Janus kináza 2 - Janus kinase 2
Janus kináza 2 (běžně nazývané JAK2) je nereceptorová tyrosinkináza. Je členem Janus kináza rodiny a podílí se na signalizaci členy cytokinový receptor typu II rodina (např. interferon receptory), GM-CSF rodina receptorů (IL-3R, IL-5R a GM-CSF-R ), gp130 rodina receptorů (např. IL-6R ) a receptory s jedním řetězcem (např. Epo-R, Tpo-R, GH-R, PRL-R ).[5][6]
Charakteristickým znakem mezi janus kinázou 2 a jinými JAK kinázami je nedostatek domén vázajících homologii Src (SH2 /SH3 ) a přítomnost až sedmi Homologické domény JAK (JH1-JH7). Terminální JH domény si nicméně zachovávají vysokou úroveň homologie s doménami tyrosinkinázy. Zajímavou poznámkou je, že pouze jedna z těchto karboxyterminálních domén JH si zachovává plnou kinázovou funkci (JH1), zatímco u ostatních (JH2), o nichž se dříve předpokládalo, že nemají žádnou kinázovou funkčnost, a proto se o nich říká, že jsou pseudokinázovými doménami, byla od té doby shledána katalyticky aktivní , i když pouze na 10% oproti doméně JH1.[7][8]
Ztráta Jak2 je smrtelná v embryonálním dni 12 u myší.[9]
JAK2 ortology [10] byly identifikovány ve všech savci pro které jsou k dispozici úplná data genomu.
Klinický význam
Fúze genů JAK2 s TEL (ETV6) (TEL-JAK2 ) a PCM1 geny byly nalezeny u pacientů trpících leukémie, zejména klonální eozinofilie formy onemocnění.[11][12][13]
Mutace v JAK2 byly zahrnuty v polycythemia vera, esenciální trombocytémie, a myelofibróza stejně jako ostatní myeloproliferativní poruchy.[14] Tato mutace (V617F), změna valin na fenylalanin na pozici 617 se zdá, že se vykresluje krvetvorné buňky citlivější na růstové faktory, jako je erytropoetin a trombopoetin, protože receptory pro tyto růstové faktory vyžadují JAK2 pro signální transdukci. Inhibitor JAK2-STAT5, AZD1480, byl označen jako mající aktivitu v primárním a CRPC.[15]Mutace Jak2, je-li prokazatelná, je jednou z diagnostických metod polycythemia vera.[16]
Interakce
Janus kináza 2 byla prokázána komunikovat s:
- DNAJA3[17]
- EGFR[18]
- EPOR[19][20]
- FYN[21]
- Grb2[22][23]
- GHR[24][25][26]
- IRS1[27][28]
- IL12RB2[29]
- IL5RA[30]
- PIK3R1[31]
- PPP2R4[31]
- PTK2[32][33]
- PTPN11[34][35][36]
- PTPN6[37][38]
- PRMT5[39]
- SH2B1[40][41]
- SHC1[42][43]
- SOCS3[44][45][46]
- STAT5A[47][48]
- STAT5B[47][48]
- STAM[49]
- SOCS1[46][50][51][52][53][54]
- TEC[55][56]
- TNFRSF1A[57]
- VAV1[58][59]
- ANO 1[31]
Prolaktin signály přes JAK2 jsou závislé na STAT5 a na RUSH transkripční faktory.[60]
Viz také
- Inhibitor Janus kinázy, léčivé přípravky ve vývoji
- Ruxolitinib
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000096968 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000024789 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ Bole-Feysot C, Goffin V, Edery M, Binart N, Kelly PA (červen 1998). „Prolaktin (PRL) a jeho receptor: akce, signální transdukční cesty a fenotypy pozorované u myší s knockoutem PRL receptoru“. Endokrinní hodnocení. 19 (3): 225–68. doi:10.1210 / edrv.19.3.0334. PMID 9626554.
