Periferní membránový protein - Peripheral membrane protein

Periferní membránové proteiny jsou membránové proteiny které dodržují pouze dočasně biologická membrána s nimiž jsou spojeni. Tyto bílkoviny připojit k integrální membránové proteiny, nebo proniknout do okrajových oblastí lipidová dvojvrstva. Regulační proteinové podjednotky mnoha iontové kanály a transmembránové receptory například mohou být definovány jako proteiny periferní membrány. Na rozdíl od integrálních membránových proteinů mají periferní membránové proteiny tendenci shromažďovat se ve vodě rozpustné složce nebo frakci všech proteinů extrahovaných během čištění bílkovin postup. Proteiny s GPI kotvy jsou výjimkou z tohoto pravidla a mohou mít čisticí vlastnosti podobné vlastnostem integrálních membránových proteinů.

Ukázalo se, že reverzibilní připojení proteinů k biologickým membránám reguluje buněčná signalizace a mnoho dalších důležitých buněčných událostí prostřednictvím různých mechanismů.[1] Například úzká asociace mezi mnoha enzymy a biologické membrány je mohou přivádět do těsné blízkosti s lipidem Podklad (s).[2] Membránová vazba může také podporovat přeskupení, disociaci nebo konformační změny v mnoha proteinových strukturálních doménách, což vede k jejich aktivaci biologická aktivita.[3][4] Navíc je umístění mnoha proteinů lokalizováno buď na vnitřní nebo vnější povrch nebo na letáky jejich rezidentní membrány.[5]To usnadňuje sestavení komplexů s více proteiny zvýšením pravděpodobnosti jakéhokoli vhodného interakce protein-protein.

Schematické znázornění různých typů interakce mezi monotopovými membránovými proteiny a buněčná membrána: 1. interakce amfipatikem α-šroubovice rovnoběžně s rovinou membrány (spirála membrány v rovině) 2. interakce hydrofobní smyčkou 3. interakce kovalentně vázaným membránovým lipidem (lipidace) 4. elektrostatický nebo iontové interakce s membránovými lipidy (např. prostřednictvím iontu vápníku)

Vazba na lipidovou dvojvrstvu

PH doména fosfolipázy C delta 1. Střední rovina lipidové dvojvrstvy - černé tečky. Hranice oblasti jádra uhlovodíku - modré tečky (intracelulární strana). Vrstva fosfátů lipidů - žluté tečky.

Proteiny periferní membrány mohou interagovat s jinými proteiny nebo přímo s lipidová dvojvrstva. V druhém případě jsou pak známé jako amfitropní bílkoviny.[3]Některé proteiny, jako např G-proteiny a jisté proteinové kinázy interagují s transmembránovými proteiny a lipidovou dvojvrstvou současně. Nějaký polypeptid hormony, antimikrobiální peptidy, a neurotoxiny se akumulují na povrchu membrány před lokalizací a interakcí s cíli receptorů na buněčném povrchu, což mohou být samy proteiny periferní membrány.

The fosfolipidová dvojvrstva který tvoří buněčnou povrchovou membránu, se skládá z a hydrofobní oblast vnitřního jádra vložená mezi dvě oblasti hydrofilnost, jeden na vnitřním povrchu a jeden na vnějším povrchu buněčné membrány (viz lipidová dvojvrstva článek pro podrobnější strukturální popis buněčné membrány). Vnitřní a vnější povrchy nebo mezifázové oblasti modelu fosfolipid Bylo prokázáno, že dvojvrstvy mají tloušťku kolem 8 až 10 A, i když to může být v biologické membrány které zahrnují velké množství gangliosidy nebo lipopolysacharidy.[6]Hydrofobní oblast vnitřního jádra typická biologické membrány může mít tloušťku kolem 27 až 32 Å, jak odhaduje Malý úhel rentgenového rozptylu (SAXS).[7]Okrajová oblast mezi hydrofobním vnitřním jádrem a hydrofilními mezifázovými oblastmi je velmi úzká, kolem 3Å, (viz lipidová dvojvrstva článek o popisu jejích chemických složek). Při pohybu směrem ven z hydrofobní oblasti jádra do mezifázové hydrofilní oblasti se účinná koncentrace vody rychle mění přes tuto mezní vrstvu, z téměř nulové na koncentraci kolem 2 M.[8][9]Fosfátové skupiny uvnitř fosfolipidových dvojvrstev jsou plně hydratovány nebo nasyceny vodou a jsou umístěny kolem 5 A mimo hranici hydrofobní oblasti jádra (viz obrázky).[10]

Některé ve vodě rozpustné proteiny se sdružují s lipidovými dvojvrstvy nevratně a mohou tvořit transmembránové alfa-šroubovice nebo beta-barel kanály. K těmto transformacím dochází v toxiny tvořící póry jako kolicin A, alfa-hemolyzin a další. Mohou se také objevit v Protein jako BcL-2 , v některých amfifilních antimikrobiální peptidy a jistě anexiny . Tyto proteiny jsou obvykle popisovány jako periferní, protože jeden z jejich konformačních stavů je rozpustný ve vodě nebo je pouze volně spojený s membránou.[11]

Mechanismy vázání membrán

včelí jed fosfolipáza A2 (1poc). Střední rovina lipidové dvojvrstvy - černé tečky. Hranice oblasti jádra uhlovodíku - červené tečky (extracelulární strana). Vrstva fosfátů lipidů - žluté tečky.

