Koenzym-B sulfoethylthiotransferáza - Coenzyme-B sulfoethylthiotransferase

koenzym-B sulfoethylthiotransferáza
Identifikátory
EC číslo2.8.4.1
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

v enzymologie, koenzym-B sulfoethylthiotransferáza, také známý jako methyl-koenzym M reduktáza (MCR) nebo nejsystematičtěji jako 2- (methylthio) ethansulfonát: N- (7-thioheptanoyl) -3-0-fosfotreonin S- (2-sulfoethyl) thiotransferáza je enzym že katalyzuje poslední krok ve formování metan.[1] Činí tak kombinací dárce vodíku koenzym B a methyl dárce koenzym M.. Prostřednictvím tohoto enzymu byla vyrobena většina zemního plynu na Zemi. Přežvýkavci (např. krávy) produkují metan, protože jejich bachory obsahují methanogenní prokaryoty (Archaea )[2][3] které kódují a exprimují soubor genů tohoto enzymatického komplexu.

Enzym má dva aktivní stránky, každý obsazený nikl -obsahující F430 kofaktor.[4]

methyl-CoM2- (methylthio) ethansulfonát + koenzym BN- (7-merkaptoheptanoyl) threonin 3-O-fosfát ⇌ CoM-S-S-CoB + metan
Struktura 2-merkaptoethansulfonátu (koenzym M: reaguje po methylaci na thiolu)
Struktura N- (7-merkaptoheptanoyl) threonin 3-O-fosfátu (koenzym B)

Dva substráty tohoto enzymu jsou 2- (methylthio) ethansulfonát a N- (7-merkaptoheptanoyl) threonin 3-O-fosfát; jeho dva produkty jsou CoM-S-S-CoB a metan. 3-Nitrooxypropanol inhibuje enzym.[5]

U některých druhů enzym reaguje opačně (proces se nazývá zvrátit methanogeneze ), katalyzující anaerobní oxidace metanu, a proto jej odstraňuje z okolního prostředí.[6] Takové organismy jsou methanotrofy.

Tento enzym patří do rodiny transferázy, konkrétně ty, které přenášejí alkylthioskupiny.

Tento enzym se účastní biosyntéza folátu.[Citace je zapotřebí ]

Struktura

Koenzym-B sulfoethylthiotransferáza je a multiproteinový komplex skládá se z dvojice identických polovin. Každá polovina je tvořena třemi podjednotkami: α, β a γ,[7] také nazývané McrA, McrB a McrG.

Reference

  1. ^ Stephen W., Ragdale (2014). "Kapitola 6. Biochemistry of Methyl-Coenzyme M Reductase: The Nickel Metalloenzyme that Catalyzuje the Last Step in Synthesis and the First Step in Anaerobic Oxidation of the Greenhouse Gas Methane". V Peter M.H. Kroneck a Martha E. Sosa Torres (ed.). Kovem řízená biogeochemie plynných sloučenin v životním prostředí. Kovové ionty v biologických vědách. 14. Springer. 125–145. doi:10.1007/978-94-017-9269-1_6. PMID  25416393.
  2. ^ http://microbewiki.kenyon.edu/index.php/Bovine_Rumen#Methanogens
  3. ^ Whitford MF, Teather RM, Forster RJ (2001). „Fylogenetická analýza methanogenů ze skotu v bachoru“. Mikrobiologie BMC. 1: 5. doi:10.1186/1471-2180-1-5. PMC  32158. PMID  11384509.
  4. ^ Thauer RK (září 1998). „Biochemie methanogeneze: pocta Marjory Stephensonové. Přednáška o ceně Marjory Stephensonové z roku 1998“. Mikrobiologie. 144 (9): 2377–406. doi:10.1099/00221287-144-9-2377. PMID  9782487.
  5. ^ Hristov AN, Oh J, Giallongo F, Frederick TW, Harper MT, Weeks HL, Branco AF, Moate PJ, Deighton MH, Williams SR, Kindermann M, Duval S (srpen 2015). „Inhibitor trvale snižoval emise enterického methanu z dojnic bez negativního vlivu na produkci mléka.“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 112 (34): 10663–8. Bibcode:2015PNAS..11210663H. doi:10.1073 / pnas.1504124112. PMC  4553761. PMID  26229078.
  6. ^ Hallam SJ, Putnam N, Preston CM, Detter JC, Rokhsar D, Richardson PM, DeLong EF (září 2004). „Reverzní methanogeneze: testování hypotézy pomocí genomiky prostředí“. Věda. 305 (5689): 1457–62. Bibcode:2004Sci ... 305.1457H. doi:10.1126 / science.1100025. PMID  15353801.
  7. ^ Ermler U, Grabarse W, Shima S, Goubeaud M, Thauer RK (listopad 1997). „Krystalová struktura methyl-koenzym M reduktázy: klíčový enzym biologické tvorby methanu“. Věda. 278 (5342): 1457–62. Bibcode:1997Sci ... 278.1457E. doi:10.1126 / science.278.5342.1457. PMID  9367957.

Další čtení

  • Bobik TA, Olson KD, Noll KM, Wolfe RS (prosinec 1987). „Důkazy, že heterodisulfid koenzymu M a fosfátu 7-merkaptoheptanoylthreoninu je produktem methylreduktázové reakce v Methanobacterium.“ Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 149 (2): 455–60. doi:10.1016 / 0006-291X (87) 90389-5. PMID  3122735.
  • Ellermann J, Rospert S, Thauer RK, Bokranz M, Klein A, Voges M, Berkessel A (září 1989). "Methyl-koenzym-M reduktáza z Methanobacterium thermoautotrophicum (kmen Marburg). Čistota, aktivita a nové inhibitory". European Journal of Biochemistry. 184 (1): 63–8. doi:10.1111 / j.1432-1033.1989.tb14990.x. PMID  2506016.
  • Signor L, Knuppe C, Hug R, Schweizer B, Pfaltz A, Jaun B (říjen 2000). „Tvorba metanu reakcí methyl thioetheru s foto-excitovaným thiolátem niklu - proces napodobující methanogenezi v archaeách“. Chemie. 6 (19): 3508–16. doi:10.1002 / 1521-3765 (20001002) 6:19 <3508 :: AID-CHEM3508> 3.3.CO; 2-N. PMID  11072815.