- ^ Brooks AJ, Dai W, O'Mara ML, Abankwa D, Chhabra Y, Pelekanos RA a kol. (2014). "Mechanismus aktivace proteinkinázy JAK2 receptorem růstového hormonu". Věda. 344 (6185): 1249783. doi:10.1126 / science.1249783. PMID 24833397. S2CID 27946074.
- ^ Morgan KJ, Gilliland DG (2008). "Úloha mutací JAK2 u myeloproliferativních onemocnění". Roční přehled medicíny. 59 (1): 213–22. doi:10.1146 / annurev.med.59.061506.154159. PMID 17919086.
- ^ Ungureanu D, Wu J, Pekkala T, Niranjan Y, Young C, Jensen ON, Xu CF, Neubert TA, Škoda RC, Hubbard SR, Silvennoinen O (srpen 2011). „Pseudokinázová doména JAK2 je proteinová kináza s dvojí specificitou, která negativně reguluje cytokinovou signalizaci.“. Přírodní strukturní a molekulární biologie. 18 (9): 971–976. doi:10.1038 / nsmb.2099. PMC 4504201. PMID 21841788.
- ^ Neubauer H, Cumano A, Müller M, Wu H, Huffstadt U, Pfeffer K (květen 1998). „Nedostatek Jak2 definuje základní vývojový kontrolní bod v definitivní krvetvorbě“. Buňka. 93 (3): 397–409. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 81168-X. PMID 9590174. S2CID 11375232.
- ^ "Fylogenetický marker OrthoMaM: sekvence kódující JAK2".[trvalý mrtvý odkaz ]
- ^ Lacronique V, Boureux A, Valle VD, Poirel H, Quang CT, Mauchauffé M, Berthou C, Lessard M, Berger R, Ghysdael J, Bernard OA (listopad 1997). "Fúzní protein TEL-JAK2 s konstitutivní aktivitou kinázy v lidské leukémii". Věda. 278 (5341): 1309–12. doi:10.1126 / science.278.5341.1309. PMID 9360930.
- ^ Reiter A, Walz C, Watmore A, Schoch C, Blau I, Schlegelberger B, Berger U, Telford N, Aruliah S, Yin JA, Vanstraelen D, Barker HF, Taylor PC, O'Driscoll A, Benedetti F, Rudolph C, Kolb HJ, Hochhaus A, Hehlmann R, Chase A, Cross NC (duben 2005). „T (8; 9) (p22; p24) je opakující se abnormalita u chronické a akutní leukémie, která spojuje PCM1 s JAK2“. Výzkum rakoviny. 65 (7): 2662–7. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-04-4263. PMID 15805263.
- ^ Reiter A, Gotlib J (2017). „Myeloidní novotvary s eozinofilií“. Krev. 129 (6): 704–714. doi:10.1182 / krev-2016-10-695973. PMID 28028030.
- ^ Kralovics R, Passamonti F, Buser AS, Teo SS, Tiedt R, Passweg JR, Tichelli A, Cazzola M, Škoda RC (duben 2005). „Mutace zesílení funkce JAK2 u myeloproliferativních poruch“. The New England Journal of Medicine. 352 (17): 1779–90. doi:10.1056 / NEJMoa051113. PMID 15858187.
- ^ Gu L, Liao Z, Hoang DT, Dagvadorj A, Gupta S, Blackmon S, Ellsworth E, Talati P, Leiby B, Zinda M, Lallas CD, Trabulsi EJ, McCue P, Gomella L, Huszar D, Nevalainen MT (říjen 2013 ). „Farmakologická inhibice signalizace Jak2-Stat5 inhibitorem Jak2 AZD1480 účinně potlačuje růst primárního i kastrátově rezistentního karcinomu prostaty.“. Klinický výzkum rakoviny. 19 (20): 5658–74. doi:10.1158 / 1078-0432.CCR-13-0422. PMC 6021137. PMID 23942095.
