Kinázový inzertní doménový receptor - Kinase insert domain receptor - Wikipedia

KDR
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1VR2, 1Y6A, 1Y6B, 1YWN, 2M59, 2MET, 2 MEU, 2OH4, 2P2H, 2P2I, 2QU5, 2QU6, 2RL5, 2X1W, 2X1X, 2XIR, 3B8Q, 3B8R, 3BE2, 3C7Q, 3CJF, 3CJG, 3CP9, 3CPB, 3CPC, 3DTW, 3EFL, 3EWH, 3 KVV, 3S35, 3S36, 3S37, 3U6J, 3VHE, 3 VHK, 3VID, 3VNT, 3VO3, 3 WZD, 3WZE, 4AG8, 4AGC, 4AGD, 4ASD, 4ASE, 5EW3
Identifikátory
Aliasy	KDR, CD309, FLK1, VEGFR, VEGFR2, receptor kinázové inzertní domény
Externí ID	OMIM: 191306 MGI: 96683 HomoloGene: 55639 Genové karty: KDR
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 4 (lidský)
Konec	55,125,595 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 5 (myš)
Konec	75,978,458 bp
Exprese RNA vzor
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• aktivita transferázy; • Vazba na protein Hsp90; • vazba nukleotidů; • aktivita proteinkinázy; • vazba růstového faktoru; • vazba vaskulárního endoteliálního růstového faktoru; • kinázová aktivita; • integrinová vazba; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • ATP vazba; • aktivita transmembránového proteinu tyrosinkinázy; • aktivita receptoru aktivovaného vaskulárním endoteliálním růstovým faktorem; • aktivita protein tyrosinkinázy; • identická vazba na protein; • receptor tyrosinkinázy; • aktivita transmembránového signalizačního receptoru; • kadherinová vazba;
Buněčná složka	• cytoplazma; • integrální součást membrány; • Golgiho aparát; • membrána; • integrální součást plazmatické membrány; • extracelulární oblast; • buněčné spojení; • časný endosom; • membránový vor; • třídění endosomu; • cytoplazmatický váček; • buněčné jádro; • endozom; • buněčná membrána; • endoplazmatické retikulum; • receptorový komplex;
Biologický proces	• negativní regulace apoptotického procesu endotelových buněk; • diferenciace buněk; • pozitivní regulace fosforylace bílkovin; • pozitivní regulace mitochondriálního štěpení; • pozitivní regulace proliferace endoteliálních buněk; • fosforylace; • organizace extracelulární matice; • negativní regulace apoptotického procesu; • pozitivní regulace procesu biosyntézy oxidu dusnatého; • buněčná migrace zapojená do klíčení angiogeneze; • pozitivní regulace angiogeneze; • vaskulogeneze; • pozitivní regulace migrace endotelových buněk; • vývoj mnohobuněčných organismů; • fosforylace bílkovin; • pozitivní regulace makroautofagie; • pozitivní regulace mitochondriální depolarizace; • pozitivní regulace vaskulogeneze; • embryonální hemopoéza; • vývoj endotelu; • regulace tvaru buňky; • pozitivní regulace chemotaxe endoteliálních buněk signální cestou receptoru pro vaskulární endoteliální růstový faktor aktivovaný VEGF; • pozitivní regulace kaskády ERK1 a ERK2; • autofosforylace peptidyl-tyrosin; • autofosforylace; • pozitivní regulace sestavy ohniskové adheze; • pozitivní regulace signalizace fosfatidylinositol 3-kinázy; • peptidyl-tyrosin fosforylace; • buněčná odpověď na stimul vaskulárního endoteliálního růstového faktoru; • GO: virový proces 0022415; • vápníkem zprostředkovaná signalizace pomocí intracelulárního zdroje vápníku; • pozitivní regulace kaskády MAPK; • pozitivní regulace pozitivní chemotaxe; • transmembránový receptorový protein tyrosinkinázová signální dráha; • signální dráha receptoru pro vaskulární endoteliální růstový faktor; • pozitivní regulace buněčné proliferace; • angiogeneze; • pozitivní regulace buněčné migrace; • signalizace protein kinázy B.; • Kaskáda ERK1 a ERK2; • negativní regulace genové exprese; • pozitivní regulace migrace endotelových buněk krevních cév; • buněčná odpověď na sirovodík; • pozitivní regulace buněčné migrace podílející se na klíčení angiogeneze; • negativní regulace přenosu signálu; • klíčení angiogeneze; • migrace buněk; • diferenciace endotelových buněk;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	3791
	16542
	ENSG00000128052
	ENSMUSG00000062960
	P35968
	P35918; Q8VCD0
	NM_002253
	NM_010612; NM_001363216
	NP_002244
	NP_034742; NP_001350145
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Kinázový inzertní doménový receptor (KDR, tyrosinkináza receptoru typu IV) také známý jako receptor vaskulárního endoteliálního růstového faktoru 2 (VEGFR-2) je VEGF receptor. KDR je člověk gen kódování. KDR byla rovněž označena jako CD309 (shluk diferenciace 309). KDR je také známá jako Flk1 (fetální jaterní kináza 1).

Zárodečná linie Q472H KDR genetická varianta ovlivňuje fosforylaci VEGFR-2 a bylo zjištěno, že souvisí s hustotou mikrociev v NSCLC.^[5]

Interakce

Ukázalo se, že receptor kinázové inzertní domény komunikovat s SHC2,^[6] Annexin A5^[7] a SHC1.^[8]^[9]

Viz také

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000128052 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000062960 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Glubb DM, Cerri E, Giese A, Zhang W, Mirza O, Thompson EE, Chen P, Das S, Jassem J, Rzyman W, Lingen MW, Salgia R, Hirsch FR, Dziadziuszko R, Ballmer-Hofer K, Innocenti F ( Srpna 2011). „Nové funkční varianty zárodečných linií v genu VEGF receptoru 2 a jejich účinek na genovou expresi a hustotu mikrociev u rakoviny plic“. Klinický výzkum rakoviny. 17 (16): 5257–67. doi:10.1158 / 1078-0432.CCR-11-0379. PMC 3156871. PMID 21712447.
^ Warner AJ, Lopez-Dee J, Knight EL, Feramisco JR, Prigent SA (duben 2000). „Adaptivní protein související s Shc, Sck, tvoří komplex s receptorem KDR vaskulárního endoteliálního růstového faktoru v transfekovaných buňkách“. The Biochemical Journal. 347 (Pt 2): 501–9. doi:10.1042/0264-6021:3470501. PMC 1220983. PMID 10749680.
^ Wen Y, Edelman JL, Kang T, Sachs G (květen 1999). „Lipokortin V může fungovat jako signální protein pro receptor vaskulárního endoteliálního růstového faktoru-2 / Flk-1“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 258 (3): 713–21. doi:10.1006 / bbrc.1999.0678. PMID 10329451.
^ Zanetti A, Lampugnani MG, Balconi G, Breviario F, Corada M, Lanfrancone L, Dejana E (duben 2002). „Vaskulární endoteliální růstový faktor indukuje asociaci SHC s vaskulárním endoteliálním kadherinem: potenciální mechanismus zpětné vazby ke kontrole signalizace receptoru 2 vaskulárního endoteliálního růstového faktoru“. Arterioskleróza, trombóza a vaskulární biologie. 22 (4): 617–22. doi:10.1161 / 01. ATV.0000012268.84961.AD. PMID 11950700.
^ D'Angelo G, Martini JF, Iiri T, Fantl WJ, Martial J, Weiner RI (květen 1999). „16K lidský prolaktin inhibuje aktivaci Ras v kapilárních endoteliálních buňkách indukovanou vaskulárním endoteliálním růstovým faktorem“. Molekulární endokrinologie. 13 (5): 692–704. doi:10.1210 / opravit. 13.5.0280. PMID 10319320.

