PTPRM - PTPRM

PTPRM
Protein PTPRM PDB 1rpm.png
Dostupné struktury
PDBHledání ortologu: PDBe RCSB
Identifikátory
AliasyPTPRM, PTPRL1, R-PTP-MU, RPTPM, RPTPU, hR-PTPu, protein tyrosin fosfatáza, receptor typu M, protein tyrosin fosfatáza receptor typu M
Externí IDOMIM: 176888 MGI: 102694 HomoloGene: 37694 Genové karty: PTPRM
Umístění genu (člověk)
Chromozom 18 (lidský)
Chr.Chromozom 18 (lidský)[1]
Chromozom 18 (lidský)
Genomická poloha pro PTPRM
Genomická poloha pro PTPRM
Kapela18p11.23Start7,566,782 bp[1]
Konec8,406,861 bp[1]
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

5797

19274

Ensembl

ENSG00000173482

ENSMUSG00000033278

UniProt

P28827

P28828

RefSeq (mRNA)

NM_008984
NM_001357625

RefSeq (protein)

NP_033010
NP_001344554

Místo (UCSC)Chr 18: 7,57 - 8,41 MbChr 17: 66,67 - 67,35 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

Receptorový typ tyrosin-protein fosfatázy mu je enzym že u lidí je kódován PTPRM gen.[5][6][7]

Funkce

Protein kódovaný tímto genem je členem proteinu tyrosin fosfatáza (PTP) rodina. Proteinové tyrosin fosfatázy jsou proteinové enzymy, které odstraňují fosfátové zbytky z tyrosinových zbytků na jiných proteinech. Tyrosinkinázy jsou enzymy, které přidávají fosfáty ke zbytkům tyrosinu, a jsou protichůdnými enzymy k PTP. Je známo, že PTP jsou signální molekuly, které regulují různé buněčné procesy včetně buněčného růstu, diferenciace, mitotického cyklu a onkogenní transformace. PTP mohou být cytosolické i transmembránové.[8][9]

Struktura

Transmembránové PTP jsou známé jako receptory protein tyrosin fosfatázy (RPTP). RPTP jsou jednoprůchodové transmembránové proteiny obvykle s jednou nebo dvěma katalytickými doménami v jejich intracelulární doméně (část proteinu, která je uvnitř buňky) a různými extracelulárními strukturami (část proteinu, která je mimo buňku).[10][11]

PTPmu má ve své intracelulární doméně extracelulární oblast, jednu transmembránovou oblast, 158 aminokyselin dlouhou juxtamembránovou doménu a dvě tandemové tyrosin fosfatázové domény (označované jako D1 a D2).[5]Pouze membránová proximální fosfatázová doména, D1, je katalyticky aktivní. Extracelulární oblast obsahuje doménu meprin-A5 antigen-PTP mu (MAM), doménu podobnou Ig a čtyři opakování podobná fibronektinu typu III. Existují další RPTP, které se podobají PTPmu. Všechny tyto proteiny jsou seskupeny jako RPTP typu IIb a zahrnují PTPkappa (κ), PTPrho (ρ) a PCP-2. Struktura RPTP typu IIb je klasifikuje jako členy nadrodina imunoglobulinů z molekuly buněčné adheze, kromě toho, že jsou tyrosin fosfatázy.[10][12] Struktura PTPmu naznačuje, že může regulovat buněčnou adhezi a migraci pomocí funkcí extracelulární buněčné adhezní molekuly a zároveň regulovat hladinu fosforylace tyrosinu uvnitř buněk pomocí své katalytické domény tyrosin fosfatázy. O RPTP včetně PTPmu byla napsána řada recenzí.[10][11][13][14][15][16][17][18][19][20][21] PTPmu je exprimován v různých orgánových tkáních v těle, včetně plic, srdce a mozku,[22] slinivka břišní,[23] endoteliální buňky v kapilárách a tepnách v celém těle,[24][25][26] a v sítnici a mozkových buňkách.[27][28][29][30][31] Ukázalo se, že PTPmu zvyšuje mRNA K + kanálu Kv1,5 v srdečních myocytech, když jsou buňky CHO exprimující PTPmu kultivovány se srdečními myocyty.[32]

Homofilní vazba

PTPmu protein exprimovaný na povrchu buněk je schopen zprostředkovat vazbu mezi dvěma buňkami, což vede ke shlukování buněk, známému jako agregace buňka-buňka.[33][34] PTPmu toho dosahuje interakcí s jinou molekulou PTPmu na sousední buňce, známou jako homofilní vazba. Ig doména PTPmu je zodpovědná za podporu homofilní vazby.[35] Ig doména je také zodpovědná za lokalizaci PTPmu na povrch plazmatické membrány buňky.[36] Schopnost úzce souvisejících molekul, jako je PTPmu a PTPkappa, se oddělit, aby se spojily pouze se svými identicky shodnými (homologními) molekulami, známými jako třídění, je přičítána doméně MAM.[37] MAM, Ig a první dvě opakování FNIII jsou minimální extracelulární domény potřebné pro účinnou adhezi mezi buňkami.[35][36][37][38][39][40][41] Krystalografické studie prokázaly, že domény MAM a Ig jsou úzce spojeny do jedné funkční entity.[39] Další analýza krystalové struktury Aricescu a kolegové předpovídali, že adhezivní rozhraní mezi dvěma proteiny PTPu je mezi doménami MAM a Ig jednoho proteinu PTPu interaguje s první a druhou doménou FN III druhého proteinu PTPu.[40] RPTP typu IIb zprostředkovávají adhezi, s výjimkou PCP-2.[42]

Aktivita tyrosin fosfatázy

Existuje řada způsobů, jak lze regulovat katalytickou aktivitu RPTP (přehled viz [11][14][17][43]). Dimerizace identických proteinů RPTP na povrchu buněk opouští domény PTP buď v otevřené aktivní konformaci, jako v případě PTPmu[44] a LAR,[45] nebo v inhibované konformaci, která zanechává katalytickou doménu nepřístupnou, v případě CD45,[46] PTPalpha,[47] a PTPzeta / beta.[48] Vazba různých částí proteinu na sebe (např. Skládáním pro interakci se sebou), známá jako intramolekulární interakce, může ovlivnit aktivitu RPTP. Cytoplazmatické domény různých RPTP mohou interagovat[49][50] k získání heterodimerů proteinů RPTP, které pak ovlivňují katalytickou aktivitu (například viz [51]).

