Transamináza - Transaminase
| Aminotransferáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Aspartát transamináza z E-coli s kofaktorem Pyridoxal 5 'Phosphate | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Aminotransferáza | ||||||||
| Pfam | PF00155 | ||||||||
| InterPro | IPR004839 | ||||||||
| Membranome | 273 | ||||||||
| |||||||||
Transaminázy nebo aminotransferázy jsou enzymy že katalyzovat A transaminace reakce mezi aminokyselina a kyselina α-keto. Jsou důležité při syntéze aminokyselin, které tvoří bílkoviny.
Funkce a mechanismus
Aminokyselina obsahuje amin (NH2) skupina. Keto kyselina obsahuje a keto (= O) skupina. v transaminace, NH2 skupina na jedné molekule je zaměněna za skupinu = O na druhé molekule. Z aminokyseliny se stane keto kyselina a z keto kyseliny se stane aminokyselina.
Většina transamináz je protein enzymy. Některé transaminační činnosti úřadu ribozom bylo zjištěno, že byly katalyzovány ribozymy (RNA enzymy). Příkladem je ribozym hammerhead, VS ribozym a vlásenka ribozym.
Transaminázy vyžadují koenzym pyridoxal-fosfát, který je převeden na pyridoxamin v první polovině reakce, kdy se aminokyselina převede na keto kyselinu. Vazba na enzym pyridoxamin zase reaguje s pyruvát, oxaloacetát nebo alfa-ketoglutarát dávat alanin, kyselina asparagová nebo kyselina glutamová, resp. Mnoho transaminačních reakcí probíhá v tkáních katalyzovaných transaminázami specifickými pro konkrétní pár amino / keto kyselin. Reakce jsou snadno reverzibilní, směr je určen tím, které z reaktantů jsou v přebytku. Tuto reverzibilitu lze využít pro aplikace syntetické chemie k dosažení syntézy cenných chirálních aminů. Specifické enzymy jsou pojmenovány například od jednoho z párů reaktantů; reakce mezi kyselinou glutamovou a kyselinou pyrohroznovou za vzniku kyseliny alfa ketoglutarové a alaninu se nazývá glutamin-pyrohroznová transamináza nebo zkráceně GPT.[Citace je zapotřebí ]
Činnosti tkáňových transamináz lze vyšetřit inkubací a homogenizovat s různými páry aminokyselin / keto kyselin. Transaminace je prokázána, pokud jsou vytvořeny odpovídající nové aminokyseliny a ketokyseliny, jak je zřejmé z papírové chromatografie. Reverzibilita je demonstrována použitím doplňkového páru keto / aminokyselina jako výchozích reaktantů. Po vyjmutí chromatogramu z rozpouštědla se na chromatogram poté působí ninhydrin najít místa.[Citace je zapotřebí ].
Metabolismus aminokyselin u zvířat
Zvířata musí metabolizovat bílkoviny na aminokyseliny, na úkor svalové tkáně, když krevní cukr je nízký. Preference játra transaminázy pro oxaloacetát nebo alfa-ketoglutarát hraje klíčovou roli při čerpání dusíku z aminokyselina metabolismus na aspartát a glutamát pro přeměnu na močovinu pro vylučování dusíku. Podobným způsobem, ve svalech použití pyruvát pro transaminaci dává alanin, který je přenášen krevním řečištěm do jater (celková reakce se nazývá glukózo-alaninový cyklus ). Zde další transaminázy regenerují pyruvát, což je cenný předchůdce glukoneogeneze. Tento alaninový cyklus je analogický s Coriho cyklus, což dovoluje anaerobní metabolismus svaly.
Diagnostické použití
Transaminázové enzymy jsou důležité při produkci různých aminokyselin a při měření koncentrace různých transamináz v krvi je důležité při diagnostice a sledování mnoha nemoci.[Citace je zapotřebí ] Například přítomnost zvýšené transaminázy může být indikátorem poškození jater a srdce. Dva důležité transaminázové enzymy jsou aspartát transamináza (AST), také známý jako séra glutamová oxalooctová transamináza (SGOT); a alanin transamináza (ALT), nazývaný také alaninaminotransferáza (ALAT) nebo sérový glutamát-pyruvát-transamináza (SGPT). Tyto transaminázy byly objeveny v roce 1954[1][2][3] a jejich klinický význam v roce 1955.[4][5][6][7]
Viz také
- Kyselina valproová - a GABA transamináza inhibitor
Reference
- ^ Karmen A, Wroblewski F, Ladue JS (leden 1955). "Aktivita transaminázy v lidské krvi". The Journal of Clinical Investigation. 34 (1): 126–31. doi:10.1172 / jci103055. PMC 438594. PMID 13221663.
- ^ Karmen A (leden 1955). „Poznámka ke spektrometrickému stanovení glutamino-oxalacetové transaminázy v lidském krevním séru“. The Journal of Clinical Investigation. 34 (1): 131–3. doi:10.1172 / JCI103055. PMC 438594. PMID 13221664.
- ^ Ladue JS, Wroblewski F, Karmen A (září 1954). "Sérová glutamová oxalooctová transaminázová aktivita u lidského akutního transmurálního infarktu myokardu". Věda. 120 (3117): 497–9. doi:10.1126 / science.120.3117.497. PMID 13195683.
- ^ „Biblioteca Nazionale di Napoli. Zprávy: Serata in onore di Mario Coltorti e Giuseppe Giusti“. vecchiosito.bnnonline.it. Citováno 2017-09-10.
- ^ „E 'morto il prof. Coltorti: scoprì le transaminasi“. notizie-segreteria-liver-pool.blogspot.it. Citováno 2017-09-10.
- ^ "Campania su Coltorti". www.istitutobioetica.org. Citováno 2017-09-10.
- ^ MonrifNet. „Il Resto Del Carlino - Macerata - E 'morto Mario Coltorti: scoprì la transaminasi“. www.ilrestodelcarlino.it (v italštině). Citováno 2017-09-10.
Další čtení
- Ghany M, Hoofnagle JH (2005). „Přístup k pacientovi s onemocněním jater“. In Kasper DL, Fauci AS, Longo DL, Braunwald E, Hauser SL, Jameson JL (eds.). Harrisonovy principy interního lékařství (16. vydání). New York: McGraw-Hill. 1814–185.
- Nelson DL, Cox MM (2000). Lehningerovy principy biochemie (3. vyd.). New York: Worth Publishers. 628–31, 634, 828–30.
externí odkazy
- Transaminázy v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
