Fosforyláza - Phosphorylase - Wikipedia
| Fosforyláza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 2.4.1.1 | ||||||||
| Číslo CAS | 9035-74-9 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Fosforylázy jsou enzymy, které katalyzují přidání fosfátové skupiny z anorganického fosfátu (fosfát + vodík) k akceptoru.
- A-B + P ⇌ A + P-B
Obsahují alosterický enzymy že katalyzovat výroba glukóza-1-fosfát od a glukan jako glykogen, škrob nebo maltodextrin. Fosforyláza je také běžný název používaný pro glykogen fosforyláza na počest hraběte W. Sutherlanda mladšího, který na konci 30. let objevil první fosforylázu.[1]
Funkce
Fosforylázy by se neměly zaměňovat fosfatázy, které odstraňují fosfátové skupiny. Obecněji řečeno, fosforylázy jsou enzymy, které katalyzují přidání fosfátové skupiny z anorganický fosfát (fosfát + vodík) na akceptor, nezaměňovat s a fosfatáza (A hydroláza ) nebo a kináza (A fosfotransferáza ). Fosfatáza odstraňuje fosfátovou skupinu od dárce pomocí vody, zatímco kináza přenáší fosfátovou skupinu od dárce (obvykle ATP) na akceptor.
| Název enzymu | Třída enzymů | Reakce | Poznámky |
|---|---|---|---|
| Fosforyláza | Transferase (EC 2.4 a EC 2.7.7) | A-B + H-OP ⇌ A-OP + H-B | přenosová skupina = A = glykosyl - skupina nebo nukleotidyl - skupina |
| Fosfatáza | Hydroláza (EC 3) | P-B + H-OH ⇌ P-OH + H-B | |
| Kináza | Transferase (EC 2.7.1-2.7.4) | P-B + H-A ⇌ P-A + H-B | přenosová skupina = P |
| P = fosfonát skupina, OP = fosfátová skupina, H-OP nebo P-OH = anorganický fosfát | |||
Typy
Fosforylázy spadají do následujících kategorií:
- Glykosyltransferázy (EC 2,4)
- Enzymy, které se rozpadají glukany odstraněním zbytku glukózy (zlom Ó-glykosidová vazba)
- Enzymy, které se rozpadají nukleosidy do základních složek a cukrů (rozbít N-glykosidová vazba)
- Purinová nukleosid fosforyláza (PNPase)
- Nukleotidyltransferázy (EC 2.7.7)
- Enzymy, které mají fosforolytickou aktivitu 3 'až 5' exoribonukleázy (rozbíjejí fosfodiesterovou vazbu)
- RNáza PH
- Polynukleotid fosforyláza (PNPase)
- Enzymy, které mají fosforolytickou aktivitu 3 'až 5' exoribonukleázy (rozbíjejí fosfodiesterovou vazbu)
Všechno známý fosforylázy sdílejí katalytické a strukturní vlastnosti [1].
Aktivace
Fosforyláza a je aktivnější R forma glykogenfosforylázy, která je odvozena z fosforylace méně aktivní R formy, fosforyláza b s přidruženým AMP. Neaktivní T forma je buď fosforylována fosfoylázovou kinázou a inhibována glukózou, nebo defosforylována fosfoproteinfosfatázou s inhibicí ATP a / nebo 6-fosfátem glukózy. Fosforylace vyžaduje ATP, ale defosforylace uvolňuje volné anorganické fosfátové ionty.
Patologie
Některé poruchy souvisejí s fosforylázami:
- Glykogenová skladovací choroba typu V. - svalový glykogen
- Glykogenová skladovací choroba typu VI - jaterní glykogen
Viz také
Reference
- ^ Lehninger Principles of Biochemistry 5. vydání. str. 603
externí odkazy
- Nedostatek svalové fosforylázy - web McArdle's Disease
- Fosforylázy v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
| Tento EC 2.4 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |