Kostní morfogenetický protein 7 - Bone morphogenetic protein 7

BMP7
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1BMP, 1LX5, 1LXI, 1M4U
Identifikátory
Aliasy	BMP7, OP-1, kostní morfogenetický protein 7
Externí ID	OMIM: 112267 MGI: 103302 HomoloGene: 20410 Genové karty: BMP7
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 20 (lidský)
Konec	57,266,641 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 2 (myš)
Konec	172,940,321 bp
Genová ontologie
Molekulární funkce	• vazba na heparin; • aktivita cytokinů; • vazba transformujícího růstového faktoru beta na receptor; • aktivita růstového faktoru; • Vazba na BMP receptor; • GO: 0001948 vazba na proteiny;
Buněčná složka	• extracelulární oblast; • extracelulární matrix; • extracelulární; • váček; • extracelulární matrix obsahující kolagen;
Biologický proces	• vývoj očí; • proces specifikace vzoru; • vývoj kosterního systému; • vývoj močovodového pupenu; • negativní regulace neuronové diferenciace; • specifikace embryonálního vzoru; • vývoj mezenchymu; • tvorba anatomické struktury podílející se na morfogenezi; • negativní regulace buněčného cyklu; • vývoj mesonephros; • odontogeneze zubu obsahujícího dentin; • diferenciace mezenchymálních buněk; • negativní regulace mitotického jaderného dělení; • morfogeneze zvířecích orgánů; • morfogeneze metanefrického mesenchymu; • vývoj metanephros; • buněčná odpověď na hypoxii; • regulace fosforylace proteinu SMAD s omezenou cestou; • regulace odstraňování superoxidových radikálů; • steroidní hormon zprostředkovaná signální dráha; • negativní regulace signální dráhy Notch; • negativní regulace buněčné proliferace; • větvení účastnící se morfogeneze slinných žláz; • regulace apoptotického procesu; • Transdukce signálu proteinu SMAD; • zkostnatění; • vývoj ledvin; • negativní regulace buněčné smrti; • morfogeneze trubice; • pozitivní regulace transkripce, chráněná DNA; • negativní regulace tvorby prostatických pupenů; • vývoj chrupavky; • embryonální morfogeneze končetin; • negativní regulace aktivity MAP kinázy; • embryonální morfogeneze oka typu kamery; • pozitivní regulace neuronové diferenciace; • pozitivní regulace buněčné diferenciace; • negativní regulace fosforylace; • regulace větvení podílející se na morfogenezi prostaty; • diferenciace buněk; • morfogeneze projekce neuronů; • nefrogenní morfogeneze mezenchymu; • pozitivní regulace heterotypické adheze buněk k buňkám; • diferenciace epiteliálních buněk; • reakce na vitamin D.; • pozitivní regulace sestavy kabelu hyaluranonu; • pozitivní regulace mineralizace kostí; • vývoj dendritů; • negativní regulace neurogeneze; • regulace fosforylace; • Signální dráha BMP; • pozitivní regulace diferenciace osteoblastů; • přechod mezi epitelem a mezenchymem; • negativní regulace transkripce, chráněná DNA; • negativní regulace aktivity transkripčního faktoru NF-kappaB; • rozvětvená morfogeneze epiteliální trubice; • negativní regulace apoptotického procesu mezenchymálních buněk zapojených do nefronové morfogeneze; • negativní regulace proliferace glomerulárních mezangiálních buněk; • odpověď na estradiol; • agregace monocytů; • proliferace metanefrických mezenchymálních buněk podílející se na vývoji metanefrosu; • pozitivní regulace buněčné smrti; • vývoj buněk; • negativní regulace apoptotického procesu pruhovaných svalových buněk; • pozitivní regulace fosforylace proteinu SMAD s omezením dráhy; • tvorba mezodermu; • reakce na peptidový hormon; • buněčná odpověď na stimul BMP; • pozitivní regulace vývoje dendritů; • morfogeneze slinných žláz; • axonové vedení; • vývoj mnohobuněčných organismů; • pozitivní regulace fosforylace peptidyl-threoninu; • pozitivní regulace apoptotického procesu; • lokalizace proteinu do jádra; • morfogeneze embryonálního skeletu; • kamerová morfogeneze oka; • pozitivní regulace transkripce z promotoru RNA polymerázy II; • tvorba endokardiálního polštáře; • morfogeneze perikardu; • tvorba elevace nervového záhybu; • vývoj zadního mozku; • vývoj srdeční svalové tkáně; • vývoj hltanového systému; • morfogeneze srdečního septa; • chorio-alantoidní fúze; • morfogeneze srdeční trabekuly; • vývoj alantois; • pozitivní regulace přechodu z epitelu na mezenchym; • pozitivní regulace migrace buněk nervového hřebenu srdce podílející se na morfogenezi odtokového traktu; • regulace aktivity receptoru; • pozitivní regulace genové exprese; • negativní regulace signalizace NIK / NF-kappaB; • regulace MAPK kaskády;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	655
	12162
	ENSG00000101144
	ENSMUSG00000008999
	P18075
	P23359
	NM_001719
	NM_007557
	NP_001710; NP_001710.1
	NP_031583
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Kostní morfogenetický protein 7 nebo BMP7 (také známý jako osteogenní protein-1 nebo OP-1) je protein že u lidí je kódován BMP7 gen.^[5]

