Kynurenin - oxoglutarát transamináza - Kynurenine—oxoglutarate transaminase
| kynurenin-oxoglutarát transamináza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 2.6.1.7 | ||||||||
| Číslo CAS | 9030-38-0 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
v enzymologie, a kynurenin-oxoglutarát transamináza (ES 2.6.1.7 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- L-kynurenin + 2-oxoglutarát ⇌ 4- (2-aminofenyl) -2,4-dioxobutanoát + L-glutamát
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou L-kynurenin a 2-oxoglutarát, zatímco jeho dva produkty jsou 4- (2-aminofenyl) -2,4-dioxobutanoát a L-glutamát. Prvním produktem je nestabilní α-oxokyselina, která rychle prochází intramolekulární cyklizací kyselina kynurenová.[1]
Tento enzym patří do rodiny transferázy konkrétně transaminázy, které přenášejí dusíkaté skupiny. The systematické jméno této třídy enzymů je L-kynurenin: 2-oxoglutarátaminotransferáza. Mezi další běžně používaná jména patří kynurenin transamináza (cyklická), kynurenin-2-oxoglutarát transamináza, kynureninaminotransferáza, a L-kynureninaminotransferáza. Tento enzym se účastní metabolismus tryptofanu. Zaměstnává jednoho kofaktor, pyridoxal fosfát.
KYAT1, AADAT (aka KYAT2) a KYAT3 jsou příklady enzymů této třídy. GOT2 (aka KYAT4) se také předpokládá, že katalyzuje výše uvedenou reakci.[2]
Strukturální studie
Počátkem roku 2009, 18 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1X0M, 1RRR, 1YIZ, 1W7L, 1W7M, 1W7N, 3E2F, 3E2Y, 3E2Z, 2ZJG, 2YGZ, 2Z61, 2R5C, 2R2N, 2R5E, 3B46, 3DC1, a 2QLN.
Reference
- ^ Han Q, Cai T, Tagle DA, Robinson H, Li J (srpen 2008). "Substrátová specificita a struktura lidské aminoadipátaminotransferázy / kynureninaminotransferázy II". Zprávy o biologických vědách. 28 (4): 205–15. doi:10.1042 / BSR20080085. PMC 2559858. PMID 18620547.
- ^ Guidetti P, Amori L, Sapko MT, Okuno E, Schwarcz R (červenec 2007). „Mitochondriální aspartátaminotransferáza: třetí enzym produkující kynurenát v mozku savců“. Journal of Neurochemistry. 102 (1): 103–11. doi:10.1111 / j.1471-4159.2007.04556.x. PMID 17442055. S2CID 20413002.
Další čtení
- Bonner DM, Jakoby WB (srpen 1956). "Kynurenin transamináza z neurospora". The Journal of Biological Chemistry. 221 (2): 689–95. PMID 13357462.
- Mason M (červenec 1957). „Kynurenin transamináza z krysích ledvin; studie disociace koenzymu“. The Journal of Biological Chemistry. 227 (1): 61–8. PMID 13449053.
- Rossi F, Han Q, Li J, Li J, Rizzi M (listopad 2004). "Krystalová struktura lidské kynureninaminotransferázy I". The Journal of Biological Chemistry. 279 (48): 50214–20. doi:10,1074 / jbc.M409291200. PMID 15364907.
- Chon H, Matsumura H, Koga Y, Takano K, Kanaya S (listopad 2005). „Krystalová struktura humánního homologu lidské kynureninaminotransferázy II z Pyrococcus horikoshii OT3 při rozlišení 2,20 A.“. Proteiny. 61 (3): 685–8. doi:10,1002 / prot.20614. PMID 16138312. S2CID 35477005.
- Han Q, Gao YG, Robinson H, Ding H, Wilson S, Li J (květen 2005). "Krystalové struktury Aedes aegypti kynureninaminotransferázy". FEBS Journal. 272 (9): 2198–206. doi:10.1111 / j.1742-4658.2005.04643.x. PMID 15853804. S2CID 38329597.
- Han Q, Robinson H, Cai T, Tagle DA, Li J (únor 2009). "Biochemické a strukturní vlastnosti myší kynureninaminotransferázy III". Molekulární a buněčná biologie. 29 (3): 784–93. doi:10.1128 / MCB.01272-08. PMC 2630683. PMID 19029248.
- Han Q, Robinson H, Li J (únor 2008). "Krystalová struktura lidské kynureninaminotransferázy II". The Journal of Biological Chemistry. 283 (6): 3567–73. doi:10,1074 / jbc.M708358200. PMID 18056995.
- Rossi F, Garavaglia S, Montalbano V, Walsh MA, Rizzi M (únor 2008). „Krystalová struktura lidské kynureninaminotransferázy II, lékový cíl pro léčbu schizofrenie“. The Journal of Biological Chemistry. 283 (6): 3559–66. doi:10,1074 / jbc.M707925200. PMID 18056996.
- Han Q, Cai T, Tagle DA, Robinson H, Li J (srpen 2008). "Substrátová specificita a struktura lidské aminoadipátaminotransferázy / kynureninaminotransferázy II". Zprávy o biologických vědách. 28 (4): 205–15. doi:10.1042 / BSR20080085. PMC 2559858. PMID 18620547.
- Han Q, Gao YG, Robinson H, Li J (únor 2008). „Strukturální vhled do mechanismu substrátové specificity aedes kynureninaminotransferázy“. Biochemie. 47 (6): 1622–30. doi:10.1021 / bi701800j. PMC 2858008. PMID 18186649.
- Wogulis M, Chew ER, Donohoue PD, Wilson DK (únor 2008). „Identifikace formylkynureninformamidázy a kynureninaminotransferázy ze Saccharomyces cerevisiae pomocí krystalografických, bioinformatických a biochemických důkazů“. Biochemie. 47 (6): 1608–21. doi:10.1021 / bi701172v. PMID 18205391.
| Tento EC 2.6 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |