Cytochrom c oxidáza - Cytochrome c oxidase

Cytochrom c oxidáza
Cytochrome C Oxidase 1OCC in Membrane 2.png
Krystalová struktura hovězího cytochromu C oxidáza ve fosfolipidové dvojvrstvě. Mezimembránový prostor leží nahoře na obrázku. Převzato z PDB: 1OCC(V této struktuře je to homo dimer)
Identifikátory
EC číslo1.9.3.1
Číslo CAS9001-16-5
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO
Cytochrom c oxidáza
Cmplx4.PNG
Podjednotka I a II komplexu IV kromě všech ostatních podjednotek, PDB: 2EIK​
Identifikátory
SymbolCytochrom c oxidáza
OPM nadčeleď4
OPM protein2dyr
Membranome257

The enzym cytochrom c oxidáza nebo Komplex IV, ES 1.9.3.1, je velký transmembránový protein komplex nalezen v bakterie, archaea a mitochondrie z eukaryoty.[1]

Je to poslední enzym v dýchacích cestách elektronový transportní řetězec z buňky umístěné v membráně. Přijímá elektron z každé ze čtyř cytochrom c molekuly a přenáší je na jednu dioxygenovou molekulu a převádí molekulu kyslík na dvě molekuly vody. V tomto procesu váže čtyři protony z vnitřní vodné fáze za vzniku dvou molekul vody a translokuje další čtyři protony přes membránu, čímž zvyšuje transmembránový rozdíl protonu elektrochemický potenciál který ATP syntáza pak se používá k syntéze ATP.

Struktura

Komplex

Komplex je velký integrální membránový protein složený z několika kovové protetické stránky a 14 [2] proteinové podjednotky u savců. U savců je jedenáct podjednotek jaderného původu a tři jsou syntetizovány v mitochondriích. Komplex obsahuje dva lemy, a cytochrom a a cytochrom a3 a dva měď centra, CuA a CuB centra.[3] Ve skutečnosti cytochrom a3 a CuB tvoří dvoujaderné centrum, které je místem redukce kyslíku. Cytochrom c, který je redukován předchozí složkou dýchacího řetězce (komplex cytochromu bc1, komplex III), dokuje poblíž CuA binukleární centrum a předá mu elektron, který je oxidován zpět na Fe obsahující cytochrom c3+. Snížený CuA binukleární centrum nyní předává elektron na cytochrom a, který zase předává elektron na cytochrom a3-CuB dvoujaderné centrum. Dva kovové ionty v tomto dvoujaderném centru jsou od sebe vzdáleny 4,5 Å a koordinují a hydroxidový ion v plně oxidovaném stavu.

Krystalografické studie cytochrom c oxidázy vykazuje neobvyklou posttranslační modifikaci spojující C6 Tyr (244) a ε-N His (240) (číslování hovězího enzymu). Hraje zásadní roli při aktivaci cytochromu a3- CuB binukleární centrum přijmout čtyři elektrony při redukci molekul kyslík na voda. Dříve se předpokládalo, že mechanismus redukce zahrnuje a peroxid meziprodukt, o kterém se věřilo, superoxid Výroba. Aktuálně přijímaný mechanismus však zahrnuje rychlou redukci čtyř elektronů zahrnující okamžité štěpení vazby kyslík-kyslík, čímž se zabrání jakémukoli meziproduktu, který by pravděpodobně vytvořil superoxid.[4]:865–866

