Proteinkináza, aktivovaná AMP, alfa 1 - Protein kinase, AMP-activated, alpha 1

PRKAA1
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	4ČERVENÁ, 4RER, 4REW, 5EZV
Identifikátory
Aliasy	PRKAA1, AMPK, AMPKa1, protein kináza, AMP aktivovaná, alfa 1, protein kináza AMP aktivovaná katalytická podjednotka alfa 1
Externí ID	OMIM: 602739 MGI: 2145955 HomoloGene: 49590 Genové karty: PRKAA1
EC číslo	2.7.11.26
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 5 (lidský)
Konec	40,798,374 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 15 (myš)
Konec	5,181,899 bp
Exprese RNA vzor
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• aktivita transferázy; • vazba nukleotidů; • aktivita proteinkinázy; • aktivita proteinkinázy závislá na cAMP; • [acetyl-CoA karboxyláza aktivita kinázy]; • Aktivita proteinkinázy aktivovaná AMP; • aktivita histon-serinkinázy; • vazba chromatinu; • vazba kovových iontů; • kinázová aktivita; • aktivita proteinové serin / threoninkinázy; • aktivita tau-protein kinázy; • vazba na C-konec proteinu; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • [hydroxymethylglutaryl-CoA reduktáza (NADPH) aktivita kinázy]; • ATP vazba; • vazba tau proteinu;
Buněčná složka	• komplex proteinkináz aktivovaný nukleotidy; • apikální plazmatická membrána; • nukleoplazma; • buněčné jádro; • cytoplazma; • cytosol; • jaderná skvrna; • intracelulární; • axon; • dendrit; • makromolekulární komplex; • tělo neuronových buněk;
Biologický proces	• buněčná odpověď na organonitrogenovou sloučeninu; • metabolický proces steroidů; • buněčná odpověď na hladovění glukózy; • proces biosyntézy sterolů; • proces biosyntézy lipidů; • regulace transkripce, DNA-šablony; • reakce na hypoxii; • buněčná odpověď na ethanol; • homeostáza glukózy; • pozitivní regulace vývoje tkáně kosterního svalstva; • heterooligomerizace bílkovin; • rytmický proces; • fosforylace; • metabolismus lipidů; • regulace transportu zprostředkovaného vezikuly; • negativní regulace apoptotického procesu; • metabolický proces cholesterolu; • Wnt signální cesta; • reakce na aktivitu; • metabolický proces mastných kyselin; • transkripce, chráněná DNA; • buněčná odpověď na stimul prostaglandinu E.; • autofagie; • fosforylace bílkovin; • negativní regulace TOR signalizace; • studená aklimatizace; • pozitivní regulace genové exprese; • reakce na kamptotecin; • proces biosyntézy mastných kyselin; • homeostáza mastných kyselin; • regulace cirkadiánního rytmu; • aktivace aktivity MAPK; • oxidace mastných kyselin; • regulace peptidyl-serinové fosforylace; • buněčná odpověď na hladinu živin; • pozitivní regulace buněčné proliferace; • negativní regulace procesu biosyntézy glukosylceramidu; • metabolický proces glukózy; • zástava buněčného cyklu; • pozitivní regulace procesu biosyntézy cholesterolu; • reakce na kofein; • histon-serinová fosforylace; • proces biosyntézy cholesterolu; • negativní regulace lipidového katabolického procesu; • reakce na gama záření; • makroautofagie; • reakce na UV; • pozitivní regulace glykolytického procesu; • reakce na peroxid vodíku; • buněčná odpověď na hypoxii; • signální transdukce; • buněčná odpověď na peroxid vodíku; • proces biosyntézy steroidů; • regulace přenosu signálu mediátorem třídy p53; • pozitivní regulace autofagie; • Signální kaskáda CAMKK-AMPK; • regulace makroautofagie; • organizace chromatinu; • pozitivní regulace transkripce z mitochondriálního promotoru; • pozitivní regulace cílení proteinů na mitochondrie; • negativní regulace genové exprese; • buněčná odpověď na oxidační stres; • GO: 0007243 transdukce intracelulárního signálu; • negativní regulace signální dráhy inzulínového receptoru; • chování motoru; • regulace sestavy granulí napětí; • neuronová buněčná homeostáza; • regulace organizace mikrotubulárního cytoskeletu; • buněčná odpověď na iont vápníku; • buněčná odpověď na stimul glukózy; • energetická homeostáza; • pozitivní regulace lokalizace buněčných proteinů; • negativní regulace deacetylace tubulinu; • pozitivní regulace acetylace peptidyl-lysinu;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	5562
	105787
	ENSG00000132356
	ENSMUSG00000050697
	Q13131
	Q5EG47
	NM_006251; NM_206907
	NM_001013367; NM_001355640
NP_006242; NP_996790; NP_001341957; NP_001341958; NP_001341963;
	NP_001341964; NP_001341965; NP_001341966
	NP_001013385; NP_001342569
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

