Adenosintrifosfát - Adenosine triphosphate
Identifikátory | |
---|---|
3D model (JSmol ) | |
ChEBI | |
ChEMBL | |
ChemSpider | |
DrugBank | |
Informační karta ECHA | 100.000.258 |
KEGG | |
PubChem CID | |
UNII | |
Řídicí panel CompTox (EPA) | |
| |
| |
Vlastnosti | |
C10H16N5Ó13P3 | |
Molární hmotnost | 507,18 g / mol |
Hustota | 1,04 g / cm3 (disodná sůl) |
Bod tání | 187 ° C (369 ° F; 460 K) disodná sůl; rozkládá se |
Kyselost (strK.A) | 6.5 |
UV-vis (λmax) | 259 nm[1] |
Absorbance | ε259 = 15,4 mM−1 cm−1 [1] |
Pokud není uvedeno jinak, jsou uvedeny údaje o materiálech v nich standardní stav (při 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). | |
ověřit (co je ?) | |
Reference Infoboxu | |
Adenosintrifosfát (ATP) je organická sloučenina a hydrotropní která poskytuje energii k řízení mnoha procesů v životě buňky, např. svalová kontrakce, šíření nervových impulzů, rozpouštění kondenzátu a chemická syntéza. Nalezeno ve všech známých formách života, ATP se často označuje jako „molekulární jednotka měna "intracelulárně přenos energie.[2] Při konzumaci v metabolické procesy, převede buď na adenosindifosfát (ADP) nebo do adenosinmonofosfát (AMP). Jiné procesy regenerují ATP, takže lidské tělo každý den recykluje ekvivalent své vlastní tělesné hmotnosti v ATP.[3] Je to také a předchůdce na DNA a RNA a používá se jako koenzym.
Z pohledu biochemie, ATP je klasifikován jako a nukleosid trifosfát, což znamená, že se skládá ze tří složek: dusíkaté báze (adenin ), cukr ribóza a trifosfát.
Struktura
ATP se skládá z adenin připojený atomem 9-dusíku k 1 'atomu uhlíku cukru (ribóza ), který je zase připojen na 5 'atomu uhlíku cukru k trifosfátové skupině. V mnoha reakcích souvisejících s metabolizmem zůstávají skupiny adeninu a cukru beze změny, ale trifosfát se převádí na di- a monofosfát, čímž se získají deriváty ADP a AMP. Tyto tři fosforylové skupiny se označují jako alfa (α), beta (β) a pro terminální fosfát gama (γ).
V neutrálním roztoku existuje ionizovaný ATP většinou jako ATP4−, s malým podílem ATP3−.[4]
Vazba kovových kationtů na ATP
Být polyaniontový a představovat potenciálně chelatable polyfosfátová skupina, ATP váže kovové kationty s vysokou afinitou. The vazebná konstanta pro Mg2+
je (9554).[5] Vazba a dvojmocný kation, Skoro pořád hořčík, silně ovlivňuje interakci ATP s různými proteiny. Díky síle ATP-Mg2+ interakce, ATP existuje v buňce většinou jako komplex s Mg2+
navázané na fosfátová kyslíková centra.[4][6]
Druhý iont hořčíku je rozhodující pro vazbu ATP v kinázové doméně.[7] Přítomnost Mg2+ reguluje aktivitu kinázy.[8]
Chemické vlastnosti
Soli ATP lze izolovat jako bezbarvé pevné látky.[9]
ATP je stabilní ve vodných roztocích mezi pH 6,8 a 7,4 za nepřítomnosti katalyzátorů. Při extrémnějších hodnotách pH rychle hydrolyzuje na ADP a fosfát. Živé buňky udržují poměr ATP k ADP v rovnovážném bodě o deset řádů, přičemž koncentrace ATP jsou pětkrát vyšší než koncentrace ADP.[10][11] V souvislosti s biochemickými reakcemi jsou vazby P-O-P často označovány jako vysokoenergetické vazby.[12]
Hydrolýza ATP na ADP a anorganický fosfát uvolňuje 30.5kJ / mol entalpie, se změnou v energie zdarma 3,4 kJ / mol.[13] Energie uvolněná štěpením buď fosfátu (Pi) nebo pyrofosfát (PPi) jednotka z ATP v standardní stav 1 M jsou:[14]
- ATP + H
2Ó → ADP + Pi ΔG° = −30,5 kJ / mol (−7,3 kcal / mol) - ATP + H
2Ó → AMP + PPi ΔG° = −45,6 kJ / mol (−10,9 kcal / mol)
Tyto zkrácené rovnice lze psát explicitněji (R = adenosyl ):
- [RO-P (O)2-O-P (O)2-O-PO3]4− + H
2Ó → [RO-P (O)2-O-PO3]3− + [PO4]3− + 2 H+ - [RO-P (O)2-O-P (O)2-O-PO3]4− + H
2Ó → [RO-PO3]2− + [O.3P-O-PO3]4− + 2 H+
Výroba z AMP a ADP
Výroba, aerobní podmínky
Typický intracelulární koncentrace ATP je těžké určit, ale zprávy ukázaly, že v různých eukaryotech je 1–10 μmol na gram tkáně.[15] V průběhu aerobního metabolismu dochází k defosforylaci ATP a reposforylaci ADP a AMP opakovaně.