Konzervované podjednotky

Tabulka konzervovaných podjednotek komplexu cytochrom c oxidáza[5][6]
Ne.Název podjednotkyČlověk proteinPopis bílkovin z UniProtPfam rodina s lidským proteinem
1Cox1COX1_HUMANCytochrom c oxidáza podjednotka 1Pfam PF00115
2Cox2COX2_HUMANCytochrom c oxidáza podjednotka 2Pfam PF02790, Pfam PF00116
3Cox3COX3_HUMANCytochrom c oxidáza podjednotka 3Pfam PF00510
4Cox4i1COX41_HUMANCytochrom c oxidáza podjednotka 4 izoforma 1, mitochondriálníPfam PF02936
5Cox4a2COX42_HUMANCytochrom c oxidáza podjednotka 4 izoforma 2, mitochondriálníPfam PF02936
6Cox5a COX5A_HUMAN Cytochrom c oxidáza podjednotka 5A, mitochondriálníPfam PF02284
7Cox5b COX5B_HUMAN Cytochrom c oxidáza podjednotka 5B, mitochondriálníPfam PF01215
8Cox6a1CX6A1_HUMANCytochrom c oxidáza podjednotka 6A1, mitochondriálníPfam PF02046
9Cox6a2CX6A2_HUMANCytochrom c oxidáza podjednotka 6A2, mitochondriálníPfam PF02046
10Cox6b1CX6B1_HUMANCytochrom c oxidáza podjednotka 6B1Pfam PF02297
11Cox6b2CX6B2_HUMANCytochrom c oxidáza podjednotka 6B2Pfam PF02297
12Cox6c COX6C_HUMANCytochrom c oxidáza podjednotka 6CPfam PF02937
13Cox7a1CX7A1_HUMANCytochrom c oxidáza podjednotka 7A1, mitochondriálníPfam PF02238
14Cox7a2CX7A2_HUMANCytochrom c oxidáza podjednotka 7A2, mitochondriálníPfam PF02238
15Cox7a3COX7S_HUMANPředpokládaná podjednotka cytochrom c oxidázy 7A3, mitochondriálníPfam PF02238
16Cox7b COX7B_HUMANCytochrom c oxidáza podjednotka 7B, mitochondriálníPfam PF05392
17Cox7c COX7C_HUMANCytochrom c oxidáza podjednotka 7C, mitochondriálníPfam PF02935
18Cox7rCOX7R_HUMANProtein související s cytochrom c oxidázovou podjednotkou 7A, mitochondriálníPfam PF02238
19Cox8a COX8A_HUMANCytochrom c oxidáza podjednotka 8A, mitochondriální P.Pfam PF02285
20Cox8c COX8C_HUMANCytochrom c oxidáza podjednotka 8C, mitochondriálníPfam PF02285
Montážní podjednotky[7][8][9]
1Coa1 COA1_HUMAN Homolog cytochrom c oxidázy shromáždění faktor 1Pfam PF08695
2Coa3 COA3_HUMAN Homolog cytochrom c oxidázy sestávající z faktoru 3, mitochondriálníPfam PF09813
3Coa4 COA4_HUMAN Homolog cytochrom c oxidázy, montážní faktor 4, mitochondriálníPfam PF06747
4Coa5 COA5_HUMAN Faktor shromáždění cytochrom c oxidázy 5Pfam PF10203
5Coa6 COA6_HUMAN Homolog cytochrom c oxidáza montážní faktor 6Pfam PF02297
6Coa7 COA7_HUMAN Faktor montáže cytochrom c oxidázy 7,Pfam PF08238
7Cox11 COX11_HUMAN Cytochrom c oxidáza montážní protein COX11 mitochondriálníPfam PF04442
8Cox14 COX14_HUMAN Sestavovací protein cytochrom c oxidázyPfam PF14880
9Cox15 COX15_HUMAN Homolog cytochrom c oxidáza montážní protein COX15Pfam PF02628
10Cox16 COX16_HUMAN Cytochrom c oxidáza montážní protein COX16 homolog mitochondriálníPfam PF14138
11Cox17 COX17_HUMAN Chaperon mědi cytochrom c oxidázyPfam PF05051
12Cox18[10] COX18_HUMAN Mitochondriální protein vnitřní membrány (montážní protein cytochrom c oxidázy 18)Pfam PF02096
13Cox19 COX19_HUMAN Sestavovací protein cytochrom c oxidázyPfam PF06747
14Cox20 COX20_HUMAN Homolog proteinu cytochrom c oxidázy 20Pfam PF12597

Shromáždění

Sestava COX v droždí je komplexní proces, který není zcela objasněn kvůli rychlé a nevratné agregaci hydrofobních podjednotek, které tvoří komplex holoenzymu, a také agregaci mutantních podjednotek s exponovanými hydrofobními náplastmi.[11] COX podjednotky jsou kódovány jak v jaderném, tak v mitochondriálním genomu. Tři podjednotky, které tvoří katalytické jádro COX, jsou kódovány v mitochondriálním genomu.

Lemy a kofaktory jsou vloženy do podjednotek I a II. Tyto dvě molekuly hemu jsou umístěny v podjednotce I, což pomáhá při transportu do podjednotky II, kde dvě molekuly mědi pomáhají s pokračujícím přenosem elektronů.[12] Podjednotky I a IV iniciují shromáždění. Různé podjednotky se mohou asociovat za vzniku dílčích komplexů meziproduktů, které se později vážou k jiným podjednotkám za vzniku komplexu COX.[11] V modifikacích po montáži vytvoří COX homodimer. To je pro činnost vyžadováno. Oba dimery jsou spojeny a kardiolipin molekula,[11][13][14] u kterého bylo zjištěno, že hraje klíčovou roli při stabilizaci komplexu holoenzymu. Disociace podjednotek VIIa a III ve spojení s odstraněním kardiolipinu vede k úplné ztrátě aktivity enzymu.[14] Je známo, že podjednotky kódované v jaderném genomu hrají roli v dimerizaci a stabilitě enzymu. Mutace těchto podjednotek vylučují funkci COX.[11]

Je známo, že k sestavení dochází v nejméně třech odlišných krocích určujících rychlost. Byly nalezeny produkty těchto kroků, ačkoli specifické složení podjednotky nebylo stanoveno.[11]

Syntézu a sestavení COX podjednotek I, II a III usnadňují translační aktivátory, které interagují s 5 'nepřekládanými oblastmi mitochondriálních transkriptů mRNA. Translační aktivátory jsou kódovány v jádru. Mohou fungovat buď přímou, nebo nepřímou interakcí s jinými složkami translačního aparátu, ale přesné molekulární mechanismy jsou nejasné kvůli obtížím spojeným se syntézou translačního aparátu in vitro.[15][16] Ačkoli interakce mezi podjednotkami I, II a III kódovanými v mitochondriálním genomu přispívají ke stabilitě enzymu méně než interakce mezi bigenomickými podjednotkami, jsou tyto podjednotky konzervovanější, což naznačuje potenciální neprozkoumané role aktivity enzymu.[17]

Biochemie

Souhrnná reakce:

4 Fe2+-cytochrom C + 8 hodin+v + O.2 → 4 Fe3+-cytochrom C + 2 H2O + 4 H+ven

Dva elektrony procházejí ze dvou cytochromů c přes CuA a cytochrom a stránky cytochromu a3- CuB dvoujaderné centrum, redukující kovy na Fe2+ forma a Cu+. Hydroxidový ligand je protonován a ztracen jako voda, čímž vzniká mezera mezi kovy, která je naplněna O2. Kyslík se rychle redukuje, přičemž dva elektrony pocházejí z Fe2+cytochrom a3, který se převádí na ferryl oxo formu (Fe4+= O). Atom kyslíku blízko CuB zvedne jeden elektron z Cu+a druhý elektron a proton z hydroxyl z Tyr (244), který se stává tyrosylovým radikálem. Druhý kyslík se převede na hydroxidový ion zvednutím dvou elektronů a protonu. Třetí elektron vznikající z jiného cytochromu c prochází prvními dvěma elektronovými nosiči do cytochromu a3- CuB binukleární centrum a tento elektron a dva protony převádějí tyrosylový radikál zpět na Tyr a hydroxid vázaný na CuB2+ na molekulu vody. Čtvrtý elektron z jiného cytochromu c protéká CuA a cytochrom a na cytochrom a3- CuB dvoujaderné centrum, snižující Fe4+= O až Fe3+, přičemž atom kyslíku zachytává proton současně, regeneruje tento kyslík jako hydroxidový iont koordinovaný uprostřed cytochromu a3- CuB jako na začátku tohoto cyklu. Čistý proces spočívá v tom, že ke snížení O se používají čtyři redukované cytochromy c spolu se 4 protony2 na dvě molekuly vody.[4]:841–5

