Innexin - Innexin - Wikipedia

Innexin
Identifikátory
SymbolInnexin
PfamPF00876
InterProIPR000990
TCDB1.A.25
OPM nadčeleď194
OPM protein5h1r

Innexiny jsou transmembránové proteiny ta forma mezery křižovatky v bezobratlých. Mezery se skládají z membránové proteiny které tvoří a kanál propustný pro ionty a malé molekuly spojující cytoplazma sousedních buněk. Ačkoli mezerové spoje poskytují podobné funkce ve všech mnohobuněčných organismech, do konce 90. let nebylo známo, jaké proteiny bezobratlí pro tento účel používají. Zatímco konexin rodina proteinů s mezerou byla dobře charakterizována obratlovců, v homologu nebyly nalezeny žádné homology ne-strunatci.

Innexiny nebo příbuzné proteiny jsou velmi rozšířené Eumetazoa, s výjimkou ostnokožci.[1]

Objev

Gap junkční proteiny s ne sekvenční homologie na konexiny byly původně identifikovány v ovocné mušky. Bylo navrženo, že tyto proteiny jsou specifické mezery bezobratlých, a proto byly pojmenovány „innexiny“ (analog bezobratlých konexinů).[2] Později byly identifikovány u různých bezobratlých. Genomy bezobratlých mohou obsahovat více než tucet genů innexinu. Jakmile byl lidský genom sekvenován, byly identifikovány innexinové homology u lidí a poté u dalších obratlovců, což naznačuje jejich všudypřítomnou distribuci v živočišné říši. Tito homologové se nazývali „pannexiny "(z řečtiny." pánev - vše v celém textu a latinka spojitost - spojení, svazek).[3][4] Stále více důkazů však naznačuje, že pannexiny nevytvářejí mezery, pokud nejsou nadměrně exprimovány ve tkáni, a proto se funkčně liší od innexinů.[5]

Struktura

Innexiny mají čtyři transmembránové segmenty (TMS) a podobně jako obratlovci konexin protein mezerového spojení, podjednotky innexinu společně tvoří kanál ("innexon") v plazmatická membrána buňky.[6] Dva innexony v použitých plazmatických membránách mohou tvořit mezeru. Innexony jsou vyrobeny z osmi podjednotek, namísto šesti podjednotek konexonů.[7] Strukturálně jsou innexiny a konexiny velmi podobné, skládající se ze 4 transmembránových domén, 2 extracelulárních a 1 intracelulární smyčky, spolu s intracelulárními N- a C-koncovými konci. Navzdory této sdílené topologii nesdílí rodiny proteinů dostatek podobnosti sekvencí, aby s jistotou odvodily společné předky.

Pannexiny jsou podobné innexinům a jsou obvykle považovány za podskupinu, ale nepodílejí se na tvorbě mezerových spojů a kanály mají sedm podjednotek.[8][9]

Vinnexiny, virové homology innexinů, byly identifikovány v polydnaviry které se vyskytují v povinných symbiotických asociacích s parazitoidními vosami. Bylo navrženo, že vinnexiny mohou fungovat tak, že mění proteiny mezerového spojení v infikovaných hostitelských buňkách, což může modifikovat komunikaci mezi buňkami během odpovědí zapouzdření u parazitovaného hmyzu.[10][11]

Funkce

Innexiny tvoří mezery, které se vyskytují u bezobratlých. Vytvářejí také junkční membránové kanály s vlastnostmi podobnými vlastnostem pannexonů.[12] N-koncové prodloužené innexiny mohou působit jako zástrčka pro manipulaci s hemikanálovým uzávěrem a poskytují mechanismus spojující účinek hemikanálového uzávěru přímo s apoptotický signální transdukce z intracelulárního do extracelulárního kompartmentu.[13]

Homolog obratlovců pannexin netvoří mezery. Tvoří pouze hemikanálové „pannexony“. Tyto hemikanály mohou být přítomny v plazmě, ER a Golgiho membránách. Přepravují Ca2+, ATP, inositol trifosfát a další malé molekuly a mohou tvořit hemikanály s větší lehkostí než konexinové podjednotky.[14]

Transportní reakce

Transportní reakce katalyzované křižovatkami innexinové mezery jsou:

Malé molekuly (buňka 1 cytoplazma) ⇌ malé molekuly (buňka 2 cytoplazma)

Nebo pro hemikanály:

Malé molekuly (buněčná cytoplazma) ⇌ malé molekuly (ven)

