Aquaporin - Aquaporin

Aquaporin
Aquaporin-Sideview.png
Krystalografická struktura aquaporinu 1 (AQP1 ) PDB 1j4n
Identifikátory
SymbolAquaporin
PfamPF00230
InterProIPR000425
STRÁNKAPDOC00193
SCOP21fx8 / Rozsah / SUPFAM
TCDB1.A.8
OPM nadčeleď7
OPM protein2zz9

Aquaporiny, také zvaný vodní kanály, jsou kanálové proteiny z většího rodina z hlavní vnitřní proteiny ta forma póry v membrána z biologické buňky, hlavně usnadňující přepravu voda mezi buňky.[1] Buněčné membrány různých bakterie, houby, zvíře a rostlinné buňky obsahují aquaporiny, kterými může voda proudit rychleji do buňky a ven z buňky, než difúzí skrz fosfolipidová dvojvrstva.[2] Aquaporiny mají šest membrán alfa šroubovice domény s oběma karboxylovými a amino konci na cytoplazmatické straně. Dvě hydrofobní smyčky obsahují konzervovaný asparagin-prolin-alaninový NPA motiv, který tvoří hlaveň obklopující centrální pórovitou oblast, která obsahuje další hustotu proteinu.[3] Protože aquaporiny jsou obvykle vždy otevřené a převládají téměř u každého typu buněk, vede to k mylné představě, že voda snadno prochází buněčnou membránou po svém koncentračním gradientu. Voda může procházet buněčnou membránou jednoduchá difúze protože je to malá molekula a skrz osmóza, v případech, kdy je koncentrace vody mimo buňku větší než uvnitř. Protože však voda je polární molekula tento proces jednoduché difúze je relativně pomalý a většina vody prochází aquaporinem.[4][5]

V roce 2003 Nobelova cena za chemii byla společně udělena Peter souhlasí za objev aquaporinů[6] a Roderick MacKinnon za jeho práci na struktuře a mechanismu draslíkové kanály.[7]

Genetické vady zahrnující aquaporin geny byly spojovány s několika lidskými chorobami, včetně nefrogenních diabetes insipidus a neuromyelitis optica.[8][9][10][11]

Dějiny

Mechanismus usnadněné vodní dopravy a pravděpodobná existence vodních pórů přitahuje vědce od roku 1957.[12] Ve většině buněk se voda pohybuje dovnitř a ven osmóza přes lipidovou složku buněčných membrán. Kvůli relativně vysoké propustnosti vody pro některé epitelové buňky, bylo dlouho podezření, že musí existovat nějaký další mechanismus pro transport vody přes membrány. Koncem 50. let provedl Solomon a jeho spolupracovníci průkopnické práce na propustnosti vody přes buněčnou membránu.[13][14] V polovině 60. let se alternativní hypotéza („model rozdělení - difúze“) snažila prokázat, že se molekuly vody rozdělily mezi vodní fázi a lipidovou fázi a poté difundovaly přes membránu a procházely ji až do další mezifáze, kde opustily lipid a vrátil se do vodné fáze.[15][16] Studie Parisi, Edelman, Carvounis a kol. akcentoval nejen význam přítomnosti vodních kanálů, ale také možnost regulovat jejich propustnost.[17][18][19] V roce 1990 Verkmanovy experimenty prokázaly funkční expresi vodních kanálů, což naznačuje, že vodní kanály jsou účinně bílkoviny.[20][21]

Objev

Teprve v roce 1992 byl první aquaporin, „aquaporin-1“ (původně známý jako CHIP 28), hlášen Peter souhlasí, z Univerzita Johna Hopkinse.[22] V roce 1999, společně s dalšími výzkumnými týmy, Agre ohlásil první snímky trojrozměrné struktury aquaporinu ve vysokém rozlišení, konkrétně aquaporin-1.[23] Další studie využívají superpočítač simulace identifikovaly cestu vody při jejím pohybu kanálem a demonstrovaly, jak může pór umožnit průchod vody bez průchodu malých látek.[24] Průkopnický výzkum a následný objev vodních kanálů dohodou a jeho kolegy zvítězil v dohodě Nobelova cena v chemii v roce 2003.[7] Souhlas řekl, že objevil aquaporiny „serendipity“. Studoval Rh krevní skupina antigeny a izoloval molekulu Rh, ale stále se objevovala druhá molekula o velikosti 28 kilodaltonů (a proto se jí říká 28K). Nejprve si mysleli, že je to fragment molekuly Rh nebo kontaminant, ale ukázalo se, že jde o nový druh molekuly s neznámou funkcí. Byl přítomen ve strukturách, jako jsou ledvinové tubuly a červené krvinky, a souvisí s bílkovinami různého původu, například v ovocný let mozek, bakterie, čočka oka a rostlinná tkáň.[23]