ATP může být produkován řadou odlišných buněčných procesů; tři hlavní cesty v eukaryoty jsou (1) glykolýza, (2) cyklus kyseliny citronové /oxidační fosforylace a (3) beta-oxidace. Celkový proces oxidace glukózy na oxid uhličitý, kombinace drah 1 a 2, známá jako buněčné dýchání, produkuje asi 30 ekvivalentů ATP z každé molekuly glukózy.[16]
Produkce ATPfotosyntetický aerobní eukaryot se vyskytuje hlavně v mitochondrie, které tvoří téměř 25% objemu typické buňky.[17]
Glykolýza
Při glykolýze se glukóza a glycerol metabolizují na pyruvát. Glykolýza generuje dva ekvivalenty ATP fosforylace substrátu katalyzováno dvěma enzymy, PGK a pyruvátkináza. Dva ekvivalenty NADH také se vyrábějí, které lze oxidovat pomocí elektronový transportní řetězec a vyústí v generování dalších ATP do ATP syntáza. Pyruvát generovaný jako konečný produkt glykolýzy je substrátem pro Krebsův cyklus.[18]
Glykolýza je považována za sestávající ze dvou fází, z nichž každá má pět kroků. Ve fázi 1, „přípravné fázi“, se glukóza převede na 2-d-glyceraldehyd-3-fosfát (g3p). Jeden ATP se investuje v kroku 1 a další ATP se investuje v kroku 3. Kroky 1 a 3 glykolýzy se označují jako „kroky nasávání“. Ve fázi 2 se dva ekvivalenty g3p převedou na dva pyruváty. V kroku 7 jsou vyrobeny dva ATP. V kroku 10 se také vytvoří dva další ekvivalenty ATP. V krocích 7 a 10 se ATP generuje z ADP. V cyklu glykolýzy se tvoří síť dvou ATP. Glykolýza je později spojena s cyklem kyseliny citronové, který produkuje další ekvivalenty ATP.
Nařízení
V glykolýze, hexokináza je přímo inhibován svým produktem, glukóza-6-fosfátem, a pyruvátkináza je inhibován samotným ATP. Hlavní kontrolní bod pro glykolytickou cestu je fosfofruktokináza (PFK), který je alostericky inhibován vysokými koncentracemi ATP a aktivován vysokými koncentracemi AMP. Inhibice PFK ATP je neobvyklá, protože ATP je také substrátem v reakci katalyzované PFK; aktivní forma enzymu je a tetramer který existuje ve dvou konformacích, z nichž pouze jedna váže druhý substrát fruktóza-6-fosfát (F6P). Protein má dva vazebná místa pro ATP - Aktivní stránky je přístupný buď v konformaci proteinu, ale vazba ATP na místo inhibitoru stabilizuje konformaci, která se špatně váže na F6P.[18] Řada dalších malých molekul může kompenzovat posun rovnovážné konformace vyvolaný ATP a reaktivovat PFK, včetně cyklický AMP, amonný ionty, anorganický fosfát a fruktóza-1,6- a 2,6-bifosfát.[18]
Cyklus kyseliny citronové
V mitochondrie pyruvát je oxidován komplex pyruvátdehydrogenázy do acetyl skupina, která je plně oxidována na oxid uhličitý podle cyklus kyseliny citronové (také známý jako Krebsův cyklus). Každé „otočení“ cyklu kyseliny citrónové produkuje dvě molekuly oxidu uhličitého, jeden ekvivalent ATP guanosin trifosfát (GTP) až fosforylace na úrovni substrátu katalyzováno sukcinyl-CoA syntetáza, protože sukcinyl-CoA se převádí na sukcinát, tři ekvivalenty NADH a jeden ekvivalent FADH2. NADH a FADH2 jsou recyklovány (do NAD+ a FAD, v uvedeném pořadí), generování dalších ATP do oxidační fosforylace. Výsledkem oxidace NADH je syntéza 2–3 ekvivalentů ATP a oxidace jednoho FADH2 výnosy mezi 1–2 ekvivalenty ATP.[16] Tímto procesem je generována většina buněčné ATP. I když samotný cyklus kyseliny citrónové nezahrnuje molekulární kyslík, je to povinně aerobní proces, protože O2 se používá k recyklaci NADH a FADH2 a poskytuje chemickou energii, která řídí proces.[19] V nepřítomnosti kyslíku se cyklus kyseliny citronové zastaví.[17]
