VDAC1 - VDAC1

VDAC1
Protein VDAC1 PDB 2JK4.png
Dostupné struktury
PDBHledání ortologu: PDBe RCSB
Identifikátory
AliasyVDAC1„PORIN, VDAC-1, aniontový kanál závislý na napětí 1
Externí IDOMIM: 604492 MGI: 106919 HomoloGene: 107244 Genové karty: VDAC1
Exprese RNA vzor
PBB GE VDAC1 212038 s na fs.png

PBB GE VDAC1 217140 s na fs.png
Další údaje o referenčních výrazech
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

7416

22333

Ensembl

ENSG00000213585

ENSMUSG00000020402

UniProt

P21796

Q60932

RefSeq (mRNA)

NM_003374

NM_011694
NM_001362693

RefSeq (protein)

NP_003365

NP_035824
NP_001349622

Místo (UCSC)n / aChr 11: 52,36 - 52,39 Mb
PubMed Vyhledávání[2][3]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

Kanál selektivní na anionty závislý na napětí 1 (VDAC-1) je a beta barel protein, který je u lidí kódován VDAC1 gen umístěný na chromozom 5.[4][5] Tvoří iontový kanál v vnější mitochondriální membrána (OMM) a také vnější buněčná membrána. V OMM umožňuje ATP difundovat z mitochondrií do cytoplazma. V buněčné membráně se podílí na regulaci objemu. Ve všech eukaryotických buňkách jsou mitochondrie odpovědné za syntézu ATP mezi ostatními metabolity potřebnými pro přežití buněk. VDAC1 proto umožňuje komunikaci mezi mitochondrie a buňka zprostředkující rovnováhu mezi buněčným metabolismem a smrtí buněk. Kromě metabolické permeace působí VDAC1 také jako kostra pro proteiny, jako jsou hexokináza které zase mohou regulovat metabolismus.[6]

Tento protein je aniontový kanál závislý na napětí a sdílí vysokou strukturní homologii s ostatními izoformami VDAC (VDAC2 a VDAC3 ), které se podílejí na regulaci buňky metabolismus, mitochondriální apoptóza a spermatogeneze.[7][8][9][10] Nadměrná exprese a nesprávná regulace tohoto póru by mohla vést k apoptóze v buňce, což by vedlo k řadě nemocí v těle. Zejména proto, že VDAC1 je hlavním transportním kanálem vápníkových iontů, jeho dysfunkce se podílí na rakovině, Parkinsonova choroba (PD) a Alzheimerova choroba.[11][12][13]Nedávné studie navíc ukázaly, že nadměrná exprese v proteinu VDAC1 je spojena s diabetem typu 2. Univerzita v Lundu vydala studii, která prokázala, že účinky blokování VDAC1 nad expresí mohou zabránit šíření diabetu 2. typu. [14]

mVDAC1 pohled shora dolů s alfa šroubovicí ve středu póru.

Struktura

mVDAC1 boční pohled zobrazující antiparalelní beta řetězce

Tři izoformy VDAC (VDAC1, VDAC2 a VDAC3) mají vysoce konzervované sekvence DNA a také 3D struktury tvořící širokou strukturu p-barelu, uvnitř nichž se nachází alfa šroubovicový N-koncový segment, který částečně uzavírá póry.[15] Strukturu VDAC1 vyřešili 3 nezávislé laboratoře rentgenová krystalografie, Spektroskopie nukleární magnetické rezonance (NMR), nebo kombinace obou. Dvě z těchto strukturálních studií byly použity ke stanovení struktury lidského VDAC1 (hVDAC1), zatímco rentgenová krystalografie byla použita k řešení myší struktury VDAC1 (mVDAC1), která se liší od hVDAC1 pouze o dva zbytky.[16][17][18] Tyto určené struktury byly srovnány s předchozími kruhový dichorismus studie, které předpovídaly přítomnost domén alfa šroubovice a β-řetězce.[19]

Strukturní analýza struktury mVDAC1 ukázala barel podobný kanál složený z 19 amfipatických β-řetězců, přičemž N-konec a C-konec oba směřovaly k mezembránovému prostoru mitochondrie.[20][21] β-prameny jsou spojeny smyčkami a jsou uspořádány v antiparalelním vzoru, s výjimkou β-řetězců 1 a 19, které jsou paralelní.[18] Pór má výšku 40 Ẳ, překlenuje vzdálenost 27 Ẳ o 20 Ẳ u otvorů a v otevřeném stavu se zužuje na 20 Ẳ o 14 Ẳ u segmentu N-terminální α-šroubovice.[22] Konformaci uzavřeného stavu je třeba ještě izolovat a určit. Kromě toho má N-konec alfa spirálovitý segment, který je držen na vnitřní stěně póru hydrofobními interakcemi se zbytky na β-listech 8-18.[18] Tento N-konec může sloužit jako lešení pro pohyb iontů nebo připojení proteinů. Jeden takový příklad je viděn, protože jde o dokovací místo pro vazbu HK1.[6] Významným zbytkem, na který je třeba poukázat, je glutamát nacházející se na 73. zbytku na aminokyselinovém řetězci (E73). Tento zbytek se nachází ve VDAC1 a VDAC2, ale ne ve VDAC3. Postranní řetězec tohoto nabitého zbytku směřuje do fosfolipidová dvojvrstva což by normálně způsobilo vznik odpudivých sil. E73 se však podílí na funkci a interakci VDAC1.[23]

Funkce

VDAC1 patří do rodiny mitochondriálních porinů a očekává se, že bude mít podobné biologické funkce jako ostatní izoformy VDAC.[24] Ze tří izoforem je VDAC1 hlavním transportním kanálem vápníkových iontů a nejhojněji transkribovaným.[12][25] VDAC1 se účastní buněčného metabolismu transportem ATP a dalších malých metabolitů napříč vnější mitochondriální membrána (OMM) umožňující regulaci cyklu TCA a rozšířením reaktivní formy kyslíku (ROS) produkce.[11] V kvasinkových buňkách se ROS hromadí v reakci na oxidační stres, což má za následek zhoršenou mitochondriální funkci a „drobný“ fenotyp. Drobné kvasinkové buňky však vykazují delší životnost než buňky divokého typu a naznačují ochrannou funkci pomocí VDAC1 za podobných okolností, jako je stárnutí.[6][25]

Napěťové hradlo

VDAC1 umožňuje vodivost molekul do a ven z mitochondrie. Jeho propustnost závisí na konformačním stavu VDAC1, který je určen napětím. Při nízkém napětí (10 mV) je pór v „otevřeném“ stavu, kdy je kanál slabě aniontově selektivní a umožňuje větší tok metabolitů. Vzhledem k velké velikosti pórů odhaluje metabolické hradlování za podmínek nasyceného ATP transport 2 000 000 ATP za sekundu a transport 10 000 ATP za fyziologických podmínek.[26] Při vyšším napětí v kladném nebo záporném směru (> 30 mV) jsou póry v „uzavřeném“ stavu a jsou slabě kationtově selektivní, což umožňuje transport méně metabolitů.[18] Tok metabolitů lze považovat za zanedbatelný. Tato změna stavů je zprostředkována konformační změnou proteinu, který ještě nebyl objeven. Vzhledem k tomu, že alfa spirálovitý N-terminální segment je umístěn ve středu póru, je ideálně situován pro metabolické hradlování. To vedlo vědce k přesvědčení, že spirála Alpha byla klíčovým přispěvatelem k určování konformačních stavů. Novější studie však ukázaly, že N-terminál je pro řádné napěťové hradlování zbytečný, a proto navrhují flexibilní beta hlaveň jako mechanismus konformačních změn.[22]

Oligomerizace

Mikroskopie atomové síly (AFM) odhalily přítomnost monomerů VDAC1 i dimerů a větších oligomerů, které ukazují interakci pórů se sebou samými, nicméně dimery jsou častější.[27] Ukázalo se, že zejména hVDAC1 uspořádává paralelní dimery, což vede ke zvýšené propustnosti pórů.[16] Bylo také prokázáno, že glutamát umístěný na 73. pozici na VDAC1 hraje roli v oligomerizaci, když je v přítomnosti vápníku.[23] VDAC mohou také oligomerizovat a tvořit součást mitochondriální propustnost přechodový pór (MPTP), a tak usnadňují uvolňování cytochromu C, což vede k apoptóze. Bylo také pozorováno, že VDAC interagují s pro- nebo antiapoptotickými proteiny, jako jsou proteiny a kinázy rodiny Bcl-2, a tak mohou přispívat k apoptóze nezávisle na MPTP.[24]