První zpráva o transportu vody přes membrány zprostředkovaná bílkovinami však byla Gheorghe Benga a další v roce 1986, před prvním zveřejněním dohody na toto téma.[25][26] To vedlo k polemice, že Bengova práce nebyla adekvátně uznána ani Dohodou, ani Výborem pro Nobelovu cenu.[27]

Funkce

Ilustrace molekuly aquaporinu

Aquaporiny jsou „vodovodní systém pro buňky“. Voda se pohybuje buňkami organizovaným způsobem, nejrychleji v tkáních, které mají vodní kanály aquaporinu.[28] Po mnoho let vědci předpokládali, že voda prosakovala přes buněčnou membránu a část vody ano. To však nevysvětlovalo, jak se voda mohla tak rychle pohybovat přes některé buňky.[28]

Aquaporiny se selektivně chovají voda molekuly dovnitř a ven z buňky, přičemž brání průchodu ionty a další rozpuštěné látky. Aquaporiny, také známé jako vodní kanály, jsou integrální proteiny membránových pórů. Některé z nich, známé jako aquaglyceroporiny, také transportovat další malé nenabité rozpuštěné molekuly včetně amoniaku, CO2, glycerol a močovina. Například kanál aquaporin 3 má šířku pórů 8–10 Ångströms a umožňuje průchod hydrofilních molekul v rozmezí od 150 do 200 Da. Vodní póry však zcela blokují ionty protony, nezbytné pro zachování membrány elektrochemický potenciál rozdíl.[29]

Molekuly vody procházejí póry kanálu v jednom souboru. Přítomnost vodních kanálů zvyšuje propustnost membrány pro vodu. Ty jsou také nezbytné pro systém přenosu vody v rostlinách[30] a tolerance vůči suchu a solným stresům.[31]

Struktura

Schematické znázornění 2D struktury aquaporinu 1 (AQP1 ) zobrazující šest transmembránových alfa-šroubovic a pět oblastí interhelical loop A-E
3D struktura aquaporinu Z zvýrazňující vodní kanál ve tvaru přesýpacích hodin, který prochází středem proteinu

Proteiny aquaporinu se skládají ze šesti svazků transmembránový α-šroubovice. Jsou uloženy v buněčné membráně. Amino a karboxylové konce směřují dovnitř buňky.[29][32] Amino a karboxylové poloviny se navzájem podobají, zjevně opakují vzorec nukleotidů. Někteří vědci[SZO? ] věřte, že k tomu došlo zdvojnásobením dříve polovičního genu. Mezi šroubovicemi je pět oblastí (A - E), které se smyčují do buněčné membrány nebo z ní, dvě z nich jsou hydrofobní (B, E) s asparagin –prolin –alanin („Motiv NPA“) vzor. Vytvářejí výrazný tvar přesýpacích hodin, díky kterému je vodní kanál uprostřed úzký a na každém konci širší.

Dalším a ještě užším místem v kanálu je „selektivní filtr ar / R“, shluk aminokyselin umožňující aquaporinu selektivně propouštět nebo blokovat průchod různých molekul.[33]

Formují se aquaporiny čtyřdílné klastry (tetramery) v buněčné membráně, přičemž každý ze čtyř monomery působí jako vodní kanál.[29] Různé aquaporiny mají různé velikosti vodních kanálů, nejmenší typy, které umožňují pouze vodu.

Rentgenové profily ukazují, že aquaporiny mají dva kuželovité vstupy. Tento tvar přesýpacích hodin by mohl být výsledkem procesu přirozeného výběru směrem k optimální propustnosti.[původní výzkum? ] Ukázalo se, že kónické vstupy s vhodným úhlem otevření mohou skutečně zajistit velké zvýšení propustnosti hydrodynamického kanálu.[34]

