Receptory rodiny TGFp jsou seskupeny do tří typů, typu I, typu II a typu III. Existuje sedm receptorů typu I, nazývaných receptory podobné aktivinu (ALK1–7), pět receptorů typu II a jeden receptor typu III, celkem 13 receptorů nadrodiny TGFβ.[2][3] V transdukční cestě receptory typu II vázané na ligand aktivují receptory typu I fosforylací, které pak autofosforylují a vážou SMAD.[4] Receptory typu I mají glycin-serinový (GS nebo TTSGSGSG) opakující se motiv kolem 30 AA, cíl aktivity typu II. Nejméně tři a možná čtyři až pět serinů a threoninů v doméně GS musí být fosforylovány, aby se plně aktivovala TbetaR-1.[5]
Typ I.
Motiv GS transformující růstový faktor beta typu I
Na rozdíl od receptorů typu I a II, které jsou kinázami, má TGFBR3 a Doména podobná zóně pellucida. Jeho základní doména váže ligandy rodiny TGF-beta a jeho heparansulfátové řetězce se vážou bFGF. Působí jako rezervoár ligandu pro receptory TGF-beta.[6][7]
^Andres JL, DeFalcis D a kol. (1992). "Vazba dvou rodin růstových faktorů na oddělené domény proteoglykanu betaglykanu". J. Biol. Chem. 267 (9): 5927–5930. PMID1556106.