Inhibice

COX existuje ve třech konformačních stavech: plně oxidovaný (pulzní), částečně redukovaný a plně redukovaný. Každý inhibitor má vysokou afinitu k jinému stavu. V pulzním stavu, jak hemu a3 a CuB jaderná centra jsou oxidována; toto je konformace enzymu, který má nejvyšší aktivitu. Redukce dvěma elektrony iniciuje konformační změnu, která umožňuje kyslíku vázat se v aktivním místě na částečně redukovaný enzym. Čtyři elektrony se vážou na COX, aby plně redukovaly enzym. Jeho plně redukovaný stav, který se skládá ze sníženého Fe2+ na cytochromu a3 hemová skupina a redukovaný CuB+ binukleární centrum, je považováno za neaktivní nebo klidový stav enzymu.[18]

Kyanid, azid, a kysličník uhelnatý[19] všechny se vážou na cytochrom c oxidázu, inhibují fungování proteinu a vedou k chemické látce udušení buněk. Vyšší koncentrace molekulárního kyslíku jsou potřebné ke kompenzaci zvyšování koncentrací inhibitoru, což vede k celkovému snížení metabolické aktivity v buňce v přítomnosti inhibitoru. Jiné ligandy, jako je oxid dusnatý a sirovodík, mohou také inhibovat COX vazbou na regulační místa na enzymu, což snižuje rychlost buněčného dýchání.[20]

Kyanid je nekompetitivní inhibitor COX,[21][22] vazba s vysokou afinitou k částečně redukovanému stavu enzymu a bránění další redukci enzymu. V pulzním stavu se kyanid váže pomalu, ale s vysokou afinitou. Ligand je určen k elektrostatické stabilizaci obou kovů najednou tím, že se umístí mezi ně. Vysoká koncentrace oxidu dusnatého, jako je ten, který se k enzymu přidává exogenně, potlačuje inhibici COX kyanidem.[23]

Oxid dusnatý může reverzibilně[24] vázat na jeden kovový iont v binukleárním centru, aby se oxidoval na dusitany. NE a CN− bude soutěžit s kyslíkem, aby se váže na místo, což sníží rychlost buněčného dýchání. Endogenní NO, který se produkuje na nižších úrovních, však zvyšuje CN− inhibice. Vyšší hladiny NO, které korelují s existencí více enzymů ve sníženém stavu, vedou k větší inhibici kyanidu.[18] Je známo, že při těchto bazálních koncentracích má inhibice NO komplexu IV příznivé účinky, jako je například zvyšování hladiny kyslíku v tkáních cév. Neschopnost enzymu redukovat kyslík na vodu má za následek nahromadění kyslíku, který může difundovat hlouběji do okolních tkání.[24] NO inhibice komplexu IV má větší účinek při nižších koncentracích kyslíku, což zvyšuje jeho použitelnost jako vazodilatátoru v potřebných tkáních.[24]

Sirovodík bude vázat COX nekonkurenceschopným způsobem na regulačním místě na enzymu, podobně jako oxid uhelnatý. Sulfid má nejvyšší afinitu k pulzním nebo částečně redukovaným stavům enzymu a je schopen částečně redukovat enzym na hem3 centrum. Není jasné, zda endogenní H2Hladiny S jsou dostatečné k inhibici enzymu. Nedochází k žádné interakci mezi sirovodíkem a plně redukovanou konformací COX.[20]

Metanol v metylalkohol je převeden na kyselina mravenčí, který také inhibuje stejný oxidázový systém. Vysoká úroveň ATP může alostericky inhibují vazbu cytochrom c oxidázy z mitochondriální matrice.[25]

Extramitochondriální a subcelulární lokalizace

Umístění 3 genů podjednotky cytochrom c oxidázy v lidském mitochondriálním genomu: COXI, COXII, a COXIII (oranžové rámečky).