- ^ Scott LM (srpen 2011). „Mutace JAK2 exon 12: komplexní přehled“. American Journal of Hematology. 86 (8): 668–76. doi:10.1002 / ajh.22063. PMID 21674578. S2CID 2905512.
- ^ Sarkar S, Pollack BP, Lin KT, Kotenko SV, Cook JR, Lewis A, Pestka S (prosinec 2001). „hTid-1, lidský protein DnaJ, moduluje signální dráhu interferonu“. The Journal of Biological Chemistry. 276 (52): 49034–42. doi:10,1074 / jbc.M103683200. PMID 11679576.
- ^ Olayioye MA, Beuvink I, Horsch K, Daly JM, Hynes NE (červen 1999). „Aktivace transkripčních faktorů vyvolaná ErbB receptorem je zprostředkována Src tyrosinkinázami“. The Journal of Biological Chemistry. 274 (24): 17209–18. doi:10.1074 / jbc.274.24.17209. PMID 10358079.
- ^ Huang LJ, Constantinescu SN, Lodish HF (prosinec 2001). „N-koncová doména Janus kinázy 2 je nutná pro Golgiho zpracování a expresi erytropoetinového receptoru na povrchu buňky.“ Molekulární buňka. 8 (6): 1327–38. doi:10.1016 / S1097-2765 (01) 00401-4. PMID 11779507.
- ^ Witthuhn BA, Quelle FW, Silvennoinen O, Yi T, Tang B, Miura O, Ihle JN (červenec 1993). „JAK2 se asociuje s erytropoetinovým receptorem a po stimulaci erytropoetinem je fosforylován a aktivován tyrosinem.“ Buňka. 74 (2): 227–36. doi:10.1016 / 0092-8674 (93) 90414-L. PMID 8343951. S2CID 37503350.
- ^ Sayeski PP, Ali MS, Safavi A, Lyles M, Kim SO, Frank SJ, Bernstein KE (listopad 1999). „K aktivaci Fyn závislé na angiotensinu II je zapotřebí katalyticky aktivní Jak2“. The Journal of Biological Chemistry. 274 (46): 33131–42. doi:10.1074 / jbc.274.46.33131. PMID 10551884.
- ^ Chauhan D, Kharbanda SM, Ogata A, Urashima M, Frank D, Malik N, Kufe DW, Anderson KC (prosinec 1995). „Oncostatin M indukuje asociaci Grb2 s Janus kinázou JAK2 v buňkách mnohočetného myelomu“. The Journal of Experimental Medicine. 182 (6): 1801–6. doi:10.1084 / jem.182.6.1801. PMC 2192257. PMID 7500025.
- ^ Giorgetti-Peraldi S, Peyrade F, Baron V, Van Obberghen E (prosinec 1995). "Zapojení Janusových kináz do inzulínové signální dráhy". European Journal of Biochemistry / FEBS. 234 (2): 656–60. doi:10.1111 / j.1432-1033.1995.656_b.x. PMID 8536716.
- ^ Frank SJ, Yi W, Zhao Y, Goldsmith JF, Gilliland G, Jiang J, Sakai I, Kraft AS (červen 1995). "Oblasti JAK2 tyrosinkinázy potřebné pro navázání na receptor růstového hormonu". The Journal of Biological Chemistry. 270 (24): 14776–85. doi:10.1074 / jbc.270.24.14776. PMID 7540178.
- ^ VanderKuur JA, Wang X, Zhang L, Campbell GS, Allevato G, Billestrup N, Norstedt G, Carter-Su C (srpen 1994). "Domény receptoru růstového hormonu potřebné pro asociaci a aktivaci JAK2 tyrosinkinázy". The Journal of Biological Chemistry. 269 (34): 21709–17. PMID 8063815.
- ^ Hellgren G, Jansson JO, Carlsson LM, Carlsson B (červen 1999). "Receptor růstového hormonu se v lidských játrech asociuje s Jak1, Jak2 a Tyk2". Výzkum růstového hormonu a IGF. 9 (3): 212–8. doi:10.1054 / ghir.1999.0111. PMID 10502458.
