MAPK3 - MAPK3 - Wikipedia

MAPK3
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	2ZOQ, 4QTB
Identifikátory
Aliasy	MAPK3, ERK-1, ERK1, ERT2, HS44KDAP, HUMKER1A, P44ERK1, P44MAPK, PRKM3, p44-ERK1, p44-MAPK, mitogenem aktivovaná protein kináza 3
Externí ID	OMIM: 601795 MGI: 1346859 HomoloGene: 55682 Genové karty: MAPK3
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 16 (lidský)
Konec	30,123,506 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 7 (myš)
Konec	126,765,819 bp
Exprese RNA vzor
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• vazba fosfatázy; • ATP vazba; • aktivita proteinkinázy; • Aktivita kinázy MAP; • aktivita transferázy; • vazba zbytku fosfotyrosinu; • vazba proteinu lešení; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • vazba nukleotidů; • kinázová aktivita; • aktivita proteinové serin / threoninkinázy; • Aktivita kinázy MAP kinázy; • identická vazba na protein;
Buněčná složka	• cytosol; • jaderný obal; • ohnisková adheze; • mitochondrie; • cytoskelet; • buněčné jádro; • pozdní endosom; • Golgiho aparát; • časný endosom; • pseudopodia; • nukleoplazma; • cytoplazma; • buněčná membrána; • Caveola; • membrána; • makromolekulární komplex;
Biologický proces	• kaveolinem zprostředkovaná endocytóza; • pozitivní regulace fosforylace bílkovin; • pozitivní regulace omezení telomer; • reakce na exogenní dsRNA; • vývoj buněk nervového hřebenu srdce zapojený do vývoje srdce; • pozitivní regulace xenofágie; • pozitivní regulace překladu; • buněčná odpověď na stimul poškození DNA; • aktivace krevních destiček; • Signální dráha receptoru Fc-epsilon; • fosforylace bílkovin; • buněčná odpověď na mechanické podněty; • vývoj obličeje; • pozitivní regulace histonové fosforylace; • regulace aktivity sekvenčně specifického transkripčního faktoru vázajícího DNA; • Fosforylace proteinů indukovaná poškozením DNA; • pozitivní regulace kaskády ERK1 a ERK2; • morfogeneze zvířecích orgánů; • buněčný cyklus; • apoptotický proces; • Signální dráha receptoru Fc-gama zapojená do fagocytózy; • vývoj brzlíku; • Kaskáda ERK1 a ERK2; • negativní regulace vazby apolipoproteinu; • transkripce, chráněná DNA; • vývoj chrupavky; • GO: virový proces 0022415; • reakce na toxickou látku; • regulace stresem aktivované kaskády MAPK; • fosforylace; • morfogeneze vnějšího ucha; • Signální dráha BMP; • reakce na lipopolysacharid; • vývoj štítné žlázy; • reakce na epidermální růstový faktor; • aktivace aktivity MAPK; • pozitivní regulace aktivity telomerázy; • autofosforylace peptidyl-tyrosin; • nocicepce; • pozitivní regulace aktivity cyklázy; • tvorba průdušnice; • lipopolysacharidem zprostředkovaná signální dráha; • GO: 0007243 transdukce intracelulárního signálu; • morfogeneze plic; • vývoj buněk neurální lišty; • iniciace transkripce z promotoru RNA polymerázy I.; • regulace transportu časného endosomu k pozdnímu endosomu; • pozitivní regulace udržování telomer prostřednictvím telomerázy; • Kaskáda MAPK; • pozitivní regulace acetylace histonů; • axonové vedení; • interleukin-1 zprostředkovaná signální dráha; • signální dráha receptoru pro růstový faktor fibroblastů; • peptidyl-serinová fosforylace; • regulace buněčné reakce na teplo; • Bergmannova diferenciace gliových buněk; • regulace dědičnosti Golgi; • metabolický proces kyseliny arachidonové; • regulace organizace cytoskeletu; • pozitivní regulace transkripce z promotoru RNA polymerázy II; • regulace signalizace fosfatidylinositol 3-kinázy; • regulace osifikace; • pozitivní regulace genové exprese; • pozitivní regulace chemotaxe makrofágů; • buněčná odpověď na hladovění aminokyselin; • buněčná reakce na reaktivní formy kyslíku; • stresem aktivovaná kaskáda MAPK; • buněčná odpověď na iont kadmia; • buněčná odpověď na dopamin; • pozitivní regulace aktivity metalopeptidázy; • regulace buněčného pH; • sestava makromolekulárního komplexu; • buněčná odpověď na faktor nekrózy nádoru; • regulace genové exprese; • buněčná odpověď na organickou látku; • stárnutí; • decidualizace; • aktivace aktivity MAPKK;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	5595
	26417
	ENSG00000102882
	ENSMUSG00000063065
	P27361
	Q63844
	NM_001040056; NM_001109891; NM_002746
	NM_011952
	NP_001035145; NP_001103361; NP_002737
	NP_036082
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Mitogenem aktivovaná protein kináza 3, také známý jako p44MAPK a ERK1,^[5] je enzym že u lidí je kódován MAPK3 gen.^[6]