Regulace katalytické aktivity PTPmu je složitá. Jako většina RPTP je membránová proximální (nebo Dl) fosfatázová doména PTPmu katalyticky aktivní.[52] Při vysoké hustotě buněk, když se molekuly PTPmu váží na sebe homofilně, jsou hladiny fosfotyrosinu sníženy.[53] To naznačuje, že PTPmu může být katalyticky aktivní při vysoké hustotě buněk. Substráty PTPmu (proteiny, které jsou defosforylovány PTPmu), jako např p120catenin, mají tendenci být defosforylovány při vysoké hustotě buněk,[54] podpora hypotézy, že PTPmu je katalyticky aktivní, pokud je vázán homofilně. PTPmu je konstitutivně dimerizován díky své extracelulární doméně.[55]

Analýza krystalové struktury Dl PTPmu prokázala, že dimery PTPmu jsou v otevřené aktivní konformaci.[44] I když mohou být aktivní dimery PTPmu, další studie naznačuje, že extracelulární doména PTPmu snižuje aktivitu fosfatázy. V této studii bylo prokázáno, že cytoplazmatická doména PTPmu (molekula PTPmu postrádající extracelulární doménu) má v enzymatickém fosfatázovém testu větší aktivitu fosfatázy než protein plné délky.[56]

PTPmu má dlouhou juxtamembránovou doménu, která pravděpodobně ovlivňuje katalytickou aktivitu. Juxtamembránová doména PTPmu se může vázat buď na D1 a / nebo D2 PTPmu, ale pouze ve stejném monomeru PTPmu.[57] Bylo navrženo odstranění juxtamembránové domény z PTPmu, aby se snížila aktivita PTPmu fosfatázy.[52] D2 doména PTPmu také reguluje jeho aktivitu. Ačkoli se původně prokázalo, že pozitivně reguluje aktivitu fosfatázy,[52] Bylo prokázáno, že doména D2 negativně ovlivňuje katalytickou aktivitu PTPmu.[58] Motiv ve tvaru klínu lokalizovaný D1 také reguluje katalytickou aktivitu.[59] Použití peptidu se stejnou sekvencí jako klínový motiv inhibuje funkce zprostředkované PTPmu.[59][60][61][62]

Určité podněty mohou také ovlivňovat aktivitu PTP. Například změna buněčné oxidace vyvolává konformační změny v cytoplazmatické doméně PTPmu, které mohou ovlivnit její aktivitu tyrosin fosfatázy nebo vazbu extracelulárních ligandů.[55]

Adheze závislá na kadherinu

Klasický kadheriny jsou důležité proteiny, které se buňky váží v těle („in vivo“), kde běžně stabilizují spojení typu buňka-buňka známé jako spojení typu „adherens“. Kadheriny stabilizují spojení adherenů prostřednictvím interakce cytoplazmatických domén kadherinu s proteiny cateninu, jako je p120-katenin, beta-katenin a alfa-katenin. Kateniny se zase váží na aktinový cytoskelet. Vazba těchto proteinů na aktinový cytoskelet zabrání růstu aktinu (proces známý jako polymerace), a proto udržuje buňky v klidu. Kadheriny regulují adhezi mezi buňkami během vývoje těla a v dospělé tkáni. Narušení proteinů kadherinu genetickými změnami nebo změnami struktury nebo funkce proteinu bylo spojeno s progresí nádoru. Zejména PTPmu reguluje adhezi buněk ke klasickým kadherinům.[63] PTPmu pravděpodobně reguluje adhezi závislou na kadherinu interakcí s kadheriny i kateniny prostřednictvím cytoplazmatické domény PTPmu. Na podporu tohoto tvrzení bylo prokázáno, že PTPmu interaguje a / nebo defosforyluje mnoho signálních proteinů zapojených do regulace komplexu kadherin-katenin, včetně p120 katenin,[54] a E-kadherin (CDH1 (gen) ) a N-kadherin (CDH2 ).[22][64] Bylo také prokázáno, že PTPmu interaguje s c-Met receptor pro růstový faktor hepatocytů, protein, který je také lokalizován na adherenčních spojích.[65] Ačkoli p120 katenin je potenciálním substrátem PTPmu,[54] jiní navrhli, že interakce mezi PTPmu a cateniny je pouze nepřímá prostřednictvím E-kadherinu.[66] Integrin α3β1 a tetraspanin CD151 regulují expresi genu PTPmu za účelem podpory adheze buněk k buňkám zprostředkovanou E-kadherinem.[67]

Kromě katechinů a kadherinů PTPmu defosforyluje PIPKIγ90 a nektin-3 (PVRL3 ) ke stabilizaci spojení adherenů na bázi E-kadherinu.[68] PTPmu také defosforyluje další protein spojující buňky, konexin 43. Interakce mezi konexinem 43 a PTPmu zvyšuje komunikaci mezerou.[69]

Adheze endoteliálních buněk

PTPu je exprimován v endoteliálních buňkách lidské pupečníkové žíly (HUVEC )[70] a v kapilárách ve vyvíjejícím se mozku.[24] Exprese PTPu v buňkách HUVEC se zvyšuje při vyšší hustotě buněk.[70] Studie exprese PTPu ve zvířecích tkáních prokázaly, že PTPu je kromě mozkových buněk přednostně exprimován v endotelových buňkách tepen a kapilár a v srdečním hladkém svalu.[25][26] Kvůli této specializované expresi v arteriálních endoteliálních buňkách a protože se zjistilo, že PTPµ se asociuje s proteiny podílejícími se na udržování spojení endoteliální buňky a buňky, jako je VE-kadherin[71] Předpokládá se, že PTPu reguluje tvorbu nebo propustnost spojení endoteliálních buněk. Ukázalo se, že PTPµ je zapojen do mechanotransdukce, která je výsledkem změn průtoku krve, které mají vliv na dilataci krevních cév zprostředkovanou endotelovými buňkami, což je proces vyvolaný „smykovým stresem“.[72] Pokud PTPmu chybí u myší (PTPmu - / - knock-out myši), kanylované mezenterické tepny vykazují sníženou dilataci vyvolanou průtokem (nebo „smykovým stresem“).[72] Aktivita PTPmu tyrosin fosfatázy je aktivována smykovým stresem.[73] Caveolin 1 je protein lešení obohacený o spojení endoteliálních buněk, který je také spojen s odpověďmi regulovanými smykovým stresem.[73] Caveolin 1 je defosforylován na tyrosinu 14 v reakci na smykové napětí a předpokládá se, že PTPmu katalyzuje tuto reakci.[73]