Cytochrom c oxidáza má 3 podjednotky, které jsou kódovány mitochondriální DNA (cytochrom c oxidáza podjednotka I, podjednotka II, a podjednotka III ). Z těchto 3 podjednotek kódovaných mitochondriální DNA byly identifikovány dvě v extramitochondriálních lokalitách. v pankreatické acinární tkáň, byly tyto podjednotky nalezeny v zymogen granule. Navíc v přední hypofýza, relativně vysoké množství těchto podjednotek bylo nalezeno v růstový hormon sekreční granule.[26] Extamitochondriální funkce těchto podjednotek cytochrom c oxidázy dosud nebyla charakterizována. Kromě podjednotek cytochrom c oxidázy byla pozorována extramitochondriální lokalizace také u velkého počtu dalších mitochondriálních proteinů.[27][28] To zvyšuje možnost existence dosud neidentifikovaných specifických mechanismů pro translokaci proteinů z mitochondrií do jiných buněčných destinací.[26][28][29]

Genetické vady a poruchy

Poruchy zahrnující genetické mutace měnící cytochrom C funkčnost nebo struktura oxidázy (COX) může mít za následek vážné, často smrtelné následky metabolické poruchy. Takové poruchy se obvykle projevují v raném dětství a postihují převážně tkáně s vysokou energetickou náročností (mozek, srdce, sval). Mezi mnoha klasifikovaných mitochondriální nemoci, osoby zahrnující nefunkční COX sestavy jsou považovány za nejzávažnější.[30]

Drtivá většina poruch COX je spojena s mutacemi v nukleárně kódovaných proteinech označovaných jako montážní faktory nebo montážní proteiny. Tyto montážní faktory přispívají ke struktuře a funkčnosti COX a podílejí se na několika základních procesech, včetně transkripce a translace podjednotek kódovaných mitochondrií, zpracování preproteinů a inzerce membrány a biosyntézy a inkorporace kofaktorů.[31]

V současné době byly mutace identifikovány v sedmi faktorech sestavení COX: SURF1, SCO1, SCO2, COX10, COX15, COX20, COA5 a LRPPRC. Mutace v těchto proteinech mohou mít za následek změněnou funkčnost subkomplexního sestavení, transportu mědi nebo translační regulace. Každá genová mutace je spojena s etiologií konkrétního onemocnění, přičemž některé mají důsledky pro více poruch. Mezi poruchy zahrnující dysfunkční shromáždění COX prostřednictvím genových mutací patří Leighův syndrom, kardiomyopatie, leukodystrofie, anémie, a senzorineurální hluchota.

Histochemie

Zvýšená závislost neuronů na oxidační fosforylaci na energii[32] usnadňuje použití histochemie COX při mapování regionálního metabolismu mozku u zvířat, protože vytváří přímou a pozitivní korelaci mezi enzymovou aktivitou a neuronální aktivitou.[33] To lze vidět na korelaci mezi množstvím enzymu COX a aktivitou, což naznačuje regulaci COX na úrovni genové exprese. Distribuce COX je nekonzistentní mezi různými oblastmi zvířecího mozku, ale její model distribuce je u zvířat konzistentní. Tento vzorec byl pozorován v mozku opice, myši a lýtka. Jeden izozym COX byl důsledně detekován v histochemické analýze mozku.[34]

Takového mapování mozku bylo dosaženo u spontánních mutantních myší s cerebelární chorobou, jako je naviják[35] a transgenní model Alzheimerova choroba.[36] Tato technika byla také použita k mapování aktivity učení ve zvířecím mozku.[37]

