Riboflavin kináza - Riboflavin kinase
| riboflavin kináza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Krystalová struktura riboflavin kinázy z Thermoplasma acidophilum.[1] | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 2.7.1.26 | ||||||||
| Číslo CAS | 9032-82-0 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Riboflavin kináza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura vazby flavinu na syntézu výstřelek z thermotoga maritina | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Flavokináza | ||||||||
| Pfam | PF01687 | ||||||||
| InterPro | IPR015865 | ||||||||
| SCOP2 | 1 mil / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Riboflavin kináza | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||||
| Symbol | Riboflavin_kináza | ||||||||||
| Pfam | PF01687 | ||||||||||
| InterPro | IPR015865 | ||||||||||
| |||||||||||
v enzymologie, a riboflavin kináza (ES 2.7.1.26 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- ATP + riboflavin ADP + FMN
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou ATP a riboflavin, zatímco jeho dva produkty jsou ADP a FMN.
Riboflavin se přeměňuje na katalyticky aktivní kofaktory (FAD a FMN) působením riboflavin kinázy (ES 2.7.1.26 ), který jej převádí na FMN a FAD syntetázu (ES 2.7.7.2 ), který adenyluje FMN na FAD. Eukaryota mají obvykle dva oddělené enzymy, zatímco většina prokaryot má jediný bifunkční protein, který může provádět obě katalyzátory, i když v obou případech se vyskytují výjimky. Zatímco eukaryotická monofunkční riboflavin kináza je ortologická vůči bifunkční prokaryotický enzym,[2] monofunkční FAD syntetáza se liší od svého prokaryotického protějšku a místo toho souvisí s rodinou PAPS-reduktázy.[3] Bakteriální FAD syntetáza, která je součástí bifunkčního enzymu, má vzdálenou podobnost s nukleotidyltransferázami, a proto může být zapojena do adenylylační reakce FAD syntetáz.[4]
Tento enzym patří do rodiny transferázy konkrétně ty, které přenášejí skupiny obsahující fosfor (fosfotransferázy ) s alkoholovou skupinou jako akceptorem. The systematické jméno této třídy enzymů je ATP: riboflavin 5'-fosfotransferáza. Tento enzym se také nazývá flavokináza. Tento enzym se účastní metabolismus riboflavinu.
Nicméně, archaeal riboflavin kinázy (ES 2.7.1.161 ) obecně využívají CTP spíše než ATP jako donorový nukleotid katalyzující reakci
- CTP + riboflavin CDP + FMN [5]
Riboflavin kinázu lze také izolovat z jiných typů bakterií, všechny s podobnou funkcí, ale s odlišným počtem aminokyselin.
Struktura
Kompletní uspořádání enzymů lze pozorovat pomocí Rentgenová krystalografie a s NMR. Enzym riboflavin kinázy izolovaný z Thermoplasma acidophilum obsahuje 220 aminokyselin. Struktura tohoto enzymu byla stanovena Rentgenová krystalografie v rozlišení 2,20 Å. Jeho sekundární struktura obsahuje 69 zbytků (30%) v alfa šroubovice formě a 60 zbytků (26%) a beta list konformace. Enzym obsahuje a hořčík vazebné místo na aminokyselinách 131 a 133 a a Flavin mononukleotid vazebné místo na aminokyselinách 188 a 195.
Ke konci roku 2007, 14 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1N05, 1N06, 1N07, 1N08, 1NB0, 1NB9, 1P4M, 1Q9S, 2P3M, 2 VBS, 2 VBT, 3CTA, 2VBU, a 2VBV.
Reference
- ^ PDB: 3CTA; Bonanno, J.B .; Rutter, M .; Bain, K.T .; Mendoza, M .; Romero, R .; Smith, D .; Wasserman, S .; Sauder, J.M .; Burley, S.K .; Almo, SC (2008). "Krystalová struktura riboflavin kinázy z Thermoplasma acidophilum". Citovat deník vyžaduje
| deník =(Pomoc) - ^ Osterman AL, Zhang H, Zhou Q, Karthikeyan S (2003). "Ligandové vazby vyvolané konformační změny v riboflavin kináze: strukturální základ pro uspořádaný mechanismus". Biochemie. 42 (43): 12532–8. doi:10.1021 / bi035450t. PMID 14580199.
- ^ Galluccio M, Brizio C, Torchetti EM, Ferranti P, Gianazza E, Indiveri C, Barile M (2007). "Nadměrná exprese v Escherichia coli, čištění a charakterizace izoformy 2 lidské FAD syntetázy". Protein Expr. Purif. 52 (1): 175–81. doi:10.1016 / j.pep.2006.09.002. PMID 17049878.
- ^ Srinivasan N, Krupa A, Sandhya K, Jonnalagadda S (2003). „Konzervovaná doména v prokaryotických bifunkčních FAD syntetázách může potenciálně katalyzovat přenos nukleotidů“. Trends Biochem. Sci. 28 (1): 9–12. doi:10.1016 / S0968-0004 (02) 00009-9. PMID 12517446.
- ^ Ammelburg M, Hartmann MD, Djuranovic S, Alva V, Koretke KK, Martin J, Sauer G, Truffault V, Zeth K, Lupas AN, Coles M (2007). „Archaeal-riboflavin kináza závislá na CTP tvoří most ve vývoji sudů s kolébkovou smyčkou“. Struktura. 15 (12): 1577–90. doi:10.1016 / j.str.2007.09.027. PMID 18073108.
Další čtení
- CHASSY BM, ARSENIS C, MCCORMICK DB (1965). „The Effect of the Length of the Side Chain of Flavins on Reactivity with Flavokinase“. J. Biol. Chem. 240: 1338–40. PMID 14284745.
- GIRI KV, KRISHNASWAMY PR, RAO NA (1958). „Studie rostlinné flavokinázy“. Biochem. J. 70 (1): 66–71. doi:10.1042 / bj0700066. PMC 1196627. PMID 13584303.
- KEARNEY EB (1952). "Interakce kvasinkové flavokinázy s analogy riboflavinu". J. Biol. Chem. 194 (2): 747–54. PMID 14927668.
- McCormick DB; Butler RC (1962). "Substrátová specificita jaterní flavokinázy". Biochim. Biophys. Acta. 65 (2): 326–332. doi:10.1016 / 0006-3002 (62) 91051-X.
- Sandoval FJ, Roje S (2005). „Hydroláza FMN je fúzována s homologem riboflavin kinázy v rostlinách“. J. Biol. Chem. 280 (46): 38337–45. doi:10,1074 / jbc.M500350200. PMID 16183635.
- Solovieva IM, Tarasov KV, Perumov DA (únor 2003). "Hlavní fyzikálně-chemické vlastnosti monofunkční flavokinázy z Bacillus subtilis". Biochemie (Moskva). 68 (2): 177–81. doi:10.1023 / A: 1022645327972. PMID 12693963. S2CID 35221624.
- Solovieva, I.M .; Kreneva, R.A .; Leak, D.J .; Perumov, D. A. (leden 1999). „The žebro Gen kóduje monofunkční riboflavin kinázu, která se podílí na regulaci Bacillus subtilis riboflavinový operon ". Mikrobiologie. 145: 67–73. doi:10.1099/13500872-145-1-67. PMID 10206712.
