Orientace proteinů v databázi membrán - Orientations of Proteins in Membranes database
Obsah | |
---|---|
Popis | Databáze poskytuje prostorové uspořádání bílkoviny v lipidová dvojvrstva |
Typy dat zajat | Proteinové struktury z PDB |
Organismy | Všechno |
Kontakt | |
Výzkumné centrum | Farmaceutická fakulta University of Michigan |
Primární citace | PMID 16397007 |
Datum vydání | 2005 |
Přístup | |
Datový formát | upraveno Formát PDB |
webová stránka | http://opm.phar.umich.edu |
Stáhnout URL | Soubory OPM |
Nástroje | |
Web | Server pro výpočet pozic proteinů v membránách |
Smíšený | |
Licence | CC-BY 3.0 |
Verze | 2.0 |
Kurátorská politika | Kurátor |
Orientace proteinů v membránách (OPM) databáze poskytuje prostorové polohy membránový protein struktur s respektem k lipidová dvojvrstva.[1][2][3][4] Pozice proteinů se vypočítají pomocí implicitní solvatační model lipidové dvojvrstvy.[5][6] Výsledky výpočtů byly ověřeny proti experimentálním studiím prostorového uspořádání transmembránový a obvodový proteiny v membránách.[4][7][8][9][10][11][12]
Proteinové struktury jsou převzaty z Proteinová datová banka. OPM také poskytuje strukturální klasifikaci membránově asociovaných proteinů do rodin a superrodin, topologie membrány, kvartérní struktura bílkovin ve stavu vázaném na membránu a typu cíle membrána pro každý protein. Souřadnicové soubory s vypočítanými hranicemi membrány jsou ke stažení. Místo umožňuje vizualizaci proteinových struktur membránovými hraničními rovinami Jmol.
Databáze byla široce používána při experimentálních a teoretických studiích membránových proteinů.[13][14][15][16][17] Struktury mnoha proteinů asociovaných s membránou však nejsou zahrnuty do databáze, pokud jejich prostorové uspořádání v membráně nelze výpočetně předpovědět z trojrozměrné struktury. To je případ, kdy všechny části proteinů ukotvující membránu (amfifilní alfa helixy, exponované nepolární zbytky, nebo lipidované aminokyselinové zbytky ) chybí v experimentálních strukturách.[4] Databáze také neobsahuje struktury s nižším rozlišením, pouze s atomy hlavního řetězce poskytovanými Proteinová datová banka. Vypočítané prostorové uspořádání proteinových struktur s nižším rozlišením v lipidové dvojvrstvě lze nalézt v jiných zdrojích, jako je PDBTM.[18]
Reference
- ^ ST NetWatch: Databáze proteinů Archivováno 02.06.2013 na Wayback Machine revize OPM v seznamu NetWatch přenosu signálu od Věda
- ^ Lomize, Mikhail A .; Lomize, Andrei L; Pogozheva, Irina D .; Mosberg, Henry I. (2006). "OPM: Orientace proteinů v databázi membrán" (PDF). Bioinformatika. 22 (5): 623–625. doi:10.1093 / bioinformatika / btk023. PMID 16397007.
- ^ Lomize, Andrei L; Pogozheva, Irina D .; Lomize, Mikhail A .; Mosberg, Henry I. (2006). „Umístění proteinů v membránách: výpočetní přístup“ (PDF). Věda o bílkovinách. 15 (6): 1318–1333. doi:10.1110 / ps.062126106. PMC 2242528. PMID 16731967.
- ^ A b C Lomize, Andrei L; Pogozheva, Irina D .; Lomize, Mikhail A .; Mosberg, Henry I. (2007). „Role hydrofobních interakcí při umístění periferních proteinů v membránách“ (PDF). BMC strukturní biologie. 7 (44): 44. doi:10.1186/1472-6807-7-44. PMC 1934363. PMID 17603894.
- ^ Lomize, AL; Pogozheva, ID; Mosberg, HI (2011). „Anisotropní rozpouštědlový model lipidové dvojvrstvy. 1. Parametrizace elektrostatiky s dlouhým dosahem a první účinky solvatačního pláště“. Journal of Chemical Information and Modeling. 51 (4): 918–929. doi:10.1021 / ci2000192. PMC 3089899. PMID 21438609.