Další obrázky

  • ATD

  • Komplex IV

Viz také

Reference

  1. ^ Castresana J, Lübben M, Saraste M, Higgins DG (červen 1994). „Vývoj cytochromoxidázy, enzymu staršího než atmosférický kyslík“. Časopis EMBO. 13 (11): 2516–2525. doi:10.1002 / j.1460-2075.1994.tb06541.x. PMC  395125. PMID  8013452.
  2. ^ Balsa E, Marco R, Perales-Clemente E, Szklarczyk R, Calvo E, Landázuri MO, Enríquez JA (září 2012). „NDUFA4 je podjednotka komplexu IV savčího elektronového transportního řetězce“. Buněčný metabolismus. 16 (3): 378–86. doi:10.1016 / j.cmet.2012.07.015. PMID  22902835.
  3. ^ Tsukihara T, Aoyama H, Yamashita E, Tomizaki T, Yamaguchi H, Shinzawa-Itoh K, Nakashima R, Yaono R, Yoshikawa S (srpen 1995). "Struktury kovových míst oxidované hovězí srdce cytochrom c oxidázy při 2,8 A". Věda. 269 (5227): 1069–74. Bibcode:1995Sci ... 269.1069T. doi:10.1126 / science.7652554. PMID  7652554. S2CID  27210776.
  4. ^ A b Voet D, Voet JG (2011). Biochemie (4. vydání). Hoboken, NJ: John Wiley & Sons. ISBN  978-0-470-57095-1.
  5. ^ Zhang Z, Huang L, Shulmeister VM, Chi YI, Kim KK, Hung LW, Crofts AR, Berry EA, Kim SH (duben 1998). "Přenos elektronů pohybem domény v cytochromu bc1". Příroda. 392 (6677): 677–84. Bibcode:1998 Natur.392..677Z. doi:10.1038/33612. PMID  9565029. S2CID  4380033.
  6. ^ Kaila VR, Oksanen E, Goldman A, Bloch DA, Verkhovsky MI, Sundholm D, Wikström M (červenec 2011). „Kombinovaná kvantově chemická a krystalografická studie oxidovaného binukleárního centra cytochrom c oxidázy“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bioenergetika. 1807 (7): 769–78. doi:10.1016 / j.bbabio.2010.12.016. PMID  21211513.
  7. ^ Szklarczyk R, Wanschers BF, Cuypers TD, Esseling JJ, Riemersma M, van den Brand MA, Gloerich J, Lasonder E, van den Heuvel LP, Nijtmans LG, Huynen MA (únor 2012). „Iterativní predikce ortologie odhaluje nové mitochondriální proteiny a identifikuje C12orf62 jako lidský ortolog COX14, proteinu podílejícího se na sestavení cytochrom c oxidázy“. Genome Biology. 13 (2): R12. doi:10.1186 / gb-2012-13-2-r12. PMC  3334569. PMID  22356826.
  8. ^ Mick DU, Dennerlein S, Wiese H, Reinhold R, Pacheu-Grau D, Lorenzi I, Sasarman F, Weraarpachai W, Shoubridge EA, Warscheid B, Rehling P (prosinec 2012). „MITRAC spojuje translokaci mitochondriálních proteinů se sestavením dýchacího řetězce a translační regulací“. Buňka. 151 (7): 1528–41. doi:10.1016 / j.cell.2012.11.053. PMID  23260140.
  9. ^ Kozjak-Pavlovic V, Prell F, Thiede B, Götz M, Wosiek D, Ott C, Rudel T (únor 2014). „C1orf163 / RESA1 je nový mitochondriální mezimembránový prostorový protein připojený k sestavě dýchacího řetězce“. Journal of Molecular Biology. 426 (4): 908–20. doi:10.1016 / j.jmb.2013.12.001. PMID  24333015.
  10. ^ Gaisne M, Bonnefoy N (září 2006). „COX18 gen, který se účastní mitochondriální biogeneze, je u lidí a štěpných kvasinek funkčně konzervovaný a přísně regulovaný“. Výzkum kvasinek FEMS. 6 (6): 869–82. doi:10.1111 / j.1567-1364.2006.00083.x. PMID  16911509.
  11. ^ A b C d E Fontanesi F, Soto IC, Horn D, Barrientos A (prosinec 2006). "Sestava mitochondriální cytochrom c-oxidázy, komplikovaný a vysoce regulovaný buněčný proces". American Journal of Physiology. Fyziologie buněk. 291 (6): C1129-47. doi:10.1152 / ajpcell.00233.2006. PMID  16760263.
