Tetrahydromethanopterin - Tetrahydromethanopterin
![]() | |
Identifikátory | |
---|---|
3D model (JSmol ) | |
ChemSpider | |
PubChem CID | |
Řídicí panel CompTox (EPA) | |
| |
| |
Vlastnosti | |
C 30H 45N 6Ó 16P | |
Molární hmotnost | 776.682661 |
Pokud není uvedeno jinak, jsou uvedeny údaje o materiálech v nich standardní stav (při 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). | |
![]() ![]() ![]() | |
Reference Infoboxu | |
Tetrahydromethanopterin (THMPT, H
4MPT) je koenzym v methanogeneze. Je nosičem skupiny C1, protože je redukován na methyl úrovni, před převedením do koenzym M..[1]
Tetrahydrosarcinapterin (THSPT, H
4SPT) je modifikovaná forma THMPT, kde a glutamyl skupina spojená s 2-hydroxykyselina glutarová konec.
THMPT je hlavní platformou pro transformace C1
N-Formylmethanofuran věnuje skupinu C1 na místo N5 v pterin čímž se získá formyl-THMPT.[2] Formylová skupina následně intramolekulárně kondenzuje za vzniku methenyl- THMPT+
, který se poté redukuje na methylen-THMPT.[3] Methylen-MPT se následně převádí za použití koenzym F420 jako zdroj elektronů, na methyl- THMPT, katalyzovaný F420-závislá methylen- THMPT reduktáza. Methyl-THMPT je methyl dárce koenzym M., konverze zprostředkovaná methyl-THMPT: koenzym M methyl-transferáza.[1]
Srovnání s kyselinou tetrahydrofolovou
THMPT souvisí s lépe známými kyselina tetrahydrofolová (THFA, H
4FA). Nejdůležitějším rozdílem mezi THMPT a THFA je to, že THFA má na fenylovém kruhu karbonylovou skupinu přitahující elektrony. V důsledku toho je obtížnější redukovat methenyl-THMPT než methenyl-THFA. Redukce se provádí pomocí takzvané volné hydrogenázy klastru železa a síry.[3] Těžkopádný název odlišuje tuto hydrogenázu od takzvaného Fe-only hydrogenázy které obsahují Fe-S cluster.
Reference
- ^ A b Thauer RK (září 1998). „Biochemie methanogeneze: pocta Marjory Stephensonové. Přednáška o ceně Marjory Stephensonové z roku 1998“. Mikrobiologie. 144 (Pt 9): 2377–406. doi:10.1099/00221287-144-9-2377. PMID 9782487.
- ^ Acharya P, Warkentin E, Ermler U, Thauer RK, Shima S (březen 2006). "Struktura formylmethanofuranu: tetrahydromethanopterin formyltransferáza v komplexu se svými koenzymy". J. Mol. Biol. 357 (3): 870–9. doi:10.1016 / j.jmb.2006.01.015. PMID 16466742.
- ^ A b Korbas M, Vogt S, Meyer-Klaucke W a kol. (Říjen 2006). „Hydrogenáza bez klastrů bez obsahu železa a síry (Hmd) je metaloenzym s novým motivem vázajícím železo“. J. Biol. Chem. 281 (41): 30804–13. doi:10,1074 / jbc.M605306200. PMID 16887798.