Funkce

Protein kódovaný tímto genem je členem TGF-p nadčeleď. Stejně jako ostatní členové kostní morfogenetický protein rodina proteinů, hraje klíčovou roli při transformaci mezenchymální buňky do kostí a chrupavek. Inhibuje to člun ze dřeva a podobný protein, chordin, který je exprimován v organizéru Spemann-Mangold. BMP7 může být zapojen do kostí homeostáza. Vyjadřuje se v mozek, ledviny a měchýř.^[6]

BMP7 indukuje fosforylaci SMAD1 a SMAD5, které zase indukují transkripci mnoha osteogenních genů.^[7] Bylo prokázáno, že léčba BMP7 je dostatečná k vyvolání všech genetických markerů osteoblast diferenciace v mnoha typech buněk.^[6]

Role ve vývoji obratlovců

Úloha BMP7 ve vývoji ledvin savců spočívá v indukci MET metanefrogenního blastému.^[8] Epiteliální tkáň vycházející z tohoto procesu MET nakonec vytvoří tubuly a glomeruly nefronu.^[8] BMP-7 je také důležitý v homeostáze dospělé ledviny inhibicí přechodu efitelovo-mezenchymálního přechodu (EMT). Exprese BMP-7 je oslabena, když je nefron vystaven zánětlivému nebo ischemickému stresu, což vede k EMT, což může vést k fibróze ledvin.^[9] Tento typ fibrózy často vede k selhání ledvin a předpovídá konečné onemocnění ledvin.^[10]

Bylo zjištěno, že BMP7 má zásadní význam pro stanovení ventrální-hřbetní organizace u zebrafish. BMP7 způsobuje expresi ventrálních fenotypů, zatímco jeho úplná inhibice vytváří dorzální fenotyp. Navíc je BMP7 nakonec částečně „vypnutý“ v embryonálním vývoji, aby vytvořil hřbetní části organismu.^[11]

V mnoha časných vývojových experimentech s použitím zebrafish vědci použili caBMPR (konstitutivně aktivní) a tBMP (zkrácený receptor) ke stanovení účinku BMP7 na embryogensis. Zjistili, že konstitutivně aktivní, která způsobuje, že BMP je exprimován všude, vytváří ventralizovaný fenotyp, zatímco zkrácený, dorzalizovaný.

Terapeutické použití

Lidský rekombinantní BMP7 má chirurgické použití a původně byl prodáván pod značkou OP1 (ukončena společností Olympus Biotech, která jej koupila od společnosti Stryker). Může být použit k pomoci při fúzi těl obratlů, aby se zabránilo neurologickému traumatu.^[12] Také při léčbě tibiální mimo odbor, často v případech, kdy a kostní štěp selhalo.^[13] rhBMP-2 je klinicky mnohem častěji používán, protože pomáhá růst kostí lépe než rhBMP-7 a další BMP.^[14]