5'-AMP aktivovaná proteinová kináza katalytická podjednotka alfa-1 je enzym že u lidí je kódován PRKAA1 gen.^[5]^[6]

Protein kódovaný tímto genem patří do serin / threonin protein kináza rodina. Je to katalytická podjednotka 5'-prime-AMP-aktivované proteinové kinázy (AMPK ). AMPK je senzor buněčné energie konzervovaný ve všech eukaryotických buňkách. Kinázová aktivita AMPK je aktivována stimuly, které zvyšují buněčnost AMP /ATP poměr. AMPK reguluje aktivity řady klíčových metabolických enzymů fosforylace. Chrání buňky před stresy, které způsobují vyčerpání ATP vypnutím biosyntetických drah spotřebujících ATP. Alternativně sestříhané varianty přepisu kódující odlišné izoformy byly pozorovány.^[6]

Interakce

Ukázalo se, že proteinkináza, aktivovaná AMP, alfa 1 komunikovat s TSC2.^[7]^[8]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000132356 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000050697 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Stapleton D, Mitchelhill KI, Gao G, Widmer J, Michell BJ, Teh T, House CM, Fernandez CS, Cox T, Witters LA, Kemp BE (únor 1996). „Savčí podrodina proteinkinázy aktivované AMP“. J Biol Chem. 271 (2): 611–4. doi:10.1074 / jbc.271.2.611. PMID 8557660.
^ ^A ^b „Entrez Gene: PRKAA1 protein kinase, AMP-activated, alpha 1 katalytic subunit“.
^ Inoki, Ken; Zhu Tianqing; Guan Kun-Liang (listopad 2003). „TSC2 zprostředkovává buněčnou energetickou reakci k řízení buněčného růstu a přežití“. Buňka. Spojené státy. 115 (5): 577–90. doi:10.1016 / S0092-8674 (03) 00929-2. ISSN 0092-8674. PMID 14651849. S2CID 18173817.
^ Shaw, Reuben J; Bardeesy Nabeel; Manning Brendan D; Lopez Lyle; Kosmatka Monica; DePinho Ronald A; Cantley Lewis C (červenec 2004). "LKB1 tumor supresor negativně reguluje signalizaci mTOR". Rakovinová buňka. Spojené státy. 6 (1): 91–9. doi:10.1016 / j.ccr.2004.06.007. ISSN 1535-6108. PMID 15261145.