Sdružení proteinu s a lipidová dvojvrstva může zahrnovat významné změny uvnitř terciární struktura bílkoviny. Ty mohou zahrnovat skládací oblastí proteinové struktury, které byly dříve rozloženy, nebo nové uspořádání při skládání nebo opětovném skládání membránové části proteinů. Může také zahrnovat tvorbu nebo disociaci proteinu kvartérní struktury nebo oligomerní komplexy a specifická vazba ionty, ligandy nebo regulační lipidy.

Typické amfitropní proteiny musí silně interagovat s lipidovou dvojvrstvou, aby mohly plnit své biologické funkce. Patří mezi ně enzymatické zpracování lipidů a jiných hydrofobních látek, zakotvení membrány a vazba a přenos malých nepolárních sloučenin mezi různými buněčnými membránami. Tyto proteiny mohou být ukotveny k dvojvrstvě v důsledku hydrofobních interakcí mezi dvojvrstvou a exponovanými nepolárními zbytky na povrchu proteinu, specifickými nekovalentními vazebnými interakcemi s regulačními lipidy nebo jejich připojením k kovalentně vázané lipidové kotvy.

Bylo prokázáno, že vazebné afinity membrány mnoha periferních proteinů závisí na specifickém lipidovém složení membrány, se kterou jsou spojeny.[12]

Nespecifická hydrofobní asociace

Amfitropní proteiny se spojují s lipidovými dvojvrstvy prostřednictvím různých hydrofobní kotevní konstrukce. Jako amfifilní α-šroubovice, exponované nepolární smyčky, posttranslačně acylované nebo lipidované aminokyselinové zbytky nebo acylové řetězce specificky vázaných regulačních lipidů, jako jsou fosfatidylinositol fosfáty. Ukázalo se, že hydrofobní interakce jsou důležité i pro vysoce kationtové peptidy a proteiny, jako je polybazická doména MARCKS protein nebo histactophilin, pokud jsou přítomny jejich přirozené hydrofobní kotvy. [13]

Kovalentně vázané lipidové kotvy

Proteiny ukotvené v lipidech jsou kovalentně připojeny k různým mastné kyseliny acyl řetězy na cytoplazmatický strana buněčná membrána přes palmitoylace, myristoylace nebo prenylace. Na buněčném povrchu jsou na opačné straně buněčné membrány kovalentně připojeny lipidově ukotvené proteiny lipidy glykosylfosfatidylinositol (GPI) a cholesterol.[14][15] Asociace proteinů s membránami pomocí acylovaný zbytky je a reverzibilní proces, protože acylový řetězec může být pohřben v hydrofobní vazebné kapse proteinu po disociaci z membrány. K tomuto procesu dochází v rámci beta podjednotek G-proteiny. Možná kvůli této další potřebě strukturální flexibility jsou lipidové kotvy obvykle vázány na vysoce flexibilní segmenty terciární struktury proteinů, které nejsou dobře vyřešeny krystalografické studie proteinů.

Specifická vazba protein – lipid

P40phox PX doména NADPH oxidázy Střední rovina lipidové dvojvrstvy - černé tečky. Hranice oblasti jádra uhlovodíku - modré tečky (intracelulární strana). Vrstva fosfátů lipidů - žluté tečky.

Nějaký cytosolický proteiny jsou přijímány do různých buněčných membrán rozpoznáváním určitých typů lipidů nacházejících se v dané membráně.[16] K vazbě proteinu na konkrétní lipid dochází prostřednictvím specifických strukturních domén zaměřených na membránu, které se vyskytují v proteinu a mají specifické vazebné kapsy pro skupiny lipidových hlav lipidů, na které se váží. To je typické biochemické protein-ligand interakce a je stabilizována tvorbou intermolekul Vodíkové vazby, van der Waalsovy interakce, a hydrofobní interakce mezi proteinem a lipidem ligand. Tyto komplexy jsou také stabilizovány tvorbou iontových můstků mezi aspartát nebo glutamát zbytky proteinových a lipidových fosfátů prostřednictvím intervence vápník ionty (Ca2+). Takové iontové můstky mohou nastat a jsou stabilní, když ionty (například Ca2+) jsou již navázány na protein v roztoku před vazbou na lipidy. Tvorba iontových můstků je vidět v interakci protein-lipid mezi oběma proteiny Domény typu C2 a anexiny..

