Polyadenylace - Polyadenylation

Typická struktura zralé eukaryotické mRNA

Polyadenylace je přidání a poly (A) ocas k transkriptu RNA, obvykle a messenger RNA (mRNA). Poly (A) ocas se skládá z několika adenosinmonofosfáty; jinými slovy, je to úsek RNA, který má pouze adenin základny. v eukaryoty, polyadenylace je součástí procesu, který produkuje zralou mRNA pro překlad. V mnoha bakterie, poly (A) ocas podporuje degradaci mRNA. Je tedy součástí širšího procesu genová exprese.

Proces polyadenylace začíná jako transkripce a gen končí. The 3'-nejvíce segment nově vyrobené pre-mRNA je nejprve odštěpen a sada bílkovin; tyto proteiny pak syntetizují poly (A) ocas na 3 'konci RNA. V některých genech tyto proteiny přidávají poly (A) ocas na jednom z několika možných míst. Polyadenylace proto může produkovat více než jeden transkript z jednoho genu (alternativní polyadenylace), podobný alternativní sestřih.[1]

Poly (A) ocas je důležitý pro jaderný export, translaci a stabilitu mRNA. Ocas se časem zkracuje a když je dostatečně krátký, mRNA se enzymaticky odbourává.[2] U několika typů buněk jsou však mRNA s krátkými poly (A) konci uloženy pro pozdější aktivaci re-polyadenylací v cytosolu.[3] Naproti tomu, když k polyadenylaci dochází u bakterií, podporuje degradaci RNA.[4] To je také někdy případ eukaryotů nekódující RNA.[5][6]

molekuly mRNA jak u prokaryot, tak u eukaryot mají polyadenylované 3'-konce, přičemž prokaryotické poly (A) konce jsou obecně kratší a méně molekul mRNA polyadenylované.[7]

Pozadí RNA

Chemická struktura RNA. Pořadí bází se mezi molekulami RNA liší.
Další informace viz RNA a Messenger RNA

RNA jsou typem velkých biologických molekul, jejichž jednotlivé stavební kameny se nazývají nukleotidy. Název poly (A) ocas (pro ocas polyadenylové kyseliny)[8] odráží způsob zkrácení RNA nukleotidů, s písmenem pro bázi, kterou nukleotid obsahuje (A pro adenin, C pro cytosin, G pro guanin a U pro uracil ). RNA jsou produkovány (přepsal ) z a DNA šablona. Podle konvence jsou sekvence RNA psány ve směru 5 'až 3'. 5 'konec je část molekuly RNA, která je přepsána jako první, a 3' konec je přepsán jako poslední. 3 'konec je také místem, kde se poly (A) ocas nachází na polyadenylovaných RNA.[1][9]

Messenger RNA (mRNA) je RNA, která má kódující oblast, která funguje jako templát pro syntézu proteinů (překlad ). Zbytek mRNA, nepřeložené regiony, naladit, jak aktivní je mRNA.[10] Existuje také mnoho RNA, které nejsou překládány, nazývaných nekódující RNA. Stejně jako nepřekládané oblasti má mnoho z těchto nekódujících RNA regulační role.[11]

Jaderná polyadenylace

Funkce

V nukleární polyadenylaci je poly (A) ocas přidán k RNA na konci transkripce. Na mRNA chrání poly (A) ocas molekulu mRNA před enzymatickou degradací v cytoplazma a pomáhá při ukončení transkripce, exportu mRNA z jádra a translaci.[2] Téměř všechny eukaryotické mRNA jsou polyadenylované,[12] s výjimkou závislých na replikaci zvířat histon mRNA.[13] Toto jsou jediné mRNA v eukaryotech, které postrádají poly (A) ocas, končící místo a kmenová smyčka Struktura následovaná sekvencí bohatou na puriny, nazývanou histonový downstream prvek, která řídí, kde je štěpena RNA, takže je vytvořen 3 'konec histonové mRNA.[14]

Mnoho eukaryotických nekódujících RNA je vždy na konci transkripce polyadenylováno. Existují malé RNA, kde poly (A) ocas je vidět pouze ve zprostředkujících formách a ne ve zralé RNA, protože konce jsou během zpracování odstraněny, ty pozoruhodné jsou mikroRNA.[15][16] Ale pro mnohé dlouhé nekódující RNA - zdánlivě velká skupina regulační RNA, které například obsahují RNA Xist, který zprostředkovává Inaktivace chromozomu X - poly (A) ocas je součástí zralé RNA.[17]

Mechanismus

Zapojené proteiny:[12][18]

CPSF: faktor specificity štěpení / polyadenylace
CstF: faktor stimulace štěpení
PAP: polyadenylát polymeráza
PABII: protein vázající polyadenylát 2
CFI: faktor štěpení I
CFII: faktor štěpení II

The procesivní polyadenylační komplex v jádru eukaryot pracuje na produktech RNA polymeráza II, jako prekurzor mRNA. Zde multi-proteinový komplex (viz komponenty vpravo)[18] štěpí 3'-největší část nově vyrobené RNA a polyadenyláty konce produkovaného tímto štěpením. Štěpení je katalyzováno enzymem CPSF[13][18] a vyskytuje se 10–30 nukleotidů pod jeho vazebným místem.[19] Toto místo má často na RNA polyadenylační signální sekvenci AAUAAA, ale její varianty, které se na CPSF existovat.[18][20] Dva další proteiny dodávají specificitu vazbě na RNA: CstF a CFI. CstF se váže na oblast bohatou na GU dále po proudu od místa CPSF.[21] CFI rozpoznává třetí místo na RNA (soubor sekvencí UGUAA u savců[22][23][24]) a může získat CPSF, i když chybí sekvence AAUAAA.[25][26] Polyadenylační signál - sekvenční motiv rozpoznávaný komplexem štěpení RNA - se mezi skupinami eukaryot liší. Většina lidských polyadenylačních míst obsahuje sekvenci AAUAAA,[21] ale tato sekvence je u rostlin a hub méně obvyklá.[27]

RNA je typicky štěpena před ukončením transkripce, protože CstF se také váže na RNA polymerázu II.[28] Prostřednictvím špatně pochopeného mechanismu (od roku 2002) signalizuje, že RNA polymeráza II vyklouzla z transkriptu.[29] Štěpení také zahrnuje protein CFII, i když není známo jak.[30] Místo štěpení spojené s polyadenylačním signálem se může lišit až do přibližně 50 nukleotidů.[31]

