Přechodný kanál potenciálního receptoru - Transient receptor potential channel

Iontový kanál přechodného receptorového potenciálu (TRP)
Identifikátory
SymbolTRP
PfamPF06011
InterProIPR013555
OPM nadčeleď8
OPM protein3j5p
Membranome605

Potenciální kanály přechodného receptoru (Kanály TRP) jsou skupina iontové kanály nachází se převážně na plazmatická membrána mnoha druhů živočišných buněk. Většina z nich je rozdělena do dvou širokých skupin: Skupina 1 zahrnuje TRPC („C“ pro kanonické), TRPV („V“ pro vanilloid), TRPVL („VL“ pro vaniloidy), TRPM ("M" pro melastatin), TRPS ("S" pro soromelastatin), TRPN ("N" pro žádný potenciál mechanoreceptoru C) a TRPA („A“ pro ankyrin). Skupina 2 se skládá z TRPP ("P" pro polycystické) a TRPML („ML“ pro mukolipin).[1][2] Existují i ​​další méně dobře kategorizované kanály TRP, včetně kvasinkových kanálů a řady kanálů skupiny 1 a skupiny 2 přítomných u zvířat.[2][3][4] Mnoho z těchto kanálů zprostředkovává různé pocity, jako je bolest, teplota, různé druhy chutí, tlak a vidění. V těle se předpokládá, že se některé kanály TRP chovají jako mikroskopické teploměry a používají se u zvířat ke snímání horka nebo chladu.[5] Některé kanály TRP jsou aktivovány molekulami nacházejícími se v koření, jako je česnek (alicin ), chilli papričky (kapsaicin ), wasabi (allylisothiokyanát ); ostatní aktivuje mentol, kafr, máta peprná a chladicí činidla; další jsou aktivovány molekulami nacházejícími se v konopí (tj., THC, CBD a CBN ) nebo stevia. Některé fungují jako senzory osmotického tlaku, objemu, roztažení a vibrací. Většina kanálů je aktivována nebo inhibována signalizací lipidů a přispívá k rodině lipidově řízené iontové kanály.[6][7]

Tyto iontové kanály mají relativně neselektivní propustnost kationty, počítaje v to sodík, vápník a hořčík.

Kanály TRP byly původně objeveny u takzvaného mutanta „přechodného potenciálu receptoru“ (trp-mutant) kmen ovocné mušky Drosophila, proto jejich jméno (viz #Historie Drosophila Kanály TRP níže). Později byly kanály TRP nalezeny u obratlovců, kde jsou všudypřítomně exprimovány v mnoha typech buněk a tkáních. Většina kanálů TRP se skládá ze 6 membrána -rozpětí šroubovice s intracelulárními N- a C-konce. Savčí TRP kanály jsou aktivovány a regulovány širokou škálou podnětů a jsou exprimovány v celém těle.

Rodiny

Skupiny a rodiny kanálů TRP.

Ve zvířecí nadrodině TRP je v současné době 9 navržených rodin rozdělených do dvou skupin, přičemž každá rodina obsahuje řadu podskupin.[2] Skupinu jedna tvoří TRPC, TRPV, TRPVL, TRPA, TRPM, TRPS a TRPN, zatímco skupina dvě obsahuje TRPP a TRPML. Existuje další rodina označená TRPY, která není vždy zahrnuta v žádné z těchto skupin. Všechny tyto podskupiny jsou podobné v tom, že se jedná o neselektivní kationtové kanály pro molekulární snímání, které mají šest transmembránových segmentů, avšak každá podskupina je velmi jedinečná a sdílí navzájem malou strukturní homologii. Tato jedinečnost vede k různým funkcím smyslového vnímání a regulace, které mají kanály TRP v celém těle. Skupina jedna a skupina dvě se liší v tom, že jak TRPP, tak TRPML druhé skupiny mají mnohem delší extracelulární smyčku mezi transmembránovými segmenty S1 a S2. Další rozlišovací charakteristikou je, že všechny podskupiny jedné skupiny obsahují buď C-koncovou, intracelulární ankyrinovou repetiční sekvenci, N-koncovou sekvenci domény TRP, nebo obě - ​​zatímco obě podskupiny dvou skupin nemají ani jednu.[8] Níže jsou členové podskupin a jejich stručný popis:

TRPA

RodinaPodrodinaZnámé taxony[9][10][11]
TRPATRPA1Obratlovci, členovci, a měkkýši
Jako TRPAChoanoflageláty, cnidarians, hlístice, členovci (pouze korýši a myriapodi), měkkýši a ostnokožci
TRPA5Členovci (pouze korýši a hmyz)
bezbolestný
pyrexie
vodní čarodějnice
HsTRPASpecifické pro hymenopteran hmyz

TRPA, A pro „ankyrin“, je pojmenována pro velké množství ankyrinových opakování nalezených v blízkosti N-konce.[12] TRPA se primárně vyskytuje v aferentních nociceptivních nervových vláknech a je spojena se zesílením signalizace bolesti a hypersenzitivitou na studenou bolest. Ukázalo se, že tyto kanály jsou jak mechanickými receptory pro bolest, tak chemosenzory aktivovanými různými chemickými látkami, včetně isothiokyanátů (štiplavé chemikálie v látkách, jako je hořčičný olej a wasabi), kanabinoidů, obecných a lokálních analgetik a cinnamaldehydu.[13]

Zatímco TRPA1 je exprimován u široké škály zvířat, mimo obratlovce existuje celá řada dalších kanálů TRPA. TRPA5, bezbolestné, pyrexie a vodní čarodějnice jsou zřetelné fylogenetické větve v kladu TRPA a je prokázáno, že jsou vyjádřeny pouze u korýšů a hmyzu,[14] zatímco HsTRPA vznikl jako duplikace vodního čarodějnice specifická pro blanokřídlí.[15] Stejně jako TRPA1 a další kanály TRP fungují jako iontové kanály v řadě senzorických systémů. TRPA- nebo TRPA1-podobné kanály existují také u různých druhů jako fylogeneticky odlišný klade, ale ty jsou méně dobře pochopeny.[10]

