EPH receptor A2 - EPH receptor A2 - Wikipedia

EPHA2
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1 MBQ, 2E8N, 2K9Y, 2 KSO, 2X10, 2X11, 3C8X, 3 Kč, 3FL7, 3HEI, 3HPN, 3KKA, 3 MB, 3MX0, 3SKJ, 4P2K, 4PDO, 4TRL, 5EK7
Identifikátory
Aliasy	EPHA2, Epha2, AW545284, Eck, Myk2, Sek-2, Sek2, ARCC2, CTPA, CTPP1, CTRCT6, EPH receptor A2, ECK
Externí ID	OMIM: 176946 MGI: 95278 HomoloGene: 20929 Genové karty: EPHA2
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 1 (lidský)
Konec	16,156,069 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 4 (myš)
Konec	141,329,384 bp
Exprese RNA vzor
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• vazba nukleotidů; • aktivita proteinkinázy; • aktivita transferázy; • kinázová aktivita; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • aktivita protein tyrosinkinázy; • ATP vazba; • aktivita receptoru efrinu; • aktivita transmembránového proteinu tyrosinkinázy; • kadherinová vazba; • aktivita virového receptoru; • aktivita receptoru transmembránového efrinu;
Buněčná složka	• integrální součást membrány; • buněčná projekce; • membrána; • volánová membrána; • buněčné spojení; • lamellipodná membrána; • náběžná hrana membrány; • ohnisková adheze; • integrální součást plazmatické membrány; • intracelulární; • buněčná membrána; • lamellipodium; • povrch buňky; • neuronová projekce; • receptorový komplex; • uzavírající spojení;
Biologický proces	• regulace sestavy lamellipodia; • vývoj kosterního systému; • negativní regulace signalizace proteinkinázy B.; • diferenciace buněk; • regulace buněčné adheze zprostředkované integrinem; • signalizace protein kinázy B.; • GO: 0032861, GO: 0032862, GO: 0032856 aktivace aktivity GTPázy; • fosforylace; • transmembránový receptorový protein tyrosinkinázová signální dráha; • diferenciace keratinocytů; • vaskulogeneze; • vývoj mnohobuněčných organismů; • fosforylace bílkovin; • buněčná adheze; • vývoj krevních cév; • notochord morfogeneze; • vývoj notochordových buněk; • angiogeneze; • vnitřní apoptotická signální dráha v reakci na poškození DNA; • vývoj neurální trubice; • neuronová diferenciace; • tvorba notochordu; • regulace kaskády ERK1 a ERK2; • buněčná chemotaxe; • postanální morfogeneze ocasu; • axiální tvorba mezodermu; • reakce na růstový faktor; • GO: virový proces 0022415; • migrace buněk; • apoptotický proces; • peptidyl-tyrosin fosforylace; • diferenciace osteoklastů; • diferenciace osteoblastů; • regulace angiogeneze; • regulace migrace endotelových buněk krevních cév; • signální dráha receptoru efrinu; • morfogeneze buněk optických vláken; • proliferace epiteliálních buněk mléčné žlázy; • přestavba kostí; • větvení zapojené do morfogeneze potrubí mléčné žlázy; • negativní regulace produkce cytokinů; • obranná odpověď na grampozitivní bakterii; • negativní regulace lymfangiogeneze; • proliferace endoteliálních buněk krevních cév zapojených do klíčení angiogeneze; • diferenciace buněk pericytu; • negativní regulace angiogeneze; • zánětlivá reakce; • negativní regulace produkce chemokinů; • morfogeneze krevních cév; • cAMP metabolický proces; • pohyblivost buněk; • virový vstup; • pozitivní regulace lokalizace proteinu na plazmatickou membránu; • axonové vedení; • lokalizace proteinu na plazmatickou membránu; • pozitivní regulace sestavy těsného spojení dvoubuněčných buněk;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	1969
	13836
	ENSG00000142627
	ENSMUSG00000006445
	P29317
	Q03145
	NM_004431; NM_001329090
	NM_010139
	NP_001316019; NP_004422
	NP_034269
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

EPH receptor A2 (receptor efrinu typu A 2) je protein že u lidí je kódován EPHA2 gen.^[5]^[6]

Funkce

Tento gen patří do ephrin podrodina receptoru proteinutyrosinkináza rodina. EPH a receptory související s EPH se podílejí na zprostředkování vývojových událostí, zejména v nervovém systému. Receptory v podrodině EPH mají obvykle jednu kinázovou doménu a extracelulární oblast obsahující a Cys - bohatá doména a 2 fibronektin opakování typu III. Efrinové receptory jsou rozděleny do dvou skupin na základě podobnosti jejich sekvencí extracelulárních domén a jejich afinit k vazbě na ephrin-A a ephrin-B ligandy. Tento gen kóduje protein, který váže ligandy ephrin-A.^[6]

Klinický význam

Může to být zapleteno do BRAF zmutovaný melanomy stává se rezistentním vůči inhibitorům BRAF a Inhibitory MEK.^[7] Je to také receptor, kterým Herpesvirus spojený s kaposiho sarkomem (KSHV) vstupuje do hostitelských buněk; inhibitory EphA2 s malými molekulami prokázaly určitou schopnost blokovat vstup KSHV do lidských buněk.^[8]

Interakce

Bylo prokázáno, že receptor EPH A2 komunikovat s:

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000142627 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání Ensembl 89: ENSMUSG00000006445 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Sulman EP, Tang XX, Allen C, Biegel JA, Pleasure DE, Brodeur GM, Ikegaki N (duben 1997). „ECK, gen související s lidským EPH, se mapuje na 1p36.1, běžnou oblast alterace lidských rakovin“. Genomika. 40 (2): 371–4. doi:10.1006 / geno.1996.4569. PMID 9119409.
^ ^A ^b "Entrez Gene: EPHA2 EPH receptor A2".
^ „Působení proti rezistenci na léky u melanomu“. 2015.
^ Hahn AS, Kaufmann JK, Wies E, Naschberger E, Panteleev-Ivlev J, Schmidt K, Holzer A, Schmidt M, Chen J, König S, Ensser A, Myoung J, Brockmeyer NH, Stürzl M, Fleckenstein B, Neipel F ( 2012). „Efrinový receptor tyrosinkináza A2 je buněčný receptor pro herpesvirus spojený s Kaposiho sarkomem“. Nat. Med. 18 (6): 961–6. doi:10,1038 / nm.2805. PMC 3645317. PMID 22635007.
^ Kikawa KD, Vidale DR, Van Etten RL, Kinch MS (říjen 2002). „Regulace kinázy EphA2 pomocí nízkomolekulární tyrosin fosfatázy indukuje transformaci“. J. Biol. Chem. 277 (42): 39274–9. doi:10,1074 / jbc.M207127200. PMID 12167657.
^ ^A ^b Pratt RL, Kinch MS (říjen 2002). „Aktivace tyrosinkinázy EphA2 stimuluje signální kaskádu kinázy MAP / ERK“. Onkogen. 21 (50): 7690–9. doi:10.1038 / sj.onc.1205758. PMID 12400011.
^ Pandey A, Lazar DF, Saltiel AR, Dixit VM (prosinec 1994). „Aktivace Eck receptorové proteinové tyrosinkinázy stimuluje aktivitu fosfatidylinositol 3-kinázy“. J. Biol. Chem. 269 (48): 30154–7. PMID 7982920.