Klinický význam

Napěťově závislé aniontové kanály fungují v transportu iontů a metabolitů, i když jejich fyziologické role jsou odlišné. Z důvodu jejich role může dysfunkce kanálů vést k různým onemocněním. VDAC1 se podílí na rakovině prostřednictvím svých interakcí s antiapoptotickou rodinou proteinů, Bcl-2 zejména proteiny Bcl-xl, a Mcl-1, které jsou nadměrně exprimovány během rakoviny. Tyto dva proteiny Bcl-2 interagují s VDAC1, aby regulovaly transport iontů vápníku přes OMM a nakonec produkci ROS. Zatímco vysoké hladiny ROS indukují buněčnou smrt, neletální hladiny interferují se signálními transdukčními cestami, které pak mohou podporovat buněčnou proliferaci, migraci a invazi v rakovinných buňkách.[11] Nadměrná exprese VDAC1 byla navíc spojena se zvýšenou apoptotickou odpovědí a protirakovinovými léky a účinností léčby, což dále podporuje VDAC1 jako terapeutický cíl pro léčbu rakoviny.[11][28]

Funkce VDAC1 v transportu iontů vápníku byla také spojena s neurodegenerativními chorobami. V PD zvyšuje VDAC1 hladiny vápníkových iontů v mitochondriích, což vede ke zvýšené mitochondriální permeabilitě, narušení potenciálu mitochondriální membrány, zvýšené produkci ROS, buněčné smrti a neuronové degeneraci.[12] Ukázalo se, že VDAC1 interaguje s amyloidem β (Ap), což vede ke zvýšené vodivosti kanálu a nakonec k apoptóze buňky.[13]

Interakce

VDAC1 působí jako lešení pro mnoho proteinů a také umožňuje tok iontů a metabolitů prostřednictvím interakcí uvnitř pórů.

Hlavním metabolitem, který se pohybuje tímto kanálem, je ATP. Nízkoafinitní vazebné místo použité pro rychlý transport této molekuly bylo objeveno Markovův přístup k modelování státu. Ukázalo se, že ATP se váže na několik základních zbytků v póru postupně, v podstatě se pohybuje kanálem.[29]

Bylo také prokázáno, že VDAC1 komunikovat s:

Viz také

Reference

  1. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000020402 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  3. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ Blachly-Dyson E, Baldini A, Litt M, McCabe ER, Forte M (březen 1994). „Lidské geny kódující napěťově závislý aniontový kanál (VDAC) vnější mitochondriální membrány: mapování a identifikace dvou nových izoforem“. Genomika. 20 (1): 62–7. doi:10.1006 / geno.1994.1127. PMID  7517385.
  5. ^ „Entrez Gene: VDAC1 napěťově závislý aniontový kanál 1“.
  6. ^ A b C d Reina S, Palermo V, Guarnera A, Guarino F, Messina A, Mazzoni C, De Pinto V (červenec 2010). „Výměna N-konce VDAC1 s VDAC3 obnovuje plnou aktivitu kanálu a dodává buňce funkce proti stárnutí“. FEBS Dopisy. 584 (13): 2837–44. doi:10.1016 / j.febslet.2010.04.066. PMID  20434446. S2CID  22130291.
  7. ^ Subedi KP, Kim JC, Kang M, Son MJ, Kim YS, Woo SH (únor 2011). „Aniontový kanál 2 závislý na napětí moduluje klidové jiskry Ca² +, ale ne signalizaci Ca² + indukovanou akčním potenciálem v srdečních myocytech“. Buněčný vápník. 49 (2): 136–43. doi:10.1016 / j.ceca.2010.12.004. PMID  21241999.
  8. ^ A b Alvira CM, Umesh A, Husted C, Ying L, Hou Y, Lyu SC, Nowak J, Cornfield DN (listopad 2012). „Interakce aniontového kanálu-2 závislá na napětí s syntázou oxidu dusnatého zvyšuje produkci oxidu dusnatého v endoteliálních buňkách plicní arterie“. American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology. 47 (5): 669–78. doi:10.1165 / rcmb.2011-0436OC. PMC  3547107. PMID  22842492.
  9. ^ Cheng EH, Sheiko TV, Fisher JK, Craigen WJ, Korsmeyer SJ (červenec 2003). "VDAC2 inhibuje aktivaci BAK a mitochondriální apoptózu". Věda. 301 (5632): 513–7. Bibcode:2003Sci ... 301..513C. doi:10.1126 / science.1083995. PMID  12881569. S2CID  37099525.
  10. ^ Li Z, Wang Y, Xue Y, Li X, Cao H, Zheng SJ (únor 2012). „Kritická role pro napěťově závislý aniontový kanál 2 v apoptóze vyvolané virem infekční bursální choroby v hostitelských buňkách prostřednictvím interakce s VP5“. Journal of Virology. 86 (3): 1328–38. doi:10.1128 / JVI.06104-11. PMC  3264341. PMID  22114330.
  11. ^ A b C d E Huang H, Shah K, Bradbury NA, Li C, White C (říjen 2014). „Mcl-1 podporuje migraci buněk rakoviny plic přímou interakcí s VDAC za účelem zvýšení absorpce Ca2 + v mitochondriích a tvorby reaktivních forem kyslíku“. Buněčná smrt a nemoc. 5 (10): e1482. doi:10.1038 / cddis.2014.419. PMC  4237246. PMID  25341036.
  12. ^ A b C Chu Y, Goldman JG, Kelly L, He Y, Waliczek T, Kordower JH (září 2014). „Abnormální alfa-synuklein snižuje nigrální napěťově závislý aniontový kanál 1 u sporadické a experimentální Parkinsonovy choroby“. Neurobiologie nemocí. 69: 1–14. doi:10.1016 / j.nbd.2014.05.003. PMID  24825319. S2CID  22722682.
  13. ^ A b Smilansky A, Dangoor L, Nakdimon I, Ben-Hail D, Mizrachi D, Shoshan-Barmatz V (prosinec 2015). „Aniontový kanál 1 závislý na napětí zprostředkovává toxicitu amyloidu β a představuje potenciální cíl pro léčbu Alzheimerovy choroby“. The Journal of Biological Chemistry. 290 (52): 30670–83. doi:10,1074 / jbc.M115,691493. PMC  4692199. PMID  26542804.
  14. ^ Zhang, Enming; Mohammed Al-Amily, Israa; Mohammed, Sarheed; Luan, Cheng; Asplund, Olof; Ahmed, Meftun; Ye, Yingying; Ben-Hail, Danya; Soni, Arvind; Vishnu, Neelanjan; Bompada, Pradeep (01.01.2019). „Zachování sekrece inzulínu u diabetu inhibicí nadměrné exprese VDAC1 a povrchové translokace v β buňkách“. Buněčný metabolismus. 29 (1): 64–77.e6. doi:10.1016 / j.cmet.2018.09.008. ISSN  1550-4131. PMC  6331340. PMID  30293774.
