TGF beta 1 - TGF beta 1

TGFB1
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1KLA, 1KLC, 1KLD, 3KFD, 4KV5
Identifikátory
Aliasy	TGFB1, CED, DPD1, LAP, TGFB, TGFbeta, transformující růstový faktor beta 1, IBDIMDE, TGF-beta1
Externí ID	OMIM: 190180 MGI: 98725 HomoloGene: 540 Genové karty: TGFB1
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 19 (lidský)
Konec	41,353,922 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 7 (myš)
Konec	25,705,077 bp
Exprese RNA vzor
	; ;
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• vazba na beta receptor transformujícího růstového faktoru typu II; • vazba N-konce proteinu; • aktivita cytokinů; • vazba enzymu; • aktivita růstového faktoru; • vazba antigenu; • vazba na receptor beta růstového faktoru typu I; • aktivita homodimerizace proteinu; • aktivita aktivátoru proteinové serin / threonin kinázy; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • aktivita heterodimerizace proteinu; • vazba na receptor beta transformujícího růstového faktoru typu III; • vazba transformujícího růstového faktoru beta na receptor; • identická vazba na protein;
Buněčná složka	• cytoplazma; • extracelulární oblast; • buněčné jádro; • mikrovilli; • povrch buňky; • krevní mikročástice; • buněčná membrána; • sekreční granule; • axon; • tělo neuronových buněk; • Golgiho lumen; • lumen destiček alfa granule; • extracelulární matrix; • extracelulární;
Biologický proces	• pozitivní regulace histonové deacetylace; • pozitivní regulace transkripce regulační oblasti vázání DNA; • vývoj močovodového pupenu; • indukce tolerance k vlastnímu antigenu; • pozitivní regulace fosforylace bílkovin; • vývoj endodermu; • reakce na cholesterol; • pozitivní regulace aktivity MAP kinázy; • regulace transportu sodíkových iontů; • reakce na progesteron; • negativní regulace buněčného cyklu; • reakce na organickou látku; • vývoj mléčné žlázy; • Homeostáza T buněk; • negativní regulace osifikace; • negativní regulace procesu biosyntézy hyaluronanu; • fosforylace bílkovin; • Diferenciace T buněk; • pozitivní regulace vaskulární permeability; • regenerace zvířecích orgánů; • pozitivní regulace migrace endotelových buněk krevních cév; • negativní regulace proliferace epiteliálních buněk; • regulace vazby; • vývoj vnitřního ucha; • myelinizace; • negativní regulace produkce makrofágových cytokinů; • buněčná proliferace; • signální dráha transformujícího růstového faktoru beta receptoru; • čelit morfogenezi; • negativní regulace buněčné proliferace; • pozitivní regulace shlukování receptorů; • regulace apoptotického procesu; • obranná reakce na houby, nekompatibilní interakce; • pozitivní regulace procesu biosyntézy kolagenu; • buněčná odpověď na stimul transformujícího růstového faktoru beta; • fosforylace proteinu SMAD s omezenou cestou; • regulace vazby DNA; • regulace reorganizace aktinového cytoskeletu; • negativní regulace diferenciace tukových buněk; • pozitivní regulace buněčného metabolismu bílkovin; • organizace spojení buňka-buňka; • negativní regulace diferenciace myoblastů; • pozitivní regulace signalizace proteinkinázy B.; • fosforylace proteinu SMAD společného partnera; • pozitivní regulace větvení účastnící se morfogeneze ureterálních pupenů; • Transdukce signálu proteinu SMAD; • signální dráha receptoru pro epidermální růstový faktor; • makrofágová diferenciace pěnových buněk; • negativní regulace migrace endotelových buněk krevních cév; • pozitivní regulace defosforylace bílkovin; • vnější apoptotická signální cesta; • negativní regulace demontáže extracelulární matrice; • kontrolní bod mitotického buněčného cyklu; • pozitivní regulace proliferace fibroblastů; • negativní regulace buněčné diferenciace; • regulace větvení podílejícího se na morfogenezi kanálu mléčné žlázy; • pozitivní regulace výstupu z mitózy; • negativní regulace signální dráhy receptoru beta transformujícího růstového faktoru; • negativní regulace genové exprese; • morfogeneze větvené struktury; • regulace importu proteinu SMAD do jádra; • pozitivní regulace fosforylace peptidyl-serinu; • aktivace buněk; • negativní regulace proliferace neuroblastů; • pozitivní regulace transkripce, chráněná DNA; • růst buněk; • negativní regulace proliferace T buněk; • reakce na zranění; • negativní regulace buněčného růstu; • pozitivní regulace chemotaxe; • export bílkovin z jádra; • regulace importu bílkovin do jádra; • pozitivní regulace fosforylace peptidyl-tyrosinu; • pozitivní regulace importu bílkovin do jádra; • pozitivní regulace diferenciace buněk srdečního svalu; • vývoj oligodendrocytů; • pozitivní regulace produkce interleukinu-17; • zánětlivá reakce; • negativní regulace produkce interleukinu-17; • vývoj lymfatických uzlin; • Aktivace T buněk; • Signální dráha zářezu; • negativní regulace fosforylace bílkovin; • regulace remodelace krevních cév; • Sestava proteinového komplexu SMAD; • regulace vývoje pruhované svalové tkáně; • reakce na vitamin D.; • diferenciace chondrocytů; • regulační diferenciace T buněk; • regulace vývoje chrupavky; • prodloužení větve zapojené do větvení potrubí mléčné žlázy; • pozitivní regulace mineralizace kostí; • pozitivní regulace proliferace epiteliálních buněk; • ženské těhotenství; • buněčná odpověď na organickou cyklickou sloučeninu; • pozitivní regulace sestavy extracelulární matrice; • buněčná homeostáza iontů vápníku; • hojení ran; • negativní regulace transkripce z promotoru RNA polymerázy II; • reakce na glukózu; • pozitivní regulace přechodu z epitelu na mezenchym; • buněčná odpověď na podnět dexamethasonu; • negativní regulace produkce miRNA zapojených do umlčování genů miRNA; • únik nebo tolerance obrany hostitele virem; • diferenciace buněk optických vláken; • pozitivní regulace aktivity transkripčního faktoru NF-kappaB; • sestava extracelulární matice; • Proces biosyntézy ATP; • diferenciace hematopoetických progenitorových buněk; • regulace produkce interleukinu-23; • pozitivní regulace sekrece bílkovin; • morfogeneze frontálního stehu; • přechod mezi epitelem a mezenchymem; • metabolický proces obsahující sloučeninu obsahující fosfáty; • regulace genové exprese; • adaptivní imunitní odpověď založená na somatické rekombinaci imunitních receptorů vytvořených z domén nadrodiny imunoglobulinů; • negativní regulace uvolňování sekvestrovaného iontu vápníku do cytosolu; • reakce na záření; • proliferace mononukleárních buněk; • negativní regulace transkripce, chráněná DNA; • negativní regulace aktivace T buněk; • pozitivní regulace odontogeneze; • lipopolysacharidem zprostředkovaná signální dráha; • pozitivní regulace lokalizace proteinu do jádra; • odpověď na estradiol; • regulace buněčné migrace; • reakce na hypoxii; • hyaluronan katabolický proces; • negativní regulace fagocytózy; • reakce na organickou cyklickou sloučeninu; • pozitivní regulace sestavy proteinového komplexu; • signalizace protein kinázy B.; • negativní regulace adheze buněk k buňkám; • negativní regulace umlčování genů miRNA; • pozitivní regulace regulační diferenciace T buněk; • buněčná odpověď na stimul růstového faktoru; • pozitivní regulace fosforylace proteinu SMAD s omezením dráhy; • větvení mléčné žlázy účastnící se žaludku; • reakce na smykové napětí laminárního fluida; • stárnutí; • regulace regulační diferenciace T buněk; • degranulace krevních destiček; • negativní regulace replikace DNA; • diferenciace myeloidních dendritických buněk; • morfogeneze slinných žláz; • receptorový katabolický proces; • Kaskáda MAPK; • pozitivní regulace acetylace histonů; • regulace signální dráhy transformujícího růstového faktoru beta receptoru; • pozitivní regulace aktivity 3-kinázy fosfatidylinositolu; • negativní regulace lokalizace proteinu na plazmatickou membránu; • pozitivní regulace aktivity NAD + ADP-ribosyltransferázy; • negativní regulace imunitní odpovědi; • regulace buněčné proliferace; • negativní regulace vývoje tkáně kosterního svalstva; • pozitivní regulace fosforylace peptidyl-threoninu; • pozitivní regulace diferenciace buněk hladkého svalstva; • zástava buněčného cyklu; • pozitivní regulace přechodu izotypů na izotypy IgA; • náhrada pojivové tkáně podílející se na hojení ran zánětlivou odpovědí; • osifikace spojená s remodelací kostí; • pozitivní regulace apoptotického procesu; • pozitivní regulace produkce vaskulárního endoteliálního růstového faktoru; • pozitivní regulace tvorby superoxidových aniontů; • vývoj trávicího traktu; • migrace buněk; • pozitivní regulace migrace fibroblastů; • pozitivní regulace buněčného dělení; • reakce na drogu; • migrace zárodečných buněk; • pozitivní regulace transkripce z promotoru RNA polymerázy II; • negativní regulace mitotického buněčného cyklu; • pozitivní regulace importu proteinu SMAD do jádra; • pozitivní regulace zástavy buněčného cyklu; • pozitivní regulace transkripce pri-miRNA z promotoru RNA polymerázy II; • pozitivní regulace genové exprese; • pozitivní regulace buněčné proliferace; • regenerace jater; • regulace přechodu mezi epitelem a mezenchymem podílející se na tvorbě endokardiálního polštáře; • pozitivní regulace migrace mononukleárních buněk; • buněčná odpověď na stimul růstového faktoru podobný inzulínu; • pozitivní regulace buněčné migrace; • reakce na imobilizační stres; • buněčná odpověď na mechanické podněty; • buněčná reakce na ionizující záření; • vaskulogeneze; • uzavření neurální trubice; • morfogeneze srdeční chlopně; • vývoj srdce; • vývoj neurální trubice; • membránový protein intracelulární doména proteolýza; • migrace leukocytů; • morfogeneze komorové srdeční svalové tkáně; • pozitivní regulace kaskády ERK1 a ERK2; • signální cesta transformujícího růstového faktoru beta receptoru zapojená do vývoje srdce; • embryonální vývoj jater; • Signální dráha BMP; • vývoj buněk; • apoptotický proces; • regulace transkripce pri-miRNA z promotoru RNA polymerázy II; • pozitivní regulace produkce miRNA zapojených do umlčování genů miRNA; • regulace aktivity receptoru;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	7040
	21803
	ENSG00000105329
	ENSMUSG00000002603
	P01137
	P04202
	NM_000660
	NM_011577
	NP_000651
	NP_035707
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Transformující růstový faktor beta 1 nebo TGF-β1 je polypeptidovým členem nadrodina beta transformujícího růstového faktoru z cytokiny. Jedná se o vylučovaný protein, který vykonává mnoho buněčných funkcí, včetně kontroly růst buněk, proliferace buněk, diferenciace buněk, a apoptóza. U lidí je TGF-β1 kódován TGFB1 gen.^[5]^[6]