BMP7 má také potenciál pro léčbu chronického onemocnění ledvin.^[15]^[16] Onemocnění ledvin je charakterizováno narušením tubulární architektury jak hromaděním myofibroblastů, tak infiltrací monocytů ^[17] Protože endogenní BMP-7 je inhibitorem signální kaskády TGF-p, která indukuje fibrózu, mohlo by být použití exogenního rekombinantního BMP-7 (rhBMP-7) životaschopnou léčbou chronického onemocnění ledvin.^[8] Předpokládá se také, že BMP-7 reverzuje fibrózu a EMT snížením infiltrace monocytů do zanícené tkáně.^[15] Na molekulární úrovni potlačuje BMP-7 zánět potlačením exprese několika prozánětlivých cytokinů produkovaných monocyty.^[15] Snížení tohoto zánětlivého stresu zase snižuje pravděpodobnost fibrózy.^[9]

Bez ohledu na mechanismus fibrózy nebo původ myofibroblastů bylo prokázáno, že exogenní BMP-7 zvrací proces EMT a spouští MET.^[8] Nakonec to obnoví zdravou populaci epiteliálních buněk a normální funkci ledvin u myší.^[8] To platí i pro člověka, protože mnoho nemocí pocházejících z orgánové fibrózy se vyskytuje prostřednictvím procesu EMT.^[9] Epiteliální-menenchymální přechod je také problematický u metastáz rakoviny, takže snížení EMT s rekombinantní DNA může mít velké důsledky pro budoucí možnosti léčby rakoviny.^[9]

Podávání BMP7 bylo navrženo jako možná léčba lidské neplodnosti kvůli špatné odpovědi na FSH léčba.^[18]

Podpora hnědého tuku

Bylo zjištěno, že myši injikované BMP7 zvýšily produkci „dobrých“ hnědých tukových buněk při zachování konstantní hladiny normálních bílých tukových buněk. Ve výsledku může být vyvinuta BMP7 terapie obezity u lidí.^[19]^[20]

BMP7 stimuluje nejen hnědou adipogenezi,^[20]^[21] také stimuluje "zhnědnutí" brite nebo béžové adipocyty, přeměňovat je z bílého fenotypu na hnědý fenotyp (s indukcí UCP1 a schopný provádět třesoucí se termogenezi, která umožňuje rozptylovat energii jako teplo).^[22]