Když je RNA štěpena, začíná polyadenylace, katalyzovaná polyadenylát polymerázou. Polyadenylát polymeráza vytvoří poly (A) ocas přidáním adenosinmonofosfát jednotky z adenosintrifosfát odštěpením RNA pyrofosfát.[32] Další protein, PAB2, se váže na nový, krátký poly (A) konec a zvyšuje afinitu polyadenylát polymerázy k RNA. Když je poly (A) ocas přibližně 250 nukleotidy enzym se již nemůže vázat na CPSF a polyadenylační zastávky se zastaví, čímž se určí délka poly (A) ocasu.[33][34] CPSF je v kontaktu s RNA polymerázou II, což jí umožňuje signalizovat polymerázu k ukončení transkripce.[35][36] Když RNA polymeráza II dosáhne „terminační sekvence“ (⁵'TTTATT³ 'na templátu DNA a ⁵'AAUAAA³' na primárním transkriptu), je signalizován konec transkripce.[37] Polyadenylační aparát je také fyzicky spojen s spliceosome, komplex, který odstraňuje introny z RNA.[26]

Následné účinky

Poly (A) ocas funguje jako vazebné místo pro protein vázající poly (A). Protein vázající poly (A) podporuje export z jádra a translaci a inhibuje degradaci.[38] Tento protein se váže na poly (A) ocas před exportem mRNA z jádra a v kvasinkách také rekrutuje poly (A) nukleázu, enzym, který zkracuje poly (A) ocas a umožňuje export mRNA. Poly (A) -binding protein je exportován do cytoplazmy s RNA. mRNA, které nejsou exportovány, jsou degradovány exozom.[39][40] Poly (A) -binding protein se také může vázat na, a tak získávat, několik proteinů, které ovlivňují translaci,[39] jedním z nich je iniciační faktor -4G, což zase rekrutuje 40S ribozomální podjednotka.[41] Poly (A) ocas však není vyžadován pro translaci všech mRNA.[42] Poly (A) tailing (oligo-adenylation) can determine the osud of RNA addresses that are usually not poly (A) -tailed (such as (small) non-coding (sn) RNAs etc.), and indukce their RNA rozklad.[43]

Deadenylation

V eukaryotice somatické buňky, poly (A) ocasy většiny mRNA v cytoplazmě se postupně zkracují a mRNA s kratšími poly (A) ocasy jsou méně přeloženy a degradovány dříve.[44] Může však trvat mnoho hodin, než se mRNA degraduje.[45] Tento proces deadenylace a degradace může být urychlen pomocí mikroRNA doplňujících se k 3 'nepřekládaná oblast mRNA.[46] v nezralé vaječné buňky mRNA se zkrácenými poly (A) konci nejsou degradovány, ale jsou místo toho uloženy a translačně neaktivní. Tyto krátce sledované mRNA jsou aktivovány cytoplazmatickou polyadenylací po oplodnění během aktivace vajec.[47]

U zvířat poly (A) ribonukleáza (PARN ) se může vázat na 5 'čepice a odstranit nukleotidy z poly (A) ocasu. Úroveň přístupu k 5 'čepici a poly (A) ocasu je důležitá pro řízení, jak brzy je mRNA degradována. PARN deadenylates méně, pokud je RNA vázána iniciačními faktory 4E (na 5 'čepici) a 4G (na poly (A) ocasu), což je důvod, proč translace snižuje Deadenylation. Rychlost deadenylace může být také regulována proteiny vázajícími RNA. Jakmile je poly (A) ocas odstraněn, dekappingový komplex odstraní 5 'čepičku, což vede k degradaci RNA. Několik dalších proteinů se účastní deadenylace v nadějné droždí a lidské buňky, zejména CCR4-ne komplex.[48]

Cytoplazmatická polyadenylace

V cytosolu některých typů živočišných buněk, zejména v zárodečná linie, během rané embryogeneze a v post-synaptický stránky nervové buňky. Tím se prodlouží poly (A) ocas mRNA se zkráceným poly (A) ocasem, takže mRNA bude přeloženo.[44][49] Tyto zkrácené poly (A) ocasy jsou často menší než 20 nukleotidů a jsou prodlouženy na přibližně 80–150 nukleotidů.[3]

U raného myšího embrya umožňuje cytoplazmatická polyadenylace mateřských RNA z vaječné buňky buňce přežít a růst, i když transkripce nezačne až do poloviny 2-buněčného stádia (4-buněčného stadia u člověka).[50][51] V mozku je cytoplazmatická polyadenylace aktivní během učení a mohla by hrát roli v dlouhodobé potenciace, což je posílení přenosu signálu z nervové buňky do jiné v reakci na nervové impulsy a je důležité pro učení a formování paměti.[3][52]

Cytoplazmatická polyadenylace vyžaduje proteiny vázající RNA CPSF a CPEB a může zahrnovat další proteiny vázající RNA, jako je Pumilio.[53] V závislosti na typu buňky může být polymeráza stejný typ polyadenylát polymerázy (PAP), který se používá v jaderném procesu, nebo cytoplazmatická polymeráza GLD-2.[54]

Výsledky použití různých polyadenylačních míst na stejném genu

Alternativní polyadenylace

Mnoho genů kódujících proteiny má více než jedno polyadenylační místo, takže gen může kódovat několik mRNA, které se liší v jejich 3 'konec.[27][55][56] 3 'oblast přepisu obsahuje mnoho polyadenylačních signálů (PAS). Když se používají proximálnější (blíže k 5 'konci) PAS místa, zkrátí to délku 3' nepřekládané oblasti (3 'UTR) transkriptu.[57] Studie u lidí i much ukázaly tkáňově specifické APA. S neuronálními tkáněmi preferujícími distální PAS, což vede k delšímu 3 'UTR a tkáně varlat preferující proximální PAS vedoucí k kratším 3' UTR.[58][59] Studie ukázaly, že existuje korelace mezi úrovní zachování genu a jeho tendencí k alternativní polyadenylaci, přičemž vysoce konzervované geny vykazují více APA. Podobně vysoce exprimované geny sledují stejný vzorec.[60] Ribo-sekvenování údaje (sekvenování pouze mRNA uvnitř ribozomů) ukázaly, že izoformy mRNA s kratšími 3 'UTR jsou pravděpodobně přeloženy.[57]

Protože alternativní polyadenylace mění délku 3 'UTR,[61] může také změnit, pro která vazebná místa jsou k dispozici mikroRNA ve 3 'UTR.[19][62] MicroRNA mají tendenci potlačovat translaci a podporovat degradaci mRNA, na které se vážou, i když existují příklady mikroRNA, které stabilizují transkripty.[63][64] Alternativní polyadenylace může také zkrátit kódující oblast, čímž se vytvoří mRNA kód pro jiný protein,[65][66] ale to je mnohem méně časté než pouhé zkrácení 3 'nepřekládané oblasti.[27]

Volba poly (A) místa může být ovlivněna extracelulárními podněty a závisí na expresi proteinů, které se účastní polyadenylace.[67][68] Například výraz CstF-64, podjednotka stimulační faktor štěpení (CstF), zvyšuje se makrofágy v reakci na lipopolysacharidy (skupina bakteriálních sloučenin, které vyvolávají imunitní odpověď). To má za následek výběr slabých poly (A) míst a tedy kratších transkriptů. Tím se odstraní regulační prvky ve 3 'nepřekládaných oblastech mRNA u produktů souvisejících s obranou lysozym a TNF-α. Tyto mRNA pak mají delší poločasy a produkují více těchto proteinů.[67] Jiné proteiny vázající RNA než ty, které jsou v polyadenylačním aparátu, mohou také ovlivnit, zda je použito polyadenylační místo,[69][70][71][72] jak může Methylace DNA blízko polyadenylačního signálu.[73]