Funkce

TGF-β je multifunkční sada peptidů, které kontrolují proliferace, diferenciace a další funkce v mnoha typech buněk. TGF-β působí synergicky s TGFA při vyvolávání proměna. Působí také jako zápor autokrinní růstový faktor. Může dojít k dysregulaci aktivace a signalizace TGF-β apoptóza. Mnoho buněk syntetizuje TGF-p a téměř všechny mají specifické receptory pro tento peptid. TGF-β1, TGF-β2, a TGF-p3 všechny fungují prostřednictvím stejných signálních systémů receptorů.^[7]

TGF-β1 byl poprvé identifikován u člověka krevní destičky jako protein s molekulovou hmotností 25 kilodaltonů s potenciální rolí v hojení ran.^[8] Později byl charakterizován jako velký prekurzor bílkovin (obsahující 390 aminokyseliny ) to bylo proteolyticky zpracovány za vzniku zralého peptidu o 112 aminokyselinách.^[9]

TGF-β1 hraje důležitou roli při kontrole imunitní systém a ukazuje různé aktivity na různých typech buněk nebo buňkách v různých vývojových stádiích. Většina imunitních buněk (nebo leukocyty ) vylučují TGF-β1.^[10]

T buňky

Nějaký T buňky (např. regulační T buňky ) uvolňují TGF-β1 k inhibici působení jiných T buněk. Interleukin 1 - a interleukin 2 -závislý proliferace aktivovaných T buněk,^[11]^[12] a aktivace klidového stavu pomocné T buňky a cytotoxické T buňky je zabráněno aktivitou TGF-β1.^[13]^[14] Podobně může TGF-β1 inhibovat sekreci a aktivitu mnoha dalších cytokiny počítaje v to interferon-y, faktor nekrózy nádorů-alfa (TNF-α) a různé interleukiny. Může také snížit hladinu exprese cytokinových receptorů, jako je IL-2 receptor snižovat aktivitu imunitních buněk. TGF-β1 však také může zvýšit exprese určitých cytokinů v T buňkách a podporuje jejich množení,^[15] zvláště pokud jsou buňky nezralé.^[10]

B buňky

TGF-β1 má podobné účinky na B buňky které se také liší podle diferenciace stav buňky. Inhibuje proliferaci a stimuluje apoptóza B buněk,^[16] a hraje roli při řízení exprese protilátka, transferin a MHC třídy II proteiny na nezralých a zralých B buňkách.^[10]^[16]