Migrace buněk

Výrůstek neuritů

PTPmu je exprimován ve vyvíjejícím se mozku a sítnici.[27][28][29][30][31][74] Mozková buňka nebo neuron má buněčné tělo, které obsahuje jádro a dva typy rozšíření nebo procesů, které vyrůstají z buněčného těla, dendrity a axony. Dendrity obecně přijímají vstup z jiných neuronů, zatímco axony vysílají výstup do sousedních neuronů. Tyto procesy se nazývají neurity, když se pěstují „in vitro“ na destičkách pro tkáňové kultury, protože není jasné, zda se jedná o dendrity nebo axony. Růstové studie „in vitro“ jsou užitečné pro hodnocení mechanismů, které neurony používají k růstu a fungování. Zkouška růstu neuritů je typem experimentu, kdy jsou neurony umístěny na různé adhezivní substráty na destičkách pro tkáňové kultury. Test neuritového výrůstku má napodobit, jak neurony rostou uvnitř těla. Během vývoje nervového systému dosahují neuronové axony svých často vzdálených cílů reakcí na různé substráty v jejich prostředí, takzvané vodicí stopy, které jsou atraktivní, odpudivé nebo jednoduše permisivní, což znamená, že tyto substráty táhnou axony směrem k nim, pryč od nich , nebo jednat způsobem, který umožňuje růst, resp. Když se PTPmu aplikuje na misku jako substrát „in vitro“, podporuje růst neuritů.[27] PTPmu také působí jako vodítko během vývoje nervového systému odpuzováním neuritů spánkové nervové sítnice, zatímco umožňuje růst neuritů z nosní nervové sítnice.[28] Exprese proteinu PTPmu schopného defosforylovat tyrosinové zbytky je nutná pro zprostředkování růstu nosních neuritů a časové odpudivosti neuritů.[75] Blokováním exprese proteinu PTPmu pomocí antisense technologie nebo expresí katalyticky neaktivních mutantů PTPmu (molekuly PTPmu, které nemohou defosforylovat své cílové proteiny) ve vyvíjející se sítnici, bylo prokázáno, že PTPmu je nezbytný pro vývoj nervové sítnice .[29]

PTPmu také reguluje růst neuritů na klasických kadherinech. Aktivita PTPmu tyrosin fosfatázy je nezbytná pro růst neuritů na klasických kadherinech E-, N- a R-kadherinu,[27][60][61] což naznačuje, že PTPmu defosforyluje klíčové složky komplexu kadherin-katenin k regulaci axonální migrace. To opět zdůrazňuje, že PTPmu pravděpodobně reguluje procesy závislé na kadherinu prostřednictvím své cytoplazmatické domény.

Byly identifikovány různé signály potřebné pro růst a odpuzování neuritů zprostředkovaných PTPmu. Některé z těchto signálů jsou proteiny, které interagují s PTPmu nebo se na něj vážou, zatímco jiné mohou být defosforylovány PTPmu. PTPmu interaguje s proteiny lešení RACK1 /GNB2L1,[76] a IQGAP1.[77] IQGAP1 je lešení pro Rodina Rho GTPas, E-kadherin, beta-katenin a další bílkoviny. Vazba IQGAP1 na Rho GTPasy je nezbytná pro růst neuritů zprostředkovaných PTPmu.[77] Rostoucí špička neuronu, růstový kužel, má zřetelný vzhled v závislosti na tom, jaké signály jsou aktivovány uvnitř růstového kuželu, když se dotkne různých substrátů. Morfologie růstových kuželů na PTPmu a odpuzování temporálních neuritů jsou regulovány členem rodiny Rho GTPase, Cdc42.[78][79] Inhibice Rho GTPázy Racl umožnila růst neuritů na PTPmu z neuronů v časové sítnici.[79]

Proteiny PLCγ1 (PLCG1 ), PKCδ (PRKCD ) a BCCIP jsou PTPmu substráty.[80] Aktivita PKCδ je vyžadována pro růst neuritů zprostředkovaných PTPmu[81] a odpuzování neuritů zprostředkované PTPmu.[82] Exprese BCCIP je nezbytná pro růst neuritů zprostředkovaných PTPmu.[83] PTPmu se štěpí na určité druhy rakoviny mozku, což vede k nukleární translokaci cytoplazmatické domény PTPmu (viz níže). Možnou funkcí interakce BCCIP-PTPmu může být přesun intracelulárního fragmentu PTPmu do buněčného jádra. Stručně řečeno, PTPmu defosforyluje PKCδ, PLCy1 a BCCIP a váže se na IQGAP1. Exprese a / nebo aktivita všech těchto proteinů a Cdc42 je nezbytná pro růst neuritů zprostředkovaných PTPmu. Také aktivita GTPázy Rac1 podporuje odpuzování neuritů zprostředkované PTPmu.

Rakovina

PTPmu je downregulován v glioblastoma multiforme (GBM) buňky a tkáň ve srovnání s normální kontrolní tkání nebo buňkami.[84] Snížení exprese PTPmu v GBM buňkách bylo spojeno se zvýšenou migrací GBM buněk.[84][85] [86][87] Bylo zjištěno, že exprese PTPmu je snížena v GBM buňkách proteolýzou proteinu plné délky na uvolněný extracelulární fragment[88] a cytoplazmaticky uvolněný intracelulární fragment, který je schopen translokace do jádra.[62] Štěpení PTPmu je podobné jako štěpení identifikované pro Signální dráha zářezu. PTPmu se nejprve štěpí, aby se získaly dva nekovalentně spojené fragmenty,[35][53] pravděpodobně prostřednictvím furinové endo-peptidázy v endoplazmatickém retikulu (ER), jak bylo prokázáno u jiného RPTP, LAR (nebo PTPRF ).[89][90] Pak je PTPmu pravděpodobně štěpen pomocí Disintegrin a metaloproteináza (ADAM) proteáza v extracelulární doméně PTPmu k uvolnění uvolněného extracelulárního fragmentu, pak gama sekretáza komplex v transmembránové doméně k uvolnění intracelulárního fragmentu PTPmu (přehled v [20] a [21] Štěpení PTPmu by pravděpodobně ovlivnilo signalizační partnery, ke kterým by PTPmu měl přístup, jak bylo navrženo. (Phillips-Mason, Craig and Brady-Kalnay, 2011). PLCy1 je PTPmu substrát.[80] Aktivita PLCγ1 je nezbytná pro zprostředkování migrace buněk GBM v nepřítomnosti PTPmu,[80] je tedy pravděpodobné, že PTPmu defosforylace PLCγ1 brání migraci zprostředkované PLCγ1. Štěpení molekuly buněčné adheze, stejně jako PTPmu, byl také spojen s deregulací kontaktní inhibice růstu pozorovaného v rakovinných buňkách.[20] Vizualizace vylučovaného extracelulárního fragmentu PTPmu byla navržena jako účinný prostředek k vymezení hranic GBM nádoru in vivo.[88] Fluorescenčně značené PTPmu peptidy, které se homofilně váží na vylučované PTPmu extracelulární domény, jsou schopné procházet hematoencefalickou bariérou a identifikovat okraje tumoru v hlodavčích modelech GBM.[88]