Další možné účinky

Několik studií naznačuje, že BMP7 může regulovat vliv na příjem potravy.^[23]^[21]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000101144 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000008999 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Hahn GV, Cohen RB, Wozney JM, Levitz CL, Shore EM, Zasloff MA, Kaplan FS (listopad 1992). "Kostní morfogenetická proteinová podrodina: chromozomální lokalizace lidských genů pro BMP5, BMP6 a BMP7". Genomika. 14 (3): 759–62. doi:10.1016 / S0888-7543 (05) 80181-8. PMID 1427904.
^ ^A ^b Chen D, Zhao M, Mundy GR (prosinec 2004). "Kostní morfogenetické proteiny". Faktory růstu. 22 (4): 233–41. doi:10.1080/08977190412331279890. PMID 15621726. S2CID 22932278.
^ Itoh F, Asao H, Sugamura K, Heldin CH, ten Dijke P, Itoh S (srpen 2001). „Podpora signalizace kostního morfogenetického proteinu prostřednictvím negativní regulace inhibičních Smadů“. Časopis EMBO. 20 (15): 4132–42. doi:10.1093 / emboj / 20.15.4132. PMC 149146. PMID 11483516.
^ ^A ^b ^C ^d ^E Zeisberg M, Bottiglio C, Kumar N, Maeshima Y, Strutz F, Müller GA, Kalluri R (prosinec 2003). „Kostní morfogenní protein-7 inhibuje progresi chronické renální fibrózy spojené se dvěma genetickými myšími modely“. American Journal of Physiology. Fyziologie ledvin. 285 (6): F1060–7. doi:10.1152 / ajprenal.00191.2002. PMID 12915382.
^ ^A ^b ^C ^d Kalluri R, Weinberg RA (červen 2009). "Základy epiteliálně-mezenchymálního přechodu". The Journal of Clinical Investigation. 119 (6): 1420–8. doi:10,1172 / JCI39104. PMC 2689101. PMID 19487818.
^ Wang SN, Lapage J, Hirschberg R (listopad 2001). "Ztráta tubulárního kostního morfogenetického proteinu-7 u diabetické nefropatie". Časopis Americké nefrologické společnosti. 12 (11): 2392–9. PMID 11675415.
^ Myers DC, Sepich DS, Solnica-Krezel L (březen 2002). "Gradient aktivity Bmp reguluje konvergentní extenzi během gastrulace zebrafish". Vývojová biologie. 243 (1): 81–98. doi:10.1006 / dbio.2001.0523. PMID 11846479.
^ Vaccaro AR, Whang PG, Patel T, Phillips FM, Anderson DG, Albert TJ, Hilibrand AS, Brower RS, Kurd MF, Appannagari A, Patel M, Fischgrund JS (2008). „Bezpečnost a účinnost OP-1 (rhBMP-7) jako náhrady autograftu iliakálního hřebenu pro posterolaterální bederní artrodézu: minimální čtyřleté sledování pilotní studie“. The Spine Journal. 8 (3): 457–65. doi:10.1016 / j.spinee.2007.03.012. PMID 17588821.
^ Zimmermann G, Müller U, Löffler C, Wentzensen A, Moghaddam A (listopad 2007). „[Terapeutický výsledek u tibiální pseudartrózy: kostní morfogenetický protein 7 (BMP-7) versus autologní kostní štěp pro zlomeniny tibie]“. Der Unfallchirurg (v němčině). 110 (11): 931–8. doi:10.1007 / s00113-007-1347-r. PMID 17989951.
^ Dokonce J, Eskander M, Kang J (září 2012). "Kostní morfogenetický protein v chirurgii páteře: současné a budoucí použití". The Journal of the American Academy of Orthopedic Surgeons. 20 (9): 547–52. doi:10,5435 / JAAOS-20-09-547. PMID 22941797.
^ ^A ^b ^C Gould SE, den M, Jones SS, Dorai H (leden 2002). „BMP-7 reguluje chemokin, cytokin a hemodynamickou genovou expresi v buňkách proximálního tubulu“. Ledviny International. 61 (1): 51–60. doi:10.1046 / j.1523-1755.2002.00103.x. PMID 11786084.
^ González EA, Lund RJ, Martin KJ, McCartney JE, Tondravi MM, Sampath TK, Hruska KA (duben 2002). „Léčba myšího modelu vysokoobrátkové renální osteodystrofie exogenním BMP-7“. Ledviny International. 61 (4): 1322–31. doi:10.1046 / j.1523-1755.2002.00258.x. PMID 11918739.
^ Morrissey J, Hruska K, Guo G, Wang S, Chen Q, Klahr S (leden 2002). „Kostní morfogenetický protein-7 zlepšuje renální fibrózu a urychluje návrat renálních funkcí“. Časopis Americké nefrologické společnosti. 13 Suppl 1: S14–21. PMID 11792757.
^ Shi J, Yoshino O, Osuga Y, Nishii O, Yano T, Taketani Y (březen 2010). „Kostní morfogenetický protein 7 (BMP-7) zvyšuje expresi receptoru folikuly stimulujícího hormonu (FSH) v lidských buňkách granulózy“. Plodnost a sterilita. 93 (4): 1273–9. doi:10.1016 / j.fertnstert.2008.11.014. PMID 19108831.
^ Jha A (2008-08-21). „Obezita: Vědci identifikují bílkoviny, které podporují spalování tuků“. Věda. guardian.co.uk. Citováno 2008-09-03.
^ ^A ^b Tseng YH, Kokkotou E, Schulz TJ, Huang TL, Winnay JN, Taniguchi CM a kol. (Srpen 2008). „Nová role kostního morfogenetického proteinu 7 v hnědé adipogenezi a výdaji energie“. Příroda. 454 (7207): 1000–4. doi:10.1038 / nature07221. PMC 2745972. PMID 18719589.
^ ^A ^b Townsend KL, Suzuki R, Huang TL, Jing E, Schulz TJ, Lee K, Taniguchi CM, Espinoza DO, McDougall LE, Zhang H, He TC, Kokkotou E, Tseng YH (květen 2012). „Kostní morfogenetický protein 7 (BMP7) zvrací obezitu a reguluje chuť k jídlu prostřednictvím centrální dráhy mTOR“. FASEB Journal. 26 (5): 2187–96. doi:10.1096 / fj.11-199067. PMC 3336788. PMID 22331196.
^ Okla M, Ha JH, Temel RE, Chung S (únor 2015). „BMP7 pohání lidské adipogenní kmenové buňky do metabolicky aktivních béžových adipocytů“. Lipidy. 50 (2): 111–20. doi:10.1007 / s11745-014-3981-9. PMC 4306630. PMID 25534037.
^ Boon MR, van den Berg SA, Wang Y, van den Bossche J, Karkampouna S, Bauwens M, De Saint-Hubert M, van der Horst G, Vukicevic S, de Winther MP, Havekes LM, Jukema JW, Tamsma JT, van der Pluijm G, van Dijk KW, Rensen PC (16. září 2013). „BMP7 aktivuje hnědou tukovou tkáň a snižuje obezitu vyvolanou stravou pouze při subtermoneutralitě“. PLOS ONE. 8 (9): e74083. doi:10.1371 / journal.pone.0074083. PMC 3774620. PMID 24066098.