Generování ATP mitochondrií z cytosolického NADH závisí na malát-aspartát raketoplán (a v menší míře glycerol-fosfátový člun ), protože vnitřní mitochondriální membrána je nepropustná pro NADH a NAD+. Místo přenosu generovaného NADH, a malát dehydrogenáza enzym se převádí oxaloacetát na malát, který je translokován do mitochondriální matice. Další reakce katalyzovaná malát dehydrogenázou probíhá v opačném směru a produkuje oxaloacetát a NADH z nově transportovaného malátu a vnitřního úložiště mitochondrií NAD+. A transamináza převádí oxaloacetát na aspartát pro transport zpět přes membránu a do mezimembránového prostoru.[17]
Při oxidativní fosforylaci přechází elektrony z NADH a FADH2 prostřednictvím transportního řetězce elektronů uvolňuje chemickou energii O2 [19] k pumpě protony z mitochondriální matrice a do mezimembránového prostoru. Toto čerpání generuje a hnací síla protonu to je čistý účinek a pH gradient a elektrický potenciál gradient přes vnitřní mitochondriální membránu. Tok protonů po tomto potenciálním gradientu - tj. Z mezimembránového prostoru k matici - poskytuje ATP o ATP syntáza.[20] Na jedno kolo se vyrábí tři ATP.
Přestože se spotřeba kyslíku jeví jako zásadní pro udržování hnací síla protonu, v případě nedostatku kyslíku (hypoxie ), intracelulární acidóza (zprostředkovaná zvýšenými glykolytickými rychlostmi a hydrolýzou ATP), přispívá k potenciálu mitochondriální membrány a přímo řídí syntézu ATP.[21]
Většina ATP syntetizovaných v mitochondriích bude použita pro buněčné procesy v cytosolu; proto musí být exportován z místa syntézy v mitochondriální matrici. Pohyb ATP směrem ven je upřednostňován elektrochemickým potenciálem membrány, protože cytosol má ve srovnání s relativně negativní matricí relativně pozitivní náboj. Za každou přepravenou ATP stojí 1 H+. Výroba jednoho ATP stojí asi 3 hodiny+. Vytvoření a export jedné ATP proto vyžaduje 4H+. Vnitřní membrána obsahuje antiporter, ADP / ATP translocase, což je integrální membránový protein slouží k výměně nově syntetizovaného ATP v matici za ADP v mezimembránovém prostoru.[22] Tato translokáza je poháněna membránovým potenciálem, protože vede k pohybu asi 4 záporných nábojů přes mitochondriální membránu výměnou za 3 záporné náboje přesunuté dovnitř. Je však také nutné transportovat fosfát do mitochondrie; fosfátový nosič posune proton dovnitř s každým fosfátem a částečně rozptýlí protonový gradient. Po dokončení glykolýzy, cyklu kyseliny citronové, transportního řetězce elektronů a oxidativní fosforylace se na glukózu vytvoří přibližně 30–38 molekul ATP.
Nařízení
Cyklus kyseliny citronové je regulován hlavně dostupností klíčových substrátů, zejména poměrem NAD+ na NADH a koncentrace vápník, anorganický fosfát, ATP, ADP a AMP. Citrát - iont, který pojmenuje cyklus - je inhibitorem zpětné vazby citrát syntáza a také inhibuje PFK a poskytuje přímou vazbu mezi regulací cyklu kyseliny citrónové a glykolýzou.[18]
Beta oxidace
V přítomnosti vzduchu a různých kofaktorů a enzymů se mastné kyseliny přeměňují na acetyl-CoA. Cesta se nazývá beta-oxidace. Každý cyklus beta-oxidace zkracuje řetězec mastných kyselin o dva atomy uhlíku a produkuje po jednom ekvivalentu acetyl-CoA, NADH a FADH2. Acetyl-CoA je metabolizován cyklem kyseliny citronové za vzniku ATP, zatímco NADH a FADH2 jsou používány oxidativní fosforylací ke generování ATP. Desítky ekvivalentů ATP jsou generovány beta-oxidací jediného dlouhého acylového řetězce.[23]
Nařízení
Při oxidační fosforylaci je klíčovým kontrolním bodem reakce katalyzovaná cytochrom c oxidáza, který je regulován dostupností jeho substrátu - redukované formy cytochrom c. Množství dostupného sníženého cytochromu c přímo souvisí s množstvím jiných substrátů:
což přímo implikuje tuto rovnici:
Vysoký poměr [NADH] k [NAD+] nebo vysoký poměr [ADP] [Pi] až [ATP] znamenají vysoké množství sníženého cytochromu c a vysokou hladinu aktivity cytochromu c oxidázy.[18] Další úroveň regulace je zavedena rychlostmi transportu ATP a NADH mezi mitochondriální matricí a cytoplazmou.[22]