Elektrostatické interakce protein-lipid

Jakýkoli pozitivně nabitý protein bude nespecificky přitahován k negativně nabité membráně elektrostatický interakce. Avšak ne všechny periferní peptidy a proteiny jsou kationtové a pouze některé jejich strany membrána jsou záporně účtovány. Patří mezi ně cytoplazmatická strana plazmatické membrány, vnější leták z vnější bakteriální membrány a mitochondriální membrány. Proto, elektrostatické interakce hrají důležitou roli v cílení na membránu z elektron dopravci jako např cytochrom c, kationtové toxiny, jako jsou charybdotoxin a specifické domény zaměřené na membránu, jako jsou některé PH domény, C1 domény, a C2 domény.

Elektrostatické interakce jsou silně závislé na iontová síla řešení. Tyto interakce jsou při fyziologické iontové síle relativně slabé (0,14 M NaCl ): ~ 3 až 4 kcal / mol pro malé kationtové proteiny, jako je např cytochrom c, charybdotoxin nebo hisactophilin.[13][17][18]

Prostorová poloha v membráně

Orientace a hloubky penetrace mnoha amfitropních proteinů a peptidů v membránách jsou studovány pomocí značení spinů podle webu,[19] chemické značení, měření vazebných afinit proteinu k membráně mutanti,[20] fluorescence spektroskopie,[21] roztoku nebo v pevné fázi NMR spektroskopie,[22]ATR FTIR spektroskopie,[23] Rentgenová nebo neutronová difrakce,[24] a výpočetní metody.[25][26][27][28]

Byly identifikovány dva odlišné režimy asociace membrán proteinů. Typické ve vodě rozpustné proteiny nemají exponované nepolární zbytky nebo jiné hydrofobní kotvy. Zůstávají proto zcela ve vodném roztoku a nepronikají do lipidové dvojvrstvy, což by bylo energeticky nákladné. Takové proteiny interagují s dvojvrstevami pouze elektrostaticky, například ribonukleáza a poly-lysin v tomto režimu komunikovat s membránami. Typické amfitropní proteiny však mají různé hydrofobní kotvy, které pronikají do mezifázové oblasti a dosahují uhlovodíkových vnitřků membrány. Takové proteiny „deformují“ lipidovou dvojvrstvu a snižují teplotu přechodu lipidová kapalina-gel.[29] Vazba je obvykle silně exotermická reakce.[30] Asociace amfifilních α-šroubovic s membránami probíhá podobně.[24][31] Jiskrově nestrukturovaný nebo rozloženo peptidy s nepolárními zbytky nebo lipidovými kotvami mohou také proniknout do mezifázové oblasti membrány a dosáhnout uhlovodíkového jádra, zvláště když jsou takové peptidy kationtové a interagují se záporně nabitými membránami.[32][33][34]

Kategorie

Enzymy

Periferní enzymy se účastní metabolismus různých složek membrány, jako jsou lipidy (fosfolipázy a cholesterol oxidázy ), buněčná stěna oligosacharidy (glykosyltransferáza a transglykosidázy ) nebo proteiny (signální peptidáza a palmitoylprotein thioesterázy ). Lipázy může také trávit lipidy, které se tvoří micely nebo nepolární kapičky ve vodě.

TřídaFunkceFyziologieStruktura
Skládání alfa / beta hydrolázyKatalyzuje hydrolýza chemických vazeb.[35]Zahrnuje bakteriální, plísňový, žaludeční a pankreatické lipázy, palmitoyl protein thioesterázy, kutináza, a cholinesterázy
Fosfolipáza A2 (sekreční a cytosolický)Hydrolýza sn-2 mastné kyseliny vazba fosfolipidy.[36]Trávení lipidů, narušení membrány a lipidová signalizace.
Fosfolipáza C.Hydrolyzuje PIP2, a fosfatidylinositol, do dvou sekundových messengerů, inositol trifosfát a diacylglycerol.[37]Lipidová signalizace
Cholesterol oxidázyOxiduje a izomerizuje cholesterol na cholest-4-en-3-on.[38]Vyčerpává buněčné membrány cholesterolu, který se používá v bakteriích patogeneze.
Karotenoid oxygenázaŠtěpí karotenoidy.[39]Karotenoidy fungují u rostlin i živočichů jako hormony (zahrnuje vitamin A. u lidí), pigmenty, příchutě, květinové vůně a obranné sloučeniny.
LipoxygenázyŽehlička -obsahující enzymy, které katalyzovat the dioxygenace polynenasycených mastné kyseliny.[40]U zvířat se lipoxygenázy účastní syntézy zánětlivé mediátoři známí jako leukotrieny.
Alfa toxinyRozštípnout fosfolipidy v buněčné membráně, podobně jako fosfolipáza C.[41]Bakteriální patogeneze, zejména pomocí Clostridium perfringens.
Sfingomyelináza CA fosfodiesteráza štěpí fosfodiesterové vazby.[42]Zpracování lipidů jako např sfingomyelin.
Glykosyltransferázy: MurG a transglykosidázyKatalyzuje přenos cukrových skupin z aktivovaných donorových molekul na specifické akceptorové molekuly a tvoří se glykosidový vazby.[43]Biosyntéza disacharidy, oligosacharidy a polysacharidy (glykokonjugáty), MurG se podílí na bakteriích peptidoglykan biosyntéza.
FerrochelatázaPřevádí protoporfyrin IX do heme.[44]Zahrnutý do něčeho, zůčastnit se čeho porfyrin metabolismus, protoporfyriny se používají k posílení vaječné skořápky.
Rodina proteinů souvisejících s myotubularinemLipid fosfatáza že defosforyluje PtdIns3P a PtdIns (3,5) P2.[45]Povinné pro sval diferenciace buněk.
Dihydroorotát dehydrogenázyOxidace dihydroorotátu (DHO) k orotaci.[46]Biosyntéza pyrimidin nukleotidy v prokaryotický a eukaryotický buňky.
Glykolát oxidázaKatalyzuje oxidace α-hydroxykyseliny na odpovídající α-ketokyseliny.[47]Zeleně rostliny, enzym se účastní fotorespirace. U zvířat se enzym podílí na produkci šťavelan.

Membránově cílené domény („lipid clamps“)

C1 doména PKC-delta (1ptr) Střední rovina lipidové dvojvrstvy - černé tečky. Hranice oblasti jádra uhlovodíku - modré tečky (cytoplazmatická strana). Vrstva fosfátů lipidů - žluté tečky.

Domény zaměřené na membránu se specificky sdružují s hlavními skupinami jejich lipidových ligandů zabudovaných do membrány. Tyto lipidové ligandy jsou přítomny v různých koncentracích v různých typech biologických membrán (například PtdIns3P lze nalézt většinou v membránách rané endozomy, PtdIns (3,5) P2 v pozdních endozomy, a PtdIns4P v Golgi ).[16] Proto je každá doména zaměřena na specifickou membránu.

Strukturální domény

Strukturální domény zprostředkovávají připojení dalších proteinů k membránám. Jejich vazba na membrány může být zprostředkována vápník ionty (Ca2+), které tvoří můstky mezi kyselými proteinovými zbytky a fosfátovými skupinami lipidů, jako v anexinech nebo doménách GLA.

TřídaFunkceFyziologieStruktura
AnnexinyVápník -závislá intracelulární membrána / fosfolipid vazba.[48]Mezi funkce patří váček obchodování, fúze membrán a iontový kanál formace.
Synapsin IKabáty synaptické vezikuly a váže se na několik cytoskeletální elementy.[49]Funkce při regulaci neurotransmiter uvolnění.
SynucleinNeznámá mobilní funkce.[50]Myšlenka hrát roli při regulaci stability a / nebo obratu plazmatická membrána. Spojeno s oběma Parkinsonova choroba a Alzheimerova choroba.
GLA domény koagulační systémGama-karboxyglutamát (GLA) domény jsou odpovědné za vysokoafinitní vazbu iontů vápníku.[51]Podílí se na funkci srážecích faktorů v kaskáda srážení krve.
Spektrin a α-aktinin -2Nalezeno v několika cytoskeletálních a mikrofilament bílkoviny.[52]Údržba plazmatická membrána integrita a cytoskeletální struktura.

Transportéry malých hydrofobních molekul

Tyto periferní proteiny fungují jako nosiče nepolárních sloučenin mezi různými typy buněčných membrán nebo mezi membránami a komplexy cytosolických proteinů. Transportované látky jsou fosfatidylinositol, tokoferol, gangliosidy, glykolipidy, deriváty sterolů, retinol, mastné kyseliny, voda, makromolekuly, červené krvinky, fosfolipidy a nukleotidy.

Elektronové nosiče

Tyto proteiny se účastní elektronové transportní řetězce. Obsahují cytochrom c, cupredoxiny, vysoký potenciál proteinu železa, adrenodoxin reduktáza, některé flavoproteiny, a další.

Polypeptidové hormony, toxiny a antimikrobiální peptidy

Mnoho hormonů, toxiny, inhibitory nebo antimikrobiální peptidy konkrétně komunikovat s transmembránový protein komplexy. Mohou se také hromadit na povrchu lipidové dvojvrstvy před vazbou na své proteinové cíle. Takové polypeptidové ligandy jsou často pozitivně nabité a interagují elektrostaticky s aniontový membrány.

Mohou se také tvořit některé ve vodě rozpustné proteiny a peptidy transmembránové kanály. Obvykle podstoupí oligomerizace, významné konformační změny a spojovat se s membránami nevratně. 3D struktura jednoho takového transmembránového kanálu, α-hemolyzin, bylo stanoveno. V jiných případech představuje experimentální struktura ve vodě rozpustnou konformaci, která periférně interaguje s lipidovou dvojvrstvou, i když některé peptidy tvořící kanál jsou spíše hydrofobní, a proto byly studovány NMR spektroskopie v organických rozpouštědlech nebo v přítomnosti micely.

TřídaProteinyFyziologie
Jed toxinyMezi dobře známé typy biotoxinů patří neurotoxiny, cytotoxiny, hemotoxiny a nekrotoxiny. Biotoxiny mají dvě primární funkce: predace (had, Štír a šnek šnek toxiny) a obrana (včelí med a mravenec toxiny).[53]
Mořská sasanka toxinyInhibice sodíku a draslíkové kanály a tvorba pórů membrány jsou primární účinky více než 40 známých toxinů peptidů mořských sasanek. Mořské sasanky jsou masožravý zvířata a používat toxiny v predace a obrana; anemonový toxin je podobný toxicita jako nejtoxičtější organofosfát chemická válka agenti.[54]
Bakteriální toxinyMikrobiální toxiny jsou primární faktory virulence pro různé patogenní bakterie. Některé toxiny jsou Toxiny tvořící póry že lyžují buněčné membrány. Jiné toxiny inhibují proteosyntéza nebo aktivovat druhý posel cesty způsobující dramatické změny signální transdukce cesty rozhodující pro udržení různých buněčných funkcí. Několik bakteriálních toxinů může působit přímo na imunitní systém, jednající jako superantigeny a působit masivně T buňka proliferace, který nadměrně prodlužuje imunitní systém. Botulotoxin je neurotoxin, který brání neurosekrečním vezikulům v dokování / fúzi s nervem synapse plazmatická membrána, inhibující neurotransmiter uvolnění.[55]
Houba ToxinyTyto peptidy se vyznačují přítomností neobvyklé aminokyseliny, kyselina a-aminoisomáselná a vystavovat antibiotikum a protiplísňový vlastnosti díky jejich činnostem vytvářejícím membránový kanál.[56]
Antimikrobiální peptidyZpůsoby působení, kterými antimikrobiální peptidy zabíjejí bakterie, jsou různé a zahrnují narušení membrán a interferenci s nimi metabolismus a cílení cytoplazmatický komponenty. Na rozdíl od mnoha konvenčních antibiotik se tyto peptidy zdají být bakteriocidní namísto bakteriostatický.
DefensinyDefensiny jsou typem antimikrobiálního peptidu; a jsou důležitou součástí prakticky všech vrozená obrana hostitele proti mikrobiální invazi. Defensiny pronikají mikrobiálními buněčnými membránami pomocí elektrické přitažlivosti a vytvářejí v membráně póry umožňující eflux, který nakonec vede k lýze mikroorganismů.[57]
Neuronální peptidyTyto proteiny vzrušují neurony, evokují behaviorální odpovědi, jsou silné vazodilatátory, a jsou odpovědné za kontrakce u mnoha typů hladký sval.[58]
Apoptóza regulátoryVládnou členové rodiny Bcl-2 mitochondriální propustnost vnější membrány. Samotný Bcl-2 potlačuje apoptózu v různých typech buněk včetně lymfocyty a neuronální buňky.