Interakce

PTPRM bylo prokázáno komunikovat s:

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000173482 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000033278 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ A b Gebbink MF, van Etten I, Hateboer G, Suijkerbuijk R, Beijersbergen RL, Geurts van Kessel A, Moolenaar WH (listopad 1991). "Klonování, exprese a chromozomální lokalizace nového domnělého receptoru podobného proteinu tyrosin fosfatázy". FEBS Lett. 290 (1–2): 123–30. doi:10.1016 / 0014-5793 (91) 81241-Y. PMID  1655529. S2CID  7237197.
  6. ^ Suijkerbuijk RF, Gebbink MF, Moolenaar WH, Geurts van Kessel A (listopad 1993). „Jemné mapování genu lidského receptoru podobného proteinu tyrosin fosfatázy (PTPRM) na 18p11.2 pomocí fluorescenční in situ hybridizace“. Cytogenet Cell Genet. 64 (3–4): 245–6. doi:10.1159/000133598. PMID  8404049.
  7. ^ "Entrez Gene: PTPRM protein tyrosin fosfatáza, receptorového typu, M".
  8. ^ Tonks NK, Yang Q, Flint AJ, Gebbink MF, Franza BR, Hill DE, Sun H, Brady-Kalnay S (1992). „Protein tyrosin fosfatázy: problémy rostoucí rodiny“ (PDF). Cold Spring Harb Symp Quant Biol. 57: 87–94. doi:10.1101 / sqb.1992.057.01.012. PMID  1339708.
  9. ^ Brady-Kalnay SM, Tonks NK (březen 1994). "Protein tyrosin fosfatázy: od struktury k funkci". Trends Cell Biol. 4 (3): 73–6. doi:10.1016/0962-8924(94)90172-4. PMID  14731595.
  10. ^ A b C Brady-Kalnay, S.M. (1998). "Ig-nadčeleď fosfatázy". V Peter Sonderegger (ed.). Ig superrodinné molekuly v nervovém systému (6. vyd.). Curych: Harwood Academic Publishers.
  11. ^ A b C Brady-Kalnay, S.M. (2001). "Protein tyrosin fosfatázy". V Beckerle, M. (ed.). Adheze buněk: hranice v molekulární biologii (39 ed.). Oxford, UK .: Oxford University Press. 217–258.
  12. ^ Brady-Kalnay SM, Tonks NK (1995). "Protein tyrosin fosfatázy jako receptory adheze". Curr Opin Cell Biol. 7 (5): 650–7. doi:10.1016/0955-0674(95)80106-5. PMID  8573339.
  13. ^ Brady-Kalnay SM, Tonks NK (1994). "Receptorový protein tyrosin fosfatázy, buněčná adheze a signální transdukce". Pokroky v proteinových fosfatázách. 8: 241–71. ISSN  0775-051X.
  14. ^ A b Bixby JL (březen 2001). "Ligandy a signalizace prostřednictvím tyrosin fosfatáz typu receptoru". IUBMB Life. 51 (3): 157–63. doi:10.1080/152165401753544223. PMID  11547917. S2CID  44938812.
  15. ^ Beltran PJ, Bixby JL (leden 2003). "Receptorový protein tyrosin fosfatázy jako mediátory buněčné adheze". Přední. Biosci. 8 (4): d87–99. doi:10.2741/941. PMID  12456340.
  16. ^ Johnson KG, Van Vactor D (2003). "Receptorový protein tyrosin fosfatázy ve vývoji nervového systému". Physiol Rev. 83 (1): 1–24. doi:10.1152 / physrev.00016.2002. PMID  12506125.
  17. ^ A b Ensslen-Craig SE, Brady-Kalnay SM (2004). „Receptorový protein tyrosin fosfatázy reguluje nervový vývoj a vedení axonů“. Dev Biol. 275 (1): 12–22. doi:10.1016 / j.ydbio.2004.08.009. PMID  15464569.
  18. ^ Burridge K, Sastry SK, Sallee JL (2006). "Regulace buněčné adheze protein-tyrosin fosfatázami. I. Adheze buňka-matice". J Biol Chem. 281 (23): 15593–6. doi:10,1074 / jbc.R500030200. PMID  16497668.
  19. ^ Sallee JL, Wittchen ES, Burridge K (2006). "Regulace buněčné adheze pomocí protein-tyrosin fosfatáz: II. Adheze mezi buňkami". J Biol Chem. 281 (24): 16189–92. doi:10,1074 / jbc.R600003200. PMID  16497667.
  20. ^ A b C Craig SE, Brady-Kalnay SM (2011). „Rakovinné buňky rozřezávají adhezní molekuly homofilních buněk a běží. Cancer Res. 71 (2): 303–9. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-10-2301. PMC  3343737. PMID  21084269.
  21. ^ A b Craig SE, Brady-Kalnay SM (2011). „Tumorové extracelulární fragmenty receptorových proteinových tyrosin fosfatáz (RPTP) jako nástroje molekulární diagnostiky rakoviny“. Protirakovinné látky Med Chem. 11 (1): 133–40. doi:10.2174/187152011794941244. PMC  3337336. PMID  21235433.
  22. ^ A b C d Brady-Kalnay SM, Rimm DL, Tonks NK (1995). „Receptorový protein tyrosin fosfatáza PTPmu se asociuje s kadheriny a kateniny in vivo“. J Cell Biol. 130 (4): 977–86. doi:10.1083 / jcb.130.4.977. PMC  2199947. PMID  7642713.
  23. ^ Schnekenburger J, Mayerle J, Simon P, Domschke W, Lerch MM (1999). "Defosforylace proteinů a tyrosinů a udržování buněčných adhezí ve slinivce břišní". Ann N Y Acad Sci. 880: 157–65. doi:10.1111 / j.1749-6632.1999.tb09518.x. PMID  10415859. S2CID  35492083.