TRPC

RodinaPodrodinaZnámé taxony[11][16][17]
TRPCTRPC1Obratlovci
TRPC2
TRPC3
TRPC4
TRPC5
TRPC6
TRPC7
TRPČlenovci
TRPgamma
TRPL
NeznámýChoanoflagellates, cnidarians, xenacoelomorphs, lophotrochozoans a hlístice

TRPC, C pro „kanonický“, je pojmenováno jako nejblíže příbuzné drosophilia TRP, jmenovce kanálů TRP. Fylogeneze kanálů TRPC nebyla podrobně vyřešena, ale jsou přítomny na taxonomech zvířat. Ve skutečnosti existuje pouze šest TRPC kanálů exprimovaných u lidí, protože TRPC2 je exprimován pouze u myší a je považován za pseudogenu u lidí; to je částečně způsobeno úlohou TRPC2 při detekci feromonů, které mají myši ve srovnání s lidmi zvýšenou schopnost. Mutace v TRPC kanálech byly spojovány s respiračními chorobami fokální segmentová glomeruloskleróza v ledvinách.[13] Všechny kanály TRPC jsou aktivovány buď fosfolipáza C (PLC) nebo diacyglycerol (DAG).

TRPM

RodinaPodrodinaZnámé taxony
TRPMAlfa / α (vč. TRPM1, 3, 6 a 7)Choanoflageláty a zvířata (kromě tardigrades )
Beta / β (včetně TRPM2, 4, 5 a 8)

TRPM, M pro „melastatin“, byl nalezen během srovnávací genetické analýzy mezi benigními nevi a maligní névy (melanom).[12] Mutace v TRPM kanálech byly spojeny s hypomagnezémií se sekundární hypokalcémií. Kanály TRPM se také staly známými pro své mechanismy snímání chladu, jako je tomu v případě TRPM8.[13] Srovnávací studie ukázaly, že funkční domény a kritické aminokyseliny kanálů TRPM jsou mezi druhy vysoce konzervované. [18][10][19]

Fylogenetika ukázal, že kanály TRPM jsou rozděleny do dvou hlavních subtypů, aTRPM a βTRPM.[10][17] aTRPM zahrnují obratlovce TRPM1, TRPM3 a „chanzymy“ TRPM6 a TRPM7, stejně jako jediný hmyzí TRPM kanál, mimo jiné. PTRPM zahrnují, ale nejsou omezeny na obratlovce TRPM2, TRPM4, TRPM5 a TRPM8 (snímač chladu a mentolu). Byly popsány další dva hlavní subtypy: TRPMc, který je přítomen pouze u různých členovců[17]a bazální clade[11][10], který byl od té doby navržen jako samostatná a samostatná rodina kanálů TRP (TRPS).[17]

TRPML

RodinaPodrodinaZnámé taxony[11][20]
TRPMLNeznámýCnidarians, bazální obratlovci, pláštěnci, cephalochordates, hemichordáty, ostnokožci, členovci a hlístice
TRPML1Specifické pro čelistní obratlovce
TRPML2
TRPML3

TRPML, ML pro "mukolipin", dostává svůj název od neurodevelopmentální poruchy mukolipidóza IV. Mukolipidóza IV byla poprvé objevena v roce 1974 E.R.Bermanem, který si všiml abnormalit v očích kojence.[21] Tyto abnormality se brzy začaly sdružovat s mutacemi genu MCOLN1, který kóduje iontový kanál TRPML1. TRPML stále není příliš charakterizovaný. Tři známé kopie obratlovců jsou omezeny na čelistní obratlovce, s některými výjimkami (např. Xenopus tropicalis ).[20]

TRPN

RodinaPodrodinaZnámé taxony[22][11]
TRPNTRPN / nompCPlacozoans, cnidarians, hlístice, členovci, měkkýši, annelids a obratlovci (kromě amniotů)

TRPN byl původně popsán v Drosophila melanogaster a Caenorhabditis elegans jako nompC, mechanicky řízený iontový kanál.[23][22] Je známo, že pouze jeden TRPN, N pro „žádný mechanoreceptorový potenciál C“ nebo „nompC“, je široce exprimován ve zvířatech (i když někteří Cnidariáni mají více), a je to zejména pseudogen v amniote obratlovců.[22][11] Navzdory tomu, že je TRPA pojmenována podle ankyrinových opakování, předpokládá se, že kanály TRPN mají nejvíce ze všech kanálů TRP, obvykle kolem 28, které jsou vysoce konzervativní napříč taxony. [22] Od svého objevu Drosophila nompC se podílí na mechanosenzaci (včetně mechanické stimulace kutikuly a detekci zvuku) a chladu nocicepce.[24]

TRPP

RodinaPodrodina[11][25][26][2]Známé taxony[27][26]
TRPPJako PKD1Zvířata (kromě členovců)
Jako PKD2Zvířata
BrividosHmyz

TRPP, P pro „polycistin“, je pojmenován pro polycystické onemocnění ledvin, který je spojen s těmito kanály.[12] Tyto kanály se také nazývají iontové kanály PKD (polycistic kindey disease).