Označení pro degradaci u eukaryot

Pro mnoho nekódující RNA, počítaje v to tRNA, rRNA, snRNA, a snoRNA, polyadenylace je způsob značení RNA pro degradaci, alespoň v droždí.[74] Tato polyadenylace se v jádře provádí pomocí Komplex TRAMP, který udržuje ocas dlouhý přibližně 4 nukleotidy až k 3 'konci.[75][76] RNA je poté degradována exozom.[77] Poly (A) ocasy byly také nalezeny na fragmentech lidské rRNA, a to jak ve formě homopolymerních (pouze A), tak heterpolymerních (většinou A) ocasů.[78]

U prokaryot a organel

Polyadenylace v bakteriích pomáhá polynukleotid fosforyláze degradovat kolem sekundární struktury

V mnoha bakteriích mohou být polyadenylovány jak mRNA, tak nekódující RNA. Tento poly (A) ocas podporuje degradaci degradosom, který obsahuje dva enzymy degradující RNA: polynukleotid fosforyláza a RNáza E. Polynukleotid fosforyláza se váže na 3 'konec RNA a 3' prodloužení poskytované poly (A) ocasem mu umožňuje vázat se na RNA, jejichž sekundární struktura jinak by zablokoval 3 'konec. Postupná kola polyadenylace a degradace 3 'konce polynukleotid fosforylázou umožňují degradosom překonat tyto sekundární struktury. Poly (A) ocas může také rekrutovat RNasy, které štěpí RNA na dvě části.[79] Tyto bakteriální poly (A) ocasy jsou dlouhé asi 30 nukleotidů.[80]

V tak odlišných skupinách jako zvířata a trypanosomy, mitochondrie obsahují stabilizační i destabilizující poly (A) ocasy. Destabilizující polyadenylace cílí na mRNA i nekódující RNA. Poly (A) ocasy mají průměrně 43 nukleotidů. Stabilizační ty začínají na stop kodonu a bez nich není stop kodon (UAA) úplný, protože genom kóduje pouze U nebo UA část. Rostlinné mitochondrie mají pouze destabilizující polyadenylaci. Mitochondriální polyadenylace nebyla nikdy pozorována u začínajících ani štěpných kvasinek. [81][82]

Zatímco mnoho bakterií a mitochondrií má polyadenylátové polymerázy, mají také jiný typ polyadenylace prováděné polynukleotid fosforyláza sám. Tento enzym se nachází v bakteriích,[83] mitochondrie,[84] plastidy[85] a jako složka archaeal exosome (v těch archaea které mají exozom ).[86] Může syntetizovat 3 'rozšíření, kde převážnou většinu bází tvoří adeniny. Podobně jako u bakterií podporuje polyadenylace polynukleotid fosforylázou degradaci RNA v plastidech[87] a pravděpodobně také archaea.[81]

Vývoj

Přestože je polyadenylace vidět téměř ve všech organismech, není univerzální.[7][88] Široká distribuce této modifikace a skutečnost, že je přítomna v organismech ze všech tří domén života znamená, že poslední univerzální společný předek Předpokládá se, že všech živých organismů měla nějakou formu polyadenylačního systému.[80] Několik organismů polyadenylát mRNA neimplikuje, což znamená, že během evoluce ztratily své polyadenylační stroje. Ačkoli nejsou známy žádné příklady eukaryot, které postrádají polyadenylaci, mRNA z bakterie Mycoplasma gallisepticum a sůl-tolerantní archaean Haloferax volcanii chybí tato modifikace.[89][90]

Nejstarší polyadenylační enzym je polynukleotid fosforyláza. Tento enzym je součástí bakterie degradosom a archaeal exozom,[91] dva blízce příbuzné komplexy, které recyklují RNA na nukleotidy. Tento enzym degraduje RNA napadením vazby mezi 3'-nejvíce nukleotidy fosforečnanem a odštěpením difosfátového nukleotidu. Tato reakce je reverzibilní, a proto může enzym také rozšiřovat RNA o více nukleotidů. Heteropolymerní ocas přidaný polynukleotid fosforylázou je velmi bohatý na adenin. Volba adeninu je s největší pravděpodobností výsledkem vyššího ADP koncentrace než jiné nukleotidy v důsledku použití ATP jako energetická měna, takže je pravděpodobnější, že bude začleněna do tohoto ocasu v časných formách života. Bylo navrženo, že zapojení ocasů bohatých na adenin při degradaci RNA vedlo k pozdějšímu vývoji polyadenylátových polymeráz (enzymů, které produkují poly (A) ocasy bez dalších nukleotidů).[92]

Polyadenylátové polymerázy nejsou tak staré. Samostatně se vyvinuli jak z bakterií, tak z eukaryot Enzym přidávající CCA, což je enzym, který dokončuje 3 'konce tRNA. Jeho katalytická doména je homologní s doménou ostatních polymerázy.[77] Předpokládá se, že horizontální přenos bakteriálního enzymu přidávajícího CCA na eukaryota umožnil archaealnímu enzymu přidávajícímu CCA přepnout funkci na poly (A) polymerázu.[80] Některé linie, jako archaea a sinice, se nikdy nevyvinula polyadenylát polymeráza.[92]

Polyadenylátové ocasy jsou pozorovány u několika RNA viry, počítaje v to Chřipka A,[93] Koronavirus[94], Virus mozaiky vojtěšky,[95] a Kachní hepatitida A.[96] Některé viry, jako např HIV-1 a Poliovirus, inhibují buněčný poly-A vazebný protein (PABPC1 ), aby zdůraznili expresi svých vlastních genů nad hostitelskou buňkou.[97]

Dějiny

Poly (A) polymeráza byla poprvé identifikována v roce 1960 jako enzymatická aktivita v extraktech vyrobených z buněčných jader, které by mohly polymerovat ATP, ale ne ADP, na polyadenin.[98][99] Ačkoli byla tato aktivita identifikována v mnoha typech buněk, neměla žádnou známou funkci až do roku 1971, kdy byly v mRNA nalezeny sekvence poly (A).[100][101] Jedinou funkcí těchto sekvencí byla původně myšlenka ochrana 3 'konce RNA před nukleázami, ale později byly identifikovány specifické role polyadenylace v exportu a translaci jader. Polymerázy odpovědné za polyadenylaci byly poprvé purifikovány a charakterizovány v šedesátých a sedmdesátých letech minulého století, ale velké množství pomocných proteinů, které řídí tento proces, bylo objeveno až na počátku 90. let.[100]