  24. ^ A b Sommer L, Rao M, Anderson DJ (1997). „RPTP delta a nový protein tyrosin fosfatáza RPTP psi jsou exprimovány v omezených oblastech vyvíjejícího se centrálního nervového systému“. Dev Dyn. 208 (1): 48–61. doi:10.1002 / (SICI) 1097-0177 (199701) 208: 1 <48 :: AID-AJA5> 3.0.CO; 2-1. PMID  8989520.
  25. ^ A b Bianchi C, Sellke FW, Del Vecchio RL, Tonks NK, Neel BG (1999). „Protein tyrosin fosfatáza typu receptoru exprimován ve specifických vaskulárních endoteliálních lůžkách in vivo.“ Exp Cell Res. 248 (1): 329–38. doi:10.1006 / excr.1999.4428. PMID  10094839.
  26. ^ A b Koop EA, Lopes SM, Feiken E, Bluyssen HA, van der Valk M, Voest EE, Mummery CL, Moolenaar WH, Gebbink MF (2003). "Exprese receptorové tyrosin fosfatázy mu jako marker pro heterogenitu endoteliálních buněk; analýza exprese genu RPTPmu pomocí LacZ knock-in myší". Int J Dev Biol. 47 (5): 345–54. PMID  12895029.
  27. ^ A b C d Burden-Gulley SM, Brady-Kalnay SM (1999). „PTPmu reguluje růst neuritů závislých na N-kadherinu“. J Cell Biol. 144 (6): 1323–36. doi:10.1083 / jcb.144.6.1323. PMC  2150569. PMID  10087273.
  28. ^ A b C Burden-Gulley SM, Ensslen SE, Brady-Kalnay SM (2002). „Protein tyrosin fosfatáza-mu odlišně reguluje růst neuritů nosních a spánkových neuronů v sítnici“. J. Neurosci. 22 (9): 3615–27. doi:10.1523 / JNEUROSCI.22-09-03615.2002. PMC  6758368. PMID  11978837.
  29. ^ A b C Ensslen SE, Rosdahl JA, Brady-Kalnay SM (2003). „Receptorový protein tyrosin fosfatáza mu, PTPmu, reguluje histogenezi kuřecí sítnice“. Dev Biol. 264 (1): 106–18. doi:10.1016 / j.ydbio.2003.08.009. PMID  14623235.
  30. ^ A b Chilton JK, Stoker AW (2000). "Exprese receptorového proteinu tyrosin fosfatáz v embryonální kuřecí míchě". Mol Cell Neurosci. 16 (4): 470–80. doi:10,1006 / mcne.2000.0887. PMID  11085882. S2CID  24084590.
  31. ^ A b Ledig MM, McKinnell IW, Mrsic-Flogel T, Wang J, Alvares C, Mason I, Bixby JL, Mueller BK, Stoker AW (1999). "Exprese receptorových tyrosin fosfatáz během vývoje retinotektální projekce kuřat". J. Neurobiol. 39 (1): 81–96. doi:10.1002 / (SICI) 1097-4695 (199904) 39: 1 <81 :: AID-NEU7> 3.0.CO; 2-K. PMID  10213455.
  32. ^ Hershman KM, Levitan ES (2000). "RPTPmu a fosforylace proteinu tyrosinu regulují expresi mRNA kanálu K (+) v dospělých srdečních myocytech". Am J Physiol Cell Physiol. 278 (2): C397–403. doi:10.1152 / ajpcell.2000.278.2.C397. PMID  10666036.
  33. ^ Brady-Kalnay SM, Flint AJ, Tonks NK (1993). „Homofilní vazba PTP mu, proteinu tyrosin fosfatázy receptorového typu, může zprostředkovat agregaci mezi buňkami“. J Cell Biol. 122 (4): 961–72. doi:10.1083 / jcb.122.4.961. PMC  2119586. PMID  8394372.
  34. ^ Gebbink MF, Zondag GC, Wubbolts RW, Beijersbergen RL, van Etten I, Moolenaar WH (1993). „Adheze mezi buňkami zprostředkovaná receptorovým proteinem tyrosin fosfatázou“. J Biol Chem. 268 (22): 16101–4. PMID  8393854.
  35. ^ A b C Brady-Kalnay SM, Tonks NK (1994). "Identifikace homofilního vazebného místa receptorového proteinu tyrosin fosfatázy PTP mu". J Biol Chem. 269 (45): 28472–7. PMID  7961788.
  36. ^ A b Del Vecchio RL, Tonks NK (2005). "Konzervovaná imunoglobulinová doména řídí subcelulární lokalizaci proteinu homofilní adhezní receptor-tyrosin fosfatáza mu". J Biol Chem. 280 (2): 1603–12. doi:10,1074 / jbc.M410181200. PMID  15491993.
  37. ^ A b Zondag GC, Koningstein GM, Jiang YP, Sap J, Moolenaar WH, Gebbink MF (1995). "Homofilní interakce zprostředkované receptorovými tyrosin fosfatázami mu a kappa. Kritická role nové extracelulární domény MAM". J Biol Chem. 270 (24): 14247–50. doi:10.1074 / jbc.270.24.14247. PMID  7782276.
  38. ^ Cismasiu VB, Denes SA, Reiländer H, Michel H, Szedlacsek SE (2004). „Doména MAM (meprin / A5-protein / PTPmu) je homofilní vazebné místo podporující boční dimerizaci receptorově podobného proteinu-tyrosin fosfatázy mu“. J Biol Chem. 279 (26): 26922–31. doi:10,1074 / jbc.M313115200. PMID  15084579.
  39. ^ A b Aricescu AR, Hon WC, Siebold C, Lu W, van der Merwe PA, Jones EY (2006). „Molekulární analýza buněčné adheze zprostředkované receptorovým proteinem tyrosin fosfatázou mu“. EMBO J.. 25 (4): 701–12. doi:10.1038 / sj.emboj.7600974. PMC  1383555. PMID  16456543.
  40. ^ A b Aricescu AR, Siebold C, Choudhuri K, Chang VT, Lu W, Davis SJ, van der Merwe PA, Jones EY (2007). "Struktura adhezivní interakce tyrosin fosfatázy odhaluje mechanismus distanční-upínací". Věda. 317 (5842): 1217–20. doi:10.1126 / science.1144646. PMID  17761881. S2CID  15702183.