Funkce

Protein kódovaný tímto genem je členem mitogenem aktivovaná protein kináza Rodina (MAP kináza). MAP kinázy, také známé jako kinázy regulované extracelulárním signálem (ERK), působí v signalizační kaskádě, která reguluje různé buněčné procesy, jako je proliferace, diferenciace, a buněčný cyklus postup v reakci na různé extracelulární signály. Tato kináza je aktivována upstream kinázami, což vede k její translokaci do jádra, kde je fosforyláty jaderné cíle. Alternativně sestříhané varianty transkriptu kódující odlišný protein izoformy byly popsány.^[7]

Klinický význam

Bylo navrženo, že MAPK3 spolu s genem IRAK1, je vypnut dvěma mikroRNA které byly aktivovány po chřipka A virus byl vyroben k infikování lidských plicních buněk.^[8]

Signalizační cesty

Obnovuje se farmakologická inhibice ERK1 / 2 GSK3β aktivity a úrovně syntézy bílkovin v modelu tuberózní skleróza.^[9]

Interakce

Bylo prokázáno, že MAPK3 komunikovat s:

DUSP3,^[10]
DUSP6^[11]
GTF2I,^[12]
HDAC4,^[13]
MAP2K1,^[14]^[15]^[16]^[17]^[18]
MAP2K2,^[14]^[15]^[18]
PTPN7,^[19]^[20]^[21]
RPS6KA2,^[22]^[23] a
SPIB.^[24]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000102882 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000063065 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Thomas, Gareth M .; Huganir, Richard L. (1. března 2004). "Kaskádová signalizace MAPK a synaptická plasticita". Recenze přírody Neurovědy. 5 (3): 173–183. doi:10.1038 / nrn1346. ISSN 1471-003X. PMID 14976517. S2CID 205499891.
^ García F, Zalba G, Páez G, Encío I, de Miguel C (15. května 1998). "Molekulární klonování a charakterizace lidského genu proteinkinázy aktivovaného mitogenem p44". Genomika. 50 (1): 69–78. doi:10.1006 / geno.1998.5315. PMID 9628824.
^ „Entrez Gene: MAPK3 mitogenem aktivovaná protein kináza 3“.
^ Buggele WA, Johnson KE, Horvath CM (2012). „Infekce lidskými respiračními buňkami virem chřipky A indukuje primární expresi mikroRNA“. J. Biol. Chem. 287 (37): 31027–40. doi:10.1074 / jbc.M112.387670. PMC 3438935. PMID 22822053.
^ Pal R, Bondar VV, Adamski CJ, Rodney GG, Sardiello M (2017). „Inhibice ERK1 / 2 obnovuje aktivitu GSK3β a hladiny syntézy bílkovin v modelu tuberózní sklerózy“. Sci. Rep. 7 (1): 4174. doi:10.1038 / s41598-017-04528-5. PMC 5482840. PMID 28646232.
^ Todd JL, Tanner KG, Denu JM (květen 1999). „Extracelulární regulované kinázy (ERK) 1 a ERK2 jsou autentickými substráty pro protein s dvojí specificitou tyrosin fosfatázy VHR. Nová role při down-regulaci dráhy ERK“. J. Biol. Chem. 274 (19): 13271–80. doi:10.1074 / jbc.274.19.13271. PMID 10224087.
^ Muda M, Theodosiou A, Gillieron C, Smith A, Chabert C, Camps M, Boschert U, Rodrigues N, Davies K, Ashworth A, Arkinstall S (duben 1998). „Mitogenem aktivovaná proteinkináza fosfatáza-3 N-koncová nekatalytická oblast je zodpovědná za těsnou vazbu substrátu a enzymatickou specificitu“. J. Biol. Chem. 273 (15): 9323–9. doi:10.1074 / jbc.273.15.9323. PMID 9535927.
^ Kim DW, Cochran BH (únor 2000). „Extracelulární signálně regulovaná kináza se váže na TFII-I a reguluje její aktivaci promotoru c-fos“. Mol. Buňka. Biol. 20 (4): 1140–8. doi:10.1128 / mcb.20.4.1140-1148.2000. PMC 85232. PMID 10648599.
^ Zhou X, Richon VM, Wang AH, Yang XJ, Rifkind RA, Marks PA (prosinec 2000). „Histon deacetyláza 4 se asociuje s extracelulárními signálně regulovanými kinázami 1 a 2 a její buněčná lokalizace je regulována onkogenním Ras“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 97 (26): 14329–33. doi:10.1073 / pnas.250494697. PMC 18918. PMID 11114188.
^ ^A ^b Marti A, Luo Z, Cunningham C, Ohta Y, Hartwig J, Stossel TP, Kyriakis JM, Avruch J (leden 1997). „Aktin-vazebný protein-280 váže aktivátor SEK-1 aktivovaný proteinovou kinázou (SAPK) a je nezbytný pro aktivaci SAPK v buňkách melanomu faktorem nekrózy alfa“. J. Biol. Chem. 272 (5): 2620–8. doi:10.1074 / jbc.272.5.2620. PMID 9006895.
^ ^A ^b Butch ER, Guan KL (únor 1996). "Charakterizace mutantů aktivačního místa ERK1 a účinek na rozpoznávání MEK1 a MEK2". J. Biol. Chem. 271 (8): 4230–5. doi:10.1074 / jbc.271.8.4230. PMID 8626767.
^ Elion EA (září 1998). "Směrování kaskád kinázy MAP". Věda. 281 (5383): 1625–6. doi:10.1126 / science.281.5383.1625. PMID 9767029. S2CID 28868990.
^ Yung Y, Yao Z, Hanoch T, Seger R (květen 2000). „ERK1b, 46-kDa izoforma ERK, která je odlišně regulována MEK“. J. Biol. Chem. 275 (21): 15799–808. doi:10,1074 / jbc.M910060199. PMID 10748187.
^ ^A ^b Zheng CF, Guan KL (listopad 1993). "Vlastnosti MEK, kináz, které fosforylují a aktivují extracelulární signálně regulované kinázy". J. Biol. Chem. 268 (32): 23933–9. PMID 8226933.
^ Pettiford SM, Herbst R (únor 2000). „MAP-kináza ERK2 je specifický substrát proteinové tyrosin fosfatázy HePTP“. Onkogen. 19 (7): 858–69. doi:10.1038 / sj.onc.1203408. PMID 10702794.
^ Saxena M, Williams S, Taskén K, Mustelin T (září 1999). "Přeslech mezi cAMP-dependentní kinázou a MAP kinázou prostřednictvím proteinové tyrosin fosfatázy". Nat. Cell Biol. 1 (5): 305–11. doi:10.1038/13024. PMID 10559944. S2CID 40413956.
^ Saxena M, Williams S, Brockdorff J, Gilman J, Mustelin T (duben 1999). „Inhibice signalizace T lymfocytů pomocí mitogenem aktivované proteinkinázy cílené hematopoetické tyrosin fosfatázy (HePTP)“. J. Biol. Chem. 274 (17): 11693–700. doi:10.1074 / jbc.274.17.11693. PMID 10206983.
^ Roux PP, Richards SA, Blenis J (červenec 2003). "Fosforylace p90 ribozomální S6 kinázy (RSK) reguluje dokování kinázy regulované extracelulárním signálem a aktivitu RSK". Mol. Buňka. Biol. 23 (14): 4796–804. doi:10.1128 / mcb.23.14.4796-4804.2003. PMC 162206. PMID 12832467.
^ Zhao Y, Bjorbaek C, Moller DE (listopad 1996). „Regulace a interakce izoforem pp90 (rsk) s proteinkinázami aktivovanými mitogenem“. J. Biol. Chem. 271 (47): 29773–9. doi:10.1074 / jbc.271.47.29773. PMID 8939914.
^ Mao C, Ray-Gallet D, Tavitian A, Moreau-Gachelin F (únor 1996). "Diferenciální fosforylace transkripčních faktorů Spi-B a Spi-1". Onkogen. 12 (4): 863–73. PMID 8632909.