Viz také

Reference

  1. ^ A b Proudfoot NJ, Furger A, Dye MJ (únor 2002). Msgstr "Integrace zpracování mRNA s transkripcí". Buňka. 108 (4): 501–12. doi:10.1016 / S0092-8674 (02) 00617-7. PMID  11909521. S2CID  478260.
  2. ^ A b Guhaniyogi J, Brewer G (březen 2001). "Regulace stability mRNA v buňkách savců". Gen. 265 (1–2): 11–23. doi:10.1016 / S0378-1119 (01) 00350-X. PMC  3340483. PMID  11255003.
  3. ^ A b C Richter JD (červen 1999). „Cytoplazmatická polyadenylace ve vývoji i mimo něj“. Recenze mikrobiologie a molekulární biologie. 63 (2): 446–56. doi:10.1128 / MMBR.63.2.446-456.1999. PMC  98972. PMID  10357857.
  4. ^ Steege DA (srpen 2000). „Nové rysy rozpadu mRNA v bakteriích“. RNA. 6 (8): 1079–90. doi:10.1017 / S1355838200001023. PMC  1369983. PMID  10943888.
  5. ^ Zhuang Y, Zhang H, Lin S (červen 2013). "Polyadenylace 18S rRNA v řasách (1)". Journal of Phycology. 49 (3): 570–9. doi:10.1111 / jpy.12068. PMID  27007045. S2CID  19863143.
  6. ^ Anderson JT (srpen 2005). „Obrat RNA: neočekávané důsledky sledování“. Aktuální biologie. 15 (16): R635-8. doi:10.1016 / j.cub.2005.08.002. PMID  16111937. S2CID  19003617.
  7. ^ A b Sarkar N (červen 1997). "Polyadenylace mRNA u prokaryot". Roční přehled biochemie. 66 (1): 173–97. doi:10,1146 / annurev.biochem. 66.1.173. PMID  9242905.
  8. ^ Stevens A (1963). "Ribonukleové kyseliny - biosyntéza a degradace". Roční přehled biochemie. 32: 15–42. doi:10.1146 / annurev.bi.32.070163.000311. PMID  14140701.
  9. ^ Lehninger AL, Nelson DL, Cox MM, eds. (1993). Základy biochemie (2. vyd.). New York: Worth. ISBN  978-0-87901-500-8.[stránka potřebná ]
  10. ^ Abaza I, Gebauer F (březen 2008). „Obchodní překlad s proteiny vázajícími RNA“. RNA. 14 (3): 404–9. doi:10,1261 / rna.848208. PMC  2248257. PMID  18212021.
  11. ^ Mattick JS, Makunin IV (duben 2006). „Nekódující RNA“. Lidská molekulární genetika. 15 Spec No 1 (90001): R17-29. doi:10,1093 / hmg / ddl046. PMID  16651366.
  12. ^ A b Hunt AG, Xu R, Addepalli B, Rao S, Forbes KP, Meeks LR, Xing D, Mo M, Zhao H, Bandyopadhyay A, Dampanaboina L, Marion A, Von Lanken C, Li QQ (květen 2008). „Polyadenylační stroj Arabidopsis mRNA: komplexní analýza interakcí protein-protein a profilování genové exprese“. BMC Genomics. 9: 220. doi:10.1186/1471-2164-9-220. PMC  2391170. PMID  18479511.
  13. ^ A b Dávila López M, Samuelsson T (leden 2008). „Časný vývoj zpracování histonové mRNA 3“. RNA. 14 (1): 1–10. doi:10,1261 / rna.782308. PMC  2151031. PMID  17998288.
  14. ^ Marzluff WF, Gongidi P, Woods KR, Jin J, Maltais LJ (listopad 2002). "Lidské a myší replikačně závislé histonové geny". Genomika. 80 (5): 487–98. doi:10.1016 / S0888-7543 (02) 96850-3. PMID  12408966.
  15. ^ Saini HK, Griffiths-Jones S, Enright AJ (listopad 2007). „Genomická analýza transkriptů lidské mikroRNA“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 104 (45): 17719–24. Bibcode:2007PNAS..10417719S. doi:10.1073 / pnas.0703890104. PMC  2077053. PMID  17965236.
  16. ^ Yoshikawa M, Peragine A, Park MY, Poethig RS (září 2005). „Cesta k biogenezi trans-působících siRNA v Arabidopsis“. Geny a vývoj. 19 (18): 2164–75. doi:10.1101 / gad.1352605. PMC  1221887. PMID  16131612.
  17. ^ Amaral PP, Mattick JS (srpen 2008). "Nekódující RNA ve vývoji". Savčí genom. 19 (7–8): 454–92. doi:10.1007 / s00335-008-9136-7. PMID  18839252. S2CID  206956408.
  18. ^ A b C d Bienroth S, Keller W, Wahle E (únor 1993). „Sestavení polyadenylačního komplexu procesivního messengerového RNA“. Časopis EMBO. 12 (2): 585–94. doi:10.1002 / j.1460-2075.1993.tb05690.x. PMC  413241. PMID  8440247.
  19. ^ A b Liu D, Brockman JM, Dass B, Hutchins LN, Singh P, McCarrey JR, MacDonald CC, Graber JH (2006). „Systematické variace signálů mRNA 3′-zpracování během spermatogeneze myší“. Výzkum nukleových kyselin. 35 (1): 234–46. doi:10.1093 / nar / gkl919. PMC  1802579. PMID  17158511.
  20. ^ Lutz CS (říjen 2008). "Alternativní polyadenylace: zkroucení tvorby konce mRNA 3 '". ACS Chemická biologie. 3 (10): 609–17. doi:10.1021 / cb800138w. PMID  18817380.
  21. ^ A b Beaudoing E, Freier S, Wyatt JR, Claverie JM, Gautheret D (červenec 2000). „Vzory využití variantního polyadenylačního signálu v lidských genech“. Výzkum genomu. 10 (7): 1001–10. doi:10.1101 / gr.10.7.1001. PMC  310884. PMID  10899149.
  22. ^ Brown KM, GM Gilmartin (prosinec 2003). "Mechanismus pro regulaci zpracování pre-mRNA 3 'lidským štěpným faktorem Im". Molekulární buňka. 12 (6): 1467–76. doi:10.1016 / S1097-2765 (03) 00453-2. PMID  14690600.
  23. ^ Yang Q, Gilmartin GM, Doublié S (červen 2010). „Strukturální základ rozpoznávání UGUA proteinem Nudix CFI (m) 25 a důsledky pro regulační roli při zpracování mRNA 3 '“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 107 (22): 10062–7. Bibcode:2010PNAS..10710062Y. doi:10.1073 / pnas.1000848107. PMC  2890493. PMID  20479262.
  24. ^ Yang Q, Coseno M, GM Gilmartin, Doublié S (březen 2011). „Krystalová struktura komplexu lidského štěpného faktoru CFI (m) 25 / CFI (m) 68 / RNA poskytuje pohled na rozpoznávání poly (A) místa a RNA smyčky“. Struktura. 19 (3): 368–77. doi:10.1016 / j.str.2010.12.021. PMC  3056899. PMID  21295486.
  25. ^ Venkataraman K, Brown KM, Gilmartin GM (červen 2005). „Analýza nekanonického poly (A) místa odhaluje tripartitní mechanismus pro rozpoznávání poly (A) místa obratlovců“. Geny a vývoj. 19 (11): 1315–27. doi:10.1101 / gad.1298605. PMC  1142555. PMID  15937220.
  26. ^ A b Millevoi S, Loulergue C, Dettwiler S, Karaa SZ, Keller W, Antoniou M, Vagner S (říjen 2006). „Interakce mezi U2AF 65 a CF I (m) spojuje sestřih a stroj na zpracování na 3 ′ konci“. Časopis EMBO. 25 (20): 4854–64. doi:10.1038 / sj.emboj.7601331. PMC  1618107. PMID  17024186.
  27. ^ A b C Shen Y, Ji G, Haas BJ, Wu X, Zheng J, Reese GJ, Li QQ (květen 2008). „Analýza genomové úrovně signálů zpracování mRNA 3'-konce rýže a alternativní polyadenylace“. Výzkum nukleových kyselin. 36 (9): 3150–61. doi:10.1093 / nar / gkn158. PMC  2396415. PMID  18411206.
  28. ^ Glover-Cutter K, Kim S, Espinosa J, Bentley DL (leden 2008). „RNA polymeráza II se pozastavuje a asociuje s faktory zpracování pre-mRNA na obou koncích genů“. Přírodní strukturní a molekulární biologie. 15 (1): 71–8. doi:10.1038 / nsmb1352. PMC  2836588. PMID  18157150.
  29. ^ Molekulární biologie buňky, kapitola 6, „Od DNA k RNA“. 4. vydání. Alberts B, Johnson A, Lewis J a kol. New York: Garland Science; 2002.
  30. ^ Stumpf G, Domdey H (listopad 1996). "Závislost zpracování kvasinkové pre-mRNA 3'-konce na CFT1: sekvenční homolog savčího AAUAAA vazebného faktoru". Věda. 274 (5292): 1517–20. Bibcode:1996Sci ... 274.1517S. doi:10.1126 / science.274.5292.1517. PMID  8929410. S2CID  34840144.
  31. ^ Iseli C, Stevenson BJ, de Souza SJ, Samaia HB, Camargo AA, Buetow KH, Strausberg RL, Simpson AJ, Bucher P, Jongeneel CV (červenec 2002). „Heterogenita dlouhého dosahu na 3 'koncích lidských mRNA“. Výzkum genomu. 12 (7): 1068–74. doi:10,1101 / gr. 62002. PMC  186619. PMID  12097343.
  32. ^ Balbo PB, Bohm A (září 2007). "Mechanism of poly (A) polymerase: structure of the enzym-MgATP-RNA ternary complex and kinetical analysis". Struktura. 15 (9): 1117–31. doi:10.1016 / j.str.2007.07.010. PMC  2032019. PMID  17850751.
  33. ^ Viphakone N, Voisinet-Hakil F, Minvielle-Sebastia L (duben 2008). "Molekulární disekce kontroly délky ocasu mRNA poly (A) v kvasinkách". Výzkum nukleových kyselin. 36 (7): 2418–33. doi:10.1093 / nar / gkn080. PMC  2367721. PMID  18304944.
  34. ^ Wahle E (únor 1995). „Řízení délky ocasu Poly (A) je způsobeno ukončením procesivní syntézy“. The Journal of Biological Chemistry. 270 (6): 2800–8. doi:10.1074 / jbc.270.6.2800. PMID  7852352.
  35. ^ Dichtl B, Blank D, Sadowski M, Hübner W, Weiser S, Keller W (srpen 2002). „Yhh1p / Cft1p přímo spojuje rozpoznávání poly (A) místa a ukončení transkripce RNA polymerázy II“. Časopis EMBO. 21 (15): 4125–35. doi:10.1093 / emboj / cdf390. PMC  126137. PMID  12145212.
  36. ^ Nag A, Narsinh K, Martinson HG (červenec 2007). „Poly (A) -dependentní transkripční pauza je zprostředkována CPSF působícím na tělo polymerázy“. Přírodní strukturní a molekulární biologie. 14 (7): 662–9. doi:10.1038 / nsmb1253. PMID  17572685. S2CID  5777074.
  37. ^ Tefferi A, Wieben ED, Dewald GW, Whiteman DA, Bernard ME, Spelsberg TC (srpen 2002). „Primer on medical genomics part II: Background Principles and Methods in molekulární genetiky“. Mayo Clinic Proceedings. 77 (8): 785–808. doi:10.4065/77.8.785. PMID  12173714. S2CID  2237085.
  38. ^ Coller JM, Gray NK, Wickens MP (říjen 1998). "Stabilizace mRNA poly (A) vazebným proteinem je nezávislá na poly (A) a vyžaduje translaci". Geny a vývoj. 12 (20): 3226–35. doi:10.1101 / gad.12.20.3226. PMC  317214. PMID  9784497.
  39. ^ A b Siddiqui N, Mangus DA, Chang TC, Palermino JM, Shyu AB, Gehring K (srpen 2007). "Poly (A) nukleáza interaguje s C-koncovou doménou polyadenylát vázající proteinové domény z poly (A) -vázajícího proteinu". The Journal of Biological Chemistry. 282 (34): 25067–75. doi:10,1074 / jbc.M701256200. PMID  17595167.
  40. ^ Vinciguerra P, Stutz F (červen 2004). "export mRNA: montážní linka z genů do jaderných pórů". Současný názor na buněčnou biologii. 16 (3): 285–92. doi:10.1016 / j.ceb.2004.03.013. PMID  15145353.
  41. ^ Gray NK, Coller JM, Dickson KS, Wickens M (září 2000). „Více částí proteinu vázajícího poly (A) stimuluje translaci in vivo“. Časopis EMBO. 19 (17): 4723–33. doi:10.1093 / emboj / 19.17.4723. PMC  302064. PMID  10970864.
  42. ^ Meaux S, Van Hoof A (červenec 2006). „Kvasinkové transkripty štěpené vnitřním ribozymem poskytují nový pohled na roli víčka a poly (A) ocasu v translaci a rozpadu mRNA“. RNA. 12 (7): 1323–37. doi:10,1261 / rna.46306. PMC  1484436. PMID  16714281.
  43. ^ Kargapolova Y, Levin M, Lackner K, Danckwardt S (červen 2017). „sCLIP - integrovaná platforma ke studiu interakcí RNA-protein v biomedicínském výzkumu: identifikace CSTF2tau v alternativním zpracování malých jaderných RNA“. Výzkum nukleových kyselin. 45 (10): 6074–6086. doi:10.1093 / nar / gkx152. PMC  5449641. PMID  28334977.
  44. ^ A b Meijer HA, Bushell M, Hill K, Gant TW, Willis AE, Jones P, de Moor CH (2007). „Nová metoda frakcionace poly (A) odhaluje velkou populaci mRNA s krátkým poly (A) ocasem v savčích buňkách“. Výzkum nukleových kyselin. 35 (19): e132. doi:10.1093 / nar / gkm 830. PMC  2095794. PMID  17933768.
