J, Liao F, Martens E, Muller WA (1997). "Vaskulární endoteliální kadherin (VE-kadherin): klonování a role v adhezi endoteliálních buněk k buňkám". Mikrocirkulace. 4 (2): 267–77. doi:10.3109/10739689709146790. PMID 9219219. S2CID 21501093.
- Lampugnani MG, Corada M, Andriopoulou P, Esser S, Risau W, Dejana E (1997). „Konfluence buněk reguluje fosforylaci tyrosinů spojovacích složek adherenů v endoteliálních buňkách“. J. Cell Sci. 110 (17): 2065–77. PMID 9378757.
- Lewalle JM, Bajou K, Desreux J, Mareel M, Dejana E, Noël A, Foidart JM (1998). „Alteration of interendothelial adherens junctions following tumor cell-endotehelial cell in vitro“. Exp. Cell Res. 237 (2): 347–56. doi:10.1006 / excr.1997.3799. PMID 9434630.
- Kremmidiotis G, Baker E, Crawford J, Eyre HJ, Nahmias J, Callen DF (1998). „Lokalizace lidských genů kadherinu do oblastí chromozomů vykazujících ztrátu heterozygotnosti související s rakovinou“. Genomika. 49 (3): 467–71. doi:10.1006 / geno.1998.5281. PMID 9615235.
- Kowalczyk AP, Navarro P, Dejana E, Bornslaeger EA, Green KJ, Kopp DS, Borgwardt JE (1998). „VE-kadherin a desmoplakin jsou spojeny do dermálních mikrovaskulárních endoteliálních mezibuněčných spojů: klíčová role plakoglobinu při náboru desmoplakinu do mezibuněčných spojů“. J. Cell Sci. 111 (20): 3045–57. PMID 9739078.
- Kawashima M, Kitagawa M (1999). „Imunohistochemická studie kadherinu 5 (VE-kadherinu) ve vaskulárních endoteliálních buňkách v placentách s gestózou“. J. Obstet. Gynacol. Res. 24 (6): 375–84. doi:10.1111 / j.1447-0756.1998.tb00112.x. PMID 10063232. S2CID 12405995.
- Carmeliet P, Lampugnani MG, Moons L, Breviario F, Compernolle V, Bono F, Balconi G, Spagnuolo R, Oosthuyse B, Dewerchin M, Zanetti A, Angellilo A, Mattot V, Nuyens D, Lutgens E, Clotman F, de Ruiter MC, Gittenberger-de Groot A, Poelmann R, Lupu F, Herbert JM, Collen D, Dejana E (1999). „Cílený nedostatek nebo cytosolické zkrácení genu VE-kadherinu u myší zhoršuje přežití endotelu zprostředkované VEGF a angiogenezi“. Buňka. 98 (2): 147–57. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 81010-7. PMID 10428027. S2CID 2668221.
- Ukropec JA, Hollinger MK, Salva SM, Woolkalis MJ (2000). „Spojení SHP2 s komplexy VE-kadherin v lidských endoteliálních buňkách je regulováno trombinem“. J. Biol. Chem. 275 (8): 5983–6. doi:10.1074 / jbc.275.8.5983. PMID 10681592.
- Shimoyama Y, Tsujimoto G, Kitajima M, Natori M (2001). „Identifikace tří lidských klasických kadherinů typu II a časté heterofilní interakce mezi různými podtřídami klasických kadherinů typu II“. Biochem. J. 349 (Pt 1): 159–67. doi:10.1042/0264-6021:3490159. PMC 1221133. PMID 10861224.
- Shaw SK, Bamba PS, Perkins BN, Luscinskas FW (2001). „Zobrazování vaskulárního endotelu-kadherinu v reálném čase během transmigrace leukocytů přes endotel“. J. Immunol. 167 (4): 2323–30. doi:10,4049 / jimmunol.167.4.2323. PMID 11490021.
- van Buul JD, Voermans C, van den Berg V, Anthony EC, Mul FP, van Wetering S, van der Schoot CE, Hordijk PL (2002). „Migrace lidských hematopoetických progenitorových buněk přes endotel kostní dřeně je regulována vaskulárním endoteliálním kadherinem“. J. Immunol. 168 (2): 588–96. doi:10,4049 / jimmunol.168.2.588. PMID 11777950.
- Ferber A, Yaen C, Sarmiento E, Martinez J (2002). „Octapeptid v juxtamembránové doméně VE-kadherinu je důležitý pro vazbu p120ctn a buněčnou proliferaci“. Exp. Cell Res. 274 (1): 35–44. doi:10.1006 / excr.2001.5436. PMID 11855855.
- Gorlatov S, Medved L (2002). „Interakce fibrinu (ogenu) s endoteliálním buněčným receptorem VE-kadherin: mapování vazebného místa pro receptor v NH2-koncových částech fibrinových beta řetězců“. Biochemie. 41 (12): 4107–16. doi:10.1021 / bi0160314. PMID 11900554.
- Di Simone N, Castellani R, Caliandro D, Caruso A (2003). „Antifosfolidové protilátky regulují expresi adhezivních molekul trofoblastových buněk“. Plod Sterilní. 77 (4): 805–11. doi:10.1016 / S0015-0282 (01) 03258-7. PMID 11937138.
- Zanetti A, Lampugnani MG, Balconi G, Breviario F, Corada M, Lanfrancone L, Dejana E (2002). „Vaskulární endoteliální růstový faktor indukuje asociaci SHC s vaskulárním endoteliálním kadherinem: potenciální mechanismus zpětné vazby ke kontrole signalizace receptoru 2 vaskulárního endoteliálního růstového faktoru“. Arterioskler. Tromb. Vasc. Biol. 22 (4): 617–22. doi:10.1161 / 01. ATV.0000012268.84961.AD. PMID 11950700.
- Lampugnani MG, Zanetti A, Breviario F, Balconi G, Orsenigo F, Corada M, Spagnuolo R, Betson M, Braga V, Dejana E (2002). „VE-kadherin reguluje endoteliální aktin aktivující Rac a zvyšuje membránovou asociaci Tiamu“. Mol. Biol. Buňka. 13 (4): 1175–89. doi:10.1091 / mbc.01-07-0368. PMC 102260. PMID 11950930.
- Vincent PA, Xiao K, Buckley KM, Kowalczyk AP (2004). "VE-kadherin: adheze na délku paže". Am J Physiol Cell Physiol. 286 (5): C987–97. doi:10.1152 / ajpcell.00522.2003. PMID 15075197.
externí odkazy
- VE-kadherin + protein, + člověk v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
- CDH5 umístění lidského genu v UCSC Genome Browser.
- CDH5 podrobnosti o lidském genu v UCSC Genome Browser.
Tento článek včlení text z United States National Library of Medicine, který je v veřejná doména.