Myeloidní buňky

Účinky TGF-β1 na makrofágy a monocyty je převážně potlačující; tento cytokin může inhibovat proliferaci těchto buněk a zabránit jejich produkci reaktivního kyslíku (např. superoxid (O.₂⁻) ) a dusík (např. oxid dusnatý (NO) ) meziprodukty. Avšak stejně jako u jiných typů buněk může mít TGF-β1 také opačný účinek na buňky myeloidního původu. Například TGF-β1 působí jako a chemoatraktant, směřující imunitní odpověď na některé patogeny; makrofágy a monocyty reagují na nízké hladiny TGF-β1 chemotaktickým způsobem. Dále exprese monocytových cytokinů (včetně interleukin-1 (IL-1) -alfa, IL-1-beta a TNF-α ),^[14] a fagocytující usmrcování makrofágy lze zvýšit působením TGF-β1.^[10]

TGF-β1 snižuje účinnost MHC II v astrocyty a dendritické buňky, což zase snižuje aktivaci vhodných pomocná T buňka populace.^[17]^[18]

Interakce

Ukázalo se, že TGF beta 1 komunikovat s:

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000105329 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000002603 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Ghadami M, Makita Y, Yoshida K, Nishimura G, Fukushima Y, Wakui K, Ikegawa S, Yamada K, Kondo S, Niikawa N, Tomita Ha (leden 2000). „Genetické mapování lokusu Camurati-Engelmannovy choroby na chromozom 19q13.1-q13.3“. Dopoledne. J. Hum. Genet. 66 (1): 143–7. doi:10.1086/302728. PMC 1288319. PMID 10631145.
^ Vaughn SP, Broussard S, Hall CR, Scott A, Blanton SH, Milunsky JM, Hecht JT (květen 2000). „Potvrzení mapování lokusu Camurati-Englemann na 19q13. 2 a upřesnění na oblast 3,2 cM“. Genomika. 66 (1): 119–21. doi:10,1006 / geno.2000.6192. PMID 10843814.
^ „Entrez Gene: TGFB1 transformující růstový faktor, beta 1“.
^ Assoian RK, Komoriya A, Meyers CA, Miller DM, Sporn MB (1983). "Transformující růstový faktor-beta v lidských krevních destičkách. Identifikace hlavního úložiště, čištění a charakterizace". J. Biol. Chem. 258 (11): 7155–60. PMID 6602130.
^ Derynck R, Jarrett JA, Chen EY, Eaton DH, Bell JR, Assoian RK, Roberts AB, Sporn MB, Goeddel DV (1985). "Lidský transformující růstový faktor-beta komplementární sekvence DNA a exprese v normálních a transformovaných buňkách". Příroda. 316 (6030): 701–5. Bibcode:1985 Natur.316..701D. doi:10.1038 / 316701a0. PMID 3861940. S2CID 4245501.
^ ^A ^b ^C ^d Letterio JJ, Roberts AB (1998). "Regulace imunitních odpovědí pomocí TGF-beta". Annu. Rev. Immunol. 16: 137–61. doi:10.1146 / annurev.immunol.16.1.137. PMID 9597127.
^ Wahl SM, Hunt DA, Wong HL, Dougherty S, McCartney-Francis N, Wahl LM, Ellingsworth L, Schmidt JA, Hall G, Roberts AB (1988). „Transformující růstový faktor-beta je silné imunosupresivní činidlo, které inhibuje proliferaci lymfocytů závislou na IL-1“. J. Immunol. 140 (9): 3026–32. PMID 3129508.
^ Tiemessen MM, Kunzmann S, Schmidt-Weber CB, Garssen J, Bruijnzeel-Koomen CA, Knol EF, van Hoffen E (2003). „Transformující růstový faktor-beta inhibuje proliferaci CD4 + T buněk specifických pro lidský antigen bez modulace odpovědi cytokinů“. Int. Immunol. 15 (12): 1495–504. doi:10.1093 / intimm / dxg147. PMID 14645158.
^ Gilbert KM, Thoman M, Bauche K, Pham T, Weigle WO (1997). „Transformující růstový faktor-beta 1 vyvolává v naivních T buňkách antigenově specifickou nereagování“. Immunol. Investovat. 26 (4): 459–72. doi:10.3109/08820139709022702. PMID 9246566.