Další čtení

Munday MR, Campbell DG, Carling D, Hardie DG (1988). "Identifikace aminokyselinovým sekvenováním tří hlavních regulačních fosforylačních míst na krysí acetyl-CoA karboxyláze". Eur. J. Biochem. 175 (2): 331–8. doi:10.1111 / j.1432-1033.1988.tb14201.x. PMID 2900138.
Woods A, Cheung PC, Smith FC a kol. (1996). "Charakterizace AMP aktivovaných proteinových kináz beta a gama podjednotek. Sestavení heterotrimerního komplexu in vitro". J. Biol. Chem. 271 (17): 10282–90. doi:10.1074 / jbc.271.48.30517. PMID 8626596.
Hawley SA, Davison M, Woods A, et al. (1996). „Charakterizace AMP-aktivované proteinkinázy kinázy z potkaních jater a identifikace threoninu 172 jako hlavního místa, kde fosforyluje AMP-aktivovanou proteinkinázu“. J. Biol. Chem. 271 (44): 27879–87. doi:10.1074 / jbc.271.44.27879. PMID 8910387.
Stapleton D, Woollatt E, Mitchelhill KI a kol. (1997). "Rodina izoenzymů proteinových kináz aktivovaných AMP: struktura podjednotky a umístění chromozomů". FEBS Lett. 409 (3): 452–6. doi:10.1016 / S0014-5793 (97) 00569-3. PMID 9224708. S2CID 39329574.
Velasco G, Gómez del Pulgar T, Carling D, Guzmán M (1998). „Důkaz, že proteinová kináza aktivovaná AMP stimuluje karnitin-palmitoyltransferázu I potkaních jater fosforylací cytoskeletálních složek“. FEBS Lett. 439 (3): 317–20. doi:10.1016 / S0014-5793 (98) 01400-8. PMID 9845345. S2CID 29493620.
Crute BE, Seefeld K, Gamble J a kol. (1999). „Funkční domény alfa1 katalytické podjednotky AMP-aktivované proteinové kinázy“. J. Biol. Chem. 273 (52): 35347–54. doi:10.1074 / jbc.273.52.35347. PMID 9857077.
da Silva Xavier G, Leclerc I, Salt IP a kol. (2000). „Role AMP-aktivované proteinové kinázy v regulaci exprese genů beta buněk ostrůvků pomocí glukózy“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 97 (8): 4023–8. Bibcode:2000PNAS ... 97.4023D. doi:10.1073 / pnas.97.8.4023. PMC 18135. PMID 10760274.
Relikvie KR, Raghuram V, Kemp BE a kol. (2000). „Inhibice regulátoru transmembránové vodivosti cystické fibrózy novou interakcí s metabolickým senzorem AMP-aktivovanou protein kinázou“. J. Clin. Investovat. 105 (12): 1711–21. doi:10,1172 / JCI9622. PMC 378514. PMID 10862786.
Zhang QH, Ye M, Wu XY a kol. (2001). „Klonování a funkční analýza cDNA s otevřenými čtecími rámci pro 300 dříve nedefinovaných genů exprimovaných v CD34 + hematopoetických kmenových / progenitorových buňkách“. Genome Res. 10 (10): 1546–60. doi:10,1101 / gr. 140200. PMC 310934. PMID 11042152.
Chen ZP, McConell GK, Michell BJ a kol. (2000). „Signalizace AMPK při kontrakci lidského kosterního svalu: acetyl-CoA karboxyláza a fosforylace NO syntázy“. Dopoledne. J. Physiol. Endokrinol. Metab. 279 (5): E1202–6. doi:10.1152 / ajpendo.2000.279.5.E1202. PMID 11052978.
Blázquez C, Geelen MJ, Velasco G, Guzmán M (2001). „Protein kináza aktivovaná AMP zabraňuje syntéze ceramidu de novo a apoptóze v astrocytech“. FEBS Lett. 489 (2–3): 149–53. doi:10.1016 / S0014-5793 (01) 02089-0. PMID 11165240. S2CID 35584617.
Diggle TA, Subkhankulova T, Lilley KS a kol. (2001). „Fosforylace kinázy elongačního faktoru-2 na serinu 499 pomocí cAMP-dependentní protein kinázy indukuje aktivitu nezávislou na Ca2 + / kalmodulinu“. Biochem. J. 353 (Pt 3): 621–6. doi:10.1042/0264-6021:3530621. PMC 1221608. PMID 11171059.
Wang X, Li W, Williams M a kol. (2001). „Regulace kinázy faktoru prodloužení 2 kinázou p90 (RSK1) a p70 S6“. EMBO J.. 20 (16): 4370–9. doi:10.1093 / emboj / 20.16.4370. PMC 125559. PMID 11500364.
Xi X, Han J, Zhang JZ (2001). „Stimulace transportu glukózy pomocí AMP-aktivované proteinové kinázy aktivací p38 mitogenem aktivované proteinové kinázy“. J. Biol. Chem. 276 (44): 41029–34. doi:10,1074 / jbc.M102824200. PMID 11546797.
Fryer LG, Foufelle F, Barnes K a kol. (2002). „Charakterizace úlohy AMP-aktivované protein kinázy při stimulaci transportu glukózy v buňkách kosterního svalstva“. Biochem. J. 363 (Pt 1): 167–74. doi:10.1042/0264-6021:3630167. PMC 1222463. PMID 11903059.
Yang CS, Weiner H (2002). „Kvasinkový dvouhybridní screening identifikuje vazebné partnery lidského Tom34, které mají aktivitu ATPázy a tvoří komplex s Tom34 v cytosolu“. Oblouk. Biochem. Biophys. 400 (1): 105–10. doi:10.1006 / abbi.2002.2778. PMID 11913976.
Bolster DR, Crozier SJ, Kimball SR, Jefferson LS (2002). „AMP-aktivovaná protein kináza potlačuje syntézu proteinů v kosterním svalu krysy prostřednictvím down-regulovaného savčího cíle signalizace rapamycinem (mTOR)“. J. Biol. Chem. 277 (27): 23977–80. doi:10.1074 / jbc.C200171200. PMID 11997383.
Esumi H, Izuishi K, Kato K a kol. (2002). „Léčba hypoxií a oxidem dusnatým propůjčuje toleranci vůči hladovění glukózy způsobem závislým na 5'-AMP-aktivované proteinkináze“. J. Biol. Chem. 277 (36): 32791–8. doi:10,1074 / jbc.M112270200. PMID 12091379.
Horman S, Browne G, Krause U a kol. (2003). „Aktivace AMP-aktivované proteinové kinázy vede k fosforylaci elongačního faktoru 2 a inhibici syntézy proteinů“. Curr. Biol. 12 (16): 1419–23. doi:10.1016 / S0960-9822 (02) 01077-1. PMID 12194824. S2CID 9865400.