  12. ^ Crofts A (1996). "Cytochromoxidáza: komplex IV". University of Illinois v Urbana-Champaign.
  13. ^ Khalimonchuk O, Rödel G (prosinec 2005). "Biogeneze cytochrom c oxidázy". Mitochondrie. 5 (6): 363–88. doi:10.1016 / j.mito.2005.08.002. PMID  16199211.
  14. ^ A b Sedlák E, Robinson NC (září 2015). "Destabilizace kvartérní struktury hovězího srdce cytochrom c oxidázy po odstranění pevně vázaného kardiolipinu". Biochemie. 54 (36): 5569–77. doi:10.1021 / acs.biochem.5b00540. PMID  26284624.
  15. ^ Herrmann JM, Woellhaf MW, Bonnefoy N (únor 2013). "Kontrola syntézy proteinů v kvasinkových mitochondriích: koncept translačních aktivátorů". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - výzkum molekulárních buněk. 1833 (2): 286–94. doi:10.1016 / j.bbamcr.2012.03.007. PMID  22450032.
  16. ^ Soto IC, Fontanesi F, Liu J, Barrientos A (červen 2012). „Biogenesis and assembly of eukaryotic cytochrome c oxidase katalytic core“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bioenergetika. 1817 (6): 883–97. doi:10.1016 / j.bbabio.2011.09.005. PMC  3262112. PMID  21958598.
  17. ^ Aledo JC, Valverde H, Ruíz-Camacho M, Morilla I, López FD (říjen 2014). „Rozhraní protein-protein z cytochrom c oxidázy se vyvíjím rychleji než nezávazné povrchy, ale hnací silou je negativní výběr“. Biologie genomu a evoluce. 6 (11): 3064–76. doi:10.1093 / gbe / evu240. PMC  4255772. PMID  25359921.
  18. ^ A b Leavesley HB, Li L, Prabhakaran K, Borowitz JL, Isom GE (leden 2008). „Interakce kyanidu a oxidu dusnatého s cytochrom c oxidázou: důsledky pro akutní toxicitu kyanidu“. Toxikologické vědy. 101 (1): 101–11. doi:10.1093 / toxsci / kfm254. PMID  17906319.
  19. ^ Alonso JR, Cardellach F, López S, Casademont J, Miró O (září 2003). „Oxid uhelnatý specificky inhibuje cytochrom c oxidázu lidského mitochondriálního dýchacího řetězce“. Farmakologie a toxikologie. 93 (3): 142–6. doi:10.1034 / j.1600-0773.2003.930306.x. PMID  12969439.
  20. ^ A b Nicholls P, Marshall DC, Cooper CE, Wilson MT (říjen 2013). "Inhibice a metabolismus sulfidů cytochrom c oxidázou". Transakce biochemické společnosti. 41 (5): 1312–6. doi:10.1042 / BST20130070. PMID  24059525. S2CID  11554252.
  21. ^ Roberts M, Reiss MJ, Monger G (2000). Pokročilá biologie. Nelson Thornes. ISBN  9780174387329.
  22. ^ Roberts MB (1986). Biologie: funkční přístup. Nelson Thornes. ISBN  9780174480198.
  23. ^ Jensen P, Wilson MT, Aasa R, Malmström BG (prosinec 1984). „Inhibice kyanidu cytochrom c oxidázy. Rychlý zmrazení e.p.r.“. The Biochemical Journal. 224 (3): 829–37. doi:10.1042 / bj2240829. PMC  1144519. PMID  6098268.
  24. ^ A b C Gladwin MT, Shiva S (květen 2009). „Bitva o vazbu ligandu na cytochrom c oxidasu: jak NO reguluje gradienty kyslíku ve tkáni“. Výzkum oběhu. 104 (10): 1136–8. doi:10.1161 / CIRCRESAHA.109.198911. PMID  19461104.
  25. ^ Arnold S, Kadenbach B (říjen 1997). "Buněčné dýchání je řízeno ATP, alosterickým inhibitorem cytochrom-c oxidázy". Eur J Biochem. 249 (1): 350–354. doi:10.1111 / j.1432-1033.1997.t01-1-00350.x. PMID  9363790.