^ ^A ^b Wahl SM, Wen J, Moutsopoulos N (2006). „TGF-beta: mobilní dodavatel imunitních privilegií“. Immunol. Rev. 213: 213–27. doi:10.1111 / j.1600-065X.2006.00437.x. PMID 16972906. S2CID 84309271.
^ Zhu H, Wang Z, Yu J, Yang X, He F, Liu Z, Che F, Chen X, Ren H, Hong M, Wang J (březen 2019). "Role a mechanismy cytokinů v sekundárním poranění mozku po intracerebrálním krvácení". Prog. Neurobiol. 178: 101610. doi:10.1016 / j.pneurobio.2019.03.003. PMID 30923023. S2CID 85495400.
^ ^A ^b Lebman DA, Edmiston JS (1999). "Role TGF-beta v růstu, diferenciaci a zrání B lymfocytů". Mikroby jsou infikovány. 1 (15): 1297–304. doi:10.1016 / S1286-4579 (99) 00254-3. PMID 10611758.
^ Rodríguez LS, Narváez CF, Rojas OL, Franco MA, Ángel J (01.01.2012). „Lidské myeloidní dendritické buňky ošetřené supernatanty buněk Caco-2 infikovaných rotavirem indukují špatnou odpověď Th1.“ Buněčná imunologie. 272 (2): 154–61. doi:10.1016 / j.cellimm.2011.10.017. PMID 22082567.
^ Dong Y, Tang L, Letterio JJ, Benveniste EN (červenec 2001). „Protein Smad3 je zapojen do inhibice TGF-beta transaktivátoru třídy II a exprese MHC třídy II“. Journal of Immunology. 167 (1): 311–9. doi:10,4049 / jimmunol.167.1.311. PMID 11418665.
^ Hildebrand A, Romarís M, Rasmussen LM, Heinegård D, Twardzik DR, Border WA, Ruoslahti E (září 1994). „Interakce malých intersticiálních proteoglykanů biglykan, dekrin a fibromodulin s transformujícím růstovým faktorem beta“. Biochem. J. 302 (2): 527–34. doi:10.1042 / bj3020527. PMC 1137259. PMID 8093006.
^ Schönherr E, Broszat M, Brandan E, Bruckner P, Kresse H (červenec 1998). „Fragment jádra bílkoviny dekoru Leu155-Val260 interaguje s TGF-beta, ale nekonkuruje o vazbu dekrininu na kolagen typu I.“. Oblouk. Biochem. Biophys. 355 (2): 241–8. doi:10.1006 / abbi.1998.0720. PMID 9675033.
^ Takeuchi Y, Kodama Y, Matsumoto T (prosinec 1994). „Dekrin Bone matrix váže transformující růstový faktor-beta a zvyšuje jeho bioaktivitu“. J. Biol. Chem. 269 (51): 32634–8. PMID 7798269.
^ Choy L, Derynck R (listopad 1998). „Protein TRIP-1, který interaguje s receptorem beta transformujícího růstového faktoru (TGF), působí jako modulátor odpovědi TGF-beta“. J. Biol. Chem. 273 (47): 31455–62. doi:10.1074 / jbc.273.47.31455. PMID 9813058.
^ Saharinen J, Keski-Oja J (srpen 2000). „Specifický motiv sekvence 8-Cys repetic TGF-beta vazebných proteinů, LTBP, vytváří hydrofobní interakční povrch pro vazbu malého latentního TGF-beta“. Mol. Biol. Buňka. 11 (8): 2691–704. doi:10,1091 / mbc. 11. 8. 2691. PMC 14949. PMID 10930463.
^ Ebner R, Chen RH, Lawler S, Zioncheck T, Derynck R (listopad 1993). "Stanovení specificity receptoru typu I receptory typu II pro TGF-beta nebo aktivin". Věda. 262 (5135): 900–2. Bibcode:1993Sci ... 262..900E. doi:10.1126 / science.8235612. PMID 8235612.
^ Oh SP, Seki T, Goss KA, Imamura T, Yi Y, Donahoe PK, Li L, Miyazono K, ten Dijke P, Kim S, Li E (březen 2000). „Kináza 1 podobná receptoru aktivinu moduluje signalizaci transformujícího růstového faktoru-beta 1 v regulaci angiogeneze“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 97 (6): 2626–31. Bibcode:2000PNAS ... 97.2626O. doi:10.1073 / pnas.97.6.2626. PMC 15979. PMID 10716993.
^ McGonigle S, Beall MJ, Feeney EL, Pearce EJ (únor 2001). "Zachovaná role 14-3-3epsilonu za TGFbeta receptory typu I". FEBS Lett. 490 (1–2): 65–9. doi:10.1016 / s0014-5793 (01) 02133-0. PMID 11172812. S2CID 84710903.