Příklady

Viz také

Reference

  1. ^ Hasegawa DK, Turnbull MW (duben 2014). "Nejnovější poznatky o vývoji a funkci hmyzích innexinů". FEBS Dopisy. 588 (8): 1403–10. doi:10.1016 / j.febslet.2014.03.006. PMID  24631533. S2CID  25970503.
  2. ^ Phelan P, Stebbings LA, Baines RA, Bacon JP, Davies JA, Ford C (leden 1998). „Drosophila Shaking-B protein vytváří mezery ve spárovaných oocytech Xenopus“. Příroda. 391 (6663): 181–4. Bibcode:1998 Natur.391..181P. doi:10.1038/34426. PMID  9428764. S2CID  205003383.
  3. ^ Panchin Y, Kelmanson I, Matz M, Lukyanov K, Usman N, Lukyanov S (červen 2000). "Všudypřítomná rodina domnělých molekul spojujících mezeru". Aktuální biologie. 10 (13): R473-4. doi:10.1016 / S0960-9822 (00) 00576-5. PMID  10898987. S2CID  20001454.
  4. ^ Kelmanson IV, Shagin DA, Usman N, Matz MV, Lukyanov SA, Panchin YV (prosinec 2002). „Změna elektrických spojení v nervovém systému měkkýšů pteropod Clione limacina neuronálními injekcemi mRNA s mezerou“. Evropský žurnál neurovědy. 16 (12): 2475–6. doi:10.1046 / j.1460-9568.2002.02423.x. PMID  12492443. S2CID  41324492.
  5. ^ Dahl G. & Harris A. 2009. Pannexiny nebo konnexiny? Kapitola 12. In: A. Harris, D. Locke (eds.), Connexins: Průvodce doi:10.1007/978-1-59745-489-6_12
  6. ^ Bao L, Samuels S, Locovei S, Macagno ER, Muller KJ, Dahl G (prosinec 2007). „Innexiny tvoří dva typy kanálů“. FEBS Dopisy. 581 (29): 5703–8. doi:10.1016 / j.febslet.2007.11.030. PMC  2489203. PMID  18035059.
  7. ^ Oshima A, Matsuzawa T, Murata K, Tani K, Fujiyoshi Y (březen 2016). "Hexadecameric struktura spojovacího kanálu mezery bezobratlých". Journal of Molecular Biology. 428 (6): 1227–1236. doi:10.1016 / j.jmb.2016.02.011. PMID  26883891.
  8. ^ Michalski K, Syrjanen JL, Henze E, Kumpf J, Furukawa H, Kawate T (únor 2020). „Kryo-EM struktura pannexinu 1 odhaluje jedinečné motivy pro výběr a inhibici iontů“. eLife. 9: e54670. doi:10,7554 / eLife.54670. PMC  7108861. PMID  32048993.
  9. ^ Qu R, Dong L, Zhang J, Yu X, Wang L, Zhu S (březen 2020). „Kryo-EM struktura lidského heptamerního kanálu Pannexinu 1“. Cell Research. 30 (5): 446–448. doi:10.1038 / s41422-020-0298-5. PMC  7196123. PMID  32203128.
  10. ^ Turnbull M, Webb B (2002). Pohledy na vznik a vývoj polydnavirů. Pokroky ve výzkumu virů. 58. 203–54. doi:10.1016 / S0065-3527 (02) 58006-4. ISBN  9780120398584. PMID  12205780.
  11. ^ Kroemer JA, Webb BA (2004). „Polydnavirové geny a genomy: vznikající genové rodiny a nové poznatky o replikaci polydnaviru“. Každoroční přezkum entomologie. 49 (1): 431–56. doi:10.1146 / annurev.ento.49.072103.120132. PMID  14651471.
  12. ^ Bao L, Samuels S, Locovei S, Macagno ER, Muller KJ, Dahl G (prosinec 2007). „Innexiny tvoří dva typy kanálů“. FEBS Dopisy. 581 (29): 5703–8. doi:10.1016 / j.febslet.2007.11.030. PMC  2489203. PMID  18035059.
  13. ^ Chen YB, Xiao W, Li M, Zhang Y, Yang Y, Hu JS, Luo KJ (květen 2016). „N-TERMINÁLNĚ DLOUHODOBÁ SpliInx2 A SpliInx3 SNÍŽÍ APAKTÓZU SPOUŠTĚnou BACULOVIRUSEM PROSTŘEDNICTVÍM HEMICHANNEL CLOSURE“. Archiv biochemie a fyziologie hmyzu. 92 (1): 24–37. doi:10.1002 / arch.21328. PMID  27030553.
  14. ^ Shestopalov VI, Panchin Y (únor 2008). "Pannexiny a různorodost proteinových spojení". Buněčné a molekulární biologické vědy. 65 (3): 376–94. doi:10.1007 / s00018-007-7200-1. PMID  17982731. S2CID  23181471.

Další čtení

externí odkazy

Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR000990

Do tato úprava, tento článek používá obsah z „1.A.25 Rodina innexinů (Innexin) tvořících mezeru“, který je licencován způsobem, který umožňuje opětovné použití v rámci Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License, ale ne pod GFDL. Je třeba dodržovat všechny příslušné podmínky.