  15. ^ Amodeo GF, Scorciapino MA, Messina A, De Pinto V, Ceccarelli M (2014). „Distribuce nabitých reziduí moduluje selektivitu otevřeného stavu lidských izoforem napěťově závislého aniontově selektivního kanálu“. PLOS ONE. 9 (8): e103879. Bibcode:2014PLoSO ... 9j3879A. doi:10.1371 / journal.pone.0103879. PMC  4146382. PMID  25084457.
  16. ^ A b Bayrhuber M, Meins T, Habeck M, Becker S, Giller K, Villinger S, Vonrhein C, Griesinger C, Zweckstetter M, Zeth K (říjen 2008). "Struktura lidského napěťově závislého aniontového kanálu". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 105 (40): 15370–5. Bibcode:2008PNAS..10515370B. doi:10.1073 / pnas.0808115105. PMC  2557026. PMID  18832158.
  17. ^ Hiller S, Garces RG, Malia TJ, Orekhov VY, Colombini M, Wagner G (srpen 2008). "Struktura řešení integrovaného lidského membránového proteinu VDAC-1 v mycích micelách". Věda. 321 (5893): 1206–10. Bibcode:2008Sci ... 321.1206H. doi:10.1126 / science.1161302. PMC  2579273. PMID  18755977.
  18. ^ A b C d Ujwal R, Cascio D, Colletier JP, Faham S, Zhang J, Toro L, Ping P, Abramson J (listopad 2008). „Krystalová struktura myšího VDAC1 v rozlišení 2,3 A odhaluje mechanické pohledy na bránu metabolitů“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 105 (46): 17742–7. doi:10.1073 / pnas.0809634105. PMC  2584669. PMID  18988731.
  19. ^ Shanmugavadivu B, Apell HJ, Meins T, Zeth K, Kleinschmidt JH (duben 2007). „Správné skládání beta-barelu lidského membránového proteinu VDAC vyžaduje lipidovou dvojvrstvu“. Journal of Molecular Biology. 368 (1): 66–78. doi:10.1016 / j.jmb.2007.01.066. PMID  17336328.
  20. ^ McCommis KS, Baines CP (červen 2012). „Role VDAC při buněčné smrti: přítel nebo nepřítel?“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembrány. 1818 (6): 1444–50. doi:10.1016 / j.bbamem.2011.10.025. PMC  3288473. PMID  22062421.
  21. ^ Tomasello MF, Guarino F, Reina S, Messina A, De Pinto V (prosinec 2013). „Napěťově závislá aniontová selektivní topologie kanálu 1 (VDAC1) v mitochondriální vnější membráně, jak byla detekována v intaktní buňce“. PLOS ONE. 8 (12): e81522. Bibcode:2013PLoSO ... 881522T. doi:10.1371 / journal.pone.0081522. PMC  3855671. PMID  24324700.
  22. ^ A b Teijido O, Ujwal R, Hillerdal CO, Kullman L, Rostovtseva TK, Abramson J (březen 2012). „Připevnění N-terminální α-šroubovice ke stěně aniontového kanálu závislého na napětí nebrání jeho napěťovému hradlování“. The Journal of Biological Chemistry. 287 (14): 11437–45. doi:10.1074 / jbc.M111.314229. PMC  3322836. PMID  22275367.
  23. ^ A b Keinan N, Pahima H, Ben-Hail D, Shoshan-Barmatz V (červenec 2013). „Role vápníku při oligomerizaci VDAC1 a apoptóze zprostředkované mitochondrie“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - výzkum molekulárních buněk. 1833 (7): 1745–54. doi:10.1016 / j.bbamcr.2013.03.017. PMID  23542128.
  24. ^ A b Lee MJ, Kim JY, Suk K, Park JH (květen 2004). "Identifikace hypoxií indukovatelného faktoru 1 alfa-reagujícího genu HGTD-P jako mediátoru v mitochondriální apoptotické dráze". Molekulární a buněčná biologie. 24 (9): 3918–27. doi:10.1128 / mcb.24.9.3918-3927.2004. PMC  387743. PMID  15082785.
  25. ^ A b De Pinto V, Guarino F, Guarnera A, Messina A, Reina S, Tomasello FM, Palermo V, Mazzoni C (2010). "Charakterizace lidských izoforem VDAC: zvláštní funkce pro VDAC3?". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bioenergetika. 1797 (6–7): 1268–75. doi:10.1016 / j.bbabio.2010.01.031. PMID  20138821.
  26. ^ Rostovtseva, T .; Colombini, M. (1997). „Kanály VDAC zprostředkovávají a brání toku ATP: důsledky pro regulaci mitochondriální funkce“. Biofyzikální deník. 72 (5): 1954–1962. Bibcode:1997BpJ .... 72.1954R. doi:10.1016 / s0006-3495 (97) 78841-6. PMC  1184392. PMID  9129800.