  45. ^ Lehner B, Sanderson CM (červenec 2004). „Rámec interakce proteinů pro degradaci lidské mRNA“. Výzkum genomu. 14 (7): 1315–23. doi:10,1101 / gr. 2122004. PMC  442147. PMID  15231747.
  46. ^ Wu L, Fan J, Belasco JG (březen 2006). „MicroRNAs direct quick deadenylation of mRNA“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 103 (11): 4034–9. Bibcode:2006PNAS..103,4034W. doi:10.1073 / pnas.0510928103. PMC  1449641. PMID  16495412.
  47. ^ Cui J, Sackton KL, Horner VL, Kumar KE, Wolfner MF (duben 2008). „Wispy, homolog Drosophila GLD-2, je vyžadován během oogeneze a aktivace vajíčka“. Genetika. 178 (4): 2017–29. doi:10.1534 / genetika.107.084558. PMC  2323793. PMID  18430932.
  48. ^ Wilusz CJ, Wormington M, Peltz SW (duben 2001). "Průvodce„ cap-to-tail “k obratu mRNA“. Nature Reviews Molecular Cell Biology. 2 (4): 237–46. doi:10.1038/35067025. PMID  11283721. S2CID  9734550.
  49. ^ Jung MY, Lorenz L, Richter JD (červen 2006). „Translační kontrola neuroguidinem, eukaryotickým iniciačním faktorem 4E a vazebným proteinem CPEB“. Molekulární a buněčná biologie. 26 (11): 4277–87. doi:10.1128 / MCB.02470-05. PMC  1489097. PMID  16705177.
  50. ^ Sakurai T, Sato M, Kimura M (listopad 2005). "Různorodé vzorce prodloužení ocasu poly (A) a zkrácení myší mateřské mRNA z plně dospělého oocytu do 2-buněčných stadií embrya". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 336 (4): 1181–9. doi:10.1016 / j.bbrc.2005.08.250. PMID  16169522.
  51. ^ Taft RA (leden 2008). „Cnosti a omezení preimplantačního myšího embrya jako modelového systému“. Theriogenologie. 69 (1): 10–6. doi:10.1016 / j.theriogenology.2007.09.032. PMC  2239213. PMID  18023855.
  52. ^ Richter JD (červen 2007). "CPEB: život v překladu". Trendy v biochemických vědách. 32 (6): 279–85. doi:10.1016 / j.tibs.2007.04.004. PMID  17481902.
  53. ^ Piqué M, López JM, Foissac S, Guigó R, Méndez R (únor 2008). "Kombinatorický kód pro překladovou kontrolu zprostředkovanou CPE". Buňka. 132 (3): 434–48. doi:10.1016 / j.cell.2007.12.038. PMID  18267074. S2CID  16092673.
  54. ^ Benoit P, Papin C, Kwak JE, Wickens M, Simonelig M (červen 2008). „Poly (A) polymerázy typu PAP a GLD-2 jsou vyžadovány postupně u cytoplazmatické polyadenylace a oogeneze u Drosophila“. Rozvoj. 135 (11): 1969–79. doi:10.1242 / dev.021444. PMID  18434412.
  55. ^ Tian B, Hu J, Zhang H, Lutz CS (2005). „Rozsáhlá analýza polyadenylace mRNA lidských a myších genů“. Výzkum nukleových kyselin. 33 (1): 201–12. doi:10.1093 / nar / gki158. PMC  546146. PMID  15647503.
  56. ^ Danckwardt S, Hentze MW, Kulozik AE (únor 2008). „Zpracování mRNA na 3 konci: molekulární mechanismy a důsledky pro zdraví a nemoci“. Časopis EMBO. 27 (3): 482–98. doi:10.1038 / sj.emboj.7601932. PMC  2241648. PMID  18256699.
  57. ^ A b Tian, ​​Bin; Manley, James L. (2017). „Alternativní polyadenylace prekurzorů mRNA“. Recenze přírody. Molekulární buněčná biologie. 18 (1): 18–30. doi:10.1038 / nrm.2016.116. ISSN  1471-0080. PMC  5483950. PMID  27677860.
  58. ^ Zhang, Haibo; Lee, Ju Youn; Tian, ​​Bin (2005). „Předpojatá alternativní polyadenylace v lidských tkáních“. Genome Biology. 6 (12): R100. doi:10.1186 / gb-2005-6-12-r100. ISSN  1474-760X. PMC  1414089. PMID  16356263.
  59. ^ Smibert, Peter; Miura, Pedro; Westholm, Jakub O .; Shenker, Sol; May, Gemma; Duff, Michael O .; Zhang, Dayu; Eads, Brian D .; Carlson, Joe; Brown, James B .; Eisman, Robert C. (2012). „Globální vzorce alternativní polyadenylace specifické pro tkáně v Drosophile“. Zprávy buněk. 1 (3): 277–289. doi:10.1016 / j.celrep.2012.01.001. ISSN  2211-1247. PMC  3368434. PMID  22685694.
  60. ^ Lee, Ju Youn; Ji, Zhe; Tian, ​​Bin (2008). „Fylogenetická analýza polyadenylačních míst mRNA odhaluje roli transponovatelných prvků ve vývoji 3'-konce genů“. Výzkum nukleových kyselin. 36 (17): 5581–5590. doi:10.1093 / nar / gkn540. ISSN  1362-4962. PMC  2553571. PMID  18757892.
  61. ^ Ogorodnikov A, Kargapolova Y, Danckwardt S (červen 2016). „Zpracování a expanze transkriptomu na konci mRNA 3 've zdraví a nemoci: nalezení správného konce“. Archiv Pflügers. 468 (6): 993–1012. doi:10.1007 / s00424-016-1828-3. PMC  4893057. PMID  27220521.
  62. ^ Sandberg R, Neilson JR, Sarma A, Sharp PA, Burge CB (červen 2008). „Proliferující buňky exprimují mRNA se zkrácenými 3 'nepřekládanými oblastmi a méně cílovými místy pro mikroRNA“. Věda. 320 (5883): 1643–7. Bibcode:2008Sci ... 320.1643S. doi:10.1126 / science.1155390. PMC  2587246. PMID  18566288.
  63. ^ Tili E, Michaille JJ, Calin GA (duben 2008). "Exprese a funkce mikro-RNA v imunitních buňkách během normálního nebo chorobného stavu". International Journal of Medical Sciences. 5 (2): 73–9. doi:10,7150 / ijms. 5.73. PMC  2288788. PMID  18392144.
  64. ^ Ghosh T, Soni K, Scaria V, Halimani M, Bhattacharjee C, Pillai B (listopad 2008). „MicroRNA zprostředkovaná up-regulace alternativně polyadenylované varianty myšího cytoplazmatického {beta} -aktinového genu“. Výzkum nukleových kyselin. 36 (19): 6318–32. doi:10.1093 / nar / gkn624. PMC  2577349. PMID  18835850.