Geny podobné PKD2 (příklady zahrnují TRPP2, TRPP3, a TRPP5 ) kódují kanonické kanály TRP. Geny podobné PKD1 kódují mnohem větší proteiny s 11 transmembránovými segmenty, které nemají všechny vlastnosti jiných TRP kanálů. Avšak 6 transmebranových segmentů proteinů podobných PKD1 má podstatnou sekvenční homologii s TRP kanály, což naznačuje, že se mohly jednoduše výrazně diverzifikovat od jiných blízce příbuzných proteinů.[27]

Hmyz má třetí podskupinu TRPP, nazývanou brividos, která se účastní snímání chladu.[26][2]

TRPS

TRPS, S pro soromelastatin, byl pojmenován, protože tvoří sesterskou skupinu pro TRPM. TRPS je široce přítomen u zvířat, ale zejména chybí u obratlovců a hmyzu (mimo jiné).[17] TRPS dosud nebyl funkčně dobře popsán, i když je známo, že C. elegans TRPS, známý jako CED-11, je vápníkový kanál, kterého se účastní apoptóza.[28]

TRPV

RodinaPodrodinaZnámé taxony [11][29]
TRPVNanchungPlacozoans, cnidarians, hlístice, kroužkovci, měkkýši a členovci (případně s výjimkou pavoukovci )
Neaktivní
TRPV1Specifické pro obratlovce
TRPV2
TRPV3
TRPV4
TRPV5
TRPV6

TRPV, V pro „vanilloid“, byl původně objeven v roce Caenorhabditis elegans, a je pojmenován pro vaniloidní chemikálie, které aktivují některé z těchto kanálů.[25][30] Tyto kanály se proslavily svou asociací s molekulami, jako jsou kapsaicin (agonista TRPV1).[13] Kromě 6 známých paralogů obratlovců jsou mimo odstostomy známy 2 hlavní subtypy: nanchung a Iav. Mechanistické studie těchto posledních subtypů byly z velké části omezeny na Drosophila, ale fylogenetické analýzy do nich vložily řadu dalších genů z Placozoa, Annelida, Cnidaria, Mollusca a dalších členovců.[11][31][32] Kanály TRPV byly také popsány u protistů.[11]

TRPVL

TRPVL bylo navrženo jako sesterský clade pro TRPV a je omezeno na cnidarians Nematostella vectensis a Hydra magnipapillata a annelid Capitella teleta.[11] O těchto kanálech je známo málo.

TRPY

TRPY, Y pro „kvasinky“, je vysoce lokalizován do kvasinkové vakuoly, která je funkčním ekvivalentem lysozomu v savčí buňce, a působí jako mechanosenzor vakuolárního osmotického tlaku. Patch clamp techniky a hyperosmotická stimulace ukázaly, že TRPY hraje roli v intracelulárním uvolňování vápníku.[33] Fylogenetická analýza ukázala, že TRPY1 netvoří součást s ostatními metazoanovými TRP skupinami jedna a dvě, a předpokládá se, že se vyvinuly po divergenci metazoanů a hub.[8] Jiní uvedli, že TRPY jsou více spjaty s TRPP.[34]

Struktura

Kanály TRP se skládají ze 6 membrána -rozkládací šroubovice (S1-S6) s intracelulárním N- a C-konce. Savčí TRP kanály jsou aktivovány a regulovány širokou škálou stimulů včetně mnoha post-transkripčních mechanismů fosforylace, Vazba na receptor G-proteinu, ligand-gating, a ubikvitinace. Receptory se nacházejí téměř ve všech typech buněk a jsou z velké části lokalizovány v buněčných a organelárních membránách a modulují vstup iontů.

Většina kanálů TRP tvoří homo- nebo heterotetramery, pokud jsou plně funkční. Iontový selektivní filtr, póry, je tvořen komplexní kombinací p-smyček v tetramerním proteinu, které jsou umístěny v extracelulární doméně mezi transmembránovými segmenty S5 a S6. Stejně jako u většiny kationtových kanálů mají kanály TRP záporně nabité zbytky v póru, aby přilákaly kladně nabité ionty.[35]

Vlastnosti skupiny 1

Každý kanál v této skupině je strukturálně jedinečný, což zvyšuje rozmanitost funkcí, které kanály TRP mají, existují však některé společné rysy, které tuto skupinu odlišují od ostatních. Počínaje intracelulárním N-koncem existují různé délky opakování ankryinu (s výjimkou TRPM), které pomáhají při zakotvení membrány a dalších proteinových interakcí. Krátce po S6 na C-terminálním konci existuje vysoce konzervovaná doména TRP (kromě TRPA), která je zapojena do hradlové modulace a multimerizace kanálu. V této skupině byly také pozorovány další C-koncové modifikace, jako jsou alfa-kinázové domény v TRPM7 a M8.[8][13][12]

Vlastnosti skupiny 2

Nejvýraznějším znakem skupiny je dlouhé extracelulární rozpětí mezi transmembránovými segmenty S1 a S2. Členům skupiny dva chybí také ankryinové repetice a doména TRP. Ukázalo se však, že mají retenční sekvence endoplazmatického retikula (ER) směrem k C-terminálnímu konci, což ilustruje možné interakce s ER.[8][13][12]

Funkce

Kanály TRP modulují hnací síly vstupu iontů a Ca2+ a Mg2+ transportní stroje v plazmatické membráně, kde se nachází většina z nich. TRP mají důležité interakce s jinými proteiny a často tvoří signální komplexy, jejichž přesné dráhy nejsou známy.[36] Kanály TRP byly původně objeveny v trp mutantní kmen ovocné mušky Drosophila[37] které vykazovaly přechodnou elevaci potenciálu v reakci na světelné podněty a byly tak pojmenovány přechodný receptorový potenciál kanály.[38] TRPML kanály fungují jako intracelulární kanály uvolňující vápník, a tak hrají důležitou roli v regulaci organel.[36] Důležité je, že mnoho z těchto kanálů zprostředkovává řadu pocitů, jako jsou pocity bolesti, teploty, různých druhů chutí, tlaku a vidění. V těle se předpokládá, že se některé kanály TRP chovají jako mikroskopické teploměry a používají se u zvířat ke snímání horka nebo chladu. TRP fungují jako senzory osmotický tlak, objem, protáhnout se, a vibrace. Bylo zjištěno, že TRP mají složité vícerozměrné role ve smyslové signalizaci. Mnoho TRP funguje jako intracelulární kanály uvolňující vápník.