Další čtení

Border WA, Noble NA (1994). "Transformující růstový faktor beta v tkáňové fibróze". N. Engl. J. Med. 331 (19): 1286–92. doi:10.1056 / NEJM199411103311907. PMID 7935686.
Munger JS, Harpel JG, Gleizes PE, Mazzieri R, Nunes I, Rifkin DB (1997). "Latentní transformující růstový faktor-beta: strukturální rysy a mechanismy aktivace". Kidney Int. 51 (5): 1376–82. doi:10.1038 / ki.1997.188. PMID 9150447.
Iozzo RV (1999). „Biologie malých proteoglykanů bohatých na leucin. Funkční síť interaktivních proteinů“. J. Biol. Chem. 274 (27): 18843–6. doi:10.1074 / jbc.274.27.18843. PMID 10383378.
Reinhold D, Wrenger S, Kähne T, Ansorge S (1999). „HIV-1 Tat: imunosuprese prostřednictvím indukce TGF-beta1“. Immunol. Dnes. 20 (8): 384–5. doi:10.1016 / S0167-5699 (99) 01497-8. PMID 10431160.
Yamada Y (2001). „Sdružení polymorfismů genu transformujícího růstového faktoru-beta1 s genetickou náchylností k osteoporóze“. Farmakogenetika. 11 (9): 765–71. doi:10.1097/00008571-200112000-00004. PMID 11740340.
Chen W, Wahl SM (2002). „TGF-β: Receptory, signální cesty a autoimunita“. TGF-beta: receptory, signální dráhy a autoimunita. Curr. Dir. Autoimun. Aktuální pokyny v autoimunitě. 5. 62–91. doi:10.1159/000060548. ISBN 978-3-8055-7308-5. PMID 11826761.
Marone M, Bonanno G, Rutella S, Leone G, Scambia G, Pierelli L (2002). „Přežití a kontrola buněčného cyklu v časné hemopoéze: role bcl-2 a inhibitorů kinázy P27 a P21 závislých na cyklinu“. Leuku. Lymfom. 43 (1): 51–7. doi:10.1080/10428190210195. PMID 11908736. S2CID 28490341.
Schnaper HW, Hayashida T, Hubchak SC, Poncelet AC (2003). „Transdukce signálu TGF-beta a fibrogeneze mezangiálních buněk“. Dopoledne. J. Physiol. Renal Physiol. 284 (2): F243–52. doi:10.1152 / ajprenal.00300.2002. PMID 12529270. S2CID 17046094.
Kalluri R, Neilson EG (2003). "Epiteliální-mezenchymální přechod a jeho důsledky pro fibrózu". J. Clin. Investovat. 112 (12): 1776–84. doi:10.1172 / JCI20530. PMC 297008. PMID 14679171.
Grainger DJ (2004). „Transformující růstový faktor beta a ateroskleróza: zatím dobré pro hypotézu ochranného cytokinu“. Arterioskler. Tromb. Vasc. Biol. 24 (3): 399–404. doi:10.1161 / 01.ATV.0000114567.76772.33. PMID 14699019.
Attisano L, Labbé E (2004). "Komunikace TGFbeta a Wnt pathway". Metastáza rakoviny Rev. 23 (1–2): 53–61. doi:10.1023 / A: 1025811012690. PMID 15000149. S2CID 41685620.
McGowan TA, Zhu Y, Sharma K (2004). „Transformující růstový faktor-beta: klinický cíl pro léčbu diabetické nefropatie“. Curr. Diab. Rep. 4 (6): 447–54. doi:10.1007 / s11892-004-0055-z. PMID 15539010. S2CID 45122439.
Sheppard D (2005). "Integrinem zprostředkovaná aktivace latentního transformujícího růstového faktoru beta". Metastáza rakoviny Rev. 24 (3): 395–402. doi:10.1007 / s10555-005-5131-6. PMID 16258727. S2CID 1929903.
Gressner AM, Weiskirchen R (2006). „Moderní patogenetické koncepty jaterní fibrózy naznačují, že hvězdné buňky a TGF-beta jsou hlavními hráči a terapeutickými cíli“. J. Cell. Mol. Med. 10 (1): 76–99. doi:10.1111 / j.1582-4934.2006.tb00292.x. PMC 3933103. PMID 16563223.
Seoane J (2006). „Únik z antiproliferativní kontroly TGFbeta“. Karcinogeneze. 27 (11): 2148–56. doi:10.1093 / carcin / bgl068. PMID 16698802.
Lee CG, Kang HR, Homer RJ, Chupp G, Elias JA (2006). „Transgenní modelování transformujícího růstového faktoru-beta (1): role apoptózy při fibróze a remodelaci alveol“. Proc Am Thorac Soc. 3 (5): 418–23. doi:10.1513 / pats.200602-017AW. PMC 2658706. PMID 16799085.
Wahl SM (2007). „Transformující růstový faktor-beta: přirozeně bipolární“. Curr. Opin. Immunol. 19 (1): 55–62. doi:10.1016 / j.coi.2006.11.008. PMID 17137775.
Redondo S, Santos-Gallego CG, Tejerina T (2007). „TGF-beta1: nový cíl pro kardiovaskulární farmakologii“. Cytokinový růstový faktor Rev. 18 (3–4): 279–86. doi:10.1016 / j.cytogfr.2007.04.005. PMID 17485238.
Ren H, Han R, Chen X, Liu X, Wan J, Wang L, Yang X, Wang J (květen 2020). „Potenciální terapeutické cíle pro zánět spojený s intracerebrálním krvácením: aktualizace“. J Cereb Metab průtoku krve. 40 (9): 1752–1768. doi:10.1177 / 0271678X20923551. PMC 7446569. PMID 32423330. S2CID 218689863.