Ketóza
Ketonová tělíska lze použít jako palivo, čímž se získá 22 ATP a 2 GTP při oxidaci v mitochondriích molekuly na molekulu acetoacetátu. Ketonová těla jsou transportována z játra do jiných tkání, kde acetoacetát a beta-hydroxybutyrát lze převést na acetyl-CoA produkovat redukční ekvivalenty (NADH a FADH2), prostřednictvím cyklus kyseliny citronové. Ketonová tělíska nemohou být játry použita jako palivo, protože játrům chybí enzym β-ketoacyl-CoA transferáza, nazývaná také thioláza. Acetoacetát v nízkých koncentracích je absorbován játry a podrobuje se detoxikaci cestou methylglyoxalu, která končí laktátem. Acetoacetát ve vysokých koncentracích je absorbován jinými buňkami než buňkami v játrech a vstupuje do jiné cesty 1,2-propandiol. Ačkoli dráha sleduje jinou sérii kroků vyžadujících ATP, 1,2-propandiol může být přeměněn na pyruvát.[24]
Výroba, anaerobní podmínky
Kvašení je metabolismus organických sloučenin v nepřítomnosti vzduchu. To zahrnuje fosforylace na úrovni substrátu při absenci dýchacích cest elektronový transportní řetězec. Rovnice pro oxidaci glukózy na kyselina mléčná je:
- C
6H
12Ó
6 → 2 CH
3CH (OH) COOH + 2 ATP
Anaerobní dýchání je dýchání v nepřítomnosti Ó
2. Prokaryoty mohou využívat různé akceptory elektronů. Tyto zahrnují dusičnan, síran a oxid uhličitý.
Doplňování ATP nukleosiddifosfátkinázami
ATP lze syntetizovat také pomocí několika takzvaných „doplňovacích“ reakcí katalyzovaných enzymovými rodinami nukleosiddifosfátkinázy (NDK), které používají jiné nukleosidtrifosfáty jako dárce fosfátů s vysokou energií, a ATP: guanido-fosfotransferáza rodina.
Produkce ATP během fotosyntézy
V rostlinách je ATP syntetizován v tylakoidní membrána z chloroplast. Proces se nazývá fotofosforylace. „Strojní zařízení“ je podobné jako v mitochondriích, kromě toho, že světelná energie se používá k pumpování protonů přes membránu k produkci protonové hnací síly. ATP syntáza pak následuje přesně jako při oxidační fosforylaci.[25] Část ATP produkovaného v chloroplastech je spotřebována v Calvinův cyklus, který vyrábí triose cukry.
Recyklace ATP
Celkové množství ATP v lidském těle je asi 0,2krtci. Většina ATP se recykluje z ADP výše uvedenými procesy. Celkové množství ATP + tedy kdykoli ADP zůstává docela konstantní.
Energie použitá lidskými buňkami u dospělého člověka vyžaduje hydrolýza 100 až 150 molů ATP denně, což je přibližně 50 až 75 kg. Člověk obvykle spotřebuje svoji tělesnou hmotnost ATP v průběhu dne. Každý ekvivalent ATP se recykluje 1000–1500krát během jednoho dne (100 / 0.2 = 500).[26]
Biochemické funkce
Intracelulární signalizace
ATP je zapojena do signální transdukce tím, že slouží jako substrát pro kinázy, enzymy, které přenášejí fosfátové skupiny. Kinázy jsou nejčastějšími proteiny vázajícími ATP. Sdílejí malý počet běžných záhybů.[27] Fosforylace proteinu kinázou může aktivovat kaskádu, jako je mitogenem aktivovaná protein kináza kaskáda.[28]
ATP je také substrátem adenylátcykláza, nejčastěji v Receptor spojený s G proteinem signální transdukční dráhy a je transformován na druhý posel cyklický AMP, který se podílí na spouštění vápníkových signálů uvolňováním vápníku z intracelulárních zásob.[29] Tato forma signální transdukce je zvláště důležitá ve funkci mozku, i když se podílí na regulaci mnoha dalších buněčných procesů.[30]
Syntéza DNA a RNA
ATP je jedním ze čtyř "monomerů" požadovaných při syntéze RNA. Tento proces podporuje RNA polymerázy.[31] Podobný proces probíhá při tvorbě DNA, kromě toho, že ATP se nejprve převede na deoxyribonukleotid DATP. Jako mnoho kondenzačních reakcí v přírodě, replikace DNA a Transkripce DNA také konzumovat ATP.
