Membranomová databáze - Membranome database

Pro další použití viz Membranome.
Membranome
Obsah
PopisÚdaje o single-span (bitopické) transmembránové proteiny v genomech
Typy dat
zajat		Všechny bitopické proteiny ze šesti modelových organismů
OrganismyHomo sapiens, Arabidopsis thaliana, Dictyostelium discoideum, Saccharomyces cerevisiae, Escherichia coli, Methanococcus jannaschii
Kontakt
Výzkumné centrumFarmaceutická fakulta University of Michigan
Primární citacePMID  27510400
Datum vydání2017
Přístup
webová stránkahttp://membranome.org
Stáhnout URL[1]
Nástroje
WebFMAP a TMDOCK
Smíšený
Verze2.0
Kurátorská politikaKurátor

Membranomová databáze poskytuje strukturální a funkční informace o více než 6000 jednoprůchodové (bitopické) transmembránové proteiny z Homo sapiens, Arabidopsis thaliana, Dictyostelium discoideum, Saccharomyces cerevisiae, Escherichia coli a Methanocaldococcus jannaschii.[1] Bitopové membránové proteiny se skládají z jediné transmembránové alfa-šroubovice spojující ve vodě rozpustné domény proteinu umístěné na opačných stranách biologické membrány. Tyto proteiny se často podílejí na signální transdukce a komunikace mezi buňkami v mnohobuněčné organismy.

Databáze poskytuje informace o jednotlivých proteinech, včetně výpočetně generovaných trojrozměrných modelů jejich transmembrán alfa-šroubovice prostorově uspořádané v membráně, topologie, intracelulární lokalizace, aminokyselinové sekvence, architektura domény, funkční anotace a dostupné experimentální struktury z Proteinová datová banka. Poskytuje také klasifikaci bitopických proteinů do 15 funkčních tříd, více než 700 strukturních superrodin a 1400 rodin spolu s 3D strukturami bitopického proteinu komplexy které jsou také klasifikovány do různých rodin.[1] Druhá verze Membranome[2] poskytuje 3D modely více než 2 000 paralelních homodimerů vytvořených TM-helixy bitopických proteinů z různých organismů, které byly generovány pomocí programu TMDOCK.[3] Modely homodimerů byly ověřeny porovnáním s dostupnými experimentálními údaji pro téměř 600 proteinů.[4] Databáze obsahuje stahovatelné soubory souřadnic transmembránových šroubovic a jejich homodimerů s vypočítanými hranicemi membrány.

Webové stránky databáze poskytují přístup k souvisejícím webovým serverům, FMAP[5] a TMDOCK, které byly vyvinuty pro modelování jednotlivých alfa-šroubovic a jejich dimerních komplexů v membránách. Databáze a webové servery byly použity při experimentálních a bioinformatických studiích proteinů bitopické membrány[6][7][8][9]

Reference

  1. ^ A b Lomize, Andrei L; Lomize, Michail A; Krolicki, SR; Pogozheva, Irina D. (2017). „Membranome: a databáze pro proteomovou analýzu jednoprůchodových membránových proteinů“. Nucleic Acids Res. 45 (D1): D250 – D255. doi:10.1093 / nar / gkw712. PMC  5210604. PMID  27510400.
  2. ^ Membranome 2.0: databáze pro proteomové profilování bitopických proteinů a jejich dimerů, autor: Lomize, Andrei L., Hage, Jacob M., Pogozheva, Irina D., Bioinformatika, ročník: 34, číslo: 6 stran: 1061-1062.
  3. ^ TMDOCK: Energetická metoda modelování alfa-šroubovicových dimerů v membránáchautori: Lomize, Andrei L. a Pogozheva, Irina D., J. Mol. Biol., Ročník: 429 Vydání: 3, stránky: 390-398
  4. ^ Stránka ověření dimeru Membranome
  5. ^ Termodynamický model sekundární struktury pro alfa-helikální peptidy a proteiny, od Lomize, AL a Mosberg, HI, Biopolymery, sv. 42, vydání: 2, stránky: 239-269
  6. ^ Vývoj a adaptace jednoprůchodových transmembránových proteinů “, autor: Pogozheva, Irina D. a Lomize, Andrei L., Biochimica et. Biophysica Acta Biomembrány, Ročník: 1860 Vydání: 2 Stránky: 364-377
  7. ^ Struktury membránových proteinů: Přehled nástrojů výpočetního modelování, Almeida, Jose G .; Preto, Antonio J., Koukos, Panagiotis I., Bonvin, Alexandre M. J. J., Moreira, Irina S. Biochimica et. Biophysica Acta, sv. 1859, vydání: 10, strany: 2021-2039
  8. ^ NMR relaxační parametry methylových skupin jako nástroj k mapování rozhraní interakcí helix-helix v membránových proteinechLesovoy, D. M., Mineev, K. S., Bragin, P. E., Bocharova, O. V., Bocharov, E. V., Arseniev, A. S., J. Biomol. NMR, sv. 69, vydání: 3, strany 165-179
  9. ^ Prostorová struktura transmembránové domény TLR4 v bicelkách poskytuje pohled na mechanismus aktivace receptoruMineev, Konstantin S., Goncharuk, Sergey A., Goncharuk, Marina V., Volynsky, Pavel E., Novikova, Ekaterina V., Arseinev, Alexander S., Vědecké zprávy, sv. 7, číslo článku: 6864