Fruktokináza - Fructokinase
| Fruktokináza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Dimer fruktokinázy, Bacillus subtilis | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 2.7.1.4 | ||||||||
| Číslo CAS | 9030-51-7 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Fruktokináza (/ fruc • to • ki • nase / [-ki´nas]), také známý jako D-fruktokináza nebo D-fruktóza (D-manóza) kináza,[1] je enzym (ES 2.7.1.4 ) z játra, střevo, a kůra ledvin. Fruktokináza je součástí rodiny enzymů nazývaných transferázy, což znamená, že tento enzym přenáší funkční skupiny; je také považován za fosfotransferáza (nebo často a kináza ), protože specificky přenáší fosfátovou skupinu.[1] Fruktokináza specificky katalyzuje přenos fosfátové skupiny z adenosintrifosfátu (ATP, substrát) na fruktózu, což je počáteční krok jejího využití.[1] Hlavní role fruktokinázy je v metabolismu sacharidů, konkrétněji v metabolismu sacharózy a fruktózy. Reakční rovnice je následující:
- ATP + D-fruktóza → ADP + D-fruktóza-1-fosfát.
Role v rostlinách a bakteriích
Fruktokináza byla charakterizována z různých organismů, jako je hrach (Pisum sativum) semena, avokádo (Persera americana) ovoce a kukuřice (Zea mays) jádra a mnoho dalších.[2]
Konkrétně může fruktokináza také regulovat syntézu škrobu ve spojení s SS, sacharosyntázou, která nejprve metabolizuje umyvadlo v rostlinných tkáních, jako jsou brambory.[2] Existují také dva divergentní geny pro fruktokinázu, které jsou odlišně exprimovány a které mají také odlišné enzymatické vlastnosti, jako jsou ty, které se nacházejí v rajčatech. U rajčat je mRNA fruktokinázy 1 (Frk 1) exprimována během vývoje ovoce na konstantní úrovni. Avšak mRNA fruktokinázy 2 (Frk 2) má vysokou hladinu exprese v mladých rajských plodech, ale poté klesá v pozdějších fázích vývoje ovoce. Frk 2 má vyšší afinitu k fruktóze než Frk 1, ale aktivita Frk 2 je inhibována vysokými hladinami fruktózy, zatímco aktivita Frk 1 není.[2]
v Sinorhizobium meliloti Běžná grampůdní bakterie, fruktokináza se kromě metabolismu fruktózy také používá v metabolismu mannitolu a sorbitolu.[3]
Role u zvířat a lidí
V lidských játrech bylo zjištěno, že purifikovaná fruktokináza ve spojení s aldolázou přispívá k alternativnímu mechanismu produkce oxalátu z xylitolu. Ve spojené sekvenci produkují fruktokináza a aldoláza glykolaldehyd, předchůdce oxalátu, z D-xylóza přes D-xylulóza-1-fosfát.[4]
V jaterních buňkách potkana (hepatocyty) je GTP také substrátem fruktokinázy. Může být ve značné míře používán fruktokinázou. V těchto izolovaných hepatocytech in vivo, když koncentrace ATP klesne na přibližně 1 milimol v krátkém časovém intervalu, se GTP stane za těchto specifických podmínek důležitým substrátem.[5] Na rozdíl od fosfofruktokináza, fruktokináza není inhibována ATP.[6][7]
Nemoci
Nedostatek fruktosurie nebo jaterní fruktokinázy je vzácná, ale benigní dědičná metabolická porucha.[8] Tento stav je způsoben nedostatkem fruktokinázy v játrech. Postižení jedinci obvykle po požití fruktózy, sacharózy nebo sorbitolu vykazují vysokou koncentraci fruktózy v krvi.[9] Toto onemocnění je charakterizováno hlavně detekcí abnormálního vylučování fruktózy v moči močí. Fruktokináza je potřebná pro syntézu glykogenu, což je forma těla uložené energie, z fruktózy. Přítomnost fruktózy v krvi a moči může vést k nesprávné diagnóze diabetes mellitus. Biochemické abnormality, které mohou vést k případné diagnóze fruktosurie, jsou nedostatek jaterní fruktokinázy, levulosurie a nedostatek ketohexokinázy.
Viz také
Reference
- ^ A b C DBGET ENZYME: 2.7.1.4 Archivováno 27 září 2007 na Wayback Machine. Citováno 2007-05-06
- ^ A b C Odanaka S, Bennett AB, Kanayama Y (červenec 2002). „Odlišné fyziologické role fruktookinázových isozymů odhalené genově specifickou supresí exprese Frk1 a Frk2 v rajčatech“. Plant Physiol. 129 (3): 1119–26. doi:10,1104 / pp. 000703. PMC 166506. PMID 12114566.
- ^ Gardiol A, Arias A, Cerveñansky C, Gaggero C, Martínez-Drets G (říjen 1980). „Biochemická charakterizace mutantu fruktokinázy z Rhizobium meliloti“. J. Bacteriol. 144 (1): 12–6. PMC 294576. PMID 6252186.
- ^ James HM, Bais R, Edwards JB, Rofe AM, Conyers AJ (únor 1982). „Modely pro metabolickou produkci oxalátu z xylitolu u lidí: role fruktokinázy a aldolázy“. Australian Journal of Experimental Biology and Medical Science. 60 (Pt 1): 117–22. doi:10.1038 / icb.1982.11. PMID 6284103.
- ^ Phillips MI, Davies DR (15. června 1985). „Mechanismus deplece guanosin trifosfátu v játrech po zatížení fruktózou. Úloha fruktokinázy“. Biochem. J. 228 (3): 667–71. doi:10.1042 / bj2280667. PMC 1145036. PMID 2992452.
- ^ Samuel, Varman T (únor 2011). "Lipogeneze vyvolaná fruktózou: od cukru přes tuk k inzulínové rezistenci". Trendy v endokrinologii a metabolismu. 22 (2): 60–5. doi:10.1016 / j.tem.2010.10.003. PMID 21067942.
- ^ BRENDA
- ^ WebMD Zdraví dětí - Fruktosurie. Citováno 2007-05-06
- ^ Asipu A, Hayward BE, O'Reilly J, Bonthron DT (září 2003). "Vlastnosti normálních a mutantních rekombinantních lidských ketohexokináz a důsledky pro patogenezi esenciální fruktosurie". Cukrovka. 52 (9): 2426–32. doi:10 2337 / cukrovka. 52.9.2426. PMID 12941785.
externí odkazy
- Fruktokinázy v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