externí odkazy

PDBe-KB poskytuje přehled všech strukturních informací dostupných v PDB pro lidskou 5'-AMP aktivovanou proteinkinázovou katalytickou podjednotku alfa-1 (PRKAA1)

Tento článek o gen na lidský chromozom 5 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000132356 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000050697 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid8557660-5] Stapleton D, Mitchelhill KI, Gao G, Widmer J, Michell BJ, Teh T, House CM, Fernandez CS, Cox T, Witters LA, Kemp BE (únor 1996). „Savčí podrodina proteinkinázy aktivované AMP“. J Biol Chem. 271 (2): 611–4. doi:10.1074 / jbc.271.2.611. PMID 8557660.

[entrez-6] A ^b „Entrez Gene: PRKAA1 protein kinase, AMP-activated, alpha 1 katalytic subunit“.

[pmid14651849-7] Inoki, Ken; Zhu Tianqing; Guan Kun-Liang (listopad 2003). „TSC2 zprostředkovává buněčnou energetickou reakci k řízení buněčného růstu a přežití“. Buňka. Spojené státy. 115 (5): 577–90. doi:10.1016 / S0092-8674 (03) 00929-2. ISSN 0092-8674. PMID 14651849. S2CID 18173817.

[pmid15261145-8] Shaw, Reuben J; Bardeesy Nabeel; Manning Brendan D; Lopez Lyle; Kosmatka Monica; DePinho Ronald A; Cantley Lewis C (červenec 2004). "LKB1 tumor supresor negativně reguluje signalizaci mTOR". Rakovinová buňka. Spojené státy. 6 (1): 91–9. doi:10.1016 / j.ccr.2004.06.007. ISSN 1535-6108. PMID 15261145.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

Enzymy
Aktivita	Aktivní stránky Závazný web Katalytická triáda Oxyanionový otvor Enzymová promiskuita Katalyticky dokonalý enzym Koenzym Kofaktor Enzymatická katalýza
Nařízení	Alosterická regulace Spolupráce Inhibitor enzymu Aktivátor enzymu
Klasifikace	EC číslo Nadčeleď enzymů Rodina enzymů Seznam enzymů
Kinetika	Kinetika enzymů Eadie – Hofsteeův diagram Hanes – Woolfův děj Lineweaver – Burkův graf Kinetika Michaelis – Menten
Typy	EC1 Oxidoreduktázy (seznam ) EC2 Transferázy (seznam ) EC3 Hydrolázy (seznam ) EC4 Lyázy (seznam ) EC5 Izomerázy (seznam ) EC6 Ligázy (seznam ) EC7 Translocases (seznam )