Kofaktor (biochemie) - Cofactor (biochemistry)

The sukcinát dehydrogenáza komplex ukazující několik kofaktorů, včetně flavin, železo-sirná centra, a heme.

A kofaktor je ne-protein chemická sloučenina nebo kovový ion to je vyžadováno pro enzym činnost jako katalyzátor (katalyzátor je látka, která zvyšuje rychlost a chemická reakce ). Kofaktory lze považovat za „pomocné molekuly“, které pomáhají při biochemické transformace. Míry, při kterých k nim dochází, jsou charakterizovány v oblasti studia zvané kinetika enzymů. Kofaktory se obvykle liší ligandy v tom, že často odvozují svoji funkci tím, že zůstanou vázáni.

Kofaktory lze rozdělit do dvou typů: anorganické ionty a komplexní organické molekuly nazývané koenzymy.[1] Koenzymy jsou většinou odvozeny z vitamíny a další organické základní živiny v malém množství. (Upozorňujeme, že někteří vědci omezují použití termínu „kofaktor“ na anorganické látky; jsou zde zahrnuty oba typy.[2][3])

Koenzymy se dále dělí na dva typy. První se nazývá „protetická skupina“, která se skládá z koenzymu, který je pevně nebo dokonce kovalentně a trvale vázán na protein.[4] Druhý typ koenzymů se nazývá „kosubstráty“ a jsou přechodně vázány na protein. Kosubstráty mohou být v určitém okamžiku uvolněny z proteinu a později znovu navázány. Jak protetické skupiny, tak kosubstráty mají stejnou funkci, která usnadňuje reakci enzymů a bílkovin. Neaktivní enzym bez kofaktoru se nazývá an apoenzym, zatímco kompletní enzym s kofaktorem se nazývá a holoenzym.[5] (Všimněte si, že Mezinárodní unie pro čistou a aplikovanou chemii (IUPAC) definuje „koenzym“ trochu odlišně, a to jako nízkomolekulární, neproteinovou organickou sloučeninu, která je volně připojena a účastní se enzymatických reakcí jako disociovatelný nosič chemické skupiny nebo elektrony; protetická skupina je definována jako pevně vázaná nepolypeptidová jednotka v proteinu, který se regeneruje při každém enzymatickém obratu.)

Některé enzymy nebo enzymové komplexy vyžadují několik kofaktorů. Například multienzymový komplex pyruvátdehydrogenáza[6] na křižovatce glykolýza a cyklus kyseliny citronové vyžaduje pět organických kofaktorů a jeden iont kovu: volně vázaný thiamin pyrofosfát (TPP), kovalentně vázán lipoamid a flavin adenin dinukleotid (FAD), kosubstráty nikotinamid adenin dinukleotid (NAD+) a koenzym A (CoA) a ion kovu (Mg2+).[7]

Organické kofaktory jsou často vitamíny nebo z vitamínů. Mnohé obsahují nukleotid adenosinmonofosfát (AMP) jako součást svých struktur, jako je ATP, koenzym A, FAD, a NAD+. Tato společná struktura může jako součást odrážet společný evoluční původ ribozymy ve starověku Svět RNA. Bylo navrženo, že AMP část molekuly může být považována za jakési „držadlo“, kterým může enzym „uchopit“ koenzym a přepínat jej mezi různými katalytickými centry.[8]

Klasifikace

Kofaktory lze rozdělit do dvou hlavních skupin: organický kofaktory, jako flavin nebo heme; a anorganické kofaktory, jako jsou kovové ionty Mg2+, Cu+, Mn2+ a klastry železo-síra.

Organické kofaktory se někdy dále dělí na koenzymy a protetické skupiny. Termín koenzym se vztahuje konkrétně na enzymy a jako takové na funkční vlastnosti proteinu. Na druhé straně „protetická skupina“ zdůrazňuje povahu vazby kofaktoru na protein (těsný nebo kovalentní), a odkazuje tedy na strukturní vlastnost. Různé zdroje uvádějí mírně odlišné definice koenzymů, kofaktorů a protetických skupin. Někteří považují pevně vázané organické molekuly za protetické skupiny a nikoli za koenzymy, zatímco jiní definují všechny neproteinové organické molekuly potřebné pro enzymovou aktivitu jako koenzymy a klasifikují ty, které jsou pevně vázány jako koenzymové protetické skupiny. Tyto termíny se často používají volně.