Viz také

Reference

  1. ^ Cafiso, David S. (2005). "Struktura a interakce C2 domény na povrchu membrány ". V Tamm, LK (ed.). Interakce proteinů a lipidů: od membránových domén k celulárním sítím. Chichester: John Wiley & Sons. 403–22. ISBN  3-527-31151-3.
  2. ^ Ghosh M, Tucker, DE., Et al. (2006). "Vlastnosti fosfolipázy skupiny IV2 rodina (recenze) ". Pokrok ve výzkumu lipidů. 45 (6): 487–510. doi:10.1016 / j.plipres.2006.05.003. PMID  16814865.
  3. ^ A b Johnson J, Cornell R (2002). „Amfitropní proteiny: regulace reverzibilními membránovými interakcemi (přehled)“. Mol Membr Biol. 16 (3): 217–35. doi:10.1080/096876899294544. PMID  10503244.
  4. ^ Guruvasuthevan RT, Craig JW a kol. (2006). „Důkaz, že membránová inzerce cytosolické domény Bcl-xL je řízena elektrostatickým mechanismem“. Journal of Molecular Biology. 359 (4): 1045–1058. doi:10.1016 / j.jmb.2006.03.052. PMC  1785297. PMID  16650855.
  5. ^ Takida S, Wedegaertner PB (2004). "Cílení na plazmatické membráně nezávislé na heterotrimerních G proteinech nezávislé na exocytické dráze". FEBS Dopisy. 567 (2–3): 209–213. doi:10.1016 / j.febslet.2004.04.062. PMID  15178324. S2CID  36940600.
  6. ^ McIntosh, TJ; Vidal A; Simon SA (2003). „Energetika interakcí peptid-lipid: modifikace mezipovrchovými dipóly a cholesterolem“. Aktuální témata v oblasti membrán. 52. Akademický tisk. str. 205–253. ISBN  978-0-12-643871-0.
  7. ^ Mitra K, Ubarretxena-Belandia I, Taguchi T, Warren G, Engelman D (2004). „Modulace tloušťky dvojvrstvy membrán exocytové dráhy membránovými proteiny spíše než cholesterolem“. Proc Natl Acad Sci USA. 101 (12): 4083–4088. Bibcode:2004PNAS..101,4083M. doi:10.1073 / pnas.0307332101. PMC  384699. PMID  15016920.
  8. ^ Marsh, D (2001). „Profily polarity a permeace v lipidových membránách“. Sborník Národní akademie věd. 98 (14): 7777–7782. Bibcode:2001PNAS ... 98,77777 mil. doi:10.1073 / pnas.131023798. PMC  35418. PMID  11438731.
  9. ^ Marsh D (2002). "Membránové profily pro pronikání vody ze štítků s rotací". Evropský biofyzikální časopis. 31 (7): 559–562. doi:10.1007 / s00249-002-0245-z. PMID  12602343. S2CID  36212541.
  10. ^ Nagle J, Tristram-Nagle S (2000). "Struktura lipidových dvojvrstev". Biochim Biophys Acta. 1469 (3): 159–195. doi:10.1016 / S0304-4157 (00) 00016-2. PMC  2747654. PMID  11063882.
  11. ^ Goñi, F (2002). "Nestálé proteiny v membránách: když proteiny přicházejí jako návštěvníci (Recenze)". Molekulární membránová biologie. 19 (4): 237–45. doi:10.1080/0968768021000035078. PMID  12512770. S2CID  20892603.
  12. ^ McIntosh T, Simon S (2006). "Role vlastností dvojvrstvého materiálu ve funkci a distribuci membránových proteinů". Roční přehled biofyziky a biomolekulární struktury. 35 (1): 177–198. doi:10.1146 / annurev.biophys.35.040405.102022. PMID  16689633.
  13. ^ A b Hanakam F, Gerisch G, Lotz S, Alt T, Seelig A (1996). „Vazba hisactophilinu I a II na lipidové membrány je řízena přepínačem myristoyl-histidinu závislým na pH“. Biochemie. 35 (34): 11036–11044. doi:10.1021 / bi960789j. PMID  8780505.
  14. ^ Silvius, JR (2003). „Lipidované peptidy jako nástroje pro pochopení membránových interakcí lipidem modifikovaných proteinů“. Aktuální témata v oblasti membrán. 52. Akademický tisk. 371–395. ISBN  978-0-12-643871-0.
  15. ^ Baumann, NA; Mennon, AK (2002). "Lipidové modifikace proteinů". In Vance, DE; Vance, JE (eds.). Biochemie lipidů, lipoproteinů a membrán (4. vydání). Elsevierova věda. 37–54. ISBN  978-0-444-51139-3.
  16. ^ A b Cho, W. & Stahelin, R.V. (Červen 2005). „Interakce membrána-protein v buněčné signalizaci a přenosu membrány“. Roční přehled biofyziky a biomolekulární struktury. 34: 119–151. doi:10.1146 / annurev.biophys.33.110502.133337. PMID  15869386. Citováno 2007-01-23.