Motiv NPA

Kanály aquaporinu se objevují v simulacích, aby umožňovaly průchod pouze vody, protože molekuly se efektivně řadí do jednoho souboru. Veden lokálním elektrickým polem aquaporinu, kyslík v každé molekule vody směřuje dopředu, jak vstupuje, otáčí se kolem poloviny cesty a odchází s kyslíkem obráceným dozadu.[35] Proč k této rotaci dochází, zatím není zcela jasné. Někteří vědci identifikovali jako důvod elektrostatické pole generované dvěma aquaporinovými pološroubovicemi HB a HE. Jiní navrhli, aby vodíkové vazby mezi asparagin aminokyseliny ve dvou oblastech NPA a kyslík ve vodě způsobují rotaci. Stále není jasné, zda rotace molekul vody má nějaký biologický význam. První studie spekulovaly, že „bipolární“ orientace molekul vody blokuje tok protony přes Grotthussův mechanismus.[36] Novější studie zpochybňují tuto interpretaci a zdůrazňují elektrostatickou bariéru jako důvod blokování protonů. Podle druhého pohledu je rotace molekul vody pouze vedlejším účinkem elektrostatické bariéry. V současné době (2008) je původ elektrostatického pole předmětem debaty. Zatímco některé studie zvažovaly hlavně elektrické pole generované bílými pološroubovicemi HB a HE, jiné zdůrazňovaly desolvatační účinky, když proton vstupuje do úzkého póru aquaporinu.

ar / R selektivní filtr

Schematické znázornění pohybu vody úzkým selektivním filtrem aquaporinového kanálu

Aromatický / argininový nebo „ar / R“ selektivní filtr je shluk aminokyselin, které pomáhají vázat se na molekuly vody a vylučují další molekuly, které se mohou pokusit proniknout do pórů.[37] Jedná se o mechanismus, kterým je aquaporin schopen selektivně vázat molekuly vody (a tím jim umožňovat průchod) a zabránit vstupu dalších molekul. Filtr ar / R je vyroben ze dvou aminokyselinových skupin ze šroubovic B (HB) a E (HE) a ze dvou skupin ze smyčky E (LE1, LE2), ze dvou stran NPA motivu. Jeho obvyklá poloha je 8 Å na vnější straně motivu NPA; je to obvykle nejtěsnější část kanálu. Jeho úzkost oslabuje vodíkové vazby mezi molekulami vody, což umožňuje argininům, které nesou pozitivní náboj, interagovat s molekulami vody a odfiltrovat nežádoucí protony.

Distribuce druhů

U savců

Existuje třináct známých druhů aquaporinů u savců a šest z nich se nachází v ledvinách,[38] ale je podezření na existenci mnohem více. Nejvíce studované aquaporiny jsou porovnány v následující tabulce:

TypUmístění[39]Funkce[39]
Aquaporin 1Reabsorpce vody
Aquaporin 2Reabsorpce vody v reakci na ADH[40]
Aquaporin 3Reabsorpce vody a propustnost glycerolu
Aquaporin 4Reabsorpce vody

V rostlinách

V rostlinách je voda přijímána z půdy kořeny, kde prochází z kůry do cévních tkání. Existují tři cesty, po kterých může voda proudit v těchto tkáních, známé jako apoplastické, symplastické a transcelulární cesty.[41] Specificky se aquaporiny nacházejí ve vakuolární membráně, kromě plazmatické membrány rostlin; transcelulární cesta zahrnuje transport vody přes plazmu a vakuolární membrány.[42] Když jsou kořeny rostlin vystaveny chlorid rtuťnatý, o kterém je známo, že inhibuje aquaporiny, je průtok vody značně snížen, zatímco tok iontů není, což podporuje názor, že existuje mechanismus pro vodní dopravu nezávislý na transportu iontů: aquaporiny.

Kromě udržování normální cytosolické osmolarity[je třeba další vysvětlení ] aquaporiny mohou hrát hlavní roli v rozšiřujícím se růstu tím, že umožňují příliv vody do expandujících buněk - proces nezbytný k udržení vývoje rostlin.[42]

Rostlinné aquaporiny jsou také důležité pro minerální výživu a detoxikaci ionty, které jsou nezbytné pro homeostázu boru,[43] křemík, arsen a hydrogenuhličitan.

Aquaporiny v rostlinách jsou rozděleny do pěti hlavních homologních podskupin nebo skupin:[44]

  • Vnitřní plazmatický membránový protein (PIP)[45]
  • Vnitřní protein Tonoplast (TIP)[46]
  • Vnitřní protein podobný Nodulin-26 (NIP)[47]
  • Malý základní intrinsický protein (SIP)[48]
  • X vnitřní protein (XIP)

Těchto pět podskupin bylo později rozděleno do menších evolučních podskupin na základě jejich sekvence DNA. PIP se seskupují do dvou podskupin, PIP1 a PIP2, zatímco TIP se seskupují do 5 podskupin, TIP1, TIP2, TIP3, TIP4 a TIP5. Každá podskupina je opět rozdělena na izoformy např. PIP1; 1, PIP1; 2. Jelikož nomenklatura izoforem je historicky založena spíše na funkčních parametrech než na evolučních, bylo při studiu evolučních vztahů mezi různými aquaporiny vyvstáno několik nových tvrzení o rostlinných aquaporinech.[49] V rámci různých výběrů izoforem aquaporinu v rostlinách existují také jedinečné vzorce exprese specifické pro buňky a tkáně.[42]

