ATP: rodina guanido fosfotransferázy - ATP:guanido phosphotransferase family - Wikipedia
| ATP: katalytická doména guanido fosfotransferázy | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 struktura mutantu arginin kinázy c271a | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | ATP-gua_Ptrans | ||||||||
| Pfam | PF00217 | ||||||||
| Pfam klan | CL0286 | ||||||||
| InterPro | IPR022414 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00103 | ||||||||
| SCOP2 | 1 kr / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| ATP: N-terminální doména guanido fosfotransferázy | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 struktura přechodového stavu mutanta arginin kinázy | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | ATP-gua_PtransN | ||||||||
| Pfam | PF02807 | ||||||||
| InterPro | IPR022413 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00103 | ||||||||
| SCOP2 | 1 kr / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
V molekulární biologii se ATP: rodina guanido fosfotransferázy je rodina strukturálně a funkčně související enzymy,[1][2] to reverzibilně katalyzovat převod fosfát mezi ATP a různými fosfogeny. The enzymy patřící do této rodiny patří:
- Glykocyamin kináza (ES 2.7.3.1 ), který katalýzy přenos fosfátu z ATP na guanidoacetát.
- Arginin kináza (ES 2.7.3.3 ), který katalýzy přenos fosfátu z ATP na arginin.
- Taurocyamin kináza (ES 2.7.3.4 ), annelidově specifický enzym, který katalyzuje přenos fosfátu z ATP na taurocyamin.
- Lombricin kináza (ES 2.7.3.5 ), enzym specifický pro annelidy, který katalyzuje přenos fosfátu z ATP na lombricin.
- Smc74, enzym specifický pro cercarii z Schistosoma mansoni.[1]
- Kreatinkináza (ES 2.7.3.2 ) (CK),[3][4] který katalyzuje reverzibilní přenos vysokých energie fosfát z ATP na kreatin, generující fosfokreatin a ADP.
Kreatinkináza hraje důležitou roli v energii metabolismus z obratlovců. Existují nejméně čtyři různé, ale velmi úzce související formy CK. Dva isozymy, M (sval) a B (mozek), jsou cytosolické, zatímco další dva jsou mitochondriální. v mořští ježci existuje bičíkový isozym, který se skládá z trojnásobku domény CK. A cystein zbytek je zapojen do katalytické aktivita těchto enzymů a oblast kolem nich Aktivní stránky zbytek je vysoce konzervativní.
ATP: guanido fosfotransferázy obsahují a C-terminál katalytické doména, která se skládá z duplikace, kde společné jádro sestává ze dvou beta-alfa-beta2-alfa opakování.[5] The Podklad vazebné místo se nachází v rozštěpu mezi N a C-koncovými doménami, ale většina z katalytické zbytky se nacházejí ve větší C-terminální doméně.[5] Obsahují také N-terminál doména, která má all-alfa složit skládající se z nepravidelného pole 6 krátkých šroubovice.[5]
Reference
- ^ A b Stein LD, Harn DA, David JR (duben 1990). „Klonovaná ATP: guanidinkináza v trematodě Schistosoma mansoni má novou duplikovanou strukturu“. J. Biol. Chem. 265 (12): 6582–8. PMID 2324092.
- ^ Strong SJ, Ellington WR (leden 1995). „Izolace a sekvenční analýza genu pro arginin kinázu z cheliceratického členovce, Limulus polyphemus: pohledy na katalyticky důležité zbytky“. Biochim. Biophys. Acta. 1246 (2): 197–200. doi:10.1016/0167-4838(94)00218-6. PMID 7819288.
- ^ Bessman SP, Carpenter CL (1985). "Kyvadlová doprava energie kreatin-kreatin fosfát". Annu. Biochem. 54: 831–62. doi:10.1146 / annurev.bi.54.070185.004151. PMID 3896131.
- ^ Haas RC, Strauss AW (duben 1990). „Samostatné jaderné geny kódují sarkomérově specifické a všudypřítomné izoenzymy lidské mitochondriální kreatinkinázy“. J. Biol. Chem. 265 (12): 6921–7. PMID 2324105.
- ^ A b C Fritz-Wolf K, Schnyder T, Wallimann T, Kabsch W (květen 1996). "Struktura mitochondriální kreatinkinázy". Příroda. 381 (6580): 341–5. doi:10.1038 / 381341a0. PMID 8692275. S2CID 4254253.