  65. ^ Alt FW, Bothwell AL, Knapp M, Siden E, Mather E, Koshland M, Baltimore D (červen 1980). „Syntéza secernovaných a na membránu vázaných imunoglobulinových těžkých řetězců mu je řízena mRNA, které se liší na svých 3 'koncích“. Buňka. 20 (2): 293–301. doi:10.1016/0092-8674(80)90615-7. PMID  6771018. S2CID  7448467.
  66. ^ Tian B, Pan Z, Lee JY (únor 2007). „Rozšířené polyadenylační události mRNA v intronech naznačují dynamickou souhru mezi polyadenylací a sestřihem“. Výzkum genomu. 17 (2): 156–65. doi:10,1101 / gr. 5532707. PMC  1781347. PMID  17210931.
  67. ^ A b Shell SA, Hesse C, Morris SM, Milcarek C (prosinec 2005). „Zvýšené hladiny stimulačního faktoru štěpení 64-kDa (CstF-64) v makrofágech stimulovaných lipopolysacharidem ovlivňují genovou expresi a indukují alternativní výběr poly (A) místa“. The Journal of Biological Chemistry. 280 (48): 39950–61. doi:10,1074 / jbc.M508848200. PMID  16207706.
  68. ^ Ogorodnikov A, Levin M, Tattikota S, Tokalov S, Hoque M, Scherzinger D, Marini F, Poetsch A, Binder H, Macher-Göppinger S, Probst HC, Tian B, Schaefer M, Lackner KJ, Westermann F, Danckwardt S ( Prosince 2018). "Organizace transkriptomu 3 'pomocí PCF11 spojuje alternativní polyadenylaci s tvorbou a neuronální diferenciací neuroblastomu". Příroda komunikace. 9 (1): 5331. Bibcode:2018NatCo ... 9.5331O. doi:10.1038 / s41467-018-07580-5. PMC  6294251. PMID  30552333.
  69. ^ Licatalosi DD, Mele A, Fak JJ, Ule J, Kayikci M, Chi SW, Clark TA, Schweitzer AC, Blume JE, Wang X, Darnell JC, Darnell RB (listopad 2008). „HITS-CLIP přináší genomové poznatky o alternativním zpracování RNA v mozku“. Příroda. 456 (7221): 464–9. Bibcode:2008 Natur.456..464L. doi:10.1038 / nature07488. PMC  2597294. PMID  18978773.
  70. ^ Hall-Pogar T, Liang S, Haag LK, Lutz CS (červenec 2007). „Specifické trans-působící proteiny interagují s pomocnými polyadenylačními prvky RNA v COX-2 3′-UTR“. RNA. 13 (7): 1103–15. doi:10,1261 / rna.577707. PMC  1894925. PMID  17507659.
  71. ^ Danckwardt S, Kaufmann I, Gentzel M, Foerstner KU, Gantzert AS, Gehring NH, Neu-Yilik G, Bork P, Keller W, Wilm M, Hentze MW, Kulozik AE (červen 2007). „Faktory sestřihu stimulují polyadenylaci pomocí USE při nekanonických 3 'konci formujících signálů“. Časopis EMBO. 26 (11): 2658–69. doi:10.1038 / sj.emboj.7601699. PMC  1888663. PMID  17464285.
  72. ^ Danckwardt S, Gantzert AS, Macher-Goeppinger S, Probst HC, Gentzel M, Wilm M, Gröne HJ, Schirmacher P, Hentze MW, Kulozik AE (únor 2011). "p38 MAPK řídí expresi protrombinu regulovaným zpracováním konce 3 'konce RNA". Molekulární buňka. 41 (3): 298–310. doi:10.1016 / j.molcel.2010.12.032. PMID  21292162.
  73. ^ Wood AJ, Schulz R, Woodfine K, Koltowska K, Beechey CV, Peters J, Bourc'his D, Oakey RJ (květen 2008). „Regulace alternativní polyadenylace pomocí genomového otisku“. Geny a vývoj. 22 (9): 1141–6. doi:10,1101 / gad.473408. PMC  2335310. PMID  18451104.
  74. ^ Reinisch KM, Wolin SL (duben 2007). "Vznikající témata v nekódující kontrole kvality RNA". Aktuální názor na strukturní biologii. 17 (2): 209–14. doi:10.1016 / j.sbi.2007.03.012. PMID  17395456.
  75. ^ Jia H, Wang X, Liu F, Guenther UP, Srinivasan S, Anderson JT, Jankowsky E (červen 2011). „RNA helikáza Mtr4p moduluje polyadenylaci v komplexu TRAMP“. Buňka. 145 (6): 890–901. doi:10.1016 / j.cell.2011.05.010. PMC  3115544. PMID  21663793.
  76. ^ LaCava J, Houseley J, Saveanu C, Petfalski E, Thompson E, Jacquier A, Tollervey D (červen 2005). „Odbourávání RNA exosomem je podporováno nukleárním polyadenylačním komplexem“. Buňka. 121 (5): 713–24. doi:10.1016 / j.cell.2005.04.029. PMID  15935758. S2CID  14898055.
  77. ^ A b Martin G, Keller W (listopad 2007). "RNA-specifické ribonukleotidyltransferázy". RNA. 13 (11): 1834–49. doi:10,1261 / rna.652807. PMC  2040100. PMID  17872511.
  78. ^ Slomovic S, Laufer D, Geiger D, Schuster G (2006). "Polyadenylace ribozomální RNA v lidských buňkách". Výzkum nukleových kyselin. 34 (10): 2966–75. doi:10.1093 / nar / gkl357. PMC  1474067. PMID  16738135.
  79. ^ Régnier P, Arraiano CM (březen 2000). „Degradace mRNA v bakteriích: vznik všudypřítomných znaků“. BioEssays. 22 (3): 235–44. doi:10.1002 / (SICI) 1521-1878 (200003) 22: 3 <235 :: AID-BIES5> 3.0.CO; 2-2. PMID  10684583.
  80. ^ A b C Anantharaman V, Koonin EV, Aravind L (duben 2002). „Srovnávací genomika a vývoj proteinů podílejících se na metabolismu RNA“. Výzkum nukleových kyselin. 30 (7): 1427–64. doi:10.1093 / nar / 30.7.1427. PMC  101826. PMID  11917006.
  81. ^ A b Slomovic S, Portnoy V, Liveanu V, Schuster G (2006). „Polyadenylace RNA u prokaryot a organel; různé ocasy vyprávějí různé příběhy“. Kritické recenze v rostlinných vědách. 25: 65–77. doi:10.1080/07352680500391337. S2CID  86607431.
  82. ^ Chang, Jeong Ho; Tong, Liang (2012). „Mitochondriální poly (A) polymeráza a polyadenylace“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - regulační mechanismy genů. 1819 (9–10): 992–997. doi:10.1016 / j.bbagrm.2011.10.012. ISSN  0006-3002. PMC  3307840. PMID  22172994.
  83. ^ Chang SA, Cozad M, Mackie GA, Jones GH (leden 2008). „Kinetika polynukleotid fosforylázy: srovnání enzymů ze Streptomyces a Escherichia coli a účinky nukleosid difosfátů“. Journal of Bacteriology. 190 (1): 98–106. doi:10.1128 / JB.00327-07. PMC  2223728. PMID  17965156.
  84. ^ Nagaike T, Suzuki T, Ueda T (duben 2008). „Polyadenylace v savčích mitochondriích: poznatky z nedávných studií“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - regulační mechanismy genů. 1779 (4): 266–9. doi:10.1016 / j.bbagrm.2008.02.001. PMID  18312863.
  85. ^ Walter M, Kilian J, Kudla J (prosinec 2002). „Aktivita PNPázy určuje účinnost zpracování mRNA 3'-end, degradaci tRNA a rozsah polyadenylace v chloroplastech“. Časopis EMBO. 21 (24): 6905–14. doi:10.1093 / emboj / cdf686. PMC  139106. PMID  12486011.
  86. ^ Portnoy V, Schuster G (2006). „Polyadenylace a degradace RNA v různých Archaeách; role exosomu a RNázy R“. Výzkum nukleových kyselin. 34 (20): 5923–31. doi:10.1093 / nar / gkl763. PMC  1635327. PMID  17065466.
  87. ^ Yehudai-Resheff S, Portnoy V, Yogev S, Adir N, Schuster G (září 2003). „Analýza domény chloroplastové polynukleotid fosforylázy odhaluje diskrétní funkce při degradaci RNA, polyadenylaci a sekvenční homologii s exosomovými proteiny“. Rostlinná buňka. 15 (9): 2003–19. doi:10.1105 / tpc.013326. PMC  181327. PMID  12953107.
  88. ^ Slomovic S, Portnoy V, Schuster G (2008). RNA Turnover in Prokaryotes, Archaea and Organelles: Chapter 24 Detection and Characterization of Polyadenylated RNA in Eukarya, Bacteria, Archaea, and Organelles. Metody v enzymologii. 447. pp. 501–20. doi:10.1016/S0076-6879(08)02224-6. ISBN  978-0-12-374377-0. PMID  19161858.
  89. ^ Portnoy V, Evguenieva-Hackenberg E, Klein F, Walter P, Lorentzen E, Klug G, Schuster G (December 2005). "RNA polyadenylation in Archaea: not observed in Haloferax while the exosome polynucleotidylates RNA in Sulfolobus". Zprávy EMBO. 6 (12): 1188–93. doi:10.1038/sj.embor.7400571. PMC  1369208. PMID  16282984.
  90. ^ Portnoy V, Schuster G (June 2008). "Mycoplasma gallisepticum as the first analyzed bacterium in which RNA is not polyadenylated". Mikrobiologické dopisy FEMS. 283 (1): 97–103. doi:10.1111/j.1574-6968.2008.01157.x. PMID  18399989.
  91. ^ Evguenieva-Hackenberg E, Roppelt V, Finsterseifer P, Klug G (December 2008). "Rrp4 and Csl4 are needed for efficient degradation but not for polyadenylation of synthetic and natural RNA by the archaeal exosome". Biochemie. 47 (50): 13158–68. doi:10.1021/bi8012214. PMID  19053279.
  92. ^ A b Slomovic S, Portnoy V, Yehudai-Resheff S, Bronshtein E, Schuster G (April 2008). "Polynucleotide phosphorylase and the archaeal exosome as poly(A)-polymerases". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - regulační mechanismy genů. 1779 (4): 247–55. doi:10.1016/j.bbagrm.2007.12.004. PMID  18177749.
  93. ^ Poon, Leo L. M.; Pritlove, David C.; Fodor, Ervin; Brownlee, George G. (1 April 1999). "Direct Evidence that the Poly(A) Tail of Influenza A Virus mRNA Is Synthesized by Reiterative Copying of a U Track in the Virion RNA Template". Journal of Virology. 73 (4): 3473–3476. doi:10.1128/JVI.73.4.3473-3476.1999.
  94. ^ Wu, Hung-Yi; Ke, Ting-Yung; Liao, Wei-Yu; Chang, Nai-Yun (2013). "Regulation of Coronaviral Poly(A) Tail Length during Infection". PLOS ONE. 8 (7): e70548. Bibcode:2013PLoSO...870548W. doi:10.1371/journal.pone.0070548. PMC  3726627. PMID  23923003.
  95. ^ Neeleman, Lyda; Olsthoorn, René C. L.; Linthorst, Huub J. M.; Bol, John F. (4 December 2001). "Translation of a nonpolyadenylated viral RNA is enhanced by binding of viral coat protein or polyadenylation of the RNA". Sborník Národní akademie věd. 98 (25): 14286–14291. Bibcode:2001PNAS...9814286N. doi:10.1073/pnas.251542798. PMC  64674. PMID  11717411.
  96. ^ Chen, Jun-Hao; Zhang, Rui-Hua; Lin, Shao-Li; Li, Peng-Fei; Lan, Jing-Jing; Song, Sha-Sha; Gao, Ji-Ming; Wang, Yu; Xie, Zhi-Jing; Li, Fu-Chang; Jiang, Shi-Jin (2018). "The Functional Role of the 3′ Untranslated Region and Poly(A) Tail of Duck Hepatitis a Virus Type 1 in Viral Replication and Regulation of IRES-Mediated Translation". Hranice v mikrobiologii. 9: 2250. doi:10.3389/fmicb.2018.02250. PMC  6167517. PMID  30319572.
  97. ^ https://viralzone.expasy.org/909?outline=all_by_species
  98. ^ Edmonds M, Abrams R (April 1960). "Polynucleotide biosynthesis: formation of a sequence of adenylate units from adenosine triphosphate by an enzyme from thymus nuclei". The Journal of Biological Chemistry. 235 (4): 1142–9. PMID  13819354.
  99. ^ Colgan DF, Manley JL (November 1997). "Mechanism and regulation of mRNA polyadenylation". Geny a vývoj. 11 (21): 2755–66. doi:10.1101/gad.11.21.2755. PMID  9353246.
  100. ^ A b Edmonds, M (2002). A history of poly A sequences: from formation to factors to function. Pokrok ve výzkumu nukleových kyselin a molekulární biologie. 71. pp. 285–389. doi:10.1016/S0079-6603(02)71046-5. ISBN  978-0-12-540071-8. PMID  12102557.
  101. ^ Edmonds M, Vaughan MH, Nakazato H (June 1971). "Polyadenylic acid sequences in the heterogeneous nuclear RNA and rapidly-labeled polyribosomal RNA of HeLa cells: possible evidence for a precursor relationship". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 68 (6): 1336–40. Bibcode:1971PNAS...68.1336E. doi:10.1073/pnas.68.6.1336. PMC  389184. PMID  5288383.

Další čtení

externí odkazy