Když jsou rostlinné aquaporiny umlčeny, hydraulická vodivost a fotosyntéza poklesu listu.[50]

Když vrata rostlinných aquaporinů zastaví tok vody póry proteinu. K tomu může dojít z mnoha důvodů, například když rostlina obsahuje malé množství buněčné vody v důsledku sucha.[51] Vtok aquaporinu se provádí interakcí mezi vtokovým mechanismem a aquaporinem, který způsobuje 3D změnu proteinu tak, že blokuje póry, a tím znemožňuje tok vody póry. V rostlinách existují nejméně dvě formy aquaporinového hradlování: hradlování defosforylací určitých serinových zbytků v reakci na sucho a protonace konkrétních histidin zbytky v reakci na záplavy. Fosforylace aquaporinu se podílí na otevírání a zavírání plátků v reakci na teplotu.[52][53]

V archách, eubakteriích a houbách

Určitý bakterie a mnoho dalších organismy také exprimovat aquaporiny.

Aquaporiny byly objeveny také vSaccharomyces cerevisiae (droždí),Dictyostelium, Candida aUstilago a prvoky-Trypanosoma aPlasmodium.[30]

Klinický význam

Aquaporin-1 (AQP1) se nachází v choroidalis plexus, přispívá k produkci CSF a AQP4 se nachází na perivaskulárních a ependymálních buňkách.

Existují dva jasné příklady onemocnění identifikovaných jako důsledek mutací v aquaporinech:

U malého počtu lidí byl identifikován závažný nebo úplný nedostatek aquaporinu-1. Jsou obecně zdravé, ale vykazují poruchu schopnosti koncentrovat rozpuštěné látky v moči a šetřit vodou, pokud jsou zbaveni pitné vody.[55][56] Myši s cílenými delecemi v aquaporinu-1 také vykazují nedostatek v ochraně vody kvůli neschopnosti koncentrovat rozpuštěné látky v dřeni ledvin protiproudové násobení.[57]

Kromě své role v geneticky podmíněném nefrogenním diabetes insipidus hrají aquaporiny také klíčovou roli v získaných formách nefrogenní diabetes insipidus (poruchy, které způsobují zvýšenou tvorbu moči).[58] Aquaporin 2 je regulován vasopresinem, který po navázání na buněčný povrchový receptor aktivuje signální dráhu cAMP. To má za následek, že obsahuje aquaporin-2 vezikuly ke zvýšení absorpce vody a návratu do oběhu. Mutace vazopresinového receptoru aquaporin 2 je příčinou získaného diabetes insipidus. U potkanů ​​může být získaný nefrogenní diabetes insipidus způsoben zhoršenou regulací aquaporinu-2 v důsledku podávání lithium soli, nízké koncentrace draslíku v krvi (hypokalémie ) a vysoká vápník koncentrace v krvi (hyperkalcémie ).[59][60][61]

Autoimunitní reakce proti aquaporin 4 u lidí produkují Devicova nemoc.[8] Pokud by bylo možné manipulovat s aquaporinem, mohlo by to potenciálně vyřešit zdravotní problémy, jako je zadržování tekutin při srdečních onemocněních a otoky mozku po cévní mozkové příhodě.[28]