Další čtení

Peruzzi F, Gordon J, Darbinian N, Amini S (2002). „Tat vyvolaná deregulace neuronové diferenciace a přežití cestou nervového růstového faktoru“. J. Neurovirol. 8 Suppl 2 (2): 91–6. doi:10.1080/13550280290167885. PMID 12491158.
Meloche S, Pouysségur J (2007). „Cesta proteinkinázy aktivovaná mitogenem ERK1 / 2 jako hlavní regulátor přechodu z fáze G1 na S“. Onkogen. 26 (22): 3227–39. doi:10.1038 / sj.onc.1210414. PMID 17496918.
Ruscica M, Dozio E, Motta M, Magni P (2007), "Modulační působení neuropeptidu y na růst rakoviny prostaty: role MAP kinázy / ERK 1/2 aktivace", Modulační působení neuropeptidu Y na růst rakoviny prostaty: role aktivace MAP kinázy / ERK 1/2Pokroky v experimentální medicíně a biologii 604, str.96–100, doi:10.1007/978-0-387-69116-9_7, ISBN 978-0-387-69114-5, PMID 17695723

externí odkazy

Zdroj kinázy MAP .

Tento článek o gen na lidský chromozom 16 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000102882 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000063065 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[5] Thomas, Gareth M .; Huganir, Richard L. (1. března 2004). "Kaskádová signalizace MAPK a synaptická plasticita". Recenze přírody Neurovědy. 5 (3): 173–183. doi:10.1038 / nrn1346. ISSN 1471-003X. PMID 14976517. S2CID 205499891.

[pmid9628824-6] García F, Zalba G, Páez G, Encío I, de Miguel C (15. května 1998). "Molekulární klonování a charakterizace lidského genu proteinkinázy aktivovaného mitogenem p44". Genomika. 50 (1): 69–78. doi:10.1006 / geno.1998.5315. PMID 9628824.

[7] „Entrez Gene: MAPK3 mitogenem aktivovaná protein kináza 3“.

[pmid22822053-8] Buggele WA, Johnson KE, Horvath CM (2012). „Infekce lidskými respiračními buňkami virem chřipky A indukuje primární expresi mikroRNA“. J. Biol. Chem. 287 (37): 31027–40. doi:10.1074 / jbc.M112.387670. PMC 3438935. PMID 22822053.

[pmid28646232-9] Pal R, Bondar VV, Adamski CJ, Rodney GG, Sardiello M (2017). „Inhibice ERK1 / 2 obnovuje aktivitu GSK3β a hladiny syntézy bílkovin v modelu tuberózní sklerózy“. Sci. Rep. 7 (1): 4174. doi:10.1038 / s41598-017-04528-5. PMC 5482840. PMID 28646232.

[pmid10224087-10] Todd JL, Tanner KG, Denu JM (květen 1999). „Extracelulární regulované kinázy (ERK) 1 a ERK2 jsou autentickými substráty pro protein s dvojí specificitou tyrosin fosfatázy VHR. Nová role při down-regulaci dráhy ERK“. J. Biol. Chem. 274 (19): 13271–80. doi:10.1074 / jbc.274.19.13271. PMID 10224087.

[pmid9535927-11] Muda M, Theodosiou A, Gillieron C, Smith A, Chabert C, Camps M, Boschert U, Rodrigues N, Davies K, Ashworth A, Arkinstall S (duben 1998). „Mitogenem aktivovaná proteinkináza fosfatáza-3 N-koncová nekatalytická oblast je zodpovědná za těsnou vazbu substrátu a enzymatickou specificitu“. J. Biol. Chem. 273 (15): 9323–9. doi:10.1074 / jbc.273.15.9323. PMID 9535927.

[pmid10648599-12] Kim DW, Cochran BH (únor 2000). „Extracelulární signálně regulovaná kináza se váže na TFII-I a reguluje její aktivaci promotoru c-fos“. Mol. Buňka. Biol. 20 (4): 1140–8. doi:10.1128 / mcb.20.4.1140-1148.2000. PMC 85232. PMID 10648599.

[pmid11114188-13] Zhou X, Richon VM, Wang AH, Yang XJ, Rifkind RA, Marks PA (prosinec 2000). „Histon deacetyláza 4 se asociuje s extracelulárními signálně regulovanými kinázami 1 a 2 a její buněčná lokalizace je regulována onkogenním Ras“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 97 (26): 14329–33. doi:10.1073 / pnas.250494697. PMC 18918. PMID 11114188.

[pmid9006895-14] A ^b Marti A, Luo Z, Cunningham C, Ohta Y, Hartwig J, Stossel TP, Kyriakis JM, Avruch J (leden 1997). „Aktin-vazebný protein-280 váže aktivátor SEK-1 aktivovaný proteinovou kinázou (SAPK) a je nezbytný pro aktivaci SAPK v buňkách melanomu faktorem nekrózy alfa“. J. Biol. Chem. 272 (5): 2620–8. doi:10.1074 / jbc.272.5.2620. PMID 9006895.

[pmid8626767-15] A ^b Butch ER, Guan KL (únor 1996). "Charakterizace mutantů aktivačního místa ERK1 a účinek na rozpoznávání MEK1 a MEK2". J. Biol. Chem. 271 (8): 4230–5. doi:10.1074 / jbc.271.8.4230. PMID 8626767.

[pmid9733512-16] Elion EA (září 1998). "Směrování kaskád kinázy MAP". Věda. 281 (5383): 1625–6. doi:10.1126 / science.281.5383.1625. PMID 9767029. S2CID 28868990.

[pmid10748187-17] Yung Y, Yao Z, Hanoch T, Seger R (květen 2000). „ERK1b, 46-kDa izoforma ERK, která je odlišně regulována MEK“. J. Biol. Chem. 275 (21): 15799–808. doi:10,1074 / jbc.M910060199. PMID 10748187.

[pmid8226933-18] A ^b Zheng CF, Guan KL (listopad 1993). "Vlastnosti MEK, kináz, které fosforylují a aktivují extracelulární signálně regulované kinázy". J. Biol. Chem. 268 (32): 23933–9. PMID 8226933.

[pmid10702794-19] Pettiford SM, Herbst R (únor 2000). „MAP-kináza ERK2 je specifický substrát proteinové tyrosin fosfatázy HePTP“. Onkogen. 19 (7): 858–69. doi:10.1038 / sj.onc.1203408. PMID 10702794.

[pmid10559944-20] Saxena M, Williams S, Taskén K, Mustelin T (září 1999). "Přeslech mezi cAMP-dependentní kinázou a MAP kinázou prostřednictvím proteinové tyrosin fosfatázy". Nat. Cell Biol. 1 (5): 305–11. doi:10.1038/13024. PMID 10559944. S2CID 40413956.

[pmid10206983-21] Saxena M, Williams S, Brockdorff J, Gilman J, Mustelin T (duben 1999). „Inhibice signalizace T lymfocytů pomocí mitogenem aktivované proteinkinázy cílené hematopoetické tyrosin fosfatázy (HePTP)“. J. Biol. Chem. 274 (17): 11693–700. doi:10.1074 / jbc.274.17.11693. PMID 10206983.

[pmid12832467-22] Roux PP, Richards SA, Blenis J (červenec 2003). "Fosforylace p90 ribozomální S6 kinázy (RSK) reguluje dokování kinázy regulované extracelulárním signálem a aktivitu RSK". Mol. Buňka. Biol. 23 (14): 4796–804. doi:10.1128 / mcb.23.14.4796-4804.2003. PMC 162206. PMID 12832467.

[pmid8939914-23] Zhao Y, Bjorbaek C, Moller DE (listopad 1996). „Regulace a interakce izoforem pp90 (rsk) s proteinkinázami aktivovanými mitogenem“. J. Biol. Chem. 271 (47): 29773–9. doi:10.1074 / jbc.271.47.29773. PMID 8939914.

[pmid8632909-24] Mao C, Ray-Gallet D, Tavitian A, Moreau-Gachelin F (únor 1996). "Diferenciální fosforylace transkripčních faktorů Spi-B a Spi-1". Onkogen. 12 (4): 863–73. PMID 8632909.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

[23]

[24]

Enzymy
Aktivita	Aktivní stránky Závazný web Katalytická triáda Oxyanionový otvor Enzymová promiskuita Katalyticky dokonalý enzym Koenzym Kofaktor Enzymatická katalýza
Nařízení	Alosterická regulace Spolupráce Inhibitor enzymu Aktivátor enzymu
Klasifikace	EC číslo Nadčeleď enzymů Rodina enzymů Seznam enzymů
Kinetika	Kinetika enzymů Eadie – Hofsteeův diagram Hanes – Woolfův děj Lineweaver – Burkův graf Kinetika Michaelis – Menten
Typy	EC1 Oxidoreduktázy (seznam ) EC2 Transferázy (seznam ) EC3 Hydrolázy (seznam ) EC4 Lyázy (seznam ) EC5 Izomerázy (seznam ) EC6 Ligázy (seznam ) EC7 Translocases (seznam )