Další čtení

Sídlo Xiao, Shi W, Zhang Y, Liang YZ (duben 2009). „[Vliv kostního morfogenního proteinu 7 na expresi a distribuci nefrinu v ledvinách diabetických potkanů]“. Nan Fang Yi Ke da Xue Xue Bao = Journal of Southern Medical University. 29 (4): 671–5. PMID 19403392.
Murray LA, Hackett TL, Warner SM, Shaheen F, Argentieri RL, Dudas P, Farrell FX, Knight DA (2008). Eickelberg O (ed.). „BMP-7 nechrání před fibrózou plic nebo kůže vyvolanou bleomycinem“. PLOS ONE. 3 (12): e4039. doi:10,1371 / journal.pone.0004039. PMC 2603595. PMID 19112509.
Freedman BI, Bowden DW, Ziegler JT, Langefeld CD, Lehtinen AB, Rudock ME, Lenchik L, Hruska KA, Register TC, Carr JJ (říjen 2009). „Polymorfismy genu pro morfogenetický protein 7 (BMP7) jsou spojeny s inverzními vztahy mezi vaskulární kalcifikací a BMD: Diabetes Heart Study“. Journal of Bone and Mineral Research. 24 (10): 1719–27. doi:10.1359 / jbmr.090501. PMC 2743282. PMID 19453255.
Garriock HA, Kraft JB, Shyn SI, Peters EJ, Yokoyama JS, Jenkins GD, Reinalda MS, Slager SL, McGrath PJ, Hamilton SP (leden 2010). „Genomová asociační studie odpovědi citalopramu u depresivní poruchy“. Biologická psychiatrie. 67 (2): 133–8. doi:10.1016 / j.biopsych.2009.08.029. PMC 2794921. PMID 19846067.
Reddi AH (červenec 2000). "Kostní morfogenetické proteiny a vývoj kostry: spojení ledviny a kosti". Dětská nefrologie. 14 (7): 598–601. doi:10,1007 / s004670000364. PMID 10912525. S2CID 20757453.
Gautschi OP, Cadosch D, Zellweger R, Joesbury KA, Filgueira L (2009). „Indukce apoptózy a snížená proliferace v lidských osteoblastech pomocí rhBMP-2, -4 a -7“. Journal of Muskuloskeletal & Neuronal Interaction. 9 (1): 53–60. PMID 19240369.
Alarmo EL, Pärssinen J, Ketolainen JM, Savinainen K, Karhu R, Kallioniemi A (březen 2009). „BMP7 ovlivňuje proliferaci, migraci a invazi buněk rakoviny prsu“. Dopisy o rakovině. 275 (1): 35–43. doi:10.1016 / j.canlet.2008.09.028. PMID 18980801.
Elshaier AM, Hakimiyan AA, Rappoport L, Rueger DC, Chubinskaya S (leden 2009). „Vliv interleukinu-1beta na signalizaci indukovanou osteogenním proteinem 1 v dospělých lidských kloubních chondrocytech“. Artritida a revmatismus. 60 (1): 143–54. doi:10,1002 / článek 24151. PMC 2626196. PMID 19116903.
Yerges LM, Klei L, Cauley JA, Roeder K, Kammerer CM, Moffett SP, Ensrud KE, Nestlerode CS, Marshall LM, Hoffman AR, Lewis C, Lang TF, Barrett-Connor E, Ferrell RE, Orwoll ES, Zmuda JM ( Prosince 2009). „Studie asociace s vysokou hustotou 383 kandidátských genů pro volumetrickou BMD u krčku femuru a bederní páteře u starších mužů“. Journal of Bone and Mineral Research. 24 (12): 2039–49. doi:10,1359 / jbmr.090524. PMC 2791518. PMID 19453261.
Dudas PL, Argentieri RL, Farrell FX (květen 2009). „BMP-7 nedokáže zmírnit přechod vyvolaný TGF-beta1 z epitelu na mezenchym v lidských epitelových buňkách proximálního tubulu“. Nefrologie, dialýza, transplantace. 24 (5): 1406–16. doi:10.1093 / ndt / gfn662. PMID 19056781.
Honsawek S, Chayanupatkul M, Tanavalee A, Sakdinakiattikoon M, Deepaisarnsakul B, Yuktanandana P, Ngarmukos S (srpen 2009). „Vztah plazmy a synoviální tekutiny BMP-7 se závažností onemocnění u pacientů s kolenní osteoartritidou: pilotní studie“. Mezinárodní ortopedie. 33 (4): 1171–5. doi:10.1007 / s00264-009-0751-z. PMC 2898966. PMID 19301001.
Sengle G, Ono RN, Lyons KM, Bächinger HP, Sakai LY (září 2008). „Nový model pro aktivaci růstového faktoru: receptory typu II soutěží s prodománou pro BMP-7“. Journal of Molecular Biology. 381 (4): 1025–39. doi:10.1016 / j.jmb.2008.06.074. PMC 2705212. PMID 18621057.
Mitu G, Hirschberg R (květen 2008). "Kostní morfogenetický protein-7 (BMP7) při chronickém onemocnění ledvin". Frontiers in Bioscience. 13 (13): 4726–39. doi:10.2741/3035. PMID 18508541.
Brown A, Stock G, Patel AA, Okafor C, Vaccaro A (2006). „Osteogenic protein-1: a review of its utility in spininal applications“. BioDrugs. 20 (4): 243–51. doi:10.2165/00063030-200620040-00005. PMID 16831023. S2CID 23434940.
Fajardo M, Liu CJ, Egol K (prosinec 2009). „Úrovně exprese pro BMP-7 a několik antagonistů BMP může hrát nedílnou roli ve zlomeninové unionii: pilotní studie“. Klinická ortopedie a související výzkum. 467 (12): 3071–8. doi:10.1007 / s11999-009-0981-9. PMC 2772945. PMID 19597895.
Giannoudis PV, Kanakaris NK, Dimitriou R, Gill I, Kolimarala V, Montgomery RJ (prosinec 2009). „Synergický účinek autotransplantátu a BMP-7 při léčbě atrofických neunionů“. Klinická ortopedie a související výzkum. 467 (12): 3239–48. doi:10.1007 / s11999-009-0846-2. PMC 2772926. PMID 19396502.
Kalluri R, Neilson EG (prosinec 2003). "Epiteliální-mezenchymální přechod a jeho důsledky pro fibrózu". The Journal of Clinical Investigation. 112 (12): 1776–84. doi:10.1172 / JCI20530. PMC 297008. PMID 14679171.
Zhu L, Chuanchang D, Wei L, Yilin C, Jiasheng D (březen 2010). „Vylepšené hojení defektu kozí stehenní kosti pomocí BMSC modifikovaných genem BMP7 a nosné tkáňové tkáně“. Journal of Orthopedic Research. 28 (3): 412–8. doi:10.1002 / jor.20973. PMID 19725097. S2CID 12548359.
Vieira AR, McHenry TG, Daack-Hirsch S, Murray JC, Marazita ML (září 2008). „Studie kandidátských genů / lokusů v rozštěpu rtu / patra a zubních anomálií nacházejí nové geny citlivosti pro rozštěpy“. Genetika v medicíně. 10 (9): 668–74. doi:10.1097 / GIM.0b013e3181833793. PMC 2734954. PMID 18978678.
Kron K, Pethe V, Briollais L, Sadikovic B, Ozcelik H, Sunderji A, Venkateswaran V, Pinthus J, Fleshner N, van der Kwast T, Bapat B (2009). „Objev nových hypermethylovaných genů u rakoviny prostaty pomocí genomových mikropolí CpG“. PLOS ONE. 4 (3): e4830. doi:10,1371 / journal.pone.0004830. PMC 2653233. PMID 19283074.