  27. ^ Hoogenboom BW, Suda K, Engel A, Fotiadis D (červenec 2007). "Supramolekulární sestavy napěťově závislých aniontových kanálů v nativní membráně". Journal of Molecular Biology. 370 (2): 246–55. doi:10.1016 / j.jmb.2007.04.073. PMID  17524423.
  28. ^ A b Weisthal S, Keinan N, Ben-Hail D, Arif T, Shoshan-Barmatz V (říjen 2014). „Regulace hladin exprese VDAC1 zprostředkovaná Ca (2 +) je spojena s indukcí buněčné smrti“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - výzkum molekulárních buněk. 1843 (10): 2270–81. doi:10.1016 / j.bbamcr.2014.03.021. PMID  24704533.
  29. ^ Choudhary, Om P; Paz, Aviv; Adelman, Joshua L; Colletier, Jacques-Philippe; Abramson, Jeff; Grabe, Michael (2014). „Strukturované simulace osvětlují mechanismus přenosu ATP přes VDAC1“. Přírodní strukturní a molekulární biologie. 21 (7): 626–632. doi:10.1038 / nsmb.2841. PMC  4157756. PMID  24908397.
  30. ^ A b Weng C, Li Y, Xu D, Shi Y, Tang H (březen 2005). „Specifické štěpení Mcl-1 kaspázou-3 v tumor-nekrotickém faktoru související s apoptózou indukujícím ligandem (TRAIL) indukovanou apoptózou v T buňkách Jurkat leukémie“. The Journal of Biological Chemistry. 280 (11): 10491–500. doi:10,1074 / jbc.M412819200. PMID  15637055.
  31. ^ A b Shi Y, Chen J, Weng C, Chen R, Zheng Y, Chen Q, Tang H (červen 2003). "Identifikace kontaktního místa protein-protein a způsob interakce lidského VDAC1 s proteiny rodiny Bcl-2". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 305 (4): 989–96. doi:10.1016 / s0006-291x (03) 00871-4. PMID  12767928.
  32. ^ Shimizu S, Konishi A, Kodama T, Tsujimoto Y (březen 2000). „Doména BH4 antiapoptotických členů rodiny Bcl-2 uzavírá napěťově závislý aniontový kanál a inhibuje apoptotické mitochondriální změny a buněčnou smrt“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 97 (7): 3100–5. Bibcode:2000PNAS ... 97.3100S. doi:10.1073 / pnas.97.7.3100. PMC  16199. PMID  10737788.
  33. ^ Shimizu S, Narita M, Tsujimoto Y (červen 1999). „Proteiny rodiny Bcl-2 regulují uvolňování apoptogenního cytochromu c mitochondriálním kanálem VDAC“. Příroda. 399 (6735): 483–7. Bibcode:1999 Natur.399..483S. doi:10.1038/20959. PMID  10365962. S2CID  4423304.
  34. ^ Schwarzer C, Barnikol-Watanabe S, Thinnes FP, Hilschmann N (září 2002). „Napěťově závislý aniontový selektivní kanál (VDAC) interaguje s dyneinovým lehkým řetězcem Tctex1 a proteinem tepelného šoku PBP74“. International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 34 (9): 1059–70. doi:10.1016 / s1357-2725 (02) 00026-2. PMID  12009301.
  35. ^ Kusano H, Shimizu S, Koya RC, Fujita H, Kamada S, Kuzumaki N, Tsujimoto Y (říjen 2000). „Lidský gelsolin předchází apoptóze inhibicí apoptotických mitochondriálních změn uzavřením VDAC“. Onkogen. 19 (42): 4807–14. doi:10.1038 / sj.onc.1203868. PMID  11039896.
  36. ^ Baines CP, Song CX, Zheng YT, Wang GW, Zhang J, Wang OL, Guo Y, Bolli R, Cardwell EM, Ping P (květen 2003). „Protein kináza Cepsilon interaguje s a inhibuje přechodový pór propustnosti v srdečních mitochondriích“. Výzkum oběhu. 92 (8): 873–80. doi:10.1161 / 01.RES.0000069215.36389.8D. PMC  3691672. PMID  12663490.
  37. ^ Sun Y, Vashisht AA, Tchieu J, Wohlschlegel JA, Dreier L (listopad 2012). „Napěťově závislé aniontové kanály (VDAC) získávají Parkina do defektních mitochondrií, aby podporovaly mitochondriální autofagii“. The Journal of Biological Chemistry. 287 (48): 40652–60. doi:10.1074 / jbc.M112.419721. PMC  3504778. PMID  23060438.
  38. ^ Noskov SY, Rostovtseva TK, Bezrukov SM (prosinec 2013). „Transport ATP přes VDAC a komplex VDAC-tubulin zkoumaný pomocí simulací rovnováhy a nerovnováhy MD“. Biochemie. 52 (51): 9246–56. doi:10.1021 / bi4011495. PMC  7259721. PMID  24245503.

Další čtení

externí odkazy