- ^ Gual P, Baron V, Lequoy V, Van Obberghen E (březen 1998). „Interakce Janus kináz JAK-1 a JAK-2 s inzulinovým receptorem a receptorem podobným růstovému faktoru 1 podobnému inzulínu“. Endokrinologie. 139 (3): 884–93. doi:10.1210 / endo.139.3.5829. PMID 9492017.
- ^ Kawazoe Y, Naka T, Fujimoto M, Kohzaki H, Morita Y, Narazaki M, Okumura K, Saitoh H, Nakagawa R, Uchiyama Y, Akira S, Kishimoto T (leden 2001). „Převodník signálu a aktivátor transkripce (STAT) indukovaný STAT inhibitor 1 (SSI-1) / supresor cytokinové signalizace 1 (SOCS1) inhibuje signální cestu přenosu inzulínu prostřednictvím modulace fosforylace substrátu inzulínového receptoru 1 (IRS-1)“. The Journal of Experimental Medicine. 193 (2): 263–9. doi:10.1084 / jem.193.2.263. PMC 2193341. PMID 11208867.
- ^ Yamamoto K, Shibata F, Miura O, Kamiyama R, Hirosawa S, Miyasaka N (duben 1999). „Fyzická interakce mezi podjednotkou beta 2 receptoru interleukinu-12 a Jak2 tyrosinkinázou: Jak2 se asociuje s cytoplazmatickou membránovou proximální oblastí receptoru interleukinu-12 beta 2 přes amino-konec“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 257 (2): 400–4. doi:10.1006 / bbrc.1999.0479. PMID 10198225.
- ^ Ogata N, Kouro T, Yamada A, Koike M, Hanai N, Ishikawa T, Takatsu K (duben 1998). „JAK2 a JAK1 se konstitutivně asociují s alfa a betac podjednotkou receptoru interleukinu-5 (IL-5) a jsou aktivovány stimulací IL-5“. Krev. 91 (7): 2264–71. doi:10,1182 / krev. V91.7.2264. PMID 9516124.
- ^ A b C Fuhrer DK, Yang YC (červenec 1996). „Komplexní tvorba JAK2 s PP2A, P13K a Yes v reakci na hematopoetický cytokin interleukin-11“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 224 (2): 289–96. doi:10.1006 / bbrc.1996.1023. PMID 8702385.
- ^ Zhu T, Goh EL, Lobie PE (duben 1998). „Růstový hormon stimuluje fosforylaci tyrosinu a asociaci p125 fokální adhezní kinázy (FAK) s JAK2. Fak není vyžadován pro statisticky zprostředkovanou transkripci“. The Journal of Biological Chemistry. 273 (17): 10682–9. doi:10.1074 / jbc.273.17.10682. PMID 9553131.
- ^ Ryu H, Lee JH, Kim KS, Jeong SM, Kim PH, Chung HT (srpen 2000). „Regulace adheze neutrofilů růstovým hormonem hypofýzy doprovází tyrosinovou fosforylaci Jak2, p125FAK a paxillinu“. Journal of Immunology. 165 (4): 2116–23. doi:10,4049 / jimmunol.165.4.2116. PMID 10925297.
- ^ Yin T, Shen R, Feng GS, Yang YC (leden 1997). "Molekulární charakterizace specifických interakcí mezi SHP-2 fosfatázou a JAK tyrosinkinázami". The Journal of Biological Chemistry. 272 (2): 1032–7. doi:10.1074 / jbc.272.2.1032. PMID 8995399.
- ^ Tauchi T, Damen JE, Toyama K, Feng GS, Broxmeyer HE, Krystal G (červen 1996). „Tyrosin 425 v aktivovaném receptoru erytropoetinu váže Syp, snižuje erytropoetin potřebný pro fosforylaci tyrosinu Syp a podporuje mitogenezi“. Krev. 87 (11): 4495–501. doi:10.1182 / krev.V87.11.4495.bloodjournal87114495. PMID 8639815.