externí odkazy

kostní morfogenetický protein 7 v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
BMP7 jako Molekula roku 2011
Člověk BMP7 umístění genomu a BMP7 stránka s podrobnostmi o genu v UCSC Genome Browser.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000101144 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000008999 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid1427904-5] Hahn GV, Cohen RB, Wozney JM, Levitz CL, Shore EM, Zasloff MA, Kaplan FS (listopad 1992). "Kostní morfogenetická proteinová podrodina: chromozomální lokalizace lidských genů pro BMP5, BMP6 a BMP7". Genomika. 14 (3): 759–62. doi:10.1016 / S0888-7543 (05) 80181-8. PMID 1427904.

[pmid15621726-6] A ^b Chen D, Zhao M, Mundy GR (prosinec 2004). "Kostní morfogenetické proteiny". Faktory růstu. 22 (4): 233–41. doi:10.1080/08977190412331279890. PMID 15621726. S2CID 22932278.

[pmid11483516-7] Itoh F, Asao H, Sugamura K, Heldin CH, ten Dijke P, Itoh S (srpen 2001). „Podpora signalizace kostního morfogenetického proteinu prostřednictvím negativní regulace inhibičních Smadů“. Časopis EMBO. 20 (15): 4132–42. doi:10.1093 / emboj / 20.15.4132. PMC 149146. PMID 11483516.

[Zeisberg_2003-8] A ^b ^C ^d ^E Zeisberg M, Bottiglio C, Kumar N, Maeshima Y, Strutz F, Müller GA, Kalluri R (prosinec 2003). „Kostní morfogenní protein-7 inhibuje progresi chronické renální fibrózy spojené se dvěma genetickými myšími modely“. American Journal of Physiology. Fyziologie ledvin. 285 (6): F1060–7. doi:10.1152 / ajprenal.00191.2002. PMID 12915382.

[Kalluri_2009-9] A ^b ^C ^d Kalluri R, Weinberg RA (červen 2009). "Základy epiteliálně-mezenchymálního přechodu". The Journal of Clinical Investigation. 119 (6): 1420–8. doi:10,1172 / JCI39104. PMC 2689101. PMID 19487818.

[Wang_2001-10] Wang SN, Lapage J, Hirschberg R (listopad 2001). "Ztráta tubulárního kostního morfogenetického proteinu-7 u diabetické nefropatie". Časopis Americké nefrologické společnosti. 12 (11): 2392–9. PMID 11675415.

[pmid11846479-11] Myers DC, Sepich DS, Solnica-Krezel L (březen 2002). "Gradient aktivity Bmp reguluje konvergentní extenzi během gastrulace zebrafish". Vývojová biologie. 243 (1): 81–98. doi:10.1006 / dbio.2001.0523. PMID 11846479.

[pmid17588821-12] Vaccaro AR, Whang PG, Patel T, Phillips FM, Anderson DG, Albert TJ, Hilibrand AS, Brower RS, Kurd MF, Appannagari A, Patel M, Fischgrund JS (2008). „Bezpečnost a účinnost OP-1 (rhBMP-7) jako náhrady autograftu iliakálního hřebenu pro posterolaterální bederní artrodézu: minimální čtyřleté sledování pilotní studie“. The Spine Journal. 8 (3): 457–65. doi:10.1016 / j.spinee.2007.03.012. PMID 17588821.

[pmid17989951-13] Zimmermann G, Müller U, Löffler C, Wentzensen A, Moghaddam A (listopad 2007). „[Terapeutický výsledek u tibiální pseudartrózy: kostní morfogenetický protein 7 (BMP-7) versus autologní kostní štěp pro zlomeniny tibie]“. Der Unfallchirurg (v němčině). 110 (11): 931–8. doi:10.1007 / s00113-007-1347-r. PMID 17989951.