- ^ Lomize, AL; Pogozheva, ID; Mosberg, HI (2011). „Anisotropní rozpouštědlový model lipidové dvojvrstvy. 2. Energetika inzerce malých molekul, peptidů a proteinů do membrán“. Journal of Chemical Information and Modeling. 51 (4): 930–946. doi:10.1021 / ci200020k. PMC 3091260. PMID 21438606.
- ^ Malmberg, Nathan J .; Falke, Joseph J. (2005). „Využití nasycení energie EPR k analýze geometrie dokování membrán periferních proteinů: aplikace na domény C2“. Annu Rev Biophys Biomol Struct. 34: 71–90. doi:10.1146 / annurev.biophys.34.040204.144534. PMC 3637887. PMID 15869384.
- ^ Spencer, Andrew G .; Thuresson, Elizabeth; Otto, James C .; Song, Inseok; Smith, Tim; DeWitt, David L .; Garavito, R. Michael; Smith, William L. (1999). "Membránové vazebné domény prostaglandinových endoperoxidových H syntáz 1 a 2. Mapování peptidů a mutační analýza". J Biol Chem. 274 (46): 32936–32942. doi:10.1074 / jbc.274.46.32936. PMID 10551860.
- ^ Lathrop, Brian; Gadd, Martha; Biltonen, Rodney L .; Pravidlo, Gordon S. (2001). "Změny v Ca2+ afinita při aktivaci Agkistrodon piscivorus piscivorus fosfolipáza A2". Biochemie. 40 (11): 3264–3272. doi:10.1021 / bi001901n. PMID 11258945.
- ^ Kutateladze, Tatiana; Overduin, Michael (2001). "Strukturální mechanismus dokování endosomů doménou FYVE". Věda. 291 (5509): 1793–1796. Bibcode:2001Sci ... 291.1793K. doi:10.1126 / science.291.5509.1793. PMID 11230696.
- ^ Tatulian, Suren A .; Qin, Shan; Pande, Abhay H .; On, Xiaomei (2005). „Umístění membránových proteinů novým proteinovým inženýrstvím a biofyzikálními přístupy“. J Mol Biol. 351 (5): 939–947. doi:10.1016 / j.jmb.2005.06.080. PMID 16055150.
- ^ Hristová, Kalina; Wimley, William C .; Mishra, Vinod K .; Anantharamiah, G. M.; Segrest, Jere P .; White, Stephen H. (2. července 1999). „Amfipatická α-šroubovice na rozhraní membrány: strukturální studie využívající novou rentgenovou difrakční metodu“. J Mol Biol. 290 (1): 99–117. doi:10.1006 / jmbi.1999.2840. PMID 10388560.
- ^ Park, Yungki; Helms, Volkhard (2007). „O odvození stupnic náchylnosti k predikci exponovaných transmembránových zbytků proteinů spirálové membrány“. Bioinformatika. 23 (6): 701–708. doi:10.1093 / bioinformatika / btl653. PMID 17237049.
- ^ Marsh, Derek; Jost, Micha; Peggion, Cristina; Toniolo, Claudio (2007). „TOAC spinové štítky v páteři alamethicinu: studie EPR v lipidových membránách“. Biophys. J. 92 (2): 473–481. Bibcode:2007BpJ .... 92..473M. doi:10.1529 / biophysj.106.092775. PMC 1751395. PMID 17056731.
- ^ Punta, Marco; Forrest, Lucy R .; Bigelow, Henry; Kernytsky, Andrew; Liu, Jinfeng; Rost, Burkhard (2007). „Metody predikce membránových proteinů“. Metody. 41 (4): 460–474. doi:10.1016 / j.ymeth.2006.07.026. PMC 1934899. PMID 17367718.
- ^ Cherezov, V; Yamashita, E; Liu, W; Zhalnina, M; Cramer, WA; Caffrey, M (8. prosince 2006). "V Meso Struktura kobalaminového transportéru, BtuB, při rozlišení 1,95 Ångstrom ". J. Mol. Biol. 364 (4): 716–734. doi:10.1016 / j.jmb.2006.09.022. PMC 1808586. PMID 17028020.
- ^ Páli, Tibor; Bashtovyy, Denys; Marsh, Derek (2006). „Stechiometrie lipidových interakcí s transmembránovými proteiny - odvozeno od 3D struktur“. Protein Sci. 15 (5): 1153–1161. doi:10.1110 / ps.052021406. PMC 2242517. PMID 16641489.
- ^ „PDBTM: Protein Data Bank of Transmembrane Proteins“. Archivovány od originál dne 25. 12. 2013. Citováno 2007-06-20.