Aktivace aminokyselin při syntéze bílkovin
Aminoacyl-tRNA syntetáza enzymy konzumují ATP v navázání tRNA na aminokyseliny a tvoří komplexy aminoacyl-tRNA. Aminoacyltransferáza váže AMP-aminokyselinu na tRNA. Vazební reakce probíhá ve dvou krocích:
- aa + ATP ⟶ aa-AMP + PPi
- aa-AMP + tRNA ⟶ aa-tRNA + AMP
Aminokyselina je navázána na předposlední nukleotid na 3'-konci tRNA (A v sekvenci CCA) prostřednictvím esterové vazby (na obrázku je to převrácení).
Transportér vázací kazety ATP
Transport chemikálií z buňky proti gradientu je často spojen s hydrolýzou ATP. Přepravu zprostředkovává Transportéry vázacích kazet ATP. Lidský genom kóduje 48 ABC transportérů, které se používají pro export léků, lipidů a dalších sloučenin.[32]
Extracelulární signalizace a neurotransmise
Buňky vylučují ATP pro komunikaci s jinými buňkami v procesu zvaném purinergní signalizace. ATP slouží jako neurotransmiter v mnoha částech nervové soustavy, moduluje ciliární rytmus, ovlivňuje vaskulární přísun kyslíku atd. ATP je buď vylučován přímo přes buněčnou membránu prostřednictvím proteinů kanálu[33][34] nebo je čerpána do vezikul[35] který pak pojistka s membránou. Buňky detekují ATP pomocí purinergní receptor proteiny P2X a P2Y.
Rozpustnost bílkovin
Nedávno bylo navrženo, že ATP působí jako biologický hydrotropní[36] a bylo prokázáno, že ovlivňuje rozpustnost v celém proteomu.[37]
Analogy ATP
Laboratoře biochemie často používají in vitro studie zkoumající molekulární procesy závislé na ATP. Analogy ATP se také používají v Rentgenová krystalografie určit a proteinová struktura v komplexu s ATP, často společně s jinými substráty.
Inhibitory enzymů enzymů závislých na ATP, jako je kinázy jsou potřebné k prozkoumání vazebná místa a přechodové stavy účastní se reakcí závislých na ATP.
Nejužitečnější analogy ATP nelze hydrolyzovat tak, jak by to bylo ATP; místo toho zachycují enzym ve struktuře úzce související se stavem vázaným na ATP. Adenosin 5 '- (γ-thiotrifosfát) je extrémně běžný analog ATP, ve kterém je jeden z gama-fosfátových kyslíků nahrazen síra atom; tento anion je hydrolyzován dramaticky pomaleji než samotný ATP a funguje jako inhibitor procesů závislých na ATP. V krystalografických studiích jsou přechodové stavy hydrolýzy modelovány vázaným zmizet ion.
Při interpretaci výsledků experimentů s použitím analogů ATP je nutná opatrnost, protože některé enzymy je mohou při vysoké koncentraci značně rychle hydrolyzovat.[38]
Lékařské použití
ATP se používá intravenózně u některých stavů souvisejících se srdcem.[39]
Dějiny
ATP objevil v roce 1929 Karl Lohmann[40] a Jendrassik[41] a nezávisle Cyrus Fiske a Yellapragada Subba Rao z Harvardská lékařská škola,[42] oba týmy soutěžily proti sobě, aby našly test na fosfor.
Bylo navrženo, aby byl prostředníkem mezi reakcemi v buňkách, které přinášejí energii a vyžadují energii Fritz Albert Lipmann v roce 1941.[43]
To bylo nejprve syntetizováno v laboratoři Alexander Todd v roce 1948.[44]
The Nobelova cena za chemii Rok 1997 byl rozdělen, polovina společně Paul D. Boyer a John E. Walker "pro jejich objasnění enzymatického mechanismu, který je základem syntézy adenosintrifosfátu (ATP)"a druhá polovina Jens C. Skou "pro první objev enzymu přenášejícího ionty, Na +, K + -ATPázy."[45]
Viz také
- Adenosindifosfát (ADP)
- Adenosinmonofosfát (AMP)
- Adenosin-tetraposfatáza
- Adenosin methylen trifosfát
- ATPázy
- ATP test
- Hydrolýza ATP
- Cyklus kyseliny citronové (nazývaný také Krebsův cyklus nebo TCA cyklus)
- Kreatin
- Cyklický adenosinmonofosfát (tábor)
- Faktor nukleové výměny
- Fosfagen
- Fotofosforylace
Reference
- ^ A b „Adenosin 5'-trifosfát disodná sůl Informace o produktu“ (PDF). Sigma. Archivováno (PDF) od originálu 23. 3. 2019. Citováno 2019-03-22.
