FER (gen) - FER (gene)

FER
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	2KK6
Identifikátory
Aliasy	FER, FerT, PPP1R74, Pe1Fe10, Pe1Fe13, Pe1Fe3, Pe1Fe6, TYK3, p94-Fer, FER tyrosinkináza
Externí ID	OMIM: 176942 MGI: 105917 HomoloGene: 74300 Genové karty: FER
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 5 (lidský)
Konec	109,196,841 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 17 (myš)
Konec	64,139,496 bp
Genová ontologie
Molekulární funkce	• aktivita transferázy; • vazba nukleotidů; • aktivita proteinkinázy; • vazba na receptor epidermálního růstového faktoru; • aktivita membránové proteinové tyrosinkinázy; • kinázová aktivita; • vazba proteinové fosfatázy 1; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • aktivita protein tyrosinkinázy; • ATP vazba; • vazba lipidů;
Buněčná složka	• cytoplazma; • buněčná projekce; • membrána; • mikrotubulární cytoskelet; • vnější složka cytoplazmatické strany plazmatické membrány; • buněčná membrána; • buněčné spojení; • buněčná kůra; • aktinový cytoskelet; • nukleární chromatin; • cytoskelet; • buněčné jádro; • lamellipodium; • cytosol;
Biologický proces	• regulace fosforylace bílkovin; • regulace sestavy lamellipodia; • reorganizace aktinového cytoskeletu; • Extravazace leukocytů; • diferenciace buněk; • GO: 0007243 transdukce intracelulárního signálu; • pozitivní regulace polymerace aktinových vláken; • extracelulární signalizace matice-buňka; • fosforylace; • cytokiny zprostředkovanou signální cestu; • Signální dráha soupravy; • pozitivní regulace buněčné migrace; • regulace signální dráhy receptoru epidermálního růstového faktoru; • reakce na růstový faktor odvozený z krevních destiček; • buněčná odpověď na stimul faktoru stimulujícího kolonie makrofágů; • buněčná adheze zprostředkovaná kadherinem; • buněčná reakce na reaktivní formy kyslíku; • chemotaxe; • fosforylace bílkovin; • Signální dráha receptoru Fc-epsilon; • interleukin-6 zprostředkovanou signální cestu; • reakce na lipopolysacharid; • buněčná adheze; • pozitivní regulace aktivity transkripčního faktoru NF-kappaB; • pozitivní regulace buněčné proliferace; • signální dráha inzulínového receptoru prostřednictvím fosfatidylinositol 3-kinázy; • buněčná odpověď na inzulínový stimul; • GO: 0007067 mitotický buněčný cyklus; • autofosforylace peptidyl-tyrosin; • negativní regulace aktivace žírných buněk účastnící se imunitní odpovědi; • autofosforylace; • peptidyl-tyrosin fosforylace; • šíření buněk závislé na adhezi; • regulace degranulace žírných buněk; • signální dráha receptoru růstového faktoru odvozeného z krevních destiček; • buněčná proliferace; • regulace migrace fibroblastů; • vrozený imunitní systém; • organizace mikrotubulů cytoskeletu; • signální transdukce; • tyrosinová fosforylace STAT proteinu; • regulace buněčné proliferace;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	2241
	14158
	ENSG00000151422
	ENSMUSG00000000127
	P16591
	P70451
	NM_001308028; NM_001308031; NM_001308038; NM_005246
	NM_001037997; NM_001286415; NM_008000
	NP_001294957; NP_001294960; NP_001294967; NP_005237
	NP_001033086; NP_001273344; NP_032026
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Protoonkogenní tyrosin-protein kináza FER je enzym že u lidí je kódován FER gen.^[5]

Fer protein je členem rodiny FPS / FES tyrosin kináz netransmembránového receptoru. Reguluje adhezi mezi buňkami a zprostředkovává signalizaci z buněčného povrchu do cytoskeletu prostřednictvím receptorů růstových faktorů.^[5]