- ^ Maegawa H, Kashiwagi A, Fujita T, Ugi S, Hasegawa M, Obata T, Nishio Y, Kojima H, Hidaka H, Kikkawa R (listopad 1996). „SHPTP2 slouží jako adaptační proteinová vazba mezi Janus kinázou 2 a substráty inzulínového receptoru“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 228 (1): 122–7. doi:10.1006 / bbrc.1996.1626. PMID 8912646.
- ^ Jiao H, Berrada K, Yang W, Tabrizi M, Platanias LC, Yi T (prosinec 1996). „Přímá asociace s defosforylací kinázy Jak2 proteinem tyrosin fosfatázy SHP-1 obsahující doménu SH2“. Molekulární a buněčná biologie. 16 (12): 6985–92. doi:10.1128 / mcb.16.12.6985. PMC 231702. PMID 8943354.
- ^ Wu DW, Stark KC, Dunnington D, Dillon SB, Yi T, Jones C, Pelus LM (únor 2000). „SH2-obsahující protein tyrosin fosfatázu-1 (SHP-1) s Jak2 v buňkách UT-7 / Epo“. Krevní buňky, molekuly a nemoci. 26 (1): 15–24. doi:10,1006 / bcmd.2000.0273. PMID 10772872.
- ^ Pollack BP, Kotenko SV, He W, Izotova LS, Barnoski BL, Pestka S (říjen 1999). „Lidský homolog kvasinkových proteinů Skb1 a Hsl7p interaguje s Jak kinázami a obsahuje proteinovou methyltransferázovou aktivitu.“. The Journal of Biological Chemistry. 274 (44): 31531–42. doi:10.1074 / jbc.274.44.31531. PMID 10531356.
- ^ Rui L, Mathews LS, Hotta K, Gustafson TA, Carter-Su C (listopad 1997). „Identifikace SH2-Bbeta jako substrátu tyrosinkinázy JAK2 zapojené do signalizace růstového hormonu“. Molekulární a buněčná biologie. 17 (11): 6633–44. doi:10,1128 / mcb.17.11.6633. PMC 232517. PMID 9343427.
- ^ Xie S, Lin H, Sun T, Arlinghaus RB (říjen 2002). „Jak2 je zapojen do indukce c-Myc Bcr-Abl“. Onkogen. 21 (47): 7137–46. doi:10.1038 / sj.onc.1205942. PMID 12370803.
- ^ VanderKuur J, Allevato G, Billestrup N, Norstedt G, Carter-Su C (březen 1995). „Tyrosyl fosforylace SHC proteinů podporovaná růstovým hormonem a asociace SHC s Grb2“. The Journal of Biological Chemistry. 270 (13): 7587–93. doi:10.1074 / jbc.270.13.7587. PMID 7535773.
- ^ Giordano V, De Falco G, Chiari R, Quinto I, Pelicci PG, Bartholomew L, Delmastro P, Gadina M, Scala G (květen 1997). "Shc zprostředkovává signalizaci IL-6 interakcí s gp130 a Jak2 kinázou". Journal of Immunology. 158 (9): 4097–103. PMID 9126968.
- ^ Sasaki A, Yasukawa H, Shouda T, Kitamura T, Dikic I, Yoshimura A (září 2000). „CIS3 / SOCS-3 potlačuje signalizaci erytropoetinu (EPO) vazbou na receptor EPO a JAK2“. The Journal of Biological Chemistry. 275 (38): 29338–47. doi:10,1074 / jbc.M003456200. PMID 10882725.