Reference

  1. ^ Dohodnout P (2006). „Vodní kanály aquaporinu“. Proc Am Thorac Soc. 3 (1): 5–13. doi:10.1513 / pats.200510-109JH. PMC  2658677. PMID  16493146.
  2. ^ Cooper G (2009). Buňka: Molekulární přístup. Washington, DC: ASM PRESS. str. 544. ISBN  978-0-87893-300-6.
  3. ^ Verkman, AS (leden 2000). "Struktura a funkce vodních kanálů aquaporinu". Am J Physiol Renal Physiol. 278 (1): F13-28. doi:10.1152 / ajprenal.2000.278.1.F13. PMID  10644652.
  4. ^ Cooper, Geoffrey (2000). Buňka (2. vyd.). MA: Sinauer Associates. Citováno 23. dubna 2020.
  5. ^ Lodish, Harvey; Berk, Arnold; Zipursky, S. Lawrence (2000). Molekulární buněčná biologie (4. vydání). New York: W. H. Freeman. ISBN  9781464183393. Citováno 20. května 2020.
  6. ^ Knepper MA, Nielsen S (2004). „Peter Agre, nositel Nobelovy ceny za chemii za rok 2003“. J. Am. Soc. Nephrol. 15 (4): 1093–5. doi:10.1097 / 01.ASN.0000118814.47663.7D. PMID  15034115.
  7. ^ A b „Nobelova cena za chemii 2003“. Nobelova nadace. Citováno 2008-01-23.
  8. ^ A b Lennon VA, Kryzer TJ, Pittock SJ, Verkman AS, Hinson SR (2005). "IgG marker opticko-spinální roztroušené sklerózy se váže na vodní kanál aquaporin-4". J. Exp. Med. 202 (4): 473–7. doi:10.1084 / jem.20050304. PMC  2212860. PMID  16087714.
  9. ^ A b Bichet DG (2006). „Nefrogenní diabetes insipidus“ (PDF). Adv Chronic Kidney Dis. 13 (2): 96–104. doi:10.1053 / j.ackd.2006.01.006. PMID  16580609. Archivovány od originál (PDF) dne 2018-07-18.
  10. ^ Agre P, Kozono D (2003). "Aquaporin vodní kanály: molekulární mechanismy pro lidská onemocnění". FEBS Lett. 555 (1): 72–8. doi:10.1016 / S0014-5793 (03) 01083-4. PMID  14630322. S2CID  35406097.
  11. ^ Schrier RW (2007). „Poruchy homeostázy vody související s aquaporinem“. Perspektiva drogových zpráv. 20 (7): 447–53. doi:10.1358 / DNP.2007.20.7.1138161. PMID  17992267.
  12. ^ Parisi M, Dorr RA, Ozu M, Toriano R (prosinec 2007). „Od pórů membrány po aquaporiny: 50 let měření toků vody“. J Biol Phys. 33 (5–6): 331–43. doi:10.1007 / s10867-008-9064-5. PMC  2565768. PMID  19669522.
  13. ^ Paganelli CV, Solomon AK (listopad 1957). „Rychlost výměny tritiované vody přes lidskou membránu červených krvinek“. J. Gen. Physiol. 41 (2): 259–77. doi:10.1085 / jgp.41.2.259. PMC  2194835. PMID  13475690.
  14. ^ Goldstein DA; Solomon AK (01.09.1960). "Stanovení ekvivalentního poloměru pórů pro lidské červené krvinky měřením osmotického tlaku". The Journal of General Physiology. 44: 1–17. doi:10.1085 / jgp.44.1.1. PMC  2195086. PMID  13706631.
  15. ^ Dainty, J .; House, C. R. (01.07.1966). „Zkoumání důkazů o pórech membrány v žabí kůži“. The Journal of Physiology. 185 (1): 172–184. doi:10.1113 / jphysiol.1966.sp007979. PMC  1395865. PMID  5965891.
  16. ^ Hanai T, Haydon DA (01.08.1966). "Propustnost bimolekulárních lipidových membrán pro vodu". Journal of Theoretical Biology. 11 (3): 370–382. doi:10.1016/0022-5193(66)90099-3. PMID  5967438.
  17. ^ Parisi M, Bourguet J (01.01.1984). "Účinky buněčné acidifikace na ADH-indukované intramembránové agregáty částic". American Journal of Physiology. Fyziologie buněk. 246 (1): C157 – C159. doi:10.1152 / ajpcell.1984.246.1.c157. ISSN  0363-6143. PMID  6320654.
  18. ^ Edelman, Isidore S. (25. května 1965). „Závislost vodíku na iontech antidiuretického účinku vasopresinu, oxytocinu a deaminooxytocinu“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - biofyzika včetně fotosyntézy. 102 (1): 185–197. doi:10.1016/0926-6585(65)90212-8. PMID  5833400 - prostřednictvím Elsevier Science Direct.