Dopis z roku 1980 Trendy v biochemických vědách poznamenal zmatek v literatuře a v podstatě svévolné rozlišení mezi protetickými skupinami a skupinou koenzymů a navrhl následující schéma. Zde byly kofaktory definovány jako další látka kromě bílkovin a Podklad který je vyžadován pro aktivitu enzymu a protetickou skupinu jako látku, která prochází svým celkem katalytický cyklus připojené k jedné molekule enzymu. Autor však nemohl dospět k jediné všeobjímající definici „koenzymu“ a navrhl, aby byl tento termín v literatuře vypuštěn.[9]

Anorganické kofaktory

Kovové ionty

Další informace: Metaloprotein

Kov ionty jsou běžnými kofaktory.[10] Studium těchto kofaktorů spadá do oblasti bioanorganická chemie. v výživa, seznam nezbytných stopové prvky odráží jejich roli kofaktorů. U lidí tento seznam běžně zahrnuje žehlička, hořčík, mangan, kobalt, měď, zinek, a molybden.[11] Ačkoli chrom příčiny nedostatku snížená tolerance glukózy, nebyl identifikován žádný lidský enzym, který používá tento kov jako kofaktor.[12][13] Jód je také nezbytným stopovým prvkem, ale tento prvek se používá jako součást struktury hormony štítné žlázy spíše než jako enzymový kofaktor.[14] Vápník je další speciální případ, protože je vyžadován jako součást lidské stravy a je nezbytný pro plnou aktivitu mnoha enzymů, jako je syntáza oxidu dusnatého, proteinové fosfatázy, a adenylát kináza, ale vápník tyto enzymy aktivuje alosterická regulace, často se váží na tyto enzymy v komplexu s klimodulin.[15] Vápník je tedy a buněčná signalizace molekula a obvykle se nepovažuje za kofaktor enzymů, které reguluje.[16]

Jiné organismy vyžadují další kovy jako enzymové kofaktory, jako např vanadium v dusičnan z fixace dusíkem bakterie rodu Azotobacter,[17] wolfram v aldehyd ferredoxin oxidoreduktáza termofilní archaean Pyrococcus furiosus,[18] a dokonce kadmium v uhličitá anhydráza z moří rozsivka Thalassiosira weissflogii.[19][20]

V mnoha případech kofaktor zahrnuje jak anorganickou, tak organickou složku. Jedna různorodá sada příkladů je heme bílkoviny, které se skládají z a porfyrin prsten koordinován do žehlička.[21]

IonPříklady enzymů obsahujících tento iont
MěďnatýCytochromoxidáza
Železný nebo železitýKataláza
Cytochrom (přes Heme )
Nitrogenáza
Hydrogenáza
HořčíkGlukóza 6-fosfatáza
Hexokináza
DNA polymeráza
ManganArgináza
MolybdenNitrátreduktáza
Nitrogenáza
NiklUreáza
ZinekAlkohol dehydrogenáza
Karboanhydráza
DNA polymeráza
Jednoduchý [Fe2S2] shluk obsahující dva atomy železa a dva atomy síry, koordinovaný čtyřmi proteinovými cysteinovými zbytky.

Klastry železo-síra

Další informace: Železo-sirný protein

Klastry železo-síra jsou komplexy atomů železa a síry držené v proteinech cysteinylovými zbytky. Hrají strukturální i funkční role, včetně přenosu elektronů, redoxního snímání a jako strukturní moduly.[22]

Organické

Organické kofaktory jsou malé organické molekuly (obvykle s molekulovou hmotností menší než 1 000 Da), které mohou být buď volně nebo pevně vázány na enzym a přímo se účastnit reakce.[5][23][24][25] V druhém případě, když je obtížné jej odstranit bez denaturace enzymu, lze jej nazvat a protetická skupina. Je důležité zdůraznit, že mezi volně a pevně vázanými kofaktory neexistuje ostré rozdělení.[5] Opravdu, mnoho jako NAD+ může být pevně vázán v některých enzymech, zatímco v jiných je volně vázán.[5] Dalším příkladem je thiamin pyrofosfát (TPP), která je pevně svázána transketolasa nebo pyruvát dekarboxyláza, i když je méně pevně svázán pyruvátdehydrogenáza.[26] Jiné koenzymy, flavin adenin dinukleotid (FAD), biotin, a lipoamid jsou například pevně svázané.[27] Pevně ​​vázané kofaktory se obecně regenerují během stejného reakčního cyklu, zatímco volně vázané kofaktory lze regenerovat v následné reakci katalyzované jiným enzymem. V druhém případě lze kofaktor také považovat za substrát nebo kosubstrát.

Vitamíny může sloužit jako prekurzor mnoha organických kofaktorů (např. vitamínů) B1, B2, B6, B12, niacin, kyselina listová ) nebo jako koenzymy samotné (např. vitamín C ). Vitamíny však mají v těle i jiné funkce.[28] Mnoho organických kofaktorů také obsahuje a nukleotid, jako jsou elektronové nosiče NAD a FAD, a koenzym A, který nese acyl skupiny. Většina z těchto kofaktorů se vyskytuje v široké škále druhů a některé jsou univerzální pro všechny formy života. Výjimkou z této široké distribuce je skupina jedinečných kofaktorů, které se vyvinuly methanogeny, které jsou omezeny na tuto skupinu archaea.[29]