- ^ Knowles, J. R. (1980). "Enzymem katalyzované reakce přenosu fosforylu". Annu. Biochem. 49: 877–919. doi:10.1146 / annurev.bi.49.070180.004305. PMID 6250450.
- ^ Törnroth-Horsefield, S .; Neutze, R. (prosinec 2008). „Otevření a zavření brány metabolitů“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 105 (50): 19565–19566. Bibcode:2008PNAS..10519565T. doi:10.1073 / pnas.0810654106. PMC 2604989. PMID 19073922.
- ^ A b Storer, A .; Cornish-Bowden, A. (1976). "Koncentrace MgATP2− a další ionty v roztoku. Výpočet skutečných koncentrací druhů přítomných ve směsích asociačních iontů ". Biochem. J. 159 (1): 1–5. doi:10.1042 / bj1590001. PMC 1164030. PMID 11772.
- ^ Wilson, J .; Chin, A. (1991). "Chelace dvojmocných kationtů pomocí ATP, studována titrační kalorimetrií". Anální. Biochem. 193 (1): 16–19. doi:10.1016 / 0003-2697 (91) 90036-S. PMID 1645933.
- ^ Garfinkel, L .; Altschuld, R .; Garfinkel, D. (1986). "Hořčík v srdečním energetickém metabolismu". J. Mol. Buňka. Cardiol. 18 (10): 1003–1013. doi:10.1016 / S0022-2828 (86) 80289-9. PMID 3537318.
- ^ Saylor, P .; Wang, C .; Hirai, T .; Adams, J. (1998). „Druhý iont hořčíku je rozhodující pro vazbu ATP v kinázové doméně onkoproteinu v-Fps“. Biochemie. 37 (36): 12624–12630. doi:10.1021 / bi9812672. PMID 9730835.
- ^ Lin, X .; Ayrapetov, M; Sun, G. (2005). „Charakterizace interakcí mezi aktivním místem proteinové tyrosinkinázy a aktivátorem dvojmocného kovu“. BMC Biochem. 6: 25. doi:10.1186/1471-2091-6-25. PMC 1316873. PMID 16305747.
- ^ Budavari, Susan, ed. (2001), Merck Index: Encyclopedia of Chemicals, Drugs, and Biologicals (13. vydání), Merck, ISBN 0911910131
- ^ Ferguson, S. J .; Nicholls, David; Ferguson, Stuart (2002). Bioenergetika 3 (3. vyd.). San Diego, CA: Akademické. ISBN 978-0-12-518121-1.
- ^ Berg, J. M .; Tymoczko, J.L .; Stryer, L. (2003). Biochemie. New York, NY: W. H. Freeman. p.376. ISBN 978-0-7167-4684-3.
- ^ Šance, B .; Lees, H .; Postgate, J. G. (1972). „Význam„ obráceného toku elektronů “a„ vysokoenergetického elektronu “v biochemii“. Příroda. 238 (5363): 330–331. Bibcode:1972 Natur.238..330C. doi:10.1038 / 238330a0. PMID 4561837. S2CID 4298762.
- ^ Gajewski, E .; Steckler, D .; Goldberg, R. (1986). "Termodynamika hydrolýzy adenosin 5'-trifosfátu na adenosin 5'-difosfát" (PDF). J. Biol. Chem. 261 (27): 12733–12737. PMID 3528161. Archivováno (PDF) z původního dne 2007-09-27. Citováno 2006-12-27.
- ^ Berg, Jeremy M .; Tymoczko, John L .; Stryer, Lubert (2007). Biochemie (6. vydání). New York, NY: W. H. Freeman. p. 413. ISBN 978-0-7167-8724-2.
- ^ Beis, I .; Newsholme, E. A. (1. října 1975). „Obsah adeninových nukleotidů, fosfagenů a některých glykolytických meziproduktů v klidových svalech obratlovců a bezobratlých.“. Biochem. J. 152 (1): 23–32. doi:10.1042 / bj1520023. PMC 1172435. PMID 1212224.
- ^ A b Rich, P. R. (2003). „Molekulární aparát Keilinova dýchacího řetězce“. Biochem. Soc. Trans. 31 (6): 1095–1105. doi:10.1042 / BST0311095. PMID 14641005.
- ^ A b C Lodish, H .; Berk, A .; Matsudaira, P .; Kaiser, C. A .; Krieger, M .; Scott, M. P .; Zipursky, S.L .; Darnell, J. (2004). Molekulární buněčná biologie (5. vydání). New York, NY: W. H. Freeman. ISBN 978-0-7167-4366-8.