Bolest a pocit teploty

Iontové kanály TRP převádějí energii na akční potenciály v somatosenzorických nociceptorech.[39] Kanály Thermo-TRP mají C-koncovou doménu, za kterou je zodpovědný termosenzace a mají specifickou zaměnitelnou oblast, která jim umožňuje snímat teplotní podněty spojené s regulačními procesy ligandu.[40] Ačkoli většina kanálů TRP je modulována změnami teploty, některé hrají zásadní roli při vnímání teploty. Existuje nejméně 6 různých kanálů Thermo-TRP a každý hraje jinou roli. Například, TRPM8 se týká mechanismů snímání chladu, TRPV1 a TRPM3 přispívat k pocitům tepla a zánětu a TRPA1 usnadňuje mnoho signálních drah, jako je senzorická transdukce, nocicepce, zánět a oxidační stres.[39]

Chuť

TRPM5 je zapojen do chuť signalizace bonbón, hořký a umami chutná modulací signální dráhy u typu II chuťový receptor buňky.[41] TRPM5 je aktivován sladkými glykosidy nacházejícími se v stevia rostlina.

Několik dalších TRP kanálů hraje významnou roli v chemosenzaci prostřednictvím senzorických nervových zakončení v ústech, která jsou nezávislá na chuťových buňkách. TRPA1 reaguje na hořčičný olej (allylisothiokyanát ), wasabi a skořice, TRPA1 a TRPV1 reaguje na česnek (alicin ), TRPV1 reaguje na chilli papričku (kapsaicin ), TRPM8 je aktivován mentol, kafr, máta peprná a chladicí látky; TRPV2 je aktivován molekulami (THC, CBD a CBN ) nalezený v marihuaně.

Kanály podobné TRP ve vidění hmyzem

Obrázek 1. Světlem aktivované kanály TRPL v Periplaneta americana fotoreceptory. A, typický proud procházející kanály TRPL byl vyvolán 4s pulsem jasného světla (vodorovná čára). B, fotoreceptorová membránová napěťová odezva na světlo indukovanou aktivaci TRPL kanálů, jsou ukázána data ze stejné buňky

The trp-mutantní ovocné mušky, které postrádají funkční kopii genu trp, se vyznačují přechodnou reakcí na světlo, na rozdíl od mušek divokého typu, které vykazují trvalou fotoreceptorová buňka aktivita v reakci na světlo.[37]Vzdáleně související izoforma kanálu TRP, kanál podobný TRP (TRPL), byl později identifikován v Drosophila fotoreceptory, kde je exprimován na přibližně 10 až 20krát nižších úrovních než protein TRP. Mutantní moucha, trpl, byl následně izolován. Kromě strukturálních rozdílů se kanály TRP a TRPL liší propustností pro kationty a farmakologickými vlastnostmi.

Kanály TRP / TRPL jsou výhradně odpovědné za depolarizaci plazmatické membrány hmyzího fotoreceptoru v reakci na světlo. Když se tyto kanály otevřou, umožňují sodíku a vápníku vstoupit do buňky dolů s koncentračním gradientem, který depolarizuje membránu. Odchylky v intenzitě světla ovlivňují celkový počet otevřených kanálů TRP / TRPL, a tedy stupeň depolarizace membrány. Tyto odstupňované napěťové odezvy se šíří do fotoreceptoru synapse s sítnicí druhého řádu neurony a dále do mozku.

Je důležité si uvědomit, že mechanismus fotorecepce hmyzu se dramaticky liší od mechanismu u savců. Excitace rhodopsinu u savčích fotoreceptorů vede k hyperpolarizaci receptorové membrány, ale ne k depolarizaci jako v oku hmyzu. v Drosophila a předpokládá se, že i další hmyz, signální kaskádové odkazy zprostředkované fosfolipázou C (PLC), fotoexcitace rhodopsin k otevření kanálů TRP / TRPL. Ačkoli mnoho aktivátorů těchto kanálů, jako je fosfatidylinositol-4,5-bisfosfát (PIP2) a polynenasycené mastné kyseliny (PUFA) byly známé již léta, klíčový faktor zprostředkující chemickou vazbu mezi kanály PLC a TRP / TRPL zůstal donedávna záhadou. Bylo zjištěno, že rozklad lipidového produktu kaskády PLC, diacylglycerolu (DAG), enzymem diacylglycerol lipáza, generuje PUFA, které mohou aktivovat TRP kanály, čímž iniciují depolarizaci membrány v reakci na světlo.[42] Tento mechanismus aktivace TRP kanálu může být dobře zachován mezi ostatními typy buněk, kde tyto kanály plní různé funkce.

Klinický význam

Byly spojeny mutace v TRP neurodegenerativní poruchy, kosterní dysplázie poruchy ledvin,[36] a může hrát důležitou roli v rakovině. TRP mohou vytvářet důležité terapeutické cíle. Role TRPV1, TRPV2, TRPV3 a TRPM8 jako termoreceptorů a TRPV4 a TRPA1 jako mechanoreceptory mají významný klinický význam; snížení chronické bolesti je možné zaměřením iontových kanálů zapojených do tepelného, ​​chemického a mechanického vnímání, aby se snížila jejich citlivost na podněty.[43] Například použití TRPV1 agonistů by potenciálně inhibovalo nocicepce na TRPV1, zejména v pankreatické tkáni, kde je TRPV1 vysoce exprimován.[44] Agonista TRPV1, kapsaicin, nalezený v chilli papričkách, je indikován k úlevě od neuropatické bolesti.[36] Agonisté TRPV1 inhibují nocicepci na TRPV1

Role v rakovině

Změněná exprese TRP proteinů často vede k tumorigeneze, jak je uvedeno pro TRPV1, TRPV6, TRPC1, TRPC6, TRPM4, TRPM5 a TRPM8.[45] TRPV1 a TRPV2 se podílejí na rakovině prsu. Výraz TRPV1 v agregátech nalezen na endoplazmatické retikulum nebo Golgiho aparát a / nebo obklopující tyto struktury u pacientů s rakovinou prsu propůjčují horší přežití.[46] TRPV2 je potenciální biomarker a terapeutický cíl u trojnásobně negativního karcinomu prsu.[Citace je zapotřebí ] Rodina iontových kanálů TRPM je zvláště spojena s rakovinou prostaty, kde je TRPM2 (a jeho dlouhá nekódující RNA) TRPM2-AS), TRPM4 a TRPM8 jsou nadměrně exprimovány u rakoviny prostaty spojené s agresivnějšími výsledky.[47] Ukázalo se, že TRPM3 podporuje růst a autofagie u čirého karcinomu ledvin,[48] TRPM4 je nadměrně exprimován difúzní velký B-buněčný lymfom spojené s horším přežitím,[49] zatímco TRPM5 má onkogenní vlastnosti v melanom.[50]