  17. ^ Ben-Tal N, Honig B, Miller C, McLaughlin S (říjen 1997). "Elektrostatická vazba proteinů na membrány. Teoretické předpovědi a experimentální výsledky s charybdotoxinem a fosfolipidovými váčky". Biofyzikální časopis. 73 (4): 1717–1727. Bibcode:1997BpJ .... 73,1717B. doi:10.1016 / S0006-3495 (97) 78203-1. PMC  1181073. PMID  9336168.
  18. ^ Sankaram, MB; Marsh, D (1993). "Interakce proteinů a lipidů s proteiny periferní membrány". Ve Watts, A. (ed.). Interakce protein-lipid. Elsevier. str. 127–162. ISBN  0-444-81575-9.
  19. ^ Malmberg N, Falke J (2005). „Využití nasycení energie EPR k analýze geometrie dokování membrán periferních proteinů: aplikace na domény C2“. Roční přehled biofyziky a biomolekulární struktury. 34 (1): 71–90. doi:10.1146 / annurev.biophys.34.040204.144534. PMC  3637887. PMID  15869384.
  20. ^ Spencer A, Thuresson E, Otto J, Song I, Smith T, DeWitt D, Garavito R, Smith W (1999). "Membránové vazebné domény prostaglandinových endoperoxidových H syntáz 1 a 2. Mapování peptidů a mutační analýza". Journal of Biological Chemistry. 274 (46): 32936–32942. doi:10.1074 / jbc.274.46.32936. PMID  10551860.
  21. ^ Lathrop B, Gadd M, Biltonen R, pravidlo G (2001). "Změny afinity Ca2 + při aktivaci fosfolipázy A2 Agkistrodon piscivorus piscivorus". Biochemie. 40 (11): 3264–3272. doi:10.1021 / bi001901n. PMID  11258945.
  22. ^ Kutateladze T, Overduin M (2001). Msgstr "Strukturální mechanismus ukotvení endozomu doménou FYVE". Věda. 291 (5509): 1793–1796. Bibcode:2001Sci ... 291.1793K. doi:10.1126 / science.291.5509.1793. PMID  11230696.
  23. ^ Tatulian S, Qin S, Pande A, He X (2005). „Umístění membránových proteinů novým proteinovým inženýrstvím a biofyzikálními přístupy“. Journal of Molecular Biology. 351 (5): 939–947. doi:10.1016 / j.jmb.2005.06.080. PMID  16055150.
  24. ^ A b Hristova K, Wimley WC, Mishra VK, Anantharamiah GM, Segrest JP, White SH (2. července 1999). „Amfipatická alfa-šroubovice na rozhraní membrány: strukturální studie využívající novou rentgenovou difrakční metodu“. Journal of Molecular Biology. 290 (1): 99–117. doi:10.1006 / jmbi.1999.2840. PMID  10388560.
  25. ^ Murray D, Honig B (2002). "Elektrostatická kontrola membránového cílení domén C2". Molekulární buňka. 9 (1): 145–154. doi:10.1016 / S1097-2765 (01) 00426-9. PMID  11804593.
  26. ^ Efremov R, Nolde D, Konshina A, Syrtcev N, Arseniev A (2004). „Peptidy a proteiny v membránách: co se můžeme naučit pomocí počítačových simulací?“. Současná léčivá chemie. 11 (18): 2421–42. doi:10.2174/0929867043364496. PMID  15379706.
  27. ^ Lomize A, Pogozheva I, Lomize M, Mosberg H (2006). „Umístění proteinů v membránách: výpočetní přístup“. Věda o bílkovinách. 15 (6): 1318–1333. doi:10.1110 / ps.062126106. PMC  2242528. PMID  16731967.
  28. ^ Lomize A, Lomize M, Pogozheva I. „Srovnání s experimentálními údaji“. Orientace proteinů v membránách. Michiganská univerzita. Citováno 2007-02-08.
  29. ^ Papahadjopoulos D, Moscarello M, Eylar E, Isac T (1975). "Účinky proteinů na termotropní fázové přechody fosfolipidových membrán". Biochimica et Biophysica Acta. 401 (3): 317–335. doi:10.1016/0005-2736(75)90233-3. PMID  52374.
  30. ^ Seelig J (2004). "Termodynamika interakcí lipid-peptid". Biochimica et Biophysica Acta. 1666 (1–2): 40–50. doi:10.1016 / j.bbamem.2004.08.004. PMID  15519307.
  31. ^ Darkes MJ, Davies SM, Bradshaw JP (1997). „Interakce tachykininů s fosfolipidovými membránami: studie neutronové difrakce“. Physica B. 241: 1144–1147. Bibcode:1997PhyB..241.1144D. doi:10.1016 / S0921-4526 (97) 00811-9.
  32. ^ Ellena JF, Moulthrop J, Wu J, Rauch M, Jaysinghne S, Castle JD, Cafiso DS (listopad 2004). „Membránová poloha základního aromatického peptidu, který odděluje fosfatidylinositol-4,5-bisfosfát, stanoveno místně cíleným značením spinů a NMR s vysokým rozlišením. Biofyzikální deník. 87 (5): 3221–3233. Bibcode:2004BpJ .... 87.3221E. doi:10.1529 / biophysj.104.046748. PMC  1304792. PMID  15315949.
  33. ^ Marcotte I, Dufourc E, Ouellet M, Auger M (2003). „Interakce neuropeptidu met-enkefalinu s zwitteriontovými a záporně nabitými bicelami, jak je viděno pomocí 31P a 2H NMR v pevné fázi“. Biofyzikální deník. 85 (1): 8105–8109. Bibcode:2003BpJ .... 85..328M. doi:10.1016 / S0006-3495 (03) 74477-4. PMC  1303088. PMID  12829487.
  34. ^ Zhang W, Crocker E, McLaughlin S, Smith S (2003). „Vazba peptidů se zásaditými a aromatickými zbytky na dvouvrstvé membrány: fenylalanin v myristoylované efektorové doméně C kinázy bohaté na alanin proniká do hydrofobního jádra dvojvrstvy“. Journal of Biological Chemistry. 278 (24): 21459–21466. doi:10,1074 / jbc.M301652200. PMID  12670959.
  35. ^ „Pfam entry Abhydrolase 1“. Archivovány od originál dne 29. 9. 2007. Citováno 2007-01-25.
  36. ^ „Vstup Pfam: Fosfolipáza A2“. Archivovány od originál dne 29. 9. 2007. Citováno 2007-01-25.
  37. ^ „Vstup Pfam: fosfatidylinositol-specifická fosfolipáza C, doména X“. Archivovány od originál dne 29. 9. 2007. Citováno 2007-01-25.
  38. ^ „Pfam entry: Cholesterol oxidase“. Archivovány od originál dne 29. 9. 2007. Citováno 2007-01-25.
  39. ^ "Vstup Pfam: Retinální pigmentový epiteliální membránový protein". Archivovány od originál dne 29. 9. 2007. Citováno 2007-01-25.
  40. ^ „Pfam entry: Lipoxygenase“. Archivovány od originál dne 29. 9. 2007. Citováno 2007-01-25.
  41. ^ Vstup do PDB: Alpha Toxin
  42. ^ „Vstup Pfam: fosfodiesteráza typu I“. Archivovány od originál dne 29. 9. 2007. Citováno 2007-01-25.
  43. ^ „Vstup Pfam: Glykosyltransferázy skupina 1“. Archivovány od originál dne 29. 9. 2007. Citováno 2007-01-25.
  44. ^ „Pfam entry: Ferrochelatase“. Archivovány od originál dne 29. 9. 2007. Citováno 2007-01-25.
  45. ^ "Položka Pfam: související s myotubularinem". Archivovány od originál dne 26. 9. 2007. Citováno 2007-01-25.
  46. ^ „Pfam entry: Dihydroorotate dehydrogenase“. Archivovány od originál dne 26. 9. 2007. Citováno 2007-01-25.
  47. ^ „Pfam entry: FMN-dependent dehydrogenase“. Archivovány od originál dne 29. 9. 2007. Citováno 2007-01-25.
  48. ^ „Pfam entry: Annexin“. Archivovány od originál dne 29. 9. 2007. Citováno 2007-01-25.
  49. ^ "Vstup Pfam Synapsin N". Archivovány od originál dne 26. 9. 2007. Citováno 2007-01-25.
  50. ^ "Pfam entry Synuclein". Archivovány od originál dne 26. 9. 2007. Citováno 2007-01-25.
  51. ^ „Pfam entry: Gla“. Archivovány od originál dne 29. 9. 2007. Citováno 2007-01-25.
  52. ^ "Pfam entry Spectrin". Archivovány od originál dne 26. 9. 2007. Citováno 2007-01-25.
  53. ^ Rochat, Herve; Martin-Eauclaire, Marie-France, eds. (2000). Živočišné toxiny: fakta a protokoly. Basilej: Birkhũser Verlag. ISBN  3-7643-6020-8.
  54. ^ Patočka, Jiří a Anna Strunecká. (1999) Toxiny mořských sasanek. Archivováno 2013-06-15 na Wayback Machine Zpravodaj ASA.
  55. ^ Schmitt C, Meysick K, O'Brien A (1999). „Bakteriální toxiny: přátelé nebo nepřátelé?“. Vznikající infekční nemoci. 5 (2): 224–234. doi:10,3201 / eid0502,990206. PMC  2640701. PMID  10221874.
  56. ^ Chugh J, Wallace B (2001). „Peptaibols: modely pro iontové kanály“ (PDF). Transakce biochemické společnosti. 29 (Pt 4): 565–70. doi:10.1042 / BST0290565. PMID  11498029.
  57. ^ Oppenheim, J J, A Biragyn, L W Kwak a D Yang (2003). „Role antimikrobiálních peptidů, jako jsou defensiny, v přirozené a adaptivní imunitě“. Annals of the Revmatic Diseases. 62 (90002): ii17–21. doi:10. 1136 / ard.62.suppl_2.ii17. PMC  1766745. PMID  14532141.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
  58. ^ „Pfam entry Tachykinin“. Archivovány od originál dne 26. 9. 2007. Citováno 2007-01-25.

Obecné odkazy

externí odkazy