  19. ^ Carvounis CP, Levine SD, Hays RM (01.05.1979). „Závislost pH na transportu vody a solutů v močovém měchýři ropuchy“. Ledviny International. 15 (5): 513–519. doi:10.1038 / ki.1979,66. ISSN  0085-2538. PMID  39188.
  20. ^ Zhang, RB; Logee, KA; Verkman, AS (1990-09-15). "Exprese mRNA kódující vodní kanály ledvin a červených krvinek v oocytech Xenopus". The Journal of Biological Chemistry. 265 (26): 15375–15378. ISSN  0021-9258. PMID  2394728.
  21. ^ Zhang, R; Alper, SL; Thorens, B; Verkman, AS (01.11.1991). „Důkazy z exprese oocytů, že vodní kanál erytrocytů je odlišný od pásma 3 a transportéru glukózy“. Journal of Clinical Investigation. 88 (5): 1553–1558. doi:10,1172 / JCI115466. PMC  295670. PMID  1939644.
  22. ^ Dohodnout P, ​​Preston GM, Smith BL, Jung JS, Raina S, Moon C, Guggino WB, Nielsen S (1. října 1993). "Aquaporin CHIP: archetypální molekulární vodní kanál". Dopoledne. J. Physiol. 265 (4 Pt 2): F463–76. doi:10.1152 / ajprenal.1993.265.4.F463. PMID  7694481.
  23. ^ A b Mitsuoka K, Murata K, Walz T, Hirai T, Agre P, Heymann JB, Engel A, Fujiyoshi Y (1999). „Struktura aquaporinu-1 při rozlišení 4,5-A odhaluje krátké alfa-šroubovice ve středu monomeru“. J. Struct. Biol. 128 (1): 34–43. doi:10.1006 / jsbi.1999.4177. PMID  10600556. S2CID  1076256.
  24. ^ de Groot BL, Grubmüller H (2005). "Dynamika a energetika pronikání vody a vylučování protonů v aquaporinech". Curr. Opin. Struct. Biol. 15 (2): 176–83. doi:10.1016 / j.sbi.2005.02.003. hdl:11858 / 00-001M-0000-0012-E99D-E. PMID  15837176.
  25. ^ Benga G, Popescu O, Pop VI, Holmes RP (1986). „Vazba p- (Chloromercuri) benzensulfonátu membránovými proteiny a inhibice transportu vody v lidských erytrocytech“. Biochemie. 25 (7): 1535–8. doi:10.1021 / bi00355a011. PMID  3011064.
  26. ^ Kuchel PW (2006). „Příběh objevu aquaporinů: konvergentní vývoj myšlenek - ale kdo se tam dostal jako první?“. Buňka. Mol. Biol. (Noisy-le-grand). 52 (7): 2–5. PMID  17543213.
  27. ^ Benga, G. „Gheorghe Benga“. Ad Astra - online projekt pro rumunskou vědeckou komunitu. Archivovány od originál 25. prosince 2007. Citováno 2008-04-05.
  28. ^ A b C Konverzace s Peterem Dohodou: Využití vůdčí role k tomu, aby věděla lidská tvář, Tím Claudia Dreifus, New York Times, 26. ledna 2009
  29. ^ A b C Gonen T, Walz T (2006). "Struktura aquaporinů". Q. Rev. Biophys. 39 (4): 361–96. doi:10.1017 / S0033583506004458. PMID  17156589.
  30. ^ A b Kruse E, Uehlein N, Kaldenhoff R (2006). "Aquaporiny". Genome Biol. 7 (2): 206. doi:10.1186 / gb-2006-7-2-206. PMC  1431727. PMID  16522221.
  31. ^ Xu Y a kol. (2014). "Gen banánového aquaporinu". Biologie rostlin BMC. 14 (1): 59. doi:10.1186/1471-2229-14-59. PMC  4015420. PMID  24606771.
  32. ^ Fu D, Lu M (2007). „Strukturní základ prostupu vody a vylučování protonů v aquaporinech“. Mol. Membr. Biol. 24 (5–6): 366–74. doi:10.1080/09687680701446965. PMID  17710641. S2CID  343461.
  33. ^ Sui, H. „Strukturální základ dopravy specifické pro dopravu přes dopravní kanál AQP1“. Příroda. Příroda. Chybějící nebo prázdný | url = (Pomoc)
  34. ^ Gravelle S, Joly L, Detcheverry F, Ybert C, Cottin-Bizonne C, Bocquet L (2013). „Optimalizace propustnosti vody prostřednictvím tvaru přesýpacích hodin aquaporinů“. PNAS. 110 (41): 16367–16372. arXiv:1310.4309. Bibcode:2013PNAS..11016367G. doi:10.1073 / pnas.1306447110. PMC  3799357. PMID  24067650.