Vitamíny a deriváty

KofaktorVitamínDalší komponentaPřenesené chemické skupinyRozdělení
Thiamin pyrofosfát[30]Thiamin (B1)pyrofosfát2-uhlíkové skupiny, štěpení αBakterie, archaea a eukaryoty
NAD+ a NADP+[31]Niacin (B3)ADPElektronyBakterie, archaea a eukaryoty
Pyridoxal fosfát[32]Pyridoxin (B6)ŽádnýAminoskupiny a karboxylové skupinyBakterie, archaea a eukaryoty
Methylcobalamin[33]Vitamin B12Methylová skupinaacylové skupinyBakterie, archaea a eukaryoty
Kobalamin[5]Kobalamin (B12)Žádnývodík, alkylové skupinyBakterie, archaea a eukaryoty
Biotin[34]Biotin (H)ŽádnýCO2Bakterie, archaea a eukaryoty
Koenzym A[35]Kyselina pantothenová (B5)ADPAcetylová skupina a další acylové skupinyBakterie, archaea a eukaryoty
Kyselina tetrahydrofolová[36]Kyselina listová (B9)Glutamát zbytkyMethyl, formyl, methylen a formimino skupinyBakterie, archaea a eukaryoty
Menachinon[37]Vitamin K.ŽádnýKarbonylová skupina a elektronyBakterie, archaea a eukaryoty
Kyselina askorbová[38]Vitamín CŽádnýElektronyBakterie, archaea a eukaryoty
Flavin mononukleotid[39]Riboflavin (B2)ŽádnýElektronyBakterie, archaea a eukaryoty
Flavin adenin dinukleotid[39]Riboflavin (B2)ADPElektronyBakterie, archaea a eukaryoty
Koenzym F420[40]Riboflavin (B2)AminokyselinyElektronyMethanogeny a nějaký bakterie

Bez vitamínů

KofaktorPřenesené chemické skupinyRozdělení
Adenosintrifosfát[41]Fosfátová skupinaBakterie, archaea a eukaryoty
S-adenosyl methionin[42]Methylová skupinaBakterie, archaea a eukaryoty
Koenzym B[43]ElektronyMethanogeny
Koenzym M.[44][45]Methylová skupinaMethanogeny
Koenzym Q[46]ElektronyBakterie, archaea a eukaryoty
Cytidin trifosfát[47]Diacylglyceroly a lipidové hlavové skupinyBakterie, archaea a eukaryoty
Glutathion[48][49]ElektronyNějaký bakterie a většina eukaryoty
Heme[50]ElektronyBakterie, archaea a eukaryoty
Lipoamid[5]Elektrony, acylové skupinyBakterie, archaea a eukaryoty
Methanofuran[51]Formylová skupinaMethanogeny
Molybdopterin[52][53]Kyslík atomyBakterie, archaea a eukaryoty
Nukleotidové cukry[54]MonosacharidyBakterie, archaea a eukaryoty
3'-fosfoadenosin-5'-fosfosulfát[55]Síranová skupinaBakterie, archaea a eukaryoty
Pyrrolochinolin chinon[56]ElektronyBakterie
Tetrahydrobiopterin[57]Kyslík atom a elektronyBakterie, archaea a eukaryoty
Tetrahydromethanopterin[58]Methylová skupinaMethanogeny

Kofaktory jako metabolické meziprodukty

The redox reakce nikotinamid adenin dinukleotid.

Metabolismus zahrnuje širokou škálu chemických reakcí, ale většina spadá pod několik základních typů reakcí, které zahrnují přenos funkční skupiny.[59] Tato běžná chemie umožňuje buňkám používat malou sadu metabolických meziproduktů k přenosu chemických skupin mezi různými reakcemi.[60] Tyto meziprodukty skupinového přenosu jsou volně vázané organické kofaktory, často nazývané koenzymy.

Každá třída reakce skupinového přenosu je prováděna konkrétním kofaktorem, který je substrátem pro sadu enzymů, které ji produkují, a sadu enzymů, které ji konzumují. Příkladem toho jsou dehydrogenázy toto použití nikotinamid adenin dinukleotid (NAD+) jako kofaktor. Zde stovky samostatných typů enzymů odstraňují elektrony ze svých substrátů a snížit NAD+ do NADH. Tento redukovaný kofaktor je potom substrátem pro kteroukoli z těchto látek reduktázy v buňce, které vyžadují elektrony, aby snížily své substráty.[31]

Proto jsou tyto kofaktory průběžně recyklovány jako součást metabolismus. Jako příklad lze uvést, že celkové množství ATP v lidském těle je přibližně 0,1krtek. Tato ATP se neustále člení na ADP a poté se převádí zpět na ATP. Celkové množství ATP + ADP tedy v kteroukoli danou dobu zůstává poměrně konstantní. Energie použitá lidskými buňkami vyžaduje hydrolýza 100 až 150 molů ATP denně, což je přibližně 50 až 75 kg. V typických situacích lidé spotřebovávají svoji tělesnou hmotnost ATP v průběhu dne.[61] To znamená, že každá molekula ATP se recykluje 1 000 až 1 500krát denně.