Role v zánětlivých reakcích

Navíc TLR4 zprostředkované dráhy, rozpoznávají určité členy rodiny přechodných receptorových potenciálních iontových kanálů LPS. U myší byla ukázána LPS zprostředkovaná aktivace TRPA1[51] a Drosophila melanogaster letí.[52] Při vyšších koncentracích aktivuje LPS také další členy skupiny senzorických TRP kanálů, jako je TRPV1, TRPM3 a do určité míry TRPM8.[53] LPS je rozpoznáván TRPV4 na epitelových buňkách. Aktivace TRPV4 pomocí LPS byla nezbytná a dostatečná k vyvolání produkce oxidu dusnatého s baktericidním účinkem.[54]

Historie Drosophila Kanály TRP

Původní mutant TRP v Drosophila byl poprvé popsán Cosensem a Manningem v roce 1969 jako "mutantní kmen kmene D. melanogaster který, i když se chová fototakticky pozitivně v T-bludišti za nízkého okolního světla, je zrakově postižený a chová se jako slepý. “Ukázalo se také abnormální elektroretinogram odpověď uživatele fotoreceptory na světlo, které bylo spíše přechodné než trvalé jako u „divokého typu“.[37] Následně to prošetřil Baruch Minke, postdoktor ve skupině Williama Paka, a pojmenoval TRP podle jeho chování v ERG.[55] Identita mutovaného proteinu byla neznámá, dokud nebyl klonován Craigem Montellem, postdoktorandským výzkumným pracovníkem výzkumné skupiny Geralda Rubina v roce 1989, který zaznamenal jeho předpokládaný strukturální vztah k kanálům známým v té době[38] a Roger Hardie a Baruch Minke, kteří v roce 1992 poskytli důkazy, že jde o iontový kanál, který se otevírá v reakci na světelnou stimulaci.[56] Kanál TRPL byl klonován a charakterizován v roce 1992 výzkumnou skupinou Leonarda Kellyho.[57]