  35. ^ de Groot BL, Grubmüller H (2001). „Pronikání vody přes biologické membrány: mechanismus a dynamika aquaporinu-1 a GlpF“. Věda. 294 (5550): 2353–2357. Bibcode:2001Sci ... 294.2353D. doi:10.1126 / science.1062459. hdl:11858 / 00-001M-0000-0014-61AF-6. PMID  11743202. S2CID  446498.
  36. ^ Tajkhorshid E, Nollert P, Jensen MØ, Miercke LJ, O'Connell J, Stroud RM, Schulten K (2002). "Řízení selektivity rodiny vodních kanálů aquaporinu globálním orientačním laděním". Věda. 296 (5567): 525–30. Bibcode:2002Sci ... 296..525T. doi:10.1126 / science.1067778. PMID  11964478. S2CID  22410850.
  37. ^ Sui, H (2000). „Strukturální základ dopravy specifické pro dopravu přes dopravní kanál AQP1“. Příroda.
  38. ^ Nielsen S, Frøkiaer J, Marples D, Kwon TH, Agre P, Knepper MA (2002). „Aquaporiny v ledvinách: od molekul k lékům“. Physiol. Rev. 82 (1): 205–44. doi:10.1152 / physrev.00024.2001. PMID  11773613.
  39. ^ A b Pokud není v polích tabulky uvedeno jinak, pak ref je: Walter F. Boron (2005). Lékařská fyziologie: buněčný a molekulární přístup. Elsevier / Saunders. ISBN  978-1-4160-2328-9. Stránka 842
  40. ^ Sands JM (2012). „Aquaporin 2: nejen pro pohyb vody“. Časopis Americké nefrologické společnosti. 23 (9): 1443–1444. doi:10.1681 / ASN.2012060613. PMC  3431422. PMID  22797179.
  41. ^ Chaumont, F; Tyerman, SD (01.04.2014). „Aquaporiny: vysoce regulované kanály, které řídí vztahy mezi vodou a rostlinami“. Fyziologie rostlin. 164 (4): 1600–1618. doi:10.1104 / pp.113.233791. PMC  3982727. PMID  24449709.
  42. ^ A b C Johansson, já; Karlsson, M; Johanson, U; Larsson, C; Kjellbom, P (2000-05-01). "Role aquaporinů v buněčné a vodní rostlinné rovnováze". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembrány. 1465 (1–2): 324–342. doi:10.1016 / S0005-2736 (00) 00147-4. PMID  10748263.
  43. ^ Porcel, Rosa; Bustamante, Antonio; Ros, Roc; Serrano, Ramón; Mulet Salort, José M. (2018). „BvCOLD1: Nový aquaporin z cukrové řepy (Beta vulgaris L.) zapojený do homeostázy boru a abiotického stresu“. Rostlina, buňka a životní prostředí. 41 (12): 2844–2857. doi:10.1111 / pce.13416. hdl:10251/145984. PMID  30103284.
  44. ^ Kaldenhoff R., Bertl A, Otto B, Moshelion M, Uehlein N (2007). "Charakterizace rostlinných aquaporinů". Osmosenzace a osmóza. Pervitin Enzymol. Metody v enzymologii. 428. 505–31. doi:10.1016 / S0076-6879 (07) 28028-0. ISBN  978-0-12-373921-6. PMID  17875436.
  45. ^ Kammerloher W, Fischer U, GP Piechottka, Schäffner AR (1994). "Vodní kanály v rostlinné plazmatické membráně klonované imunoselekcí ze savčího expresního systému". Rostlina J. 6 (2): 187–99. doi:10.1046 / j.1365-313X.1994.6020187.x. PMID  7920711.
  46. ^ Maeshima M (2001). "TONOPLAST TRANSPORTERS: Organisation and Function". Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol. 52 (1): 469–497. doi:10.1146 / annurev.arplant.52.1.469. PMID  11337406.
  47. ^ Wallace IS, Choi WG, Roberts DM (2006). „Struktura, funkce a regulace rodiny vnitřních proteinů rostlinných aquaglyceroporinů podobných nodulinu 26“. Biochim. Biophys. Acta. 1758 (8): 1165–75. doi:10.1016 / j.bbamem.2006.03.024. PMID  16716251.
  48. ^ Johanson U, Gustavsson S (2002). „Nová podrodina hlavních vnitřních proteinů v rostlinách“. Mol. Biol. Evol. 19 (4): 456–61. doi:10.1093 / oxfordjournals.molbev.a004101. PMID  11919287.
  49. ^ Johanson, Urban; Karlsson, Maria; Johansson, Ingela; Gustavsson, Sofie; Sjövall, Sara; Fraysse, Laure; Weig, Alfons R .; Kjellbom, Per (2001). „Kompletní sada genů kódujících hlavní vnitřní proteiny v Arabidopsis poskytuje rámec pro novou nomenklaturu hlavních vnitřních proteinů v rostlinách“. Fyziologie rostlin. 126 (4): 1358–1369. doi:10.1104 / pp.126.4.1358. ISSN  0032-0889. PMC  117137. PMID  11500536.