Další čtení

Flanagan JG, Vanderhaeghen P (1998). "Efriny a receptory Eph v nervovém vývoji". Annu. Rev. Neurosci. 21: 309–45. doi:10.1146 / annurev.neuro.21.1.309. PMID 9530499. S2CID 1278600.
Zhou R (1998). "Eph receptory a ligandy rodiny". Pharmacol. Ther. 77 (3): 151–81. doi:10.1016 / S0163-7258 (97) 00112-5. PMID 9576626.
Holder N, Klein R (1999). "Eph receptory a efriny: efektory morfogeneze". Rozvoj. 126 (10): 2033–44. PMID 10207129.
Wilkinson DG (2000). "Eph receptory a efriny: regulátory vedení a montáže". Int. Reverend Cytol. International Review of Cytology. 196: 177–244. doi:10.1016 / S0074-7696 (00) 96005-4. ISBN 9780123646002. PMID 10730216.
Xu Q, Mellitzer G, Wilkinson DG (2000). "Role Eph receptorů a efrinů v segmentovém vzorování". Philos. Trans. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. 355 (1399): 993–1002. doi:10.1098 / rstb.2000.0635. PMC 1692797. PMID 11128993.
Wilkinson DG (2001). "Více rolí EPH receptorů a efrinů v nervovém vývoji". Nat. Rev. Neurosci. 2 (3): 155–64. doi:10.1038/35058515. PMID 11256076.
Kinch MS, Carles-Kinch K (2003). "Nadměrná exprese a funkční změny EphA2 tyrosinkinázy u rakoviny". Clin. Exp. Metastáza. 20 (1): 59–68. doi:10.1023 / A: 1022546620495. PMID 12650608.
Walker-Daniels J, Hess AR, Hendrix MJ, Kinch MS (2003). "Diferenciální regulace EphA2 v normálních a maligních buňkách". Dopoledne. J. Pathol. 162 (4): 1037–42. doi:10.1016 / S0002-9440 (10) 63899-0. PMC 1851246. PMID 12651595.
Lindberg RA, Hunter T (1990). „cDNA klonování a charakterizace eck, proteinu-tyrosinkinázy receptoru epiteliálních buněk v rodině proteinových kináz eph / elk“. Mol. Buňka. Biol. 10 (12): 6316–24. doi:10.1128 / mcb.10.12.6316. PMC 362907. PMID 2174105.
Pandey A, Shao H, Marks RM, Polverini PJ, Dixit VM (1995). „Role B61, ligandu pro Eck receptor tyrosinkinázu, v TNF-alfa-indukované angiogenezi“. Věda. 268 (5210): 567–9. Bibcode:1995Sci ... 268..567P. doi:10.1126 / science.7536959. PMID 7536959.
Pandey A, Duan H, Dixit VM (1995). „Charakterizace nového adaptivního proteinu podobného Src, který se asociuje s tyrosinkinázou receptoru Eck“. J. Biol. Chem. 270 (33): 19201–4. doi:10.1074 / jbc.270.33.19201. PMID 7543898.
Ruiz JC, Robertson EJ (1994). „Exprese genu pro receptorovou proteinovou tyrosinkinázu, eck, je během časného vývoje myši velmi omezená“. Mech. Dev. 46 (2): 87–100. doi:10.1016/0925-4773(94)90078-7. PMID 7918100.
Davis S, Gale NW, Aldrich TH, Maisonpierre PC, Lhotak V, Pawson T, Goldfarb M, Yancopoulos GD (1994). „Ligandy pro receptorové tyrosinkinázy související s EPH, které pro svou aktivitu vyžadují připojení k membráně nebo shlukování.“ Věda. 266 (5186): 816–9. Bibcode:1994Sci ... 266..816D. doi:10.1126 / science.7973638. PMID 7973638.
Pandey A, Lazar DF, Saltiel AR, Dixit VM (1994). „Aktivace Eck receptorové proteinové tyrosinkinázy stimuluje aktivitu fosfatidylinositol 3-kinázy“. J. Biol. Chem. 269 (48): 30154–7. PMID 7982920.
Ganju P, Shigemoto K, Brennan J, Entwistle A, Reith AD (1994). „Eck receptorová tyrosinkináza je zapojena do formování vzorů během gastrulace, segmentace zadního mozku a vývoje končetin“. Onkogen. 9 (6): 1613–24. PMID 8183555.
Gale NW, Holland SJ, Valenzuela DM, Flenniken A, Pan L, Ryan TE, Henkemeyer M, Strebhardt K, Hirai H, Wilkinson DG, Pawson T, Davis S, Yancopoulos GD (1996). „Eph receptory a ligandy obsahují dvě hlavní podtřídy specificity a jsou během embryogeneze recipročně rozčleněny“. Neuron. 17 (1): 9–19. doi:10.1016 / S0896-6273 (00) 80276-7. PMID 8755474.
Kozlosky CJ, VandenBos T, Park L, Cerretti DP, Carpenter MK (1997). „LERK-7: ligand kináz souvisejících s Eph je vývojově regulován v mozku“. Cytokin. 9 (8): 540–9. doi:10.1006 / cyto.1997.0199. PMID 9245480.
Ephnomenclature Committee (1997). "Jednotná nomenklatura pro receptory rodiny Eph a jejich ligandy, efriny. Výbor pro nomenklaturu Eph". Buňka. 90 (3): 403–4. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 80500-0. PMID 9267020.

externí odkazy

Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: P29317 (Receptor 2 lidského efrinu typu A) na PDBe-KB.
Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: Q03145 (Receptor Ephrin typu A myší 2) na PDBe-KB.

Tento článek o gen na lidský chromozom 1 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000142627 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání Ensembl 89: ENSMUSG00000006445 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid9119409-5] Sulman EP, Tang XX, Allen C, Biegel JA, Pleasure DE, Brodeur GM, Ikegaki N (duben 1997). „ECK, gen související s lidským EPH, se mapuje na 1p36.1, běžnou oblast alterace lidských rakovin“. Genomika. 40 (2): 371–4. doi:10.1006 / geno.1996.4569. PMID 9119409.

[entrez-6] A ^b "Entrez Gene: EPHA2 EPH receptor A2".

[7] „Působení proti rezistenci na léky u melanomu“. 2015.

[8] Hahn AS, Kaufmann JK, Wies E, Naschberger E, Panteleev-Ivlev J, Schmidt K, Holzer A, Schmidt M, Chen J, König S, Ensser A, Myoung J, Brockmeyer NH, Stürzl M, Fleckenstein B, Neipel F ( 2012). „Efrinový receptor tyrosinkináza A2 je buněčný receptor pro herpesvirus spojený s Kaposiho sarkomem“. Nat. Med. 18 (6): 961–6. doi:10,1038 / nm.2805. PMC 3645317. PMID 22635007.

[pmid12167657-9] Kikawa KD, Vidale DR, Van Etten RL, Kinch MS (říjen 2002). „Regulace kinázy EphA2 pomocí nízkomolekulární tyrosin fosfatázy indukuje transformaci“. J. Biol. Chem. 277 (42): 39274–9. doi:10,1074 / jbc.M207127200. PMID 12167657.

[pmid12400011-10] A ^b Pratt RL, Kinch MS (říjen 2002). „Aktivace tyrosinkinázy EphA2 stimuluje signální kaskádu kinázy MAP / ERK“. Onkogen. 21 (50): 7690–9. doi:10.1038 / sj.onc.1205758. PMID 12400011.

[pmid7982920-11] Pandey A, Lazar DF, Saltiel AR, Dixit VM (prosinec 1994). „Aktivace Eck receptorové proteinové tyrosinkinázy stimuluje aktivitu fosfatidylinositol 3-kinázy“. J. Biol. Chem. 269 (48): 30154–7. PMID 7982920.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

Enzymy
Aktivita	Aktivní stránky Závazný web Katalytická triáda Oxyanionový otvor Enzymová promiskuita Katalyticky dokonalý enzym Koenzym Kofaktor Enzymatická katalýza
Nařízení	Alosterická regulace Spolupráce Inhibitor enzymu Aktivátor enzymu
Klasifikace	EC číslo Nadčeleď enzymů Rodina enzymů Seznam enzymů
Kinetika	Kinetika enzymů Eadie – Hofsteeův diagram Hanes – Woolfův děj Lineweaver – Burkův graf Kinetika Michaelis – Menten
Typy	EC1 Oxidoreduktázy (seznam ) EC2 Transferázy (seznam ) EC3 Hydrolázy (seznam ) EC4 Lyázy (seznam ) EC5 Izomerázy (seznam ) EC6 Ligázy (seznam ) EC7 Translocases (seznam )