Reference

  1. ^ Islam MS, ed. (Leden 2011). Kanály potenciálu přechodného přijímače. Pokroky v experimentální medicíně a biologii. 704. Berlín: Springer. str. 700. ISBN  978-94-007-0264-6.
  2. ^ A b C d E Himmel, Nathaniel J .; Cox, Daniel N. (26. srpna 2020). "Přechodné kanály potenciálu receptoru: současné pohledy na vývoj, strukturu, funkci a nomenklaturu". Sborník Královské společnosti B: Biologické vědy. 287 (1933): 20201309. doi:10.1098 / rspb.2020.1309.
  3. ^ Arias-Darraz, Luis; Cabezas, Deny; Colenso, Charlotte K .; Alegría-Arcos, Melissa; Bravo-Moraga, Felipe; Varas-Concha, Ignacio; Almonacid, Daniel E .; Madrid, Rodolfo; Brauchi, Sebastian (leden 2015). „Potenciální iontový kanál přechodného receptoru v Chlamydomonas sdílí klíčové vlastnosti s TRP kanály spojenými se senzorickou transdukcí u savců“. Rostlinná buňka. 27 (1): 177–188. doi:10.1105 / tpc.114.131862.
  4. ^ Lindström, J. B .; Pierce, N. T .; Latz, M. I. (říjen 2017). "Role TRP kanálů v Dinoflagellate Mechanotransduction". Biologický bulletin. 233 (2): 151–167. doi:10.1086/695421.
  5. ^ Vriens J, Nilius B, Voets T (září 2014). "Periferní termosenzace u savců". Recenze přírody. Neurovědy. 15 (9): 573–89. doi:10.1038 / nrn3784. PMID  25053448. S2CID  27149948.
  6. ^ Robinson, CV; Rohacs, T; Hansen, SB (září 2019). „Nástroje pro porozumění regulaci lipidů nanočástic iontových kanálů“. Trendy v biochemických vědách. 44 (9): 795–806. doi:10.1016 / j.tibs.2019.04.001. PMC  6729126. PMID  31060927.
  7. ^ Hansen, SB (květen 2015). „Lipidový agonismus: PIP2 paradigma iontových kanálů řízených ligandem“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - molekulární a buněčná biologie lipidů. 1851 (5): 620–8. doi:10.1016 / j.bbalip.2015.01.011. PMC  4540326. PMID  25633344.
  8. ^ A b C d Kadowaki, Tatsuhiko (01.04.2015). "Evoluční dynamika metazoanových TRP kanálů". Archiv Pflügers. 467 (10): 2043–2053. doi:10.1007 / s00424-015-1705-5. ISSN  0031-6768. PMID  25823501. S2CID  9190224.
  9. ^ Kang, K; Pulver, SR; Panzano, VC; Chang, EC; Griffith, LC; Theobald, DL; Garrity, PA (25. března 2010). „Analýza Drosophila TRPA1 odhaluje starodávný původ lidské chemické nocicepce“. Příroda. 464 (7288): 597–600. Bibcode:2010Natur.464..597K. doi:10.1038 / nature08848. PMC  2845738. PMID  20237474.
  10. ^ A b C d E Himmel, NJ; Letcher, JM; Sakurai, A; Gray, TR; Benson, MN; Cox, DN (11. listopadu 2019). "Drosophila citlivost na mentol a prekambrianský původ chemosenzace přechodného receptorového potenciálu “. Filozofické transakce Královské společnosti v Londýně. Série B, Biologické vědy. 374 (1785): 20190369. doi:10.1098 / rstb.2019.0369. PMC  6790378. PMID  31544603.
  11. ^ A b C d E F G h i j k Peng, G; Shi, X; Kadowaki, T (březen 2015). "Vývoj TRP kanálů odvozený z jejich klasifikace u různých druhů zvířat". Molekulární fylogenetika a evoluce. 84: 145–57. doi:10.1016 / j.ympev.2014.06.016. PMID  24981559.
  12. ^ A b C d E Moran, Magdalene M .; McAlexander, Michael Allen; Bíró, Tamás; Szallasi, Arpad (srpen 2011). "Přechodné kanály potenciálu receptoru jako terapeutické cíle". Recenze přírody Objev drog. 10 (8): 601–620. doi:10.1038 / nrd3456. ISSN  1474-1776. PMID  21804597. S2CID  8809131.
  13. ^ A b C d E F Szallasi, Arpad (04.04.2015). TRP kanály jako terapeutické cíle: od základní vědy po klinické použití. Szallasi, Arpad, 1958-, McAlexander, M. Allen. Amsterdam [Nizozemsko]. ISBN  9780124200791. OCLC  912315205.
  14. ^ Kadowaki, T (říjen 2015). "Evoluční dynamika metazoanových TRP kanálů". Archiv Pflügers. 467 (10): 2043–53. doi:10.1007 / s00424-015-1705-5. PMID  25823501. S2CID  9190224.
  15. ^ Kohno, K; Sokabe, T; Tominaga, M; Kadowaki, T (15. září 2010). „Tepelně-chemický senzor pro včely medonosné, AmHsTRPA, odhaluje nefunkčnost a ztrátu genů kanálu přechodného potenciálu receptoru“. The Journal of Neuroscience. 30 (37): 12219–29. doi:10.1523 / JNEUROSCI.2001-10.2010. PMC  6633439. PMID  20844118.
  16. ^ Francouzština, AS; Meisner, S; Liu, H; Weckström, M; Torkkeli, PH (2015). „Analýza transkriptomu a interference RNA fototransdukce švábů naznačují tři opsiny a naznačují hlavní roli pro kanály TRPL“. Hranice ve fyziologii. 6: 207. doi:10.3389 / fphys.2015.00207. PMC  4513288. PMID  26257659.
  17. ^ A b C d E Himmel, Nathaniel J; Gray, Thomas R; Cox, Daniel N; Ruvinsky, Ilya (5. dubna 2020). "Fylogenetika identifikuje dva kumety TRPM eumetazoanů a osmou rodinu TRP, TRP soromelastatin (TRPS)". Molekulární biologie a evoluce. 37 (7): 2034–2044. doi:10.1093 / molbev / msaa065. PMC  7306681. PMID  32159767.
  18. ^ Schnitzler, Michael Mederos y; Wäring, Janine; Gudermann, Thomas; Chubanov, Vladimir (11. prosince 2007). "Evoluční determinanty divergentní kalciové selektivity TRPM kanálů". FASEB Journal. 22 (5): 1540–1551. doi:10.1096 / fj.07-9694com. PMID  18073331.
  19. ^ Iordanov, Iordan; Tóth, Balázs; Szollosi, Andras; Csanády, László (2. dubna 2019). "Aktivita enzymu a stabilita filtru selektivity starých kanálů TRPM2 byly současně ztraceny u časných obratlovců". eLife. 8. doi:10,7554 / eLife.44556. PMC  6461439. PMID  30938679.
  20. ^ A b García-Añoveros, J; Wiwatpanit, T (2014). "Vývoj TRPML2 a mukolipinu". Příručka experimentální farmakologie. 222: 647–58. doi:10.1007/978-3-642-54215-2_25. ISBN  978-3-642-54214-5. PMID  24756724.