Vývoj

Další informace: Abiogeneze

Organické kofaktory, jako např ATP a NADH, jsou přítomny ve všech známých formách života a tvoří základní část metabolismus. Takový univerzální zachování naznačuje, že tyto molekuly se vyvinuly velmi brzy ve vývoji živých věcí.[62] Alespoň některé ze současné sady kofaktorů proto mohly být přítomny v EU poslední univerzální předek, který žil asi před 4 miliardami let.[63][64]

Organické kofaktory mohly být v EU přítomny ještě dříve historie života na Zemi.[65] Nukleotid adenosin je přítomen v kofaktorech, které katalyzují mnoho základních metabolických reakcí, jako je přenos methylové, acylové a fosforylové skupiny, stejně jako redox reakce. Toto všudypřítomné chemické lešení proto bylo navrženo jako pozůstatek Svět RNA, s brzy ribozymy vyvíjející se k vázání omezené sady nukleotidů a příbuzných sloučenin.[66][67] Předpokládá se, že kofaktory na bázi adenosinu fungovaly jako vyměnitelné adaptéry, které umožňovaly enzymům a ribozymům vázat nové kofaktory prostřednictvím malých modifikací ve stávajících vazbách na adenosin. domén, který se původně vyvinul tak, aby vázat jiný kofaktor.[8] Tento proces přizpůsobení předem vyvinuté struktury pro nové použití je známý jako exaptation.

Výpočtová metoda, IPRO, nedávno předpověděla mutace, které experimentálně změnily kofaktorovou specificitu Candida boidinii xylóza reduktázy z NADPH na NADH.[68]

Dějiny

Další informace: Dějiny biochemie

Prvním objeveným organickým kofaktorem byl NAD+, který byl identifikován Arthur Harden a William Youndin 1906.[69] Všimli si, že přidávání vaří a filtruje droždí extrakt výrazně zrychlil alkoholové kvašení v nevařených kvasnicových extraktech. Neidentifikovaný faktor odpovědný za tento efekt nazvali a koferment. Díky dlouhému a obtížnému čištění z kvasničných extraktů byl tento tepelně stabilní faktor identifikován jako a nukleotid fosfát cukru o Hans von Euler-Chelpin.[70] Na počátku 20. století byly identifikovány další kofaktory, přičemž ATP byl izolován v roce 1929 Karlem Lohmannem,[71] a koenzym A objeven v roce 1945 Fritz Albert Lipmann.[72]

Funkce těchto molekul byly zpočátku záhadné, ale v roce 1936 Otto Heinrich Warburg identifikoval funkci NAD+ v přenosu hydridu.[73] Na tento objev navázala počátkem 40. let práce Herman Kalckar, který navázal spojení mezi oxidací cukrů a tvorbou ATP.[74] To potvrdilo ústřední roli ATP v přenosu energie, kterou navrhl Fritz Albert Lipmann v roce 1941.[75] Později, v roce 1949, Morris Friedkin a Albert L. Lehninger dokázal, že NAD+ spojené metabolické cesty, jako je cyklus kyseliny citronové a syntéza ATP.[76]

Kofaktory odvozené od bílkovin

V řadě enzymů je skupina, která působí jako kofaktor, vytvořena posttranslační modifikací části proteinové sekvence. To často nahrazuje potřebu vnějšího vazebného faktoru, jako je kovový iont, pro funkci proteinu. Potenciální modifikace mohou být oxidace aromatických zbytků, vazba mezi zbytky, štěpení nebo tvorba kruhu.[77] Tyto změny se liší od ostatních posttranslačních modifikací proteinu, jako je například fosforylace, methylace nebo glykosylace tím, že aminokyseliny typicky získávají nové funkce. To zvyšuje funkčnost proteinu; nemodifikované aminokyseliny jsou typicky omezeny na acidobazické reakce a změna reziduí může poskytnout proteinová elektrofilní místa nebo schopnost stabilizovat volné radikály.[77] Mezi příklady výroby kofaktorů patří tryptofan tryptophylchinon (TTQ), odvozený ze dvou postranních řetězců tryptofanu,[78] a 4-methyliden-imidazol-5-on (MIO), odvozený od motivu Ala-Ser-Gly.[79] Charakterizace kofaktorů odvozených od proteinu se provádí pomocí Rentgenová krystalografie a hmotnostní spektroskopie; strukturální data jsou nezbytná, protože sekvenování neidentifikuje snadno pozměněné stránky.

Neenzymatické kofaktory

Tento termín se používá v jiných oblastech biologie k širšímu odkazu na neproteinové (nebo dokonce proteinové) molekuly, které buď aktivují, inhibují nebo jsou nezbytné pro fungování proteinu. Například, ligandy jako hormony které se váží a aktivují receptorové proteiny se nazývají kofaktory nebo koaktivátory, zatímco molekuly, které inhibují receptorové proteiny, se nazývají korepresory. Jedním z takových příkladů je rodina receptorů spřažených s G proteinem, které se často nacházejí v senzorických neuronech. Vazba ligandu na receptory aktivuje G protein, který poté aktivuje enzym k aktivaci efektoru.[80] Aby se zabránilo záměně, bylo navrženo, aby takové proteiny, které mají ligandem vázanou aktivaci nebo represi, byly označovány jako koregulátory.[81]