  41. ^ Aricescu AR, Siebold C, Jones EY (2008). "Receptorový protein tyrosin fosfatáza mikro: měření, kde se držet". Biochem Soc Trans. 36 (Pt 2): 167–72. doi:10.1042 / BST0360167. PMID  18363557.
  42. ^ Becka S, Zhang P, Craig SE, Lodowski DT, Wang Z, Brady-Kalnay SM (2010). "Charakterizace adhezivních vlastností receptorového proteinu podrodiny typu IIb tyrosin fosfatáz". Cell Commun Adhes. 17 (2): 34–47. doi:10.3109/15419061.2010.487957. PMC  3337334. PMID  20521994.
  43. ^ Petrone A, Sap J (2000). „Objevující se problémy ve funkci receptorové bílkoviny tyrosin fosfatázy: zvedání mlhy nebo prostě řazení?“. J Cell Sci. 113 (13): 2345–54. PMID  10852814.
  44. ^ A b Hoffmann KM, Tonks NK, Barford D (1997). "Krystalová struktura domény 1 receptorového proteinu-tyrosin fosfatázy mu". J Biol Chem. 272 (44): 27505–8. doi:10.1074 / jbc.272.44.27505. PMID  9346878.
  45. ^ Nam HJ, Poy F, Krueger NX, Saito H, Frederick CA (1999). "Krystalová struktura tandemových fosfatázových domén RPTP LAR". Buňka. 97 (4): 449–57. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 80755-2. PMID  10338209. S2CID  14417598.
  46. ^ Majeti R, Bilwes AM, Noel JP, Hunter T, Weiss A (1998). „Inhibice funkce receptorové bílkoviny tyrosin fosfatázy indukovaná dimerací prostřednictvím inhibičního klínu“. Věda. 279 (5347): 88–91. doi:10.1126 / science.279.5347.88. PMID  9417031.
  47. ^ Bilwes AM, den Hertog J, Hunter T, Noel JP (1996). "Strukturální základ pro inhibici receptorového proteinu-tyrosin fosfatázy-alfa dimerizací". Příroda. 382 (6591): 555–9. doi:10.1038 / 382555a0. PMID  8700232. S2CID  4233685.
  48. ^ Meng K, Rodriguez-Peña A, Dimitrov T, Chen W, Yamin M, Noda M, Deuel TF (2000). „Pleiotrophin signalizuje zvýšenou fosforylaci tyrosinů beta beta-kateninu prostřednictvím inaktivace vlastní katalytické aktivity proteinu receptoru typu tyrosin fosfatázy beta / zeta“. Proc Natl Acad Sci U S A. 97 (6): 2603–8. doi:10.1073 / pnas.020487997. PMC  15975. PMID  10706604.
  49. ^ Blanchetot C, den Hertog J (2000). „Vícenásobné interakce mezi doménami receptor-protein-tyrosin fosfatáza (RPTP) alfa a membránově distálními doménami protein-tyrosin fosfatáza různých RPTP“. J Biol Chem. 275 (17): 12446–52. doi:10.1074 / jbc.275.17.12446. PMID  10777529.
  50. ^ Blanchetot C, Tertoolen LG, Overvoorde J, den Hertog J (2002). „Intra- a intermolekulární interakce mezi intracelulárními doménami receptorového proteinu-tyrosin fosfatáz“. J Biol Chem. 277 (49): 47263–9. doi:10,1074 / jbc.M205810200. PMID  12376545.
  51. ^ Gross S, Blanchetot C, Schepens J, Albet S, Lammers R, den Hertog J, Hendriks W (2002). "Multimerizace protein-tyrosin fosfatázy (PTP) podobných inzulín-dependentních autoantigenů diabetes mellitus IA-2 a IA-2beta s receptorovými PTP (RPTP). Inhibice enzymatické aktivity RPTPalfa". J Biol Chem. 277 (50): 48139–45. doi:10,1074 / jbc.M208228200. PMID  12364328.
  52. ^ A b C Gebbink MF, Verheijen MH, Zondag GC, van Etten I, Moolenaar WH (1993). "Čištění a charakterizace cytoplazmatické domény lidského receptoru podobného proteinu tyrosin fosfatázy RPTP mu". Biochemie. 32 (49): 13516–22. doi:10.1021 / bi00212a017. PMID  7504951.
  53. ^ A b Gebbink MF, Zondag GC, Koningstein GM, Feiken E, Wubbolts RW, Moolenaar WH (1995). "Exprese buněčného povrchu receptorového proteinu tyrosin fosfatázy RPTP mu je regulována kontaktem buňka-buňka". J Cell Biol. 131 (1): 251–60. doi:10.1083 / jcb.131.1.251. PMC  2120594. PMID  7559782.
  54. ^ A b C d Zondag GC, Reynolds AB, Moolenaar WH (2000). „Receptorový protein-tyrosin fosfatáza RPTPmu se váže a defosforyluje katenin p120 (ctn)“. J Biol Chem. 275 (15): 11264–9. doi:10.1074 / jbc.275.15.11264. PMID  10753936.
  55. ^ A b Groen A, Overvoorde J, van der Wijk T, den Hertog J (2008). „Redoxní regulace dimerizace receptorového proteinu-tyrosin fosfatáz RPTPalpha, LAR, RPTPmu a CD45“. FEBS J. 275 (10): 2597–604. doi:10.1111 / j.1742-4658.2008.06407.x. PMID  18422654. S2CID  199555986.
  56. ^ Brady-Kalnay SM, Tonks NK (1993). "Čištění a charakterizace lidského proteinu tyrosin fosfatázy, PTP mu, z bakulovirového expresního systému". Mol Cell Biochem. 127-128: 131–41. doi:10.1007 / BF01076764. PMID  7935345. S2CID  24662451.
  57. ^ Feiken E, van Etten I, Gebbink MF, Moolenaar WH, Zondag GC (2000). "Intramolekulární interakce mezi juxtamembránovou doménou a fosfatázovými doménami receptorového proteinu-tyrosin fosfatázy RPTPmu. Regulace katalytické aktivity". J Biol Chem. 275 (20): 15350–6. doi:10.1074 / jbc.275.20.15350. PMID  10809770.