  26. ^ A b Sadacharan SK, Singh B, Bowes T, Gupta RS (listopad 2005). „Lokalizace mitochondriální DNA kódovaná podjednotkami I a II cytochrom c oxidázy v granulích potkaního pankreatického zymogenu a granulích růstového hormonu hypofýzy“. Histochemie a buněčná biologie. 124 (5): 409–21. doi:10.1007 / s00418-005-0056-2. PMID  16133117. S2CID  24440427.
  27. ^ Gupta RS, Ramachandra NB, Bowes T, Singh B (2008). "Neobvyklá buněčná dispozice mitochondriálních molekulárních chaperonů Hsp60, Hsp70 a Hsp10". Sympózium Nadace Novartis. Symposia Novartis Foundation. 291: 59–68, diskuse 69–73, 137–40. doi:10.1002 / 9780470754030.ch5. ISBN  9780470754030. PMID  18575266.
  28. ^ A b Soltys BJ, Gupta RS (1999). „Mitochondriální proteiny na neočekávaných buněčných místech: export proteinů z mitochondrií z evoluční perspektivy“. International Review of Cytology. 194: 133–96. doi:10.1016 / S0074-7696 (08) 62396-7. ISBN  9780123645982. PMID  10494626.
  29. ^ Soltys BJ, Gupta RS (květen 1999). "Proteiny mitochondriální matice na neočekávaných místech: jsou exportovány?". Trendy v biochemických vědách. 24 (5): 174–7. doi:10.1016 / s0968-0004 (99) 01390-0. PMID  10322429.
  30. ^ Pecina P, Houstková H, Hansíková H, Zeman J, Houstek J (2004). „Genetické vady sestavy cytochrom c oxidázy“ (PDF). Fyziologický výzkum. 53 Suppl 1: S213-23. PMID  15119951.
  31. ^ Zee JM, Glerum DM (prosinec 2006). "Poruchy v sestavení cytochromoxidázy u lidí: poučení z kvasinek". Biochemie a buněčná biologie. 84 (6): 859–69. doi:10.1139 / o06-201. PMID  17215873.
  32. ^ Johar K, Priya A, Dhar S, Liu Q, Wong-Riley MT (listopad 2013). „Neuronově specifická specificita proteinu 4 bigenomicky reguluje transkripci všech genů podjednotky cytochrom c oxidázy kódovaných mitochondrií a jader v neuronech“. Journal of Neurochemistry. 127 (4): 496–508. doi:10.1111 / jnc.12433. PMC  3820366. PMID  24032355.
  33. ^ Wong-Riley MT (březen 1989). „Cytochromoxidáza: endogenní metabolický marker pro neuronální aktivitu“. Trendy v neurovědách. 12 (3): 94–101. doi:10.1016/0166-2236(89)90165-3. PMID  2469224. S2CID  42996304.
  34. ^ Hevner RF, Wong-Riley MT (listopad 1989). „Mozková cytochromoxidáza: čištění, produkce protilátek a imunohistochemické / histochemické korelace v CNS“. The Journal of Neuroscience. 9 (11): 3884–98. doi:10.1523 / jneurosci.09-11-03884.1989. PMC  6569932. PMID  2555458.
  35. ^ Strazielle C, Hayzoun K, Derer M, Mariani J, Lalonde R (duben 2006). „Regionální mozkové variace aktivity cytochromoxidázy u myší s mutací Relnrl-orl“. Journal of Neuroscience Research. 83 (5): 821–31. doi:10.1002 / jnr.20772. PMID  16511878. S2CID  45787322.
  36. ^ Strazielle C, Sturchler-Pierrat C, Staufenbiel M, Lalonde R (2003). „Regionální aktivita cytochromoxidázy v mozku u transgenních myší s prekurzorem beta-amyloidního proteinu se švédskou mutací“. Neurovědy. 118 (4): 1151–63. doi:10.1016 / S0306-4522 (03) 00037-X. PMID  12732258. S2CID  9366458.
  37. ^ Conejo NM, González-Pardo H, Gonzalez-Lima F, Arias JL (březen 2010). „Prostorové učení vodního bludiště: postup mozkových obvodů mapovaný histochemií cytochromoxidázy“. Neurobiologie učení a paměti. 93 (3): 362–71. doi:10.1016 / j.nlm.2009.12.002. PMID  19969098. S2CID  24271956.

externí odkazy