Viz také

Reference

  1. ^ Hasim, Onn (2010). Koenzym, kofaktor a protetická skupina - nejednoznačný biochemický žargon. Kuala Lumpur: Biochemical Education. 93–94.
  2. ^ "koenzymy a kofaktory". Citováno 2007-11-17.[mrtvý odkaz ]
  3. ^ „Enzymové kofaktory“. Archivovány od originál dne 05.05.2003. Citováno 2007-11-17.
  4. ^ Nelson D (2008). Lehningerovy principy biochemie. New York: W.H. Freeman a společnost. p. 184.
  5. ^ A b C d E F Sauke DJ, Metzler DE, Metzler CM (2001). Biochemie: chemické reakce živých buněk (2. vyd.). San Diego: Harcourt / Academic Press. ISBN  978-0-12-492540-3.
  6. ^ Jordan F, Patel MS (2004). Thiamin: katalytické mechanismy za normálních a chorobných stavů. New York, NY: Marcel Dekker. p. 588. ISBN  978-0-8247-4062-7.
  7. ^ "Komplex pyruvátdehydrogenázy". Chemistry LibreTexts. 2013-10-02. Citováno 2017-05-10.
  8. ^ A b Denessiouk KA, Rantanen VV, Johnson MS (srpen 2001). „Rozpoznávání adeninu: motiv přítomný v ATP-, CoA-, NAD-, NADP- a FAD-závislých proteinech“. Proteiny. 44 (3): 282–91. doi:10,1002 / prot.1093. PMID  11455601.
  9. ^ Bryce (březen 1979). "SAM - sémantika a nedorozumění". Trends Biochem. Sci. 4 (3): N62 – N63. doi:10.1016 / 0968-0004 (79) 90255-X.
  10. ^ "Biochemistry: Enzymes: Classification and katalyzsis (Cofactors)". vle.du.ac.in. Citováno 2018-02-07.[trvalý mrtvý odkaz ]
  11. ^ Aggett PJ (srpen 1985). "Fyziologie a metabolismus základních stopových prvků: obrys". Kliniky endokrinologie a metabolismu. 14 (3): 513–43. doi:10.1016 / S0300-595X (85) 80005-0. PMID  3905079.
  12. ^ Stearns DM (2000). „Je chrom stopový esenciální kov?“. Biofaktory. 11 (3): 149–62. doi:10.1002 / biof.5520110301. PMID  10875302.
  13. ^ Vincent JB (duben 2000). „Biochemie chrómu“. The Journal of Nutrition. 130 (4): 715–8. doi:10.1093 / jn / 130.4.715. PMID  10736319.
  14. ^ Cavalieri RR (duben 1997). "Metabolismus jódu a fyziologie štítné žlázy: současné koncepty". Štítná žláza. 7 (2): 177–81. doi:10.1089 / tv. 1997.7.177. PMID  9133680.
  15. ^ Clapham DE (2007). "Vápníková signalizace". Buňka. 131 (6): 1047–58. doi:10.1016 / j.cell.2007.11.028. PMID  18083096. S2CID  15087548.
  16. ^ Niki I, Yokokura H, Sudo T, Kato M, Hidaka H (říjen 1996). "Signální Ca2 + a intracelulární proteiny vázající Ca2 +". Journal of Biochemistry. 120 (4): 685–98. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a021466. PMID  8947828.
  17. ^ Eady RR (červenec 1988). „Nitrogenáza z Azotobacter obsahující vanad“. Biofaktory. 1 (2): 111–6. PMID  3076437.
  18. ^ Chan MK, Mukund S, Kletzin A, Adams MW, Rees DC (březen 1995). „Struktura hypertermofilního enzymu tungstopterinu, aldehyd ferredoxin oxidoreduktázy“. Věda. 267 (5203): 1463–9. Bibcode:1995Sci ... 267.1463C. doi:10.1126 / science.7878465. PMID  7878465. S2CID  20868012.
  19. ^ Lane TW, Morel FM (duben 2000). „Biologická funkce kadmia v mořských rozsivkách“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 97 (9): 4627–31. Bibcode:2000PNAS ... 97.4627L. doi:10.1073 / pnas.090091397. PMC  18283. PMID  10781068.
  20. ^ Lane TW, Saito MA, George GN, Pickering IJ, Prince RC, Morel FM (2005). "Biochemie: enzym kadmia z mořské rozsivky". Příroda. 435 (7038): 42. Bibcode:2005 Natur.435 ... 42L. doi:10.1038 / 435042a. PMID  15875011. S2CID  52819760.
  21. ^ Li T, Bonkovsky HL, Guo JT (březen 2011). „Strukturní analýza hemových proteinů: důsledky pro design a predikci“. BMC strukturní biologie. 11: 13. doi:10.1186/1472-6807-11-13. PMC  3059290. PMID  21371326.
  22. ^ Meyer J (únor 2008). "Železo-sirné proteinové záhyby, chemie železa a síry a evoluce". J. Biol. Inorg. Chem. 13 (2): 157–70. doi:10.1007 / s00775-007-0318-7. PMID  17992543. S2CID  21961142.
  23. ^ Palmer T (1981). Porozumění enzymům. New York: Horwood. ISBN  978-0-85312-307-1.
  24. ^ Cox M, Lehninger AL, Nelson DR (2000). Lehningerovy principy biochemie (3. vyd.). New York: Worth Publishers. ISBN  978-1-57259-153-0.
  25. ^ Farrell SO, Campbell MK (2009). Biochemie (6. vydání). Pacific Grove: Brooks Cole. ISBN  978-0-495-39041-1.
  26. ^ Morey AV, Juni E (červen 1968). „Studie o povaze vazby thiaminpyrofosfátu na enzymy“. The Journal of Biological Chemistry. 243 (11): 3009–19. PMID  4968184.
  27. ^ Hanukoglu I (prosinec 2017). „Zachování rozhraní enzym – koenzym ve vazbě FAD a NADP na všudypřítomný enzym reduktázy-adenodoxinu-A“. Journal of Molecular Evolution. 85 (5–6): 205–218. Bibcode:2017JMolE..85..205H. doi:10.1007 / s00239-017-9821-9. PMID  29177972. S2CID  7120148.
  28. ^ Bolander FF (2006). "Vitamíny: nejen pro enzymy". Curr Opin Investig Drugs. 7 (10): 912–5. PMID  17086936.
  29. ^ Rouvière PE, Wolfe RS (červen 1988). „Nová biochemie methanogeneze“. The Journal of Biological Chemistry. 263 (17): 7913–6. PMID  3131330.
  30. ^ Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF (2007). "Struktura, mechanismus a katalytická dualita enzymů závislých na thiaminu". Buňka. Mol. Life Sci. 64 (7–8): 892–905. doi:10.1007 / s00018-007-6423-5. PMID  17429582. S2CID  20415735.
  31. ^ A b Pollak N, Dölle C, Ziegler M (2007). „Síla redukovat: pyridinové nukleotidy - malé molekuly s mnoha funkcemi“. Biochem. J. 402 (2): 205–18. doi:10.1042 / BJ20061638. PMC  1798440. PMID  17295611.
  32. ^ Eliot AC, Kirsch JF (2004). "Pyridoxal fosfátové enzymy: mechanistické, strukturální a evoluční úvahy". Annu. Biochem. 73: 383–415. doi:10.1146 / annurev.biochem.73.011303.074021. PMID  15189147.
  33. ^ Banerjee R, Ragsdale SW (2003). „Mnoho tváří vitaminu B12: katalýza enzymy závislými na kobalaminu ". Annu. Biochem. 72: 209–47. doi:10,1146 / annurev.biochem.72.121801.161828. PMID  14527323.
  34. ^ Jitrapakdee S, Wallace JC (2003). "Rodina biotinových enzymů: konzervované strukturní motivy a přeskupení domén". Curr. Proteinový peptid. Sci. 4 (3): 217–29. doi:10.2174/1389203033487199. PMID  12769720.
  35. ^ Leonardi R, Zhang YM, Rock CO, Jackowski S (2005). "Koenzym A: zpět v akci". Prog. Lipid Res. 44 (2–3): 125–53. doi:10.1016 / j.plipres.2005.04.001. PMID  15893380.
  36. ^ Donnelly JG (červen 2001). "Kyselina listová". Kritické recenze v klinických laboratorních vědách. 38 (3): 183–223. doi:10.1080/20014091084209. PMID  11451208. S2CID  218866247.
  37. ^ Søballe B, Poole RK (srpen 1999). „Mikrobiální ubichinony: více rolí v dýchání, regulaci genů a zvládání oxidačního stresu“ (PDF). Mikrobiologie. 145 (8): 1817–30. doi:10.1099/13500872-145-8-1817. PMID  10463148.
  38. ^ Linster CL, Van Schaftingen E (2007). "Vitamin C. Biosyntéza, recyklace a degradace u savců". FEBS J. 274 (1): 1–22. doi:10.1111 / j.1742-4658.2006.05607.x. PMID  17222174.
  39. ^ A b Joosten V, van Berkel WJ (2007). „Flavoenzymy“. Curr Opin Chem Biol. 11 (2): 195–202. doi:10.1016 / j.cbpa.2007.01.010. PMID  17275397.
  40. ^ Mack M, Grill S (2006). "Analogy riboflavinu a inhibitory biosyntézy riboflavinu". Appl. Microbiol. Biotechnol. 71 (3): 265–75. doi:10.1007 / s00253-006-0421-7. PMID  16607521. S2CID  12634062.
  41. ^ Bugg T (1997). Úvod do chemie enzymů a koenzymů. Oxford: Blackwell Science. str.95. ISBN  978-0-86542-793-8.
  42. ^ Chiang PK, Gordon RK, Tal J, Zeng GC, Doctor BP, Pardhasaradhi K, McCann PP (březen 1996). "S-adenosylmethionin a methylace". FASEB Journal. 10 (4): 471–80. doi:10.1096 / fasebj.10.4.8647346. PMID  8647346.
  43. ^ Noll KM, Rinehart KL, Tanner RS, Wolfe RS (červen 1986). „Struktura složky B (7-merkaptoheptanoylthreonin-fosfát) systému methylcoenzymu M methylreduktázy Methanobacterium thermoautotrophicum“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 83 (12): 4238–42. Bibcode:1986PNAS ... 83.4238N. doi:10.1073 / pnas.83.12.4238. PMC  323707. PMID  3086878.
  44. ^ Taylor CD, Wolfe RS (srpen 1974). "Struktura a methylace koenzymu M (HSCH2CH2SO3)". The Journal of Biological Chemistry. 249 (15): 4879–85. PMID  4367810.
  45. ^ Balch WE, Wolfe RS (leden 1979). „Specifičnost a biologická distribuce koenzymu M (kyselina 2-merkaptoethansulfonová)“. Journal of Bacteriology. 137 (1): 256–63. doi:10.1128 / JB.137.1.256-263.1979. PMC  218444. PMID  104960.
  46. ^ Crane FL (prosinec 2001). "Biochemické funkce koenzymu Q10". Journal of the American College of Nutrition. 20 (6): 591–8. doi:10.1080/07315724.2001.10719063. PMID  11771674. S2CID  28013583. Archivovány od originál dne 16. prosince 2008.
  47. ^ Buchanan BB, Gruissem W, Jones RL (2000). Biochemie a molekulární biologie rostlin (1. vyd.). Americká společnost fyziologie rostlin. ISBN  978-0-943088-39-6.
  48. ^ Grill D, Tausz T, De Kok LJ (2001). Význam glutathionu při adaptaci rostlin na životní prostředí. Springer. ISBN  978-1-4020-0178-9.
  49. ^ Meister A, Anderson ME (1983). "Glutathion". Roční přehled biochemie. 52: 711–60. doi:10.1146 / annurev.bi.52.070183.003431. PMID  6137189.
  50. ^ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). "Biologie hemu ve zdraví a nemoci". Curr. Med. Chem. 11 (8): 981–6. doi:10.2174/0929867043455521. PMID  15078160.
  51. ^ Vorholt JA, Thauer RK (září 1997). „Aktivní druhy„ CO2 “využívané formylmethanofuran dehydrogenázou z methanogenní Archea.“ European Journal of Biochemistry. 248 (3): 919–24. doi:10.1111 / j.1432-1033.1997.00919.x. PMID  9342247.
  52. ^ Mendel RR, Hänsch R (srpen 2002). „Molybdoenzymy a molybdenový kofaktor v rostlinách“. Journal of Experimental Botany. 53 (375): 1689–98. doi:10.1093 / jxb / erf038. PMID  12147719.
  53. ^ Mendel RR, Bittner F (2006). "Buněčná biologie molybdenu". Biochim. Biophys. Acta. 1763 (7): 621–35. doi:10.1016 / j.bbamcr.2006.03.013. PMID  16784786.
  54. ^ Ginsburg V (1978). "Srovnávací biochemie cukrů vázaných na nukleotidy". Pokrok v klinickém a biologickém výzkumu. 23: 595–600. PMID  351635.
  55. ^ Negishi M, Pedersen LG, Petrotchenko E, Shevtsov S, Gorokhov A, Kakuta Y, Pedersen LC (červen 2001). "Struktura a funkce sulfotransferáz". Archivy biochemie a biofyziky. 390 (2): 149–57. doi:10.1006 / abbi.2001.2368. PMID  11396917.
  56. ^ Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O (srpen 1979). "Nový koenzym z bakteriálních primárních alkohol dehydrogenáz". Příroda. 280 (5725): 843–4. Bibcode:1979 Natur.280..843S. doi:10.1038 / 280843a0. PMID  471057. S2CID  3094647.
  57. ^ Thöny B, Auerbach G, Blau N (duben 2000). "Biosyntéza, regenerace a funkce tetrahydrobiopterinu". The Biochemical Journal. 347 (1): 1–16. doi:10.1042/0264-6021:3470001. PMC  1220924. PMID  10727395.
  58. ^ DiMarco AA, Bobik TA, Wolfe RS (1990). "Neobvyklé koenzymy methanogeneze". Roční přehled biochemie. 59: 355–94. doi:10.1146 / annurev.bi.59.070190.002035. PMID  2115763.
  59. ^ Mitchell P (březen 1979). „Přednáška devátého sira Hanse Krebse. Rozdělení a komunikace v živých systémech. Vedení ligandu: obecný katalytický princip v chemických, osmotických a chemiosmotických reakčních systémech“. European Journal of Biochemistry. 95 (1): 1–20. doi:10.1111 / j.1432-1033.1979.tb12934.x. PMID  378655.
  60. ^ Wimmer MJ, Rose IA (1978). "Mechanismy reakcí přenosu skupin katalyzovaných enzymy". Roční přehled biochemie. 47: 1031–78. doi:10.1146 / annurev.bi.47.070178.005123. PMID  354490.
  61. ^ Di Carlo SE, Collins HL (2001). „Odhad resyntézy ATP během maratónského běhu: metoda zavedení metabolismu“. Advan. Physiol. Edu. 25 (2): 70–1.
  62. ^ Chen X, Li N, Ellington AD (2007). "Ribozymová katalýza metabolismu ve světě RNA". Chemie a biologická rozmanitost. 4 (4): 633–55. doi:10.1002 / cbdv.200790055. PMID  17443876.
  63. ^ Koch AL (1998). Jak vznikly bakterie?. Pokroky v mikrobiální fyziologii. 40. str. 353–99. doi:10.1016 / S0065-2911 (08) 60135-6. ISBN  9780120277407. PMID  9889982.
  64. ^ Ouzounis C, Kyrpides N (červenec 1996). "Vznik hlavních buněčných procesů v evoluci". FEBS Dopisy. 390 (2): 119–23. doi:10.1016 / 0014-5793 (96) 00631-X. PMID  8706840.
  65. ^ White HB (březen 1976). "Koenzymy jako fosilie dřívějšího metabolického stavu". Journal of Molecular Evolution. 7 (2): 101–4. Bibcode:1976JMolE ... 7..101W. doi:10.1007 / BF01732468. PMID  1263263. S2CID  22282629.
  66. ^ Saran D, Frank J, Burke DH (2003). „Tyranie rozpoznávání adenosinu mezi aptamery RNA ke koenzymu A“. BMC Evol. Biol. 3: 26. doi:10.1186/1471-2148-3-26. PMC  317284. PMID  14687414.
  67. ^ Jadhav VR, Yarus M (2002). "Koenzymy jako coribozymes". Biochimie. 84 (9): 877–88. doi:10.1016 / S0300-9084 (02) 01404-9. PMID  12458080.
  68. ^ Khoury GA, Fazelinia H, Chin JW, Pantazes RJ, Cirino PC, Maranas CD (říjen 2009). „Výpočtový návrh xylózy reduktázy Candida boidinii pro změněnou specificitu kofaktoru“. Věda o bílkovinách. 18 (10): 2125–38. doi:10,1002 / pro.227. PMC  2786976. PMID  19693930.
  69. ^ Harden A, Young WJ (24. října 1906). „Alkoholický kvas z kvasnicového džusu“. Sborník Královské společnosti B: Biologické vědy. 78 (526): 369–75. doi:10.1098 / rspb.1906.0070.
  70. ^ „Fermentace cukrů a fermentačních enzymů: Nobelova přednáška, 23. května 1930“ (PDF). Nobelova nadace. Citováno 2007-09-30.
  71. ^ Lohmann K (srpen 1929). „Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel“. Naturwissenschaften. 17 (31): 624–5. Bibcode:1929NW ..... 17..624.. doi:10.1007 / BF01506215. S2CID  20328411.
  72. ^ Lipmann F (1. září 1945). „Acetylace sulfanilamidu jaterními homogenáty a extrakty“. J. Biol. Chem. 160 (1): 173–90.
  73. ^ Warburg O, Christian W (1936). "Pyridin, vodík přenášející složka fermentačních enzymů (pyridinový nukleotid)". Biochemische Zeitschrift. 287: E79 – E88. doi:10,1002 / hlca.193601901199.
  74. ^ Kalckar HM (listopad 1974). "Počátky konceptu oxidativní fosforylace". Molekulární a buněčná biochemie. 5 (1–2): 55–63. doi:10.1007 / BF01874172. PMID  4279328. S2CID  26999163.
  75. ^ Lipmann F (1941). "Metabolická tvorba a využití energie fosfátových vazeb". Kniha zdrojů v chemii, 1900-1950. Adv Enzymol. 1. 99–162. doi:10.4159 / harvard.9780674366701.c141. ISBN  9780674366701.
  76. ^ Friedkin M, Lehninger AL (1949). „Esterifikace anorganického fosfátu vázaného na transport elektronů mezi nukleotidem dihydrodifosfopyridinu a kyslíkem“. J. Biol. Chem. 178 (2): 611–23. PMID  18116985.
  77. ^ A b Davidson VL (2007). „Kofaktory odvozené od proteinů. Rozšíření rozsahu posttranslačních modifikací †“. Biochemie. 46 (18): 5283–5292. doi:10.1021 / bi700468t. PMID  17439161.
  78. ^ Davidson VL, Wilmot CM (2013). „Posttranslační biosyntéza kofaktoru tryptofanu tryptophylchinonu odvozeného od proteinu“. Roční přehled biochemie. 82: 531–50. doi:10,1146 / annurev-biochem-051110-133601. PMC  4082410. PMID  23746262.
  79. ^ Huang SX, Lohman JR, Huang T, Shen B (květen 2013). "Nový člen rodiny aminomutáz obsahujících 4-methylidenimidazol-5-on z biosyntetické dráhy enediyne kedarcidinu". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 110 (20): 8069–74. Bibcode:2013PNAS..110.8069H. doi:10.1073 / pnas.1304733110. PMC  3657804. PMID  23633564.
  80. ^ Lodish H, Berk A, Zipursky SL, Matsudaira P, Baltimore D, Darnell J (2000-01-01). „Receptory spojené s G proteiny a jejich účinky“. Citovat deník vyžaduje | deník = (Pomoc)
  81. ^ O'Malley BW, McKenna NJ (říjen 2008). „Koaktivátory a korepresory: co se jmenuje?“. Molekulární endokrinologie. 22 (10): 2213–4. doi:10.1210 / me.2008-0201. PMC  2582534. PMID  18701638.

Další čtení

externí odkazy