  21. ^ Berman, E.R .; Livni, N .; Shapira, E .; Merin, S .; Levij, I.S. (Duben 1974). „Vrozené zakalení rohovky s abnormálními systémovými zásobními těly: nová varianta mukolipidózy“. The Journal of Pediatrics. 84 (4): 519–526. doi:10.1016 / s0022-3476 (74) 80671-2. ISSN  0022-3476. PMID  4365943.
  22. ^ A b C d Schüler, A; Schmitz, G; Reft, A; Özbek, S; Thurm, U; Bornberg-Bauer, E (22. června 2015). „Vzestup a pád TRP-N, starobylé rodiny mechanizovaných iontových kanálů, v Metazoa“. Biologie genomu a evoluce. 7 (6): 1713–27. doi:10.1093 / gbe / evv091. PMC  4494053. PMID  26100409.
  23. ^ Walker, RG; Willingham, AT; Zuker, CS (24. března 2000). "Mechanosenzorický transdukční kanál Drosophila". Věda. 287 (5461): 2229–34. Bibcode:2000 sci ... 287,2229 W.. doi:10.1126 / science.287.5461.2229. PMID  10744543.
  24. ^ Himmel, Nathaniel; Patel, Atit; Cox, Daniel (březen 2017). "Nociception bezobratlých". Oxford Research Encyclopedia of Neuroscience. doi:10.1093 / acrefore / 9780190264086.013.166. ISBN  9780190264086.
  25. ^ A b Montell, C. (10. července 2001). „Fyziologie, fylogeneze a funkce nadrodiny kationových kanálů TRP“. Vědecká signalizace. 2001 (90): re1. doi:10.1126 / stke.2001.90.re1. PMID  11752662. S2CID  37074808.
  26. ^ A b C Gallio, Marco; Ofstad, Tyler A .; Macpherson, Lindsey J .; Wang, Jing W .; Zuker, Charles S. (únor 2011). "Kódování teploty v mozku Drosophila". Buňka. 144 (4): 614–624. doi:10.1016 / j.cell.2011.01.028.
  27. ^ A b Bezares-Calderón, Luis A; Berger, Jürgen; Jasek, Sanja; Verasztó, Csaba; Mendes, Sara; Gühmann, Martin; Almeda, Rodrigo; Shahidi, Réza; Jékely, Gáspár (14. prosince 2018). „Neurální obvody hydrodynamické úlekové reakce zprostředkované polycystiny pro vyhýbání se predátorům“. eLife. 7. doi:10,7554 / eLife.36262. PMC  6294549. PMID  30547885.
  28. ^ Driscoll, K; Stanfield, GM; Droste, R; Horvitz, HR (15. srpna 2017). „Předpokládaný kanál TRP CED-11 podporuje snížení objemu buněk a usnadňuje degradaci apoptotických buněk v Caenorhabditis elegans". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 114 (33): 8806–8811. doi:10.1073 / pnas.1705084114. PMC  5565440. PMID  28760991.
  29. ^ Cattaneo, AM; Bengtsson, JM; Montagné, N; Jacquin-Joly, E; Rota-Stabelli, O; Salvagnin, U; Bassoli, A; Witzgall, P; Anfora, G (2016). „TRPA5, kanál TRP hmyzu podčeledi Ankyrin, je exprimován v anténách Cydia pomonella (Lepidoptera: Tortricidae) ve více variantách spojů“. Journal of Insect Science. 16 (1): 83. doi:10.1093 / jisesa / iew072. PMC  5026476. PMID  27638948.
  30. ^ Colbert, HA; Smith, TL; Bargmann, CI (1. listopadu 1997). „OSM-9, nový protein se strukturní podobností s kanály, je vyžadován pro čichání, mechanosenzaci a čichovou adaptaci u Caenorhabditis elegans“. The Journal of Neuroscience. 17 (21): 8259–69. doi:10.1523 / JNEUROSCI.17-21-08259.1997. PMC  6573730. PMID  9334401.
  31. ^ Gong, Z; Syn, W; Chung, YD; Kim, J; Shin, DW; McClung, CA; Lee, Y; Lee, HW; Chang, DJ; Kaang, BK; Cho, H; Oh, U; Hirsh, J; Kernan, MJ; Kim, C (13. října 2004). „Dvě vzájemně závislé podjednotky kanálu TRPV, neaktivní a Nanchung, zprostředkovávají sluch v Drosophile“. The Journal of Neuroscience. 24 (41): 9059–66. doi:10.1523 / JNEUROSCI.1645-04.2004. PMC  6730075. PMID  15483124.
  32. ^ Kim, J; Chung, YD; Park, DY; Choi, S; Shin, DW; Soh, H; Lee, HW; Syn, W; Yim, J; Park, CS; Kernan, MJ; Kim, C (3. července 2003). "Pro slyšení v Drosophile je vyžadován iontový kanál rodiny TRPV." Příroda. 424 (6944): 81–4. Bibcode:2003 Natur.424 ... 81 tis. doi:10.1038 / nature01733. PMID  12819662. S2CID  4426696.
  33. ^ Dong, Xian-Ping; Wang, Xiang; Xu, Haoxing (duben 2010). "TRP kanály intracelulárních membrán". Journal of Neurochemistry. 113 (2): 313–328. doi:10.1111 / j.1471-4159.2010.06626.x. ISSN  0022-3042. PMC  2905631. PMID  20132470.
  34. ^ Palovčák, E; Delemotte, L; Klein, ML; Carnevale, V (červenec 2015). „Srovnávací sekvenční analýza naznačuje konzervovaný hradlovací mechanismus pro TRP kanály“. The Journal of General Physiology. 146 (1): 37–50. doi:10.1085 / jgp.201411329. PMC  4485022. PMID  26078053.
  35. ^ 1940-, Hille, Bertil (2001). Iontové kanály dráždivých membrán (3. vyd.). Sunderland, Massachusetts: Sinauer. ISBN  978-0878933211. OCLC  46858498.CS1 maint: číselné názvy: seznam autorů (odkaz)
  36. ^ A b C d Winston KR, Lutz W (březen 1988). "Lineární urychlovač jako neurochirurgický nástroj pro stereotaktickou radiochirurgii". Neurochirurgie. 22 (3): 454–64. doi:10.1097/00006123-198803000-00002. PMID  3129667.
  37. ^ A b C Cosens DJ, Manning A (říjen 1969). "Abnormální elektroretinogram od mutanta Drosophila". Příroda. 224 (5216): 285–7. Bibcode:1969 Natur.224..285C. doi:10.1038 / 224285a0. PMID  5344615. S2CID  4200329.
  38. ^ A b Montell C, Rubin GM (duben 1989). "Molekulární charakterizace lokusu Drosophila trp: domnělý integrální membránový protein potřebný pro fototransdukci". Neuron. 2 (4): 1313–23. doi:10.1016 / 0896-6273 (89) 90069-x. PMID  2516726. S2CID  8908180.
  39. ^ A b Eccles R (1989). "Fyziologie a onemocnění nosu s ohledem na astma". Agenti a akce. Doplňky. 28: 249–61. PMID  2683630.