- ^ A b C d E Voet, D .; Voet, J. G. (2004). Biochemie. 1 (3. vyd.). Hoboken, NJ: Wiley. ISBN 978-0-471-19350-0.
- ^ A b Schmidt-Rohr, K (2020). „Kyslík je vysokoenergetická molekula pohánějící komplexní mnohobuněčný život: základní opravy tradiční bioenergetiky“. ACS Omega. 5 (5): 2221–2233. doi:10.1021 / acsomega.9b03352. PMC 7016920. PMID 32064383.
- ^ Abrahams, J .; Leslie, A .; Lutter, R .; Walker, J. (1994). „Struktura F1-ATPázy z mitochondrií bovinního srdce při rozlišení 2,8 Å“. Příroda. 370 (6491): 621–628. Bibcode:1994 Natur.370..621A. doi:10.1038 / 370621a0. PMID 8065448. S2CID 4275221.
- ^ Devaux, JBL; Živé ploty, CP; Hickey, AJR (leden 2019). „Acidóza udržuje funkci mozkových mitochondrií u ryb s trojitými ploutvami tolerantními k hypoxii: Strategie k přežití akutní expozice hypoxii?“. Přední fyziol. 9, 1914: 1941. doi:10.3389 / fphys.2018.01941. PMC 6346031. PMID 30713504.
- ^ A b Dahout-Gonzalez, C .; Nury, H .; Trézéguet, V .; Lauquin, G .; Pebay-Peyroula, E .; Brandolin, G. (2006). "Molekulární, funkční a patologické aspekty mitochondriálního nosiče ADP / ATP". Fyziologie. 21 (4): 242–249. doi:10.1152 / physiol.00005.2006. PMID 16868313.
- ^ Ronnett, G .; Kim, E .; Landree, L .; Tu, Y. (2005). "Metabolismus mastných kyselin jako cíl léčby obezity". Physiol. Chovat se. 85 (1): 25–35. doi:10.1016 / j.physbeh.2005.04.014. PMID 15878185. S2CID 24865576.
- ^ „Integrovaný informační systém o riziku“ (PDF). 2013-03-15. Archivováno (PDF) od původního dne 2015-09-24. Citováno 2019-02-01.
- ^ Allen, J. (2002). "Fotosyntéza ATP-elektronů, protonových pump, rotorů a polohy". Buňka. 110 (3): 273–276. doi:10.1016 / S0092-8674 (02) 00870-X. PMID 12176312. S2CID 1754660.
- ^ Fuhrman, Bradley P .; Zimmerman, Jerry J. (2011). Pediatrická kritická péče. Elsevier. 1058–1072. ISBN 978-0-323-07307-3. Citováno 16. května 2020.
- ^ Scheeff, E .; Bourne, P. (2005). „Strukturální vývoj nadrodiny podobné proteinkináze“. PLOS Comput. Biol. 1 (5): e49. Bibcode:2005PLSCB ... 1 ... 49S. doi:10.1371 / journal.pcbi.0010049. PMC 1261164. PMID 16244704.
- ^ Mishra, N .; Tuteja, R .; Tuteja, N. (2006). "Signalizace prostřednictvím MAP kinázových sítí v rostlinách". Oblouk. Biochem. Biophys. 452 (1): 55–68. doi:10.1016 / j.abb.2006.05.001. PMID 16806044.
- ^ Kamenetsky, M .; Middelhaufe, S .; Bank, E .; Levin, L .; Buck, J .; Steegborn, C. (2006). „Molekulární podrobnosti generace cAMP v buňkách savců: příběh dvou systémů“. J. Mol. Biol. 362 (4): 623–639. doi:10.1016 / j.jmb.2006.07.045. PMC 3662476. PMID 16934836.
- ^ Hanoune, J .; Defer, N. (2001). "Regulace a role izoforem adenylyl cyklázy". Annu. Pharmacol. Toxicol. 41: 145–174. doi:10.1146 / annurev.pharmtox.41.1.145. PMID 11264454.
- ^ Joyce, C. M .; Steitz, T. A. (1995). „Polymerázové struktury a funkce: variace na téma?“. J. Bacteriol. 177 (22): 6321–6329. doi:10.1128 / jb.177.22.6321-6329.1995. PMC 177480. PMID 7592405.
- ^ Borst, P .; Elferink, R. Oude (2002). "Savčí ABC transportéry ve zdraví a nemoci" (PDF). Roční přehled biochemie. 71: 537–592. doi:10.1146 / annurev.biochem.71.102301.093055. PMID 12045106. Archivováno (PDF) od originálu dne 2018-04-21. Citováno 2018-04-20.