externí odkazy

Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: P01137 (Transforming growth factor beta-1) at the PDBe-KB.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000105329 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000002603 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid10631145-5] Ghadami M, Makita Y, Yoshida K, Nishimura G, Fukushima Y, Wakui K, Ikegawa S, Yamada K, Kondo S, Niikawa N, Tomita Ha (leden 2000). „Genetické mapování lokusu Camurati-Engelmannovy choroby na chromozom 19q13.1-q13.3“. Dopoledne. J. Hum. Genet. 66 (1): 143–7. doi:10.1086/302728. PMC 1288319. PMID 10631145.

[pmid10843814-6] Vaughn SP, Broussard S, Hall CR, Scott A, Blanton SH, Milunsky JM, Hecht JT (květen 2000). „Potvrzení mapování lokusu Camurati-Englemann na 19q13. 2 a upřesnění na oblast 3,2 cM“. Genomika. 66 (1): 119–21. doi:10,1006 / geno.2000.6192. PMID 10843814.

[7] „Entrez Gene: TGFB1 transformující růstový faktor, beta 1“.

[8] Assoian RK, Komoriya A, Meyers CA, Miller DM, Sporn MB (1983). "Transformující růstový faktor-beta v lidských krevních destičkách. Identifikace hlavního úložiště, čištění a charakterizace". J. Biol. Chem. 258 (11): 7155–60. PMID 6602130.

[9] Derynck R, Jarrett JA, Chen EY, Eaton DH, Bell JR, Assoian RK, Roberts AB, Sporn MB, Goeddel DV (1985). "Lidský transformující růstový faktor-beta komplementární sekvence DNA a exprese v normálních a transformovaných buňkách". Příroda. 316 (6030): 701–5. Bibcode:1985 Natur.316..701D. doi:10.1038 / 316701a0. PMID 3861940. S2CID 4245501.

[letter-10] A ^b ^C ^d Letterio JJ, Roberts AB (1998). "Regulace imunitních odpovědí pomocí TGF-beta". Annu. Rev. Immunol. 16: 137–61. doi:10.1146 / annurev.immunol.16.1.137. PMID 9597127.

[11] Wahl SM, Hunt DA, Wong HL, Dougherty S, McCartney-Francis N, Wahl LM, Ellingsworth L, Schmidt JA, Hall G, Roberts AB (1988). „Transformující růstový faktor-beta je silné imunosupresivní činidlo, které inhibuje proliferaci lymfocytů závislou na IL-1“. J. Immunol. 140 (9): 3026–32. PMID 3129508.

[12] Tiemessen MM, Kunzmann S, Schmidt-Weber CB, Garssen J, Bruijnzeel-Koomen CA, Knol EF, van Hoffen E (2003). „Transformující růstový faktor-beta inhibuje proliferaci CD4 + T buněk specifických pro lidský antigen bez modulace odpovědi cytokinů“. Int. Immunol. 15 (12): 1495–504. doi:10.1093 / intimm / dxg147. PMID 14645158.

[13] Gilbert KM, Thoman M, Bauche K, Pham T, Weigle WO (1997). „Transformující růstový faktor-beta 1 vyvolává v naivních T buňkách antigenově specifickou nereagování“. Immunol. Investovat. 26 (4): 459–72. doi:10.3109/08820139709022702. PMID 9246566.

[Wahl-14] A ^b Wahl SM, Wen J, Moutsopoulos N (2006). „TGF-beta: mobilní dodavatel imunitních privilegií“. Immunol. Rev. 213: 213–27. doi:10.1111 / j.1600-065X.2006.00437.x. PMID 16972906. S2CID 84309271.

[15] Zhu H, Wang Z, Yu J, Yang X, He F, Liu Z, Che F, Chen X, Ren H, Hong M, Wang J (březen 2019). "Role a mechanismy cytokinů v sekundárním poranění mozku po intracerebrálním krvácení". Prog. Neurobiol. 178: 101610. doi:10.1016 / j.pneurobio.2019.03.003. PMID 30923023. S2CID 85495400.

[lebman-16] A ^b Lebman DA, Edmiston JS (1999). "Role TGF-beta v růstu, diferenciaci a zrání B lymfocytů". Mikroby jsou infikovány. 1 (15): 1297–304. doi:10.1016 / S1286-4579 (99) 00254-3. PMID 10611758.

[17] Rodríguez LS, Narváez CF, Rojas OL, Franco MA, Ángel J (01.01.2012). „Lidské myeloidní dendritické buňky ošetřené supernatanty buněk Caco-2 infikovaných rotavirem indukují špatnou odpověď Th1.“ Buněčná imunologie. 272 (2): 154–61. doi:10.1016 / j.cellimm.2011.10.017. PMID 22082567.

[18] Dong Y, Tang L, Letterio JJ, Benveniste EN (červenec 2001). „Protein Smad3 je zapojen do inhibice TGF-beta transaktivátoru třídy II a exprese MHC třídy II“. Journal of Immunology. 167 (1): 311–9. doi:10,4049 / jimmunol.167.1.311. PMID 11418665.

[pmid8093006-19] Hildebrand A, Romarís M, Rasmussen LM, Heinegård D, Twardzik DR, Border WA, Ruoslahti E (září 1994). „Interakce malých intersticiálních proteoglykanů biglykan, dekrin a fibromodulin s transformujícím růstovým faktorem beta“. Biochem. J. 302 (2): 527–34. doi:10.1042 / bj3020527. PMC 1137259. PMID 8093006.

[pmid9675033-20] Schönherr E, Broszat M, Brandan E, Bruckner P, Kresse H (červenec 1998). „Fragment jádra bílkoviny dekoru Leu155-Val260 interaguje s TGF-beta, ale nekonkuruje o vazbu dekrininu na kolagen typu I.“. Oblouk. Biochem. Biophys. 355 (2): 241–8. doi:10.1006 / abbi.1998.0720. PMID 9675033.

[pmid7798269-21] Takeuchi Y, Kodama Y, Matsumoto T (prosinec 1994). „Dekrin Bone matrix váže transformující růstový faktor-beta a zvyšuje jeho bioaktivitu“. J. Biol. Chem. 269 (51): 32634–8. PMID 7798269.

[pmid9813058-22] Choy L, Derynck R (listopad 1998). „Protein TRIP-1, který interaguje s receptorem beta transformujícího růstového faktoru (TGF), působí jako modulátor odpovědi TGF-beta“. J. Biol. Chem. 273 (47): 31455–62. doi:10.1074 / jbc.273.47.31455. PMID 9813058.

[pmid10930463-23] Saharinen J, Keski-Oja J (srpen 2000). „Specifický motiv sekvence 8-Cys repetic TGF-beta vazebných proteinů, LTBP, vytváří hydrofobní interakční povrch pro vazbu malého latentního TGF-beta“. Mol. Biol. Buňka. 11 (8): 2691–704. doi:10,1091 / mbc. 11. 8. 2691. PMC 14949. PMID 10930463.

[pmid8235612-24] Ebner R, Chen RH, Lawler S, Zioncheck T, Derynck R (listopad 1993). "Stanovení specificity receptoru typu I receptory typu II pro TGF-beta nebo aktivin". Věda. 262 (5135): 900–2. Bibcode:1993Sci ... 262..900E. doi:10.1126 / science.8235612. PMID 8235612.

[pmid10716993-25] Oh SP, Seki T, Goss KA, Imamura T, Yi Y, Donahoe PK, Li L, Miyazono K, ten Dijke P, Kim S, Li E (březen 2000). „Kináza 1 podobná receptoru aktivinu moduluje signalizaci transformujícího růstového faktoru-beta 1 v regulaci angiogeneze“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 97 (6): 2626–31. Bibcode:2000PNAS ... 97.2626O. doi:10.1073 / pnas.97.6.2626. PMC 15979. PMID 10716993.

[pmid11172812-26] McGonigle S, Beall MJ, Feeney EL, Pearce EJ (únor 2001). "Zachovaná role 14-3-3epsilonu za TGFbeta receptory typu I". FEBS Lett. 490 (1–2): 65–9. doi:10.1016 / s0014-5793 (01) 02133-0. PMID 11172812. S2CID 84710903.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

[23]

[24]

[25]

[26]