  40. ^ Brauchi S, Orta G, Salazar M, Rosenmann E, Latorre R (květen 2006). „Chladný receptor snímající horké teplo: C-koncová doména určuje termosenzaci v přechodných kanálech potenciálu receptoru“. The Journal of Neuroscience. 26 (18): 4835–40. doi:10.1523 / JNEUROSCI.5080-05.2006. PMC  6674176. PMID  16672657.
  41. ^ Philippaert K, Pironet A, Mesuere M, Sones W, Vermeiren L, Kerselaers S, Pinto S, Segal A, Antoine N, Gysemans C, Laureys J, Lemaire K, Gilon P, Cuypers E, Tytgat J, Mathieu C, Schuit F , Rorsman P, Talavera K, Voets T, Vennekens R (březen 2017). „Steviolglykosidy zvyšují funkci beta-buněk pankreatu a vnímání chuti zesílením aktivity kanálu TRPM5“. Příroda komunikace. 8: 14733. Bibcode:2017NatCo ... 814733P. doi:10.1038 / ncomms14733. PMC  5380970. PMID  28361903.
  42. ^ Leung HT, Tseng-Crank J, Kim E, Mahapatra C, Shino S, Zhou Y, An L, Doerge RW, Pak WL (červen 2008). „Aktivita DAG lipázy je nezbytná pro regulaci kanálu TRP ve fotoreceptorech Drosophila“. Neuron. 58 (6): 884–96. doi:10.1016 / j.neuron.2008.05.001. PMC  2459341. PMID  18579079.
  43. ^ Levine JD, Alessandri-Haber N (srpen 2007). „TRP kanály: cíle pro úlevu od bolesti“ (PDF). Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molekulární základ choroby. 1772 (8): 989–1003. doi:10.1016 / j.bbadis.2007.01.008. PMID  17321113.
  44. ^ Prevarskaya N, Zhang L, Barritt G (srpen 2007). „TRP kanály u rakoviny“ (PDF). Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molekulární základ choroby. 1772 (8): 937–46. doi:10.1016 / j.badis.2007.05.006. PMID  17616360.
  45. ^ Prevarskaya N, Zhang L, Barritt G a kol. (2. června 2007). „TRP kanály u rakoviny“ (PDF). Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molekulární základ choroby. 1772 (8): 937–46. doi:10.1016 / j.bbadis.2007.05.006. PMID  17616360.
  46. ^ Lozano C, Córdova C, Marchant I, Zúñiga R, Ochova P, Ramírez-Barrantes R, González-Arriagada WA, Rodriguez B a kol. (15. října 2018). „Intracelulární agregovaný TRPV1 je spojen s nižším přežitím u pacientek s rakovinou prsu“. Rakovina prsu: Cíle a terapie. 10: 161–168. doi:10.2147 / BCTT.S170208. PMC  6197232. PMID  30410392.
  47. ^ Wong KK, Banham AH, Yaacob NS, Nur Husna SM a kol. (2. února 2019). „Onkogenní role iontových kanálů TRPM v rakovině“. Journal of Cellular Physiology. 234 (9): 14556–14573. doi:10,1002 / jcp.28168. PMID  30710353.
  48. ^ Hall DP, Cost NG, Hegde S, Kellner E, Mikhaylova O, Stratton Y a kol. (10. listopadu 2014). „TRPM3 a miR-204 vytvářejí regulační obvod, který řídí onkogenní autofagii u jasného buněčného karcinomu ledvinových buněk“. Rakovinová buňka. 26 (5): 738–53. doi:10.1016 / j.ccell.2014.09.015. PMC  4269832. PMID  25517751.
  49. ^ Loo SK, Ch'ng ES, Md Salleh MS, Banham AH, Pedersen LM, Møller MB, Green TM, Wong KK a kol. (27. dubna 2017). „Exprese TRPM4 je spojena s aktivovaným podtypem B buněk a špatným přežitím u difuzního velkobuněčného lymfomu B“. Histopatologie. 71 (1): 98–111. doi:10.1111 / his.13204. PMID  28248435. S2CID  4767956.
  50. ^ Palmer RK, Atwal K, Bakaj I, Carlucci-Derbyshire S, Buber MT, Cerne R, Cortés RY, Devantier HR, et al. (Prosinec 2010). „Trifenylfosfinoxid je silný a selektivní inhibitor přechodného iontového kanálu melastatin-5 přechodného receptoru“. TEST a technologie vývoje léčiv. 8 (6): 703–13. doi:10.1089 / adt.2010.0334. PMID  21158685.
  51. ^ Meseguer V, Alpizar YA, Luis E, Tajada S, Denlinger B, Fajardo O a kol. (20. ledna 2014). „TRPA1 kanály zprostředkovávají akutní neurogenní zánět a bolest vyvolanou bakteriálními endotoxiny“. Příroda komunikace. 5: 3125. Bibcode:2014NatCo ... 5,3125 mil. doi:10.1038 / ncomms4125. PMC  3905718. PMID  24445575.
  52. ^ Soldano A, Alpizar YA, Boonen B, Franco L, López-Requena A, Liu G, Mora N, Yaksi E, Voets T, Vennekens R, Hassan BA, Talavera K (červen 2016). „Chutně zprostředkované vyhýbání se bakteriálním lipopolysacharidům aktivací TRPA1 v Drosophile“. eLife. 5. doi:10,7554 / eLife.13133. PMC  4907694. PMID  27296646.
  53. ^ Boonen B, Alpizar YA, Sanchez A, López-Requena A, Voets T, Talavera K (duben 2018). "Diferenciální účinky lipopolysacharidu na myší senzorické TRP kanály". Buněčný vápník. 73: 72–81. doi:10.1016 / j.ceca.2018.04.004. PMID  29689522.
  54. ^ Alpizar YA, Boonen B, Sanchez A, Jung C, López-Requena A, Naert R a kol. (Říjen 2017). „Aktivace TRPV4 spouští ochranné reakce na bakteriální lipopolysacharidy v epiteliálních buňkách dýchacích cest“. Příroda komunikace. 8 (1): 1059. Bibcode:2017NatCo ... 8.1059A. doi:10.1038 / s41467-017-01201-3. PMC  5651912. PMID  29057902.
  55. ^ Minke B, Wu C, Pak WL (listopad 1975). "Indukce šumu fotoreceptorového napětí ve tmě u mutanta Drosophila". Příroda. 258 (5530): 84–7. Bibcode:1975 Natur.258 ... 84M. doi:10.1038 / 258084a0. PMID  810728. S2CID  4206531.
  56. ^ Hardie RC, Minke B (duben 1992). „Trp gen je nezbytný pro světlo aktivovaný kanál Ca2 + ve fotoreceptorech Drosophila.“ Neuron. 8 (4): 643–51. doi:10.1016 / 0896-6273 (92) 90086-S. PMID  1314617. S2CID  34820827.
  57. ^ Phillips AM, Bull A, Kelly LE (duben 1992). „Identifikace genu Drosophila kódujícího protein vázající kalmodulin s homologií s trp fototransdukčním genem“. Neuron. 8 (4): 631–42. doi:10.1016 / 0896-6273 (92) 90085-R. PMID  1314616. S2CID  21130927.

Další čtení

externí odkazy