  58. ^ Aricescu AR, Fulga TA, Cismasiu V, Goody RS, Szedlacsek SE (2001). "Intramolekulární interakce v protein tyrosin fosfatáze RPTPmu: kinetický důkaz". Biochem Biophys Res Commun. 280 (1): 319–27. doi:10,1006 / bbrc.2000.4094. PMID  11162517.
  59. ^ A b Xie Y, Massa SM, Ensslen-Craig SE, major DL, Yang T, Tisi MA, Derevyanny VD, Runge WO, Mehta BP, Moore LA, Brady-Kalnay SM, Longo FM (2006). „Protein-tyrosin fosfatáza (PTP) klínové doménové peptidy: nový přístup k inhibici funkce PTP a zvýšení funkce protein-tyrosin kinázy“. J Biol Chem. 281 (24): 16482–92. doi:10,1074 / jbc.M603131200. PMID  16613844.
  60. ^ A b Oblander SA, Ensslen-Craig SE, Longo FM, Brady-Kalnay SM (2007). „E-kadherin podporuje růst neuritů gangliových buněk neuritů způsobem závislým na proteinové tyrosin fosfatáze-mu“. Mol Cell Neurosci. 34 (3): 481–92. doi:10.1016 / j.mcn.2006.12.002. PMC  1853338. PMID  17276081.
  61. ^ A b Oblander SA, Brady-Kalnay SM (2010). „Zřetelné signální molekuly spojené s PTPmu odlišně regulují růst neuritů na E-, N- a R-kadherinu“. Mol Cell Neurosci. 44 (1): 78–93. doi:10.1016 / j.mcn.2010.02.005. PMC  2881835. PMID  20197094.
  62. ^ A b Burgoyne AM, Phillips-Mason PJ, Burden-Gulley SM, Robinson S, Sloan AE, Miller RH, Brady-Kalnay SM (2009). "Proteolytické štěpení proteinové tyrosin fosfatázy mu reguluje migraci buněk glioblastomu". Cancer Res. 69 (17): 6960–8. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-09-0863. PMC  2747800. PMID  19690139.
  63. ^ Hellberg CB, Burden-Gulley SM, Pietz GE, Brady-Kalnay SM (březen 2002). „Exprese receptorového proteinu-tyrosin fosfatázy, PTPmu, obnovuje adhezi závislou na E-kadherinu v buňkách lidského karcinomu prostaty“. J. Biol. Chem. 277 (13): 11165–73. doi:10,1074 / jbc.M112157200. PMID  11801604.
  64. ^ A b C d Brady-Kalnay SM, Mourton T, Nixon JP, Pietz GE, Kinch M, Chen H, Brackenbury R, ​​Rimm DL, Del Vecchio RL, Tonks NK (1998). "Dynamická interakce PTPmu s více kadheriny in vivo". J Cell Biol. 141 (1): 287–96. doi:10.1083 / jcb.141.1.287. PMC  2132733. PMID  9531566.
  65. ^ A b Hiscox S, Jiang WG (1999). „Sdružení receptoru HGF / SF, c-met, s molekulou adheze na buněčný povrch, E-kadherinem a cateniny v lidských nádorových buňkách“. Biochem Biophys Res Commun. 261 (2): 406–11. doi:10.1006 / bbrc.1999.1002. PMID  10425198.
  66. ^ Hiscox S, Jiang WG (1998). „Sdružení PTPmu s cateniny v rakovinných buňkách: možná role E-kadherinu“. Int J Oncol. 13 (5): 1077–80. doi:10,3892 / ijo.13.5.1077. PMID  9772302.
  67. ^ Chattopadhyay N, Wang Z, Ashman LK, Brady-Kalnay SM, Kreidberg JA (2003). „alpha3beta1 integrin-CD151, součást komplexu kadherin-katenin, reguluje expresi PTPmu a adhezi mezi buňkami“. J Cell Biol. 163 (6): 1351–62. doi:10.1083 / jcb.200306067. PMC  2173722. PMID  14691142.
  68. ^ A b C Sakamoto Y, Ogita H, Komura H, Takai Y (2008). „Podíl nektinu na inaktivaci integrinu alfa (v) beta (3) po vytvoření adheze mezi buňkami“. J Biol Chem. 283 (1): 496–505. doi:10,1074 / jbc.M704195200. PMID  17965016.
  69. ^ A b Giepmans BN, Feiken E, Gebbink MF, Moolenaar WH (2003). „Sdružení konexinu 43 s receptorovým proteinem tyrosin fosfatázou“. Cell Commun Adhes. 10 (4–6): 201–5. doi:10.1080 / cac.10.4-6.201.205. PMID  14681016.
  70. ^ A b Campan M, Yoshizumi M, Seidah NG, Lee ME, Bianchi C, Haber E (1996). „Zvýšené proteolytické zpracování proteinové tyrosin fosfatázy mu v konfluentních vaskulárních endoteliálních buňkách: role PC5, člena rodiny subtilisinů“. Biochemie. 35 (12): 3797–802. doi:10.1021 / bi952552d. PMID  8620001.
  71. ^ A b Sui XF, Kiser TD, Hyun SW, Angelini DJ, Del Vecchio RL, Young BA, Hasday JD, Romer LH, Passaniti A, Tonks NK, Goldblum SE (2005). „Receptorový protein tyrosin fosfatáza mikro reguluje paracelulární dráhu v lidských plicních mikrovaskulárních endoteliích“. Jsem J. Pathol. 166 (4): 1247–58. doi:10.1016 / s0002-9440 (10) 62343-7. PMC  1602370. PMID  15793303.
  72. ^ A b Koop EA, Gebbink MF, Sweeney TE, Mathy MJ, Heijnen HF, Spaan JA, Voest EE, VanBavel E, Peters SL (2005). „Porucha průtokem indukované dilatace v tepnách mezenterického odporu od myší s deficitem receptorového proteinu tyrosin fosfatázy-mu“. Am J Physiol Heart Circ Physiol. 288 (3): H1218–23. doi:10.1152 / ajpheart.00512.2004. PMID  15706045.
  73. ^ A b C Shin J, Jo H, Park H (2006). „Caveolin-1 je přechodně defosforylován proteinem tyrosin fosfatázy mu aktivovaným smykovým stresem.“ Biochem Biophys Res Commun. 339 (3): 737–41. doi:10.1016 / j.bbrc.2005.11.077. PMID  16325778.