- ^ Romanov, Roman A .; Lasher, Robert S .; Vysoká, Brigit; Savidge, Logan E .; Lawson, Adam; Rogachevskaja, Olga A .; Zhao, Haitian; Rogachevsky, Vadim V .; Bystrova, Marina F .; Churbanov, Gleb D .; Adameyko, Igor; Harkany, Tibor; Yang, Ruibiao; Kidd, Grahame J .; Marambaud, Philippe; Kinnamon, John C .; Kolesnikov, Stanislav S .; Finger, Thomas E. (2018). „Chemické synapsy bez synaptických vezikul: Purinergní neurotransmise přes kanál CALHM1-mitochondriální signální komplex“. Vědecká signalizace. 11 (529): eaao1815. doi:10.1126 / scisignal.aao1815. ISSN 1945-0877. PMC 5966022. PMID 29739879.
- ^ Dahl, Gerhard (2015). „Uvolnění ATP prostřednictvím kanálů pannexon“. Filozofické transakce Královské společnosti B: Biologické vědy. 370 (1672): 20140191. doi:10.1098 / rstb.2014.0191. ISSN 0962-8436. PMC 4455760. PMID 26009770.
- ^ Larsson, Max; Sawada, Keisuke; Morland, Cecilie; Hiasa, Miki; Ormel, Lasse; Moriyama, Yoshinori; Gundersen, Vidar (2012). „Funkční a anatomická identifikace vezikulárního transportéru zprostředkujícího uvolňování neuronů ATP“. Mozková kůra. 22 (5): 1203–1214. doi:10.1093 / cercor / bhr203. ISSN 1460-2199. PMID 21810784.
- ^ Hyman, Anthony A .; Krishnan, Yamuna; Alberti, Simon; Wang, Jie; Saha, Shambaditya; Malinovska, Liliana; Patel, Avinash (2017-05-19). "ATP jako biologický hydrotrop". Věda. 356 (6339): 753–756. Bibcode:2017Sci ... 356..753P. doi:10.1126 / science.aaf6846. ISSN 0036-8075. PMID 28522535. S2CID 24622983.
- ^ Savitski, Michail M .; Bantscheff, Marcus; Huber, Wolfgang; Dominic Helm; Günthner, Ina; Werner, Thilo; Kurzawa, Nils; Sridharan, Sindhuja (11.03.2019). „Rozpustnost v celém proteinu a profilování tepelné stability odhaluje odlišné regulační role ATP“. Příroda komunikace. 10 (1): 1155. Bibcode:2019NatCo..10.1155S. doi:10.1038 / s41467-019-09107-r. ISSN 2041-1723. PMC 6411743. PMID 30858367.
- ^ Resetar, A. M .; Chalovich, J. M. (1995). „Adenosin 5 '- (gama-thiotrifosfát): analog ATP, který by měl být při studiích kontrakce svalů používán s opatrností." Biochemie. 34 (49): 16039–16045. doi:10.1021 / bi00049a018. PMID 8519760.
- ^ Pelleg, Amir; Kutalek, Steven P .; Flammang, Daniel; Benditt, David (únor 2012). „ATPace ™: injekční adenosin 5'-trifosfát“. Purinergní signalizace. 8 (Suppl 1): 57–60. doi:10.1007 / s11302-011-9268-1. ISSN 1573-9538. PMC 3265710. PMID 22057692.
- ^ Lohmann, K. (srpen 1929). „Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel“ [O pyrofosfátové frakci ve svalu]. Naturwissenschaften (v němčině). 17 (31): 624–625. Bibcode:1929NW ..... 17..624.. doi:10.1007 / BF01506215. S2CID 20328411.
- ^ Vaughan, Martha; Hill, Robert L .; Simoni, Robert D. (2002). „Stanovení fosforu a objev fosfokreatinu a ATP: práce Fiske a SubbaRow“. Journal of Biological Chemistry. 277 (32): e21. PMID 12161449. Archivováno od originálu 8. 8. 2017. Citováno 2017-10-24.
- ^ Marujama, K. (březen 1991). "Objev adenosintrifosfátu a vytvoření jeho struktury". J. Hist. Biol. 24 (1): 145–154. doi:10.1007 / BF00130477. S2CID 87425890.
- ^ Lipmann, F. (1941). "Metabolická tvorba a využití energie fosfátových vazeb". Adv. Enzymol. 1: 99–162. ISSN 0196-7398.
- ^ „Historie: ATP poprvé objevena v roce 1929“. Nobelova cena za chemii 1997. Nobelova nadace. Archivováno od původního dne 2010-01-23. Citováno 2010-05-26.
- ^ „Nobelova cena za chemii 1997“. www.nobelprize.org. Archivováno z původního dne 24. října 2017. Citováno 21. ledna 2018.