- ^ Sasaki A, Yasukawa H, Suzuki A, Kamizono S, Syoda T, Kinjyo I, Sasaki M, Johnston JA, Yoshimura A (červen 1999). „Cytokinem indukovatelný SH2 protein-3 (CIS3 / SOCS3) inhibuje Janus tyrosinkinázu vazbou přes N-koncovou kinázovou inhibiční oblast i doménu SH2“. Geny do buněk. 4 (6): 339–51. doi:10.1046 / j.1365-2443.1999.00263.x. PMID 10421843. S2CID 24871585.
- ^ A b Masuhara M, Sakamoto H, Matsumoto A, Suzuki R, Yasukawa H, Mitsui K, Wakioka T, Tanimura S, Sasaki A, Misawa H, Yokouchi M, Ohtsubo M, Yoshimura A (říjen 1997). "Klonování a charakterizace nových genů rodiny CIS". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 239 (2): 439–46. doi:10.1006 / bbrc.1997.7484. PMID 9344848.
- ^ A b Barahmand-Pour F, Meinke A, Groner B, Decker T (květen 1998). "Interakce Jak2-Stat5 analyzovány v kvasinkách". The Journal of Biological Chemistry. 273 (20): 12567–75. doi:10.1074 / jbc.273.20.12567. PMID 9575217.
- ^ A b Fujitani Y, Hibi M, Fukada T, Takahashi-Tezuka M, Yoshida H, Yamaguchi T, Sugiyama K, Yamanaka Y, Nakajima K, Hirano T (únor 1997). „Alternativní cesta pro aktivaci STAT, která je zprostředkována přímou interakcí mezi JAK a STAT“. Onkogen. 14 (7): 751–61. doi:10.1038 / sj.onc.1200907. PMID 9047382.
- ^ Takeshita T, Arita T, Higuchi M, Asao H, Endo K, Kuroda H, Tanaka N, Murata K, Ishii N, Sugamura K (duben 1997). „STAM, molekula adaptéru transdukující signál, je spojena s Janusovými kinázami a podílí se na signalizaci buněčného růstu a indukce c-myc“. Imunita. 6 (4): 449–57. doi:10.1016 / S1074-7613 (00) 80288-5. PMID 9133424.
- ^ Yasukawa H, Misawa H, Sakamoto H, Masuhara M, Sasaki A, Wakioka T, Ohtsuka S, Imaizumi T, Matsuda T, Ihle JN, Yoshimura A (březen 1999). "JAK-vazebný protein JAB inhibuje aktivitu Janus tyrosinkinázy vazbou v aktivační smyčce". Časopis EMBO. 18 (5): 1309–20. doi:10.1093 / emboj / 18.5.1309. PMC 1171221. PMID 10064597.
- ^ Dif F, Saunier E, Demeneix B, Kelly PA, Edery M (prosinec 2001). "Cytokinem indukovatelný protein obsahující SH2 potlačuje signalizaci PRL vazbou na receptor PRL". Endokrinologie. 142 (12): 5286–93. doi:10.1210 / endo.142.12.8549. PMID 11713228.
- ^ Endo TA, Masuhara M, Yokouchi M, Suzuki R, Sakamoto H, Mitsui K, Matsumoto A, Tanimura S, Ohtsubo M, Misawa H, Miyazaki T, Leonor N, Taniguchi T, Fujita T, Kanakura Y, Komiya S, Yoshimura A (Červen 1997). "Nový protein obsahující doménu SH2, která inhibuje JAK kinázy". Příroda. 387 (6636): 921–4. doi:10.1038/43213. PMID 9202126. S2CID 4347361.
- ^ Pezet A, Favre H, Kelly PA, Edery M (srpen 1999). „Inhibice a obnova přenosu signálu prolaktinu supresory cytokinové signalizace“. The Journal of Biological Chemistry. 274 (35): 24497–502. doi:10.1074 / jbc.274.35.24497. PMID 10455112.