Další čtení

Holmes K, Roberts OL, Thomas AM, Cross MJ (říjen 2007). "Vaskulární endoteliální růstový faktor receptor-2: struktura, funkce, intracelulární signalizace a terapeutická inhibice". Mobilní signalizace. 19 (10): 2003–12. doi:10.1016 / j.cellsig.2007.05.013. PMID 17658244.
Petrova TV, Makinen T, Alitalo K (listopad 1999). "Signalizace prostřednictvím receptorů vaskulárního endoteliálního růstového faktoru". Experimentální výzkum buněk. 253 (1): 117–30. doi:10.1006 / excr.1999.4707. PMID 10579917.
Wang J, Fu X, Jiang C, Yu L, Wang M, Han W, Liu L, Wang J (květen 2014). „Transplantace mononukleárních buněk kostní dřeně podporuje terapeutickou angiogenezi prostřednictvím upregulace signální dráhy VEGF-VEGFR2 na modelu krysí vaskulární demence“. Behaviorální výzkum mozku. 265: 171–80. doi:10.1016 / j.bbr.2014.02.033. PMC 4000455. PMID 24589546.
Sato Y, Kanno S, Oda N, Abe M, Ito M, Shitara K, Shibuya M (květen 2000). "Vlastnosti dvou VEGF receptorů, Flt-1 a KDR, v signální transdukci". Annals of the New York Academy of Sciences. 902 (1): 201–5, diskuse 205–7. Bibcode:2000NYASA.902..201S. doi:10.1111 / j.1749-6632.2000.tb06314.x. PMID 10865839. S2CID 11488629.
Zachary I, Gliki G (únor 2001). „Signální transdukční mechanismy zprostředkující biologické působení rodiny vaskulárních endoteliálních růstových faktorů“. Kardiovaskulární výzkum. 49 (3): 568–81. doi:10.1016 / S0008-6363 (00) 00268-6. PMID 11166270.
Vené R, Benelli R, Noonan DM, Albini A (2001). „Chemotaxe a invaze závislá na HIV-Tat, klíčové aspekty patogeneze zprostředkované tat“. Klinická a experimentální metastáza. 18 (7): 533–8. doi:10.1023 / A: 1011991906685. PMID 11688957. S2CID 24787929.
Lenton K (2003). "VEGFR-2 (KDR / Flk-1)". Journal of Biological Regulators and Homeostatic Agents. 16 (3): 227–32. PMID 12456025.
Matsumoto T, Mugishima H (červen 2006). „Transdukce signálu prostřednictvím receptorů vaskulárního endoteliálního růstového faktoru (VEGF) a jejich role v aterogenezi“. Journal of Atherosclerosis and Trombosis. 13 (3): 130–5. doi:10,5551 / jat.13.130. PMID 16835467.

externí odkazy

Kináza + inzert + doména + receptor v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: P35968 (Receptor 2 vaskulárního endoteliálního růstového faktoru) na PDBe-KB.

Tento článek včlení text z United States National Library of Medicine, který je v veřejná doména.

Tento transmembránový receptor související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000128052 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000062960 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[5] Glubb DM, Cerri E, Giese A, Zhang W, Mirza O, Thompson EE, Chen P, Das S, Jassem J, Rzyman W, Lingen MW, Salgia R, Hirsch FR, Dziadziuszko R, Ballmer-Hofer K, Innocenti F ( Srpna 2011). „Nové funkční varianty zárodečných linií v genu VEGF receptoru 2 a jejich účinek na genovou expresi a hustotu mikrociev u rakoviny plic“. Klinický výzkum rakoviny. 17 (16): 5257–67. doi:10.1158 / 1078-0432.CCR-11-0379. PMC 3156871. PMID 21712447.

[pmid10749680-6] Warner AJ, Lopez-Dee J, Knight EL, Feramisco JR, Prigent SA (duben 2000). „Adaptivní protein související s Shc, Sck, tvoří komplex s receptorem KDR vaskulárního endoteliálního růstového faktoru v transfekovaných buňkách“. The Biochemical Journal. 347 (Pt 2): 501–9. doi:10.1042/0264-6021:3470501. PMC 1220983. PMID 10749680.

[pmid10329451-7] Wen Y, Edelman JL, Kang T, Sachs G (květen 1999). „Lipokortin V může fungovat jako signální protein pro receptor vaskulárního endoteliálního růstového faktoru-2 / Flk-1“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 258 (3): 713–21. doi:10.1006 / bbrc.1999.0678. PMID 10329451.

[pmid11950700-8] Zanetti A, Lampugnani MG, Balconi G, Breviario F, Corada M, Lanfrancone L, Dejana E (duben 2002). „Vaskulární endoteliální růstový faktor indukuje asociaci SHC s vaskulárním endoteliálním kadherinem: potenciální mechanismus zpětné vazby ke kontrole signalizace receptoru 2 vaskulárního endoteliálního růstového faktoru“. Arterioskleróza, trombóza a vaskulární biologie. 22 (4): 617–22. doi:10.1161 / 01. ATV.0000012268.84961.AD. PMID 11950700.

