Fukosyltransferáza - Fucosyltransferase
Glykosyltransferáza rodina 10 (fukosyltransferáza) | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
Symbol | Glyco_transf_10 | ||||||||
Pfam | PF00852 | ||||||||
InterPro | IPR001503 | ||||||||
|
A fukosyltransferáza je enzym který přenáší L-fukóza cukr z GDP-fukózy (guanosin difosfát -fukóza) dárcovský substrát na akceptorový substrát. Akceptorovým substrátem může být jiný cukr, například přenos fukózy do jádra GlcNAc (N-acetylglukosamin ) cukr jako v případě N-vázané glykosylace, nebo na protein, jako v případě Óvázaná glykosylace produkovaná Ó-fukosyltransferáza. U savců existují různé fukosyltransferázy, převážná většina z nich se nachází v Golgiho aparát. The Ó-fukosyltransferázy se nedávno ukázaly, že se lokalizují na endoplazmatické retikulum (ER).
Některé z proteinů v této skupině jsou zodpovědné za molekulární bázi antigenů krevních skupin, povrchových markerů na vnější straně membrány červených krvinek. Většina z těchto markerů jsou proteiny, ale některé jsou sacharidy připojené k lipidům nebo proteinům [Reid M.E., Lomas-Francis C. The Blood Group Antigen FactsBook Academic Press, London / San Diego, (1997)]. Galaktosid 3 (4) -L-fukosyltransferáza (ES 2.4.1.65 ) patří do Systém krevních skupin Lewis a je asociován s Le (a / b) antigenem.
Klasifikace
Rodina glykosyltransferáz 10 CAZY GT_10 obsahuje enzymy se dvěma známými aktivitami; galaktosid 3 (4) -L-fukosyltransferáza (ES 2.4.1.65 ) a galaktosid 3-fukosyltransferáza (ES 2.4.1.152 ). Galaktosid 3-fukosyltransferázy vykazují podobnosti s alfa-2 a alfa-6-fukosyltranferázami.[1] Biosyntéza sacharidového antigenu sialyl Lewis X (sLe (x)) je závislá na aktivitě galaktosid 3-fukosyltransferázy. Tento enzym katalyzuje přenos fukózy z GDP-beta-fukózy na 3-OH N-acetylglukosaminu přítomného v akceptorech laktosaminu.[2]
Role v prevenci UTI
Silná aktivita fukosyltransferázy odrazuje od bakteriální adherence v močové trubici žen.[3] To je také zprostředkováno přítomností několika bakteriálních adhezivních míst v močovém měchýři a močové trubici. Ženy s těmito receptory, které nemají slizniční sekreci enzymu fukosyltransferázy, aby pomohly blokovat bakteriální adherenci, mají vyšší pravděpodobnost kolonizace E coli a dalších koliformních bakterií z konečníku a méně pravděpodobné, že budou mít laktobacily v periuretrální oblasti, což vede k častým epizodám cystitida.[4]
Lidské proteiny obsahující tuto doménu
FUT1; FUT2; FUT3; FUT4; FUT5; FUT6; FUT7; FUT8; FUT9; FUT10; FUT11;
Viz také
Reference
- ^ Breton C, Oriol R, Imberty A (1998). "Zachované strukturální rysy v eukaryotických a prokaryotických fukosyltransferázách". Glykobiologie. 8 (1): 87–94. doi:10.1093 / glycob / 8.1.87. PMID 9451017.
- ^ Britten CJ, Bird MI (1997). "Chemická modifikace alfa 3-fukosyltransferázy; definice aminokyselinových zbytků nezbytných pro aktivitu enzymu". Biochim. Biophys. Acta. 1334 (1): 57–64. doi:10.1016 / s0304-4165 (96) 00076-1. PMID 9042366.
- ^ FAQs.org. "Infekce močového ústrojí". Citovat deník vyžaduje
| deník =
(Pomoc) - ^ Medscape.org. „Infekce močových cest, jaké faktory určují riziko UTI“. Citovat deník vyžaduje
| deník =
(Pomoc)
externí odkazy
- Fukosyltransferázy v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)