[Even-14] Dokonce J, Eskander M, Kang J (září 2012). "Kostní morfogenetický protein v chirurgii páteře: současné a budoucí použití". The Journal of the American Academy of Orthopedic Surgeons. 20 (9): 547–52. doi:10,5435 / JAAOS-20-09-547. PMID 22941797.

[Gould_2002-15] A ^b ^C Gould SE, den M, Jones SS, Dorai H (leden 2002). „BMP-7 reguluje chemokin, cytokin a hemodynamickou genovou expresi v buňkách proximálního tubulu“. Ledviny International. 61 (1): 51–60. doi:10.1046 / j.1523-1755.2002.00103.x. PMID 11786084.

[pmid11918739-16] González EA, Lund RJ, Martin KJ, McCartney JE, Tondravi MM, Sampath TK, Hruska KA (duben 2002). „Léčba myšího modelu vysokoobrátkové renální osteodystrofie exogenním BMP-7“. Ledviny International. 61 (4): 1322–31. doi:10.1046 / j.1523-1755.2002.00258.x. PMID 11918739.

[Morrissey_2002-17] Morrissey J, Hruska K, Guo G, Wang S, Chen Q, Klahr S (leden 2002). „Kostní morfogenetický protein-7 zlepšuje renální fibrózu a urychluje návrat renálních funkcí“. Časopis Americké nefrologické společnosti. 13 Suppl 1: S14–21. PMID 11792757.

[pmid19108831-18] Shi J, Yoshino O, Osuga Y, Nishii O, Yano T, Taketani Y (březen 2010). „Kostní morfogenetický protein 7 (BMP-7) zvyšuje expresi receptoru folikuly stimulujícího hormonu (FSH) v lidských buňkách granulózy“. Plodnost a sterilita. 93 (4): 1273–9. doi:10.1016 / j.fertnstert.2008.11.014. PMID 19108831.

[urlObesity:_Scientists_identify_protein_that_promotes_fat-burning_|_Science_|-19] Jha A (2008-08-21). „Obezita: Vědci identifikují bílkoviny, které podporují spalování tuků“. Věda. guardian.co.uk. Citováno 2008-09-03.

[pmid18719589-20] A ^b Tseng YH, Kokkotou E, Schulz TJ, Huang TL, Winnay JN, Taniguchi CM a kol. (Srpen 2008). „Nová role kostního morfogenetického proteinu 7 v hnědé adipogenezi a výdaji energie“. Příroda. 454 (7207): 1000–4. doi:10.1038 / nature07221. PMC 2745972. PMID 18719589.

[:0-21] A ^b Townsend KL, Suzuki R, Huang TL, Jing E, Schulz TJ, Lee K, Taniguchi CM, Espinoza DO, McDougall LE, Zhang H, He TC, Kokkotou E, Tseng YH (květen 2012). „Kostní morfogenetický protein 7 (BMP7) zvrací obezitu a reguluje chuť k jídlu prostřednictvím centrální dráhy mTOR“. FASEB Journal. 26 (5): 2187–96. doi:10.1096 / fj.11-199067. PMC 3336788. PMID 22331196.

[22] Okla M, Ha JH, Temel RE, Chung S (únor 2015). „BMP7 pohání lidské adipogenní kmenové buňky do metabolicky aktivních béžových adipocytů“. Lipidy. 50 (2): 111–20. doi:10.1007 / s11745-014-3981-9. PMC 4306630. PMID 25534037.

[23] Boon MR, van den Berg SA, Wang Y, van den Bossche J, Karkampouna S, Bauwens M, De Saint-Hubert M, van der Horst G, Vukicevic S, de Winther MP, Havekes LM, Jukema JW, Tamsma JT, van der Pluijm G, van Dijk KW, Rensen PC (16. září 2013). „BMP7 aktivuje hnědou tukovou tkáň a snižuje obezitu vyvolanou stravou pouze při subtermoneutralitě“. PLOS ONE. 8 (9): e74083. doi:10.1371 / journal.pone.0074083. PMC 3774620. PMID 24066098.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

[23]