  50. ^ Sade, N; Shatil-Cohen, A; Attia, Z; Maurel, C; Boursiac, Y; Kelly, G; Granot, D; Yaaran, A; Lerner, S (01.11.2014). „Role plazmatických membránových aquaporinů při regulaci kontinua pláště a mezofylu a hydrauliky listů“. Fyziologie rostlin. 166 (3): 1609–1620. doi:10.1104 / pp.114.248633. PMC  4226360. PMID  25266632.
  51. ^ Kaldenhoff R., Fischer M (2006). "Aquaporiny v rostlinách". Acta Physiol (Oxf). 187 (1–2): 169–76. doi:10.1111 / j.1748-1716.2006.01563.x. PMID  16734753. S2CID  35656554.
  52. ^ Azad AK, Sawa Y, Ishikawa T, Shibata H (2004). "Fosforylace plazmatické membrány aquaporin reguluje teplotně závislé otevírání okvětních lístků tulipánů". Plant Cell Physio. 45 (5): 608–17. doi:10.1093 / pcp / pch069. PMID  15169943.
  53. ^ Azad AK, Katsuhara M, Sawa Y, Ishikawa T, Shibata H (2008). „Charakterizace čtyř aquaporinů v plazmatické membráně v okvětních plátcích tulipánů: domnělý homolog je regulován fosforylací“. Plant Cell Physiol. 49 (8): 1196–208. doi:10.1093 / pcp / pcn095. PMID  18567892.
  54. ^ Okamura T, Miyoshi I, Takahashi K, Mototani Y, Ishigaki S, Kon Y, Kasai N (2003). „Bilaterální vrozené katarakty jsou výsledkem mutace zesílení funkce v genu pro aquaporin-0 u myší“. Genomika. 81 (4): 361–8. doi:10.1016 / S0888-7543 (03) 00029-6. PMID  12676560.
  55. ^ Radin, M. Judith; Yu, Ming-Jiun; Stoedkilde, Lene; Miller, R Lance; Hoffert, Jason D .; Frokiaer, Jorgen; Pisitkun, Trairak; Knepper, Mark A. (03.03.2017). „Regulace aquaporin-2 pro zdraví a nemoci“. Veterinární klinická patologie / Americká společnost pro veterinární klinickou patologii. 41 (4): 455–470. doi:10.1111 / j.1939-165x.2012.00488.x. ISSN  0275-6382. PMC  3562700. PMID  23130944.
  56. ^ King, Landon S; Choi, Michael; Fernandez, Pedro C; Cartron, Jean-Pierre; Dohodnout, Peter (2001-07-19). „Vadná schopnost koncentrace v moči způsobená úplným nedostatkem Aquaporin-1“. New England Journal of Medicine. 345 (3): 175–179. doi:10.1056 / NEJM200107193450304. PMID  11463012.
  57. ^ Schnermann, Jurgen; Chou, Chung-Lin; Ma, Tonghui; Traynor, Timothy; Knepper, Mark A; Verkman, AS (04.08.1998). „Vadná reabsorpce proximální tubulární tekutiny u myší s nulovým obsahem transgenních aquaporin-1“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 95 (16): 9660–9664. Bibcode:1998PNAS ... 95.9660S. doi:10.1073 / pnas.95.16.9660. ISSN  0027-8424. PMC  21395. PMID  9689137.
  58. ^ Khanna A (2006). „Získaný nefrogenní diabetes insipidus“. Semin. Nephrol. 26 (3): 244–8. doi:10.1016 / j.semnephrol.2006.03.004. PMID  16713497.
  59. ^ Christensen, S; Kusano, E; Yusufi, A N; Murayama, N; Dousa, TP (01.06.1985). „Patogeneze nefrogenního diabetes insipidus v důsledku chronického podávání lithia potkanům“. Journal of Clinical Investigation. 75 (6): 1869–1879. doi:10.1172 / JCI111901. PMC  425543. PMID  2989335.
  60. ^ Marples, D; Frøkiaer, J; Dorup, J; Knepper, MA; Nielsen, S (1996-04-15). "Hypokalemií indukovaná downregulace exprese vodního kanálu aquaporin-2 v dřeni ledvin a kůře krysy". Journal of Clinical Investigation. 97 (8): 1960–1968. doi:10.1172 / JCI118628. PMC  507266. PMID  8621781.
  61. ^ Marples, D; Christensen, S; Christensen, EI; Ottosen, PD; Nielsen, S (01.04.1995). "Lithiem indukovaná downregulace exprese vodního kanálu aquaporin-2 v dřeni ledvin u krys". Journal of Clinical Investigation. 95 (4): 1838–1845. doi:10,1172 / JCI117863. PMC  295720. PMID  7535800.

externí odkazy