  74. ^ Fuchs M, Wang H, Ciossek T, Chen Z, Ullrich A (1998). "Diferenciální exprese proteinových tyrosin fosfatáz MAM-podrodiny během vývoje myši". Mech Dev. 70 (1–2): 91–109. doi:10.1016 / S0925-4773 (97) 00179-2. PMID  9510027. S2CID  9560178.
  75. ^ Ensslen-Craig SE, Brady-Kalnay SM (2005). „Exprese PTP mu a katalytická aktivita jsou vyžadovány pro růst a odpuzování neuritů zprostředkovaných PTP mu“. Mol Cell Neurosci. 28 (1): 177–88. doi:10.1016 / j.mcn.2004.08.011. PMID  15607952. S2CID  3813261.
  76. ^ A b Mourton T, Hellberg CB, Burden-Gulley SM, Hinman J, Rhee A, Brady-Kalnay SM (2001). „PTPmu protein-tyrosin fosfatáza váže a získává protein lešení RACK1 na kontakty mezi buňkami“. J Biol Chem. 276 (18): 14896–901. doi:10,1074 / jbc.M010823200. PMID  11278757.
  77. ^ A b C Phillips-Mason PJ, Gates TJ, Major DL, Sacks DB, Brady-Kalnay SM (2006). „Receptorový protein-tyrosin fosfatáza PTPmu interaguje s IQGAP1“. J Biol Chem. 281 (8): 4903–10. doi:10,1074 / jbc.M506414200. PMID  16380380.
  78. ^ Rosdahl JA, Ensslen SE, Niedenthal JA, Brady-Kalnay SM (2003). „Přeskupení růstového kuželu závislého na PTP mu je regulováno Cdc42“. J. Neurobiol. 56 (3): 199–208. doi:10.1002 / neu.10231. PMID  12884260.
  79. ^ A b Major DL, Brady-Kalnay SM (2007). „Rho GTPázy regulují růst nosních neuritů zprostředkovaný PTPmu a dočasný odpor neuronů buněčných ganglií sítnice“. Mol Cell Neurosci. 34 (3): 453–67. doi:10.1016 / j.mcn.2006.11.022. PMC  185529. PMID  17234431.
  80. ^ A b C d E Phillips-Mason PJ, Kaur H, Burden-Gulley SM, Craig SE, Brady-Kalnay SM (2011). „Identifikace fosfolipázy C gamma1 jako substrátu proteinu tyrosin fosfatázy mu, který reguluje migraci buněk“. J Cell Biochem. 112 (1): 39–48. doi:10.1002 / jcb.22710. PMC  3031780. PMID  20506511.
  81. ^ Rosdahl JA, Mourton TL, Brady-Kalnay SM (2002). „Proteinkináza C delta (PKCdelta) je nutná pro růst neuritů závislých na protein tyrosin fosfatáze mu (PTPmu).“ Mol Cell Neurosci. 19 (2): 292–306. doi:10.1006 / mcne.2001.1071. PMID  11860281. S2CID  54361970.
  82. ^ Ensslen SE, Brady-Kalnay SM (2004). „Signalizace PTPmu přes PKCdelta je poučná pro vedení gangliových buněk sítnice“. Mol Cell Neurosci. 25 (4): 558–71. doi:10.1016 / j.mcn.2003.12.003. PMID  15080886. S2CID  54311542.
  83. ^ A b Phillips-Mason PJ, Mourton T, major DL, Brady-Kalnay SM (2008). „BCCIP se asociuje s receptorovým proteinem tyrosin fosfatáza PTPmu“. J Cell Biochem. 105 (4): 1059–72. doi:10.1002 / jcb.21907. PMC  2758318. PMID  18773424.
  84. ^ A b Burgoyne AM, Palomo JM, Phillips-Mason PJ, Burden-Gulley SM, Major DL, Zaremba A, Robinson S, Sloan AE, Vogelbaum MA, Miller RH, Brady-Kalnay SM (prosinec 2009). „PTPmu potlačuje migraci a šíření gliomových buněk“. Neuronkologie. 11 (6): 767–78. doi:10.1215/15228517-2009-019. PMC  2802397. PMID  19304959.
  85. ^ „Výzkumníci NIH identifikují klíčový faktor, který stimuluje šíření buněk rakoviny mozku“. Tisková zpráva. Národní instituty zdraví (NIH). 18. 8. 2009. Citováno 2011-07-21.
  86. ^ Talan J (2. října 2009). "Vyšetřovatelé se blíží k molekulárnímu cíli pro Glioblastoma Multiforme". Neurologie dnes. 9 (19): 18. doi:10.1097 / 01.NT.0000363214.03849.0e. S2CID  56680336.
  87. ^ Seper C (2009-08-18). „Za prvé, vyléčit rakovinu. Za druhé, vytvořit aplikaci pro iPhone“. Zprávy MedCity. Citováno 2011-07-21.
  88. ^ A b C Burden-Gulley SM, Gates TJ, Burgoyne AM, Cutter JL, Lodowski DT, Robinson S, Sloan AE, Miller RH, Basilion JP, Brady-Kalnay SM (2010). "Nová molekulární diagnostika glioblastomů: detekce extracelulárního fragmentu proteinové tyrosin fosfatázy mu". Neoplazie. 12 (4): 305–16. doi:10.1593 / č. 91940. PMC  2847738. PMID  20360941.
  89. ^ Streuli M, Krueger NX, Ariniello PD, Tang M, Munro JM, Blattler WA, Adler DA, Disteche CM, Saito H (březen 1992). "Exprese receptorově vázaného proteinu tyrosin fosfatázy LAR: proteolytické štěpení a vylučování CAM podobné extracelulární oblasti". EMBO J.. 11 (3): 897–907. doi:10.1002 / j.1460-2075.1992.tb05128.x. PMC  556530. PMID  1547787.
  90. ^ Yu Q, Lenardo T, Weinberg RA (červen 1992). „N-koncové a C-koncové domény receptorové tyrosin fosfatázy jsou spojeny nekovalentní vazbou“. Onkogen. 7 (6): 1051–7. PMID  1317540.

Další čtení

externí odkazy

  • Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: P28827 (Receptorový typ tyrosin-protein fosfatázy mu) na PDBe-KB.