- ^ Ungureanu D, Saharinen P, Junttila I, Hilton DJ, Silvennoinen O (květen 2002). „Regulace Jak2 cestou ubikvitin-proteazomu zahrnuje fosforylaci Jak2 na Y1007 a interakci s SOCS-1“. Molekulární a buněčná biologie. 22 (10): 3316–26. doi:10.1128 / MCB.22.10.3316-3326.2002. PMC 133778. PMID 11971965.
- ^ Takahashi-Tezuka M, Hibi M, Fujitani Y, Fukada T, Yamaguchi T, Hirano T (květen 1997). „Tec tyrosin kináza spojuje receptory cytokinů s PI-3 kinázou pravděpodobně prostřednictvím JAK“. Onkogen. 14 (19): 2273–82. doi:10.1038 / sj.onc.1201071. PMID 9178903.
- ^ Yamashita Y, Watanabe S, Miyazato A, Ohya Ki, Ikeda U, Shimada K, Komatsu N, Hatake K, Miura Y, Ozawa K, Mano H (březen 1998). „Tec a Jak2 kinázy spolupracují při zprostředkování aktivace transkripce c-fos řízené cytokiny“. Krev. 91 (5): 1496–507. doi:10,1182 / krev. V91.5.1496. PMID 9473212.
- ^ Guo D, Dunbar JD, Yang CH, Pfeffer LM, Donner DB (březen 1998). "Indukce signalizace Jak / STAT aktivací TNF receptoru typu 1". Journal of Immunology. 160 (6): 2742–50. PMID 9510175.
- ^ Shigematsu H, Iwasaki H, Otsuka T, Ohno Y, Arima F, Niho Y (květen 1997). „Role vav protoonkogenního produktu (Vav) v buněčné proliferaci zprostředkované erytropoetinem a aktivitě fosfatidylinositol 3-kinázy“. The Journal of Biological Chemistry. 272 (22): 14334–40. doi:10.1074 / jbc.272.22.14334. PMID 9162069.
- ^ Matsuguchi T, Inhorn RC, Carlesso N, Xu G, Druker B, Griffin JD (leden 1995). „Fosforylace tyrosinu p95Vav v myeloidních buňkách je regulována GM-CSF, IL-3 a ocelovým faktorem a je konstitutivně zvýšena p210BCR / ABL“. EMBO J.. 14 (2): 257–65. doi:10.1002 / j.1460-2075.1995.tb06999.x. PMC 398079. PMID 7530656.
- ^ Helmer RA, Panchoo M, Dertien JS, Bhakta SM, Hewetson A, Chilton BS (srpen 2010). „Prolaktinem indukovaná Jak2 fosforylace RUSH: klíčový prvek v signalizaci Jak / RUSH“. Molekulární a buněčná endokrinologie. 325 (1–2): 143–9. doi:10.1016 / j.mce.2010.05.010. PMC 2902710. PMID 20562009.
Další čtení
- Berger R (květen 2006). „[Rekurentní mutace genu JAK2 u chronických myeloproliferativních poruch]“. Pathologie-Biologie. 54 (4): 182–4. doi:10.1016 / j.patbio.2005.07.002. PMID 16084028.
- Pargade V, Darnige L, Gaussem P (2006). "[Získaná mutace JAK2 tyrosinkinázy a polycythemie vera]". Annales de Biologie Clinique. 64 (1): 3–9. PMID 16420986.
- Staerk J, Kallin A, Royer Y, Diaconu CC, Dusa A, Demoulin JB, Vainchenker W, Constantinescu SN (březen 2007). „JAK2, mutantní receptory JAK2 V617F a receptory pro cytokiny“. Pathologie-Biologie. 55 (2): 88–91. doi:10.1016 / j.patbio.2006.06.003. PMID 16904848.
- Hsu HC (březen 2007). "Patogenetická role mutace JAK2 V617F při chronických myeloproliferativních poruchách". Časopis Čínské lékařské asociace. 70 (3): 89–93. doi:10.1016 / S1726-4901 (09) 70337-5. PMID 17389152. S2CID 33300937.
externí odkazy
- Janus + Kinase + 2 v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)