Guanylát kináza - Guanylate kinase

guanylát kináza
2an9.jpg
homohexamer guanylátkinázy, E.Coli
Identifikátory
EC číslo2.7.4.8
Číslo CAS9026-59-9
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO
guanylát kináza
PDB 1gky EBI.jpg
Struktura guanylát kinázy.[1]
Identifikátory
SymbolGuanylate_kin
PfamPF00625
InterProIPR008144
STRÁNKAPDOC00670
SCOP21gky / Rozsah / SUPFAM
CDDcd00071

v enzymologie, a guanylát kináza (ES 2.7.4.8 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce

ATP + GMP ADP + HDP

Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou ATP a GMP, zatímco jeho dva produkty jsou ADP a HDP.

Tento enzym patří do rodiny transferázy, konkrétně ty, které přenášejí skupiny obsahující fosfor (fosfotransferázy ) s fosfátovou skupinou jako akceptorem. Tento enzym se účastní metabolismus purinů.

Guanylátkináza katalyzuje ATP-závislou fosforylaci GMP na GDP.[1] Je zásadní pro recyklaci GMP a nepřímo cGMP. U prokaryot (jako je Escherichia coli), nižších eukaryot (jako jsou kvasinky) a obratlovců je GK vysoce konzervovaným monomerním proteinem s přibližně 200 aminokyselinami. Ukázalo se, že GK je strukturálně podobný proteinu A57R (nebo SalG2R) z různých kmenů Vaccinia virus.[2][3][4]

Nomenklatura

The systematické jméno této třídy enzymů je ATP: (d) GMP fosfotransferáza. Mezi další běžně používaná jména patří „

  • deoxyguanylát kináza,
  • 5'-GMP kináza,
  • GMP kináza,
  • guanosinmonofosfátkináza a
  • ATP: GMP fosfotransferáza.

Reference

  1. ^ A b Stehle T, Schulz GE (duben 1992). "Rafinovaná struktura komplexu mezi guanylátkinázou a jejím substrátem GMP v rozlišení 2,0 A". J. Mol. Biol. 224 (4): 1127–41. doi:10.1016 / 0022-2836 (92) 90474-X. PMID  1314905.
  2. ^ Bryant PJ, Woods DF (únor 1992). „Hlavní palmitoylovaný membránový protein lidských erytrocytů vykazuje homologii s kvasinkovou guanylátkinázou a produktem supresorového genu pro Drosophila.“ Buňka. 68 (4): 621–2. doi:10.1016 / 0092-8674 (92) 90136-Z. PMID  1310897. S2CID  46607652.
  3. ^ Zschocke PD, Schiltz E, Schulz GE (duben 1993). "Čištění a stanovení sekvence guanylátkinázy z prasečího mozku". Eur. J. Biochem. 213 (1): 263–9. doi:10.1111 / j.1432-1033.1993.tb17757.x. PMID  8097461.
  4. ^ Goebl MG (březen 1992). „Je erytrocytový protein p55 membránově vázanou guanylátkinázou?“. Trends Biochem. Sci. 17 (3): 99. doi:10.1016/0968-0004(92)90244-4. PMID  1329277.

Další čtení

  • Buccino RJ Jr., Roth JS (1969). "Částečné čištění a vlastnosti ATP: GMP fosfotransferáza z potkaních jater". Oblouk. Biochem. Biophys. 132 (1): 49–61. doi:10.1016/0003-9861(69)90337-3. PMID  4307347.
  • Hiraga S, Sugino Y (1966). „Nukleosidmonofosfokinázy z Escherichia coli infikované a neinfikované fágem RNA“. Biochim. Biophys. Acta. 114 (2): 416–8. doi:10.1016/0005-2787(66)90324-8. PMID  5329274.
  • Griffith TJ, Helleiner CW (1965). „Částečné čištění deoxynukleosidmonofosfátkináz z L buněk“. Biochim. Biophys. Acta. 108 (1): 114–24. doi:10.1016/0005-2787(65)90113-9. PMID  5862227.
  • Oeschger MP, Bessman MJ (1966). "Čištění a vlastnosti guanylátkinázy z Escherichia coli". J. Biol. Chem. 241 (22): 5452–60. PMID  5333666.
  • Shimono H, Sugino Y (1971). "Metabolismus deoxyribonukleotidů. Čištění a vlastnosti deoxyguanosinmonofosfokinázy telecího brzlíku". Eur. J. Biochem. 19 (2): 256–63. doi:10.1111 / j.1432-1033.1971.tb01312.x. PMID  5552394.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR008144