Interakce

Bylo prokázáno, že FER (gen) komunikovat s TMF1^[6] a Kortaktin.^[7]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000151422 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000000127 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ ^A ^b „Entrez Gene: FER fer (související s fps / fes) tyrosinkináza (fosfoprotein NCP94)“.
^ Schwartz, Y; Ben-Dor I; Navon A; Motro B; Nir U (září 1998). „Fosforylace tyrosinu modulačního faktoru prvku TATA pomocí jaderných tyrosin kináz FER“. FEBS Lett. HOLANDSKO. 434 (3): 339–45. doi:10.1016 / S0014-5793 (98) 01003-5. ISSN 0014-5793. PMID 9742951. S2CID 24338520.
^ Kim, L; Wong T W (září 1998). „Fosforylace růstového faktoru závislá na proteinu vázajícím aktin je zprostředkována cytoplazmatickou tyrosinkinázou FER“. J. Biol. Chem. SPOJENÉ STÁTY. 273 (36): 23542–8. doi:10.1074 / jbc.273.36.23542. ISSN 0021-9258. PMID 9722593.

Další čtení

Greer P (2002). "Uzavření biologických funkcí Fps / Fes a Fer". Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 3 (4): 278–89. doi:10.1038 / nrm783. PMID 11994747. S2CID 22927394.
Nishisho I, Nakamura Y, Miyoshi Y a kol. (1991). „Mutace genů chromozomu 5q21 u pacientů s FAP a kolorektálním karcinomem“. Věda. 253 (5020): 665–9. Bibcode:1991Sci ... 253..665N. doi:10.1126 / science.1651563. PMID 1651563.
Warrington JA, Hall LV, Hinton LM a kol. (1992). "Radiační hybridní mapa 13 lokusů na dlouhém rameni chromozomu 5". Genomika. 11 (3): 701–8. doi:10.1016 / 0888-7543 (91) 90078-S. PMID 1663488.
Hao QL, Ferris DK, White G a kol. (1991). „Jaderná a cytoplazmatická poloha FER tyrosinkinázy“. Mol. Buňka. Biol. 11 (2): 1180–3. doi:10.1128 / mcb.11.2.1180. PMC 359807. PMID 1990274.
Krolewski JJ, Lee R, Eddy R a kol. (1990). "Identifikace a chromozomální mapování nových genů lidské tyrosinkinázy". Onkogen. 5 (3): 277–82. PMID 2156206.
Morris C, Heisterkamp N, Hao QL a kol. (1990). "Gen lidské tyrosinkinázy (FER) se mapuje na chromozom 5 a je deletován v myeloidních leukémiích s del (5q)". Cytogenet. Cell Genet. 53 (4): 196–200. doi:10.1159/000132929. PMID 2209086.
Pawson T, Letwin K, Lee T a kol. (1990). „Gen FER je evolučně konzervovaný a kóduje široce exprimovaný člen rodiny proteinů-tyrosinkinázy FPS / FES.“. Mol. Buňka. Biol. 9 (12): 5722–5. doi:10,1128 / mcb. 9.12.5722. PMC 363745. PMID 2685575.
Hao QL, Heisterkamp N, Groffen J (1989). „Izolace a sekvenční analýza nového genu pro lidskou tyrosinkinázu“. Mol. Buňka. Biol. 9 (4): 1587–93. doi:10,1128 / mcb. 9.4.1587. PMC 362575. PMID 2725517.
Brunati AM, Pinna LA (1988). "Charakterizace čtyř tyrosinových proteinkináz z částicové frakce sleziny krys". Eur. J. Biochem. 172 (2): 451–7. doi:10.1111 / j.1432-1033.1988.tb13909.x. PMID 3350007.
Meggio F, Brunati AM, Pinna LA (1987). „Polykation-dependentní, Ca2 + -antagonizovaná fosforylace kalmodulinu kasein kinázou-2 a slezinnou tyrosinovou protein kinázou“. FEBS Lett. 215 (2): 241–6. doi:10.1016/0014-5793(87)80154-0. PMID 3472906. S2CID 2801487.
Kim L, Wong TW (1995). „Cytoplazmatická tyrosinkináza FER je spojena s kateninovým substrátem pp120 a je aktivována růstovými faktory“. Mol. Buňka. Biol. 15 (8): 4553–61. doi:10,1128 / mcb.15.8.4553. PMC 230695. PMID 7623846.
Lee ST, Strunk KM, Spritz RA (1993). „Průzkum mRNA protein tyrosin kinázy exprimovaných v normálních lidských melanocytech“. Onkogen. 8 (12): 3403–10. PMID 8247543.
Kim L, Wong TW (1998). „Fosforylace růstového faktoru závislá na proteinu vázajícím aktin je zprostředkována cytoplazmatickou tyrosinkinázou FER“. J. Biol. Chem. 273 (36): 23542–8. doi:10.1074 / jbc.273.36.23542. PMID 9722593.
Rosato R, Veltmaat JM, Groffen J, Heisterkamp N (1998). „Zapojení tyrosinkinázy fer do buněčné adheze“. Mol. Buňka. Biol. 18 (10): 5762–70. doi:10,1128 / mcb.18.10.5762. PMC 109162. PMID 9742093.
Schwartz Y, Ben-Dor I, Navon A a kol. (1998). „Tyrosinová fosforylace modulačního faktoru prvku TATA pomocí jaderných tyrosin kináz FER“. FEBS Lett. 434 (3): 339–45. doi:10.1016 / S0014-5793 (98) 01003-5. PMID 9742951. S2CID 24338520.
Huang C, Liu J, Haudenschild CC, Zhan X (1998). „Role fosforylace tyrosinu cortactinu v pohybu endotelových buněk“. J. Biol. Chem. 273 (40): 25770–6. doi:10.1074 / jbc.273.40.25770. PMID 9748248.
Corti C, Leclerc L'Hostis E, Quadroni M a kol. (1999). „Tyrosinová fosforylace moduluje interakci kalmodulinu s jeho cílovými proteiny“. Eur. J. Biochem. 262 (3): 790–802. doi:10.1046 / j.1432-1327.1999.00441.x. PMID 10411641.
Priel-Halachmi S, Ben-Dor I, Shpungin S a kol. (2000). „Aktivace FER kinázy Stat3 je určena N-terminální sekvencí“. J. Biol. Chem. 275 (37): 28902–10. doi:10,1074 / jbc.M003402200. PMID 10878010.
Kapus A, Di Ciano C, Sun J a kol. (2000). "Fosforylace proteinů kortikálního cytoskeletu a kontaktních míst buněk závislá na objemu buněk. Úloha kináz Fyn a FER". J. Biol. Chem. 275 (41): 32289–98. doi:10,1074 / jbc.M003172200. PMID 10921917.
Orlovsky K, Ben-Dor I, Priel-Halachmi S, et al. (2000). „N-koncové sekvence řídí autofosforylační stavy FER tyrosin kináz in vivo“. Biochemie. 39 (36): 11084–91. doi:10.1021 / bi0005153. PMID 10998246.

Tento článek o gen na lidský chromozom 5 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000151422 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000000127 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[entrez-5] A ^b „Entrez Gene: FER fer (související s fps / fes) tyrosinkináza (fosfoprotein NCP94)“.

[pmid9742951-6] Schwartz, Y; Ben-Dor I; Navon A; Motro B; Nir U (září 1998). „Fosforylace tyrosinu modulačního faktoru prvku TATA pomocí jaderných tyrosin kináz FER“. FEBS Lett. HOLANDSKO. 434 (3): 339–45. doi:10.1016 / S0014-5793 (98) 01003-5. ISSN 0014-5793. PMID 9742951. S2CID 24338520.

[pmid9722593-7] Kim, L; Wong T W (září 1998). „Fosforylace růstového faktoru závislá na proteinu vázajícím aktin je zprostředkována cytoplazmatickou tyrosinkinázou FER“. J. Biol. Chem. SPOJENÉ STÁTY. 273 (36): 23542–8. doi:10.1074 / jbc.273.36.23542. ISSN 0021-9258. PMID 9722593.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

Enzymy
Aktivita	Aktivní stránky Závazný web Katalytická triáda Oxyanionový otvor Enzymová promiskuita Katalyticky dokonalý enzym Koenzym Kofaktor Enzymatická katalýza
Nařízení	Alosterická regulace Spolupráce Inhibitor enzymu Aktivátor enzymu
Klasifikace	EC číslo Nadčeleď enzymů Rodina enzymů Seznam enzymů
Kinetika	Kinetika enzymů Eadie – Hofsteeův diagram Hanes – Woolfův děj Lineweaver – Burkův graf Kinetika Michaelis – Menten
Typy	EC1 Oxidoreduktázy (seznam ) EC2 Transferázy (seznam ) EC3 Hydrolázy (seznam ) EC4 Lyázy (seznam ) EC5 Izomerázy (seznam ) EC6 Ligázy (seznam ) EC7 Translocases (seznam )