[pmid10319320-9] D'Angelo G, Martini JF, Iiri T, Fantl WJ, Martial J, Weiner RI (květen 1999). „16K lidský prolaktin inhibuje aktivaci Ras v kapilárních endoteliálních buňkách indukovanou vaskulárním endoteliálním růstovým faktorem“. Molekulární endokrinologie. 13 (5): 692–704. doi:10.1210 / opravit. 13.5.0280. PMID 10319320.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

Proteiny: shluky diferenciace (viz také seznam lidských klastrů diferenciace )
1–50	CD1 a-c 1A 1B 1D 1E CD2 CD3 y δ ε CD4 CD5 CD6 CD7 CD8 A CD9 CD10 CD11 A b C d CD13 CD14 CD15 CD16 A B CD18 CD19 CD20 CD21 CD22 CD23 CD24 CD25 CD26 CD27 CD28 CD29 CD30 CD31 CD32 A B CD33 CD34 CD35 CD36 CD37 CD38 CD39 CD40 CD41 CD42 A b C d CD43 CD44 CD45 CD46 CD47 CD48 CD49 A b C d E F CD50
51–100	CD51 CD52 CD53 CD54 CD55 CD56 CD57 CD58 CD59 CD61 CD62 E L P CD63 CD64 A B C CD66 A b C d E F CD68 CD69 CD70 CD71 CD72 CD73 CD74 CD78 CD79 A b CD80 CD81 CD82 CD83 CD84 CD85 A d E h j k CD86 CD87 CD88 CD89 CD90 CD91 - CD92 CD93 CD94 CD95 CD96 CD97 CD98 CD99 CD100
101–150	CD101 CD102 CD103 CD104 CD105 CD106 CD107 A b CD108 CD109 CD110 CD111 CD112 CD113 CD114 CD115 CD116 CD117 CD118 CD119 CD120 A b CD121 A b CD122 CD123 CD124 CD125 CD126 CD127 CD129 CD130 CD131 CD132 CD133 CD134 CD135 CD136 CD137 CD138 CD140b CD141 CD142 CD143 CD144 CD146 CD147 CD148 CD150
151–200	CD151 CD152 CD153 CD154 CD155 CD156 A b C CD157 CD158 (A d E i k ) CD159 A C CD160 CD161 CD162 CD163 CD164 CD166 CD167 A b CD168 CD169 CD170 CD171 CD172 A b G CD174 CD177 CD178 CD179 A b CD180 CD181 CD182 CD183 CD184 CD185 CD186 CD191 CD192 CD193 CD194 CD195 CD196 CD197 CDw198 CDw199 CD200
201–250	CD201 CD202b CD204 CD205 CD206 CD207 CD208 CD209 CDw210 A b CD212 CD213a 1 2 CD217 CD218 (A b ) CD220 CD221 CD222 CD223 CD224 CD225 CD226 CD227 CD228 CD229 CD230 CD233 CD234 CD235 A b CD236 CD238 CD239 CD240CE CD240D CD241 CD243 CD244 CD246 CD247 - CD248 CD249
251–300	CD252 CD253 CD254 CD256 CD257 CD258 CD261 CD262 CD263 CD264 CD265 CD266 CD267 CD268 CD269 CD271 CD272 CD273 CD274 CD275 CD276 CD278 CD279 CD280 CD281 CD282 CD283 CD284 CD286 CD288 CD289 CD290 CD292 CDw293 CD294 CD295 CD297 CD298 CD299
301–350	CD300A CD301 CD302 CD303 CD304 CD305 CD306 CD307 CD309 CD312 CD314 CD315 CD316 CD317 CD318 CD320 CD321 CD322 CD324 CD325 CD326 CD328 CD329 CD331 CD332 CD333 CD334 CD335 CD336 CD337 CD338 CD339 CD340 CD344 CD349 CD350

Enzymy
Aktivita	Aktivní stránky Závazný web Katalytická triáda Oxyanionový otvor Enzymová promiskuita Katalyticky dokonalý enzym Koenzym Kofaktor Enzymatická katalýza
Nařízení	Alosterická regulace Spolupráce Inhibitor enzymu Aktivátor enzymu
Klasifikace	EC číslo Nadčeleď enzymů Rodina enzymů Seznam enzymů
Kinetika	Kinetika enzymů Eadie – Hofsteeův diagram Hanes – Woolfův děj Lineweaver – Burkův graf Kinetika Michaelis – Menten
Typy	EC1 Oxidoreduktázy (seznam ) EC2 Transferázy (seznam ) EC3 Hydrolázy (seznam ) EC4 Lyázy (seznam ) EC5 Izomerázy (seznam ) EC6 Ligázy (seznam ) EC7 Translocases (seznam )